FR 2718151 A1 19951006 FR 9502515 A 19950303 VACCIN DIAGNOSTIC CONTRE LA MALADIE PARVOVIRALE DES OIES ET DES CANARDS DE BARBARIE Le sujet de l'invention est un vaccin recombiné contre la maladie parvovirale des oies et des canards de Barbarie, et diagnostic. L'invention a pour objet des sequences d'AN codant des polypeptides provenant de parvovirus des canards de Barbarie, de molécule d'AN recombiné contenant une telle séquence d'AN, de vecteur-virus contenant la séquence d'AN mentionnée, de cellule hôte transformée par une telle séquence d'AN, de polypeptide provenant de parvovirus des canards de Barbarie et des anticorps réagissant avec ceuxci, de parvovirus mutant des canards de Barbarie, ainsi que de vaccin contre la transmission du parvovirus par les canards de Barbarie. L'invention concerne également un agent immunochimique et un assortiment/kit contenant cet agent. Le parvovirus du canard de Barbarie (PCB) fait tomber malade des canards et oies de Barbarie, faisant périr des animaux jeunes qui sont démunis des anticorps spécifiques. Le virus peut contaminer des animaux de n'importe quel âge, mais ne provoque des maladies que chez les individus plus jeunes de 6 semaines. La contamination se fait soit horizontalement par la gueule et les voies respiratoires, soit verticalement, c'est-à-dire germinativement par les oeufs. Le virus attaque chez les animaux contaminés les cellules du foie, du coeur et du muscle de squelette, mais il est prouvé que des symptômes maladifs se déroulent également au niveau des reins et dans la thyroïde. La contamination des animaux d'un jour démunis des anticorps spécifiques aboutit à 80-100 % au dépérissement des animaux contaminés par le parvovirus. La contamination des oiseaux plus âgés ne donne pas lieu à des symptômes, les animaux deviennent des porteurs de virus. Les descendants sortis des pondeuses-canards bénéficient de protection contre les anticorps spécifiques qui sont dans la matière de soude de l'oeuf. Le parvovirus pathogène est très résistant aux influences du milieu, il est de petite dimension (son diamètre est de 20-24 nm), il n'a aucune enveloppe, il comprend des molécules d'ADN monofilamenteuses et linéaires, contenant à peu près 4800 bases. Le filament positif et négatif s'enveloppe en quantité identique dans les virions. Les parvovirus jusqu'ici isolés des oies et des canards de Barbarie sont identique ou d'affinité proche en fonction de structure d'antigène. La prévention de la maladie a une grande importance économique, car dans les cheptels n'ayant pas une protection spécifique périssent 70-100 % des jeunes animaux contaminés. Pour prévenir la maladie, des vaccins sont élaborés. La production d'un tel vaccin est connue par la description du brevet hongrois n" 171.519. Selon celui-ci avec la passation successive du parvovirus d'oie dans la culture de cellule, une telle variation peut être obtenue qui ne rend pas malade les animaux jeunes, mais qui, chez les animaux bien développés, provoque la production de l'anticorps qui, gagnant la matière de soude de l'oeuf et concentré sélectivement, sert à défendre les jeunes oiseaux. Bien que les vaccins contenant un virus "vivant" sont relativement adaptables avec un bon résultat, il existe cependant la possibilité qu'avec une mutation survienne un accroissement dans la virulence ou bien un changement désavantageux du spectre hôte. On a pris pour but de produire de tels vaccins qui ne sont nécessaires que pour provoquer la réponse d'immunité contre le parvovirus de l'oie et du canard de Barbarie, qui comprennent la matière relevante immunogène, ou plutôt l'information génétique codant pour la matière mentionnée, et ne marquent pas les qualités désavantageuses des vaccins vivants. Le but de l'invention est la reconnaissance que les séquences d'ADN codant des polypeptides d'origine PCB avec une technique d'ADN recombiné peuvent entre employées pour produire un vaccin et un diagnostic qui est apte à immuniser les canards et les oies de Barbarie contre le parvovirus. Nous entendons par la notion de "séquence d'AN" la forme polymérisée de n'importe quelle longueur de nucléoti- des séquences tant d'ARN que d'ADN. En substance, la dénomination se rapporte à la structure primaire de la molécule. De cette façon, la dénomination se rapporte autant à 1'ADN bifilamenteux qu'à 1'ADN monifilamenteux, autant à 1'ARN bifilamenteux que monofilamenteux et à leurs modifications. En général, la notion de "polypeptide" se rapporte à la chaine des aminoacides ayant une activité biologique. Elle ne fait pas allusion à une production de longueur définie, et elle peut étre modifiée sur demande in vivo ou in vitre, par exemple par glycolyse, avec amidation, avec carboxylation ou avec phosphorylation ; elle contient entre autres des oligopeptides et des protéines. De plus près, on a produit, identifié et qualifié selon l'invention ORF1 et ORF2 (cadre ouvert de lecture ORF) sur la figure 1 dans le troisième cadre à déchiffrer, deux séquences d'ADN contenant une étape codant des polypeptides d'origine parvovirale des canards de Barbarie. L'étape de ORF1 codant un polypeptide s'étend du 318ème jusqu'au 2195ème nucléotide (voir la figure 2) et code un polypeptide ayant une longueur d'environ 625 aminoacides qui dans le cas des parvovirus est une protéine non-structurale (NS). La séquence de l'aminoacide polypeptidique codée par le gène ORF1 est représentée à la figure 3. L'ORF2 s'étend du 2217ème jusqu'au 4412ème nucléotide et contient la séquence codant la protéine structurale du symbole VP1, ainsi que la séquence codant la protéine structurale du symbole VP2, de la 2811ème jusqu'à la base 4412ème base (voir la figure 2). Le sujet de l'invention est donc la séquence d'ADN polypeptidique non-structurale codée par l'ORF1 ainsi que les sequences d'AN des protéines structurales du symbole VP1 et VP2 codées par 1'ORF2. De plus les séquences d'AN codant des polypeptides qui sont fonctionnellement équivalentes aux polypeptides d'ORF1 et d'ORF2 disposant des qualités immunologiquement adéquates, représentent également le sujet de l'invention. Des variations naturelles peuvent exister bien entendu parmi les virus particuliers ou bien parmi les souches de parvovirus des canards de Barbarie et des oies à l'égard des polypeptides donnés d'ORFl et 2 - ici décrits qui sont d'origine de souche PCB marquant FM. Ces variations peuvent être caractérisées à l'intérieur de la séquence totale avec la différence (avec les différences) d'(un) aminoacide ou bien avec des délétions, substitutions, insertions, inversions ou bien avec l'addition d'(un) aminoacide (d'aminoacides). Sont également décrites les substitutions d'aminoacide qui ne changent pas foncièrement l'activité biologique et immunologique. Des substitutions parmi les aminoacides homogènes ou bien les substitutions qui se produisent souvent pendant l'évolution sont entre autres les Ser/Ala, Ser/Gly, Asp/Gly, Asp/Asn, Ile/Val [Dayhof, M.D., Atlas of protein sequence and structure, Nat. Biomed. Res. Found., Washington D.C., 5 suppl.. 3 (1978)1. Sur la base de ces informations, Lipman et Pearson ont développé une méthode rapide et sensible qui sert à la comparison des protéines et à la vérification d'analogie fonctionnelle parmi les polypeptides homologues [Science, 227, 1435-1441 (1985)]. De telles séquences d'AN codant des équivalents fonctionnels et homologues, ainsi que la production des séquences d'AN codant ces divers équivalents fonctionnels, employant la technologie d'ADN recombiné appartiennent donc au sujet de cette invention. Les informations données sur les séquences 1-4 permettent à l'homme du métier d'isoler et d'identifier les séquences d'ADN codant les polypeptides ci-dessus mention nés, diverses caractéristiques immunologiques fonctionnellement équivalentes qui s'adaptent aux polypeptides d'ORFl et 2 en question. Dans ce but, on peut employer la technique géneralement utilisée de Southern blot ou bien l'hybridation de colonie [Experiments in Molecular Biology, ed. R.J. Slater, Clifton, USA (1986) Singer-Sam, J. et al., Proceedings of the National Academy of Sciences, USA, 80, 802-806 (1983) ; Sambrook et al., Molecular Cloning : A Laboratory Manual, 2. Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, USA (1989)]. Selon l'invention, on effectue l'électrophorèse de 1'ADN digérée par endonucléase restrictive provenant de la souche PCB donnée, et après on la transmet sur une membrane de nitrocellulose. C'est ainsi qu'on peut identifier sur la membrane les sequences d'origine PCB, par hybridation à un fragment déterminé d'ADN marqué qui est un oligonucléotide synthétique ayant une séquence déduite des séquences d'aminoacide présenté sur les séquences 2-4. Selon des conditions déterminées - concentration du sel et température - l'échantillon s'hybridise aux séquences d'ADN homologues qui se trouvent sur le filtre. Après lavage du filtre, le matériel hybridé peut étre visualisé par autoradiographie. Le fragment restrictif approprié d'ADN peut etre déjà élué du gel agarose et peut entre employé pour diriger la synthèse du polypeptide qui est fonctionnellement équivalente avec les polypeptides selon les séquences 2-4. Les plasmides avec les symboles pFMOl et pFM02 ou bien leurs fragments - selon la comparaison avec le génome des souches des différents parvovirus des canards et des oies de Barbarie - contiennent probablement une structure de séquence retenue sur une grande échelle et on les emploie dans les expériences d'hybridation. De cette façon on reçoit des informations quantitatives et qualitatives de l'état d'un animal contaminé par parvovirus ou d'un matériel donné. Les échantillons qui peuvent être du sang (d'abord des lymphocytes), des matériels provenant des organes (par exemple foie, reins) des homogéneisats d'embryon ou des cultures de cellules preparées des canards et des oies de Barbarie, ou bien de leurs embryons, seront incubés avec l'un des échantillons , et de façon connue berger et Kimmel, Methods in Enzymology, 152, 181 (1987)] on fabrique une préparation brute d'ADN. La série d'atténuation de chaque échantillon sera transmise sur une membrane de nitrocellulose et sera "essayée" avec les plasmides marqués avec les symboles de pEMOl et pFM02 ou bien avec leur fragments [Sambrook et al., Molecular Cloning : A Laboratory manual, 2. Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, USA (1989)]. Après le développement, les symboles seront définis en quantité par comparaison avec les symboles obtenus dans la même expérience des séries d'atténuation des parvovirus des canards et des oies de Barbarie sur une quantité standard. On considère que l'échantillon est négatif s'il ne donne pas un signe détectable, la limite détectrice est ordinairement de plus de 2 pmol par millilitre de parvovirus d'ADN. Selon l'invention, on peut également procéder au clonage de 1'ADN d'origine PCB dans un phage lambda-gtll et on le fait passer dans un organisme hôte bactérien. Les phages recombinés peuvent être filtrés ensuite par le vaccin polyclonale produit contre les polypeptides purifiés d'ORF1 et 2, définissant ainsi la présence des régions diverses immunologiques des variétés polypeptidiques. On sait que la dégénération du code génétique permet la substitution des bases dans le codon ce qui fait un autre codon mais codant le même aminoacide, par exemple le codon codant tant le GAT que le GAA acide glutamique. Par conséquent, il est clair qu'on peut employer un tel dérivé à l'expression des polypeptides qui ont une séquence d'aminoacide présentée sur les séquences 2-4 (equivalent fonctionnel). Ce dérivé dispose d'un rassemblement alternatif de codon qui diffère de la séquence d'AN présentée sur les séquences mentionnées. L'invention s'étend donc au génome PCB ou bien à la séquence d'AN contenant son fragment. La séquence avantageuse d'AN selon l'invention contient au moins une partie de la séquence d'ADN présentée sur la séquence 1. Les parties les plus utiles d'ADN mentionnées codent un polypeptide. L'invention se rapporte en particulier à la partie de séquence d'AN - présenté sur la figure 2 - qui se trouve au moins sur les génomes PCB d'ORF 2 sur les 2217ème jusqu'au 4412ème positions ou les 2811ème jusqu'au 4412ième positions. L'invention s'etend en outre également sur les fragments des séquences d'AN codant des polypeptides d'ORFl et 2 ou bien leurs équivalents fonctionnels. Le "fragment" est une séquence d'ADN ou d'aminoacide qui contient selon l'invention - la sous séquence de quelques AN ou d'un polypeptide. Le fragment mentionné est un polypeptide, ou bien il code un polypeptide portant un ou plusieurs determinants d'action immunoréactive ou d'antigène d'un polypeptide d'origine parvovirus des canards de Barbarie et dispose d'un ou plusieurs épitopes, qui peuvent amorcer une reponse d'immunité chez les canards et les oies de Barbarie, et,ou peuvent se lier spécifiquement à l'antiagent complémentaire. Les méthodes pour déterminer les fragments polypeptidiques utilisables sont ébauchées ciaprès. Des fragments - entre autres - peuvent être produits par la scission enzymatique de la molécule précurseur utilisant des endonucléases pour les ADN et des protéases pour les polypeptides. Mais les fragments peuvent être produits également par une synthèse chimique ou bien par la synthèse des fragments polypeptidiques. Dans le domaine de l'invention font partie toutes les modifications qui ont pour résultat de tels équivalents fonctionnels des polypeptide ORF1 et 2, pour autant que les spécificités immunologiques des polypeptides ORF1 ou ORF2 restent fondamentalement constantes. A la séquence d'AN selon l'invention, appartiennent également les séquences d'AN synthétisées in vitro ou bien produites par exemple par la technologie PCR. La séquence d' ADN, selon l'invention, peut être attachée aux séquences diverses ADN qui influencent la réplication et avec lesquelles elle ne s'associe ou ne s'attache pas dans la nature. Dans ce cas, elles contiennent 1'ADN codant des séquences fusionnelles de protéine telle que par exemple la ss-galactosidase, ayant ainsi pour résultat une molécule pretendue d'AN recombiné qui est utilisable à la transformation d'un organisme hôte convenable. Pour produire de telles molécules d'ADN hybrides on peut utiliser surtout des plasmides ou bien des séquences d'AN, des cosmides ou des virus qui se trouvent dans les bactériophages. Selon l'invention, les vecteurs spécifiques utilisables pour le clonage des séquences d'AN sont connus selon l'état de la. technique, entre autres des vecteurs plasmidiques tels que le pBR322, les divers pUc, pGEM et Bluescript plasmides, des bactériophages comme par exemple les phages ou les virus d'origine lambda B, Charon 28 et M13 [voir de plus Rodriguez, R.L. et D.T. Denhardt, ed., Vectors : A survey of molecular cloning vectors and their uses, Butterworths (1988) ; Lenstra J.A. et al, Arch. Virol., 110, 1-24 (1990)]. Selon l'invention, les méthodes utilisables à la construction des molécules d'AN recombiné sont connues par l'homme du métier, entre autres, il est connu de Maniatis T. et al [Sambrook et al. zolecular cloning : A Laboratory Manual, 2. Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, USA (1989)]. Par exemple, l'insertion dans le vecteur utilisé pour le clonage peut être menée légèrement si on sectionne tant le gène que le porteur désiré pour le clonage avec le même enzyme (les mêmes enzymes), car de cette façon on forme des extrémités d'ADN complémentaires. On peut avoir également besoin de modifier les sites de restriction en formant des extrémités franches ou en digérant 1'ADN monofilamenteux, ou en chargeant avec le polymérase d'ADN qui est conforme aux extrémités monofilamenteuses. Après cela, on peut faire la ligature des extrémités franches avec un enzyme comme par exemple le ligase T4 ADN. Dans ce cas, n'importe quel site de restriction retrouvant 1'ADN peut être produit en ajoutant des séquences de liaison aux extrémités d'ADN. De telles séquences de liaison peuvent contenir des séquences oligonucléotides spécifiques codant des séquences des sites de restriction. Le vecteur et la séquence d'AN coupés par un enzyme de restriction peuvent être modifiés également en rattachant des extensions homopolymériques (formation de queue). Nous entendons par la notion de "transformation" l'insertion de la séquence d'AN à la cellule hôte, indépendamment de la méthode utilisée, comme par exemple par la capture directe ou la transduction. La séquence d'AN hétérologue peut s'intégrer au génome hôte. Dans ce cas, les molécules d'ADN recombiné peuvent être munies des séquences de contrôle convenables qui sont compatibles avec l'organisme hôte donné. Celles-ci peuvent régler l'expression de la séquence d'AN insérée. Les molécules d'AN recombiné suivant l'invention, contiennent si possible une ou plusieurs activités de marquage, qui sont utilisables pour sélectionner des transformants désirés. Telles sont la résistance ampicillinique et tétracyclinique au pBR322 et la résistance ampicillinique de même que l'activité de la ss-galactosidase au pUC8. La cellule hôte apte est celle qui peut être transformée avec une séquence d'AN codant pour les polypeptides, ou bien avec une molécule d'AN recombiné contenant une telle séquence d'AN, et qui, s'il est nécessaire, peut être utilisée à l'expression des polypeptides mentionnés, codés par la séquence mentionnée. La cellule hôte peut être d'origine procaryote, par exemple une bactérie, comme par exemple les espèces d'Escherichia coli, de Bacillus subtilis et de Pseudomonas, ou bien d'origine eucaryote, comme les levains, par exemple les Saccharomyces cerevisiae ou bien des cellules d'eukaryote d'ordre supérieur comme les cellules d'insecte, de végétal ou de mammifère. Aux cellules d'insecte appartient la cellule-ligne Spodoptère frugiperd Sf9 [Luckow et al, Biotechnology, 6, 47-55 (1988)]. Des informations concernant le clonage et l'expression des séquences d'AN, suivant l'invention, dans les systèmes eukaryotes se retrouvent dans l'étude d'Esser K. et al [Plasmids of Eukaryotes, Springer Verlag (1986)]. Pour avoir une quantité considérable des polypeptides codés par le parvovirus des canards de Barbarie, on peut exprimer le génome PCB ou ses fragments dans un système d'expression tel que le système d'expression du baculo-virus (SEBV). L'invention s'étend de plus sur le polypeptide marquant les caractéristiques d'immunologie d'antigène d'origine PCB, c'est-à-dire sur le polypeptide portant un ou plusieurs immunoréactifs et/ou d'action antigéniques déterminants de l'antigène d'origine PCB, qui est fondamentalement libre du virus total ou des autres protéines auxquels il est par ailleurs attaché. L'invention se rapporte en particulier aux polypeptides qui contiennent au moins la partie présentée sur les séquences 3-4 d'ORF2. I1 est évident que les dérivés présentant des caractéristiques immunologiques fondamentalement identiques avec les séquences d'aminoacides mentionnés, c'est-à-dire considérés comme des équivalents immunologiques, constituent également le sujet de l'invention. En outre, le polypeptide contenant le fragment des polypeptides 1 et 2 ORF, ou le pendant fonctionnel de ceuxci qui est utilisable pour immuniser des canards et des oies de Barbarie contre l'infection PCB ou bien pour le diagnostic, font egalement partie de l'invention. I1 existe des systèmes divers pour détecter les fragments polypeptidiques adaptables, à l'intérieur d'une séquence d'aminoacides connue. Le brevet international WO 86/06487 Geysen H.M. et al [Proceedings of the National Academy of Sciences, USA, 81, 3998-4002 (1984) ; J. Immunol. Meth., 102, 259-274 (1987)], fait état d'une méthode qui sert à démontrer un fragment polypeptidique portant sur un épitope (des épitopes) de polypeptides adéquats, suivant l'invention, qui sont immunochimiquement actifs. Le brevet se base sur la méthode "pepscan" où on synthétise la série des polypeptides en superposition partielle conforme aux fractions des séquences polypeptidiques complètes constituant le sujet de l'analyse, et on examine leur activité à l'égard des anticorps. En outre, selon des réflexions théoriques et conformités structurales qui existent avec les épitopes déjà connus, nous pouvons dénommer par "épitopes" plusieurs étapes des polypeptides qui disposent de la séquence d'aminoacide mentionnée. La définition de ces étapes se base sur le critère d'hydrophilicité selon Hopp et Woods [Proceedings of the National Academy of Sciences, USA, 78 38243828 (1981)] de même que sur la combinaison des constatations de Chou et Fasman concernant la structure secondaire [Advances in Enzymology, 47, 45-148 (1987)]. Selon une autre réalisation de l'invention, on a utilisé un polypeptide disposant d'une séquence d'aminoacide caractérisée par une séquence d'AN mentionnée cidessus. L'immunisation contre l'infection PCB des canards et des oies de Barbarie peut être obtenue par exemple en rationnant aux animaux le produit immunologiquement adéquat du polypeptide, suivant l'invention, dans la forme prétendue du vacin de sous unité. Le vaccin de sous unité, suivant l'invention, peut contenir un polypeptide en forme pure, éventuellement en présence d'un agent porteur pharmacologiquement acceptable. Eventuellement, le polypeptide peut être rattaché par liaison covalente à une protéine étrangère, ce qui est avantageux pour la purification de produit de fusion. Le ss-galactoside, la protéine A, la prochymosine, le facteur Xa de la coagulation du sang sont de cette espèce. Dans certains cas, le niveau de ces anticorps neutralisants peut être bas. Les fragments plus petits, pour augmenter leur immunogénicité doivent être attachés autant que possible aux molécules porteuses. Les porteurs appropriés sont des macromolécules telles que les polymères naturelles (des protéines, comme l'hémocyanine hélicoïde, des albumines, des toxines), les polymères synthétiques, comme par exemple les polyaminoacides (polylysine, polyala nine), ou bien des micelles formées des combinaisons amphiphiles, par exemple des saponines. Ces fragments peuvent être produits également comme des polymères d'euxmêmes, pratiquement comme des polymères linéaires. Les polypeptides utilisés dans de tels vaccins de sous unité peuvent être produits d'une certaine manière comme par exemple par l'isolation du PCB, par une technique d'ADN recombiné ou bien par une synthèse chimique. Les polypeptides utilisable pour le vaccin suivant l'invention, peuvent être modifiés, selon le cas, in vitro ou in vivo, par glycosylation, par amidation ou par phosphorylation. Les alternatives des vaccins de sous unité sont les vaccins du vecteur vivant. La séquence d'AN suivant l'invention sera ingérée, à l'aide des techniques d'ADN recombiné dans un microorganisme (bactérie ou vaccin) afin que le microorganisme recombiné soit apte à la reproduction, et de cette manière à l'expression du polypeptide codé par la séquence d'ADN implantée. Une séquence d'AN hétérologue, par exexmple à l'ingestion dans le microorganisme du vecteur de séquence d'AN, suivant l'invention, la technique in vivo homologue recombiné peut être utilisée. Premièrement, l'étape d'ADN convenable à la région d'insertion du vecteur génôme, c'està-dire qui peut être utilisée pour incorporer la séquence hétérologue, sans arrêter de telles fonctions de première nécessité du vecteur qui sont nécessaires à l'infection ou à la reproduction, sera incorporée suivant des techniques d'ADN recombiné standard dans le vecteur utilisé pour le clonage. Des régions d'insertion sont décrites dans le cas de plusieurs microorganismes (dans les brevets EP 80 806, EP 110 385, EP 53 286, EP 314 569, WO 88/02022 et WO 88/07088). D'un autre côté, la séquence d'invention assistante dans la molécule d'ADN recombiné qui était récupérée à la première étape peut être éliminée, si on le souhaite. Cela peut être obtenu par la digestion de l'exonucléase III appropriée de la molécule d'ADN recombiné, obtenu à la première etape ou bien avec un traitement enzymatique. La troisième fois, la séquence d'AN hétérologue sera intégrée à la région d'invention assistante dans la molécule d'ADN recombiné, obtenue à la première étape, ou bien à la place d'ADN éliminée de la molécule d'ADN recombiné mentionné. L'étape d'ADN selon l'invention doit être assez longue pour permettre la recombinaison homologue avec le vecteur génome. Ensuite des cellules convenables seront transformées avec le vecteur génomiale d'ADN en présence de la molécule d'ADN recombiné, qui contient l'insert limité par la séquence d'ADN du vecteur convenable, par lequel la recombinaison peut se produire entre les régions qui sont dans la molécule d'ADN recombiné et dans le vecteur génome. De cette manière des vecteurs descendants recombinés peuvent être produits dans une culture de cellule, et par exemple selon des signes génotypique ou phénotypiques, ils peuvent être sélectionnes par exemple par hybridation, en spécifiant l'activité de l'enzyme codé par le gène qui est intégré avec la séquence hétérologue d'ADN, ou bien en détectant par une méthode immunologique le polypeptide, exprimé avec le vecteur recombiné qui est hétérologue par la structure d'antigène. Dans l'étape suivante, ces microorganismes recombinés peuvent être administrés aux canards et oies de Barbarie pour les immuniser. Les microorganismes subsistent jusqu'à un certain point, ou bien ils se multiplient encore dans l'organisme de l'animal vacciné, exprimant in vivo le polypeptide, suivant l'invention, codé par la séquence d'AN introduite, résultant de la stimulation de l'organisme immunologique de l'animal vacciné. Des vecteurs propres à incorporer la séquence d'AN, suivant l'invention, peuvent être obtenus de virus tels que les virus varioliques (oiseau) des brevets EP 314 569 et WO 88/02022, les virus herpétologiques, comme par exemple 1'HVT (le brevet WO 88/07088), l'adénovirus ou le virus de la grippe, ou bien de bactéries telles que par exemple Escherichia coli ou certaines espèces de Salmonellas. Avec des microorganismes recombinés de ce type, le polypeptide synthétisé dans la cellule hôte apparait comme un antigène superficiel. I1 est également possible que le polypeptide amorçant la reponse immunologique, le cas échéant comme partie d'un grand ensemble, sera dégagé de l'animal à immuniser. Dans ces conditions, il est également possible qu'un tel produit s'exprime, amorçant une ou plusieurs réponses immunologiques qui amorcent une reponse immunologique de divers pathogènes et ou contre les antigènes du pathogène donné. Le vaccin, suivant l'invention, sera produit de façon à isoler la cellule hôte, contaminée par le vecteur virus contenant la séquence d'AN suivant l'invention. Ensuite les cellules contenant le virus et/ou les vecteurs viraux seront reproduites, sous forme pure si possible, seront accumulés, convertis en vaccin et lyophilises convenablement. Des vaccins peuvent être produits de la culture brute, du lysat de la cellule hôte ou bien de l'extrait de la cellule hôte. Selon une autre realisation de l'invention, un polypeptide plus pur sera produit pour le vaccin, convenant à l'utilisation. Pour épurer des polypeptides, les cellules hôtes contenant la séquence d'AN, suivant l'invention, seront produites dans un volume convenable, et des polypeptides seront isolés des cellules ou du liquide d'alimentation selon le lieu de séparation. Les polypeptides selectionnés au liquide d'alimentation peuvent être isolés et purifiés selon les méthodes connues, par exemple par extraction du sel, par centrifugation, par ultrafiltrage, par chromatographie, par gel filtration, par chromatographie d'immunoaffinité. Alors que dans le cas de l'isolation des polypeptides intracellulaires, les cellules seront d'abord accumulées, détruites par ultrason ou par une autre intervention mécanique, tel que la presse French. Ensuite les polypeptides seront dissociés des constituants intracellulaires et les polypeptides seront transformés en vaccin. La destruction des cellules peut être résolue chimiquement (par exemple par un traitement EDTA) ou enzymatiquement, par digestion avec lysozyme. Comme nous l'avons mentionné ci-dessus, la pratique classique de l'affaiblissement des virus a quelques desavantages. Pratiquement, il arrive que des mutations spécifiques soient induites par traitement des matières chimiques, ou dans un animal hôte hétérologue, ou avec la passation successive dans une cult que d'ADN recombiné, constitue donc également le sujet de l'invention. Les anticorps ou l'antisérum produits contre le polypeptide suivant l'invention, peuvent être utilisés potentiellement dans l'immunothérapie passive, dans les essais immunitaires, et dans la production des anticorps anti-idiotypiques. Les polypeptides mentionnés d'origine ORF1 et 2 PCB peuvent être utilisés pour produire des anticorps tant monospécifiques polyclonaux que monoclonaux. Si l'on désire un anticorps polyclonale, les techniques de production et de manutention des sérums polyclonaux sont connues de la pratique [par exemple Mayer et Waller, Immunochemical Methods in Cell and Molecular Biology, Academic Press, London (1987)]. Brièvement résumé, cela est pratique sur un mammifere choisi, par exemple un lapin. Nous donnons l'un des immunogènes mentionnés ci-dessus, par immunisations de 10-100 ug de protéine (répété plusieurs fois). L'immunisation doit être faite avec un adjuvant convenable. En général, on inocule avec le mélange d'immunogène et l'adjuvant à volume identique. Aux adjuvants convenables appartiennent les émulsions de Freund complet, le Freund incomplet, le gel d'aluminium ou l'eau-en-huile, tandis que l'adjuvant de Freund complet est recommandé à l'immunisation initiale. L'adjuvant de Freund incomplet est pratiquee pour les vaccinations de reconnaissance. L'immunisation initiale est l'injection de 0,5 ml d'émulsion sous la peau du dos, en plusieurs portions. Les immunisations de reconnaissance sont données par mois, utilisant de l'immunogène à quantité identique, et continuent jusqu'à ce que dans le sérum de certains lapins apparaisse le niveau convenable de l'anticorps. Ensuite on prend le sang d'une façon connue et on en isole le sérum. Quelques uns des anticorps monospécifiques contre les immunogènes sont produits, par purification d'affinité de tel antisérum polyspécifique, selon la méthode Hull et al [Nature, 311, 379-387 t1984)] qui sont obtenus par l'immunisation des protéines purifiées. On entend par anticorps monospécifique, une seule espèce d'anticorps ou bien plusieurs espèces d'anticorps disposant d'homogènes caractéristiques attachantes du point de vue de l'antigène en question. Le rattachement homogène renvoie à la disposition de rattachement de l'anticorps à un antigène spécifique ou bien à un épitope. Quelques uns des anticorps réactivement monoclonaux contre les immunogènes PCB, peuvent être produits par l'immunisation avec la protéine donnée, des souris endogamiques, préférentiellement des souris Balb/c. Les souris seront immunisées avec une dose de 0,5 ml de l'immunogène propageant à peu près de 100 ng jusqu'à 10 ng, intraperitonéalement avec la quantité identique de l'adjuvant convenable. Ces adjuvants convenables sont les émulsions de type du Freund complet, du Freund incomplet, le gel d'aluminium et l'eau-en-huile. Les souris reçoivent une immunisation de reconnaissance intraveineuse, aux 14ième, 2lième et 63ième jours après la première immunisation, avec un immunogène à quantité identique qui ne contient pas d'adjuvant. Au troisième jour après la dernière vaccination de reconnaissance, certaines souris sont testées par des méthodes sérologiques, en ce qui concerne la présence des anticorps d'antiimmunogènes. Des cellules de la rate seront isolées des souris produisant l'anticorps, et celles-ci seront fusionnées d'une façon connue des cellules myelome des souris, comme SP-2/0, ou semblables [Kohler et Milstein, Nature, 256, 495-497 (1975)]. Ensuite, des hybridomecellules seront sélectionnées dans un liquide endogamique convenable qui contient de l'hypoxanthine, de la thymidine et de l'aminopterine, comme le médium d'Eagle modifié selon Dulbecco (MEMD) sur la base de leur croissance. Les hybridomes produisant l'anticorps seront clonés, le plus généralement par l'utilisation de la technique de mol-agar de MacPherson [Soft Agar Techniques, Tissue Culture Methods and Applications, Kruse et Peterson, Academic Press, 276, (1973)]. Les colonies séparées seront transportées aux trous séparés d'une plaque endogamique convenable. Les cellules produisant l'anticorps sont identifiées par le filtrage d'immunogène convenable. Les hybridome-cellules positives d'immunogènes sont maintenues de façon connue. Des anticorps monoclonaux spécifiques sont produits par la culture des hybridomes in vitro, ou bien de façon connue par l'insertion des hybridomes dans les souris et ensuite par la production d'un liquide de la cavité abdominale. Les anticorps anti-idiotypiques sont des immunoglobulines qui portent l'image interne de cet antigène du pathogène, contre lequel nous voulons établir une protection, et qui sont utilisables avec un vaccin, comme immunogènes [Dreesman et al, J. Infect. Disease, 151, 761 (1985)]. Les méthodes servant à établir des anticorps anti-idiotypiques sont connues de la pratique [Mac Namara et al, Science, 226, 1325 (1984)]. Le vaccin suivant l'invention peut être inseré selon le schéma actif habituel d'immunisation : de façon compatible avec la formule du dosage, inséré une ou plusieurs fois, et de façon à ce que le dosage soit actif et prophylactiquement et/ou thérapeutiquement immunogène. Le vaccin peut être inséré par voie intradermique sous cutanée, intramusculaire, intrapéritonéale, intraveineuse ou bien intranasale. Ensuite, le vaccin peut contenir un milieu aqueux ou bien une suspension contenant de l'eau, souvent mêlée à d'autres facteurs, pour augmenter l'effet ou le temps d'échéance. Ces facteurs peuvent être des sels, des tampons, des stabilisateurs (comme le lait écrémé ou l'hydrolysat de caséine), des adjuvants émulsifiants, augmentant la réponse immune (des huiles, des muramile-dipeptides, d'aluminium hydroxyde, des saponines, des polyaniones et des agents amphipates) et des agents de conservation. Le vaccin, suivant l'invention, peut contenir d'autres immunogènes caractérisant des agents pathogènes des canards et des oies de Barbarie, ou des séquences d'AN codant ceux-ci, comme par exemple la peste de canard, pour produire un vaccin multivalent. L'invention s'étend également à un "agent immunochimique" lequel contient au moins l'un des polypeptides, suivant l'invention, ou bien un fragment de ceux-ci provoquant une réponse d'anticorps. La notion d' "agent immunochimique" signifie que les polypeptides, suivant l'invention, sont portés sur le vecteur convenable, ou bien, ils sont pourvus d'un agent marquant. Les vecteurs utilisés peuvent être la paroi interne d'un tube à essai ou d'une cuvette, un tube ou un capillaire, une membrane, un filtre, une raie de test ou bien la superficie d'une particule, comme par exemple une particule de latex, une hématie, un granule de couleur, un granule de métal ou bien des combinaisons de métal, comme particules. L'agent marquant peut être entre autres un isotope radioactif, un agent fluorescent, un enzyme, un granule de couleur, un granule de metal ou bien une combinaison de métal, comme particule. La séquence d'AN suivant l'invention peut être utilisée pour projeter des essais spécifiques, aux expériences d'hybridation, pour démontrer des AN d'origine PCB de n'importe quel tissu. Un assortiment, kit de test, contenant la séquence d'AN mentionnée, utilisable au diagnostic de la contamination PCB, appartient également au sujet de l'invention. L'invention se rapporte aussi à un assortiment de test utilisable dans un examen immunitaire qui contient au moins un agent immunochimique suivant l'invention. La réaction immunochimique qui résulte de l'utilisation de l'assortiment de kit est pratiquement une réaction de sandwich, une réaction agglutinative, une réaction de compétition, ou bien une réaction d'inhibition. A l'occasion de l'exécution d'une réaction de sandwich, l'assortiment de test contient un polypeptide suivant l'invention, remonté sur la paroi interne d'une cuvette de même qu'un polypeptide marqué suivant l'invention, ou bien un deuxième anticorps marqué. La figure 2 illustre la séquence nucléotide de la souche PCB FM clonée selon l'invention. La figure 3 illustre l'ordre d'amino-acide de la protéine d'AN1. La figure 4 illustre l'ordre d'amino-acide de la protéine Vpl. La figure 5 illustre l'ordre d'amino-acide de la protéine Vp2. Les figures 3 à 5 indiquent les amino-acides par les indications de lettres acceptés internationalement. La figure 1 ci-jointe illustre les cadres divers à déchiffrer de la séquence d'AN de la souche PCB FM, marquant les ORF1 et ORF2 par une ligne en gras. La solution, suivant l'invention, sera illustree par les exemples ci-dessus, sans limitation du domaine de protection. EXEMPLE 1 L'origine de la souche du parvovirus FM du canard de Barbarie Un homogénéisat de 20 % a été préparé avec une solution PBS du foie du cadavre du canard âgé de 13 jours, d'origine des canards de Barbarie, illustrant les symptômes cliniques de la maladie parvovirale (maladie DERZSY). L'homogénéisat a été centrifugé à 3000 rotations pendant 30 minutes, ensuite le surnageant était filtré par un filtre de 200 nm. Les oeufs de canard embryonnés, précouvés par un surnageant, ont été injectés dans la vacuole d'amnionallantoide. Les embryons injectés ont été maintenus à 38"C dans un incubateur préparé pour couver des oeufs. 5-10 jours après la vaccination le liquide d'amnionallantoïde des embryons morts a été récupéré, dans des conditions stériles. Le liquide contenant hypothétiquement du virus a été mélangé avec un immunosérum d'oie contre le parvovirus, et des oeufs embryonnés ont été vaccinés de nouveaux par le mélange. Ces embryons ont survécu à la vaccination, pendant que les embryons vaccinés par un liquide de virus non maintenu par immunosérum, ont péri. Le liquide contenant le virus a été soumis, par une technique négatif-contraste, à un examen au microscope électronique. Dans l'échantillon analysé on a vu des particules hexagonales d'un diamètre de 20-25 nm, d'autres objets renvoyant aux virions, n'ont pas été trouvés. En fonction de ces deux examens décrits, il a été prouvé que la souche marquée par FM, est un parvovirus du canard de Barbarie qui est de parenté avec la parvovirus de l'oie par structure d'antigène. L'isolation et la purification de la souche marquée par FM La souche marquée par FM a été isolée de la manière décrite au point precédent et purifiée suivant l'information donnée plus haut [Kisari, Acta Microbiol. Acad Sci. Hung., 23, 205-207 (1976)]. Le clonaqe du qénome PCB L'ADN de la souche de virus FM a été isolé des virions selon Kisari et al [J. of Gen. Virol., 66 2259-2263 (1985)]. L'ADN extrait des virions a été adouci sur un gel d'agarose de 1 % d'éthidium-bromide, où le virus d'ADN bicaténaire s'est posé à peu près à la hauteur de 4,8 kilobase. 500 ng du virus d'ADN a été traité avec 3 unités de Mung-bean nucléase à température ambiante pendant 30 minutes, pour supprimer la structure terminale en épingle à cheveux. Ensuite 1'ADN a été scindé avec 20 unités de l'enzyme SacI, ce qui a coupé 1'AN du virus en 2 fragments. Les fragments ont été isolés d'un gel d'agarose au point bas de fusion [Maniatis T. et al, Molecular Cloning : A Laboratory Manual, 2. Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, USA (1989)]. Ensuite, ils ont été ligaturés à la place de Bluescript II SK plasmide (Stratagene) SacI-EcoRV, par T4 ligase d'ADN. Le mélange de ligase a été utilisé pour transformer les cellules compétentes XLl-Blue qui étaient vaccinnees sur une plaque d'agar contenant 50 ,ug/ml d'ampicilline avec 40 ug/ml de X-gal et 1 mmol/l d'IPTG. Les plaques blanches recombinées ont été examinées en présence d'environ 1900 et 2800 couples de bases des inserts. Deux plasmides ont été identifiés : le pFM 01, qui contient le plus petit fragment SacI de la souche FM, et le pFM 02 qui contient le plus grand fragment SacI de la souche FM, sans les structures terminales en épingles à cheveux. EXEMPLE 2 L'analyse de la séquence d'ADN Pour déterminer la séquence d'ADN du génome FM, il a fallu produire des fragments progressivement délétés. Le plasmide pFM 02 a été digéré par l'enzyme de SacI. Ensuite, après une extraction de phénol-chloroforme, le plasmide a été précipité par éthanol, et après cela l'extrémité 3 allongeant et le plasmide ainsi traité ont été digérés de nouveau par un enzyme XhoI. Ainsi, le fragment résultant disposait des extrémités franches de XhoI, ce qui a été cloné à la place de pBluescript SKII-plasmide EcoRV XhoI, établissant le plasmide pFM 022. Le plasmide pFM 022 a été digéré par les enzymes de SacI et de BamHI, et le plasmide pFM 1 par les enzymes de KpnI et de XhoI, puis a subi une extraction par phénol-chloroforme, précipité par éthanol, et les échantillons d'ADN ont été incubés par Exonucléase pendant des intervalles grandissants tputney et al, Proceedings of the National Academy of Sciences, USA, 78, 7350 (1981)]. Les fragments d'ADN résultants ont été transformés par nucléase Mung-bean en extrémité franche, ensuite par un ligase T4 d'ADN en forme circulaire. Ensuite, ils ont été transformés dans des cellules compétentes d'Escherichia coli XLl-Blue, puis vaccinés sur les plaques d'ampicilline. Le plasmide d'ADN récupéré, à partir des colonies résistantes, a été analysé concernant la dimension des inserts, puis on a fait une analyse de séquence selon Sanger et al [Proceedings of the National Academy of Sciences, USA 74 5463 (1977)] des préparations d'ADN de plasmide de fil double convenables par une technique de terminaison de chainesdideoxi. Au séquencage des séries de clones, le revers M13 et les amorces en amont M13-20 ont été utilisés. Les donnees de la séquence ont été analysées et classées, en recevant ainsi la séquence nucléotide du génome cloné selon l'invention de la souche FM. EXEMPLE 3 L'enregistrement du fragment PCR contenant du VP1 ORF au génome du virus vaccinique Des amorces ont été synthétisées au VP1 ORF constaté par la séquence. La séquence amorce du VPl/l (ATGTCTACTTTTTTAGAG AAA) se concerte avec la séquence, s'étendant de 2217 jusqu'à 2237, de la souche FM, la séquence amorce du VP2/3 CCAATGAGACTCAAGGACAGCA) est complémentaire avec la séquence, s'étendant de 4470 jusqu'à 4491 de la souche FY. La phase limitée par les amorces contient le codon start d'ATG du start VP1, s'étendant de 2217 jusqu'à 2219 et le codon TAA du stop s'étendant de 4412 jusqu'à 4415, et également un signal de polyadenilation hypothétique TAAA TAAA s'étendant de 4437 jusqu'à 4444. La réaction PCR par un vent polymérase (Biolabs) a été faite en 30 cycles en présence de 2 mg/ml de concentration d'amorce, et d'une concentration de 4 mmol/l MgSO4. Un cycle se composait de 30 secondes à 95"C, de 30 secondes à 55"C et de 90 secondes à 73"C. Le fragment de 2275 couples de bases obtenus a été isolé du gel d'agarose de 0,8 % de point de fusion bas. Pour l'insertion du fragment, le plasmide pScll a été choisi, contenant de la thymidinekinase vaccinique, développé par Moss et al, qui permet d'introduire un gène étranger au virus vaccinique par une recombination homologue. Le plasmide contient le gène découpé du thymidinekinase comme des régions contigues, parmi eux le gène marquant bactériologique de ss-galactosidase, dont la transcription est possible par le promoteur Poil. De même il contient le promoteur P7,5 qui est responsable de la transcription du gène étranger introduit. En aval du promoteur P7,5, il y a un site individuel qui permet l'insertion du gène étranger. 200 ng pScll d'ADN ont été digérés par l'enzyme SmaI, puis un fragment de VP1 PCR, isolé en superflu molaire quintuple, a été ajouté et ligaturé avec 20 ,ul par un ligase T4 d'ADN à température ambiante pendant 2 heures. La ligature a été transformée dans des cellules compétentes d'Escherichia coli XLl-Blue, et elle a été vaccinée sur un sol nutritif contenant de l'ampicilline. Les clones recombinés ont été identifiés par une hybridation de colonie [Maniatis T. et al, Molecular Cloning : A Laboratory Manual, 2. Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, USA (1989)]. L'orientation du fragment inséré a été controlée par digestion de HindIII-KpnI. Le plasmide, disposant d'une orientation convenable, a été surnommé pSD7. L'ADN récupéré de pSD7 a été introduit aux cellules CVI contaminées par vaccinide, utilisant la méthode de précipitation d'ADN de phosphatecalcique. 10 pg pSD7 d'ADN ont été dissous dans un tampon de transfection de 1 ml puis une solution de 50 ,ul de chlorure calcique (2,5 molaire) a été ajoutée lentement à une agitation modérée. Ensuite on l'a laissée reposer 30 minutes. I1 s'est ainsi produit un résidu fin. La solution nutritive MEM contenant le virus, a été supprimée des cellules CVI monocellulaires confluentes, précédemment incubées à 37"C pendant deux heures avec un virus de 0,05 PF/cellule, dans un incubateur d'oxide carbonique. Après un repos de 30 minutes à température ambiante avec le précipité, on a ajouté d'ADN du chlorure calcique. Désormais, 9 ml de solution complète MEM 10 ont été ajoutés, et les cellules ont été introduites dans un incubateur d'oxyde carbonique à 37"C pendant 4 heures, puis le liquide nutritif a été supprimé et les cellules ont été tenues dans un incubateur d'oxyde carbonique avec une solution nutritive de 5 ml MEM10 pendant deux jours. Deux jours plus tard les virus se sont libérés des cellules par congélation-fusion. Les virus recombinés, exprimant le ss-galactosidase ont été précipités sur un sol nutritif contenant du X-gal (5-brome-4-chlore-3 indol-p-D-galactopyranoside. Les virus recombinés ainsi obtenus ont été transmis en 3 étapes de purification de plaque. Parmi les recombinés, ceux qui exprimaient un polypeptide d'origine Fx, ont été détectés à l'aide de couleur immunofluorescente par sérums polyvalents spécifiques sur les antigènes FM. EXEMPLE 4 L'insertion du fragment PCR codant pour le polypeptide VP2 dans un baculovirus Des amorces ont été synthétisées à l'étape d'ADN codant la protéine VP2, identifiée par les homologies des séquences. Les amorces ont été planifiées de façon à ce qu'ils contiennent à leurs extrémités 5', un site de scission additionnelle de NheI. La séquence VP2/1 (CGGCTAG CATGGCAGAGGGAGGAAGCGGAG) se superpose avec la séquence de 2811 jusqu'à 2832 de la souche FM. L'amorce VP2/4 (CGGCTAGC CCAATGAGACTCAAGGACAGCA) se superpose avec la séquence complémentaire de 4470 jusqu'à 4491 de la souche FM. L'étape d'ADN limitée par les amorces contient le start codon de VP2 de 2811 jusqu'à 2813, et le stop codon de 4412 jusqu'à 4415, de même que le signal de polyadénylation hypothétique de 4437 jusqu'à 4444. La réaction PCR par vent polymérase (Biolabs) a été faite aux 30 cycles, en présence de 2 ut'mol de concentration d'amorce et d'une concentration de 4 mmol/l MgSo4. Un cycle se composait de 30 secondes à 95"C, de 30 secondes à 55oC et de 90 secondes à 73"C. Le fragment de 1697 couples de bases obtenus a été isolé du gel de 0,8 %, de point de fusion bas. Pour l'insertion du fragment, le vecteur pBlue Bac a été choisi. Le plasmide permet d'introduire un gène étranger au génome du baculovirus par une recombination homologue. Le plasmide contient le gène polyhedrine et ses séquences limitantes, le gène ss- galactosidase, dont la transcription est possible par le promoteur ETL, également le promoteur de polyhedrine, derrière lui avec un site de scission individuel qui permet l'insertion du gène étranger dans le plasmide. 200 ng pBlueBac d'ADN ont été digérés par l'enzyme NhI, puis à un superflu molaire quintuple un fragment NhI de VP2 PCR a été ajouté et ligaturé avec 20 ul à température ambiante pendant 2 heures. La ligature a été transformée dans des cellules compétentes d'Escherichia coli XL1-Blue, et elle a été vaccinée sur un sol nutritif contenant de l'ampicilline. L'orientation des fragments introduits a été déterminée par une digestion de PstI, et le plasmide disposant d'une orientation convenable a été surnommé pBF12. Des cellules SF9 ont été transfectées dans un incubateur T-25 de culture de tissu, avec 5-10 ug pBF12 d'ADN et avec 1 g de baculovirus Hc NPV de type sauvage par une technique précipitante de phosphate de calcium [Summers, H.D. and Smith, G.E., A manual of methods for baculovirus vectors and insect cell culture procedures, Texas Agricultural Experiment Station Bulletin, No. 1555, Texas A & M University, College Station, Texas (1987)]. Cinq jours plus tard, les virus recombinés ont été identifiés sur une plaque contenant 0,1 % de X-gal. Les plaques des virus recombinés ont été purifiés trois fois. La protéine FM recombinée a été détectée par un Western blot. Une culture SF9 monocellulaire a été contaminée par un virus recombiné de 5 PFU/cellule, 72 heures après l'infection, les cellules ont été assemblées, mises à jour par un traitement d'ultra-son, et le liquide a été centrifugé pendant 15 minutes avec 15 000 g. Un gel d'électrophorèse de protéine SDS a été mené par le surnageant, puis le gel a été blotte sur une membrane Immobilon P. L'immunopeinture a été menée selon Malcolm et al [Biotechniques, 4(3), 271-282 (1986)] par un FM antisérum de lapin, atténué en proportion de 1:100, et par une anticonjugaison de lapin atténué en proportion de 1:500. REVENDICATIONS 1. Une séquence d'AN codant pour un polypeptide d'origine parvovirus du canard de Barbarie, caractérisée en ce que le polypeptide possède une séquence d'AN déterminée selon la figure 1. 2. La séquence d'AN selon la revendication 1, caractérisée en ce qu'elle code au moins une partie d'un polypeptide ou de ses analogues convenables appartenant au groupement ci-dessous a) ORF1 dont la séquence d'aminoacide est selon la figure 3, b) ORF2 dont les séquences d'aminoacides sont selon les figures 4 et 5. 3. Une séquence d'AN contenant au moins une partie du génome de parvovirus du canard de Barbarie, caractérisée en ce qu'elle contient au moins une partie de la séquence d'ADN selon la figure 2. 4. La séquence d'AN du génome de parvovirus du canard de Barbarie selon la revendication 3, caractérisée en ce qu'elle contient au moins les parties de la séquence d'ADN, selon la figure 2, qui se trouvent dans les positions de 318 jusqu'à 2195, de 2217 jusqu'à 4412, ou bien de 2811 jusqu'à 4412. 5. Molécule d'AN recombiné, caractérisée en ce qu'elle contient la séquence d'AN selon l'une des revendications 1 a 4. 6. Molécule d'AN recombiné selon la revendication 5, caractérisée en ce qu elle est attachée fonctionnellement à une séquence de contrôle d'expression. 7. Vecteur-virus recombiné, caractérisé en ce qu'il contient l'une des séquences d'AN selon les revendications 1 à 4. 8. Cellule hôte, caractérisée en ce qu'elle contient le vecteur-virus recombiné transformé par l'une des séquences d'AN selon les revendications 1 à 4, ou par la molécule d'AN recombiné selon l'une quelconque des revendications 5, 6 ou 7. 9. Polypeptide d'origine parvovirus du canard de Barbarie, caractérisé en ce qu'il contient au moins une partie des séquences d'aminoacide ou bien leurs homologues fonctionnels qui ont une nature d'antigène et appartiennent au groupe nommé ci-dessous a) ORF1 dont la séquence d'aminoacide est selon la figure 3, b) ORF2 dont les séquences d'aminoacide sont selon les figures 4 et 5. 10. Polypeptide d'origine de parvovirus du canard de Barbarie, caractérisé en ce qu'il est codé par l'une des séquences d'AN selon les revendications 1 à 4. 11. Antiagent ou antisérum caractérisé en ce qu'il est immunoréactif avec l'un des polypeptides selon les revendications 9 à 10. 12. Parvovirus atténué du canard de Barbarie, caractérisé en ce qu'il possède une mutation introduite dans le génome parvovirus du canard de Barbarie par une technique d'ADN recombiné. 13. Vaccin contre la contamination par parvovirus des canards et des oies de Barbarie, caractérisé en ce qu'il contient une molécule d'AN recombiné selon la revendication 6, un vecteur-virus recombinant selon la revendication 7, une cellule hôte selon la revendication 8, l'un des polypeptides selon les revendications 9 et 10, ou bien un parvovirus atténué selon la revendication 12. 14. Procédé pour produire un vaccin contre la contamination des oies et des canards de Barbarie par parvovirus caractérisé en ce qu'on cultive l'une des cellules hôtes selon la revendication 8, on accumule le milieu nutritif contenant un parvovirus atténué du canard de Barbarie selon la revendication 12, ou bien l'un des polypeptides selon les revendications 9-10, et on les transforme de façon connue en produit thérapeutique. 15. Procédé de manipulation des oies et des canards de Barbarie contre la contamination par parvovirus, caractérisé en ce que l'on dose une quantité active du vaccin selon la revendication 13 aux animaux. 16. Agent immunochimique caractérisé en ce que l'agent contient le polypeptide selon l'une des revendications 9 et 10. 17. Assortiment pour l'exécution d'une immunoexploration, caractérisé en ce qu il contient l'agent immunochimique selon la revendication 16.