FR 2645173 A1 19901005 FR 8904052 A 19890329 La présente invention est relative au clonage et a i' expression de gènes codant pour des peptides et/ou des fragments de peptides du virus Mokola, à un vaccin contre le virus Mokola, à son procédé d'obtention par génie génétique ainsi qu'à un procédé de détection et d'identification des infections a Lyssavlrus. Au cours des vingt dernières années, ont été isolés de part le Monde des Rhabdovirus apparentés au virus rabique, dont la classification a été établie sur la base d'expériences de séroneutralisation croisée et de fixation du complément. Ainsi, le genre Lyssavirus s'est vu séparé en quatre sérotypes différents représentés respectivement pas le virus rabique (sérotype 1), le virus Lagos bat (sérotype 2 ; Afrique), le virus Mokola (sérotype 3 ; Afrique) et le virus Duvenhage (sérotype 4 ; Afrique du Sud). Les souches de Lyssavirus isolées des chauve-souris d'Europe, bien qu'apparentées aux souches de sérotype 4, sont actuellement en cours de classement.Le virus Mokola est plus particulIèrement préoccupant, puisqu'il a été rendu responsable en Afrique de cas isolés d'encéphalites rabiformes fatales chez de nombreuses espèces, dont l'Homme, et surtout d'une épidémie chez des carnivores domestiques du Zimbabwe, dont un chien qui était pourtant vacciné contre la rage. Un certain nombre de documents décrivent cez séquences nucléotidiques du virus rabique et des vaccIns en découlant. Le Brevet français THE WU STAR INSTITUTE 2 515 685 propose un ADN synthétique complémentaire qui code pour la glycoprotéine du virus rabique de souche ERA, qui est défini par sa séquence en nucléotides, son codon d'initiation ATG et son codon de terminaison TGA, qui est une copie de l'ARNm de ladite glycoprotéine et qui est un ADNc monocaténaire. Les fragments de polypeptides de cet ADNc entre deux sites de coupure ne peuvent pas être supérieurs à 50 acides aminés. La séquence déduite en acides aminés de la glycoprotéine comprend 524 acides aminés avec un peptidesignal de 19 acides aminés non-polaires précédant le résidu lysine amlno-terminal et clivé dans la protéine mature. Son poids moléculaire est d'environ 67 000. L'ADNc du virus rabique et l'ARNm de la glyco- protéine peuvent être utilisés pour transformer une bactérie dans le but de produire un polypeptide en quantités suffisantes pour réaliser une immunlsation. La Demande de Brevet européen TRANSGENE 94 887 concerne un vecteur, tel qu'un phage ou un plasmide, d'expression d'une protéine antigénique de la rage, et plus particulièrement la glycoprotéine, qui comporte au moins une séquence d'ADN efficace qui code pour ladite protéine et un promoteur de l'expression de cette séquence dans une bactérie, la séquence d'ADN efficace codante pouvant être une séquence dtADN efficace totale ou une séquence partielle comprise entre deux sites de coupures déterminés.Ce vecteur est utilisé pour transformer ou transfecter -selon qu'il s'agit d'un plasmide ou d'un phage- une bactérie par culture de laquelle on obtient la protéine antigénique de la rage recherchée, qui est définie par sa séquence en acides aminés et qui est utilisée comme constituant actif d'un vaccin antirablque La Demande de Brevet européen INSTITUT PASTEUR et CNRS 237 686 du 18 mars 1986 -qui reproduit les données essentielles d'un Article paru dans Nucleic Acids Res., 1386, 14r 5, 2671-2683 et d'un Article paru dans Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1985, 83, 3914-3918 -donne la séquence partielle (jusqu'en position 5500) de l'ARN monocaténaire négatif non segmenté du virus rabique qu'elle revendique, tout comme l'ADNc qui en est dérivé. Cependant les revendications de cette Demande portent essentiellement sur la séquence polynucléotidique partielle 71-1 421 qui code pour la nucléoprotéine, sur la séquence partielle 1 514- 2 404 qui code pour la protéine M1, sur la séquence partielle 2 496-3 102 qui code pour la protéine M2, sur la séquence partielle 5 417-5 500 qui code pour la partie N-terminale de la protéine L. Ces séquences nucléotidiques et leurs fragments et d'autres encore suggérées dans cette Demande, insérées dans des vecteurs, modifient ces derniers qui, lorsqu'ils sont introduits dans une cellule-hôte appropriée, l'obligent à transcrire et traduire les séquences d'ADN susdites pour produire les protéines correspondantes qui peuvent alors être isolées des extraits cellulaires de ladite cellule-hôte. Cette Demande couvre également les ADN recombinants qui contiennent l'un des inserts précités placés sous le contrôle d'un promoteur dérivé du génome du virus SV40, qui sont des vecteurs pouvant être utilisés pour transformer des cellules eucaryotes (telles que les cellules Vero) et produire des protéines douées de propriétés immunologiques, le promoteur pouvant, de façon plus générale, être un promoteur viral ou eucaryote reconnu par les polymérases des cellules choisies et qui comporte en outre des sites de polyadénylatlon convenables en aval de l'insert.Cette Demande de Brevet mentionne, en outre, que l'un des avantages majeur de l'invention est de pourvoir à des séquences d'ADN dérivés de l'ARN géncm;que dr virus de la rage qui contrairement au génome lui-même, peuvent être isolées sous une forme dépourvue de nucléoprotéines. Les ADNc selon cette Demande de Brevet peuvent être utilisés en tant que sondes, par exemple pour la détection de la présence dans un fluide biologique, du virus de la rage, par hybridation. Les polypeptides N, M1, M2 tels que définis dans cette Demande de Brevet et les Articles précités, par leurs structures peptidiques, peuvent être utilisés pour produire des anticorps correspondants qui peuvent être euxmêmes utilisés pour le diagnostic in vitro de la présence de polypeptides viraux dans un fluide biologique, la pro téine Ml présentant un 1ntEr8t tout particulier, notamment en tant que composition Immunogène en association avec un véhicule utilisé dans la production de vaccins. N. TORDO et al., décrivent dans un Article paru dans Virol., 1988, 165, 565-575, la détermination de la séquence complète du génome du virus rabique et ont trouvé qu'il existe des domaines hautement conservés dans les protéines L (polymérase) des virus a ARN non segmente négatif. L'Article au nom de O. POCH et al. paru dans Biochimie, 1988, 70, 1019-1029 décrit des fragments d'ADNc du génome d'une souche avirulente (AVO1) du virus rabique. La séquence de 3 386 nucléotides à partir de l'extrémité 3' couvre les gènes codant pour l'ARN leader, la nucleoprotéine N, la phosphoprotéine M1 et la protéine matrice M2, ainsi que les régions intergéniques. La comparaison de la séquence AVO1 avec celle d'autres souches du virus de la rage révèle une conservation importante aussi bien au niveau des nucléotides que des acides aminés. La comparaison du génome rabique avec ceux d'autres virus à ARN monocaténaire négatif non segmentés (rhabdovirus et param7xovirus) indique que les signaux d'initiation et d'arrêt de transcription, localisés aux extrémités de chaque gène codant pour une protéine, et les régions ae la phosphoprotéine et des proteines matrices qui pourraient être impliquées dans le processus de transcrip- tion conservent une structure globale similaire. Les résultats énoncés dans cet Article suggèrent que les caractéristiques distinctives de la transcription du virus de la rage se trouvent dans les régions intergéniques nettemment variables. Le virus Mokola est un virus rabique dit "apparenté" : les vaccins rabiques ne confèrent qu'-une très faible protection à l'égard de l'infection par le virus Mokola. Les échecs des vaccinations ont été reproduits au laboratoire : des souris vaccinées par les trois vaccins disponibles sur le marché (souche PV (Pasteur) ; souche PM (Mérieux) ; souche Flury LEP (Behring)) ne résistent pas à une épreuve par le virus Mokola. De fait, leur sérum ne contient que peu d'anticorps capables de neutraliser le virus Mokola in vitro, et leurs lymphocytes présentent une faible cytotoxicité vis-à-vis de cellules cibles infectées par le virus Mokola. On peut citer notamment l'Article au nom de T.J. WIKTOR et al., paru dans Develop. Biol. Stand., 1984, 57, 199-211, qui décrit l'analyse antigènique du virus de la rage et du virus Mokola par I'utilisation d'anticorps monoclonaux et qui précise que contrairement à d'autres virus proches du virus rabique, le virus Mokola est peu neutralisé par le sérum de personnes vaccinées contre la rage. On peut citer également l'Article de E. CELIS et al., paru dans J. Virol., 1988, 3 128-3 134 qui précise que les cellules mononucléées du sang périphérique humain, et les clones T d'individus immunisés par un vaccin antirabique PM ont été testées pour leur capacité à reconnaître les déterminants antigéniques des virus de la rage et des virus apparentés à la rage, dans un test de prolifération induit par l'antigène (AIPA). Quelques cellules T mais pas toutes présentent des réacticns croisées avec di:.érentes souches de laboratoire du virus rabique et avec des virus apparentés tels que Duvenhage et Mokola. Ces cellules T réagissent avec des épitopes soit de la ribonucléoprotéine, soit de la glycoprotéine virale. Aucune de ces publications ne concerne la production de clones d'ADNc du génome d'un virus apparenté au virus rabique, tel que le virus Mokola, ni leur utilisation en tant qu'agent de prévention, de traitement ou de diagnostic. De plus, certains de ces Articles montrent que, bien qu'il existe une réactivité croisée entre le virus ra bique et des virus apparentés au virus rabique, le vaccin ant1-rablque ne protege pas contre les virus apparentés tels que le virus Mokola. Il apparat donc nécessaire de proposer un vaccin contre ce virus usage humain et/ou vétérinaire, tant pour prévenir l'infection des populations à risque (vétéri- naires, éleveurs, travailleurs de laboratoire) et les ani- maux domestiques, que pour traiter les personnes -apres exposition au risque d'infection, Il ne semble pas qu'un vaccin inactivé puisse actuellement être réalisé à ltéchelle industrielle, en raison du faible titre viral obtenu en culture cellulaire, de l'ordre de 101-108. C'est pourquoi la préparation drun vaccin anti Mokola par génie génétique présente un intérêt majeur. En ce qui concerne le diagnostic de la rage, deux types de méthodes sont actuellement utilisés pour mettre en évidence la présence du virus rabique dans un prélèvement suspect - on peut citer notamment la méthode qui utilise des anticorps pour la recherche d'antigène rabique: soit par lmmunofluorescence (IF), soit par un test immunoenzymatique (RREID) ; et - la mise en évidence du virus,-soit par inocu lation à la souris, soit par son isolement sur culture cel lunaire (CC). On dispose actuellement d'une batterie d'anticorps monoclonaux qui permettent d'identifier les différentes souches de rage. Certains ae ces anticorps monoclonaux sont spécifiques de certains sérotypes au sein des Lyssavirus et même plus précisement d'isolats au sein d'un même sérotype. Ces anticorps monoclonaux permettent donc une caractérisation précise des différentes souches de Lyssavirus qui est applicable dans les enquêtes épidémiologiques. Néanmoins l'identification des souches permise par cette technique est longue car elle nécessite généralement une adaptation préalable de ces souches a la culture cellulaire. D'autre part chaque nouvel isolat appelle la mise en oeuvre de fusions pour la production de nouveaux anticorps monoclonaux spécifiques. A. ERMINE et al. dans un Article paru dans Mol. Cell. Probes, 1988, 2, 75-82 décrivent une méthode de diagnostic rapide de l'infection rabique par une méthode d'hybridation.- Cette méthode d'hybridation est utilisée pour détecter les transcrits rabiques dans le cerveau. Des sondes d'ADNc marquées au 32p provenant du génome de la souche rabique PV (sérotype 1) sont utilisées pour identifier des quantités très faibles d'ARN viral spécifique. L'ARN viral purifié est obtenu après extraction phénolique. L'ARN est fixé sur des membranes en nylon et hybridé avec un pool d'inserts M13 complémentaires à 200-400 nucléotides de chaque gène rabique et de chaque ARNm. Les sondes marquées hybridées sont détectées par autoradiographie. Une hybridation a été observée avec des prélèvements de cerveau d'animaux inoculés par des souches vulpines de virus rabiques (sérotype 1). Une réponse positive a été obtenue pour des quantités d'ARN total de 80 ng. La détection des transcrits viraux est restée possible sur des cerveaux prélevés une semaine après la mort de l'animal. Une corrélation tctale est observée en comparaison avec d'autres tech- niques telles que la détection d'antigènes rabiques par l'utilisation d'un anticorps antirabique fluorescent ou l'isolement du virus sur-cellules de neuroblastome murin. Cependant ces méthodes ne permettent pas la détection et l'identification du virus Mokola, directement dans un échantillon biologique. Lors de la 7ème Rencontre Internationale sur les virus monocaténaires négatifs, qui a eu lieu à Dard, FRANCE, du 18 au 23 septembre 1988, les Inventeurs ont présenté une communication dans laquelle ils ont fait état de leurs travaux de clonage du génome du virus Mokola, dans le but de pouvolr produire un vaccin par genie genétique. L'abstract de cette Communication indique que des virus Mokola recueillis dans le surnageant de cellules BHK21 infectées, ont été purifiés et l'ARN génomique en a été extrait. ta présente invention s'est donné pour but ae pourvoir à un vaccin spécifique contre le virus Mokola obtenu en exprimant des antigènes viraux majoritairement im- pliqués dans la réponse immunitaire ainsi qu'un vaccin polyvalent dirigé contre tous les sérotypes de Lyssavirus, l'obtention par génie génétique ayant pour avantage de résoudre les problèmes de production de virus et de fournir un agent de diagnostic spécifique et très sensible à l'égard des infections à Lyssavirus. C'est également un but de l'invention de pourvoir à un procédé de diagnostic d'un ou plusieurs Dyssavi- rus. La présente invention a pour objet la séquence nucléotidique de l'ADNc de l'ARN génomique du virus Mokola, caractérisé en ce qu'elle comprend environ 12 000 nucléo- tides. Conformément à l'invention, ladite séquence d'ADNc de 1'ARN génomique est, en outre, caractérisée en ce que les extrémités 3' et 5' sont complémentaires, en ce que les 12 nucléotides de l'extrémité 5' sont identiques à ceux de la souche PV du virus rabique, et en ce qu'elle présente successivement de 3' en 5' le gène codant pour l'ARN "lea- der" puis les gènes codant pour les protéines N, M1, M2, G et L. Selon un mode de réalisation avantageux de ladite séquence de l'ADNc de l'ARN génomique du virus Mokola, celle-ci comprend la séquence en nucléotides et la séquence déduite en amino-acides sulvante (I) ACGCTTAACAACCAGATCAAAGAAGACACAGATAGTATCAGTGACCTAAACAAAATGTAACACTCCTAC . . . . . . . N)MetGluSerAspLysIleValPheLysValAsnAsnGlnValValSerLeuLysProGluValIleSer AATGGAGTCTGACAAGATTGTGTTCAAGGTGAATAACCAAGTTGTTTCTTTGAAGCCTGAGGTCATATC . . . 100 . . . . AspGlnTyrGluTyrLysTyrProAlaIleLeuAspGlyLysLysProGlyIleThrLeuGlyLysAla AGATCAATATGAGTATAAATATCCCGCCATTCTAGATGGGAAGAAACCAGGGATCACCTTGGGGAAGGC . . . . . . 200 . ProAspLeuAsnThrAlaTyrLysSerIleLeuSerGlyMetLysAlaAlaLysLeuAspProAspAsp ACCTGATCTAAACACTGCATACAAATCCATCCTATCAGGTATGAAGGCTGCAAAGCTTGACCCAGACGA . . . . . . . . ValCysSerTyrLeuAlaAlaAlaMerHisLeuPheGluGlyValCysProGluAspTrpValSerTyr TGTTTGCTCTTACTTAGCAGCTGCTATGCATCTATTCGAGGGGGTCTGTCCCGAGGACTGGGTTAGTTA . . 300 . . . . . GlyIleValIleAlaLysLysGlyGluLysIleAsnProSerValIleValAspIleValArgThrAsn TGGGATTGTCATTGCGAAGAAGGGAGAGAAAATCAACCCCAGCGTGATCGTCGATATAGTTCGCACTAA . . . . . . 400 . ValGluGlyAsnTrpAlaGlnAlaGlyGlyThrAspValIleArgAspProThrMetAlsGluHisAla CGTTGAGGGGAATTGGGCTCAAGCGGGAGGAACTGATGTGATTAGAGATCCTACAATGGCAGAGCATGC . . . . . . . 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TCCCAATM TATCACAGGAGTATCTAATTGTTCTGTGTGATGACAGGACGCAATATGATGTCTCTTCTT 5300 CTTGGTAGAGTGTTGATTCGTCAGATTGTCACCCTAGACTGTCACATATGAGATTATTGATGTGAAAAA L > MetMetAspVai MCATGCCCCTTGGTCAAAAGTCAACGCCTCAACACTCCTCCTACTTCAGTTGCAACCATGATGGACGT 5400 . . ThrGluValTyrAspAspProIleAspProValGluProGluGlyGluTrpAsnSerSerProValVal TACGGAGGTGTAACGACCCGATAGACCCTGTTGACCCAGAAGGAGAATGGAATAGCAGTCCCGTAGT 5500 ProLysGlyIleArgArgProAlaAlaLysLeu----------------------------------- TCCAAAGGGGATCCGTCGACCTGCAGCCAAGCTT----------------------------------- ........ .. . ... ... ....ThrArgSerTyr --------------------------------------------------------CAACCAGGTCTTA 5600 LysValLeuArgLeuPheLysGlyValAspIleAlaThrIleLysIleGlyGlyValGlyAlaGlnAla CAAAGTCTTGAGACTTTTCAAGGGAGTGGATATAGCAACAATAAAAATAGGGGGTGTGGGAGCTCAGGC 5700 MetMetGlyLeuTrpValLeuGlySerHisSerGluSerSerArgSerArgLysCysLeuAlaAspLeu AATGATGGGCCTGTCGGTCTTGGGGTCTCACTCAGAATCGTCTCCAACCAGÂAAGTGTCTAGCTGACTT SerAlaPheTyrGlnArgThrLeuProIleGluSerIleLeuAsnGlnHisLeuAsnGluGlnArgThr GTCTGCATTTTATCAGAGGACCCTACCTATAGAGTCCATCTTGAACCAACACCTTAATGAACAGAGGAC 5800 ThrAspProArgGluGlyValLeuSerGlyLeuAsnArgValSerTyrAspGlnSerPheGlyArgTyr TACAGACCCTAGAGAAGGAGTTTTATCCGGATTGAATAGAGTTAGCTATGATCAGTCCTTTGGCCGGTA 5900 LeuGlyAsnLeuTyrSerSerTyrLeuLeuPheHisValIleIleLeuTyrMetAsnAlaLeuAspTrp TTTAGGCAATTTGTACTCCTCTTATCTCCTCTTTCACGTCATCATATTGTACATGAATGCGTTGGATTG 6000 GluGlu ThrIleLeuAlaLeuTrpArgAspIleThrSerIleAspIleLysAsnAspArgval GGAAGAGGA--AGACCATTCTGGCCCTGTGGAGAGACATAACATCTATAGATATCAAAAATGACCGAGT TyrPheLysAspProLeuTrpGlyLysLeuLeuValThrLysAspPheValTyrAlaHisAsnSerAsn CTACTTTAAGGACCCTTTGTGGGGGAAACTCTTAGTAACAAAAGATTTTGTATATGCACACAATAGCAA 6100 . . . CysLeuPheAspLysAsnTyrThrLeumetLeuLysAspLeuPheArgAlaArgPheAsnSerLeuLeu CTGTTTATTTGACAAAMTTACACACTGATGCTAAAAGACTTGTTCCGTGCMGATTCMCTCATTGCT 6200 IleLeuValSerProProAspSerArgTyrSerAspAspLeuAlaAlaAsnLeuCysArgLeuTyrIle CATACTTGTGTCCCCGCCGGACTCCCGTTACTCAGATGATCTGGCTGCCAACCTGTGTCGACTTTACAT . . . . . . . . SerGlyAspArgLeuLeuSerSerCysGlyAsnAlaGlyTyrAspValIleLysmetLeuglyProCys CTCAGGGGATAGGCTTCTCTCCAGTTGTGGGAATGCAGGATATGATGTCATCAAAATGTTAGAGCCTTG 6300 . ValValAspLeuLeuValGlnArgAlaGluThrPheArgProLeuIleHisSerLeuGlyGluPhePro TGTGGTGGATCTACTGGTTCAAAGAGCTGAGACGTTCCGTCCTTTAATTCACTCACTGGGGGAGTTCCC 6400 AlaPheIleLysAspLysthrThrGlnLeuIleGly PheglyProCyaAspTyrAsnPhePheSer TGCTTTCATAAAAGACAAAACAACTCAACTGATAGGCA-TTTTGGACCATGCGACTACAATTTCTTCTC MetLeuGlnAsnPheAspAsnIleHisAspLeuValPheIleTyrGlyCysTyrargHisTrpGlyHis GATGCTCCAGAATTTCGACAATATTCATGATTTGGTATTTATTTACGGATGTTACCGGCACTGGGGGCA 6500 . ProTyrIleAspTyrArgLysGlyLeuSerLysLeuPheAspGlnValHisMetLysLysThrIleAsp TCCCTACATAGACTATAGAAAAGGGCTTTCCAAGCTCTTTGATCAAGTCCATATGAAGAAGACTATAGA 6600 . GlnGlnTyrglnGluArgLeuAlaSerAspLeuAlaArgLysIleLeuArgTrpGlyPheGluLysTyr TCAGCAATATCAAGAGCGTCTGGCTAGCGATCTAGCCAGGAAGATTCTGCGTTGGGGGTTCGAAAAGTA SerLysTrpTyrLeuAspThrGlyValIleProLysAspHisProLeuAlaProTyrIleAlathrGln CTCCAAATGGTATCTAGATACACGTGTCATTCCCAAAGACCATCCCCTGGCTCCTTATATTGCAACACA 6700 . . . . TbrTrpProProLysHisValVa IAspLeuLeuGiyAspserTrpHisThrLeuProMetThr GACATGGCCCCCGAAACATGTGGTGGATCTCCTGGGAGATTCTTGGC & ACTCTCCCGATGACT 6800 (I) L'invention a également pour objet, les fragments de ladite séquence codant pour un des peptides et/ou un fragment peptidique du virus Mokola. Parmi lesdits fragments, elle englobe entre autres - un fragment qui code pour la nucléoprotéine N et correspond aux nucléotides 71-1420 de ladite séquence d'ADNc - un fragment qui code pour la protéine M1 et correspond aux nucléotides 1521-2432 de ladite séquence d'ADNc - un fragment qui code pour la protéine M2 et correspond aux nucléotides 2513-3121 de ladite séquence d'ADNc - un fragment qui code pour la protéine G et correspond aux nucléotides 3324-4892 de ladite séquence d'ADNc - un fragment qui code pour l'extrémité NH2 terminale de la protéine L et correspond aux nucléotides 5441-6826 de ladite séquence d'ADNc. La présente invention a également pour objet la séquence de 1'ARN génomique du virus Mokola, caractérisée en ce qu'elle comprend environ 12 000 nucléotides, en ce qu'il s'agit d'un ARN monocaténaire négatif non segmenté et non polyadénylé, en ce qu'elle présente successivement de 3' en 5' le gène codant pour L'ART "leader" puis les gènes codant pour la nucléoprotéine N, la phosphoprotéine Ml, la protéine de matrice M2, la glycoprotéine G et la protéine polymérase L et en ce que ledit génome est toujours associé à la nucléoprotéine N. La présente invention a également pour objet les produits de transcription du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils sont constitués de 5 fragments monocistroniques successifs codant à partir de l'extrémité 3' pour les protéines N, M1, M2, G et L, à savoir - un fragment correspondant aux nucléotides 59 1481 de la sequence de formule I, associé a un poly A - un fragment. correspondant aux nucléotides 1492-2486 de la séquence de formule I, associé à un poly A - un fragment correspondant aux nucléotides 2498-3279 de la séquence de formule I, associé à un poly A ; - un @ fragment correspondant aux nucléotides 3303-5377 de la séquence de formule I, associée à un poly A et codant pour la protéine G, - un fragment de grande taille codant pour la protéine L - ainsi qu'un fragment bicistronique M1-M2. La présente invention a également pour objet des clones d'ADNc de l'ARN génomique du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils correspondent à l'ensemble du génome, de l'extrémité 3' à l'extrémité 5', à savoir - un fragment qui mesure 4 150 nucléotIdes, dénommé ci-après pMD10 et correspondant à la séquence codant pour l'ARN "leader", pour la nucléoprotéine N, la protéine ".1, la protéine M2 et un fragment de la séquence codant pour la protéine G - un fragment qui mesure 2 850 nucléotides, dénommé ci-après pMA10 et correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine G et a un fragment codant pour la protéine L - un fragment, réalisé par la jonction des inserts pMD10 et pMA10, au niveau d'un site BglII, qui, à partir de l'extrémité 3', comprend 6 830 nucléotides et contient la séquence codante pour l'ARN leader, les protéines N, M1, M2 et G ainsi que les 1 420 premiers nucléotides du gène L et ci-après dénommé pM7 ;; - un fragment d'environ 3 300 nucléotides, dénommé pMB5 et correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine L - un fragment d'environ 2 800 nucléotides, ci après dénommé pM12, correspondant a un fragment de la séquence codant pour la protéine L - un fragment d'environ 700 nucléotides, ciaprès dénommé pMR15a et correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine L ainsi qu'à l'extrémité 5' non transcrite du génome lesquels fragments, pris séparément, présentent chacun une aptitude à s'hybrider de manière spécifique à un fragment d'ARN provenant de la transcription ou de la replication du génome Mokola ou à un fragment d'ADNc. Conformément à l'invention, le clone pM7 a été déposé sous le numéro I-847 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur. Conformément à l'invention, ie clone pMB5 a été déposé sous le numéro I-848 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par 11 institut Pasteur. Conformément à l'invention, le clone pM12 a été déposé sous le numéro I-849 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur. Conformément à l'invention, le clone pMR15a a été déposé sous le numéro I-850 en date du 22 mars 1989 auprès de la Ccllecticn Nationale de cultures de mIcro-orgE- lames tenue par l'institut Pasteur. La présente invention a également pour objet des sondes nucléotidiques, caractérisées en ce qu'elles sont constituées par une séquence nucléotidique telle que définie ci-dessus, marquée à l'aide d'un marqueur tel qu'un isotope radioactif, une enzyme appropriée ou un fluorochrome. La présente invention a également pour objet des peptides ou fragments peptidiques, caractérisés en ce qu'ils sont codés par au moins un fragment tel que défini ci-dessus ou une portion de fragment ou une combinaison de plusieurs fragments tels que définis ci-dessus. Selon un mode de réalisation avantageux, ledit peptide est codé par le gène de la nucléoprotéine N et présente une séquence en acides aminés qui répond a la formule Il ci-après MESDKIVFKVNNQVVSLKPEVISDQYEYKYPAILDGKKPGITLGKAPDLNTAYKSILSGM KAAKLDPDDVCSYLAAAMHLFEGVCPEDWVSYGIVIAKKGEKINPSVIVDIVRTNVEGNW AQAGGTDV lRDPTMAEHASLVGLLLCLyRLSKIVGQNTANYKTNVADRMEQlFETAPFAX VVEHHTLMTTHKMCANWSTIPNFRFLVGTYDMFFARVEHIYSALRVGTVVGT-YEDCSG@@ SFTGFIKQINLSPRDALLYFFHKNFEGEIKRMFEPGQETAVPHSYFIHFRALGLSGKSPY SSNAVGHTFNLIHFVGCYMGQIRSLNATVIQTCAPLKGLSQRYLGEEFFGKGTFERRFFR DEKEMQDYTELEEARVEASLADDGTVDSDEEDFFSGETRSPEAVYSRIMMNNGKLKK@@@ RRYIAVS SNHQARPNSFAEFLNKVYADGS* (II) Selon un autre mode de réalisation avantageux, ledit peptide est codé par le gène de la protéine M1 et présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule III ci-après : : MSKDLVHPSLIRAGIVELEHAEETTDLINRTIESNQAHLQGEPLYVDSLPE-MSRLRIED -SRRTKTEEEERDEGSSEEDNYLSEGYIIPIPFQNFLDEIGARAGQEIEDGEGFFRVWSA LSDDIKGYVSTNIMTSGERDTKSTOTOTEPTASVSSGNESRHDSESMHDPNDKKDHTPDH DVVPDIESSTDKGEIRDIEGEVAHQVAESFSKKYKFPSRSSGI-LWNFQLKMNLDDlVK AAMNVPGVERIAEKGGKLPLRCILGFVALDSSKRFRLLADNDKVARLIQEDINSYMARLE EAE* (III) Selon un autre mode de réalisation avantageux, ledit peptide est codé par le gène de la protéine M2 et présente une composition en acides aminés qui répond à la formule IV ci-après MNFLKKMIKSCKDEETQKYPSASAPPDDDDIWMPPPEYVPLTQVKGKASVRNFCISGEVK ICSPNGYSFKIL@HILKSFDNVYSGNRRMIGLVKVVIGLVLSGSPVPEGMNWVYKLRRTL IFQWAESHGPLEGEZLEYSQEITWDDEAEFVGLQIRVSARQCHIQcRLWCINNNSRACQL WADMILQTQQSPDDENTSLLLE* (IV) Selon un mode de réalisation avantageux ledit peptide est codé par le gène de la glycoprotéjne G et est caractérisé par une séquence en amino acides qui répond à la formule V ci-après MNIPCFVVILSLATTHSLGEFPLyTIPEKIEKWTPIDMIHLSCPNNLLSEEEGCNAZSSF TyFELKSGYLAHQKVPGFTCTGVVNEAETYTNFVGYVTTTFKRKRFRPTVAACRDAYNWK VSGDPRYEESLHTPYPDSSWLRTVTTTKESLLIISPSIVEMDIYGRTLHSPMFPSGVCSN VYPSVPSCETNHDYTLWLPEDPSLSLVCDIFISSNGKKAMNGSRICGFKDERGFYRSLKG ACKLTLCGRPGIRLFDGTWVSFTKPDVHVWCTPNQLINIHNDRLDEIEHLIVEDIIKKRE ECLDTLETILMSQSVSFRRLSHFRKLVPGYGKAYTILNGSLMETNVYYXRVDKWADILPS KGCLKVGQQCMEPVKGVLFNGIIKGPDGQILIPEMQSEQLKQHMDLLKAAVFPLRHPLIS REAVFKRDGDADDFVDLHMPDVHKSVSDVDLGLPHWGFWMLIGATIVAFVVLVCLLRVCC KRVRRRRSGRATQEIPLSFPSAPVPRAKVVSSWESYKGLPGT* (v;; Selon un autre mode de réalisation avantageux, ledit peptide est codé par le gène de la protéine L et présente une séquence en acides aminés à partir de son extré- mité NH2 terminale, qui répond à la formule VI ci-après aDVTEVYDDPIDPVEPEGEWNSSPWPKGIRRPMKL---------------------- ---------TRSYKVLRLFKGVDIATIKIGGVGAQAMMGLWVLGSHSESSRSRKCLADLS AFYQRTLPIESILNQHLNEQRTTDPREGVLSGLNRVSYDQSFGRYLGNLYSSYLLFHVII LYMNALDWEE--TILALWRDITSIDIKNDRVYFKDPLWGKLLVTKDFVYAHNSNCLFDKN YTLMLKDbFRARFNSLLILVSPPDSRYSDDLMNLCELYIsGDRLLsscGNAGyDVIKM EPCVVDLLVQRAETFRPLIHSLGEFPAFIKDKTTQLIG-FGPCDYNFFSMLQNFDNIHDL VFIYGCYRHWGHPYIDYRKGLSKLFDQVHMKKTIDQQYQERLASDLARKILRWGFEKYSK WYLDTGVIPKDHPLAPYIATQTWPPKHVVDLLGDSWHTLPMT (vI) Selon un mode de réalisation avantageux des peptides et/ou fragments peptidiques conformes à l'invention, ceux-ci sont obtenus par synthèse. La présente invention a également pour objet un vecteur, caractérisé en ce qu'il contient au moins une séquence nucléotidique ou une portion de cette séquence telle que définie ci-dessus. La présente invention a également pour objet un vecteur d'expression d'un peptide ou d'un fragment de peptide ou d'une combinaison de fragments de peptides du virus Mokola, caractérisé en ce qu'il est obtenu par recombinaison homologue entre un baculovirus de souche sauvage et un vecteur navette approprié comprenant au moins (1) des séquences régulatrices de l'expression du baculovirus ; (2) un polylinker approprié à l'insertion d'un gène ou d'au moins un fragment de gène du virus Mokola. Selon un mode de réalisation avantageux du vecteur d'expression conforme a l'invention, ledit vecteur navette comprend (1) un fragment de génome d'un baculovirus, comportant la région de contrôle en 5' du gène de la polyédrine (2) un polylinker approprié à l'insertion d'un gêne ou d'au moins un fragment de gene du virus Mokola (3) les séquences de contrôle en 3' avec notamment le site de polyadénylation de la polyédrine, ledit vecteur navette permettant la multiplication de la construction. Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation, le gène ou un fragment du gène de la glycoprotéine G du virus Mokola est inséré au niveau du polylinker, de manière à obtenir un vecteur d'expression dit chargé de ladite glycoprotéine, sous contrôle du promoteur du gène de la polyédrine. Conformément à l'invention, ledit vecteur d'expression a été déposé sous le numéro I-851 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de Cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur. Selon une autre disposItion avantageuse de ce mode de réalisation, le gène ou un fragment du gène de la nucléoprotéine N est inséré au niveau du polylinker, de ma nière à obtenir un vecteur d'expression dit chargé de ladite nucléoprotéine, sous contrôle du promoteur du gène de la polyédrine. Le processus d'expression d'au moins un peptide, un fragment de peptide ou une combinaison de fragments de peptides du virus Mokola, met en oeuvre un vecteur d'expression conforme à l'invention, dans des cellule de lépidoptère appropriées, notamment la chenille Spodoptera frugiperda, Sf9 en présence de baculovirus de type sauvage, pour l'obtention de baculovirus recombinants expr;mant le polypeptide désiré. La sélection des baculovirus recombinants se fera sur la morphologie des plages obtenues. En effet, la présence de la polyédrine donne aux plages de virus sauvage un aspect réfringeant en microscopie optique lorsqu'on les éclaire par épiluminescence. A l'inverse, l'aspect terne des plages de virus recombinants, dû à l'absence de cristal, permet de les distinguer facilement. Les avantages présentés par ce système d'expression sont multiples - les baculovirus sont aisément capables de glycosyler, phophoryler, palmityler, etc... Ceci permet d'envisager l'expression de nombreuses protéines ayant des modifications post-traductlonnelles comme c'est le cas pour la glycoprotéine G - le taux d'expression peut être extrêmement élevé, de l'ordre de 1 à 10 mg par litre de culture - la culture en suspens ion des cellules de lépidoptères est possible - le fait que la polyédrine soit un gène tardif s'exprimant après que la réplication virale et la formation des nucléocapsides aient eu lieu, permet même d'exprimer des protéines toxiques pour la multiplication du virus. La présente invention a également pour objet un vaccin contre le virus Mokola1 à usage humain etZou vétEri- naire, caractérisé en ce qu'il comprend au moins un peptide et/ou un fragment de peptide conforme à l'invention, éventuellement. associé à au moins un véhicule pharmaceuti- quement acceptable. Selon un mode de réalisation avantageux dudit vaccin, il comprend la glycoprotéine G et/ou un fragment de celle-ci et/ou la nucléoprotéine N ou un fragment de celle ci L'association de ces deux peptides viraux présente les avantages suivants : ils interviennent à des ni- veaux différents de la réponse immune ; en effet la glycoprotéine . G induit préférentiellement la formation d'anticorps neutralisants alors que la nucléoprotéine N intervient surtout dans llimmunité à médiation cellulaire. La présente invention a également pour objet un vaccin polyvalent des Lyssavirus, caractérisé; en ce qu'il comprend au moins un peptide et/ou fragment peptidique conforme à l'invention, éventuellement associé à au moins un peptide et/ou un fragment peptidique d'au moins un autre sérotype de Lyssavsrus. On peut citer notamment les Lyssavirus de sérotype 1 (virus rabique), les Lyssavirus de sérotype 2 (virus Lagos bat), les Lyssavirus de sérotype 4 (virus Duvenhage), et les Lyssavirus isolés sur les chauves-souris d'Europe, proches du sérotype 4. Conformément à l'invention lesdits peptides et/ou fragments peptidiques sont avantageusement associés à un support approprié et/ou un adJuvant acceptable, notamment les adjuvants classiques des vaccins humains et vétérinaires. La présente invention a également pour obJet des anticorps monoclonaux spécifiques des peptides et/ou fragments peptidiques du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils résultent de l'immunisation de mammifères, notamment de rongeurs, et plus particulièrement de souris, par des peptides et/ou fragments peptidiques conformes a 1' invention. La présente invention a également pour objet un procédé lmmunologlque de détection d'anticorps anti-peptides et/ou fragments peptidiques du virus Mokola, qui consiste à détecter les anticorps anti-Mokola éventuellement présents dans un échantillon biologique à l'aide d'un peptide ou d'un fragment de peptide conforme à l'invention, en mettant en présence ledit ecnantillon biologique ave ledit/lesdits peptides ou fragmentes) de peptide, auxquels se lient les anticorps anti-Mokola si ae tels anticorps sont présents dans l'échantillon biologique à analyser, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié notamment EIA, RIA, fluorescence. Selon un mode de réalisation avantageux dudit procédé, lesdits peptides ou fragments peptidiques sont fixés sur un support solide approprié. Ledit procédé lmmunologlque peut être avantageusement de type direct, de type indirect ou mettre en oeuvre une méthode sandwich ou bi-site. Selon un autre mode de réalisation avantageux dudit procédé, lorsque l'on met en oeuvre une méthode de type sandwich, la révélation est réalisée au moyen d d'un deuxième anticorps dirigé contre l'anticorps à doser et marqué de manière appropriée. Ce procédé permet le titrage en anticorps du sérum et permet notamment de vérifier la séroconversion des individus vaccinés ou de procéder à des enquêtes sérologiques à visée épidémiologique. La présente invention a également pour objet un procédé de détection rapide du virus Mokola qui consiste a détecter un virus Mokola, éventuellement présent dans un échantillon biologique à l'aide d'au moins une sonde nucléotidique conforme à l'invention, en mettant en présence ledit échantillon biologique traité de manière appropriée avec ladite/lesdites sondes nucléotidiques, à laquelle/auxquelles se lie 1'ARN génomique ou les produits de transcription du virus Mokola, si de tels produits sont présents dans l'échantillon, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié. La présente invention a également pour objet un procédé de détection et d'identification rapide de faibles quantités de Lyssavirus présents dans un échantillon biologique, caractérisé en ce que ledit échantillon convenablement traIté pour extraire I'ARN viral et les produits de transcription des Lyssavirus éventuellement présents est (1) mis en contact avec au moins une amorce ap propriée des Lyssavirus, pour obtenir 1'ADNc de 1'ARN gé- vomique ou de 1'ARNm (2) puis la séquence d'ADNc est mise en contact avec une palre d'amorces appropriées des Lyssavirus pour amplifier au moins un fragment dudit ADNc, l'une desdites amorces étant différente de celle de l'étape (1) et l'autre amorce étant identique ou différente de celle de l'étape (1) (3) après quoi, la séquence dlADNc amplifiée est détectée par au moins une sonde nucléotidique spéci- flque d'un Lyssavlrus. Selon un mode de mise en oeuvre avantageux dudit procédé de détection, les amorces sont choisies dans le groupe qui comprend les amorces spécifiques d'une souche, pour un sérotype de Lyssa vi rus, les amorces spécifiques d'un sérotype de Lyssavirus et les amorces constituées d'une séquence conservée d'un gene commun à tous les Lyssavirus et ci-après dénommées amorces polyvalentes. .. Selon une disposition avantageuse de ce mode de mise en oeuvre, l'amorce est une amorce rabique 3', localisée en position 1-18 du génome rabique. Selon une autre disposition avantageuse de ce mode de mise en oeuvre, l'amorce est une amorce rabique M2, localisée en position 2901-2918 du génome rabique. Selon une autre disposition avantageuse de ce mode de mise en oeuvre, l'amorce est une amorce rabique constituée de 23 nucléotides, localisée en position 46654687 du génome rabique. Selon une autre disposition avantageuse de ce mode de mise en oeuvre, l'amorce est une amorce rabique constituée de 24 nucléotides, localisée en position 55205543. L'analyse des homologies de séquence entre les sérotypes 1 et 3. qui sont actuellement les plus divergeras parmi les Lyssavirus, permet de définir des zones conservées ou variables, orientant le choix respectivement vers les amorces spécifiques ou polyvalentes. Le procédé de détection et d'identification rapide de faibles quantités de Lyssavirus, conforme à l'invention, a l'avantage de permettre de porter un diagnostic d'infection à Lyssavirus sur des infections débutantes ou sur des prélèvements de salive effectués chez les animaux domestiques suspects de contamination humaine, plusieurs jours avant leur mort, contrairement à la pratique actuelle. En effet, la sensibilité des techniques ha bituelles est relativement faible par rapport a la methode conforme à lrinvention, qui est rapide et permet de porter un diagnostic en moins de 24 heures. La présente invention a également pour objet un kit prêt à l'emploi pour la mise en oeuvre du procédé de détermination dans un échantillon biologique, d'anticorps anti-Mokola, caractérlsé en ce qu'il comprend au moins - des doses appropriées d'au moins un peptide et/ou un fragment peptidique conforme à l'invention ; et - des quantités utiles de tampons appropriées pour la mise en oeuvre de ladite détection. Selon un mode de réalisation avantageux dudit kit, le peptide est de la glycoprotéine G ou un fragment de celle-ci, fixée sur un support solide approprié. Selon un autre mode de réalisation avantageux dudit kit, le peptide est de la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci r fixée sur un support solide approprié. Ce kit peut comprendre en outre des doses appropriées d'un deuxième anticorps dirigé contre l'anticorps à doser marqué à l'aide d'une enzyme, d'une substance fluorescente ou d'un isotope radioactif. La présente invention a, de plus, pour objet un kit prêt à l'emploi pour la mise en oeuvre du procédé de détection d'un virus Mokola conforme à l'invention. caractérisé en ce qu'il comprend au moins - des doses appropriées d'au moins une sonde et/ou fragment de sonde nucléotidique conforme à l'invention ; et - des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection. La présente invention a, en outre, pour objet un kit prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection et d'iaentification d'au moins un Lyssavirus conforme à l'invention, caractérisé en ce qu'il comprend outre des quantités utiles de tampons et de réactifs appro priés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins deux amorces convenables, et des doses appropriées d'au moins une sonde nucléotidique. Outre les dispositions qui précèdent, l'invention comprend encore d'autres dispositions, qui ressortiront de la description qui va suivre, qul se réfère à des exemples de mise en oeuvre de l'invention. I1 doit être bien entendu, toutefois, que ces exemples sont donnés uniquement à titre d'illustration de l'objet de l'inventlon, dont ils ne constituent en aucune manière une limitation. Exemple 1 : clonage et séquençage de 1'ADN complémentaire de 1'ARN génomique du virus Mokola. a) Culture virus La souche Mokola étudiée a été isolée chez un chat au Zimbabwe. Les virions sont purifiés à partir des plages de lyse obtenues sur une culture de cellules CER. Le virus Mokola ainsi sélectionné est cultivé sur cellules BHK-21 et purifié selon la méthode décrite par WIKTOR et al. (J. Virol., 1977, 21, 626-635) modifiée. b) Purification de l'ARN génomique Pour isoler l'ARN génomique du virus Mokola, les virions purifiés sont incubés avec 100 pg/ml de protéi nas- K (Merck) dans au SDS 1,5 %, 100 mM Tris-HCl pH 7.5, 100 mM NaCl, 10 mM EDTA pendant 30 min à 37 C, suivi de deux extractions phenol-chloroforme (vol/vol) et d'une précipitation à l'éthanol. c) Caractérisation et isolement de clones d'ADNc représentant le gène L et l'extrémité 5' du génome Mokola 1.c. Synthèse de l'ADNc On synthétise le premier brin d'ADNc en présence de 1 g de ARN génomique en utilisant un rapport molaire 10 fois supérieur en présence d'une amorce octodécamérique à la fois (l'amorce 3', localisée en position 1 18 ou l'amorce M2, localisée en position 2 901-2 918 sur le génome rabique par exemple) en présence de 50 unités de transcriptase reverse, dans un tampon contenant 50 mM de Tris HCl pH 8,3, 8 mM de MgCl2, 100 mM de KCl, 0,8 mM de dATP, 0,8 mM de dGTP, 0,3 mM de dCTP, 0,3 mM de dTTP, 0;;2 uM de 32P dCTP, 0,2 zM de 32P dTTP, 30 U/l de RNasine pendant 2 heures à 42 C. L'ADNc double brin est preparé selon la méthode de GUBLER et HOFFMAN et séparé selon sa taille sur une colonne Biogel A-50 m. Les fractions (environ 15 à 20 ng d'ADNc3 correspondant aux ADNc les plus grands sont insérées au niveau du site Pst I du plasmide pBR322 à l'aide de la méthode d'allongement au dC/dG. Des souches d'E. Coli DH 5,1 compétentes sont transformées et les transformants contenant les inserts spécifiques de Mokola sont détectés par hybridation sur filtres de nitrocellulose. 2. c. Caractérisation des clones obtenus On détermine 3 clones spécifiques de Mokola sélectionnés avec une sonde rage , souche PV (sérotype 1) dans la première banque d'ADNc initialisée avec l'amorce M2 . pMB5, pM12 et pMR15a qui couvrent la moitié 5' du génome de Mokola, comme visible sur la figure 1. ra banque d'ADNc obtenue rec l'amorce C' FET- met de sélectionner 2 clones : pMD10 et pMA10 avec des sondes Mokola issues du premier clonage. Les inserts pMR15a et pMD10 ont été séquencés et atteignent respectivement les extrémités 5' et 3' de 1'ARN génomique, prouvant que les cinq clones ci-dessus mentionnés suffisent à couvrir la totalité du génome du virus Mokola. La figure 2 compare les extrémités 3' et 5' du génome du virus Mokola avec celles de la souche PV du gé- nome rabique. Les nucléotides complémentaires entre les deux extrémités sont specifiées à l'aide de longues lignes verticales. Les sequences consensus spécifiant le début de l'ARNm du gène N, l'arrêt de l'ARNm du gène L et le signal de début de la protéine N sont indiquées. Les nucléotides des extrémités génomiques 3' et 5' du virus Moicola qui sont Identiques a ceux de la souche PV sont spécifiés à l'aide de lignes verticales courtes. Les résidus sont numérotés å partir des extrémités génomiques. La figure 3 montre l'hybridation croisée de sondes rabiques localisées sur les gènes N et L avec des northern blots de cellules infectées par le virus Mokola. L'ARN cytoplasmique total, obtenu à partir de cellules BHK21 est prélevé, 6, 12, 24 ou 48 heures après l'infection avec le virus Mokola (traces 1) ou l'infection avec le virus rabique (trace 2) ; la trace 3 correspondant à un té moin négatif (cellules non infectées), puis est soumis à une électrophorèse sur gel d'agarose 1,2 %-formaldéhyde. Les ARN séparés sont déposés sur des membranes en nylon et hybridés avec une sonde marquée au 32P, constituée soit par la séquence 377-1039 de l'ADNc du génome rabique (sonde N A), soit par la séquence 7034-7134 (sonde L : B) de l'ADNc du génome rabique. Exemple 2 : Caractérisation des ARNm de Mokola synthétisés in vive. Les sondes d'ADNc sont sélectionnées conformes ment à la figure 1 pour caractériser les produits de transcription in vivo lors d'une infection par le virus Mokola de cellules BHK-21. Six différents transcrits sont observés par l'analyse en Northern blot, comme visible sur la figure 4 qui montre les ARNm du virus Mokola s'hybridant avec les ADNc N, N + M1, Ml + M2, G et L du génome du virus Mokola. L'ARN cytoplasmique total de virus Mokola, obtenu à partir de cellules BHK-21 infectées, est dénaturé en présence ae formamide 50 % et des échantillons de 15 g sont soumis à une électrophorèse sur gel d'agarose 1 % contenant du formaldéhyde. L'ARN séparé est déposé sur des membranes de nylon avec des sondes d'ADNc marquées au 32p (N, M1 + M2, N + M1, G et L). Les flèches indiquent les positions de l'ARN ribosomal 18 S et 28 S, révélés par une coloration au bromure d'éthidium et l'identité des différents ARNm est revélée par autoradiographie. La caractérisation et la taille de ces transcrits Mokola, montrent que la carte transcriptionnelle du virus Mokola est identique à celle du virus rabique. En fait 5 ARNm monocistronlques apparaissent successivement à partir de l'extrémité 3' du génome. Leur longueur est estimée, sur gel d'agarose, à 1750, 1250, 1000, 2400 nucléotides, y compris la queue polyadénylée. Ils codent pour les protéines N, M1, M2 et G respectivement. Seul le cinquième, dont la longueur est estimée à 4800 nucléotides et codant pour la protéine L, est inférieur à la valeur prévue conformément à la longueur du génome. Un sixième produit transcriptionnel est visible et correspond à un ARNm M1-M2 biclstronique (ligne M1 + M2). Sa longueur est estimée a 2200 nucléotides. Exemple 3 : Procédé de détermination de la glycoprotéine G de virus Mokola en présence d'un anticorps anti-glycoprotéine G conforme à l'invention conjugué à la peroxydase de raifort. Des fragments de cerveaux sont homogénéisés et préparés sous forme de suspension 1.3 (vol/vol) dans un mi- lieu de Dulbecco modifié par Eagle, le pH étant ajusté à 7 avec du Na(HCO3)2. 2. La suspension est clarifiée par centrifugation à 1500 x g pendant 30 min à 4 C. Les surnageants clarifiés de chaque échantillon sont distribués en double dans les puits de plaques de microtitration sensibilisées avec des anticorps anti-glycoprotéine G conformes à l'invention (200 l/puits). Les microplaques sont alors incubées pendant une heure à 37'C. Après des lavages répétés avec un tampon PBS-Tween, chaque puits reçoit 200 l d'anticorps anti-glycoprotéine G conjugué à la peroxydase de raifort. Les microplaques sont alors incubées pendant une heure à 37'C, puis à nouveau lavées.L'antigène viral est alors quantifié par l'apparition d'une coloration, lorsque le substrat de la peroxydase est ajouté ; le substrat est un mélange d'o-phénylènediamine et peroxyde d'hydrogène (200 l/puits). Les micropiaques sont laissées 20 min à la température ambiante pour permettre à la coloration de se développer. On arrête la réaction en ajoutant du H2SO4N (50 pl/puits). On mesure la coloration au spectrophotomètre. Exemple 4 : Procédé de détermination de la glycoprotéine G de virus Mokola en présence d'un anticorps anti-glycoprotéine G conforme à l'invention conjugué à la l'isothiocyanate de fluorescéine. Des fragments de cerveaux sont fixés pendant 30 min dans l'acétone froide à l'aide de la technique décrite par DEAN et ABELSETH. La coloration est réalisée en cou virant les lames pendant 30 min à 37 C avec des anticorps anti-glycoprotéine G de virus Mokola conjugués à l'isothiocyanate de fluorescéine et adsorbés dans un tissu cérébral de souris 10 %. Le bleu Evans (1/5000) est utilisé comme colorant de contrôle. Les lames sont lavées par immersion dans du PBS à pH 7,6 pendant 5 min. Un milieu de montage à la glycérine est utilisé et les lames sont examinées au microscope à épifluorescence. Exemple 5 : Procédé de détection et de titrage des anticorps anti-glycoprotéine G du virus Kola, dans le sang des individus vaccinés, avec des peptides et/ou fragments de peptides conformes à l'invention. Ce test repose qur l'utilisation d'une phase solide, sur laquelle est fixée la glycoprotéine du virus, et d'un conjugué enzymatique, protéine A de Staphylococcus aureus couplée à la peroxydase. On effectue des dilutions, de raison deux, des sérums de contrôle positifs et négatifs. Les sérums ou plasmas inconnus sont dilués au 1/100è. 100 jil de ces dif férents sérums sont déposées dans chaque cupule. On couvre d'un film autocollant et on incube les plaques dans une étuve pour microplaque thermostatée, pendant 60 min à 37'C. On retire le film adhésif ; on aspire le contenu de chaque plaque, on effectue trois lavages successifs des cupules puis on sèche les plaques. On distribue 100 w1 de la solutlon de conjugué dans toutes les cupules et on incube les plaques, recouvertes d'un film adhésif, pendant 60 min à 37 C. On aspire le contenu des cupules, on les lave quatre fois puis on sèche les plaques. On distribue 100 cil de la solutrcn de révélation (tampon et substrat de la peroxydase) dans chaque cupule et on laisse la réaction se développer à l'obscurité pendant 30 min à température ambiante. On ajoute 50 wl de la solution d'arrêt puis on lit la densité optique des cupules à 492 nm. La comparaison des densités optiques des sérums inconnus, avec la courbe d'étallonage du contrôle positif titré en Unités Internationales par ml, permet d'affecter à chacun un titre en Unités Equivalentes par ml. Exemple 6 : Sonde nucléotidique conforme à l'invention. Il s'agit de sondes en simple brin de sens e- nomique (sens -) ou antigénbomique (sens +) clonés dans le vecteur M13. 3,5 w1 (environ 0,5 picomoles) de matrice M13 clonée sont mis en présence de 1 l (0,5 picomoles) d'amorce universelle et de 0,5 cil d'un tampon comprenant 10mM Tris-HCl pH 7,5, 10mM MgCl2, 50mM MaCl, 1mM DTT. Le mélange, fermé hermétiquement, est plongé dans un bain-marie qui est amené à ébullition puis laissé à refroidir progressivement sur la paillasse. Au bout d'1/2 h, l'eau est à 40'C et l'hybridation est faite. Les 5 wl de matrice hybridée sont alors complé tée par : - 2 x (4 l d'un P-&alpha;-dNTP) 40000Ci/mmole, 1mCl/ml ; - 1 l d'un mélange des 4 dNTP à 125 picomoles/l chacun - 1 l (environ 1 U) d'E. Coli polymérase (fragment de Kleenow). La réaction se déroule pendant 20 min à +37 C, puis est stoppée par un chauffage de 3 min à + 65 C. A ce moment de la manipulation, la matrice M13, copiée par la polymérase à partir de l'amorce universelle, est en double brin sur une longueur dépendant de la quan- tité de mononucléotides introduite initialement dans le milieu. De plus, cette longueur varie statistiquement d'un clone à l'autre. Pour homogénéiser la taille de la sonde, on choisit de couper au niveau d'un site de restriction unique situé dans une position suffisamment proche de l'amorce pour que le vecteur soit en double brin à son niveau. Pour ce faire, le mélange réactionnel de synthèse (15 1) est amené à une concentration saline adaptée à l'enzyme de restriction choisi (MANIATIS et al., 1982), et la coupure se déroule pendant 1 h, à la température appropriée, dans un volume final de 20 iii. Un volume identique d'un tampon de dépôt dénaturant est alors ajouté. Après dénaturation thermique, le mélange est déposé sur un gel d'acrylamide-urée dénaturant a 6 % (0,5 mm d'épaisseur). La migration dure 1 heure à 1200 volts. La sonde radioactive est repérée par autoradiographie puis découpée. Pour les sondes dont la taille n'excède pas 400 bases, une agitation durant 1 h 30 min dans un tampon adapté (NH4COOH 0,5 M, MgCl2 10mM, EDTA 1mM) est suffisante pour éluer 80 % de la radioactivité. Au-delå de 400 bases, il est plus prudent de pratiquer une électroélution (MANIATIS et al., 1982).L'éluat est consécutivement extrait par un volume égal de phénol saturé avant que la sonde ne soit précipitée classiquement à lthanol. Après deux lavages dans 1'éthanol A 70 * et un séchage, le précl- pité est repris dans 20 cil d'eau. On obtient de manière routinière des sondes marquées de 4 000 à 10 000 cpm (ce renkof /wl. Cette sonde peut alors être utilisée. pour l'hybridation directe sur les blots ou pour la cartographie à la nucléase Sl. Les techniques que nous suivons sont classiques bien que légèrement modifiées. Voici quelques précisions : Exemple 7 . détection d'un ARN de virus Mokola à l'aide d'une sonde conforme à l'invention (Blots d'ARN) Un milieu dthybridation qui comprend - un mélange Na1H2PO4-Na2H1PO4 pH 7r4 @ 0,5 M - SDS 7 % - EDTA 1 mM - sérum albumine bovine (BSA) 1 , convient à la fois pour la préhybridation (au maximum 2 h) et pour l'hybridation (en général durant la nuit) qui se déroulent toutes deux à + 65 C. Le lavage des filtres est réalisé à la même température, en quatre bains successifs de 10 min chacun, dans le tampon suivant - un mélange Na1H2PO4-Na2H1PO4 pH 7,4 40 mM - SDS 1 % - EDTA pH 7,5 1 mM Pour des hybridations de sondes strictement complémentaires aux transcrits recherchés, cette méthode donne de forts bons résultats, en particulier une très grande discrétion du bruit de fond. Exemple 8 : Procédé de détection et d'identification rapide de faibles quantités de Lyssavirus. Environ 1 g d'ARN total provenant de cellules fibroblastiques BHK21 ou neuronales murines N2A infectées par un Lyssavirus (souches rabiques classiques PV, CVS, AvOl, PM, ERA, souches rabiques sauvages "chien du Gabon", "chauve-souris bresilienne", "renard d'Europe", Mokola, etc...), est hybridée avec environ 100 ng d'amorce "G", correspondant à un oligonucléotide long de 23 nucléotides, de sens (+) et s'étendant entre les positions 4665 et 4687 du génome rage PV, et un ADN de sens (+) complémentalre au génome est amorcé spécifiquement et synthétisé comme décrit dans l'exemple 1. Le milieu réactionnel est extrait au phénol, précipité à l'éthanol, lavé deux fois avec de l'éthanol à 70 %, puis séché.Il est alors repris dans 50 l comprenant - Amorce "L" 100 ng - Tris HC1, pH 8,8 60 mM - Ammonium sulfate 17 mM - MgCl2 6,7 mM - B-mercaptoéthanol 10 mM - EDTA 5 mM - BSA 170 pg/ml - DMSO 10 % (vol/vol) - dNTP's 25 mM - Taq DNA polymérase 2 Unités l'amorce "L" correspond à un oligonucléotide long de 24 nucléotides, de sens (-) et s'étendant entre les positions 5520 et 5543 du génome rage PV. Le milieu réactionnel est placé dans un tube eppendorf de 1,5 ml, recouveru de 100 l d'huile minérale pour éviter l'évaporation, et incubé dans une "machine à P.C.R." lui faisant subir les étapes suivantes + 95 C 5 min pour dénaturer + 50'C 2 min pour que les amorces s'hybrident + 72 C 2 min pour que la Taq polymérase allonge les brins d'ADNc. Cette étape est réalisée une fois, puis elle est répétée 40 fois de suite en limitant le temps de dénaturation à 2 min. Enfin, elle est répétée une 41ème fois allongeant le temps de synthèse des ADNc à 10 min pour compléter la réaction. La bande d'ADNc amplifiée peut être observée après migration des produits réactionnels sur un gel d'agarose approprié. Après transfert, elle peut Autre caractérisée au moyen d'une sonde appropriée, provenant du clonage du génome de la souche analysée ou d'une autre souche de Lyssavirus. Exemple 9 : Expression de la glycoprotéine G du virus Kola. Les inserts pMD10 et pMA10-, issus du clonage du génome Kola, couvrent chacun pour moitié le gène de la glycoprotéine G. Grâce au site de restriction BglII qu'ils ont en commun, on peut les rejoindre en un seul insert pM7 couvrant les 6 830 nucléotides 3' du génome. A partir de celui-ci, on isole ltADNc du gène de la glycoprotéine G par une double digestion combinant les enzymes de restriction FnuDII et SspI, qui est inséré entre la région promotrice 5' du gène de la polyédrine du baculovirus et sa région 3' correspondant notamment au signal de polyadénylation. Cette construction est réalisée dans un vecteur pUC, pour permettre sa multiplication. Elle est ensuite cotransfectée avec un baculovirus de type sauvage dans des cellules de chenille Spodoptera frugiperda Sf9 se multipliant en suspension. Le gène de la glycoprotéine G s'insère en lieu et place de celui de la polyédrine du virus sauvage1 par double recombinaison. Après clonage, les plages de baculovirus recombinants sont repérées par leur aspect terne en épiluminescence, qui se distingue aisément de l'aspect refringent des plages de virus sauvage. Quelques clones recombinants sélectionnés ont servi à réinfecter des cultures de cellules de chenille. Au bout de trois jours après l'infection, les extraits cellulaires protéiques totaux ont été préparé. Une bande protéique supplémentaire, de taille voisine de celle de la glycoprotéine Mokola a été observée uniquement dans les extraits provenant des clones recombinants. Afin de mieux étudier -cette protéine supplémentalre, d'autres cultures ont été infectées dans un milieu carencé en méthionine, puis complémenté avec de la méthionine radioactive. La glycoprotéine G est alors apparue de façon beaucoup plus intense, représentant sans aucun doute le polypeptide le plus fortement exprimé dans les cultures au moment du marquage (figure 5a). La figure 5b correspond à un témoin négatif. La mise en évidence de l'expression de la glycoprotéine du virus Mokola à la surface des cellules infectées par le Baculovirus recombinant est effectuée sur des cellules de spodoptera frugiperda, après infection par le baculovirus recombinant exprimant la glycoprotéine du virus Mokola. Les cellules sont fixées dans l'acétone à 20C pendant 30 min. Elles sont ensuite incubées avec les Acm dirigés contre la glycoprotéine du virus Mokola. Après lavage, la révélation se fait par incubation avec un anticorps anti-immunoglobuline de souris couplé à l'isothiocyanate de fluorescéine (ITCF). L'observation après lavage se fait au microscope sous excitation ultra-violette (figures 5a et 5b). La glycoprotéine a été également clairement localisée à la surface des cellules infectées par le virus recombinant, au moyen d'anticorps monoclonaux fluorescents spécifiques de la glycoprotéine du virus Mokola (figure 6). Sur cette figure 6, les traces 1, 2 et 3 correspondent à des cellules de Spodoptera frugiperda apres infection par le baculovirus recombinant exprimant la glycoprotéine G du virus Mokola : la flèche montre l'emplacement de la glycoprotéine G sur le gel ; La trace T correspond à un témoin négatif. Ainsi que cela ressort de ce qui précède, l'invention ne se limite nullement à ceux de ses modes de mise en oeuvre, de réalisation et d'application qui viennent d'être décrits de façon plus explicite ; elle en embrasse au contraire toutes les variantes qui peuvent venir a l'esprit du technicien en la matière, sans s'ecarter du cadre, ni de la portée, de la présente invention. REVENDICATIONS 1') Séquence nucléotidique de l'ADNc de 1'ARN génomique du virus Mokola, caractérisée en ce qu'elle comprend environ 12 000 nucléotides. 2-) Séquence nucléotidique selon la revendication 1, caractérisée en ce que les extrémités 3' et 5' sont complémentaires, en ce que les 12 nucléotides de l'extrémité 5' sont identiques à ceux de la souche PV du virus rabique, et en ce qu'elle présente successivement de 3' en 5' le gène codant pour 1'ARN "leader" puis les gènes codant pour les protéines N, M1, M2, G et L. 3-) Séquence nucléotidique selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisée en ce qu'elle comprend la séquence en nucléotides et la séquence déduite en amino-acides de formule (I) suivante ACGCTTAACAACCAGATCAAAGAAGACACAGATACTATCAGTGACCTAAACAAAATGTAACACTCCTAC N # MetGlySerAspLysIleValPheLysValAsnAsnGlnValValSerLeuLysProGluValIleSer AATGGAGTCTGACAAGATTGTGTTCMGGTGAATAACCMGTTGTTTCTTTGAAGCCTGAGGTCATATC 100 AspGlnTyrGluTyrLysTyrProAlaIleLeuAspGlyLysLysProGlyIleThrLeuGlyLysAla AGATCAATATGAGTATAAATATCCCGCCATTCTAGATGGGAAGAAACCAGGGATCACCTTGGGGAAGGC 200 ProAspLeuAsnThrAlatyrLysSerIleLeuSerGlyMetLysAlaAlaLysLeuAspProAspAsp ACCTGATCTAAACACTGCATACAAATCCATCCTATCAGGTATGAAGGCTGCAAAGCTTGACCCAGACGA ValCysSerTyrLeuAlaAlaAlaMetHisLeuPheGluGlyValCysProGluAspTrpValSerTyr TGTTTGCTCTTACTTAGCAGCTGCTATGCATCTATTCGAGGGGGTCTGTCCCGAGGACTGGGTTAGTTA 300 . 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LeuLeuAlaAspAsnAspLysValAlaArgLeuIleGlnGluAspIleAsnSerTyrMetAlaArgLeu GACTTCTTGCAGACMTGACAAGGTGGCMGACTCATCCAAGMGATATCAACAGTTACATGGCCCGGC 2400 GluGluAlaGlu*** TCGAGGAGGCAGAGTAAAGGCTGAGAGGACCCATAAAAGAACTCGAATTTGGCAATCTGGTCTTGAAAT M2 # MetAsnPheLeuLysLysMetIleLysSerCysLysAspGlu GGAAAAAACATGTAACATCCCTAAAAAGATGAATTTCCTCAAGAAAATGATCAAGAGCTGTAAGGATGA 2500 GluThrGlnLysTyrProSerAlaSerAlaProProAspAspAspAspIleTrpMetProProProGlu A GAGAC TCAGA AG TAT CCAT CAG T CTGCGCCTCCAGAC GAT GA TGACATTTGGAT GCCCCCGCCTGA 2600 TyrValProLeuThrGlnValLysGlyLysAlsSerValArgAsnPheCysIleSerGlyGluValLys GTATGTCCCCTTAACC CAGGTCAAGGGCAAGGCCAGTGTGAGAAACTTTTGCATTAGTGGAGAGGTCAA IleCysSerProAsnGlyTyrSerPheLysIleLeuArgHisIleLeuLysSerPheAspAsnValTyr GATATGTAGTCCAAACGGGTACTCCTTCAAGATACTCAGGCATATTTTGAAGTCGTTTGATAATGTTTA 2700 . . SerGlyAsnArgArgmetIleGlyLeuValLysValValIleGlyLeuValLeuSerGlySerProVal CTCTGGGAACAGGAGGATGATCGGGTTAGTCAAAGTGGTTATCGGGCTTGTACTTTCAGGATCTCCAGT 2800 ProGluGlyMetAsnTrpValTyrLysLeuArgArgthrLeuIlePheGlnTrpAlaGluSerHisGly CCCGGAGGGCATGAACTGGGTTTATAAACTTCGTAGGACCTTAATATTTCAGTGGGCAGAGTCTCATGG . . . . . . . . ProLeuGluGlyGluGluLeuGluTyrSerGlnGluIleThrTrpAspAspGluAlaGluPheValGly ACCGTTGGAAGGAGAAGAGCTTGAGTACTCACAAGAAATTACATGGGATGATGAGGCAGAGTTTGTAGG 2 900 LeuGlnIleArgValSerAlaArgGlnCysHisIleGlnGlyArgLeuTrpCysIleAsnMetAnsSer CCTCCAAATCAGAGTGAGCGCCAGACAATGTCACATCCAGGGTCGTCTCTGGTGCATTAACATGAACTC 3000 . ArgAlaCysGlnLeuTrpAlaAspMetIleLeuGlnThrGlnGlnSerProAspAspGluAsnThrSer AAGAGCATGT CAATTATGGGCCGATATGATCTTGCAGACCCAACAGTCCCCGGATGATGAAAACACCTC 3100 LeuLeuLeuGlu*** ACTTTTATTAGAGTAGACTCTAGCCTGTAGCTTTGCCTCTTMTTGTTACCTCTGTTTGGAGTAGAGAA AAACCGCGAGCAATAGAACAATTACCGCAACGGTGCCCGTTTCAGCACAATACATATAAC CTAACCACT 3200 . GGTTTGTCTTCCTATTCAGGGTCGAGCGAAXACGTGAAAAAAACTACATAAAAAGGCACAACAGCCCTC 3300 G # MetAsnIleProCysPheValValIleLeuSerLeuAlaThrThrHisSerLeuGlyGlu TCCCTGCCATCATGAATATACCTTGCTTTGTTGTGATTCTCAGCTTAGCCACTACACATTCTCTGGGAG . . . . . . . PheProLeuTyrThrIleProGluLysIleGluLysTrpThrProIleAspMetIleHisLeuSerCys AATTCCCCTTGTACACAATTCCTGAGAAGATAGAGAAATGGACTCCCATAGACATGATCCATCTGAGTT 3400 . . ProAsnAsnLeuLeuSerGluGluGluGlyCysAsnAlaGluSerSerPheThrtyrPheGluLeuLys GCCCCAACAACCTATTATCT GAGGA AGAAGGTTGCAATG CAGAGT CATCCTTTACTTACTTT GAGCT CA 3500 SerGlyTyrLeuAlaHisglnLysValProGlyPheThrCysThrGlyValvalAsnGluAlaGluThr AGAGTGGTTACCTAGCTCATCAGAAGGTTCCAGGGTTTACCTGTACCGGGGTCGTGAACGAGGCAGAGA TyrThrAsnPheValGlyTyrValThrThrthrPheLysArgLysHisPheArgProThrValAlaAla CATATACAAACTTCGTCGGGTACGTCACCACAACCTTCAAAAGGAAGCACTTTAGGCCTACAGTAGCCG 3600 . . . . CysAr gAs pAiaTyrAsnTrpLysValSerGiyAspproArgTyrci uGluSerteuHi sThrProTyr C CTGTCGTGAT GCCTACAACTGGAAAGTGTCAGGAGACCCCAGGTAC CAAGAGTCACTCCACACTCCTT 3700 . ProAspSerSerTrpLeuArgThrValThrThrThrLysGluSerLeuLeuIleIleSerProSerIle ATCCTGACAGCAGTTGGTTGAGGACTGTGACTACAACCAAAGAATCACTTCTCATAATATCGCCCAGCA ValGluMetAspIleTyrGlyArgThrLeuHisSerProMetPheProSerGlyValcysSerAsnVal TCGTGGAAATGGATATTTACGGCAGGACTCTCCATTCCCCCATGnTCCflCAGGAGTATGTTCCAACG 3800 TyrProSerValProSerCysGluThrAsnHisAspTyrThrLeuTrpLeuProGluAspProSerLeu TATATCCCTCTGTCCCATCCTGTGAGACTAATCATGATTACACATTATGGCTGCCTGAAGATCCTAGTT 3900 SerLeuValCysAspIlePheThrSerSerAsnGlyLysLysAlaMetAsnGlySerArgIleCysGly T GAGTTTGGTCTGTGATATCTTTACTTCCAGCAACGGAAAGAAGGCCATGAACGGGTCACGCATCTGCG 4000 PheLysAspGluArgGlyPheTyrArgSerLeuLysGlyAlaCysLysLeuThrLeuCysGlyArgPro GATTCAAGGATGAAAGGGGATTCTACAGATCTTTAAAGGGCGCTTGCAAGCTGACATTGTGTGGAAGAC GlyIleArgLeuPheAspGlyThrTrpValSerPheThrLysProAspValHisValTrpCysThrPro CTGGAATTAGGTrATTCGACGGAACflGGGTCTCTTTTACAAAGCCGGACGTGCACGTATGGTGCACTC 4100 . . AsnGluLeuIleAsnIleHisAsnAspArgLeuAspGluIleGluHisLeuIleValGluAspIleIle CCAACCAATTGATCAATATACACAATGACAGACTAGATGAGATAGAACACCTGATCGTGGAAGACATCA 4200 LysLysArgGluGluCysLeuAspThrLeuGluThrIleLeuMetSerGlnServalSerPheArgArg TWGAAAAGAGAAGAGTGCTTAGACACCCTGGAAACAATACTTATGTCTCAATCTGTTAGCTTTAGAA LeuSerHisPheArgLysLeuValProGlyTyrGlyLysAlaTyrThrIleLeuAsnGlySerLeuMet GGTTGAGCCATTTCCGAAAGTTAGTTCCAGGATATGGGAAGGCCTACACTATTTTAAACGGCAGCCTGA 4300 . . GluThrAsnValtyrTyrLysArgValAspLysTrpAlaAspIleLeuProserLysGlyCysLeuLys TGGAAACAAATGTCTACTAC M AAGGGTCGAC M GTGGGCTGACATCTTACCCTCTAAGGGATGTCTGA 4400 ValGlyGlnGlnCysMetGluProValLysGlyValLeuPheAsnGlyIleIleLysGlyProAspGly AAGTCGCG CAACAATG CATG GAACCTGTCAAAGGAGTCCTCTTCAATGG GATTATCAAGGGCCCGGATG GlnIleLeuIleProGluMetGlnSerGluGlnLeuLysGlnHisMetAspLeuLeuLysAlaAlaVal G CCAAATTTTGATCCCCGAGATGCAGTCAGAGCAGCTAAAGCAGCATATGGACCTGTTGAAGGCGGCTG 4500 . . PheProLeuArgHisProLeuIleSerArgGluAlaValPheLysLysAspGlyAspAlaAspAspPhe TGTTTCCTCTCCGACACCCTTTAATCAGCCGGGAGGCAGTCTTTAAGAAAGACGGGGATGCCGATGATT 4600 ValAspLeuHisMetProAspValHislysserValSerAspValAspLeuGlyLeuProHisTrpGly TTGTGGATCTCCATATGCCTGATGTCCACAAGTCTGTGTCAGATGTCGACCTGGGTCTGCCTCATTGGG PheTrpMetLeuIleGlyAlaThrIleValAlaPheValValLeuValCysLeuLeuArgValCysCys GTTTCTGGATGTTGATCGGGGCAACAATAGTAGCATTTGTGGTCTTGGTATGTTTACTCCGTGTATGTT 4700 . . . . LysArgValArgArgArgArgSerGlyArgAlaThrGlnGluIleProLeuSerPheProSerAlaPro GTAAGAGAGTGAGGAGGAGMGATCAGGACGTGCMCTCAGGAGATCCCCCTGAGCTTTCCCTCTGCCC 4800 . ValProArgAlaLysValValSerSerTrpGluSerTyrLysGlyLeuProGlyThr*** CTGTTCCTCGAGCCAAAGTGGTGTCATCTTGGGAGTCCTATAAAGGGCTTCCAGGTACATGAAACCTTC 4900 ATCAGATTGCCTAACATATCCCCCACAACCGGATTACCTGCCTCGGCAAGACACAACTTGATCACATGG 4900 . . . TGTCAAATCTCCTTTCAAACCCTCCAGTGTATAATGATTAGAGGAGGGTTGCTTGTCAATCAGGGGGTG . . . 5000 . . . 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TCCAAAGGGGATCCGTCGACCTGCAGCCAAGCTT---------------------------------- . . . . . . . ..........................................................ThrArgSerTyr --------------------------------------------------------CAACCAGGTCTTA . 5600 . . . . . LysValLeuArgLeuPheLysGlyValAspIleAlaThrIleLysIleGlyglyValGlyAlaGlnAla CAAAGTCTTGAGACTTTTCAAGGGAGTGGATATAGCAACAATAAAAATAGGGGGTGTGGGAGCTCAGGC . . . . 5700 . . MetMetGlyLeuTrpValLeuGlySerHisSerGluSerSerArgSerArgLyscysLeuAlaAspLeu AATGATGGGGCTGTGGGTCTTGGGGTCTCACTCAGAATCGTCTCGAAGCAGAAAGTGTCTAGCTGACTT . . . . . . . SerAlaPheTyrGlnArgThrLeuProIleGluSerIleLeuAsnGlnHisLeuAsnGluGlnArgThr GTCTGCATTTTATCAGAGGACCCTACCTATAGAGTCCATCTTGAACCAACACCTTAATGAACAGAGGAC 5800 . . . . . . ThrAspProArgGluGlyValLeuSerGlyLeuAsnArgValSerTyrAspGlnSerPheGlyArgTyr TACAGACCCTAGAGAAGGAGTTTTATCCGGATTGAATAGAGTTAGCTATGATCAGTCCTTTGGCCGGTA . . . 5900 . . . LeuGlyAsnLeuTyrSerSerTyrLeuLeuPheHisValIleIleLeutyrMetAsnAlaLeuAspTrp TTTAGGCAATTTGTACTCCTCTTATCTCCTCTTTCACGTCATCATATTGTACATGAATGCGTTGGATTG . . . . . . 6000 GluGlu ThrIleLeuAlaLeuTrpArgAspIleThrSerIleAspIleLysAsnAspArgVal GGAAGAGGA--AGACCATTCTGGCCCTGTGGAGAGACATAACATCTATAGATATCAAAAATGACCGAGT . . . . . . . TyrPheLysAspProLeuTrpGlyLysLeuLeuValThrLysAspPheValTyrAlahisAsnSerAsn CTACTTTAAGGACCCTTTGTGGGGGAAACTCTTAGTAACAAAAGATTTTGTATATGCACACAATAGCAA . . 6100 . . . . CysLeuPheAspLysAsnTyrThrLeumetLeuLysAspLeuPheArgAlaArgPheAsnSerLeuLeu CTGTTTATTTGACAAAAATTACACACTGATGCTAAAAGACTTGTTCCGTGCAAGATTCAACTCATTCGT . . . . . 6200 . IleLeuValSerProProAspSerArgTyrSerAspAspLeuAlsAlaAsnLeuCysArgLeuTyrIle CATACTTCTGTCCCCGCCGGACTCCCGTTACTCAGATGATCTGGCTGCCAACCTGTGTCGACTTTACAT . . . . . . . SerGlyAspArgLeuLeuSerSerCysGlyAsnAlaGlyTyrAspValIleLysMetLeuGluProCys CTCAGGGGATAGGCTTCTCTCCAGTTGTGGGAATGCAGGATATCATGTCATCAAAATGTTAGAGCCTTG . . 6300 . . . . ValValAspLeuleuValGlnArgAlaGluThrPheArgProLeuIleHisSerLeuGlyGluPhePro TGTGGTGGATCTACTGGTTCAAAGAGCTGAGACGTTCCGTCCTTTAATTCACTCACTGGGGGAGTTCCC . . . . . 6400 . AlaPheIleLysAspLysThrThrGlnLeuIleGly PheglyProCysAspTyrAsnPhePheSer TGCTTTCATAAAAGACAAAACAACTCAACTGATAGGCA-TTTTGGACCATGCGACTACAATTTCTTCTC . . . . . . . MetLeuGlnAsnPheAspAsnIleHisAspLeuValPheIleTyrGlyCysTyrArgHisTrpGlyHis GATGCTCCAGAATTTCGACAATATTCATGATTTGGTATTTATTTACGGATGTTACCGGCACTGGGGGCA . 6500 . . . . . ProTyrIleAspTyrArgLysGlyLeuSerLysLeuPheAspGlnValHisMetLysLysthrIleAsp TCCCTACATAGACTATAGAAAAGGGCTTTCCAAGCTCTTTGATCAAGTCCATATGAAGAAGACTATAGA . . . . 6600 . . GlnglnTyrGlnGluArgLeuAlaSerAspLeuAlaArgLysIleLeuArgTrpglyPheGluLysTyr TCAGCAATATCAAGAGCGTCTGGCTAGCGATCTAGCCAGGAAGATTCTGCGTTGGGGGTTCGAAAAGTA . . . . . . . SerLysTrpTyrLeuAspThrGlyValIleProLysAspHisProLeuAlaProTyrIleAlaThrGln CTCCAAATGGTATCTAGATACAGGTGTCATTCCCAAAGACCATCCCCTGGCTCCTTATATTGCAACACA 6700 . . . . . . ThrtrpProProLysHisValValAspLeuLeuGlyAspSerTrpHisThrLeuProMetThr GACATGGCCCCCGAAACATGTGGTGGATCTCCTGGGAGATTCTTGGCACACTCTCCCGATGACT . . . 6800 . . . (I) 4-) Fragment de la séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour la nucléoprotéine N et correspond aux nucléotides 71-1420 de ladite séquence d'ADNc. 5-) Fragment de la séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine M1 et correspond aux nucléotides 1521-2432 de ladite séquence d'ADNc ; 6-) Fragment de la séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine M2 et correspond aux nucléotides 2513-3121 de ladite séquence d'ADNc. 7-) Fragment de la séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine G et correspond aux nucléotides 3324-4892 de ladite séquence-d'ADNc ; 8 ) Fragment de la séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour l'extrémité -NH2 terminale de la protéine L et correspond aux nucléotides 5441-6826 de ladite séquence d'ADNc. 9 ) Séquence de l'ARN génomique du virus Mokola, caractérisée en ce qu'elle comprend environ 12 000 nucléotides, en ce qu il s'agit d'un ARN monocaténaire négatif non segmenté et non polyadénylé, en ce qu'elle présente successivement de 3' en 5' le gène codant pour l'ARN "leader", puis les gènes codant pour la nucléoprotéine N, la phosphoprotéine M1, la protéine de matrice M2, la glycoprotéine G et la protéine polymérase L et en ce que ledit génome est toujours associé à la nucléoprotéine N. 10-) Produits de transcription du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils sont constitués de 5 fragments monocistroniques successifs codant à partir de l'extrémité 3r pour les protéines N, M1, M2, G et L, à savoir - un fragment correspondant aux nucléotides 59-1481 de la séquence selon la revendication 3, associé à un poly A ; - un fragment correspondant aux nucléotides 1492-2486 de la séquence selon la revendication 3, associé à un poly A ; - un fragment correspondant aux nucléotides 2498-3279 de la séquence selon la revendication 3, associé à un poly A ; - un fragment correspondant aux nucléotides 3303-5377 de la séquence selon la revendication 3, associé à un poly A et codant -pour la protéine G, - un fragment de grande taille codant pour la protéine L;; - ainsi qu'un fragment bicistronique M1-M2. 11') Clones d'ADNc de l'ARN génomique du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils correspondent à l'ensemble du génome, de l'extrémité 3' à l'extrémité 5', à savoir - un fragment de 4 150 nucléotides, dénommé pMD10, correspondant à la séquence codant pour 1'ARN "leader", pour la nucléoprotéine N, la protéine Ml, la protéine M2 et un fragment de la séquence codant pour la protéine G ; - un fragment de 2 850 nucléotides, dénommé pMAîO, correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine G et à un fragment codant pour la protéine L ;; - un fragment, réalisé par la jonction des inserts pMDl0 et pMA10, au niveau d'un site BglII, qui, à partir de l'extrémité 3', comprend 6 830 nucléotides et contient la séquence codante pour l'ARN "leader", les protéines N, M1, M2 et G ainsi que les 1 420 premiers nucléotides du gène L et dénommé pM7 , - un fragment d'environ 3 300 nucléotides, correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine L et dénommé pMB5 ; - un fragment d'environ 2 800 nucléotides, dénommé pM12, correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine L ;; - un fragment d'environ 700 nucléotides, dénommé pMlSRa et correspondant à un fragment de la séquence codant pour la protéine L ainsi que pour l'extrémité 5' non transcrite du génome ; lesquels fragments, pris séparément, présentent chacun une aptitude à s'hybrider de manière spécifique à un fragment d'ARN provenant de la transcription ou de la replication du génome Mokola ou à un fragment d'ADNc. 12-) Clone d'ADNc dénommé pM7 selon la revendication 11, caractérisé en ce qu'il a été déposé sous le numéro I-847 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur. 13 ) Clone d'ADNc dénommé pMB5 selon la revendication 11, caractérisé en ce qu'il a été déposé sous le numéro I-848 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur. 14') Clone d'ADNc dénommé pM12 selon la revendication 11, caractérisé en ce qu'il a été déposé sous le numéro I-849 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par 1' Institut Pasteur. 15 ) Clone d'ADNc dénommé pMR15a selon la revendication 11, caractérisé en ce qu'il a été déposé sous le numéro I-850 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de cultures de micro-organismes tenue par l'institut Pasteur 16-) Sondes nucléotidiques, caractérisées en ce qu'elles sont constituées par une séquence nucléoti dique ou un fragment de séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 15, marqué à l'aide d'un marqueur tel qu'un isotope radioactif, une enzyme appropriée ou un fluorochrome. 17-) Peptides et/ou fragments peptidiques, caractérisés en ce qu'ils sont codés par une séquence nucléotidique ou un fragment ou une combinaison de plusieurs fragments selon l'une quelconque des revendications 1 à 15. 18-) Peptide selon la revendication 17, caractérisé en ce qu'il est codé par le gène de la nucléoprotéine N, et présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule Il ci-après MESDKIVFKVNNQVVSLKPEVISDQYEYKYPAILDGKKPGITLGKAPDLNTAYKSILSGM KAAKLDPDDVCSYLAAAMHLFEGVCPEDWVSYGIVIAKKGEKINPSVIVDIVRTNVEGNW AQAGGTDVIRDPTMAEHASLVGLLLGLYRLSKIVGQNTANYKTNVADRMEQIFETAPFAK VVEHHTLMTTHKMCÂNWSTI PNFRFLVGTYDMFFARVEH IYSALRVGTVVT-YEDCSGLV SFTGFIKQINLSPRDALLYFFHKNFEGEIKRMFEPGQETAVPHSYFIHFRALGLSGKSPY SSNAYGHTFNLIHFVGCYMGQIRSLNATVIQTCAPLKGLSQRYLGEEFFGKGTFERRFFR DEXEMQDYIELEEARvEASLADDGTVDSDEEDFFSGETRSPEAVysRINMNNGXLxxVHI @RYIAVSSNHQARPNSFAEFLNKVYADGS* (II) 19 ) Peptide selon la revendication 17, caractérisé en ce qu'il est codé par le gène de la phosphoprotéine M1 et présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule III ci-après MSKDLVHPSLIRAGIVELEMAEETTDLINRTIESNQAHLQGEPLYVDSLPE-MSRLRIED -SRRTKTEEEERDEGSSEEDNYLSEGYIIPIPFQNFLDEIGARAGQEIEDGEGFFRVWSA LSDDIKGYVSTNIMTSGERDTXS IQIQTEPTASVSSGNESRHDSESKHDPNDKKDHTPDH DVVPDIESSTDKGEIRDIEGEVAHQVAESFSKKYKFPSRSSGI-LWNFEQLKMNLDDIVK AAMNVPGVERIAEKGGKLPLRCILGFVALDSSKRFRLLADNDKVARLIQEDINSYMARLE EAE* (III) 20') Peptide selon la revendication 17, caractérisé en ce qu'il est codé par le gène de la protéine de matrice M2 et présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule IV ci-après MNFLKKMIKSCKDEETQKYPSASAPPDDDDIWMPPPEYVPLTQVKGKASVRNFCISCEV@ ICSPNGYSFKILRHILKSFDNVYSGNRRMIGLVKVVIGLVLSGSPVPEGMNWVYKLRRTL IFQWAESHGPLEGEELEYSQEITWDDEAEFVALQIRVSARQCHIQGRlWCINMNSRACQL WADEIILQTQQSPDDENTSLLLE* (1V > 21-) Peptide selon la revendication 17, caractérisé en ce qu'il est codé par le gène de la glycoprotéine G et présente une composition en acides aminés qui répond à la formule V ci-après MNIPCFVVILSLATTHSLGEFPLYTIPEKIEKWTPIDMIHLSCPNNLLSEEEGCNAESSF TYFELKSGYLAHQKVPGFTCTGVVNEAETYTNFVGYVTTTFKRKHFRPTVAACRDAYNWK VSGDPRYEESLHTPYPDSSWLRTVTTTKESLLIISPSIVEMDIYGRTLHSPMFPSGVCSN VYPSVPSCETNHDYTLWLPEDPSLSLVCDIFTSSNGKKAMNGSRICGFKDERGFYRSLKG ACKLTLCGRPGIRLFDGTWVSFTKPDYHVUCTPNQLINIHNDRLDEIEHLIVEDIIKKRE ECLDTLETI LMSQSV SFRRLSHFRKLVPGYGKAYTI LNGSLMETNVYYKRVDKWALPS KGCLKVGQQCMEPVKGVLFNGIIKGPDGQILIPEMQSEQLKQHMDLLKAAVFPLRHPLIS REAVFKKDGDADDFVDLHMPDVHKSVSDVDLGLPHWGFWMLIGATIVAFVVLVCLLRVCC KRVRRRRSGRATQEIPLSFPSAPVPRAKVVSSWESYKGLPGT* (V) 22-) Peptide selon la revendication 17, caractérisé en ce qu'il est codé par le gène de la protéine polymérase L et présente une séquence en acides aminés à partir de son extrémité NH2 terminale, qui répond à la formule VI ci-après MMDVTEVYDDPIDPVEPEGEWNSSPVVPKGIRRPAAKL--------------------- ---------TRSYKVLRLFKGVDIATIKIGGVGAQAMMGLWVLGSHSESSRSRKCLADLS AFYQRTLP lES ILNQHLNEQRTTDPREGVLSGLNRVSYDQSFGRYLGNLYSSYLLFHVI I LYMNALDWEE--TILALWRDITSIDIKNDRVYFKDPLWGKLLVTKDFVYAHNSNCLFDKN YTLMLKDLFRARFNSLLILVSPPDSRYSDDLAANLCRLYISGDRLLSSCGNAGYDVIKML EPCVVDLLVQRAETFRPLIHSLGEFPAFIKDKTTQLIG-FGPCDYNFFSMLQNFDNIHDL VFI yGCYRHWGHPYIDYRXGLSKLFDQVHMKXTIDQQYQERLAsDLARKILRWGFEXYSK wyLDTGVIFKDHPLAPYIATQTWPPKHVVDLLGDSWHTLPMT........ (VI) 23 ) Peptides et/ou fragments peptidiques selon l'une quelconque des revendications 17 à 22, caractérisés en ce qu'ils sont obtenus par synthèse. 24-) Vecteur, caractérisé en ce qu'il contient au moins une séquence nucléotidique ou une portion de cette séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 15. 25 ) Vecteur d'expression d'un peptide ou d'un fragment de peptide ou d'une combinaison de fragments de peptides du virus Mokola, caractérisé en ce qu'il est obtenu par recombinaison homologue entre un baculovirus de souche sauvage et un vecteur navette comprenant au moins (1) des séquences régulatrices de l'expression du baculovirus (2) un polylinker approprié à l'insertion d'un gène ou d'au moins un fragment de gène du virus Mokola selon l'une quelconque des revendications 1 à 15. 26 ) Vecteur d'expression selon la revendication 25, caractérisé en ce qu'il comporte un vecteur navette comprenant (1) un fragment de génome d'un baculovirus, comportant la région de contrôle en 5' du gène de la polyédrine ; (2) un polylinker approprié à l'insertion d'un gène ou d'au moins un fragment de gène du virus Mokola ; (3) les séquences de contrôle en 3' avec notamment le site de poîyadénylation de la polyédrine, ledit vecteur navette permettant la multiplication de la construction. 27-) Vecteur d'expression selon l'une quelconque des revendications 25 et 26, caractérisé en ce que le gène ou un fragment du gène de la glycoprotéine G du virus Mokola est inséré au niveau du polylinker, de manière à obtenir un vecteur d'expression de ladite glycoprotéine, sous contrôle du promoteur du gène de la polyédrine. 28-) Vecteur d'expression selon la revendication 27, caractérisé en ce qu'il a été déposé sous le numéro 1-851 en date du 22 mars 1989 auprès de la Collection Nationale de Cultures de micro-organismes tenue par l'Institut Pasteur. 29-) Vecteur d'expression selon l'une quelconque des revendications 25 et 26, caractérisé en ce que le gène ou un fragment du gène de la nucléoprotéine N est inséré au niveau du polylinker, de manière à obtenir un vecteur d'expression de ladite nucléoprotéine, sous contrôle du promoteur du gène de la polyédrine. 30 ) Vaccin contre le virus Mokola, à usage humain et/ou vétérinaire, caractérisé en ce qu'il comprend au moins un peptide et/ou un fragment de peptide selon l'une quelconque des revendications 17 à 23, éventuellement associé à au moins un véhicule pharmaceutiquement acceptable. 31-) Vaccin selon la revendication 30, caractérisé en ce qu'il comprend la glycoprotéine G et/ou un fragment de celle-ci et/ou la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci. 32-) Vaccin polyvalent des Lyssavirus, caractérisé en ce qu'il comprend au moins un peptide et/ou fragment peptidique selon l'une quelconque des revendications 17 à 23, éventuellement associé à au moins un peptide et/ou un fragment peptidique d'au moins un autre sérotype de Lyssavirus. 33') Vaccin selon l'une quelconque des revendications 30 à 32, caractérisé en ce que lesdits peptides et/ou fragments peptidiques sont avantageusement associés à un support approprié et/ou un adjuvant acceptable. 34') Anticorps monoclonaux spécifiques des peptides et/ou fragments peptidiques du virus Mokola, caractérisés en ce qu'ils résultent de l'immunisation de mammifères, notamment de rongeurs, et plus particulièrement de souris, par des peptides et/ou fragments peptidiques selon l'une quelconque des revendications 17 à 23. 35') Procédé immunologique de détection d'anticorps anti-peptides et/ou fragments peptidiques du virus Mokola, caractérisé en ce qu'il consiste à détecter les anticorps anti-Mokola éventuellement présents dans un échantillon biologique à l'aide d'un peptide ou d'un fragment peptidique selon l'une quelconque des revendications 17 à 23, en mettant en présence ledit échantillon biologique avec ledit/lesdits peptides ou fragment(s) de peptide, auxquels se lient les anticorps anti-Mokola si de tels anticorps sont présents dans l'échantillon biologique à analyser, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié notamment EIA, RIA, fluorescence. 36') Procédé selon la revendication 35, caractérisé en ce que lesdits peptides et7ou fragments peptidiques sont fixés sur un support solide approprié. 37') Procédé selon la revendication 35 ou la revendication 36, caractérisé en ce que lorsque l'on met en oeuvre une méthode de type sandwich, la révélation est réalisée au moyen d'un deuxième anticorps dirigé contre l'anticorps à doser et marqué de manière appropriée. 38') Procédé de détection rapide du virus Mokola qui consiste à détecter un virus Mokola, éventuellement présent dans un échantillon biologique à l'aide d'au moins une sonde nucléotidique ou un fragment de sonde nucléotidique selon la revendication 16, en mettant en présence ledit échantillon biologique traité de manière appropriée avec ladite/lesdites sondes nucléoti- diques, à laquelle/auxquelles se lie 1'ARN génomique ou les produits de transcription du virus Mokola, si de tels produits sont présents dans l'échantillon, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié. 39') Procédé de détection et d'identification rapide de faibles quantités de Lyssavirus1 notamment de virus MokolaJ présents dans un échantillon biologique, caractérisé en ce que ledit échantillon, convenablement traité pour extraire I'ARN viral et les produits de transcription éventuellement présents, est :: (1) mis en contact avec au moins une amorce appropriée des Lyssavirus, pour obtenir l'ADNc de l'ARN génomique ou de 1'ARNm ; (2) puis la séquence d'ADNc est mise en contact avec une paire d'amorces appropriées des Lyssavirus pour amplifier au moins un fragment du dit ADNc, l'une desdites amorces étant différente de celle de l'étape (1) et l'autre amorce étant identique ou différente de celle de l'étape (1) ; (3) après quoi, la séquence d'ADNc amplifiée est détectée par au moins une sonde nucléotidique ou un fragment de sonde nucléotidique selon ia revendication 16. 40') Procédé de détection selon la revendication 39, caractérisé en ce que les amorces sont choisies dans le groupe qui comprend les amorces spécifiques d'une souche, pour un sérotype de Lyssavirus, les amorces spécifiques d'un sérotype de Lyssavirus et les amorces constituées d'une séquence conservée d'un gène commun à tous les Lyssavirus. 41') Procédé selon l'une quelconque des revendications 39 ou 40, caractérisé en ce que l'amorce est une amorce rabique 3', localisée en position 1-18 du génome rabique. 42') Procédé selon l'une quelconque des revendications 39 ou 40, caractérisé en ce que l'amorce est une amorce rabique M2, localisée en position 2901-2918 du génome rabique. 43') Procédé selon l'une quelconque des revendications 39 ou 40, caractérisé en ce que l'amorce est une amorce rabique constituée de 23 nucléotides, localisée en position 4665-4687 du génome rabique. 44') Procédé selon l'une quelconque des revendications 39 ou 40, caractérisé en ce que l'amorce est une amorce rabique constituée de 24 nucléotides, localisée en position 5520-5543. 45') Kit, prét à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détermination selon l'une quelconque des revendications 35 à 37, caractérisé en ce qu'il comprend au moins - des doses appropriées d'au moins un peptide et/ou un fragment peptidique selon l'une quelconque des revendications 17 à 23 ; et - des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection. 46') Kit selon la revendication 45, caractérisé en ce que le peptide est de la glycoprotéine G selon la revendication 21 ou la revendication 23 ou un fragment de celle-ci, fixée sur un support solide approprié. 47') Kit selon la revendication 45, caractérisé en ce que le peptide est de la nucléoprotéine N selon la revendication 18 ou la revendication 23 ou un fragment de celle-ci, fixée sur un support solide approprié. 48') Kit, prét à. l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection selon la revendication 38, caractérisé en ce qutil comprend au moins - des doses appropriées d'au moins une sonde et/ou fragment de sonde nucléotidique selon la revendication 16 ; et - des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection. 49') Kit, prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection et d'identification d'au moins un Lyssavirus tel que-le virus- Mokola selon l'une quelconque des revendications 39 à 44, caractérisé en ce qu il comprend outre des quantités utiles de tampons et de réactifs appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins deux amorces convenables, et des doses appropriées d'au moins une sonde ou un fragment de sonde nucléotidique, selon la revendication 16.