FR 2806805 A1 20010928 FR 0003637 A 20000322 SEQUENCES PEPTIDIQUES COMPRENANT UN OU PLUSIEURS MOTIFS DE LIAISON AUX PROTEINES DE LA FAMILLE Ena/VASP, ET LEURS UTILISATIONS La présente invention a pour objet des séquences peptidiques comprenant au moins un motif de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, ainsi que l'utilisation de telles séquences notamment dans le cadre de procédés de détection de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation de cytosquelette d'actine. Les cellules de notre corps sont capables de se déplacer et, parfois, elles s'arrondissent et se divisent en deux cellules s#ur. Tous ces mouvements sont basés sur le cytosquelette d'actine. A un stade multicellulaire, le cytosquelette joue un rôle essentiel pour l'organisation du corps et pour l'homéostasie. Par exemple, la migration cellulaire est essentielle dans l'embryogenèse et la réponse immunitaire ainsi que lors de la réparation de blessures où les cellules migrent vers les régions endommagées. Ces mouvements sont dépendants du fonctionnement normal du cytosquelette d'actine. Les conséquences de la perturbation du fonctionnement du cytosquelette peuvent être désastreuses pour l'organisme. Dans les processus métastatiques, par exemple, l'absence de contrôle du cytosquelette des cellules tumorales peut provoquer leur migration en dehors de leur localisation normale, leur permettant de proliférer dans d'autres parties du corps, ce qui rend le traitement du cancer extrêmement difficile. La caractérisation des protéines capables de polymériser l'actine, et la compréhension du mécanisme par lequel cette polymérisation génère une force, représentent les éléments clés pour comprendre le fonctionnement du cytosquelette dans la cellule. Toutefois, les propriétés dynamiques du cytosquelette rendent son étude extrêmement difficile. De plus, les approches actuellement disponibles pour analyser le cytosquelette sont compliquées ou fastidieuses. La première étape de tous les processus dépendants du cytosquelette, tel que le mouvement, est la production de filaments d'actine, ou F-actine. Le mécanisme de la formation de ces polymères biologiques dans la cellule n'est toujours pas connu, malgré l'identification de nombreuses protéines liant l'actine et l'étude extensive de la polymérisation de l'actine in vitro. Le syndrome de Wiskott-Aldrich est une maladie du cytosquelette. La protéine WASP humaine, exprimée à partir du gène WAS qui est muté chez les patients affectés par ce syndrome, de même que le protéine N-WASP d'origine bovine (qui a environ 45% d'identité de séquence avec la protéine WASP humaine), ont donc fait l'objet d'études dans le but d'éclaircir le mécanisme du fonctionnement du cytosquelette dans la cellule (Yarar et al., Current Biology, 9 : 558 (1999); Rohatgi et al., Cell, 97 : 221 - 231 (1999) ; Miki et al., The EMBO Journal, 15(19) : 5326 - 5335 (1996)). Il a été montré que ces protéines WASP et N-WASP interagissent avec le complexe Arp2/3 (complexe protéique impliqué dans la polymérisation de l'actine), et induisent ainsi la polymérisation de l'actine. A ce titre, il a été démontré que la protéine WASP est suffisante pour agir sur la motilité cellulaire basée sur l'actine, et que cette fonction est sous la dépendance du complexe Arp2/3 (Yarar et al. 1999 susmentionné). Pour effectuer cette démonstration, les auteurs de cet article ont préparé des microsphères recouvertes de protéine WASP et ont démontré que ces microsphères polymérisent l'actine, forment des queues d'actine, et sont douées d'une motilité basée sur l'actine dans des extraits cellulaires. Dans les extraits cellulaires dans lesquels le complexe Arp2/3 a été supprimé, les microsphères recouvertes de protéine WASP n'ontplus de motilité et possèdent seulement une activité résiduelle de polymérisation de l'actine. Par ailleurs, de nombreux micro-organismes unicellulaires ont leurs propres moyens indépendants de mouvement mais certaines bactéries et virus pathogènes deviennent mobiles en utilisant des composants des cellules qu'ils infectent. La bactérie Listeria monocytogenes qui infecte l'homme par contamination alimentaire, est un de ces pathogènes. La Listeria pénètre dans les cellules, puis recrute des monomères d'actine à sa surface, leur permettant ainsi de former des "comètes" riches en actine F et de bouger (Sanger et al., Infection and Immunity, 60,3609-3619 (1992) ; Tilney, L. G., DeRosier, D.J., Weber, A., and Tilney, M.S. (1992) Journal of Cell Biology, 118, 83-93). L'analyse du cytosquelette d'actine humain a été extrêmement facilitée par l'étude de cette Listeria (Beckerle, M.C., Cell 95,741-748 (1998) ; Cossart P and Lecuit M., EMBO Journal 17, 3797-3806 (1998)). ActA est une protéine de surface de Listeria qui est essentielle pour sa mobilité (Domann et al., EMBO Journal 11,1981-1990 (1992) ; Kocks, C., Gouin, E., Tabouret, M., Berche, P., Ohayon, H., and Cossart, P. (1992) Cell, 68, 521-531). Il a été montré que des billes de polystyrène enduites de protéine ActA et placées dans un extrait cytoplasmique d'#ufs de Xenopus laevis, étaient capables de se déplacer (Cameron et al., P. N.A.S. 96,4908-4913 (1999)). Cette protéine ActA est composée d'un domaine N-terminal (délimité par les acides aminés situés aux positions 1 et 234 de la figure 1) qui interagit avec le complexe Arp 2/3 pour induire une activité de nucléation de l'actine (Welch M. D. et al, Science 281,105-108 (1998)), suivi d'un grand domaine riche en proline (délimité par les acides aminés situés aux positions 235 et 584 de la séquence peptidique représentée sur la figure 1) dont on suppose qu'iljoue également un rôle dans le cadre de l'accélération du taux d'assemblage d'actine (Golsteyn R. M. et al., Journal of Cell Science, 110 : 1893-1906(1997)). La zyxine humaine représente une protéine dont la caractérisation a été facilitée par les connaissances acquises au cours des études menées sur la Listeria (Beckerle, M.C., Bio Essays 19,949-957 (1997)). La zyxine représente le prototype d'une nouvelle famille de protéines qui est localisée dans des sites riches en actine dans les cellules des eucaryotes supérieurs (Petit, M. M., Mois, R., Schoenmakers E. F., Mandahl N., Van De Ven W. J. (1996) Genomic, 36, 118-129). Par analyse de séquences, d'autres protéines de cette famille ont été identifiées, telles que la protéine LPP (Lipoma Preferred Partner) dont le pourcentage d'homologie avec la zyxine est d'environ 40% (Petit M. et al., Molecular Biology of the Cell, 11 : 117-129), et la protéine TRIP6 dont le pourcentage d'homologie avec la zyxine est d'environ 35% (Yi, J., and Beckerle, M. C., Genomics 49,314-316(1998)). Ces protéines de la famille de la zyxine comprennent un domaine riche en résidus proline d'environ 380 à 420 acides aminés présentant un pourcentage d'homologie d'environ 20 à environ 25 % avec le domaine riche en proline susmentionné de la protéine ActA. La protéine ActA et les protéines de la famille de la zyxine susmentionnée, se lient par l'intermédiaire de leur domaine riche en proline aux membres de la famille des protéines Ena/VASP, qui comprend notamment la protéine VASP (vasodilatator stimulated phosphoprotein, ou phosphoprotéine stimulée vasodilatatrice), les protéines Ena (chez la drosophile) et Mena (équivalent de la protéine Ena chez les mammifères), ainsi que la protéine Evl (Chakraborty T. et al., EMBO Journal 14,1314-1321 (1995) ; Reinhard M. et al, P. N.A.S. 92,7956-7960 (1995)) ; Gertler F. B. et al, Cell 87 : 227- 239 (1996)). La protéine VASP serait impliquée dans l'organisation du cytosquelette car elle se lie à l'actine F et à la profiline, une protéine de 14 kDa qui forme des complexes avec l'actine G (Reinhard M. et al., EMBO Journal 14,1583-1589 (1995)), mais ce mécanisme d'action n'est pas complètement élucidé. Le rôle des protéines Ena/VASP, ainsi que celui de la zyxine et autres protéines de la famille de la zyxine dans les cellules des mammifères n'est pas clarifié à l'heure actuelle. La présente invention découle de la mise en évidence par les Inventeurs du fait qu'il existe dans les cellules de l'organisme un autre mécanisme de polymérisation de l'actine que celui faisant intervenir la liaison de protéines telles que celles de la famille WASP au complexe Arp2/3. En effet, les Inventeurs ont mis en évidence que des protéines ou fragments de protéines se liant spécifiquement aux protéines de la famille Ena/VASP, mais ne se liant pas au complexe Arp2/3, sont capables de polymériser l'actine, et permettent la formation du cytosquelette d'actine dans des extraits cellulaires lorsque ces protéines ou fragments de protéines sont adsorbés sur un support solide approprié telles que des microsphères. Par opposition aux effets mesurés avec les billes enduites de protéines se liant au complexe Arp2/3, notamment avec des billes enduites de protéines de la famille WASP susmentionnées, les billes enduites de protéines ou fragments de protéines se liant spécifiquement aux protéines de la famille Ena/VASP selon l'invention, et placées dans des surnageants de cellules lysées de mammifères, notamment humaines, ont permis aux inventeurs de mettre en évidence que : - la polymérisation de l'actine détectée à l'aide des billes de l'invention est inhibée par les protéines ou fragments de protéines se liant spécifiquement aux protéines de la famille Ena/VASP (notamment par le fragment de la protéine ActA désigné ci-après ActA-Pro), tandis que les billes enduites de protéine WASP ne sont pas inhibées par les protéines ou fragments de protéines susmentionnés, - la polymérisation de l'actine détectée à l'aide des billes de l'invention n'est pas inhibée par les protéines WASP ou N-WASP, tandis que les billes enduites de protéine WASP sont inhibées par les protéines WASP ou N-WASP, - la présence du complexe Arp2/3 dans les surnageants de cellules lysées susmentionnés, n'apparaît pas essentielle pour obtenir l'effet de polymérisation de l'actine sur les billes de l'invention, tandis qu'elle est obligatoire dans le cas des billes enduites de protéine WASP, - la présence de protéines de la famille Ena/VASP dans les surnageants de cellules lysées susmentionnés, est nécessaire pour obtenir l'effet de polymérisation de l'actine sur les billes de l'invention, tandis qu'elle n'apparaît pas essentielle dans le cas des billes enduites de protéine WASP, - les billes de l'invention ne sont pas susceptibles de se déplacer sous l'effet du mécanisme de polymérisation de Tartine faisant intervenir les protéines de la famille Ena/VASP, tandis que les billes enduites de protéine WASP sont capables de se déplacer sous l'effet du mécanisme de polymérisation de l'actine faisant intervenir le complexe Arp2/3. La présente invention a pour but de fournir de nouveaux fragments, ou polypeptides dérivés, des protéines ActA et de la famille de la zyxine, ainsi que les séquences nucléotidiques codant pour ces fragments. L'invention a également pour but de fournir de nouveaux procédés de détection ou de criblage de molécules ayant un effet sur la formation du cytosquelette issu du mécanisme d'interaction des protéines de la famille Ena/VASP avec les protéines ActA et celles de la famille de la zyxine, notamment de molécules cytotoxiques ou de médicaments utilisables dans le cadre du traitement de pathologies liées à un développement anormal du cytosquelette. L'invention a également pour but de fournir de nouveaux réactifs et kits pour la mise en #uvre des procédés susmentionnés. La présente invention a pour objet l'utilisation de protéines ou peptides comprenant un ou plusieurs motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, lesdites protéines ou peptides ne se liant pas au complexe protéique Arp2/3, pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. L'invention a également pour objet l'utilisation de protéines ou peptides susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d'actine. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation des fragments peptidiques ou des séquences dérivées susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition de la formation du cytosquelette d'actine, lesdites molécules étant susceptibles d'être utilisées : - en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, - ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation des fragments peptidiques ou des séquences dérivées susmentionnés, dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection d'effets secondaires de molécules, notamment de médicaments ou de molécules de l'environnement, à savoir d'un procédé de détection de molécules susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. Avantageusement, les protéines ou peptides susmentionnés utilisés dans le cadre de la présente invention, contiennent un ou plusieurs motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, lesdits motifs comprenant au moins 5 jusqu'à environ 10 acides aminés dont au moins 3 résidus proline et, de préférence, un résidu phénylalanine. Avantageusement encore, les protéines ou peptides susmentionnés comprennent au moins deux motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de protéines ou peptides définis ci-dessus, comprenant, à titre de motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, un ou plusieurs motifs de formule (I) suivante : Phe-X1-X2-X3-Pro- (X4)n (I) dans laquelle : - n = 0 ou 1, -X1 représente un résidu proline ou leucine, - X2 représente un résidu proline, leucine, ou sérine, - X3 représente un résidu proline, isoleucine, ou alanine, - X4 représente un résidu proline, leucine, ou thréonine, sous réserve que lorsque n = 0, deux au moins de X1, X2, X3 représentent un résidu proline, et lorsque n = 1, deux au moins de X1, X2, X3, et X4 représentent un résidu proline. Avantageusement les protéines ou peptides susmentionnés utilisés dans le cadre de la présente invention comprennent deux à quatre motifs de formule (I) définie cidessus. Avantageusement encore, les protéines ou peptides susmentionnés utilisés dans le cadre de la présente invention interagissent, par le biais des motifs définis ci-dessus, avec les protéines de la famille Ena/VASP, à savoir la protéine VASP, et/ou la protéine Ena, et/ou la protéine Mena, et/ou la protéine Evl susmentionnées, dans le cadre de la polymérisation de l'actine dans les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes. L'invention concerne plus particulièrement l'utilisation susmentionnée de protéines ou peptides choisis parmi : - les fragments de la protéine ActA de Listeria monocytogenes, lesdits fragments de la protéine ActA ne se liant pas au complexe protéique Arp2/3, et ayant la propriété de la protéine ActA de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine, ou les séquences dérivées de ces fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété de la protéine ActA de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine, et/ou - les protéines de la famille de la zyxine, ou les fragments de ces dernières, ou les séquences dérivées de ces protéines ou fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces protéines ou fragments, lesdits fragments ou séquences dérivées ayant la propriété des protéines de la famille de la zyxine de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine, et/ou - la vinculine des mammifères, notamment la vinculine humaine, ou les fragments de ces dernières, ou les séquences dérivées de cette protéine ou fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces protéines ou fragments, lesdits fragments ou séquences dérivées ayant la propriété des protéines de la famille de la vinculine de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine. Par liaison à la protéine VASP dans ce qui précède et ce qui suit, on entend principalement des liaisons du type électrostatique, ainsi que les forces de Van der Waal. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments de la protéine ActA de Listeria monocytogenes, désignée SEQ ID NO 2 dans la liste de séquences ci-après, dont la partie aminoterminale se liant au complexe Arp2/3, à savoir la séquence correspondant aux 235 premiers acides aminés environ de SEQ ID NO 2, est supprimée ou modifiée par substitution ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, de sorte que les fragments en question ne puissent pas se lier au complexe Arp2/3. A ce titre, l'invention concerne plus particulièrement l'utilisation susmentionnée : - de la séquence SEQ ID NO 4, correspondant au fragment de 376 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 235 et 610 de la séquence SEQ ID NO 2, - de la séquence SEQ ID NO 6, correspondant au fragment de 350 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 235 et 584 de la séquence SEQ ID NO 2. L'invention a également pour objet l'utilisation susmentionnée de protéines de la famille de la zyxine choisies parmi : - la protéine zyxine de mammifères, notamment la zyxine murine représentée par SEQ ID NO 8, la zyxine de poulet représentée par SEQ ID NO 10, et la zyxine humaine représentée par SEQ ID NO 12, - la protéine LPP de mammifères, notamment la LPP humaine représentée par SEQ ID NO 14, - la protéine TRIP6 de mammifères, notamment la TRIP6 humaine représentée par SEQ ID NO 16, et la TRIP6 murine représentée par SEQ ID NO 18. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments tels que définis ci-dessus de protéines de la famille de la zyxine susmentionnées, et notamment des fragments choisis parmi : - la séquence SEQ ID NO 20, correspondant au fragment de 374 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 2 et 375 de la séquence SEQ ID NO 8, - la séquence SEQ ID NO 22, correspondant au fragment de 351 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 1 et 351 de la séquence SEQ ID NO 10, - la séquence SEQ ID NO 24, correspondant au fragment de 380 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 1 et 380 de la séquence SEQ ID NO 12, - la séquence SEQ ID NO 26, correspondant au fragment de 412 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 3 et 414 de la séquence SEQ ID NO 14, - ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, telles que définies ci-dessus. L'invention a plus particulièrement pour objet encore l'utilisation susmentionnée de la zinculine humaine désignée SEQ ID NO 28 dans la liste de séquences ci-après, ou des fragments tels que définis ci-dessus de cette dernière, notamment la séquence SEQ ID NO 30, correspondant au fragment de 227 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 840 et 1066 de la séquence SEQ ID NO 28. L'invention a également pour objet l'utilisation susmentionnée de protéines ou peptides, ou de séquences dérivées de ces derniers, tels que définis ci-dessus, fusionnés du côté N-terminal ou C-terminal avec une ou plusieurs séquences peptidiques facilitant la détection et la purification des fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnés, sans pour autant affecter la propriété susmentionnée de ces derniers de polymériser l'actine. Parmi de telles séquences peptidiques fusionnées aux fragments peptidiques, ou aux séquences dérivées de ces derniers, de l'invention, on peut citer celle de la glutathione-S-transférase (GST, décrit dans Smith D. B. and Johnson K.S., Gene 67 : 31-41 (1988)) fusionnée à la partie N-terminale des protéines ou peptides ou séquences dérivées susmentionnés, ou celles d'épitopes reconnus par des anticorps spécifiques, telle que celle de l'épitope myc9E10 (décrit dans Evan G.I. et al., Molecular and Cellular Biology 5 : 3610-3616(1985)) fusionnée à la partie C-terminale des protéines ou peptides ou séquences dérivées susmentionnés. L'invention concerne également les fragments peptidiques susmentionnés en tant que tels, à savoir plus particulièrement les séquences SEQ ID NO 4, SEQ ID NO 6, SEQ ID NO 20, SEQ ID NO 22, SEQ ID NO 24, SEQ ID NO 26, et SEQ ID NO 30, ainsi que les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, telles que définies ci-dessus. L'invention concerne également les séquences nucléotidiques codant pour les fragments peptidiques susmentionnés, ou pour les séquences peptidiques dérivées de ces derniers, ou encore pour les protéines de fusion telles que décrites ci-dessus. L'invention a plus particulièrement pour objet les séquences nucléotidiques suivantes : - la séquence SEQ ID NO 3 codant pour SEQ ID NO 4, la séquence SEQ ID NO 5 codant pour SEQ ID NO 6, la séquence SEQ ID NO 19 codant pour SEQ ID NO 20, la séquence SEQ ID NO 21 codant pour SEQ ID NO 22, la séquence SEQ ID NO 23 codant pour SEQ ID NO 24, la séquence SEQ ID NO 25 codant pour SEQ ID NO 26, la séquence SEQ ID NO 29 codant pour SEQ ID NO 30. - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les protéines ou peptides susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdits protéines ou peptides telles que définies ci-dessus. L'invention a également pour objet les vecteurs, notamment les plasmides, contenant une séquence nucléotidique telle que définie ci-dessus. L'invention concerne également les cellules hôtes transformées par un vecteur susmentionné, lesdites cellules exprimant les fragments peptidiques susmentionnés, ou les séquences dérivées décrites ci-dessus, sous forme recombinante. Avantageusement, les cellules hôtes susmentionnées sont choisies parmi les suivantes : Escherichia coli DH5a et Escherichia coli BL21. L'invention a également pour objet des réactifs pour la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, ledit réactif comprenant au moins une protéine ou peptide tel(le) que défini(e) ci-dessus, lié(e) ou adsorbé (e) un support susceptible de permettre la polymérisation de l'actine, lorsque ledit support lié audit peptide est placé dans un milieu contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment lorsque ledit support est ajouté à un extrait préparé à partir de surnageants de cellules lysées de mammifères, ou dans un milieu contenant principalement les protéines de la famille Ena/VASP, la cofiline, et des protéines de coiffage, mais ne contenant pas obligatoirement le complexe Arp2/3. L'invention a plus particulièrement pour objet les réactifs tels que définis cidessus, choisis parmi les microsphères dont le diamètre est compris entre environ 100 et environ 10 000 nm, le matériau constituant les microsphères étant lui même choisi parmi les polystyrènes ou le latex, lesdites microsphères contenant chacune environ 5 000 à environ 50 000 molécules de protéine ou peptide susmentionné ou d'une séquence dérivée selon l' invention. Avantageusement la protéine ou le peptide susmentionné, ou leur séquence dérivée, sont adsorbés ou liés de façon covalente avec un site réactif à la surface desdites microsphères, ledit réactif étant obtenu par simple mélange desdites microsphères à la protéine ou au peptide ou à leur séquence dérivée. L'invention a également pour objet un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d' actine, ledit procédé comprenant : - une étape de mise en présence de la molécule testée avec un réactif tel que défini ci-dessus, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine définis ci-dessus, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin (à savoir un milieu tel que décrit ci-dessus ne contenant pas la molécule testée, et dans lequel se trouve ledit réactif), correspondant respectivement à un effet d'inhibition ou de stimulation de la molécule testée sur la formation du cytosquelette d' actine par le mécanisme faisant intervenir la liaison de la protéine ou du peptide ou de leur séquence dérivée susmentionnés, avec une protéine de la famille Ena/VASP. Avantageusement, le milieu susmentionné dans lequel la molécule testée est mise en présence dudit réactif, contient un composé marqué notamment par fluorescence, permettant de détecter la polymérisation de l'actine sur ledit réactif. A titre d'illustration, le composé marqué susmentionné est un dérivé fluorescent de l' actine, telle que l'actine-rhodamine (disponible commercialement), permettant de visualiser la polymérisation de l'actine par microscopie à épifluorescence. L'invention concerne également un procédé tel que défini ci-dessus, de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, ledit procédé comprenant en plus des étapes du procédé défini ci-dessus : - une étape de mise en présence, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine dont le complexe Arp2/3, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, de la molécule testée avec un réactif comprenant des protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, ou des fragments peptidiques de ces protéines de la famille WASP, lesdits fragments peptidiques ayant la propriété des protéines de la famille WASP de polymériser l'actine en induisant la motilité cellulaire, ou des séquences peptidiques dérivées des protéines de la famille WASP ou des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières, lesdites protéines de la famille WASP, ou fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnées, étant liés ou adsorbés à un support tel que défini ci-dessus, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin, correspondant respectivement à un effet d'inhibition ou de stimulation de la molécule testée sur la formation du cytosquelette d' actine par le mécanisme faisant intervenir la liaison desdites protéines de la famille WASP, ou fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnées, avec le complexe Arp2/3. Par protéines de la famille WASP, on entend, dans ce qui précède et ce qui suit, la protéine produite par le gène WAS muté dans le cadre du syndrome de WiskottAldrich chez l'homme, ainsi que les protéines d'origine humaine ou non, présentant au moins environ 45 % d'homologie avec la protéine WASP humaine susmentionnée, et étant impliquée dans le processus de polymérisation de l'actine cellulaire, et, le cas échéant, de la motilité cellulaire. Les protéines susmentionnées de la famille WASP possèdent également la caractéristique commune de posséder au moins trois domaines majeurs : - un domaine WHI/Scar dans la partie N-terminale ; domaine a des caractéristiques structurales similaires à un domaine d'homologie à la pleckstrine (ou domaine pH), et est supposé interagir avec l'actine polymérisée et avec les phospholipides, -un domaine riche en proline, - un domaine WH2/A qui est divisé en trois sous-domaines, à savoir le sousdomaine d'homologie à la verproline, le sous-domaine d'homologie à la cofiline, et un sous-domaine acide. Avantageusement, les protéines susmentionnées de la famille WASP et les fragments peptidiques de ces dernières utilisés dans le cadre du procédé susmentionné de la présente invention, sont choisis parmi les protéines WASP, N-WASP, Scar et Las 17, ou leurs fragments, ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés telles que définies ci-dessus. L'invention a plus particulièrement pour objet le procédé susmentionné dans lequel les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP sont choisis parmi les fragments : - de la protéine WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine WASP bovine ou murine, - de la protéine N-WASP humaine, ou d'autres mammifères, notamment la protéine N-WASP bovine, ou de rat, - des protéines de la sous-famille Scar, telle que la protéine Scarl/WAVE de Dictyostellium discoideum, ou de Caenorhabditis elegans, ou de Drosophila melanogaster, de souris, ou humaine, - des protéines de la sous-famille Las 17 des micro-organismes, notamment des levures, telle que la protéine Lasl7/Beel de Saccharomyces cerevisiae, ou la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe. Avantageusement, les fragments peptidiques susmentionnés sont choisis parmi ceux comprenant : - le domaine d'homologie avec la verproline contenu dans les protéines de la famille WASP, ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou au moins une des deux séquences homologues à la verproline lorsque lesdites protéines de la famille WASP contiennent deux de ces séquences, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine de se lier à l'actine, - et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans les protéines de la famille WASP ou dans une protéine dérivée de ces dernières, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés, et conservant la propriété de ce domaine d'intervenir dans le cadre de la polymérisation de l'actine. Le cas échéant, les fragments peptidiques susmentionnés utilisés dans le cadre de la présente invention, contiennent également le segment acide C-terminal desdites protéines WASP ou dérivées. Avantageusement les fragments peptidiques susmentionnés ne contiennent pas le domaine d'homologie avec la plekstrine, et/ou le domaine de liaison à Cdc42, et/ou la région riche en proline, définis ci-dessus desdites protéines de la famille WASP. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée dans le procédé défini ci-dessus, de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine. Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine sont choisis parmi les fragments de la protéine WASP humaine comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 446 de la séquence peptidique de la protéine WASP humaine représentée par SEQ ID NO 31, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 469 et 487 de la séquence peptidique de la protéine WASP humaine représentée par SEQ ID NO 31, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus. De préférence, les fragments de la protéine WASP humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de SEQ ID NO 31, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 487 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 487 de SEQ ID NO 31, * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci-dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine utilisés dans le procédé défini ci-dessus, sont choisis parmi les fragments de la protéine N-WASP humaine comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique de la protéine NWASP humaine représentée par SEQ ID NO 32, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 433 et 449 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP humaine représentée par SEQ ID NO 32, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N-WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP humaine représentée par SEQ ID NO 32, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus. De préférence, les fragments de la protéine N-WASP humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de SEQ ID NO 32, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 114 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 97 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 488 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 32, * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci-dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine utilisés dans le procédé défini ci-dessus, sont choisis parmi les fragments de la protéine Scarl humaine comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 513 de la séquence peptidique de la protéine Scarl humaine représentée par SEQ ID NO 33, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 531 et 546 de la séquence peptidique de la protéine Scarl humaine représentée par SEQ ID NO 33, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus. De préférence, les fragments de la protéine Scarl humaine susmentionnés sont choisis parmi les suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de SEQ ID NO 33, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 117 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 104 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 546 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 63 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 50 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 546 de SEQ ID NO 33, * ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci-dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. L'invention a plus particulièrement pour objet l'utilisation susmentionnée de fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine. Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine utilisés dans le procédé défini ci-dessus, sont choisis parmi les fragments des protéines de la famille WASP de mammifères non humains, tels que : - les fragment de la protéine WASP murine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 465 de la séquence peptidique de la protéine WASP murine représentée par SEQ ID NO 34, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 487 et 505 de la séquence peptidique de la protéine WASP murine représentée par SEQ ID NO 34, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de SEQ ID NO 34, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 86 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 505 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 505 de SEQ ID NO 34, - les fragments de laprotéine N-WASP de rat, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 401 et 417 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP de rat représentée par SEQ ID NO 35, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou la séquence homologue à la verproline délimitée par les acides aminés situés aux positions 429 et 444 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP de rat représentée par SEQ ID NO 35, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline contenu dans la protéine N-WASP susmentionnée, à savoir le domaine délimité par les acides aminés situés aux positions 466 et 484 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP de rat représentée par SEQ ID NO 35, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de SEQ ID NO 35, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 484 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 484 de SEQ ID NO 35, - les fragment de la protéine N-WASP bovine, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 421 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP bovine représentée par SEQ ID NO 36, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et/ou le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP bovine représentée par SEQ ID NO 36, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 470 et 488 de la séquence peptidique de la protéine N-WASP bovine représentée par SEQ ID NO 36, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de SEQ ID NO 36, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 36, Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine non humaine utilisés dans le procédé défini ci-dessus, sont choisis parmi les fragments des protéines de la famille WASP de micro-organismes, tels que : - les fragment de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 466 de la séquence peptidique de la protéine Las 17 représentée par SEQ ID NO 37, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 607 et 624 de la séquence peptidique de la protéine Las 17 représentée par SEQ ID NO 37, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de SEQ ID NO 37, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 212 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 203 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 624 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 187 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 178 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 624 de SEQ ID NO 37, - les fragment de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe, eux-mêmes choisis parmi : * ceux comprenant : . le domaine d'homologie avec la verproline délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 517 de la séquence peptidique de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée par SEQ ID NO 38, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, . . et le domaine d'homologie avec la cofiline délimité par les acides aminés situés aux positions 548 et 565 de la séquence peptidique de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe représentée par SEQ ID NO 38, ou une séquence peptidique dérivée du domaine susmentionné telle que définie ci-dessus, * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de SEQ ID NO 38, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 98 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 574 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 89 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 565 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 74 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 574 de SEQ ID NO 38, - le fragment de 65 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 565 de SEQ ID NO 38. Avantageusement, les fragments peptidiques des protéines de la famille WASP d'origine humaine ou non utilisés dans le procédé défini ci-dessus, sont choisis parmi les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies ci-dessus des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. L'invention a également pour objet l'application du procédé tel que défini cidessus, à la détection ou au criblage de molécules : - susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d' actine, notamment en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires, - ou susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. L'invention a également pour objet une trousse ou kit pour la mise en #uvre d'un procédé susmentionné, comprenant - un réactiftel que défini ci-dessus,, - le cas échéant un réactif comprenant des protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, ou des séquences peptidiques dérivées des protéines de la famille WASP ou des fragments peptidiques définis ci-dessus de ces protéines ou séquences dérivées, liés ou adsorbés à un support tel que défini ci-dessus, - le cas échéant un composé marqué permettant de visualiser la polymérisation de l' actine, notamment de l'actine marquée par fluorescence, - le cas échéant un milieu approprié contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment un extrait de cellules lysées. L'invention sera davantage illustrée à l'aide de la description détaillée qui suit de la préparation de microsphères enduites d'un fragment peptidique de la protéine ActA, et de la détection de la polymérisation de l'actine à la surface de ces microsphères dans un extrait de surnageant cellulaire. I) Préparation des billes GST-ActA-Pro La séquence codant pour le domaine amino-terminale (1-234) de l'ADNc codant pour la protéine ActA de la bactérie Listeria monocytogenes a été supprimée, ainsi que la partie codant pour les 20 derniers acides aminés du domaine carboxy-terminal (ancrage transmembranaire de la protéine). La séquence d'ADN restante, codant pour la partie centrale (riche en proline) et la partie carboxy-terminale d'ActA, a été introduite dans le vecteur pGEX2T (Pharmacia), en aval de la séquence codant pour la glutathione-S-transferase (GST), générant le plasmide pGEX2T-ActA-Pro. Le domaine GST a été choisi car il facilite la purification de laprotéine. Cette protéine recombinante est composée de domaines GST (237 résidus) et des parties centrale riche en proline et carboxy-terminale d'ActA (350 résidus correspondant à SEQ ID NO 6). II) Purification et caractérisation de la protéine GST-ActA-Pro. Des bactéries E. coli (souche BL21) on été transformées avec le plasmide pGEX2T-ActA-Pro. Les bactéries ont été cultivées dans du milieu LB standard contenant l'antibiotique ampicilline pour maintenir sous pression de sélection les bactéries comportant le plasmide. Les bactéries ont été cultivées en suspension à 37 C jusqu'à ce que la culture atteigne une densité optique de 0. 6 à 600 nm. Ensuite, l'isopropylthio-B-D-galactoside (IPTG) a été ajouté au milieu à une concentration finale de 1 mM pour induire la production de la protéine. Après 1 heure, les bactéries ont été collectées par centrifugation et les culots ont été stockés à -80 C. Les culots ont été décongelés et ajoutés à du tampon d'extraction (solution saline tamponnée au phosphate pH 8,300 mM NaCl, 2 mM EDTA (acide ethylènediamine tetra acide), 1 mM DTT, 0,5% Triton X-100, contenant 1 ug/ml de chacun des inhibiteurs de protéase suivants, leupeptine, benzamidine, pepstatine, à un rapport de 1 gr de culot par 10 volumes de tampon d'extraction. La suspension a été soniquée jusqu'à ce que elle ne soit plus visqueuse. L'extrait a été centrifugé à 20. 000 x g pendant 10 minutes à 4 C et le surnageant contenant la protéine GST-ActA-Pro a été conservé. La protéine ActA-Pro a été purifiée à partir de l'extrait bactérien par chromatographie d'affinité sur résine couplée à la Glutathione (Pharmacia) et éluée avec 10 mM glutathione réduit selon les recommandations des fabricants. La purification a été confirmée par analyse de la GSTActa-Pro par électrophorèse sur gel d'acrylamide. La protéine GST-ActA-Pro a été adsorbée sur des billes latex de 500 nm (Polyscience Inc, 400 Valley Road, Warrington Pa, USA) suivant les instructions des fabricants. Ces billes, ajoutées aux extraits préparés à partir de cellules, sont capables de nucléer l'actine, LISTE DE SEQUENCES CNRS INSTITUT 'CURIE SEQUENCES PEPTIDIQUES COMPRENANT UN OU PLUSIEURS MOTIFS DE LIAISON AUX PROTEINES DE LA FAMILLE Ena/VASP, ET LEURS UTILISATIONS IFB 99 BM CNR ACTA 30 PatentIn Ver. 2.1 1 1830 ADN Listeria monocytogenes CDS (1)..(1830) 1 gcg aca gat agc gaa gat tct agt cta aac aca gat gaa tgg gaa gaa 48 Ala Thr Asp Ser Glu Asp Ser Ser Leu Asn Thr Asp Glu Trp Glu Glu 1 5 10 15 gaa aaa aca gaa gag caa cca agc gag gta aat acg gga cca aga tac 96 Glu Lys Thr Glu Glu Gin Pro Ser Glu Val Asn Thr Gly Pro Arg Tyr 20 25 30 gaa act gca cgt gaa gta agt tca cgt gat att aaa gaa cta gaa aaa 144 Glu Thr Ala Arg Glu Val Ser Ser Arg Asp Ile Lys Glu Leu Glu Lys 35 40 45 tcg aat aaa gtg aga aat acg aac aaa gca gac cta ata gca atg ttg 192 Ser Asn Lys Val Arg Asn Thr Asn Lys Ala Asp Leu Ile Ala Met Leu 50 55 60 aaa gaa aaa gca gaa aaa ggt cca aat atc aat aat aac aac agt gaa 240 Lys Glu Lys Ala Glu Lys Gly Pro Asn Ile Asn Asn Asn Asn Ser Glu 65 70 75 80 caa act gag aat gcg gct ata aat gaa gag gct tca gga gcc gac cga 288 Gin Thr GluAsn Ala Ala Ile Asn Glu Glu Ala Ser Gly Ala Asp Arg 85 90 95 cca gct ata caa gtg gag cgt cgt cat cca gga ttg cca tcg gat agc 336 Pro Ala Ile Gin Val Glu Arg Arg His Pro Gly Leu Pro Ser Asp Ser 100 105 110 gca gcg gaa att aaa aaa aga agg aaa gcc ata gca tca tcg gat agt 384 Ala Ala Glu Ile Lys Lys Arg Arg Lys Ala Ile Ala Ser Ser Asp Ser 115 120 125 gag ctt gaa agc ctt act tat ccg gat aaa cca aca aaa gta aat aag 432 Glu Leu Glu Ser Leu Thr Tyr Pro Asp Lys Pro Thr Lys Val Asn Lys 130 135 140 aaa aaa gtg gcg aaa gag tca gtt gcg gat gct tct gaa agt gac tta 480 Lys Lys Val Ala Lys Glu Ser Val Ala Asp Ala Ser Glu Ser Asp Leu 145 150 155 160 gat tct agc atg cag tca gca gat gag tct tca cca caa cet tta aaa 528 Asp Ser Ser Met Gin Ser Ala Asp Glu Ser Ser Pro Gin Pro Leu Lys 165 170 175 gca aac caa caa cca ttt ttc cet aaa gta ttt aaa aaa ata aaa gat 576 Ala Asn Gin Gin Pro Phe Phe Pro Lys Val Phe Lys Lys Ile Lys Asp 180 185 190 gcg ggg aaa tgg gta cgt gat aaa atc gac gaa aat cet gaa gta aag 624 Ala Gly Lys Trp Val Arg Asp Lys Ile Asp Glu Asn Pro Glu Val Lys 195 200 205 aaa gcg att gtt gat aaa agt gca ggg tta att gac caa tta tta ace 672 Lys Ala Ile Val Asp Lys Ser Ala Gly Leu Ile Asp Gin Leu Leu Thr 210 215 220 aaa aag aaa agt gaa gag gta aat gct tcg gac ttc ccg cca cca cet 720 Lys Lys Lys Ser Glu Glu Val Asn Ala Ser Asp Phe Pro Pro Pro Pro 225 230 235 240 acg gat gaa gag tta aga ctt gct ttg cca gag aca cca atg ctt ctt 768 Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu 245 250 255 ggt ttt aat gct cet gct aca tca gaa ccg agc tca ttc gaa ttt cca 816 Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro 260 265 270 cca cca cet acg gat gaa gag tta aga ctt gct ttg cca gag acg cca 864 Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro Glu Thr Pro 275 280 285 atg ctt ctt ggt ttt aat gct cet gct aca tcg gaa ccg agc tcg ttc 912 Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro Ser Ser Phe 290 295 300 gaa ttt cca ccg cet cca aca gaa gat gaa cta gaa atc atc cgg gaa 960 Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu Leu Glu Ile Ile Arg Glu 305 310 315 320 aca gca tcc tcg cta gat tct agt ttt aca aga ggg gat tta gct agt 1008 Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr Arg Gly Asp Leu Ala Ser 325 330 335 ttg aga aat gct att aat cgc cat agt caa aat ttc tct gat ttc cca 1056 Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gin Asn Phe Ser Asp Phe Pro 340 345 350 cca atc cca aca gaa gaa gag ttg aac ggg aga ggc ggt aga cca aca 1104 Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly Arg Gly Gly Arg Pro Thr 355 360 365 tct gaa gaa ttt agt tcg ctg aat agt ggt gat ttt aca gat gac gaa 1152 Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly Asp Phe Thr Asp Asp Glu 370 375 380 aac agc gag aca aca gaa gaa gaa att gat cgc cta gct gat tta aga 1200 Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp Arg Leu Ala Asp Leu Arg 385 390 395 400 gat aga gga aca gga aaa cac tca aga aat gcg ggt ttt tta cca tta 1248 Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn Ala Gly Phe Leu Pro Leu 405 410 415 aat ccg ttt gct agc agc ccg gtt cet tcg tta agt cca aag gta tcg 1296 Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser Leu Ser Pro Lys Val Ser 420 425 430 aaa ata agc gca ccg gct ctg ata agt gac ata act aaa aaa acg cca 1344 Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp Ile Thr Lys Lys Thr Pro 435 440 445 ttt aag aat cca tca cag cca tta aat gtg ttt aat aaa aaa act aca 1392 Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val Phe Asn Lys Lys Thr Thr 450 455 460 acg aaa aca gtg act aaa aaa cca acc cet gta aag acc gca cca aag 1440 Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro Val Lys Thr Ala Pro Lys 465 470 475 480 cta gca gaa ctt cet gcc aca aaa cca caa gaa acc gta ctt agg gaa 1488 Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gin Glu Thr Val Leu Arg Glu 485 490 495 aat aaa aca ccc ttt ata gaa aaa caa gca gaa aca aac aag cag tca 1536 Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala Glu Thr Asn Lys Gin Ser 500 505 510 att aat atg ccg agc cta cca gta atc caa aaa gaa gct aca gag agc 1584 Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gin Lys Glu Ala Thr Glu Ser 515 520 525 gat aaa gag gaa atg aaa cca caa acc gag gaa aaa atg gta gag gaa 1632 Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu Glu Lys Met Val Glu Glu 530 535 540 agc gaa tca gct aat aac gca aac gga aaa aat cgt tct gct ggc att 1680 Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys Asn Arg Ser Ala Gly Ile 545 550 555 560 gaa gaa gga aaa cta att gct aaa agt gca gaa gac gaa aaa gcg aag 1728 Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala Glu Asp Glu Lys Ala Lys 565 570 575 gaa gaa cca ggg aac cat acg acg tta att ctt gca atg tta gct att 1776 Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr Leu Ile Leu Ala Met Leu Ala Ile 580 585 590 ggc gtg ttc tct tta ggg gcg ttt atc aaa att att caa tta aga aaa 1824 Gly Val Phe Ser Leu Gly Ala Phe Ile Lys Ile Ile Gin Leu Arg Lys 595 600 605 aat aat Asn Asn 610 2 610 PRT Listeria monocytogenes 2 Ala Thr Asp Ser Glu Asp Ser Ser Leu Asn Thr Asp Glu Trp Glu Glu 1 5 10 15 Glu Lys Thr Glu Glu Gin Pro Ser Glu Val Asn Thr Gly Pro Arg Tyr 20 25 30 Glu Thr Ala Arg Glu Val Ser Ser Arg Asp Ile Lys Glu Leu Glu Lys 35 40 45 Ser Asn Lys Val Arg Asn Thr Asn Lys Ala Asp Leu Ile Ala Met Leu 50 55 60 Lys Glu Lys Ala Glu Lys Gly Pro Asn Ile Asn Asn Asn Asn Ser Glu 65 70 75 80 Gin Thr Glu Asn Ala Ala Ile Asn Glu Glu Ala Ser Gly Ala Asp Arg 85 90 95 Pro Ala Ile Gin Val Glu Arg Arg His Pro Gly Leu Pro Ser Asp Ser 100 105 110 Ala Ala Glu Ile Lys Lys Arg Arg Lys Ala Ile Ala Ser Ser Asp Ser 115 120 125 Glu Leu Glu Ser Leu Thr Tyr Pro Asp Lys Pro Thr Lys Val Asn Lys 130 135 140 Lys Lys Val Ala Lys Glu Ser Val Ala Asp Ala Ser Glu Ser Asp Leu 145 150 155 160 Asp Ser Ser Met Gin Ser Ala Asp Glu Ser Ser Pro Gin Pro Leu Lys 165 170 175 Ala Asn Gin Gin Pro Phe Phe Pro Lys Val Phe Lys Lys Ile Lys Asp 180 185 190 Ala Gly Lys Trp Val Arg Asp Lys Ile Asp Glu Asn Pro Glu Val Lys 195 200 205 Lys Ala Ile Val Asp Lys Ser Ala Gly Leu Ile Asp Gin Leu Leu Thr 210 215 220 Lys Lys Lys Ser Glu Glu Val Asn Ala Ser Asp Phe Pro Pro Pro Pro 225 230 235 240 Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu 245 250 255 Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro 260 265 270 Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro Glu Thr Pro 275 280 285 Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro Ser Ser Phe 290 295 300 Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu Leu Glu Ile Ile Arg Glu 305 310 315 320 Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr Arg Gly Asp Leu Ala Ser 325 330 335 Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gin Asn Phe Ser Asp Phe Pro 340 345 350 Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly Arg Gly Gly Arg Pro Thr 355 360 365 Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly Asp Phe Thr Asp Asp Glu 370 375 380 Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp Arg Leu Ala Asp Leu Arg 385 390 395 400 Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn Ala Gly Phe Leu Pro Leu 405 410 415 Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser Leu Ser Pro Lys Val Ser 420 425 430 Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp Ile Thr Lys Lys Thr Pro 435 440 445 Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val Phe Asn Lys Lys Thr Thr 450 455 460 Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro Val Lys Thr Ala Pro Lys 465 470 475 480 Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gin Glu Thr Val Leu Arg Glu 485 490 495 Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala Glu Thr Asn Lys Gin Ser 500 505 510 Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gin Lys Glu Ala Thr Glu Ser 515 520 525 Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu Glu Lys Met Val Glu Glu 530 535 540 Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys Asn Arg Ser Ala Gly Ile 545 550 555 560 Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala Glu Asp Glu Lys Ala Lys 565 570 575 Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr Leu Ile Leu Ala Met Leu Ala Ile 580 585 590 Gly Val Phe Ser Leu Gly Ala Phe Ile Lys Ile Ile Gin Leu Arg Lys 595 600 605 Asn Asn 610 3 1128 ADN Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine ActA de Listeria monocytogenes CDS (1)..(1128) 3 gac ttc ccg cca cca cct acg gat gaa gag tta aga ctt gct ttg cca 48 Asp Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro 1 5 10 15 gag aca cca atg ctt ctt ggt ttt aat gct cct gct aca tca gaa ccg 96 Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro 20 25 30 agc tca ttc gaa ttt cca cca cca cct acg gat gaa gag tta aga ctt 144 Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu 35 40 45 gct ttg cca gag acg cca atg ctt ctt ggt ttt aat gct cct gct aca 192 Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr 50 55 60 tcg gaa ccg agc tcg ttc gaa ttt cca ccg cct cca aca gaa gat gaa 240 Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu 65 70 75 80 cta gaa atc atc cgg gaa aca gca tcc tcg cta gat tct agt ttt aca 288 Leu Glu Ile Ile Arg Glu Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr 85 90 95 aga ggg gat tta gct agt ttg aga aat gct att aat cgc cat agt caa 336 Arg Gly Asp Leu Ala Ser Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gln 100 105 110 aat ttc tct gat ttc cca cca atc cca aca gaa gaa gag ttg aac ggg 384 Asn Phe Ser Asp Phe Pro Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly 115 120 125 aga ggc ggt aga cca aca tct gaa gaa ttt agt tcg ctg aat agt ggt 432 Arg Gly Gly Arg Pro Thr Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly 130 135 140 gat ttt aca gat gac gaa aac agc gag aca aca gaa gaa gaa att gat 480 Asp Phe Thr Asp Asp Glu Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp 145 150 155 160 cgc cta gct gat tta aga gat aga gga aca gga aaa cac tca aga aat 528 Arg Leu Ala Asp Leu Arg Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn 165 170 175 gcg ggt ttt tta cca tta aat ccg ttt gct agc agc ccg gtt cet tcg 576 Ala Gly Phe Leu Pro Leu Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser 180 185 190 tta agt cca aag gta tcg aaa ata agc gca ccg gct ctg ata agt gac 624 Leu Ser Pro Lys Val Ser Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp 195 200 205 ata act aaa aaa acg cca ttt aag aat cca tca cag cca tta aat gtg 672 Ile Thr Lys Lys Thr Pro Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val 210 215 220 ttt aat aaa aaa act aca acg aaa aca gtg act aaa aaa cca ace cet 720 Phe Asn Lys Lys Thr Thr Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro 225 230 235 240 gta aag acc gca cca aag cta gca gaa ctt cet gcc aca aaa cca caa 768 Val Lys Thr Ala Pro Lys Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gin 245 250 255 gaa ace gta ctt agg gaa aat aaa aca ccc ttt ata gaa aaa caa gca 816 Glu Thr Val Leu Arg Glu Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala 260 265 270 gaa aca aac aag cag tca att aat atg ccg agc cta cca gta atc caa 864 Glu Thr Asn Lys Gin Ser Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gin 275 280 285 aaa gaa gct aca gag agc gat aaa gag gaa atg aaa cca caa acc gag 912 Lys Glu Ala Thr Glu Ser Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu 290 295 300 gaa aaa atg gta gag gaa agc gaa tca gct aat aac gca aac gga aaa 960 Glu Lys Met Val Glu Glu Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys 305 310 315 320 aat cgt tct gct ggc att gaa gaa gga aaa cta att gct aaa agt gca 1008 Asn Arg Ser Ala Gly Ile Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala 325 330 335 gaa gac gaa aaa gcg aag gaa gaa cca ggg aac cat acg acg tta att 1056 Glu Asp Glu Lys Ala Lys Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr Leu Ile 340 345 350 ctt gca atg tta gct att ggc gtg ttc tct tta ggg gcg ttt atc aaa 1104 Leu Ala Met Leu Ala Ile Gly Val Phe Ser Leu Gly Ala Phe Ile Lys 355 360 365 att att caa tta aga aaa aat aat 1128 Ile Ile Gin Leu Arg Lys Asn Asn 370 375 4 376 PRT Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine ActA de Listeria monocytogenes 4 Asp Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro 1 5 10 15 Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro 20 25 30 Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu 35 40 45 Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr 50 55 60 Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu 65 70 75 80 Leu Glu Ile Ile Arg Glu Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr 85 90 95 Arg Gly Asp Leu Ala Ser Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gin 100 105 110 Asn Phe Ser Asp Phe Pro Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly 115 120 125 Arg Gly Gly Arg Pro Thr Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly 130 135 140 Asp Phe Thr Asp Asp Glu Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp 145 150 155 160 Arg Leu Ala Asp Leu Arg Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn 165 170 175 Ala Gly Phe Leu Pro Leu Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser 180 185 190 Leu Ser Pro Lys Val Ser Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp 195 200 205 Ile Thr Lys Lys Thr Pro Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val 210 215 220 Phe Asn Lys Lys Thr Thr Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro 225 230 235 240 Val Lys Thr Ala Pro Lys Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gin 245 250 255 Glu Thr Val Leu Arg Glu Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala 260 265 270 Glu Thr Asn Lys Gin Ser Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gln 275 280 285 Lys Glu Ala Thr Glu Ser Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu 290 295 300 Glu Lys Met Val Glu Glu Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys 305 310 315 320 Asn Arg Ser Ala Gly Ile Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala 325 330 335 Glu Asp Glu Lys Ala Lys Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr Leu Ile 340 345 350 Leu Ala Met Leu Ala Ile Gly Val Phe Ser Leu Gly Ala Phe Ile Lys 355 360 365 Ile Ile Gin Leu Arg Lys Asn Asn 370 375 5 1050 ADN Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine ActA de Listeria monocytogenes CDS (1)..(1050) 5 gac ttc ccg cca cca cct acg gat gaa gag tta aga ctt gct ttg cca 48 Asp Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro 1 5 10 15 gag aca cca atg ctt ctt ggt ttt aat gct cct gct aca tca gaa ccg 96 Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro 20 25 30 agc tca ttc gaa ttt cca cca cca cct acg gat gaa gag tta aga ctt 144 Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu 35 40 45 gct ttg cca gag acg cca atg ctt ctt ggt ttt aat gct cct gct aca 192 Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr 50 55 60 tcg gaa ccg agc tcg ttc gaa ttt cca ccg cet cca aca gaa gat gaa 240 Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu 65 70 75 80 cta gaa atc atc cgg gaa aca gca tcc tcg cta gat tct agt ttt aca 288 Leu Glu Ile Ile Arg Glu Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr 85 90 95 aga ggg gat tta gct agt ttg aga aat gct att aat cgc cat agt caa 336 Arg Gly Asp Leu Ala Ser Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gin 100 105 110 aat ttc tct gat ttc cca cca atc cca aca gaa gaa gag ttg aac ggg 384 Asn Phe Ser Asp Phe Pro Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly 115 120 125 aga ggc ggt aga cca aca tct gaa gaa ttt agt tcg ctg aat agt ggt 432 Arg Gly Gly Arg Pro Thr Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly 130 135 140 gat ttt aca gat gac gaa aac agc gag aca aca gaa gaa gaa att gat 480 Asp Phe Thr Asp Asp Glu Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp 145 150 155 160 cgc cta gct gat tta aga gat aga gga aca gga aaa cac tca aga aat 528 Arg Leu Ala Asp Leu Arg Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn 165 170 175 gcg ggt ttt tta cca tta aat ccg ttt gct agc agc ccg gtt cet tcg 576 Ala Gly Phe Leu Pro Leu Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser 180 185 190 tta agt cca aag gta tcg aaa ata agc gca ccg gct ctg ata agt gac 624 Leu Ser Pro Lys Val Ser Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp 195 200 205 ata act aaa aaa acg cca ttt aag aat cca tca cag cca tta aat gtg 672 Ile Thr Lys Lys Thr Pro Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val 210 215 220 ttt aat aaa aaa act aca acg aaa aca gtg act aaa aaa cca acc cet 720 Phe Asn Lys Lys Thr Thr Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro 225 230 235 240 gta aag acc gca cca aag cta gca gaa ctt cet gcc aca aaa cca caa 768 Val Lys Thr Ala Pro Lys Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gln 245 250 255 gaa acc gta ctt agg gaa aat aaa aca ccc ttt ata gaa aaa caa gca 816 Glu Thr Val Leu Arg Glu Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala 260 265 270 gaa aca aac aag cag tca att aat atg ccg agc cta cca gta atc caa 864 Glu Thr Asn Lys Gin Ser Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gin 275 280 285 aaa gaa gct aca gag agc gat aaa gag gaa atg aaa cca caa acc gag 912 Lys Glu Ala Thr Glu Ser Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu 290 295 300 gaa aaa atg gta gag gaa agc gaa tca gct aat aac gca aac gga aaa 960 Glu Lys Met Val Glu Glu Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys 305 310 315 320 aat cgt tct gct ggc att gaa gaa gga aaa cta att gct aaa agt gca 1008 Asn Arg Ser Ala Gly Ile Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala 325 330 335 gaa gac gaa aaa gcg aag gaa gaa cca ggg aac cat acg acg 1050 Glu Asp Glu Lys Ala Lys Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr 340 345 350 6 350 PRT Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine ActA de Listeria monocytogenes 6 Asp Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu Ala Leu Pro 1 5 10 15 Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr Ser Glu Pro 20 25 30 Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Asp Glu Glu Leu Arg Leu 35 40 45 Ala Leu Pro Glu Thr Pro Met Leu Leu Gly Phe Asn Ala Pro Ala Thr 50 55 60 Ser Glu Pro Ser Ser Phe Glu Phe Pro Pro Pro Pro Thr Glu Asp Glu 65 70 75 80 Leu Glu Ile Ile Arg Glu Thr Ala Ser Ser Leu Asp Ser Ser Phe Thr 85 90 95 Arg Gly Asp Leu Ala Ser Leu Arg Asn Ala Ile Asn Arg His Ser Gin 100 105 110 Asn Phe Ser Asp Phe Pro Pro Ile Pro Thr Glu Glu Glu Leu Asn Gly 115 120 125 Arg Gly Gly Arg Pro Thr Ser Glu Glu Phe Ser Ser Leu Asn Ser Gly 130 135 140 Asp Phe Thr Asp Asp Glu Asn Ser Glu Thr Thr Glu Glu Glu Ile Asp 145 150 155 160 Arg Leu Ala Asp Leu Arg Asp Arg Gly Thr Gly Lys His Ser Arg Asn 165 170 175 Ala Gly Phe Leu Pro Leu Asn Pro Phe Ala Ser Ser Pro Val Pro Ser 180 185 190 Leu Ser Pro Lys Val Ser Lys Ile Ser Ala Pro Ala Leu Ile Ser Asp 195 200 205 Ile Thr Lys Lys Thr Pro Phe Lys Asn Pro Ser Gin Pro Leu Asn Val 210 215 220 Phe Asn Lys Lys Thr Thr Thr Lys Thr Val Thr Lys Lys Pro Thr Pro 225 230 235 240 Val Lys Thr Ala Pro Lys Leu Ala Glu Leu Pro Ala Thr Lys Pro Gin 245 250 255 Glu Thr Val Leu Arg Glu Asn Lys Thr Pro Phe Ile Glu Lys Gin Ala 260 265 270 Glu Thr Asn Lys Gin Ser Ile Asn Met Pro Ser Leu Pro Val Ile Gin 275 280 285 Lys Glu Ala Thr Glu Ser Asp Lys Glu Glu Met Lys Pro Gin Thr Glu 290 295 300 Glu Lys Met Val Glu Glu Ser Glu Ser Ala Asn Asn Ala Asn Gly Lys 305 310 315 320 Asn Arg Ser Ala Gly Ile Glu Glu Gly Lys Leu Ile Ala Lys Ser Ala 325 330 335 Glu Asp Glu Lys Ala Lys Glu Glu Pro Gly Asn His Thr Thr 340 345 350 7 1695 ADN Mus musculus CDS (1)..(1695) 7 atg gcg gcc ccc cgc ccg cet ccc gcg atc tcc gtc tcc gtc tcg gcc 48 Met Ala Ala Pro Arg Pro Pro Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 ccc gcg ttt tac gcc ccg cag aag aag ttc gcc ccg gtt gtg gcc cca 96 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Ala Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 aag ccc aaa gtg aat cet ttc cgg cet ggg gac age gag cet cet gta 144 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Val 35 40 45 gca gcc ggg gcc caa aga gcg cag atg ggt cgg gtg ggc gag atc cca 192 Ala Ala Gly Ala Gln Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 cca cca ccc ccg gaa gac ttt cet ttg ccc cet cet ccc ctt att ggg 240 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ile Gly 65 70 75 80 gag ggc gac gac tca gag ggt gcc ctg gga ggt gcc ttc cca cet cca 288 Glu Gly Asp Asp Ser Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 cet ccc ccg atg atc gag gaa cca ttc ccc cet gct cet ctg gag gag 336 Pro Pro Pro Met Ile Glu Glu Pro Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu 100 105 110 gac atc ttc ccc tcc cet cca cet cca ctg gag gag gag gga ggg cet 384 Asp Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Leu Glu Glu Glu Gly Gly Pro 115 120 125 gag gcc cet ace cag ctc cca ccg cag ccc agg gag aaa gtg tgc agt 432 Glu Ala Pro Thr Gin Leu Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Cys Ser 130 135 140 att gac ctg gag att gac tct ctg tcc tca ctg ctg gac gac atg ace 480 Ile Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr 145 150 155 160 aag aac gat ccc ttc aaa gcc cgg gta tca tcc gga tat gta ccc cca 528 Lys Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro 165 170 175 cca gtt gcc act cca ttt gtt ccc aag cet agt ace aaa cet 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tcc cet cag ccc cet 912 Pro Pro Asp Ala Pro Ser Ser Val Ser Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro 290 295 300 agc ttc acc tat gct cag cag aag gag aag ccc cta gtt caa gag aag 960 Ser Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Lys Glu Lys Pro Leu Val Gin Glu Lys 305 310 315 320 cag cac cca cag cet cca cca gct caa aac caa aac cag gta cgc tct 1008 Gin His Pro Gin Pro Pro Pro Ala Gin Asn Gin Asn Gin Val Arg Ser 325 330 335 cet gga ggc cca ggc ccc ttg acc ctg aag gag gta gag gag ttg gag 1056 Pro Gly Gly Pro Gly Pro Leu Thr Leu Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu 340 345 350 cag ctg ace cag cag ctg atg cag gac atg gaa cac cet cag agg cag 1104 Gin Leu Thr Gin Gin Leu Met Gin Asp Met Glu His Pro Gin Arg Gln 355 360 365 agc gtg gca gtg aat gag tcc tgt ggc aaa tgc aat cag cca ctg gcc 1152 Ser Val Ala Val Asn Glu Ser Cys Gly Lys Cys Asn Gin Pro Leu Ala 370 375 380 cgt gca cag cet gcg gtt cgt gca ctg gga caa ctg ttc cac atc acc 1200 Arg Ala Gin Pro Ala Val Arg Ala Leu Gly Gin Leu Phe His Ile Thr 385 390 395 400 tgc ttc act tgc cat cag tgt cag cag cag ctg cag gga cag cag ttc 1248 Cys Phe Thr Cys His Gin Cys Gin Gin Gin Leu Gin Gly Gin Gin Phe 405 410 415 tat agc ctg gag gga gca cca tat tgt gag ggc tgc tac acc gac act 1296 Tyr Ser Leu Glu Gly Ala Pro Tyr Cys Glu Gly Cys Tyr Thr Asp Thr 420 425 430 ttg gag aag tgc aac acc tgt ggg cag ccc atc act gac cgc atg ctg 1344 Leu Glu Lys Cys Asn Thr Cys Gly Gin Pro Ile Thr Asp Arg Met Leu 435 440 445 agg gcc act ggc aaa gcc tac cac cca cag tgc ttc acc tgt gtg gtc 1392 Arg Ala Thr Gly Lys Ala Tyr His Pro Gin Cys Phe Thr Cys Val Val 450 455 460 tgc gcc tgt ccc ctg gag ggc acc tcc ttc att gtg gac cag gcc aat 1440 Cys Ala Cys Pro Leu Glu Gly Thr Ser Phe Ile Val Asp Gin Ala Asn 465 470 475 480 cag ccc cac tgt gtc cet gac tat cac aag caa tac gct cca agg tgc 1488 Gin Pro His Cys Val Pro Asp Tyr His Lys Gin Tyr Ala Pro Arg Cys 485 490 495 tcc gtc tgc tcg gag cca atc atg cet gag cet ggc cga gac gag act 1536 Ser Val Cys Ser Glu Pro Ile Met Pro Glu Pro Gly Arg Asp Glu Thr 500 505 510 gtg cga gta gtg gcg ctg gat aag aac ttt cat atg aag tgt tac aag 1584 Val Arg Val Val Ala Leu Asp Lys Asn Phe His Met Lys Cys Tyr Lys 515 520 525 tgt gag gac tgt ggg aaa cet ctg tcc att gag gca gat gac aac ggc 1632 Cys Glu Asp Cys Gly Lys Pro Leu Ser Ile Glu Ala Asp Asp Asn Gly 530 535 540 tgt ttc cet ctg gat ggc cac gtc ctt tgt cgg aag tgc cac tcc gct 1680 Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val Leu Cys Arg Lys Cys His Ser Ala 545 550 555 560 aga gcc cag acc tga 1695 Arg Ala Gin Thr 565 8 564 PRT Mus musculus 8 Met Ala Ala Pro Arg Pro Pro Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Ala Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Val 35 40 45 Ala Ala Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ile Gly 65 70 75 80 Glu Gly Asp Asp Ser Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 Pro Pro Pro Met Ile Glu Glu Pro Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu 100 105 110 Asp Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Leu Glu Glu Glu Gly Gly Pro 115 120 125 Glu Ala Pro Thr Gin Leu Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Cys Ser 130 135 140 Ile Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr 145 150 155 160 Lys Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro 165 170 175 Pro Val Ala Thr Pro Phe Val Pro Lys Pro Ser Thr Lys Pro Ala Pro 180 185 190 Gly Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Thr Pro Ser Ser Ser Gin 195 200 205 Pro Pro Pro Gin Pro Gin Ala Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin 210 215 220 Pro Gin Ala Lys Pro His Val Gin Pro Gin Pro Val Ser Ser Ala Asn 225 230 235 240 Thr Gin Pro Arg Gly Pro Leu Ser Gin Ala Pro Thr Pro Ala Pro Lys 245 250 255 Phe Ala Pro Val Ala Pro Lys Phe Thr Pro Val Val Ser Lys Phe Ser 260 265 270 Pro Gly Ala Pro Ser Gly Pro Gly Pro Gin Pro Asn Gin Lys Met Val 275 280 285 Pro Pro Asp Ala Pro Ser Ser Val Ser Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro 290 295 300 Ser Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Lys Glu Lys Pro Leu Val Gin 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Tyr Lys 515 520 525 Cys Glu Asp Cys Gly Lys Pro Leu Ser Ile Glu Ala Asp Asp Asn Gly 530 535 540 Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val Leu Cys Arg Lys Cys HisSer Ala 545 550 555 560 Arg Ala Gin Thr 9 1626 ADN Gallus gallus CDS (1)..(1626) 9 atg gct tct cca ggt ace cca ggg ace cgt atg aca ace aca gtc agt 48 Met Ala Ser Pro Gly Thr Pro Gly Thr Arg Met Thr Thr Thr Val Ser 1 5 10 15 atc aac att tcc aca ccg tcc ttt tac aac cca cag aag aaa ttt gca 96 Ile Asn Ile Ser Thr Pro Ser Phe Tyr Asn Pro Gin Lys Lys Phe Ala 20 25 30 ccc gtg gtt gcc cet aaa ccc aag gtg aat ccc ttc aag act ggg ggt 144 Pro Val Val Ala Pro Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Lys Thr Gly Gly 35 40 45 aca tcg gag tca tcg cag cca cag cet cet gga act ggt gcc cag cgt 192 Thr Ser Glu Ser Ser Gin Pro Gin Pro Pro Gly Thr Gly Ala Gin Arg 50 55 60 gcc cag ata ggg aga gtg gga gag atc ccc gta tct gtg aca gca gaa 240 Ala Gin Ile Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro Val Ser Val Thr Ala Glu 65 70 75 80 gag ctg ccg ctg cca cet cet ccc cca cet gga gag gag cta agt ttc 288 Glu Leu Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Glu Glu Leu Ser Phe 85 90 95 tcc tca aac tgt gct ttt cet cca ccc cca cca ccc ttt gaa gag cet 336 Ser Ser Asn Cys Ala Phe Pro Pro Pro Pro Pro Pro Phe Glu Glu Pro 100 105 110 ttc cca cca gcc cca gat gaa gct ttt cet tct cet cet cca cet cet 384 Phe Pro Pro Ala Pro Asp Glu Ala Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro 115 120 125 cca cca atg ttt gat gaa gga cet gcc cta cag ata cet cca gga tcc 432 Pro Pro Met Phe Asp Glu Gly Pro Ala Leu Gin Ile Pro Pro Gly Ser 130 135 140 acg ggt tct gtg gag aaa ccg ttg gcc cca aaa gct cac gtg gaa atc 480 Thr Gly Ser Val Glu Lys Pro Leu Ala Pro Lys Ala His Val Glu Ile 145 150 155 160 tca tct gca ccc aga gat cet act cet cet ttt cet tcc aag ttc act 528 Ser Ser Ala Pro Arg Asp Pro Thr Pro Pro Phe Pro Ser Lys Phe Thr 165 170 175 cca aag cca agt ggt ace tta tct tcc aag ccc cet gga ttg gat tca 576 Pro Lys Pro Ser Gly Thr Leu Ser Ser Lys Pro Pro Gly Leu Asp Ser 180 185 190 act cet gcc cca gct cca tgg gca gct cca cag cag cgc aag gag ccc 624 Thr Pro Ala Pro Ala Pro Trp Ala Ala Pro Gin Gin Arg Lys Glu Pro 195 200 205 cta gcc tca gtc cet cca ccc ccc tct ctc cet tct cag cet act gct 672 Leu Ala Ser Val Pro Pro Pro Pro Ser Leu Pro Ser Gin Pro Thr Ala 210 215 220 aaa ttc aca cca ccc cet gtt gcc age tct cet gga tcc aaa cca ggt 720 Lys Phe Thr Pro Pro Pro Val Ala Ser Ser Pro Gly Ser Lys Pro Gly 225 230 235 240 gcc act gtt ccc atg gct cet tca aac tct aca aga tat cet aca tcc 768 Ala Thr Val Pro Met Ala Pro Ser Asn Ser Thr Arg Tyr Pro Thr Ser 245 250 255 ctt cag act cag ttc act gcc cet tca ccc tcc ggt ccc ttg tct cga 816 Leu Gin Thr Gin Phe Thr Ala Pro Ser Pro Ser Gly Pro Leu Ser Arg 260 265 270 cet cag cet ccc aat ttc acc tat gct cag cag tgg gaa aga cet cag 864 Pro Gin Pro Pro Asn Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Trp Glu Arg Pro Gin 275 280 285 gtg cag gag aaa cet gtt ccc act gaa aaa tct gct gct gta aaa gac 912 Val Gin Glu Lys Pro Val Pro Thr Glu Lys Ser Ala Ala Val Lys Asp 290 295 300 atg cgt aga ccc act gca gat ccg cet aag gga aac tct cet ctg acc 960 Met Arg Arg Pro Thr Ala Asp Pro Pro Lys Gly Asn Ser Pro Leu Thr 305 310 315 320 atg aag gag gta gaa gag ctg gag ctg ttg acc cag aaa cta atg aag 1008 Met Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Leu Leu Thr Gin Lys Leu Met Lys 325 330 335 gat atg gat cat cca cet cca gta gaa gct gct act tct gag ctc tgt 1056 Asp Met Asp His Pro Pro Pro Val Glu Ala Ala Thr Ser Glu Leu Cys 340 345 350 ggc ttc tgt cgg aag ccc ctg tca cgg acc cag cca gct gtg aga gct 1104 Gly Phe Cys Arg Lys Pro Leu Ser Arg Thr Gin Pro Ala Val Arg Ala 355 360 365 ctg gac tgc ctt ttc cac gtg gag tgc ttc acc tgc ttc aag tgt gag 1152 Leu Asp Cys Leu Phe His Val Glu Cys Phe Thr Cys Phe Lys Cys Glu 370 375 380 aag cag ctg cag ggg cag cag ttc tac aat gtg gat gaa aag ccc ttc 1200 Lys Gin Leu Gin Gly Gin Gin Phe Tyr Asn Val Asp Glu Lys Pro Phe 385 390 395 400 tgc gag gac tgc tat gct gga acc ctg gaa aag tgc agt gtc tgc aaa 1248 Cys Glu Asp Cys Tyr Ala Gly Thr Leu Glu Lys Cys Ser Val Cys Lys 405 410 415 cag act atc aca gac agg atg ctg aag gcc acc ggt aac tca tac cat 1296 Gin Thr Ile Thr Asp Arg Met Leu Lys Ala Thr Gly Asn Ser Tyr His 420 425 430 cet cag tgc ttc acc tgt gtg atg tgc cat act cet ctg gag ggg gcc 1344 Pro Gin Cys Phe Thr Cys Val Met Cys His Thr Pro Leu Glu Gly Ala 435 440 445 tcc ttc ata gtg gac cag gcc aac cag cet cac tgt gtg gat gac tac 1392 Ser Phe Ile Val Asp Gin Ala Asn Gin Pro His Cys Val Asp Asp Tyr 450 455 460 cac agg aag tat gct cca cgc tgc tca gta tgt agt gaa cet atc atg 1440 His Arg Lys Tyr Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Ser Glu Pro Ile Met 465 470 475 480 cca gag cet ggg aaa gat gag aca gtg cgt gtg gtg gca ctg gag aaa 1488 Pro Glu Pro Gly Lys Asp Glu Thr Val Arg Val Val Ala Leu Glu Lys 485 490 495 aac ttc cac atg aaa tgt tac aag tgt gag gac tgt ggg agg ccc tta 1536 Asn Phe His Met Lys Cys Tyr Lys Cys Glu Asp Cys Gly Arg Pro Leu 500 505 510 tct att gag gct gat gaa aat ggc tgc ttt cca ctg gat ggg cac gta 1584 Ser Ile Glu Ala Asp Glu Asn Gly Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val 515 520 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Ser Gly Thr Leu Ser Ser Lys Pro Pro Gly Leu Asp Ser 180 185 190 Thr Pro Ala Pro Ala Pro Trp Ala Ala Pro Gin Gin Arg Lys Glu Pro 195 200 205 Leu Ala Ser Val Pro Pro Pro Pro Ser Leu Pro Ser Gin Pro Thr Ala 210 215 220 Lys Phe Thr Pro Pro Pro Val Ala Ser Ser Pro Gly Ser Lys Pro Gly 225 230 235 240 . Ala Thr Val Pro Met Ala Pro Ser Asn Ser Thr Arg Tyr Pro Thr Ser 245 250 255 Leu Gin Thr Gin Phe Thr Ala Pro Ser Pro Ser Gly Pro Leu Ser Arg 260 265 270 Pro Gin Pro Pro Asn Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Trp Glu Arg Pro Gin 275 280 285 Val Gin Glu Lys Pro Val Pro Thr Glu Lys Ser Ala Ala Val Lys Asp 290 295 300 Met Arg Arg Pro Thr Ala Asp Pro Pro Lys Gly Asn Ser Pro Leu Thr 305 310 315 320 Met Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Leu Leu Thr Gin Lys Leu Met Lys 325 330 335 Asp Met Asp His Pro Pro Pro Val Glu Ala Ala Thr Ser Glu Leu Cys 340 345 350 Gly Phe Cys Arg Lys Pro Leu Ser Arg Thr Gin Pro Ala Val Arg Ala 355 360 365 Leu Asp Cys Leu Phe His Val Glu Cys Phe Thr Cys Phe Lys Cys Glu 370 375 380 Lys Gin Leu Gin Gly Gin Gin Phe Tyr Asn Val Asp Glu Lys Pro Phe 385 390 395 400 Cys Glu Asp Cys Tyr Ala Gly Thr Leu Glu Lys Cys Ser Val Cys Lys 405 410 415 Gin Thr Ile Thr Asp Arg Met Leu Lys Ala Thr Gly Asn Ser Tyr His 420 425 430 Pro Gin Cys Phe Thr Cys Val Met Cys His Thr Pro Leu Glu Gly Ala 435 440 445 Ser Phe Ile Val Asp Gin Ala Asn Gin Pro His Cys Val Asp Asp Tyr 450 455 460 His Arg Lys Tyr Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Ser Glu Pro Ile Met 465 470 475 480 Pro Glu Pro Gly Lys Asp Glu Thr Val Arg Val Val Ala Leu Glu Lys 485 490 495 Asn Phe His Met Lys Cys Tyr Lys Cys Glu Asp Cys Gly Arg Pro Leu 500 505 510 Ser Ile Glu Ala Asp Glu Asn Gly Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val 515 520 525 Leu Cys Met Lys Cys His Thr Val Arg Ala Lys Thr Ala Cys 530 535 540 11 1716 ADN Homo sapiens CDS (1)..(1716) 11 atg gcg gcc ccc cgc ccg tct ccc gcg atc tcc gtt tcg gtc tcg gct 48 Met Ala Ala Pro Arg Pro Ser Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 ccg gct ttt tac gcc ccg cag aag aag ttc ggc cet gtg gtg gcc cca 96 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Gly Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 aag ccc aaa gtg aat ccc ttc cgg ccc ggg gac age gag cet ccc ccg 144 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Pro 35 40 45 gca ccc ggg gcc cag cgc gca cag atg ggc cgg gtg ggc gag att ccc 192 Ala Pro Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 ccg ccg ccc ccg gaa gac ttt ccc ctg cet cca cet ccc ctt gct ggg 240 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ala Gly 65 70 75 80 gat ggc gac gat gca gag ggt gct ctg gga ggt gcc ttc ccg ccg ccc 288 Asp Gly Asp Asp Ala Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 cet ccc ccg atc gag gaa tca ttt ccc cet gcg cet ctg gag gag gag 336 Pro Pro Pro Ile Glu Glu Ser Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Glu 100 105 110 atc ttc cet tcc ccg ccg cet cet ccg gag gag gag gga ggg cet gag 384 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 gcc ccc ata ccg ccc cca cca cag ccc agg gag aag gtg age agt att 432 Ala Pro Ile Pro Pro Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Ser Ser Ile 130 135 140 gat ttg gag atc gac tct ctg tcc tca ctg ctg gat gac atg ace aag 480 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 aat gat cet ttc aaa gcc cgg gtg tca tct gga tat gtg ccc cca cca 528 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 gtg gcc act cca ttc agt tcc aag tcc agt ace aag cet gca gcc ggg 576 Val Ala Thr Pro Phe Ser Ser Lys Ser Ser Thr Lys Pro Ala Ala Gly 180 185 190 ggc aca gca ccc ctg cet cet tgg aag tcc cet tcc age tcc cag cet 624 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Ser Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 . ctg ccc cag gtt ccg gct ccg gct cag agc cag aca cag ttc cat gtt 672 Leu Pro Gin Val Pro Ala Pro Ala Gin Ser Gin Thr Gin Phe His Val 210 215 220 cag ccc cag ccc cag ccc aag cet cag gtc caa ctc cat gtc cag tcc 720 Gin Pro Gin Pro Gin Pro Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin Ser 225 230 235 240 cag ace cag cet gtg tct ttg gct aac ace cag ccc cga ggg ccc cca 768 Gin Thr Gin Pro Val Ser Leu Ala Asn Thr Gin Pro Arg Gly Pro Pro 245 250 255 gcc tca tct ccg gct cca gcc cet aag ttt tct cca gtg act cet aag 816 Ala Ser Ser Pro Ala Pro Ala Pro Lys Phe Ser Pro Val Thr Pro Lys 260 265 270 ttt act cet gtg gct tcc aag ttc agt cet gga gcc cca ggt gga 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cca gcc gtc cgc gct 1200 Gly Arg Cys His Gin Pro Leu Ala Arg Ala Gin Pro Ala Val Arg Ala 385 390 395 400 cta ggg cag ctg ttc cac atc gcc tgc ttc ace tgc cac cag tgt gcg 1248 Leu Gly Gin Leu Phe His Ile Ala Cys Phe Thr Cys His Gin Cys Ala 405 410 415 cag cag ctc cag ggc cag cag ttc tac agt ctg gag ggg gcg ccg tac 1296 Gin Gin Leu Gin Gly Gin Gin Phe Tyr Ser Leu Glu Gly Ala Pro Tyr 420 425 430 tgc gag ggc tgt tac act gac ace ctg gag aag tgt aac ace tgc ggg 1344 Cys Glu Gly Cys Tyr Thr Asp Thr Leu Glu Lys Cys Asn Thr Cys Gly 435 440 445 gag ccc atc act gac cgc atg ctg agg gcc acg ggc aag gcc tat cac 1392 Glu Pro Ile Thr Asp Arg Met Leu Arg Ala Thr Gly Lys Ala Tyr His 450 455 460 ccg cac tgc ttc acc tgt gtg gtc tgc gcc cgc ccc ctg gag ggc ace 1440 Pro His Cys Phe Thr Cys Val Val Cys Ala Arg Pro Leu Glu Gly Thr 465 470 475 480 tcc ttc atc gtg gac cag gcc aac cgg ccc cac tgt gtc ccc gac tac 1488 Ser Phe Ile Val Asp Gin Ala Asn Arg Pro His Cys Val Pro Asp Tyr 485 490 495 cac aag cag tac gcc ccg agg tgc tcc gtc tgc tct gag ccc atc atg 1536 His Lys Gin Tyr Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Ser Glu Pro Ile Met 500 505 510 cet gag cet ggc cga gat gag act gtg cga gtg gtc gcc ctg gac aag 1584 Pro Glu Pro Gly Arg Asp Glu Thr Val Arg Val Val Ala Leu Asp Lys 515 520 525 aac ttc cac atg aag tgt tac aag tgt gag gac tgc ggg aag ccc ctg 1632 Asn Phe His Met Lys Cys Tyr Lys Cys Glu Asp Cys Gly Lys Pro Leu 530 535 540 tcg att gag gca gat gac aat ggc tgc ttc ccc ctg gac ggt cac gtg 1680 Ser Ile Glu Ala Asp Asp Asn Gly Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val 545 550 555 560 ctc tgt cgg aag tgc cac act gct aga gcc cag acc 1716 Leu Cys Arg Lys Cys His Thr Ala Arg Ala Gin Thr 565 570 12 572 PRT Homo sapiens 12 Met Ala Ala Pro Arg Pro Ser Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Gly Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Pro 35 40 45 Ala Pro Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ala Gly 65 70 75 80 Asp Gly Asp Asp Ala Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 Pro Pro Pro Ile Glu Glu Ser Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Glu 100 105 110 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 Ala Pro Ile Pro Pro Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Ser Ser Ile 130 135 140 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 Val Ala Thr Pro Phe Ser Ser Lys Ser Ser Thr Lys Pro Ala Ala Gly 180 185 190 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Ser Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 Leu Pro Gin Val Pro Ala Pro Ala Gin Ser Gin Thr Gin Phe His Val 210 215 220 Gin Pro Gin Pro Gin Pro Lys Pro Gin Val Gln Leu His Val Gin Ser 225 230 235 240 Gin Thr Gin Pro Val Ser Leu Ala Asn Thr Gin Pro Arg Gly Pro Pro 245 250 255 Ala Ser Ser Pro Ala Pro Ala Pro Lys Phe Ser Pro Val Thr Pro Lys 260 265 270 Phe Thr Pro Val Ala Ser Lys Phe Ser Pro Gly Ala Pro Gly Gly Ser 275 280 285 Gly Ser Gin Pro Asn Gin Lys Leu Gly His Pro Glu Ala Leu Ser Ala 290 295 300 Gly Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro Ser Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Arg 305 310 315 320 Glu Lys Pro Arg Val Gin Glu Lys Gin His Pro Val Pro Pro Pro Ala 325 330 335 Gin Asn Gin Asn Gin Val Arg Ser Pro Gly Ala Pro Gly Pro Leu Thr 340 345 350 Leu Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Gin Leu Thr Gin Gin Leu Met Gin 355 360 365 Asp Met Glu His Pro Gin Arg Gin Asn Val Ala Val Asn Glu Leu Cys 370 375 380 Gly Arg Cys His Gin Pro Leu Ala Arg Ala Gin Pro Ala Val Arg Ala 385 390 395 400 Leu Gly Gin Leu Phe His Ile Ala Cys Phe Thr Cys His Gin Cys Ala 405 410 415 Gin Gin Leu Gin Gly Gln Gin Phe Tyr Ser Leu Glu Gly Ala Pro Tyr 420 425 430 Cys Glu Gly Cys Tyr Thr Asp Thr Leu Glu Lys Cys Asn Thr Cys Gly 435 440 445 Glu Pro Ile Thr Asp Arg Met Leu Arg Ala Thr Gly Lys Ala Tyr His 450 455 460 Pro His Cys Phe Thr Cys Val Val Cys Ala Arg Pro Leu Glu Gly Thr 465 470 475 480 Ser Phe Ile Val Asp Gin Ala Asn Arg Pro His Cys Val Pro Asp Tyr 485 490 495 His Lys Gin Tyr Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Ser Glu Pro Ile Met 500 505 510 Pro Glu Pro Gly Arg Asp Glu Thr Val Arg Val Val Ala Leu Asp Lys 515 520 525 Asn Phe His Met Lys Cys Tyr Lys Cys Glu Asp Cys Gly Lys Pro Leu 530 535 540 Ser Ile Glu Ala Asp Asp Asn Gly Cys Phe Pro Leu Asp Gly His Val 545 550 555 560 Leu Cys Arg Lys Cys His Thr Ala Arg Ala Gin Thr 565 570 13 1836 ADN Homo sapiens CDS (1)..(1836) 13 atg tct cac cca tct tgg ctg cca ccc aaa agc act ggt gag ccc ctc 48 Met Ser His Pro Ser Trp Leu Pro Pro Lys Ser Thr Gly Glu Pro Leu 1 5 10 15 ggc cat gtg cet gca cgg atg gag ace ace cat tcc ttt ggg aac ccc 96 Gly His Val Pro Ala Arg Met Glu Thr Thr His Ser Phe Gly Asn Pro 20 25 30 agc att tca gtg tct aca caa cag cca ccc aaa aag ttt gcc ccg gta 144 Ser Ile Ser Val Ser Thr Gin Gin Pro Pro Lys Lys Phe Ala Pro Val 35 40 45 gtt gct cca aaa cet aag tac aac cca tac aaa caa cet gga ggt gag 192 Val Ala Pro Lys Pro Lys Tyr Asn Pro Tyr Lys Gin Pro Gly Gly Glu 50 55 60 ggt gat ttt ctt cca ccc cca cet cca cet cta gat gat tcc agt gcc 240 Gly Asp Phe Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Asp Ser Ser Ala 65 70 75 80 'ctt cca tct atc tct gga aac ttt cet cet cca cca cet ctt gat gaa 288 Leu Pro Ser Ile Ser Gly Asn Phe Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Glu 85 90 95 gag gct ttc aaa gta cag ggg aat ccc gga ggc aag aca ctt gag gag 336 Glu Ala Phe Lys Val Gin Gly Asn Pro Gly Gly Lys Thr Leu Glu Glu 100 105 110 agg cgc tcc agc ctg gac gct gag att gac tcc ttg ace agc atc ttg 384 Arg Arg Ser Ser Leu Asp Ala Glu Ile Asp Ser Leu Thr Ser Ile Leu 115 120 125 gct gac ctt gag tgc age tcc ccc tat aag cet cgg cet cca cag age 432 Ala Asp Leu Glu Cys Ser Ser Pro Tyr Lys Pro Arg Pro Pro Gin Ser 130 135 140 tcc act ggt tca aca gcc tct cet cca gtt tcg ace cca gtc aca gga 480 Ser Thr Gly Ser Thr Ala Ser Pro Pro Val Ser Thr Pro Val Thr Gly 145 150 155 160 cac aag aga atg gtc atc ccg aac caa ccc cet cta aca gca acc aag 528 His Lys Arg Met Val Ile Pro Asn Gin Pro Pro Leu Thr Ala Thr Lys 165 170 175 aag tct aca ttg aaa cca cag cet gca ccc cag gct gga ccc atc cet 576 Lys Ser Thr Leu Lys Pro Gin Pro Ala Pro Gin Ala Gly Pro Ile Pro 180 185 190 gtg gct cca atc gga aca ctc aaa ccc cag cet cag cca gtc cca gcc 624 Val Ala Pro Ile Gly Thr Leu Lys Pro Gin Pro Gin Pro Val Pro Ala 195 200 205 tcc tac ace acg gcc tcc act tct tca agg cet ace ttt aat gtg cag 672 Ser Tyr Thr Thr Ala Ser Thr Ser Ser Arg Pro Thr Phe Asn Val Gin 210 215 220 gtg aag tca gcc cag ccc agc cet cat tat atg gct gcc cet tca tca 720 Val Lys Ser Ala Gin Pro Ser Pro His Tyr Met Ala Ala Pro Ser Ser 225 230 235 240 gga caa att tat ggc tca ggg ccc cag ggc tat aac act cag cca gtt 768 Gly Gin Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gin Gly Tyr Asn Thr Gin Pro Val 245 250 255 cet gtc tct ggg cag tgt cca cet cet tca aca cgg gga ggc atg gat 816 Pro Val Ser Gly Gin Cys Pro Pro Pro Ser Thr Arg Gly Gly Met Asp 260 265 270 tat gcc tac att cca cca cca gga ctt cag ccg gag cet ggg tat ggg 864 Tyr Ala Tyr Ile Pro Pro Pro Gly Leu Gin Pro Glu Pro Gly Tyr Gly 275 280 285 tat gcc ccc aac cag gga cgc tat tat gaa ggc tac tat gca gca ggg 912 Tyr Ala Pro Asn Gin Gly Arg Tyr Tyr Glu Gly Tyr Tyr Ala Ala Gly 290 295 300 cca ggc tat ggg ggc aga aat gac tct gac cet ace tat ggt caa caa 960 Pro Gly Tyr Gly Gly Arg Asn Asp Ser Asp Pro Thr Tyr Gly Gin Gin 305 310 315 320 ggt cac cca aat acc tgg aaa cgg gaa cca ggg tac act cet cet gga 1008 Gly His Pro Asn Thr Trp Lys Arg Glu Pro Gly Tyr Thr Pro Pro Gly 325 330 335 gca ggg aac cag aac cet cet ggg atg tat cca gtc act ggt ccc aag 1056 Ala Gly Asn Gin Asn Pro Pro Gly Met Tyr Pro Val Thr Gly Pro Lys 340 345 350 aag acc tat atc aca gat cet gtt tca gcc ccc tgt gcg cca cca ttg 1104 Lys Thr Tyr Ile Thr Asp Pro Val Ser Ala Pro Cys Ala Pro Pro Leu 355 360 365 cag cca aag ggt ggc cat tca ggg caa ctg ggg cet tcg tca gtt gcc 1152 Gin Pro Lys Gly Gly His Ser Gly Gln Leu Gly Pro Ser Ser Val Ala 370 375 380 cet tca ttc cgc cca gag gat gag ctt gag cac ctg acc aaa aag atg 1200 Pro Ser Phe Arg Pro Glu Asp Glu Leu Glu His Leu Thr Lys Lys Met 385 390 395 400 ctg tat gac atg gaa aat cca cet gct gac gaa tac ttt ggc cgc tgt 1248 Leu Tyr Asp Met Glu Asn Pro Pro Ala Asp Glu Tyr Phe Gly Arg Cys 405 410 415 gct cgc tgt gga gaa aac gta gtt ggg gaa ggt aca gga tgc act gcc 1296 Ala Arg Cys Gly Glu Asn Val Val Gly Glu Gly Thr Gly Cys Thr Ala 420 425 430 atg gat cag gtc ttc cac gtg gat tgt ttt acc tgc atc atc tgc aac 1344 Met Asp Gin Val Phe His Val Asp Cys Phe Thr Cys Ile Ile Cys Asn 435 440 445 aac aag ctc cga ggg cag cca ttc tat gct gtg gaa aag aaa gca tac 1392 Asn Lys Leu Arg Gly Gin Pro Phe Tyr Ala Val Glu Lys Lys Ala Tyr 450 455 460 tgc gag ccc tgc tac att aat act ctg gag cag tgc aat gtg tgt tcc 1440 Cys Glu Pro Cys Tyr Ile Asn Thr Leu Glu Gin Cys Asn Val Cys Ser 465 470 475 480 aag ccc atc atg gag cgg att ctc cga gcc acc ggg aag gcc tat cat 1488 Lys Pro Ile Met Glu Arg Ile Leu Arg Ala Thr Gly Lys Ala Tyr His 485 490 495 cet cac tgt ttc acc tgc gtg atg tgc cac cgc agc ctg gat ggg atc 1536 Pro His Cys Phe Thr Cys Val Met Cys His Arg Ser Leu Asp Gly Ile 500 505 510 cca ttc act gtg gat gct ggc ggg ctc att cac tgc att gag gac ttc 1584 Pro Phe Thr Val Asp Ala Gly Gly Leu Ile His Cys Ile Glu Asp Phe 515 520 525 cac aag aaa ttt gcc ccg cgg tgt tct gtg tgc aag gag cet att atg 1632 His Lys Lys Phe Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Lys Glu Pro Ile Met 530 535 540 cca gcc ccg ggc cag gag gag act gtc cgt att gtg gct ttg gat cga 1680 Pro Ala Pro Gly Gin Glu Glu Thr Val Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg 545 550 555 560 gat ttc cat gtt cac tgc tac cga tgc gag gat tgc ggt ggt ctc ctg 1728 Asp Phe His Val His Cys Tyr Arg Cys Glu Asp Cys Gly Gly Leu Leu 565 570 575 tct gaa gga gat aac caa ggc tgc tac ccc ttg gat ggg cac atc ctc 1776 Ser Glu Gly Asp Asn Gin Gly Cys Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu 580 585 590 tgc aag acc tgc aac tct gcc cgc atc agg gtg ttg acc gcc aag gcg 1824 Cys Lys Thr Cys Asn Ser Ala Arg Ile Arg Val Leu Thr Ala Lys Ala 595 600 605 agc act gac ctt 1836 Ser Thr Asp Leu 610 14 612 PRT Homo sapiens 14 Met Ser His Pro Ser Trp Leu Pro Pro Lys Ser Thr Gly Glu Pro Leu 1 5 10 15 Gly His Val Pro Ala Arg Met Glu Thr Thr His Ser Phe Gly Asn Pro 20 25 30 Ser Ile Ser Val Ser Thr Gin Gin Pro Pro Lys Lys Phe Ala Pro Val 35 40 45 Val Ala Pro Lys Pro Lys Tyr Asn Pro Tyr Lys Gin Pro Gly Gly Glu 50 55 60 Gly Asp Phe Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Asp Ser Ser Ala 65 70 75 80 Leu Pro Ser Ile Ser Gly Asn Phe Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Glu 85 90 95 Glu Ala Phe Lys Val Gin Gly Asn Pro Gly Gly Lys Thr Leu Glu Glu 100 105 110 Arg Arg Ser Ser Leu Asp Ala Glu Ile Asp Ser Leu Thr Ser Ile Leu 115 120 125 Ala Asp Leu Glu Cys Ser Ser Pro Tyr Lys Pro Arg Pro Pro Gin Ser 130 135 140 Ser Thr Gly Ser Thr Ala Ser Pro Pro Val Ser Thr Pro Val Thr Gly 145 150 155 160 His Lys Arg Met Val Ile Pro Asn Gin Pro Pro Leu Thr Ala Thr Lys 165 170 175 Lys Ser Thr Leu Lys Pro Gin Pro Ala Pro Gin Ala Gly Pro Ile Pro 180 185 190 Val Ala Pro Ile Gly Thr Leu Lys Pro Gin Pro Gin Pro Val Pro Ala 195 200 205 Ser Tyr Thr Thr Ala Ser Thr Ser Ser Arg Pro Thr Phe Asn Val Gln 210 215 220 Val Lys Ser Ala Gin Pro Ser Pro His Tyr Met Ala Ala Pro Ser Ser 225 230 235 240 Gly Gin Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gin Gly Tyr Asn Thr Gln Pro Val 245 250 255 Pro Val Ser Gly Gin Cys Pro Pro Pro Ser Thr Arg Gly Gly Met Asp 260 265 270 Tyr Ala Tyr Ile Pro Pro Pro Gly Leu Gin Pro Glu Pro Gly Tyr Gly 275 280 285 Tyr Ala Pro Asn Gin Gly Arg Tyr Tyr Glu Gly Tyr Tyr Ala Ala Gly 290 295 300 Pro Gly Tyr Gly Gly Arg Asn Asp Ser Asp Pro Thr Tyr Gly Gin Gin 305 310 315 320 Gly His Pro Asn Thr Trp Lys Arg Glu Pro Gly Tyr Thr Pro Pro Gly 325 330 335 Ala Gly Asn Gln Asn Pro Pro Gly Met Tyr Pro Val Thr Gly Pro Lys 340 345 350 Lys Thr Tyr Ile Thr Asp Pro Val Ser Ala Pro Cys Ala Pro Pro Leu 355 360 365 Gin Pro Lys Gly Gly His Ser Gly Gin Leu Gly Pro Ser Ser Val Ala 370 375 380 Pro Ser Phe Arg Pro Glu Asp Glu Leu Glu His Leu Thr Lys Lys Met 385 390 395 400 Leu Tyr Asp Met Glu Asn Pro Pro Ala Asp Glu Tyr Phe Gly Arg Cys 405 410 415 Ala Arg Cys Gly Glu Asn Val Val Gly Glu Gly Thr Gly Cys Thr Ala 420 425 430 Met Asp Gin Val Phe His Val Asp Cys Phe Thr Cys Ile Ile Cys Asn 435 440 445 Asn Lys Leu Arg Gly Gin Pro Phe Tyr Ala Val Glu Lys Lys Ala Tyr 450 455 460 Cys Glu Pro Cys Tyr Ile Asn Thr Leu Glu Gin Cys Asn Val Cys Ser 465 470 475 480 Lys Pro Ile Met Glu Arg Ile Leu Arg Ala Thr Gly Lys Ala Tyr His 485 490 495 Pro His Cys Phe Thr Cys Val Met Cys His Arg Ser Leu Asp Gly Ile 500 505 510 Pro Phe Thr Val Asp Ala Gly Gly Leu Ile His Cys Ile Glu Asp Phe 515 520 525 His Lys Lys Phe Ala Pro Arg Cys Ser Val Cys Lys Glu Pro Ile Met 530 535 540 Pro Ala Pro Gly Gin Glu Glu Thr Val Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg 545 550 555 560 Asp Phe His Val His Cys Tyr Arg Cys Glu Asp Cys Gly Gly Leu Leu 565 570 575 Ser Glu Gly Asp Asn Gin Gly Cys Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu 580 585 590 Cys Lys Thr Cys Asn Ser Ala Arg Ile Arg Val Leu Thr Ala Lys Ala 595 600 605 Ser Thr Asp Leu 610 15 1431 ADN Homo sapiens CDS (1)..(1431) 15 atg tcg ggg ccc acc tgg ctg ccc ccg aag cag ccg gag ccc gcc aga 48 Met Ser Gly Pro Thr Trp Leu Pro Pro Lys Gin Pro Glu Pro Ala Arg 1 5 10 15 gcc cet cag ggg agg gcg atc ccc cgc ggc acc ccg ggg cca cca ccg 96 Ala Pro Gin Gly Arg Ala Ile Pro Arg Gly Thr Pro Gly Pro Pro Pro 20 25 30 gcc cac gga gca gca ctc cag ccc cac ccc agg gtc aat ttt tgc ccc 144 Ala His Gly Ala Ala Leu Gin Pro His Pro Arg Val Asn Phe Cys Pro 35 40 45 ctt cca tct gag cag tgt tac cag gcc cca ggg gga ccg gag gat cgg 192 Leu Pro Ser Glu Gin Cys Tyr Gin Ala Pro Gly Gly Pro Glu Asp Arg 50 55 60 ggg ccg gcg tgg gtg ggg tcc cat gga gta ctc cag cac acg cag ggg 240 Gly Pro Ala Trp Val Gly Ser His Gly Val Leu Gin His Thr Gin Gly 65 70 75 80 ctc cet gca gac agg ggg ggc ctt cgc cet gga agc ctg gac gcc gag 288 Leu Pro Ala Asp Arg Gly Gly LeuArg Pro Gly Ser Leu Asp Ala Glu 85 90 95 ata gac ttg ctg agc agc acg ctg gcc gag ctg aat ggg ggt cgg ggt 336 Ile Asp Leu Leu Ser Ser Thr Leu Ala Glu Leu Asn Gly Gly Arg Gly 100 105 110 cat gcg tca cgg cga cca gac cga cag gca tat gag ccc ccg cca cet 384 His Ala Ser Arg Arg Pro Asp Arg Gin Ala Tyr Glu Pro Pro Pro Pro 115 120 125 cet gcc tac cgc acg ggc tgc ctg aag cca aat cca gcc tcg ccg ctc 432 Pro Ala Tyr Arg Thr Gly Cys Leu Lys Pro Asn Pro Ala Ser Pro Leu 130 135 140 cca gcg tct ccc tat ggg ggc ccc act cca gcc tct tac act ace gcc 480 Pro Ala Ser Pro Tyr Gly Gly Pro Thr Pro Ala Ser Tyr Thr Thr Ala 145 150 155 160 agc acc ccg gct ggc cca gcc ttc ccc gtg caa gtg aag gtg gca cag 528 Ser Thr Pro Ala Gly Pro Ala Phe Pro Val Gin Val Lys Val Ala Gin 165 170 175 cca gtg agg ggc tgc ggc cca ccc agg cgg gga gcc tct cag gcc tct 576 Pro Val Arg Gly Cys Gly Pro Pro Arg Arg Gly Ala Ser Gin Ala Ser 180 185 190 ggg ccc ctc ccg ggc ccc cac ttt cet ctc cca ggc cga ggt gaa gtc 624 Gly Pro Leu Pro Gly Pro His Phe Pro Leu Pro Gly Arg Gly Glu Val 195 200 205 tgg ggg cet ggc tat agg agc cag aga gag cca ggg cca ggg gcc aaa 672 Trp Gly Pro Gly Tyr Arg Ser Gin Arg Glu Pro Gly Pro Gly Ala Lys 210 215 220 gag gaa gct gct ggg gtc tct ggc cet gca gga aga gga aga gga ggc 720 Glu Glu Ala Ala Gly Val Ser Gly Pro Ala Gly Arg Gly Arg Gly Gly 225 230 235 240 gag cac ggg ccc cag gtg ccc ctg age cag cet cca gag gat gag ctg 768 Glu His Gly Pro Gin Val Pro Leu Ser Gin Pro Pro Glu Asp Glu Leu 245 250 255 gat agg ctg acg aag aag ctg gtt cac gac atg aac cac ccg ccc agc 816 Asp Arg Leu Thr Lys Lys Leu Val His Asp Met Asn His Pro Pro Ser 260 265 270 ggg gag tac ttt ggc cag tgt ggt ggc tgc gga gaa gat gtg gtt ggg 864 Gly Glu Tyr Phe Gly Gin Cys Gly Gly Cys Gly Glu Asp Val Val Gly 275 280 285 gat ggg gct ggg gtt gtg gcc ctt gat cgc gtc ttt cac gtg ggc tgc 912 Asp Gly Ala Gly Val Val Ala Leu Asp Arg Val Phe His Val Gly Cys 290 295 300 ttt gta tgt tct aca tgc cgg gcc cag ctt cgc ggc cag cat ttc tac 960 Phe Val Cys Ser Thr Cys Arg Ala Gin Leu Arg Gly Gin His Phe Tyr 305 310 315 320 gcc gtg gag agg agg gca tat tgc gag ggc tgc tac gtg gcc acc ctg 1008 Ala Val Glu Arg Arg Ala Tyr Cys Glu Gly Cys Tyr Val Ala Thr Leu 325 330 335 gag aaa tgt gcc acg tgc tcc cag ccc atc ctg gac cgg atc ctg cgg 1056 Glu Lys Cys Ala Thr Cys Ser Gin Pro Ile Leu Asp Arg Ile Leu Arg 340 345 350 gct atg ggg aag gcc tac cac cet ggc tgc ttc acc tgc gtg gtg tgt 1104 Ala Met Gly Lys Ala Tyr His Pro Gly Cys Phe Thr Cys Val Val Cys 355 360 365 cac cgc ggc ctc gac ggc atc ccc ttc aca gtg gat gct acg agc cag 1152 His Arg Gly Leu Asp Gly Ile Pro Phe Thr Val Asp Ala Thr Ser Gln 370 375 380 atc cac tgc att gag gac ttt cac agg aag ttt gcc cca aga tgc tca 1200 Ile His Cys Ile Glu Asp Phe His Arg Lys Phe Ala Pro Arg Cys Ser 385 390 395 400 gtg tgc ggt ggg gcc ata atg cet gag cca ggt cag gag gag act gtg 1248 Val Cys Gly Gly Ala Ile Met Pro Glu Pro Gly Gin Glu Glu Thr Val 405 410 415 aga att gtt gct ctg gat cga agt ttt cac att ggc tgt tac aag tgc 1296 Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg Ser Phe His Ile Gly Cys Tyr Lys Cys 420 425 430 gag gag tgt ggg ctg ctg ctc tcc tct gag ggc gag tgt cag ggc tgc 1344 Glu Glu Cys Gly Leu Leu Leu Ser Ser Glu Gly Glu Cys Gin Gly Cys 435 440 445 tac ccg ctg gat ggg cac atc ttg tgc aag gcc tgc agc gcc tgg cgc 1392 Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu Cys Lys Ala Cys Ser Ala Trp Arg 450 455 460 atc cag gag ctc tca gcc acc gtc acc act gac tgc tga 1431 Ile Gin Glu Leu Ser Ala Thr Val Thr Thr Asp Cys 465 470 475 16 476 PRT Homo sapiens 16 Met Ser Gly Pro Thr Trp Leu Pro Pro Lys Gin Pro Glu Pro Ala Arg 1 5 10 15 Ala Pro Gin Gly Arg Ala Ile Pro Arg Gly Thr Pro Gly Pro Pro Pro 20 25 30 Ala His Gly Ala Ala Leu Gin Pro His Pro Arg Val Asn Phe Cys Pro 35 40 45 Leu Pro Ser Glu Gin Cys Tyr Gin Ala Pro Gly Gly Pro Glu Asp Arg 50 55 60 Gly Pro Ala Trp Val Gly Ser His Gly Val Leu Gin His Thr Gin Gly 65 70 75 80 Leu Pro Ala Asp Arg Gly Gly Leu Arg Pro Gly Ser Leu Asp Ala Glu 85 90 95 Ile Asp Leu Leu Ser Ser Thr Leu Ala Glu Leu Asn Gly Gly Arg Gly 100 105 110 His Ala Ser Arg Arg Pro Asp Arg Gin Ala Tyr Glu Pro Pro Pro Pro 115 120 125 Pro Ala Tyr Arg Thr Gly Cys Leu Lys Pro Asn Pro Ala Ser Pro Leu 130 135 140 Pro Ala Ser Pro Tyr Gly Gly Pro Thr Pro Ala Ser Tyr Thr Thr Ala 145 150 155 160 Ser Thr Pro Ala Gly Pro Ala Phe Pro Val Gin Val Lys Val Ala Gin 165 170 175 Pro Val Arg Gly Cys Gly Pro Pro Arg Arg Gly Ala Ser Gin Ala Ser 180 185 190 Gly Pro Leu Pro Gly Pro His Phe Pro Leu Pro Gly Arg Gly Glu Val 195 200 205 Trp Gly Pro Gly Tyr Arg Ser Gin Arg Glu Pro Gly Pro Gly Ala Lys 210 215 220 Glu Glu Ala Ala Gly Val Ser Gly Pro Ala Gly Arg Gly Arg Gly Gly 225 230 235 240 Glu His Gly Pro Gin Val Pro Leu Ser Gin Pro Pro Glu Asp Glu Leu 245 250 255 Asp Arg Leu Thr Lys Lys Leu Val His Asp Met Asn His Pro Pro Ser 260 265 270 Gly Glu Tyr Phe Gly Gln Cys Gly Gly Cys Gly Glu Asp Val Val Gly 275 280 285 Asp Gly Ala Gly Val Val Ala Leu Asp Arg Val Phe His Val Gly Cys 290 295 300 Phe Val Cys Ser Thr Cys Arg Ala Gin Leu Arg Gly Gin His Phe Tyr 305 310 315 320 Ala Val Glu Arg Arg Ala Tyr Cys Glu Gly Cys Tyr Val Ala Thr Leu 325 330 335 Glu Lys Cys Ala Thr Cys Ser Gin Pro Ile Leu Asp Arg Ile Leu Arg 340 345 350 Ala Met Gly Lys Ala Tyr His Pro Gly Cys Phe Thr Cys Val Val Cys 355 360 365 His Arg Gly Leu Asp Gly Ile Pro Phe Thr Val Asp Ala Thr Ser Gin 370 375 380 Ile His Cys Ile Glu Asp Phe His Arg Lys Phe Ala Pro Arg Cys Ser 385 390 395 400 Val Cys Gly Gly Ala Ile Met Pro Glu Pro Gly Gin Glu Glu Thr Val 405 410 415 Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg Ser Phe His Ile Gly Cys Tyr Lys Cys 420 425 430 Glu Glu Cys Gly Leu Leu Leu Ser Ser Glu Gly Glu Cys Gin Gly Cys 435 440 445 Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu Cys Lys Ala Cys Ser Ala Trp Arg 450 455 460 Ile Gin Glu Leu Ser Ala Thr Val Thr Thr Asp Cys 465 470 475 17 1443 ADN Mus musculus CDS (1)..(1443) 17 atg tcc ggg ccc ace tgg ctt ccc ccg aag cag cca gaa ccc tcc aga 48 Met Ser Gly Pro Thr Trp Leu Pro Pro Lys Gin Pro Glu Pro Ser Arg 1 5 10 15 ctc cet cag ggg aga tcg ctg ccc aga ggc gcc ctg ggc ccg cca acg 96 Leu Pro Gin Gly Arg Ser Leu Pro Arg Gly Ala Leu Gly Pro Pro Thr 20 25 30 gcc cac gga gca aca ctc cag cet cac ccc agg gtc aac ttt tgc ccc 144 Ala His Gly Ala Thr Leu Gin Pro His Pro Arg Val Asn Phe Cys Pro 35 40 45 ctc ccg cet gaa cac tgt tat cag cet ccg ggg gta ccg gaa gat cgg 192 Leu Pro Pro Glu His Cys Tyr Gin Pro Pro Gly Val Pro Glu Asp Arg 50 55 60 ggg cet act tgg gtg gga tcc cat gga aca ccc cag cgc ctg cag ggg 240 Gly Pro Thr Trp Val Gly Ser His Gly Thr Pro Gin Arg Leu Gin Gly 65 70 75 80 ctc cet cca gac agg ggg atc atc cgc cet ggc agt ctg gat gct gag 288 Leu Pro Pro Asp Arg Gly Ile Ile Arg Pro Gly Ser Leu Asp Ala Glu 85 90 95 ata gat tcg ctc ace age atg ttg gct gat ctg gac ggg ggt cgc agt 336 Ile Asp Ser Leu Thr Ser Met Leu Ala Asp Leu Asp Gly Gly Arg Ser 100 105 110 cat gca cet agg cgg cca gac aga cag gct ttt gag gct ccc cca ccc 384 His Ala Pro Arg Arg Pro Asp Arg Gin Ala Phe Glu Ala Pro Pro Pro 115 120 125 cat gct tac cgc gga ggc tcc ctg aag ccc agt gga ggt gct gtt cca 432 His Ala Tyr Arg Gly Gly Ser Leu Lys Pro Ser Gly Gly Ala Val Pro 130 135 140 ace ccg atg ctc cca gca tcc cac tat ggt gga cet acc cca gcc tcc 480 Thr Pro Met Leu Pro Ala Ser His Tyr Gly Gly Pro Thr Pro Ala Ser 145 150 155 160 tat gct acc gcg agc acg cca gct ggc cet gct ttc cet gta caa gtg 528 Tyr Ala Thr Ala Ser Thr Pro Ala Gly Pro Ala Phe Pro Val Gin Val 165 170 175 aag gtg gct caa cet gtg aga ggc tgt gga ctg ccc agg cga ggg gcc 576 Lys Val Ala Gin Pro Val Arg Gly Cys Gly Leu Pro Arg Arg Gly Ala 180 185 190 tct cag gcc tct ggg cet ctt cca ggc ccc cac ttt cet ctg aca ggt 624 Ser Gin Ala Ser Gly Pro Leu Pro Gly Pro His Phe Pro Leu Thr Gly 195 200 205 cgt ggt gaa gtc tgg ggg gct ggc tat agg agc cac cga gag cca gga 672 Arg Gly Glu Val Trp Gly Ala Gly Tyr Arg Ser His Arg Glu Pro Gly 210 215 220 ccg ggg gtt ccg gag gga cet tct gga gta cat atc cet gca gga gga 720 Pro Gly Val Pro Glu Gly Pro Ser Gly Val His Ile Pro Ala Gly Gly 225 230 235 240 ggg aga gga ggt ggg cat gag cet cag ggc ccc tta ggc caa cet cet 768 Gly Arg Gly Gly Gly His Glu Pro Gin Gly Pro Leu Gly Gin Pro Pro 245 250 255 gaa gag gaa ctg gag aga ctg acc aag aaa ctg gtg cat gac atg agc 816 Glu Glu Glu Leu Glu Arg Leu Thr Lys Lys Leu Val His Asp Met Ser 260 265 270 cac cet ccc agt ggg gag tac ttt ggt cgg tgt ggt ggc tgt ggc gaa 864 His Pro Pro Ser Gly Glu Tyr Phe Gly Arg Cys Gly Gly Cys Gly Glu 275 280 285 gat gtg gtg ggc gat gga gct ggg gtt gtg gcc ctg gac cgt gtc ttc 912 Asp Val Val Gly Asp Gly Ala Gly Val Val Ala Leu Asp Arg Val Phe 290 295 300 cat att ggt tgc ttt gtg tgt tct acc tgt cgg gcc cag ctc cgg ggc 960 His Ile Gly Cys Phe Val Cys Ser Thr Cys Arg Ala Gin Leu Arg Gly 305 310 315 320 cag cac ttc tat gct gtg gag agg cgg gca tat tgt gag agc tgc tat 1008 Gin His Phe Tyr Ala Val Glu Arg Arg Ala Tyr Cys Glu Ser Cys Tyr 325 330 335 gtg gcc acc ctg gag aaa tgt tcc aca tgc tct gaa ccc atc ctg gac 1056 Val Ala Thr Leu Glu Lys Cys Ser Thr Cys Ser Glu Pro Ile Leu Asp 340 345 350 cga atc ctg agg gct atg ggg aag gcg tac cac cet ggt tgc ttc acc 1104 Arg Ile Leu Arg Ala Met Gly Lys Ala Tyr His Pro Gly Cys Phe Thr 355 360 365 tgt gtg gta tgc cac cgt ggt ctt gat ggc atc ccg ttc aca gtg gac 1152 Cys Val Val Cys His Arg Gly Leu Asp Gly Ile Pro Phe Thr Val Asp 370 375 380 gcc acc agc cag atc cac tgc att gaa gat ttc cac agg aaa ttt gcc 1200 Ala Thr Ser Gin Ile His Cys Ile Glu Asp Phe His Arg Lys Phe Ala 385 390 395 400 cca cga tgc tca gtg tgt ggt ggg gcc atc atg ccg gaa cca ggt cag 1248 Pro Arg Cys Ser Val Cys Gly Gly Ala Ile Met Pro Glu Pro Gly Gin 405 410 415 gag gag acg gtg aga atc gtt gct ctg gat cga agt ttc cac atc ggc 1296 Glu Glu Thr Val Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg Ser Phe His Ile Gly 420 425 430 tgt tac aag tgt gag gag tgt ggg ctg ctg ctg tcc tct gag gga gag 1344 Cys Tyr Lys Cys Glu Glu Cys Gly Leu Leu Leu Ser Ser Glu Gly Glu 435 440 445 tgt caa ggc tgc tac ccg ctg gat ggg cac atc ttg tgc aag gct tgc 1392 Cys Gin Gly Cys Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu Cys Lys Ala Cys 450 455 460 agc gcc tgg cgt atc caa gag ctc tca gcc act gtc acc act gat tgt 1440 Ser Ala Trp Arg Ile Gin Glu Leu Ser Ala Thr Val Thr Thr Asp Cys 465 470 475 480 tga 1443 18 480 PRT Mus musculus 18 Met Ser Gly Pro Thr Trp Leu Pro Pro Lys Gin Pro Glu Pro Ser Arg 1 5 10 15 Leu Pro Gin Gly Arg Ser Leu Pro Arg Gly Ala Leu Gly Pro Pro Thr 20 25 30 Ala His Gly Ala Thr Leu Gin Pro His Pro Arg Val Asn Phe Cys Pro 35 40 45 Leu Pro Pro Glu His Cys Tyr Gin Pro Pro Gly Val Pro Glu Asp Arg 50 55 60 Gly Pro Thr Trp Val Gly Ser His Gly Thr Pro Gin Arg Leu Gin Gly 65 70 75 80 Leu Pro Pro Asp Arg Gly Ile Ile Arg Pro Gly Ser Leu Asp Ala Glu 85 90 95 Ile Asp Ser Leu Thr Ser Met Leu Ala Asp Leu Asp Gly Gly Arg Ser 100 105 110 His Ala Pro Arg Arg Pro Asp Arg Gin Ala Phe Glu Ala Pro Pro Pro 115 120 125 His Ala Tyr Arg Gly Gly Ser Leu Lys Pro Ser Gly Gly Ala Val Pro 130 135 140 Thr Pro Met Leu Pro Ala Ser His Tyr Gly Gly Pro Thr Pro Ala Ser 145 150 155 160 Tyr Ala Thr Ala Ser Thr Pro Ala Gly Pro Ala Phe Pro Val Gin Val 165 170 175 Lys Val Ala Gin Pro Val Arg Gly Cys Gly Leu Pro Arg Arg Gly Ala 180 185 190 Ser Gin Ala Ser Gly Pro Leu Pro Gly Pro His Phe Pro Leu Thr Gly 195 200 205 Arg Gly Glu Val Trp Gly Ala Gly Tyr Arg Ser His Arg Glu Pro Gly 210 215 220 Pro Gly Val Pro Glu Gly Pro Ser Gly Val His Ile Pro Ala Gly Gly 225 230 235 240 Gly Arg Gly Gly Gly His Glu Pro Gin Gly Pro Leu Gly Gin Pro Pro 245 250 255 Glu Glu Glu Leu Glu Arg Leu Thr Lys Lys Leu Val His Asp Met Ser 260 265 270 His Pro Pro Ser Gly Glu Tyr Phe Gly Arg Cys Gly Gly Cys Gly Glu 275 280 285 Asp Val Val Gly Asp Gly Ala Gly Val Val Ala Leu Asp Arg Val Phe 290 295 300 His Ile Gly Cys Phe Val Cys Ser Thr Cys Arg Ala Gin Leu Arg Gly 305 310 315 320 Gin His Phe Tyr Ala Val Glu Arg Arg Ala Tyr Cys Glu Ser Cys Tyr 325 330 335 Val Ala Thr Leu Glu Lys Cys Ser Thr Cys Ser Glu Pro Ile Leu Asp 340 345 350 Arg Ile Leu Arg Ala Met Gly Lys Ala Tyr His Pro Gly Cys Phe Thr 355 360 365 Cys Val Val Cys His Arg Gly Leu Asp Gly Ile Pro Phe Thr Val Asp 370 375 380 Ala Thr Ser Gin Ile His Cys Ile Glu Asp Phe His Arg Lys Phe Ala 385 390 395 400 Pro Arg Cys Ser Val Cys Gly Gly Ala Ile Met Pro Glu Pro Gly Gln 405 410 415 Glu Glu Thr Val Arg Ile Val Ala Leu Asp Arg Ser Phe His Ile Gly 420 425 430 Cys Tyr Lys Cys Glu Glu Cys Gly Leu Leu Leu Ser Ser Glu Gly Glu 435 440 445 Cys Gin Gly Cys Tyr Pro Leu Asp Gly His Ile Leu Cys Lys Ala Cys 450 455 460 Ser Ala Trp Arg Ile Gin Glu Leu Ser Ala Thr Val Thr Thr Asp Cys 465 470 475 480 19 1122 ADN S quence artificielle CDS (1)..(1122) Description de la s quence artificielle : de la prot ine zyxine murine 19 gcg gcc ccc cgc ccg cet ccc gcg atc tcc gtc tcc gtc tcg gcc ccc 48 Ala Ala Pro Arg Pro Pro Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala Pro 1 5 10 15 gcg ttt tac gcc ccg cag aag aag ttc gcc ccg gtt gtg gcc cca aag 96 Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Ala Pro Val Val Ala Pro Lys 20 25 30 ccc aaa gtg aat cet ttc cgg cet ggg gac agc gag cet cet gta gca 144 Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Val Ala 35 40 45 gcc ggg gcc caa aga gcg cag atg ggt cgg gtg ggc gag atc cca cca 192 Ala Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro Pro 50 55 60 cca ccc ccg gaa gac ttt cet ttg ccc cet cet ccc ctt att ggg gag 240 Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ile Gly Glu 65 70 75 80 ggc gac gac tca gag ggt gcc ctg gga ggt gcc ttc cca cet cca cet 288 Gly Asp Asp Ser Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro Pro 85 90 95 ccc ccg atg atc gag gaa cca ttc ccc cet gct cet ctg gag gag gac 336 Pro Pro Met Ile Glu Glu Pro Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Asp 100 105 110 atc ttc ccc tcc cet cca cet cca ctg gag gag gag gga ggg cet gag 384 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Leu Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 gcc cet ace cag etc cca ccg cag ccc agg gag aaa gtg tgc agt att 432 Ala Pro Thr Gin Leu Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Cys Ser Ile 130 135 140 gac ctg gag att gac tct ctg tcc tca ctg ctg gac gac atg ace aag 480 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 aac gat ccc ttc aaa gcc cgg gta tca tcc gga tat gta ccc cca cca 528 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 gtt gcc act cca ttt gtt ccc aag cet agt acc aaa cet gcc cet ggg 576 Val Ala Thr Pro Phe Val Pro Lys Pro Ser Thr Lys Pro Ala Pro Gly 180 185 190 ggc aca gca ccc ttg cet cet tgg aag ace cet tct age tcc cag cca 624 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Thr Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 cca cet cag ccg cag gcc aag cet cag gtc cag ctc cat gtc cag cet 672 Pro Pro Gin Pro Gin Ala Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin Pro 210 215 220 cag gcc aag ccc cat gtc caa ccc cag cet gtg tct tct gct aat aca 720 Gin Ala Lys Pro His Val Gin Pro Gin Pro Val Ser Ser Ala Asn Thr 225 230 235 240 cag ccc cgg ggt ccc ctt tct cag gca cca act cca gca cet aag ttt 768 Gin Pro Arg Gly Pro Leu Ser Gin Ala Pro Thr Pro Ala Pro Lys Phe 245 250 255 gct cca gtg gct cet aaa ttt act ccc gtg gtt tcc aag ttc agc cet 816 Ala Pro Val Ala Pro Lys Phe Thr Pro Val Val Ser Lys Phe Ser Pro 260 265 270 ggt gct cca agt gga cet ggg cca cag ccc aat caa aaa atg gtg cet 864 Gly Ala Pro Ser Gly Pro Gly Pro Gin Pro Asn Gin Lys Met Val Pro 275 280 285 ccg gat gct cet tct tct gtg age aca ggc tcc cet cag ccc cet agc 912 Pro Asp Ala Pro Ser Ser Val Ser Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro Ser 290 295 300 ttc ace tat gct cag cag aag gag aag ccc cta gtt caa gag aag cag 960 Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Lys Glu Lys Pro Leu Val Gin Glu Lys Gin 305 310 315 320 cac cca cag cet cca cca gct caa aac caa aac cag gta cgc tct cet 1008 His Pro Gin Pro Pro Pro Ala Gin Asn Gin Asn Gin Val Arg Ser Pro 325 330 335 gga ggc cca ggc ccc ttg ace ctg aag gag gta gag gag ttg gag cag 1056 Gly Gly Pro Gly Pro Leu Thr Leu Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Gin 340 345 350 ctg acc cag cag ctg atg cag gac atg gaa cac cet cag agg cag agc 1104 Leu Thr Gin Gin Leu Met Gin Asp Met Glu His Pro Gin Arg Gin Ser 355 360 365 gtg gca gtg aat gag tcc 1122 Val Ala Val Asn Glu Ser 370 20 374 PRT S quence artificielle Description de la s quence artificielle : de la prot ine zyxine murine 20 Ala Ala Pro Arg Pro Pro Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala Pro 1 5 10 15 Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Ala Pro Val Val Ala Pro Lys 20 25 30 Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Val Ala 35 40 45 Ala Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro Pro 50 55 60 Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ile Gly Glu 65 70 75 80 Gly Asp Asp Ser Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro Pro 85 90 95 Pro Pro Met Ile Glu Glu Pro Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Asp 100 105 110 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Leu Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 Ala Pro Thr Gin Leu Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Cys Ser Ile 130 135 140 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 Val Ala Thr Pro Phe Val Pro Lys Pro Ser Thr Lys Pro Ala Pro Gly 180 185 190 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Thr Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 Pro Pro Gin Pro Gin Ala Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin Pro 210 215 220 Gin Ala Lys Pro His Val Gin Pro Gin Pro Val Ser Ser Ala Asn Thr 225 230 235 240 Gin Pro Arg Gly Pro Leu Ser Gin Ala Pro Thr Pro Ala Pro Lys Phe 245 250 255 Ala Pro Val Ala Pro Lys Phe Thr Pro Val Val Ser Lys Phe Ser Pro 260 265 270 Gly Ala Pro Ser Gly Pro Gly Pro Gin Pro Asn Gin Lys Met Val Pro 275 280 285 Pro Asp Ala Pro Ser Ser Val Ser Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro Ser 290 295 300 Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Lys Glu Lys Pro Leu Val Gin Glu Lys Gin 305 310 315 320 His Pro Gin Pro Pro Pro Ala Gin Asn Gin Asn Gin Val Arg Ser Pro 325 330 335 Gly Gly Pro Gly Pro Leu Thr Leu Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Gin 340 345 350 Leu Thr Gin Gln Leu Met Gin Asp Met Glu His Pro Gin Arg Gin Ser 355 360 365 Val Ala Val Asn Glu Ser 370 21 1053 ADN S quence artificielle CDS (1)..(1053) Description de la s quence artificielle : de la prot ine zyxine de poulet 21 atg gct tct cca ggt acc cca ggg acc cgt atg aca acc aca gtc agt 48 Met Ala Ser Pro Gly Thr Pro Gly Thr Arg Met Thr Thr Thr Val Ser 1 5 10 15 atc aac att tcc aca ccg tcc ttt tac aac cca cag aag aaa ttt gca 96 Ile Asn Ile Ser Thr Pro Ser Phe Tyr Asn Pro Gin Lys Lys Phe Ala 20 25 30 ccc gtg gtt gcc cct aaa ccc aag gtg aat ccc ttc aag act ggg ggt 144 Pro Val Val Ala Pro Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Lys Thr Gly Gly 35 40 45 aca tcg gag tca tcg cag cca cag cet cet gga act ggt gcc cag cgt 192 Thr Ser Glu Ser Ser Gin Pro Gin Pro Pro Gly Thr Gly Ala Gin Arg 50 55 60 gcc cag ata ggg aga gtg gga gag atc ccc gta tct gtg aca gca gaa 240 Ala Gin Ile Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro Val Ser Val Thr Ala Glu 65 70 75 80 gag ctg ccg ctg cca cet cct ccc cca cct gga gag gag cta agt ttc 288 Glu Leu Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Glu Glu Leu Ser Phe 85 90 95 tcc tca aac tgt gct ttt cet cca ccc cca cca ccc ttt gaa gag cet 336 Ser Ser Asn Cys Ala Phe Pro Pro Pro Pro Pro Pro Phe Glu Glu Pro 100 105 110 ttc cca cca gcc cca gat gaa gct ttt cet tct cct cct cca cct cet 384 Phe Pro Pro Ala Pro Asp Glu Ala Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro 115 120 125 cca cca atg ttt gat gaa gga cet gcc cta cag ata cet cca gga tcc 432 Pro Pro Met Phe Asp Glu Gly Pro Ala Leu Gin Ile Pro Pro Gly Ser 130 135 140 acg ggt tct gtg gag aaa ccg ttg gcc cca aaa gct cac gtg gaa atc 480 Thr Gly Ser Val Glu Lys Pro Leu Ala Pro Lys Ala His Val Glu Ile 145 150 155 160 tca tct gca ccc aga gat cet act cet cet ttt cet tcc aag ttc act 528 Ser Ser Ala Pro Arg Asp Pro Thr Pro Pro Phe Pro Ser Lys Phe Thr 165 170 175 cca aag cca agt ggt ace tta tct tcc aag ccc cet gga ttg gat tca 576 Pro Lys Pro Ser Gly Thr Leu Ser Ser Lys Pro Pro Gly Leu Asp Ser 180 185 190 act cet gcc cca gct cca tgg gca gct cca cag cag cgc aag gag ccc 624 Thr Pro Ala Pro Ala Pro Trp Ala Ala Pro Gin Gin Arg Lys Glu Pro 195 200 205 cta gcc tca gtc cet cca ccc ccc tct ctc cet tct cag cet act gct 672 Leu Ala Ser Val Pro Pro Pro Pro Ser Leu Pro Ser Gin Pro Thr Ala 210 215 220 aaa ttc aca cca ccc cet gtt gcc age tct cet gga tcc aaa cca ggt 720 Lys Phe Thr Pro Pro Pro Val Ala Ser Ser Pro Gly Ser Lys Pro Gly 225 230 235 240 gcc act gtt ccc atg gct cet tca aac tct aca aga tat cet aca tcc 768 Ala Thr Val Pro Met Ala Pro Ser Asn Ser Thr Arg Tyr Pro Thr Ser 245 250 255 ctt cag act cag ttc act gcc cet tca ccc tcc ggt ccc ttg tct cga 816 Leu Gin Thr Gln Phe Thr Ala Pro Ser Pro Ser Gly Pro Leu Ser Arg 260 265 270 cet cag cet ccc aat ttc ace tat gct cag cag tgg gaa aga cet cag 864 Pro Gin Pro Pro Asn Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Trp Glu Arg Pro Gin 275 280 285 gtg cag gag aaa cet gtt ccc act gaa aaa tct gct gct gta aaa gac 912 Val Gin Glu Lys Pro Val Pro Thr Glu Lys Ser Ala Ala Val Lys Asp 290 295 300 atg cgt aga ccc act gca gat ccg cet aag gga aac tct cet ctg ace 960 Met Arg Arg Pro Thr Ala Asp Pro Pro Lys Gly Asn Ser Pro Leu Thr 305 310 315 320 atg aag gag gta gaa gag ctg gag ctg ttg ace cag aaa cta atg aag 1008 Met Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Leu Leu Thr Gin Lys Leu Met Lys 325 330 335 gat atg gat cat cca cet cca gta gaa gct gct act tct gag ctc 1053 Asp Met Asp His Pro Pro Pro Val Glu Ala Ala Thr Ser Glu Leu 340 345 350 22 351 PRT S quence artificielle Description de la s quence artificielle : de la prot ine zyxine de poulet 22 Met Ala Ser Pro Gly Thr Pro Gly Thr Arg Met Thr Thr Thr Val Ser 1 5 10 15 Ile Asn Ile Ser Thr Pro Ser Phe Tyr Asn Pro Gin Lys Lys Phe Ala 20 25 30 Pro Val Val Ala Pro Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Lys Thr Gly Gly 35 40 45 Thr Ser Glu Ser Ser Gin Pro Gin Pro Pro Gly Thr Gly Ala Gin Arg 50 55 60 Ala Gin Ile Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro Val Ser Val Thr Ala Glu 65 70 75 80 Glu Leu Pro Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Gly Glu Glu Leu Ser Phe 85 90 95 Ser Ser Asn Cys Ala Phe Pro Pro Pro Pro Pro Pro Phe Glu Glu Pro 100 105 110 Phe Pro Pro Ala Pro Asp Glu Ala Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro 115 120 125 Pro Pro Met Phe Asp Glu Gly Pro Ala Leu Gin Ile Pro Pro Gly Ser 130 135 140 Thr Gly Ser Val Glu Lys Pro Leu Ala Pro Lys Ala His Val Glu Ile 145 150 155 160 Ser Ser Ala Pro Arg Asp Pro Thr Pro Pro Phe Pro Ser Lys Phe Thr 165 170 175 Pro Lys Pro Ser Gly Thr Leu Ser Ser Lys Pro Pro Gly Leu Asp Ser 180 185 190 Thr Pro Ala Pro Ala Pro Trp Ala Ala Pro Gin Gin Arg Lys Glu Pro 195 200 205 Leu Ala Ser Val Pro Pro Pro Pro Ser Leu Pro Ser Gin Pro Thr Ala 210 215 220 Lys Phe Thr Pro Pro Pro Val Ala Ser Ser Pro Gly Ser Lys Pro Gly 225 230 235 240 Ala Thr Val Pro Met Ala Pro Ser Asn Ser Thr Arg Tyr Pro Thr Ser 245 250 255 Leu Gin Thr Gin Phe Thr Ala Pro Ser Pro Ser Gly Pro Leu Ser Arg 260 265 270 Pro Gin Pro Pro Asn Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Trp Glu Arg Pro Gln 275 280 285 Val Gin Glu Lys Pro Val Pro Thr Glu Lys Ser Ala Ala Val Lys Asp 290 295 300 'Met Arg Arg Pro Thr Ala Asp Pro Pro Lys Gly Asn Ser Pro Leu Thr 305 310 315 320 Met Lys Glu Val Glu Glu Leu Glu Leu Leu Thr Gin Lys Leu Met Lys 325 330 335 Asp Met Asp His Pro Pro Pro Val Glu Ala Ala Thr Ser Glu Leu 340 345 350 23 1140 ADN S quence artificielle Description de la s quence artificielle : de la prot ine zyxine humaine CDS (1)..(1140) 23 atg gcg gcc ccc cgc ccg tct ccc gcg atc tcc gtt tcg gtc tcg gct 48 Met Ala Ala Pro Arg Pro Ser Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 ccg gct ttt tac gcc ccg cag aag aag ttc ggc cet gtg gtg gcc cca 96 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Gly Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 aag ccc aaa gtg aat ccc ttc cgg ccc ggg gac agc gag cet ccc ccg 144 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Pro 35 40 45 gca ccc ggg gcc cag cgc gca cag atg ggc cgg gtg ggc gag att ccc 192 Ala Pro Gly Ala Gln Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 ccg ccg ccc ccg gaa gac ttt ccc ctg cet cca cet ccc ctt gct ggg 240 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ala Gly 65 70 75 80 gat ggc gac gat gca gag ggt gct ctg gga ggt gcc ttc ccg ccg ccc 288 Asp Gly Asp Asp Ala Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 cet ccc ccg atc gag gaa tca ttt ccc cet gcg cet ctg gag gag gag 336 Pro Pro Pro Ile Glu Glu Ser Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Glu 100 105 110 atc ttc cet tcc ccg ccg cet cet ccg gag gag gag gga ggg cet gag 384 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 gcc ccc ata ccg ccc cca cca cag ccc agg gag aag gtg agc agt att 432 Ala Pro Ile Pro Pro Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Ser Ser Ile 130 135 140 gat ttg gag atc gac tct ctg tcc tca ctg ctg gat gac atg ace aag 480 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 aat gat cet ttc aaa gcc cgg gtg tca tct gga tat gtg ccc cca cca 528 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 gtg gcc act cca ttc agt tcc aag tcc agt ace aag cet gca gcc ggg 576 Val Ala Thr Pro Phe Ser Ser Lys Ser Ser Thr Lys Pro Ala Ala Gly 180 185 190 ggc aca gca ccc ctg cet cet tgg aag tcc cet tcc age tcc cag cet 624 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Ser Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 ctg ccc cag gtt ccg gct ccg gct cag age cag aca cag ttc cat gtt 672 Leu Pro Gin Val Pro Ala Pro Ala Gin Ser Gin Thr Gin Phe His Val 210 215 220 cag ccc cag ccc cag ccc aag cet cag gtc caa ctc cat gtc cag tcc 720 Gin Pro Gin Pro Gin Pro Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin Ser 225 230 235 240 cag ace cag cet gtg tct ttg gct aac ace cag ccc cga ggg ccc cca 768 Gin Thr Gin Pro Val Ser Leu Ala Asn Thr Gin Pro Arg Gly Pro Pro 245 250 255 gcc tca tct ccg gct cca gcc cet aag ttt tct cca gtg act cet aag 816 Ala Ser Ser Pro Ala Pro Ala Pro Lys Phe Ser Pro Val Thr Pro Lys 260 265 270 ttt act cet gtg gct tcc aag ttc agt cet gga gcc cca ggt gga tct 864 Phe Thr Pro Val Ala Ser Lys Phe Ser Pro Gly Ala Pro Gly Gly Ser 275 280 285 ggg tca caa cca aat caa aaa ttg ggg cac ccc gaa gct ctt tct gct 912 Gly Ser Gin Pro Asn Gin Lys Leu Gly His Pro Glu Ala Leu Ser Ala 290 295 300 ggc aca ggc tcc cet caa cet ccc age ttc ace tat gcc cag cag agg 960 Gly Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro Ser Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Arg 305 310 315 320 gag aag ccc cga gtg cag gag aag cag cac ccc gtg ccc cca ccg gct 1008 Glu Lys Pro Arg Val Gin Glu Lys Gin His Pro Val Pro Pro Pro Ala 325 330 335 cag aac caa aac cag gtg cgc tcc cet ggg gcc cca ggg ccc ctg act 1056 Gin Asn Gin Asn Gin Val Arg Ser Pro Gly Ala Pro Gly Pro Leu Thr 340 345 350 ctg aag gag gtg gag gag ctg gag cag ctg ace cag cag cta atg cag 1104 Leu LysGlu Val Glu Glu Leu Glu Gin Leu Thr Gin Gin Leu Met Gin 355 360 365 gac atg gag cat cet cag agg cag aat gtg gct gtc 1140 Asp Met Glu His Pro Gin Arg Gin Asn Val Ala Val 370 375 380 24 380 PRT Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine zyxine humaine 24 Met Ala Ala Pro Arg Pro Ser Pro Ala Ile Ser Val Ser Val Ser Ala 1 5 10 15 Pro Ala Phe Tyr Ala Pro Gin Lys Lys Phe Gly Pro Val Val Ala Pro 20 25 30 Lys Pro Lys Val Asn Pro Phe Arg Pro Gly Asp Ser Glu Pro Pro Pro 35 40 45 Ala Pro Gly Ala Gin Arg Ala Gin Met Gly Arg Val Gly Glu Ile Pro 50 55 60 Pro Pro Pro Pro Glu Asp Phe Pro Leu Pro Pro Pro Pro Leu Ala Gly 65 70 75 80 Asp Gly Asp Asp Ala Glu Gly Ala Leu Gly Gly Ala Phe Pro Pro Pro 85 90 95 Pro Pro Pro Ile Glu Glu Ser Phe Pro Pro Ala Pro Leu Glu Glu Glu 100 105 110 Ile Phe Pro Ser Pro Pro Pro Pro Pro Glu Glu Glu Gly Gly Pro Glu 115 120 125 Ala Pro Ile Pro Pro Pro Pro Gin Pro Arg Glu Lys Val Ser Ser Ile 130 135 140 Asp Leu Glu Ile Asp Ser Leu Ser Ser Leu Leu Asp Asp Met Thr Lys 145 150 155 160 Asn Asp Pro Phe Lys Ala Arg Val Ser Ser Gly Tyr Val Pro Pro Pro 165 170 175 Val Ala Thr Pro Phe Ser Ser Lys Ser Ser Thr Lys Pro Ala Ala Gly 180 185 190 Gly Thr Ala Pro Leu Pro Pro Trp Lys Ser Pro Ser Ser Ser Gin Pro 195 200 205 Leu Pro Gin Val Pro Ala Pro Ala Gin Ser Gin Thr Gin Phe His Val 210 215 220 Gin Pro Gin Pro Gin Pro Lys Pro Gin Val Gin Leu His Val Gin Ser 225 230 235 240 Gin Thr Gin Pro Val Ser Leu Ala Asn Thr Gin Pro Arg Gly Pro Pro 245 250 255 Ala Ser Ser Pro Ala Pro Ala Pro Lys Phe Ser Pro Val Thr Pro Lys 260 265 270 Phe Thr Pro Val Ala Ser Lys Phe Ser Pro Gly Ala Pro Gly Gly Ser 275 280 285 Gly Ser Gin Pro Asn Gin Lys Leu Gly His Pro Glu Ala Leu Ser Ala 290 295 300 Gly Thr Gly Ser Pro Gin Pro Pro Ser Phe Thr Tyr Ala Gin Gin Arg 305 310 315 320 Glu Lys Pro Arg Val Gin Glu Lys Gin His Pro Val Pro Pro Pro Ala 325 330 335 Gin 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Ser Ser Ala Leu Pro Ser 65 70 75 80 atc tct gga aac ttt cet cet cca cca cet ctt gat gaa gag gct ttc 288 Ile Ser Gly Asn Phe Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Glu Glu Ala Phe 85 90 95 aaa gta cag ggg aat ccc gga ggc aag aca ctt gag gag agg cgc tcc 336 Lys Val Gin Gly Asn Pro Gly Gly Lys Thr Leu Glu Glu Arg Arg Ser 100 105 110 agc ctg gac gct gag att gac tcc ttg ace age atc ttg gct gac ctt 384 Ser Leu Asp Ala Glu Ile Asp Ser Leu Thr Ser Ile Leu Ala Asp Leu 115 120 125 gag tgc agc tcc ccc tat aag cet cgg cet cca cag agc tcc act ggt 432 Glu Cys Ser Ser Pro Tyr Lys Pro Arg Pro Pro Gin Ser Ser Thr Gly 130 135 140 tca aca gcc tct cet cca gtt tcg ace cca gtc aca gga cac aag aga 480 Ser Thr Ala Ser Pro Pro Val Ser Thr Pro Val Thr Gly His Lys Arg 145 150 155 160 atg gtc atc ccg aac caa ccc cet cta aca gca ace aag aag tct aca 528 Met Val Ile Pro Asn Gin Pro Pro Leu Thr Ala Thr Lys Lys Ser Thr 165 170 175 ttg aaa cca cag cet gca ccc cag gct gga ccc atc cet gtg gct cca 576 Leu Lys Pro Gin Pro Ala Pro Gin Ala Gly Pro Ile Pro Val Ala Pro 180 185 190 atc gga aca ctc aaa ccc cag cet cag cca gtc cca gcc tcc tac ace 624 Ile Gly Thr Leu Lys Pro Gin Pro Gin Pro Val Pro Ala Ser Tyr Thr 195 200 205 acg gcc tcc act tct tca agg cet ace ttt aat gtg cag gtg aag tca 672 Thr Ala Ser Thr Ser Ser Arg Pro Thr Phe Asn Val Gin Val Lys Ser 210 215 220 gcc cag ccc agc cet cat tat atg gct gcc cet tca tca gga caa att 720 Ala Gin Pro Ser Pro His Tyr Met Ala Ala Pro Ser Ser Gly Gln Ile 225 230 235 240 tat ggc tca ggg ccc cag ggc tat aac act cag cca gtt cet gtc tct 768 Tyr Gly Ser Gly Pro Gin Gly Tyr Asn Thr Gin Pro Val Pro Val Ser 245 250 255 ggg cag tgt cca cet cet tca aca cgg gga ggc atg gat tat gcc tac 816 Gly Gin Cys Pro Pro Pro Ser Thr Arg Gly Gly Met Asp Tyr Ala Tyr 260 265 270 att cca cca cca gga ctt cag ccg gag cet ggg tat ggg tat gcc ccc 864 Ile Pro Pro Pro Gly Leu Gin Pro Glu Pro Gly Tyr Gly Tyr Ala Pro 275 280 285 aac cag gga cgc tat tat gaa ggc tac tat gca gca ggg cca ggc tat 912 Asn Gin Gly Arg Tyr Tyr Glu Gly Tyr Tyr Ala Ala Gly Pro Gly Tyr 290 295 300 ggg ggc aga aat gac tct gac cet acc tat ggt caa caa ggt cac cca 960 Gly Gly Arg Asn Asp Ser Asp Pro Thr Tyr Gly Gin Gin Gly His Pro 305 310 315 320 aat ace tgg aaa cgg gaa cca ggg tac act cet cet gga gca ggg aac 1008 Asn Thr Trp Lys Arg Glu Pro Gly Tyr Thr Pro Pro Gly Ala Gly Asn 325 330 335 cag aac cet cet ggg atg tat cca gtc act ggt ccc aag aag acc tat 1056 Gin Asn Pro Pro Gly Met Tyr Pro Val Thr Gly Pro Lys Lys Thr Tyr 340 345 350 atc aca gat cet gtt tca gcc ccc tgt gcg cca cca ttg cag cca aag 1104 Ile Thr Asp Pro Val Ser Ala Pro Cys Ala Pro Pro Leu Gln Pro Lys 355 360 365 ggt ggc cat tca ggg caa ctg ggg cet tcg tca gtt gcc cet tca ttc 1152 Gly Gly His Ser Gly Gin Leu Gly Pro Ser Ser Val Ala Pro Ser Phe 370 375 380 cgc cca gag gat gag ctt gag cac ctg acc aaa aag atg ctg tat gac 1200 Arg Pro Glu Asp Glu Leu Glu His Leu Thr Lys Lys Met Leu Tyr Asp 385 390 395 400 atg gaa aat cca cet gct gac gaa tac ttt ggc cgc 1236 Met Glu Asn Pro Pro Ala Asp Glu Tyr Phe Gly Arg 405 410 26 412 PRT Séquence artificielle Description de la séquence artificielle : de la protéine LPP humaine 26 Pro Ser Trp Leu Pro Pro Lys Ser Thr Gly Glu Pro Leu Gly His Val 1 5 10 15 Pro Ala Arg Met Glu Thr Thr His Ser Phe Gly Asn Pro Ser Ile Ser 20 25 30 Val Ser Thr Gin Gin Pro Pro Lys Lys Phe Ala Pro Val Val Ala Pro 35 40 45 Lys Pro Lys Tyr Asn Pro Tyr Lys Gin Pro Gly Gly Glu Gly Asp Phe 50 55 60 Leu Pro Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Asp Ser Ser Ala Leu Pro Ser 65 70 75 80 Ile Ser Gly Asn Phe Pro Pro Pro Pro Pro Leu Asp Glu Glu Ala Phe 85 90 95 Lys Val Gin Gly Asn Pro Gly Gly Lys Thr Leu Glu Glu Arg Arg Ser 100 105 110 Ser Leu Asp Ala Glu Ile Asp Ser Leu Thr Ser Ile Leu Ala Asp Leu 115 120 125 Glu Cys Ser Ser Pro Tyr Lys Pro Arg Pro Pro Gin Ser Ser Thr Gly 130 135 140 Ser Thr Ala Ser Pro Pro Val Ser Thr Pro Val Thr Gly His Lys Arg 145 150 155 160 Met Val Ile Pro Asn Gin Pro Pro Leu Thr Ala Thr Lys Lys Ser Thr 165 170 175 Leu Lys Pro Gin Pro Ala 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gac atc att gca gca gcc aag cgc atg gct ctg 2784 Ser Ser Lys Gly Asn Asp Ile Ile Ala Ala Ala Lys Arg Met Ala Leu 915 920 925 ctg atg gct gag atg tct cgg ctg gta aga ggg ggc agt ggt acc aag 2832 Leu Met Ala Glu Met Ser Arg Leu Val Arg Gly Gly Ser Gly Thr Lys 930 935 940 cgg gca ctc att cag tgt gcc aag gac atc gcc aag gcc tca gat gag 2880 Arg Ala Leu Ile Gin Cys Ala Lys Asp Ile Ala Lys Ala Ser Asp Glu 945 950 955 960 gtg act cgg ttg gcc aag gag gtt gcc aag cag tgc aca gat aaa cgg 2928 Val Thr Arg Leu Ala Lys Glu Val Ala Lys Gin Cys Thr Asp Lys Arg 965 970 975 att aga acc aac ctc tta cag gta tgt gag cga atc cca acc ata agc 2976 Ile Arg Thr Asn Leu Leu Gin Val Cys Glu Arg Ile Pro Thr Ile Ser 980 985 990 ace cag ctc aaa atc ctg tcc aca gtg aag gcc acc atg ctg ggc cgg 3024 Thr Gin Leu Lys Ile Leu Ser Thr Val Lys Ala Thr Met Leu Gly Arg 995 1000 1005 ace aac atc agt gat gag gag tct gag cag gcc aca gag atg ctg gtt 3072 Thr Asn Ile Ser Asp Glu Glu Ser Glu Gin Ala Thr Glu Met Leu Val 1010 1015 1020 cac aat gcc cag aac ctc atg cag tct gtg aag gag act gtg cgg gaa 3120 His Asn Ala Gin Asn Leu Met Gin Ser Val Lys Glu Thr Val Arg Glu 1025 1030 1035 1040 gct gaa gct gct tca atc aaa att cga aca gat gct gga ttt aca ctg 3168 Ala Glu Ala Ala Ser Ile Lys Ile Arg Thr Asp Ala Gly Phe Thr Leu 1045 1050 1055 cgc tgg gtt aga aag act ccc tgg tac cag tag 3201 Arg Trp Val Arg Lys Thr Pro Trp Tyr Gin 1060 1065 28 1066 PRT Homo sapiens 28 Met Pro Val Phe His Thr Arg Thr Ile Glu Ser Ile Leu Glu Pro Val 1 5 10 15 Ala Gin Gin Ile Ser His Leu Val Ile Met His Glu Glu Gly Glu Val 20 25 30 Asp Gly Lys Ala Ile Pro Asp Leu Thr Ala Pro Val Ala Ala Val Gin 35 40 45 Ala Ala Val Ser Asn Leu Val Arg Val Gly Lys Glu Thr Val Gin Thr 50 55 60 Thr Glu Asp Gln Ile Leu Lys Arg Asp Met Pro Pro Ala Phe Ile Lys 65 70 75 80 Val Glu Asn Ala Cys Thr Lys Leu Val Gin Ala Ala Gin Met Leu Gln 85 90 95 Ser Asp Pro Tyr Ser Val Pro Ala Arg Asp Tyr Leu Ile Asp Gly Ser 100 105 110 Arg Gly Ile Leu Ser Gly Thr Ser Asp Leu Leu Leu Thr Phe Asp Glu 115 120 125 Ala Glu Val Arg Lys Ile Ile Arg Val Cys Lys Gly Ile Leu Glu Tyr 130 135 140 Leu Thr Val Ala Glu Val Val Glu Thr Met Glu Asp Leu Val Thr Tyr 145 150 155 160 Thr Lys Asn Leu Gly Pro Gly Met Thr Lys Met * Ala Lys Met Ile Asp 165 170 175 Glu Arg Gin Gin Glu Leu Thr His Gin Glu His Arg Val Met Leu Val 180 185 190 Asn Ser Met Asn Thr Val Lys Glu Leu Leu Pro Val Leu Ile Ser Ala 195 200 205 Met Lys Ile Phe Val Thr Thr Lys Asn Ser Lys Asn Gin Gly Ile Glu 210 215 220 Glu Ala Leu Lys Asn Arg Asn Phe Thr Val Glu Lys Met Ser Ala Glu 225 230 235 240 Ile Asn Glu Ile Ile Arg Val Leu Gin Leu Thr Ser Trp Asp Glu Asp 245 250 255 Ala Trp Ala Ser Lys Asp Thr Glu Ala Met Lys Arg Ala Leu Ala Ser 260 265 270 Ile Asp Ser Lys Leu Asn Gin Ala Lys Gly Trp Leu Arg Asp Pro Ser 275 280 285 Ala Ser Pro Gly Asp Ala Gly Glu Gin Ala Ile Arg Gin Ile Leu Asp 290 295 300 Glu Ala Gly Lys Val Gly Glu Leu Cys Ala Gly Lys Glu Arg Arg Glu 305 310 315 320 Ile Leu Gly Thr Cys Lys Met Leu Gly Gin Met Thr Asp Gin Val Ala 325 330 335 Asp Leu Arg Ala Arg Gly Gin Gly Ser Ser Pro Val Ala Met Gin Lys 340 345 350 . Ala Gin Gin Val Ser Gln Gly Leu Asp Val Leu Thr Ala Lys Val Glu 355 360 365 Asn Ala Ala Arg Lys Leu Glu Ala Met Thr Asn Ser Lys Gin Ser Ile 370 375 380 Ala Lys Lys Ile Asp Ala Ala Gin Asn Trp Leu Ala Asp Pro Asn Gly 385 390 395 400 Gly Pro Glu Gly Glu Glu Gin Ile Arg Gly Ala Leu Ala Glu Ala Arg 405 410 415 Lys Ile Ala Glu Leu Cys Asp Asp Pro Lys Glu Arg Asp Asp Ile Leu 420 425 430 Arg Ser Leu Gly Glu Ile Ser Ala Leu Thr Ser Lys Leu Ala Asp Leu 435 440 445 Arg Arg Gin Gly Lys Gly Asp Ser Pro Glu Ala Arg Ala Leu Ala Lys 450 455 460 Gin Val Ala Thr Ala Leu Gin Asn Leu Gin Thr Lys Thr Asn Arg Ala 465 470 475 480 Val Ala Asn Ser Arg Pro Ala Lys Ala Ala Val His Leu Glu Gly Lys 485 490 495 Ile Glu Gin Ala Gin Arg Trp Ile Asp Asn Pro Thr Val Asp Asp Arg 500 505 510 Gly Val Gly Gln Ala Ala Ile Arg Gly Leu Val Ala Glu Gly His Arg 515 520 525 Leu Ala Asn Val Met Met Gly Pro Tyr Arg Gln Asp Leu Leu Ala Lys 530 535 540 Cys Asp Arg Val Asp Gin Leu Thr Ala Gin Leu Ala Asp Leu Ala Ala 545 550 555 560 Arg Gly Glu Gly Glu Ser Pro Gin Ala Arg Ala Leu Ala Ser Gin Leu 565 570 575 Gin Asp' Ser Leu Lys Asp Leu Lys Ala Arg Met Gin Glu Ala Met Thr 580 585 590 Gin Glu Val Ser Asp Val Phe Ser Asp Thr Thr Thr Pro Ile Lys Leu 595 600 605 Leu Ala Val Ala Ala Thr Ala Pro Pro Asp Ala Pro Asn Arg Glu Glu 610 615 620 Val Phe Asp Glu Arg Ala Ala Asn Phe Glu Asn His Ser Gly Lys Leu 625 630 635 640 Gly Ala Thr Ala Glu Lys Ala Ala Ala Val Gly Thr Ala Asn Lys Ser 645 650 655 Thr Val Glu Gly Ile Gin Ala Ser Val Lys Thr Ala Arg Glu Leu Thr 660 665 670 Pro Gin Val Val Ser Ala Ala Arg Ile Leu Leu Arg Asn Pro Gly Asn 675 680 685 Gin Ala Ala Tyr Glu His Phe Glu Thr Met Lys Asn Gin Trp Ile Asp 690 695 700 Asn Val Glu Lys Met Thr Gly Leu Val Asp Glu Ala Ile Asp Thr Lys 705 710 715 720 Ser Leu Leu Asp Ala Ser Glu Glu Ala Ile Lys Lys Asp Leu Asp Lys 725 730 735 Cys Lys Val Ala Met Ala Asn Ile Gin Pro Gin Met Leu Val Ala Gly 740 745 750 Ala Thr Ser Ile Ala Arg Arg Ala Asn Arg Ile Leu Leu Val Ala Lys 755 760 765 Arg Glu Val Glu Asn Ser Glu Asp Pro Lys Phe Arg Glu Ala Val Lys 770 775 780 Ala Ala Ser Asp Glu Leu Ser Lys Thr Ile Ser Pro Met Val Met Asp 785 790 795 800 Ala Lys Ala Val Ala Gly Asn Ile Ser Asp Pro Gly Leu Gin Lys Ser 805 810 815 Phe Leu Asp Ser Gly Tyr Arg Ile Leu Gly Ala Val Ala Lys Val Arg 820 825 830 Glu Ala Phe Gin Pro Gin Glu Pro Asp Phe Pro Pro Pro Pro Pro Asp 835 840 845 Leu Glu Gin Leu Arg Leu Thr Asp Glu Leu Ala Pro Pro Lys Pro Pro 850 855 860 Leu Pro Glu Gly Glu Val Pro Pro Pro Arg Pro Pro Pro Pro Glu Glu 865 870 875 880 Lys Asp Glu Glu Phe Pro Glu Gin Lys Ala Gly Glu Val Ile Asn Gin 885 890 895 Pro Met Met Met Ala Ala Arg Gin Leu His Asp Glu Ala Arg Lys Trp 900 905 910 Ser Ser Lys Gly Asn Asp Ile Ile Ala Ala Ala Lys Arg Met Ala Leu 915 920 925 Leu Met Ala Glu Met Ser Arg Leu Val Arg Gly Gly Ser Gly Thr Lys 930 935 940 Arg Ala Leu Ile Gin Cys Ala Lys Asp Ile Ala Lys Ala Ser Asp Glu 945 950 955 960 Val Thr Arg Leu Ala Lys Glu Val Ala Lys Gin Cys Thr Asp Lys Arg 965 970 975 Ile Arg Thr Asn Leu Leu Gin Val Cys Glu Arg Ile Pro Thr Ile Ser 980 985 990 ,Thr Gin Leu Lys Ile Leu Ser Thr Val Lys Ala Thr Met Leu Gly Arg 995 1000 1005 Thr Asn Ile Ser Asp Glu Glu Ser Glu Gin Ala Thr Glu Met Leu Val 1010 1015 1020 His Asn Ala Gin Asn Leu Met Gin Ser Val Lys Glu Thr Val Arg Glu 025 1030 1035 1040 Ala Glu Ala Ala Ser Ile Lys Ile Arg Thr Asp Ala Gly Phe Thr Leu 1045 1050 1055 Arg Trp Val Arg Lys Thr Pro Trp Tyr Gln 1060 1065 29 681 ADN S quence artificielle CDS (1)..(681) Description de la s quence artificielle : de la vinculine humaine 29 cet gac ttc ccg ccg cct cca cca gac ctt gaa caa ctc cga cta aca 48 Pro Asp Phe Pro Pro Pro Pro Pro Asp Leu Glu Gin Leu Arg Leu Thr 1 5 10 15 gat gag ctt gct cct ccc aaa cca cet ctg cet gaa ggt gag gtc cct 96 Asp Glu Leu Ala Pro Pro Lys Pro Pro Leu Pro Glu Gly Glu Val Pro 20 25 30 cca cet agg cet cca cca cca gag gaa aag gat gaa gag ttc cet gag 144 Pro Pro Arg Pro Pro Pro Pro Glu Glu Lys Asp Glu Glu Phe Pro Glu 35 40 45 cag aag gcc ggg gag gtg att aac cag cca atg atg atg gct gcc aga 192 Gin Lys Ala Gly Glu Val Ile Asn Gin Pro Met Met Met Ala Ala Arg 50 55 60 cag ctc cat gat gaa gct cgc aaa tgg tcc agc aag ggc aat gac atc 240 Gin Leu His Asp Glu Ala Arg Lys Trp Ser Ser Lys Gly Asn Asp Ile 65 70 75 80 att gca gca gcc aag cgc atg gct ctg ctg atg gct gag atg tct cgg 288 Ile Ala Ala Ala Lys Arg Met Ala Leu Leu Met Ala Glu Met Ser Arg 85 90 95 ctg gta aga ggg ggc agt ggt acc aag cgg gca ctc att cag tgt gcc 336 Leu Val Arg Gly Gly Ser Gly Thr Lys Arg Ala Leu Ile Gin Cys Ala 100 105 110 aag gac atc gcc aag gcc tca gat gag gtg act cgg ttg gcc aag gag 384 Lys Asp Ile Ala Lys Ala Ser Asp Glu Val Thr Arg Leu Ala Lys Glu 115 120 125 gtt gcc aag cag tgc aca gat aaa cgg att aga acc aac ctc tta cag 432 Val Ala Lys Gin Cys Thr Asp Lys Arg Ile Arg Thr Asn Leu Leu Gin 130 135 140 gta tgt gag cga atc cca acc ata agc acc cag ctc aaa atc ctg tcc 480 Val Cys Glu Arg Ile Pro Thr Ile Ser Thr Gin Leu Lys Ile Leu Ser 145 150 155 160 aca gtg aag gcc acc atg ctg ggc cgg acc aac atc agt gat gag gag 528 Thr Val Lys Ala Thr Met Leu Gly Arg Thr Asn Ile Ser Asp Glu Glu 165 170 175 tct gag cag gcc aca gag atg ctg gtt cac aat gcc cag aac ctc atg 576 Ser Glu Gin Ala Thr Glu Met Leu Val His Asn Ala Gln Asn Leu Met 180 185 190 cag tct gtg aag gag act gtg cgg gaa gct gaa gct gct tca atc aaa 624 Gin Ser Val Lys Glu Thr Val Arg Glu Ala Glu Ala Ala Ser Ile Lys 195 200 205 att cga aca gat gct gga ttt aca ctg cgc tgg gtt aga aag act ccc 672 Ile Arg Thr Asp Ala Gly Phe Thr Leu Arg Trp Val Arg Lys Thr Pro 210 215 220 tgg tac cag 681 Trp Tyr Gin 225 30 227 PRT S quence artificielle Description de la s quence artificielle : de la vinculine humaine 30 Pro Asp Phe Pro Pro Pro Pro Pro Asp Leu Glu Gin Leu Arg Leu Thr 1 5 10 15 Asp Glu Leu Ala Pro Pro Lys Pro Pro Leu Pro Glu Gly Glu Val Pro 20 25 30 Pro Pro Arg Pro Pro Pro Pro Glu Glu Lys Asp Glu Glu Phe Pro Glu 35 40 45 Gin Lys Ala Gly Glu Val Ile Asn Gin Pro Met Met Met Ala Ala Arg 50 55 60 Gin Leu His Asp Glu Ala Arg Lys Trp Ser Ser Lys Gly Asn Asp Ile 65 70 75 80 Ile Ala Ala Ala Lys Arg Met Ala Leu Leu Met Ala Glu Met Ser Arg 85 90 95 Leu Val Arg Gly Gly Ser Gly Thr Lys Arg Ala Leu Ile Gin Cys Ala 100 105 110 Lys Asp Ile Ala Lys Ala Ser Asp Glu Val Thr Arg Leu Ala Lys Glu 115 120 125 Val Ala Lys Gin Cys Thr Asp Lys Arg Ile Arg Thr Asn Leu Leu Gln 130 135 140 Val Cys Glu Arg Ile Pro Thr Ile Ser Thr Gin Leu Lys Ile Leu Ser 145 150 155 160 Thr Val Lys Ala Thr Met Leu Gly Arg Thr Asn Ile Ser Asp Glu Glu 165 170 175 Ser Glu Gin Ala Thr Glu Met Leu Val His Asn Ala Gin Asn Leu Met 180 185 190 Gin Ser Val Lys Glu Thr Val Arg Glu Ala Glu Ala Ala Ser Ile Lys 195 200 205 Ile Arg Thr Asp Ala Gly Phe Thr Leu Arg Trp Val Arg Lys Thr Pro 210 215 220 Trp Tyr Gin 225 REVENDICATIONS 1. Utilisation de protéines ou peptides comprenant un ou plusieurs motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, lesdites protéines ou peptides ne se liant pas au complexe protéique Arp2/3, pour la préparation de réactifs utilisables dans le cadre de la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. 2. Utilisation de protéines ou peptides selon la revendication 1, contenant un ou plusieurs motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, lesdits motifs comprenant au moins 5 jusqu'à environ 10 acides aminés dont au moins 3 résidus proline. 3. Utilisation de protéines ou peptides selon la revendication 1 ou 2, contenant un ou plusieurs motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP, lesdits motifs comprenant au moins 5 jusqu'à environ 10 acides aminés dont au moins 3 résidus proline et un résidu phénylalanine. 4. Utilisation de protéines ou peptides selon l'une des revendications 1 à 3, comprenant au moins deux motifs de liaison aux protéines de la famille Ena/VASP. 5. Utilisation de protéines ou peptides selon l'une des revendications 1 à 4, comprenant un ou plusieurs motifs de formule (I) suivante : Phe-X1-X2-X3-Pro-(X4)n (I) dans laquelle : - n = 0 ou 1, - X, représente un résidu proline ou leucine, -X2 représente un résidu proline, leucine, ou sérine, - X3 représente un résidu proline, isoleucine, ou alanine, - X4 représente un résidu proline, leucine, ou thréonine, sous réserve que lorsque n = 0, deux au moins de X1, X2, X3 représentent un résidu proline, et lorsque n = 1, deux au moins de X1, X2, X3, et X4 représentant un résidu proline. 6. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 5 de peptides choisis parmi : - les fragments de la protéine ActA de Listeria monocytogenes, lesdits fragments de la protéine ActA ne se liant pas au complexe protéique Arp2/3, et ayant la propriété de la protéine ActA de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine, ou les séquences dérivées de ces fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété de la protéine ActA de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine, et/ou - les protéines de la famille de la zyxine, ou les fragments de ces dernières, ou les séquences dérivées de ces protéines ou fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces protéines ou fragments, lesdits fragments ou séquences dérivées ayant la propriété des protéines de la famille de la zyxine de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l' actine, - la vinculine des mammifères, notamment la vinculine humaine, ou les fragments de ces dernières, ou les séquences dérivées de cette protéine ou fragments, notamment par substitution addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces protéines ou fragments, lesdits fragments ou séquences dérivées ayant la propriété des protéines de la famille de la vinculine de se lier aux protéines de la famille Ena/VASP et de polymériser l'actine. 7. Utilisation selon l'une des revendications 1 à 6, de peptides choisis parmi les fragments peptidiques suivants : - la séquence SEQ ID NO 4, correspondant au fragment de 376 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 235 et 610 de la séquence SEQ ID NO 2, - la séquence SEQ ID NO 6, correspondant au fragment de 350 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 235 et 584 de la séquence SEQ ID NO 2, - la séquence SEQ ID NO 20, correspondant au fragment de 374 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 2 et 375 de la séquence SEQ ID NO 8, - la séquence SEQ ID NO 22, correspondant au fragment de 351 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 1 et 351de la séquence SEQ ID NO 10, - la séquence SEQ ID NO 24, correspondant au fragment de 380 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 1 et 380 de la séquence SEQ ID NO 12, - la séquence SEQ ID NO 26, correspondant au fragment de 412 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 3 et 414 de la séquence SEQ ID NO 14, - la séquence SEQ ID NO 30, correspondant au fragment de 227 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 840 et 1066 de la séquence SEQ ID NO 28, - ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, telles que définies dans la revendication 6. 8. Réactif pour la mise en #uvre d'un procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, ledit réactif comprenant au moins une protéine ou peptide tel que défini dans l'une des revendications 1 à 7, lié ou adsorbé à un support susceptible de permettre la polymérisation de l'actine, lorsque ledit support lié à ladite protéine ou audit peptide est placé dans un milieu contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment lorsque ledit support est ajouté à un extrait préparé à partir de surnageants de cellules lysées de mammifères. 9. Réactif selon la revendication 8, caractérisé en ce qu'il est choisi parmi les microsphères dont le diamètre est compris entre environ 100 et environ 10 000 nm, le matériau constituant les microsphères étant lui même choisi parmi les polystyrènes ou le latex, lesdites microsphères contenant chacune environ 5 000 à environ 50 000 molécules de peptide ou séquence dérivée définis dans l'une des revendications 1 à 7. 10. Procédé de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, ledit procédé comprenant : - une étape de mise en présence de la molécule testée avec un réactif selon la revendication 8 ou 9, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin, correspondant respectivement à un effet d'inhibition ou de stimulation de la molécule testée sur la formation du cytosquelette d' actine par le mécanisme faisant intervenir la liaison de la protéine ou du peptide ou de leur séquence dérivée susmentionnés, avec une protéine de la famille Ena/VASP. 11. Procédé selon la revendication 10, de détection ou de criblage de molécules ayant un effet d'inhibition ou de stimulation de la formation du cytosquelette d'actine, ledit procédé comprenant en plus des étapes du procédé défini dans la revendication 10 : - une étape de mise en présence, dans un milieu contenant de l'actine et les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine dont le complexe Arp213, notamment dans un extrait de surnageant de cellules lysées, de la molécule testée avec un réactif comprenant des protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, notamment les cellules humaines ou d'autres mammifères, ou les cellules d'insectes, ou de micro-organismes telles que les levures, ou des fragments peptidiques de ces protéines de la famille WASP, lesdits fragments peptidiques ayant la propriété des protéines de la famille WASP de polymériser l'actine en induisant la motilité cellulaire, ou des séquences peptidiques dérivées des protéines de la famille WASP ou des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété susmentionnée des protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières, lesdites protéines de la famille WASP, ou fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnées, étant liés ou adsorbés à un support tel que défini ci-dessus, - suivie de la détection éventuelle d'une inhibition ou d'une activation du processus de polymérisation de l'actine à la surface dudit réactif, par rapport à un témoin, correspondant respectivement à un effet d'inhibition ou de stimulation de la molécule testée sur la formation du cytosquelette d' actine par le mécanisme faisant intervenir la liaison desdites protéines de la famille WASP, ou fragments peptidiques ou séquences dérivées susmentionnées, avec le complexe Arp2/3. 12. Procédé selon la revendication 11, caractérisé en ce que les protéines de la famille WASP utilisées sont choisies parmi : - la protéine WASP humaine, ou d'autres mammifères, telle que la protéine WASP bovine ou murine, - la protéine N-WASP humaine, ou d'autres mammifères, telle que la protéine N-WASP bovine, ou de rat, - les protéines de la sous-famille Scar, telle que la protéine Scarl/WAVE de Dictyostellium discoideum, ou de Caenorhabditis elegans, ou de Drosophila melanogaster, de souris, ou humaine, - les protéines de la sous-famille Las 17 des micro-organismes, notamment des levures, telle que la protéine Lasl7/Beel de Saccharomyces cerevisiae, ou la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe. - ou les séquences peptidiques dérivées des protéines susmentionnées telles que définies dans la revendication 11. 13. Procédé selon la revendication 11, caractérisé en ce que les fragments des protéines de la famille WASP utilisés sont choisis parmi : - les fragments de laprotéine WASP humaine suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 404 à 430 de SEQ ID NO 31, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 487 à 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 99 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 404 et 487 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 502 de SEQ ID NO 31, * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 430 et 487 de SEQ ID NO 31, - les fragments de la protéine N-WASP humaine suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 392 à 433 de SEQ ID NO 32, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 114 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 97 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 392 et 488 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 505 de SEQ ID NO 32, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 32, - les fragments de la protéine Scarl humaine suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 443 à 497 de SEQ ID NO 33, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 546 à 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 117 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 104 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 443 et 546 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 63 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 559 de SEQ ID NO 33, * le fragment de 50 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 497 et 546 de SEQ ID NO 33, - les fragment de la protéine WASP murine suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 420 à 448 de SEQ ID NO 34, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 505 à 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 86 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 420 et 505 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 520 de SEQ ID NO 34, * le fragment de 58 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 448 et 505 de SEQ ID NO 34, - les fragments de la protéine N-WASP de rat suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 401 à 429 de SEQ ID NO 35, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 484 à 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 401 et 484 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 501 de SEQ ID NO 35, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 429 et 484 de SEQ ID NO 35, - les fragment de la protéine N-WASP bovine suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 405 à 433 de SEQ ID NO 36, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 488 à 505 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 101 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 505 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 84 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 405 et 488 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 73 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 36, * le fragment de 56 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 433 et 488 de SEQ ID NO 36, - les fragment de la protéine Las 17 de Saccharomyces cerevisiae suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 422 à 447 de SEQ ID NO 37, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 624 à 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 212 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 203 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 422 et 624 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 187 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 633 de SEQ ID NO 37, * le fragment de 178 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 447 et 624 de SEQ ID NO 37, - les fragment de la protéine homologue WASP (Wsplp) de Schizosaccharomyces pombe suivants : * les fragments dont l'acide aminé N-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 477 à 501 de SEQ ID NO 38, et l'acide aminé C-terminal correspond à celui situé à l'une des positions 565 à 574 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 98 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 574 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 89 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 477 et 565 de SEQ ID NO 38, * le fragment de 74 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 574 de SEQ ID NO 38, - le fragment de 65 acides aminés délimité par les acides aminés situés aux positions 501 et 565 de SEQ ID NO 38, - ou les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, notamment par substitution, addition ou suppression d'un ou plusieurs acides aminés de ces fragments, lesdites séquences dérivées ayant la propriété définies dans la revendication Ildes protéines de la famille WASP et desdits fragments de ces dernières. 14. Procédé selon l'une des revendications 11 à 13, appliqué à la détection ou au criblage de molécules : - susceptibles de pouvoir être utilisées en tant que médicaments dans le traitement de pathologies liées à un dysfonctionnement du processus de polymérisation de l'actine dans le cadre de la formation du cytosquelette d'actine, notamment en tant que médicaments dans le traitement de cancers métastatiques, ou en tant qu'antibiotiques anti-parasitaires, - ou susceptibles d'avoir un effet cytotoxique correspondant à une inhibition ou une stimulation de la formation du cytosquelette d'actine. 15. Trousse ou kit pour la mise en #uvre d'un procédé selon l'une des revendications 10 à 13, comprenant - un réactifselon la revendication 8 ou 9, - le cas échéant un réactifcomprenant des protéines de la famille WASP chez les cellules eucaryotes, ou des séquences peptidiques dérivées des protéines de la famille WASP ou des fragments peptidiques définis dans l'une des revendications 11 à 13, liés ou adsorbés à un support tel que défini dans la revendication 8 ou 9, - le cas échéant un composé marqué permettant de visualiser la polymérisation de l'actine, notamment de l'actine marquée par fluorescence, - le cas échéant un milieu approprié contenant les éléments nécessaires à la polymérisation de l'actine, notamment un extrait de cellules lysées. 16. Séquences peptidiques SEQ ID NO 4, SEQ ID NO 6, SEQ ID NO 20, SEQ ID NO 22, SEQ ID NO 24, SEQ ID NO 26, et SEQ ID NO 30, ainsi que les séquences peptidiques dérivées des fragments peptidiques susmentionnés, telles que définies dans la revendication 6. 17. Séquences nucléotidiques codant pour les séquences peptidiques selon la revendication 16, et correspondant aux séquences nucléotidiques suivantes : - la séquence SEQ ID NO 3 codant pour SEQ ID NO 4, la séquence SEQ ID NO 5 codant pour SEQ ID NO 6, la séquence SEQ ID NO 19 codant pour SEQ ID NO 20, la séquence SEQ ID NO 21 codant pour SEQ ID NO 22, la séquence SEQ ID NO 23 codant pour SEQ ID NO 24, la séquence SEQ ID NO 25 codant pour SEQ ID NO 26, la séquence SEQ ID NO 29 codant pour SEQ ID NO 30, - les séquences nucléotidiques dérivées par dégénérescence du code génétique des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences peptidiques susmentionnés, - les séquences nucléotidiques dérivées des séquences nucléotidiques susmentionnées, et codant pour les séquences dérivées desdites séquences peptidiques telles que définies ci-dessus.