FR 2659350 A1 19910913 FR 9003091 A 19900312 La présente invention est relative à des séquences nucléotidiques issues du virus de la septicémie hémorragique virale (virus SHV), aux produits de transcription de liARN génomique dudit virus, à l'utilisation desdites séquences comme sondes ou comme amorces et pour l'expression de la nucléoprotéine N et/ou des fragments de celle-ci, aux plasmides utiles pour ladite expression ainsi qu'à l'utilisation de la nucléoprotéine exprimée et/ou de ses fragments comme agent à pouvoir immunogène, notamment pour la prévention de la septicémie hémorragique virale. La présente invention est également relative à un test de dépistage de la septicémie hémorragique virale. Le virus de la septicémie hémorragique virale (VHS-V ou virus SHV) des salmonidés est responsable d'une perte annuelle moyenne de 15 000 tonnes pour la trutticulture européenne. Ce virus appartient à la famille des Rhaboviridae, genre Lyssavirus. Il est connu que ce virus n inhibe pas complètement les synthèses des cellules hôtes en dépit du fait que le rendement en particules virales est élevé. Il est également connu que l'ARN viral génomique, à polarité négative, est transcrit séquentiellement, l'ordre des gènes de 3' en 5', étant similaire à celui des autres membres de la famille, à savoir N, M1, M2, G et L (BERNARD J. et al., Ann Inst. Pasteur/virol., 1985, 136E, 213-222) Il a également été montré que la protéine N est phosphorylée et que son poids moléculaire relatif, déterminé par SDS-Page, varie de 38 000 à 62 000 daltons, selon les Auteurs (A. DEUTER et al., J. VET. MED.,1986, 33, 36-46). Au cours des dernières années, ont été isolés et étudiés essentiellement les Rh abdo virus apparentés au virus de la rage ; notamment un certain nombre de docu ment s décrivent des séquences nucléotidiques de ces différents Rhabdovirus ainsi que leurs applications (TORDO N. et al., PROC. NAT. ACAD. SCI. USA, 1986, 83, 39143918). Cependant, en ce qui concerne les maladies à virus des poissons, peu d'études ont été réalisées, alors que l'incidence économique de ces maladies est très importante. En particulier, aucune détection efficace, rapide et simple du virus, ni aucune prévention de la septicémie hémorragique virale ne permet, à l'heure actuelle, de surveiller et de protéger les Salmonidés d' Europe. La présente invention s'est en conséquence donné pour but de pourvoir à une composition à pouvoir immunogène et/ou protecteur, spécifique du virus de la septicémie hémorragique virale, obtenue en exprimant un antigène viral, notamment la nucléoprotéine N et/ou un fragment de celle-ci, impliqué dans la réponse immunitaire, l'obtention par génie génétique ayant pour avantage de résoudre les problèmes de production de virus. C'est également un but de l'invention de pourvoir à des sondes et des amorces nucléotidiques pour la détection spécifique dudit virus. La présente invention a pour objet une séquence nucléotidique issue de l'ARN génomique du virus de la septicémie hémorragique virale (SHV), caractérisée en ce qu'elle comprend le gène codant pour la nucléoprotéine N et en ce qu'elle comporte environ 1346 nucléotides ; cette séquence correspond à 1'ARN messager. Selon un mode de réalisation avantageux de ladite séquence, celle-ci comprend la séquence en nucléotides et la séquence déduite en amino-acides de formule I ci-après C TTT CAA GTT TGA AAT TCC AAG AAT TTG GAA AGT GAA AGT TGA ACA 46 Met 1 CAG AGT CAT ATC TCA TAA TCG TTG AAC AAA AGA ACT CAG TCG AAG ATG 94 Glu Gly Gly lie Arg Ala Ala Phe Ser Gly Leu Asn Asp Val Arg lie 17 GAA GGA GGA ATT CGT GCA GCG TTT TCA GGC CTG AAT GAT GTT AGG ATT 142 Asp Pro Thr Gly Gly Glu Gly Arg Val Leu Val Pro Gly Glu Val Glu 33 GAC CCC ACC GGT GGA GAG GGA CGG GTA CTT GTA CCT GGT GAA GTG GAG 190 Leu lie Val Tyr Val Gly Glu Phe Gly Glu Glu Asp Arg Lys Val lie 49 CTC ATC GTG TAT GTT GGT GAA TTT GGT GAG GAA GAT AGG AAG GTG ATT 238 Val Asp Ala Leu Ser Ala Leu Gly Gly Pro Gln Thr Val Gln Ala Leu 65 GTG GAT GCA CTC TCC GCA CTC GGG GGA CCC CAG ACT GTA CAG GCG TTG 286 Ser Val Leu Leu Ser Tyr Val Leu Gln Gly Asn Thr Gln Glu Asp Leu 81 TCC GTG CTT CTC TCC TAT GTA CTC CAA GGG AAC ACA CAG GAG GAC CTA 334 Glu Thr Lys Cys Lys Val Leu Thr Asp Met Gly Phe Lys Val Thr Gln 97 GAA ACA AAG TGC AAG GTC CTC ACA GAC ATG GGC TTC AAG GTG ACA CAG 382 Ala Val Arg Ala Thr Ser Ile Glu Ala Gly Ile Met Met Pro Met Arg 113 GCA GTC AGG GCC ACG AGC ATC GAG GCG GGA ATC ATG ATG CCC ATG AGA 430 Glu Leu Ala Leu Thr Val Asn Asp Asp Asn Leu Met Glu lie Val Lys 129 GAA CTG GCC CTG ACT GTC AAT GAC GAC AAC CTC ATG GAA ATC GTC AAG 478 Gly Thr Leu Met Thr Cys Ser Leu Leu Thr Lys Tyr Ser Val Asp Lys 145 GGG ACC TTG ATG ACA TGC TCC CTT CTT ACC AAG TAC TCG GTG GAC AAG 526 Met Ile Lys Tyr lie Thr Lys Lys Leu Gly Glu Leu Ala Asp Thr Gln 161 ATG ATC AAG TAC ATC ACC AAG AAA CTC GGG GAG CTG GCA GAC ACC CAG 574 Gly Val Gly Glu Leu Gln His Phe Thr Ala Asp Lys Ala Ala Ile Arg 177 GGA GTT GGG GAA CTG CAG CAC TTC ACC GCT GAC AAG GCA GCC ATC AGG 622 Lys Leu Ala Gly Cys Val Arg Pro Gly Gln Lys lie Thr Lys Ala Leu 193 AAA CTC GCA GGG TGT GTG CGT CCC GGG CAG AAG ATC ACC AAG GCC CTC 670 Tyr Ala Phe lie Leu Thr Glu lie Ala Asp Pro Thr Thr Gln Ser Arg 209 TAT GCG TTC ATC CTG ACT GAG ATC GCA GAC CCC ACC ACC CAG TCG AGG 718 Val Pro Ser Met Gly Ala Leu Arg Leu Asn Gly Thr Gly Met Thr Met 225 GTC CCG AGC ATG GGG GCG TTG AGA CTC AAC GGG ACA GGA ATG ACC ATG 766 Ile Gly Leu Phe Thr Gln Ala Ala Asn Asn Leu Gly Ile Ala Pro Ala 241 ATT GGG TTG TTC ACC CAG GCC GCC AAC AAC TTG GGC ATT GCC CCG GCA 814 Lys Leu Leu Glu Asp Leu Cys Met Glu Ser Leu Val Glu Ser Ala Arg 257 AAG CTG CTG GAG GAC CTC TGC ATG GAG TCC CTG GTT GAG TCA GCC AGA 862 Arg lie lie Gln Leu Met Arg Gln Val Ser Glu Ala Lys Ser Ile Gln 273 CGG ATC ATC CAG TTG ATG AGA CAG GTG TCA GAG GCG AAG TCC ATC CAA 910 Glu Arg Tyr Ala lie Met Met Ser Arg Met Leu Gly Glu Ser Tyr Tyr 289 GAG CGC TAC GCC ATC ATG ATG AGT CGG ATG CTG GGA GAG TCC TAC TAC 958 Lys Ser Tyr Gly Leu Asn Asp Asn Ser Lys lie Ser Tyr lie Leu Ser 305 AAG TCG TAT GGA CTC AAT GAC AAC TCC AAG ATC TCT TAC ATT CTG TCA 1006 Gln Ile Ser Gly Lys Tyr Ala Val Asp Ser Leu Glu Gly Leu Glu Gly 321 CAG ATC AGT GGG AAG TAC GCA GTG GAC TCC CTG GAA GGC CTG GAG GGG 1054 Ile Lys Val Thr Glu Lys Phe Arg Glu Phe Ala Glu Leu Val Ala Glu 337 ATC AAG GTG ACA GAG AAG TTC CGC GAG TTC GCT GAG CTT GTT GCA GAA 1102 Val Leu Val Asp Lys Tyr Glu Arg lie Gly Glu Asp Ser Thr Glu Val 353 GTC CTG GTG GAC AAG TAC GAG AGG ATT GGA GAG GAC AGC ACG GAG GTC 1150 Ser Asp Val Ile Arg Glu Ala Ala Arg Gln His Ala Arg Arg Thr Ser 369 TCA GAT GTC ATC AGG GAG GCG GCC AGA CAG CAC GCG CGC AGG ACA TCT 1198 Ala Lys Pro Glu Pro Lys Ala Arg Asn Phe Arg Ser Ser Thr Gly Arg 385 GCC AAG CCA GAG CCA AAG GCC CGC AAC TTC AGG AGC TCC ACC GGA AGG 1246 Gly Arg Glu Gln Glu Thr Gly Glu Ser Asp Asp Asp Asp Tyr Pro Glu 401 GGA AGG GAG CAG GAG ACG GGG GAG TCC GAT GAT GAC GAC TAC CCC GAG 1294 Asp Ser Asp *** GAC TCT GAC TAA AAG GCA CTC CCG TCT CAT AAC CAA CAT AGA TAG AAA 1342 AAA A ainsi que les séquences dérivées de celle-ci et les fragments de ladite séquence et des séquences dérivées. Une telle séquence correspond à l'ADNc de l'ARNm de la protéine N du virus SHV. On entend, au sens de la présente invention, par séquence dérivée, aussi bien une séquence d'acide nucléique simple brin que double brin, l'acide nucléique représentant aussi bien un ADN qu'un ARN. La présente invention a également pour objet un produit de transcription du virus SHV, caractérisé en ce qu'il est constitué d'un fragment monocistronique correspondant aux nucléotides 1-1346 de la séquence de formule (I) ci-dessus, associé à un poly A et en ce qu'il code pour la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci. La présente invention a également pour objet des fragments ou des combinaisons de fragments d'une séquence nucléotidique conforme à l'invention, codant pour un peptide ou un fragment de peptide du virus SHV, éventuellement associé à un segment poly A. Parmi lesdits fragments, elle englobe entre autres - un fragment de 105 paires de bases qui correspond aux nucléotides 1-105 de la séquence de formule I ci-dessus ; - un fragment de 1235 paires de bases, dénommé ci-après SHV-N1, qui correspond aux nucléotides 101-1336 de la séquence de formule I ci-dessus ; - un fragment de 1346 paires de bases, dénommé SHV-N2, qui correspond aux nucléotides 1-1346 de la séquence de formule I ci-dessus ; - un fragment de 1214 paires de bases qui code pour la nucléoprotéine N du virus SHV, comprend 404 amino-acides et qui correspond aux nucléotides 92-1306 de ladite séquence de formule I. La présente invention a également pour objet des oligonucléotides, caractérisés en ce qu'ils sont constitués par un fragment d'une séquence nucléotidique conforme à l'invention et en ce qu'ils répondent à l'une quelconque des formules 1 à 10 ci-après (1) 5'TGCTTCTCTCCTATGTAC, correspondant au fragment 291 à 308 de la séquence de formule I, (2) 5'GTGTGCGTCCCGGGCAGAAGATCACC, correspondant au fragment 636 à 661 de la séquence de formule I, (3) 5'CCCCACCACCCAGTCGA, correspondant au fragment 700 à 716 de la séquence de formule I, (4) 5'GGACCTCTGCATGGAGTCCC, correspondant au fragment 826 à 845 de la séquence de formule I, (5) 5'GCCAAGCCAGAGCCAAAG, correspondant au fragment 1199 à 1216 de la séquence de formule I, (6) 5'TCTTCGACTGAGTTC, correspondant au fragment 92 à 78 de la séquence de formule I, (7) 5'AACATACACGATGAGCTC, correspondant au fragment 205 à 188 de la séquence de formule I, (8) 5'GGTGATCTTCTGCCCGGGACGCACAC, correspondant au fragment 661 à 636 de la séquence de formule I, (9) 5'TCCTGTCCCGTTGAGTCT, correspondant au fragment 757 à 740 de la séquence de formule I, (10) 5' GTCAGAGTCCTCGGGGTAGTC, correspondant au fragment 1306 à 1283 de la séquence de formule I. La présente invention a également pour- objet des sondes nucléotidiques, caractérisées en ce qu'elles comprennent une séquence nucléotidique ou un fragment de celle-ci conforme à l'invention, éventuellement marqué à l'aide d'un marqueur tel qu'un isotope radioactif, une enzyme appropriée ou tout autre substance non radioactive appropriée. Selon un mode de réalisation avantageux desdites sondes, elles sont choisies dans le groupe qui comprend les oligonucléotides de formule (1) à (5), qui s'hybrident spécifiquement avec 1'ARN génomique du virus SHV. Selon un autre mode de réalisation avantageux desdites sondes, elles sont choisies dans le groupe qui comprend les oligonucléotides de formule (6) à (10), qui s'hybrident spécifiquement avec l'ARNm du virus SHV. La présente invention a également pour objet des paires d'amorces pour la synthèse d'un ADNc ou d'un ARN de virus SHV, caractérisé en ce que chaque amorce comprend une séquence ou un fragment de séquence nucléotidique conforme à l'invention. De telles amorces permettent notamment la synthèse d'une séquence d'ADN ou d'ARN ou d'un fragment de celle-ci conforme à l'invention et/ou de son brin complémentaire. Selon un mode de réalisation avantageux desdites paires d'amorces, elles sont constituées par un oligonucléotide de formule (1) apparié à un oligonucléotide de formule (10). Ces deux amorces permettent la synthèse d'au moins un fragment de la séquence de formule I conforme à 1 tinvention. La présente invention a également pour objet un peptide et/ou un fragment de peptide, caractérisé en ce qu'il est codé par une séquence nucléotidique ou une combinaison de plusieurs fragments nucléotidiques tels que définis ci-dessus. Selon un mode de réalisation avantageux, ledit peptide est codé par le gène de la nucléoprotéine N, comporte 404 amino-acides et présente un poids moléculaire de 44590 Da. Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation, ladite nucléoprotéine présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule II ci après Mét-Glu-Gly-Gly-Ile-Arg-Ala-Ala-Phé-Ser-Gly-Leu-Asn-Asp- Val-Arg-Ile-Asp-Pro-Thr-Gly-Gly-Glu-Gly-Arg-Val-Leu-Val Pro-Gly-Glu-Val-Glu-Leu-Ile-Val-Tyr-Val-Gly-Glu-Phé-Gly Glu-Glu-Asp-Arg-Lys-Val-Ile-Val-Asp-Ala-Leu-Ser-Ala-Leu Gly-Gly-Pro-Gln-Thr-Val-Gln-Ala-Leu-Ser-Val-Leu-Leu-Ser- Tyr-Val-Leu-Gln-Gly-Asn-Thr-Gln-Glu-Asp-Leu-Glu-Thr-Lys Cys-Lys-Val-Leu-Thr-Asp-Mét-Gly-Phé-Lys-Val-Thr-Gln-Ala- Val-Arg-Ala-Thr-Ser-Ile-Glu-Ala-Gly-Ile-Mét-Mét-Pro-Mét- Arg-Glu-Leu-Ala-Leu-Thr-Val-Asn-Asp-Asp-Asn-Leu-Mét-Glu- Ile-Val-Lys-Glyl30-Thr-Leu-Mét-Thr-Cys-Ser-Leu-Leu-Thr Lys-Tyr-Ser-Val-Asp-Lys-Met-Ile-Lys-Tyr-Ile-Thr-Lys-Lys- Leu-Gly-Glu-Leu-Ala-Asp-Thr-Glnl61-Gly-Val-Gly-Glu-Leu Cln-His-Phe-Thr-Ala-Asp-Lys-Ala-Ala-Ile-Arg-Lys-Leu-Ala- Gly-Cys-Val-Arg-Pro-Gly-Gln-Lys-Ile-Thr-Lys-Ala-Leu-Tyr Ala-Phe-Ile-Leu-Thr-Glu-Ile-Ala-Asp-Pro-Thr-Thr-Gln-Ser- Arg-Val-Pro-Ser-Met-Gly-Ala-Leu-Arg-Leu-Asn-Gly-Thr-Gly- Met-Thr-Met-Ile-Gly-Leu-Phe-Thr-Gln-Ala-Ala-Asn-Asn-Leu- Gly-Ile-Ala-Pro-Ala-Lys-Leu-Leu-Glu-Asp-Leu-Cys-Met-Glu- Ser-Leu-Val-Glu-Ser-Ala-Arg-Arg-Ile-Ile-Gln-Leu-Met-Arg- Gln-Val-Ser-Glu-Ala-Lys-Ser-Ile-Gln-Glu-Arg-Tyr-Ala-Ile- Met-Met-Ser-Arg-Met-Leu-Gly-Glu-Ser-Tyr-Tyr-Lys-Ser-Tyr- Gly-Leu-Asn-Asp-Asn-Ser-Lys-Ile-Ser-Tyr-Ile-Leu-Ser-Gln- Ile-Ser-Gly-Lys-Tyr-Ala-Val-Asp-Ser-Leu-Glu-Gly-Leu-Glu- Gly-Ile-Lys-Val-Thr-Glu-Lys-Phe-Arg-Glu-Phe-Ala-Glu-Leu- Val-Ala-Glu-Val-Leu-Val-Asp-Lys-Tyr-Glu-Ar rg-Ile-Gly-Glu- Asp-Ser-Thr-Clu-Val-Ser-Asp-Val-Ile-Arg-Clu-Ala-Ala-Arg- Gln-His-Ala-Arg-Arg-Thr-Ser-Ala-Lys-Pro-Glu-Pro-Lys-Ala- Arg-Asn-Phe-Arg-Ser-Ser-Thr-Cly-Arg-Gly-Arg-Glu-Gln-Glu- Thr-Gly-Glu-Ser-Asp-Asp-Asp-Asp-Tyr-Pro-Glu-Asp-Ser-Asp (Il) Parmi les 27 résidus sérine du peptide de formule II, lesquels sont des sites de phosphorylation potentielle, 17 sont localisés sur le fragment COOH terminal comportant 154 amino-acides. La présente invention a également pour objet des fragments ou des combinaisons de fragments du peptide conforme à l'invention et notamment un fragment de 154 amino-acides, correspondant au fragment COOH terminal de la séquence de formule II. Lesdits peptides sont avantageusement obtenus par synthèse, notamment par synthèse de Merrifield. La présente invention a également pour objet un vecteur recombinant de clonage et/ou d'expression, caractérisé en ce qu'il comprend une séquence nucléotidique conforme à l'invention. On entend, au sens de la présente invention par vecteur recombinant, aussi bien un plasmide, un cosmide qu'un phage. Selon un mode de réalisation avantageux dudit vecteur, il est constitué par un plasmide approprié comprenant une origine de réplication, au moins un marqueur de sélection et une séquence nucléotidique conforme à l'invention, lequel vecteur est un vecteur de clonage. Un premier marqueur de sélection est notamment un gène dont l'expression permet la sélection de bactéries ayant incorporé ledit plasmide. Toutefois, cette technique ne permet que de sélectionner les bactéries qui ont incorporé un plasmide, elle ne permet pas de distinguer celles qui ont incorporé un plasmide recombinant de celles qui ont incorporé un plasmide vide. Pour y -parvenir, il faut utiliser, directement ou dans un second temps, un second marqueur de sélection. Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation, ledit vecteur de clonage est constitué par un plasmide pUC13 dans lequel est insérée la séquence SHV-N2 de 1346 paires de bases, telle que définie cidessus, ledit plasmide étant dénommé pSHV-N2. Selon une modalité avantageuse de cette disposition, la séquence SHV-N2 est insérée au niveau du site Sma I dudit plasmide. Selon une autre disposition avantageuse de ce mode de réalisation, ledit vecteur de clonage est consti tué par un plasmide pBS dans lequel est insérée la séquence SHV-N1 de 1235 paires de bases, telle que définie ci-dessus, ledit plasmide étant dénommé pSHV-N1. Selon une modalité avantageuse de cette disposition, la séquence SHV-N1 est insérée au niveau du site EcoR I dudit plasmide. Selon un autre mode de réalisation dudit vecteur, il est constitué par un vecteur recombinant approprié comprenant en particulier une origine de réplication dans un microorganisme hôte approprié, notamment une bactérie ou une cellule eucaryote, au moins un gène dont l'expression permet la sélection soit des bactéries, soit des cellules eucaryotes ayant reçu ledit vecteur, un promoteur permettant l'expression des gènes dans lesdites bactéries ou cellules eucaryotes, et dans lequel est insérée une séquence nucléotidique ou un fragment de séquence tels que définis ci-dessus, lequel vecteur est un vecteur d'expression d'un peptide, d'un fragment de peptide ou d'une combinaison de fragments de peptides du virus SHV. Dans la suite, on entend par peptide aussi bien la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci que les protéines de fusion (produit d'expression) contenant la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci. Selon une disposition avantageuse de ce mode de réalisation, ledit vecteur d'expression est constitué par un plasmide pATHl dans lequel est inséré, en phase au niveau de son site Eco RI, le fragment Eco RI du plasmide pSHV-N2 conforme à l'invention. Ledit vecteur exprime une protéine de fusion trpE-protéine N. Selon une autre disposition avantageuse de ce mode de réalisation, ledit vecteur d'expression est constitué par un plasmide pUEX2 dans lequel est inséré, en phase au niveau de son site Sma I, le fragment Eco RI du plasmide pSHV-N1 conforme à l'invention. Ledit vecteur exprime une protéine de fusion ss-galactosidase-protéine N. La présente invention a également pour objet un produit d'expression de la nucléoprotéine N, caractérisé en ce qu'il est exprimé dans un vecteur d'expression recombinant tel que défini ci-dessus. Selon un mode de réalisation avantageux dudit produit d'expression, il comprend la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci et la ss-galactosidase ou un fragment de celle-ci et est reconnu par des anticorps monoclonaux spécifiques de la protéine N. Selon un autre mode de réalisation avantageux dudit produit d'expression, il comprend la nucléoprotéine N du virus SHV ou un fragment de celle-ci et le trpE ou un fragment de celui-ci et est reconnu par des anticorps monoclonaux spécifiques de la protéine N. La présente invention a également pour objet une cellule hôte appropriée obtenue par transformation génétique, caractérisée en ce qu'elle est transformée par un vecteur d'expression conforme à l'invention. Une telle cellule est capable d'exprimer un produit d'expression tel que défini ci-dessus. Selon un mode de réalisation avantageux, la cellule hôte est notamment Saccharomyces cerevisiae transformée par un vecteur d'expression conforme à 1 'invention. La présente invention a également pour objet un processus d'expression d'un peptide conforme à 1 invention, caractérisé en ce que la cellule hôte résultant de la transformation avec un vecteur contenant une séquence nucléotidique ou un fragment de celle-ci codant pour une protéine comprenant la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci, est cultivée de manière à produire et accumuler ledit peptide, qui est ensuite collecté. Selon la cellule hôte, ledit peptide est soit secrété dans l'espace périplasmique, soit excrété dans le milieu de culture. La présente invention a également pour objet une composition à pouvoir immunogène et/ou protecteur, caractérisée en ce qu'elle comprend un peptide conforme à 1 'invention, éventuellement associé à au moins une autre substance immunogène ou immunostimulante et/ou à un véhicule pharmaceutiquement acceptable. Selon un mode de réalisation avantageux de ladite composition, elle comprend un peptide conforme à 1 invention associé à la protéine G du virus de la SHV ou à un fragment de celle-ci. La présente invention a également pour objet une composition à pouvoir immunogène et/ou protecteur, caractérisée en ce qu'elle comprend une cellule hôte transformée conforme à l'invention, inactivée de manière appropriée. Selon un mode de réalisation préféré de ladite composition, elle comprend du Saccharomyces cerevisiae transformé par un vecteur d'expression conforme à l'invention. L'inactivation comprend notamment une inactivation chimique (formol, acide peracétique en particulier) associée à une inactivation physique (notamment UV.). La présente invention a, en outre, pour objet un procédé de détection du virus SHV, caractérisé en ce qu'il consiste à détecter un virus 51w à l'aide d'au moins une sonde nucléotidique ou un fragment de sonde nucléotidique conforme à l'invention, en mettant en présence l'échantillon à analyser avec ladite/lesdites sondes nucléotidiques, à laquelle/auxquelles se lie L'ART génomique ou les produits de transcription du virus SHV, si de tels produits sont présents dans l'échantillon, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié, notamment EA, RA, fluorescence. Selon un mode de mise en oeuvre préféré de ce procédé, préalablement à l'hybridation avec lesdites sondes, on amplifie la séquence nucléique à détecter (ARN génomique ou ARN messager du virus 51w notamment) par la méthode d'amplification dite PCR (réaction de polymérisation en chaîne à l'aide d'une polymérase appropriée, notamment la Taq polymérase) en utilisant une paires d'amorces conforme à l'invention. La méthode PCR est notamment décrite par SAIKI et al. dans Science, 1988, 239, 487 ainsi que dans les Demandes de Brevet Européen CETUS n 200 362 et n 201 184. Selon une disposition avantageuse de ce mode de mise en oeuvre, la paire d'amorces est de préférence l'oligonucléotide de formule (1) apparié à l'oligonucléotide de formule (10). La présente invention a, de plus, pour objet un procédé de détection d'anticorps anti-virus SHV, caractérisé en ce qu'il consiste à détecter les ant-icorps anti-virus 51w éventuellement présents dans un échantillon biologique à l'aide d'un peptide ou fragment de peptides conforme à l'invention, éventuellement fixé sur un support solide approprié, en mettant en présence ledit échantillon biologique avec ledit/lesdits peptides ou fragment(s) de peptides, auxquels se lient les anticorps anti-virus S1w si de tels anticorps sont présents dans l'échantillon à analyser, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié, notamment EIA, RIA, fluorescence. Ce procédé permet notamment de vérifier la séroconversion des animaux vaccinés ou de procéder à des enquêtes sérologiques à visée épidémiologique. La présente invention a, de plus, pour objet un kit, prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection du virus SHV, caractérisé en ce qu'il comprend outre des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins une sonde et/ou fragment de sonde nucléotidique conforme à l'invention et éventuellement des doses appropriées d'au moins deux amorces conformes à 1 'invention. La présente invention a, en outre, pour objet un kit, prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection d'anticorps anti-virus SHV, caractérisé en ce qu'il comprend, outre des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins un peptide et/ou un fragment peptidique conforme à l'invention. La présente invention a, de plus, pour objet, l'application des séquences nucléotidiques conformes à l'invention ou des fragments de celles-ci, à l'obtention d'animaux génétiquement modifiés. Les séquences conformes à l'invention permettent notamment d'obtenir des cellules de poisson et des poissons devenus résistants au virus SHV. Outre les dispositions qui précèdent, l'invention comprend encore d'autres dispositions, qui ressortiront de la description qui va suivre, qui se réfère à des exemples de mise en oeuvre du procédé objet de la présente invention. I1 doit être bien entendu, toutefois, que ces exemples sont donnés uniquement à titre d'illustration de l'objet de l'invention, dont ils ne constituent en aucune manière une limitation. Exemple 1 : Clonage de l'ARNm du virus SEV dans le vecteur pUC13 et M13. Des cellules (Epithelioma papulosum cyprini, EPC) sont infectées par des virus SHV. On récolte les virus au bout de 20 h. L'ARN total est préparé comme décrit dans CHOMCZYNSKI et al.(Anal. Biochem., 1987, 162, 156-159) et l'ARN-poly A+ est purifié sur une colonne de cellulose oligo-dT (Pharmacia). L'ADNc est synthétisé en utilisant le kit d'ADNc Boehringer (numéro de catalogue 1013882), et inséré au niveau du site Sma I du vecteur pUC13 (Pharmacia). Une souche E. Coli D1210 est transformée et les colonies sont transférées sur des filtres de réplication et criblées par hybridation avec des fragments d'ADNc simple brin marqués, préparés à partir de 1'ARN total de cellules infectées ou non infectées par du virus SHV, par transcription réverse amorcée au hasard. Les clones qui hybrident uniquement avec 1'ARN de cellules infectées sont purifiés et leurs plasmides utilisés comme sondes pour le Northern blot d'ARN provenant de cellules infectées. Les colonies contenant un plasmide qui hybride avec un ARN ayant la mobilité évaluée pour l'ARNm du gène N sont sélectionnées. Un insert de 1346 nucléotides (clone SHV-N2), est coupé à l'aide des enzymes de restriction Hind III et EcoRI (digestion partielle) et transféré dans les vecteurs de séquençage M13mpl8 et M13mpl9. Exemple 2 : Clonage de 1 'ARNm du virus SHV dans les vecteurs XZAP ou pBS. Les cellules sont récoltées 8 heures après l'infection virale. Les acides nucléiques totaux sont extraits dans un tampon à l'isothiocyanate de guanidium (Maniatis et al., Molecular cloning, 1982) et l'ARN total est précipité avec du LiCl 2M. L'ARN-poly A+ est purifié sur un papier d'affinité Hybond (mAP-Amersham). Les ADNc sont synthétisés en utilisant un kit ADNc Amersham (numéro de catalogue RPN 1256) et insérés au niveau du site EcoRI d'un vecteur hgtl0. Le fragment EcoRI-EcoRI est ensuite transféré dans un vecteur XZAP (SHORT et al., Nucleic acids Research, 1988, 16, 7583-7600) entre le site 5maI et Hind III du polylinker. Des cellules d'E. Coli XL1 Blue sont infectées et des plasmides pBS sont coupés (SHORT et al., 1988).Les plages et colonies sont criblées avec de l'IPTG-BluO-Gal (BRL) et par hybridation des plasmides purifiés avec de l'ADNc obtenu par transcription réverse au hasard à partir d'ARN génomique purifié. Les cartes de restriction des plasmides sont réalisées. Le plasmide pSHV-N1 est notamment transcrit in vitro en présence de T3 et T7 ARN polymérases et les ARN marqués sont hybridés avec des extraits d'ARN obtenus à partir du virion et à partir de cellules infectées et non infectées, de manière à déterminer l'orientation de l'insert. L'ARN peut être cloné directement dans un vecteur pBS comme visible dans la figure la dans laquelle un plasmide pBS-SK (STRATAGENE) est coupé au site unique EcoRI de son polylinker par l'enzyme de restriction EcoRI et au niveau de ce site, l'insert SHV-N1 est inséré. Exemple 3 : Obtention d'un plasmide sous forme d'ADN simple brin sortant des cellules dans le milieu de culture, enrobé dans les protéines du phage surinfectant fl. Un fragment de la séquence nucléotidique de l'ADNc de 1'ARN génomique du virus 51w de 1235 paires de bases est inséré dans un plasmide pBS-SK (n de catalogue 212206 et 212207) au niveau du site Eco RI du polylinker comme visible en figure la. Les bactéries en phase exponentielle de croissance sont infectées à une multiplicité de 10 phages fl par bactéries. Exemple 4 : Construction du plasmide pSHV-N2 Un fragment de la séquence nucléotidique de l'ADNc de l'ARN messager du virus 51w de 1346 paires de bases a été inséré dans un plasmide pUC13 au niveau du site Sma I, entre le site BamHI, d'un côté et les sites Sst I et Eco RI de l'autre côté. Exemple 5 : Expression de l'insert SHV-N2. Le fragment Eco RI de pSHV-N2 est inséré en phase au site Eco RI d'un plasmide pATH1. Chez les bactéries, la traduction du message contenu dans l'insert est réalisée sous le contrôle du promoteur de la TRPE (anthranylate synthétase). La protéine de fusion correspondant à l'insert SHV-N2 est exprimée à partir dudit plasmide pATH (DIECKMAN et al. J. Biol. Chem., 1985, 260, 1513-1520). Les clones recombinants sont mis en culture une nuit dans un milieu M9 supplémenté en tryptophane à 20 mg/l et en casamino-acides à 0,5 %. La culture est diluée 10 fois dans le même milieu sans tryptophane et cultivée pendant une heure à 30"C avant l'induction avec l'acide indoleacrylique à 5 mg/l pendant 2 heures. La protéine exprimée par le SHV-N2 (trpE-N) migre sur SDS-Page à la position 70 000-73 000. Comme le trpE correspond à 35 000, la protéine N a un poids moléculaire de l'ordre de 35-38 000. Cette protéine est reconnue par un anticorps monoclonal spécifique de la nucléoprotéine N. Exemple 6 : Expression du fragment SXV-N1. Le plasmide pS1w-Nl est digéré par l'enzyme Eco RI et le fragment obtenu est inséré en phase au niveau du site Sma I d'un plasmide pUEX 2 comme visible sur la figure lb. Chez les bactéries, la traduction du message contenu dans l'insert est réalisée sous le contrôle du promoteur de la galactosidase. En système acellulaire, la traduction du message contenu dans l'insert est sous le contrôle des promoteurs T4 ou T7, dans un plasmide PBS. La protéine de fusion correspondant à l'SHV-Nl est exprimée à partir dudit plasmide pUEX (AMERSHAM). Les clones recombinants sont mis en culture une nuit à 27"C dans un milieu L Broth. La culture est diluée dans le même milieu et cultivée pendant 5 heures à 27"C puis 2 heures à 42 C pour l'induction. La protéine de fusion ss-Gal-N présente un poids moléculaire de l'ordre de 160 000 et la B-Gal correspond à un poids moléculaire de 120 000. Cette protéine est reconnue par un anticorps monoclonal spécifique de la nucléoprotéine N. La figure 2a montre la migration de la protéine N et de la B-galactosidase. La protéine de fusion N-ssGal et la ss-gal sont soumises à une électrophorèse en parallèle et le gel est coloré au bleu de Comassie. Les marqueurs de poids moléculaire sont à droite 94, 67, 43, 30 et 20 kDa et à gauche 200, 92,5, 69, 46, 21,5 et 14,3 kDa. Entre 200 et 92,5, la distance n'est pas proportionnelle au logarithme du poids moléculaire. Dans un autre essai, la N-ssGal, la ss-Gal et les protéines de virus purifiées sont soumises à une électrophorèse en parallèle, puis transférées sur des membranes de nitrocellulose et traitées soit avec les an ticorps monoclonaux F5 (dilution 1/5000), spécifiques de la nucléoprotéine N ou avec les anticorps monoclonaux I10 (dilution 1/500), spécifiques de la protéine G. La figure 2b montre la reconnaissance de la protéine N par un anticorps monoclonal spécifique de la protéine N dénommé F5, ladite protéine n'étant pas reconnue par un anticorps monoclonal spécifique de la protéine G dénommé I10.Dans cette figure, Les tâches correspondent à 1 à 0,13 pLg de ss- Gal-N ou de ssss-Gal déposées sur de la nitrocellulose et traitées avec les mêmes anticorps que ci-dessus. Exemple 7 Séquençage des inserts SEN-N1 et SHV-N2. Les oligomères conformes à l'invention sont utilisés. La séquence de nucléotides 1 à 105 est obtenue à partir de M13mpl9 (SHV-N2) et de M13mpl8 (SHV-N2) et représente les deux brins de pSHV-N2. La séquence de nucléotides 105 à 1300 est vérifiée sur les deux brins des deux inserts (SHV-N1 et SHV-N2) ; il y a homologie des deux inserts au niveau de ce fragment qui comprend la phase ouverte de lecture. Le séquençage est réalisé soit en présence de séquenase (T7 ADN polymérase modifiée), selon le protocole décrit dans le kit United States Biochemicalj soit en présence d'un fragment de Klenow de 1'ADN polymérase I, selon le protocole décrit dans le kit Boehringer. Exemple 8 : Procédé de détection du virus SHV, conforme à l'invention, en présence d'anticorps appropriés. a. On prépare des anticorps polyclonaux antivirus S1w à partir d'une protéine de fusion conforme à 1' invention. b. On applique une technique ELISA telle que celle décrite dans WAY et DIXON (J. Applied Ichtyol, 1988, 4, 182-189), notamment à des prélèvements d'organes de poissons. Exemple 9 : Procédé de détection d'anticorps antinucléoprotéine N, conforme à l'invention. 30 Al de protéine de fusion en dilutions séries 1/2 (concentration de départ 5 llg) sont déposés dans les puits d'un appareil "dot blot" équipé d'une membrane de nitrocellulose, puis les puits sont lavés avec 100 1 de tampon (Tris-HCl) 10 mM (pH 8), EDTA 1 mM). La feuille de nitrocellulose est ensuite découpée et saturée par immersion pendant 30 minutes à 37"C dans du PBS 3 % gélatine. Après 4 lavages en PBS 0,05 % - Tween 20, la feuille de nitrocellulose est incubée pendant 30 minutes à 37"C en PBS 3 % gélatine 0,5 % Triton X100 contenant le sérum à étudier. L'incubation avec l'anticorps anti-immunoglobuline de truite est effectué dans les mêmes conditions. Exemple 1O: Procédé de détection du virus SHV par amplification. Environ 1 Rg d'ARN total est hybridé avec 100 ng de l'oligonucléotide (1) conforme à l'invention de sens (+) et s'étendant entre les positions 290 et 307 du génome du virus 51w et un ADN de sens (+) complémentaire au génome est amorcé spécifiquement et synthétisé. Le milieu réactionnel est extrait au phénol, précipité à l'éthanol, lavé puis séché. Il est alors repris dans 50 Al comprenant l'amorce correspondant à un oligonucléotide de formule (10) de sens (-) et s'étendant entre les positions 740 à 757 du géne, des tampons appropriés habituellement utilisés lors de l'amplification et de la Taq DNA polymérase. Le milieu réactionnel est incubé dans une "machine à PCR" lui faisant subir les étapes suivantes + 95"C 5 min pour dénaturer + 50"C 2 min pour que les amorces s'hybrident + 72"C 2 min pour que la Taq polymérase allonge les brins d'ADNc. Dans le cas présent, l'oligonucléotide de formule (1) s'hybride avec l'ARN génomique et sert d'amorce de transcription inverse. Le second brin est alors synthétisé en utilisant comme amorce l'oligonucléotide de formule (10). Tous les deux peuvent ensuite servir à l'amplification. Inversement, l'oligonucléotide de formule (10) peut s'hybrider avec le messager pour la réaction de transcription inverse et l'oligonucléotide de formule (1) être utilisée pour la synthèse du deuxième brin. Exemple 11 : Pouvoir immunogène et protection des compositions conformes à l'invention. Des lots comportant plus de 50 truitelles par lot reçoivent respectivement des préparations de nucléoprotéine N, de protéine G et de l'association des deux. Parallèlement d'autres lots reçoivent des cellules hôtes non transformées inactivées (Saccharomyces cerevisiae) (témoin négatif). A l'issue d'une période d'immunisation de 6 semaines, à 10"C, des réplicats de chacun des lots seront infectés soit par un virus 51w de type 1, soit par deux autres virus 51w de types 2 et 3. Après une période d'épreuve d'un minimun de 30 jours à 10"C, les pourcentages de protection relative sont calculés. Le pourcentage de survie des poissons qui ont été immunisés est significativement supérieur. Exemple 12 : Préparation de cellules de poissons devenues résistantes au virus SHV. On prend la séquence des 100 premiers nucléotides de la séquence de formule I conforme à l'invention ; on l'insère dans un vecteur plasmidique sous contrôle d'un promoteur actif en cellules eucaryotes notamment apte à s'exprimer en cellules de poissons et chez le poisson, de telle sorte que soit synthétisé l'ARNc du fragment cité de façon à montrer si ces séquences anti-sens sont capables de protéger les cellules de poissons et les poissons contre une infection par le virus. Le vecteur plasmidique utilisé est par exemple un pCMV CAT dans lequel la séquence est sous contrôle d'un promoteur de la protéine immédiate précoce de CMV (cytomégalovirus) humain. Exemple 13 : Expression d'une séquence d'acide nucléique codant pour la protéine N du virus 5EV en levure Les caractéristiques du vecteur d'expression inductible par la levure sont les suivantes - la réplication et le maintien dans la bactérie (E. coli) sont assurés par pBR322, résistant à l'ampicilline (AmpR), - la réplication dans la levure est assurée par les fonctions du 2 ,u, - le promoteur résulte de la fusion des séquences régulatrices (URS, Upstream Regulating Sequences) de 1'ADH2, le gène de l'alcool déhydrogénase 2 qui est inductible par l'alcool et le promoteur GAPDH, (glycéraldéhyde phosphate déshydrogénase), qui est un des promoteurs constitutifs les plus puissants de la levure, ce promoteur hybride combine la puissance du promoteur GAPDH avec l'inductibilité de l'ADH2, - le terminateur du gène GAPDH. La sélection dans la levure se fait par complémentation d'une auxotrophie de la souche hôte par les gènes Ura3 ou leu 2d (d pour déficient); ces deux gènes permettent d'étudier l'influence du nombre de copies sur la production de la protéine d'intérêt, car Ura3 est un allèle sauvage du gène muté, la complémentation est effi cace, le nombre de copies du vecteur est minimal, le gène leu 2d est très peu traduit, pour assurer la biosynthèse de leucine indispensable pour sa croissance la cellule n'a qu'une possibilité augmenter le nombre de copies du gène leu 2d et par conséquent le nombre de copies du vecteur. Le gène de la protéine N a été reproduit par PCR à partir du plasmide pSHVN2. Le premier oligonucléotide CGA CCA TGG AAG GAG GAA TTC GT place un site Ncol Ncol sur le codon initiateur de la protéine N. Cette modification ne change pas l'enchaînement des acides aminés. Le second oligonucléotide CTT GTC GAC TTA GTC Sall AGA GTC CTC GGG place un site Sall en aval du codon terminateur. Le DNA synthétisé est digéré par les enzymes Nicol et Sall, est inséré dans le vecteur intermédiaire pEGT101 ouvert par Ncol et Sall, entre le promoteur ADH2/GAPDH, grâce au site Ncol placé sur l'ATG initiateur, et le terminateur du plasmide intermédiaire pEGT101 grâce au site Sall situé après le codon stop et introduit par transformation dans E. coli. On obtient ainsi un plasmide dénommé pEGT101-SHVN. Les caractéristiques de ce plasmide ont été vérifiées par la digestion par les enzymes de restriction Ncol et Sall qui libère le cDNA de la susdite séquence d'acides aminés sous la forme d'une bande de 1,2 kb. Le fragment BamH1 contenant le promoteur, le gène de la protéine N et le terminateur est à son tour introduite au site unique BamH1 du vecteur navette E. coli-levure pEGTîî0 ; les plasmides sont introduits par transformation et la présence du fragment BamHl dans le vecteur navette est vérifiée par la digestion BamH1 qui fait apparaître une bande de 3,4 kb.Le plasmide ainsi obtenu, pYSHVN est introduit par transformation au PEG dans la souche classique de levure DC04 (a adel leu2-04 cir ).La construction du vecteur pYSHVN est représentée à la figure 3. Le protocole de la fermentation et de l'induction est particulier car l'induction de l'ADH2 est sensible à la répression catabolique. La première phase de la fermentation vise à obtenir une biomasse en maintenant le plasmide. La sélection se fait par complémentation de la mutation leu 2, par conséquent le milieu est le YNB (Yeast nitrogen base without aminoacids Difco 0919-15), avec 3 % de glucose. Le milieu est rendu aussi riche que possible en ajoutant tous les acides aminés à l'exception de la leucine, et les bases azotées. Le temps de génération de la souche dans ce milieu est proche de 4 heures, contre 2 heures seulement dans un milieu complexe. La densité optique atteinte est de 2,5. Les cellules sont ensuite transférées dans un milieu identique, pendant une nuit, où le glucose a été remplacé par du glycérol pour lever la répression catabolique. L'induction se fait dans le milieu riche YM (Yeast Broth Difco 0711-01), en présence de 3 % d'éthanol. La culture est poursuivie jusqu'à une densité optique de 4. A ce moment, les cellules sont récoltées par centrifugation et remises en suspension dans le Tampon Tris-HCl 20 mM EDTA, 10 mM, PMSF (fluorure de méthylphényl-sulfonyl) 1 mM, pH 8,0. Les cellules sont alors brisées par trois passages à la presse de French de manière à obtenir un extrait brut de la séquence en acides aminés. Ainsi que cela ressort de ce qui précède, 1 invention ne se limite nullement à ceux de ses modes de mise en oeuvre, de réalisation et d'application qui viennent d'être décrits de façon plus explicite ; elle en embrasse au contraire toutes les variantes qui peuvent ve nir à l'esprit du technicien en la matière, sans s'écarter du cadre, ni de la portée, de la présente invention. REVEND ICAT IONS 1") Séquence nucléotidique issue de 1'ARN génomique du virus SHV, caractérisée en ce qu'elle comprend le gène codant pour la nucléoprotéine N. 2") Séquence nucléotidique selon la revendication 1, caractérisée en ce qu'elle comprend la séquence en nucléotides et la séquence déduite en amino-acides de formule I ci-après C TTT CAA GTT TGA AAT TCC AAG AAT TTG GAA AGT GAA AGT TGA ACA 46 Met 1 CAG AGT CAT ATC TCA TAA TCG TTG AAC AAA AGA ACT CAG TCG AAG ATG 94 Glu Gly Gly lie Arg Ala Ala Phe Ser Gly Leu Asn Asp Val Arg lie 17 GAA GGA GGA ATT CGT GCA GCG TTT TCA GGC CTG AAT GAT GTT AGG ATT 142 Asp Pro Thr Gly Gly Glu Gly Arg Val Leu Val Pro Gly Glu Val Glu 33 GAC CCC ACC GGT GGA GAG GGA CGG GTA CTT GTA CCT GGT GAA GTG GAG 190 Leu Ile Val Tyr Val Gly Glu Phe Gly Glu Glu Asp Arg Lys Val Ile 49 CTC ATC GTG TAT GTT GGT GAA TTT GGT GAG GAA GAT AGG AAG GTG ATT 238 Val Asp Ala Leu Ser Ala Leu Gly Gly Pro Gln Thr Val Gln Ala Leu 65 GTG GAT GCA CTC TCC GCA CTC GGG GGA CCC CAG ACT GTA CAG GCG TTG 286 Ser Val Leu Leu Ser Tyr Val Leu Gln Gly Asn Thr Gln Glu Asp Leu 81 TCC GTG CTT CTC TCC TAT GTA CTC CAA GGG AAC ACA CAG GAG GAC CTA 334 Glu Thr Lys Cys Lys Val Leu Thr Asp Met Gly Phe Lys Val Thr Gln 97 GAA ACA AAG TGC AAG GTC CTC ACA GAC ATG GGC TTC AAG GTG ACA CAG 382 Ala Val Arg Ala Thr Ser lie Glu Ala Gly Ile Met Met Pro Met Arg 113 GCA GTC AGG GCC ACG AGC ATC GAG GCG GGA ATC ATG ATG CCC ATG AGA 430 Glu Leu Ala Leu Thr Val Asn Asp Asp Asn Leu Met Glu Ile Val Lys 129 GAA CTG GCC CTG ACT GTC AAT GAC GAC AAC CTC ATG GAA ATC GTC AAG 478 Gly Thr Leu Met Thr Cys Ser Leu Leu Thr Lys Tyr Ser Val Asp Lys 145 GGG ACC TTG ATG ACA TGC TCC CTT CTT ACC AAG TAC TCG GTG GAC AAG 526 Met Ile Lys Tyr Ile Thr Lys Lys Leu Gly Glu Leu Ala Asp Thr Gln 161 ATG ATC AAG TAC ATC ACC AAG AAA CTC GGG GAG CTG GCA GAC ACC CAG 574 Gly Val Gly Glu Leu Gln His Phe Thr Ala Asp Lys Ala Ala Ile Arg 177 GGA GTT GGG GAA CTG CAG CAC TTC ACC GCT GAC AAG GCA GCC ATC AGG 622 Lys Leu Ala Gly Cys Val Arg Pro Gly Gln Lys Ile Thr Lys Ala Leu 193 AAA CTC GCA GGG TGT GTG CGT CCC GGG CAG AAG ATC ACC AAG GCC CTC 670 Tyr Ala Phe Ile Leu Thr Glu Ile Ala Asp Pro Thr Thr Gln Ser Arg 209 TAT GCG TTC ATC CTG ACT GAG ATC GCA GAC CCC ACC ACC CAG TCG AGG 718 Val Pro Ser Met Gly Ala Leu Arg Leu Asn Gly Thr Gly Met Thr Met 225 GTC CCG AGC ATG GGG GCG TTG AGA CTC AAC GGG ACA GGA ATG ACC ATG 766 Ile Gly Leu Phe Thr Gln Ala Ala Asn Asn Leu Gly Ile Ala Pro Ala 241 ATT GGG TTG TTC ACC CAG GCC GCC AAC AAC TTG GGC ATT GCC CCG GCA 814 Lys Leu Leu Glu Asp Leu Cys Met Glu Ser Leu Val Glu Ser Ala Arg 257 AAG CTG CTG GAG GAC CTC TGC ATG GAG TCC CTG GTT GAG TCA GCC AGA 862 Arg lie Ile Gln Leu Met Arg Gln Val Ser Glu Ala Lys Ser lie Gln 273 CGG ATC ATC CAG TTG ATG AGA CAG GTG TCA GAG GCG AAG TCC ATC CAA 910 Glu Arg Tyr Ala Ile Met Met Ser Arg Met Leu Gly Glu Ser Tyr Tyr 289 GAG CGC TAC GCC ATC ATG ATG AGT CGG ATG CTG GGA GAG TCC TAC TAC 958 Lys Ser Tyr Gly Leu Asn Asp Asn Ser Lys lie Ser Tyr lie Leu Ser 305 AAG TCG TAT GGA CTC AAT GAC AAC TCC AAG ATC TCT TAC ATT CTG TCA 1006 Gln Ile Ser Gly Lys Tyr Ala Val Asp Ser Leu Glu Gly Leu Glu Gly 321 CAG ATC AGT GGG AAG TAC GCA GTG GAC TCC CTG GAA GGC CTG GAG GGG 1054 Ile Lys Val Thr Glu Lys Phe Arg Glu Phe Ala Glu Leu Val Ala Glu 337 ATC AAG GTG ACA GAG AAG TTC CGC GAG TTC GCT GAG CTT GTT GCA GAA 1102 Val Leu Val Asp Lys Tyr Glu Arg Ile Gly Glu Asp Ser Thr Glu Val 353 GTC CTG GTG GAC AAG TAC GAG AGG ATT GGA GAG GAC AGC ACG GAG GTC 1150 Ser Asp Val Ile Arg Glu Ala Ala Arg Gln His Ala Arg Arg Thr Ser 369 TCA GAT GTC ATC AGG GAG GCG GCC AGA CAG CAC GCG CGC AGG ACA TCT 1198 Ala Lys Pro Glu Pro Lys Ala Arg Asn Phe Arg Ser Ser Thr Gly Arg 385 GCC AAG CCA GAG CCA AAG GCC CGC AAC TTC AGG AGC TCC ACC GGA AGG 1246 Gly Arg Glu Gln Glu Thr Gly Glu Ser Asp Asp Asp Asp Tyr Pro Glu 401 GGA AGG GAG CAG GAG ACG GGG GAG TCC GAT GAT GAC GAC TAC CCC GAG 1294 Asp Ser Asp *** GAC TCT GAC TAA AAG GCA CTC CCG TCT CAT AAC CAA CAT AGA TAG AAA 1342 AAA A ainsi que les séquences dérivées de celle-ci et les fragments de ladite séquence et des séquences dérivées. 3 ) Produit de transcription du virus SHV, caractérisé en ce qu'il est constitué d'un fragment monocistronique correspondant aux nucléotides 1-1346 de la séquence de formule (I) selon la revendication 2, associé à un poly A et en ce qu'il code pour la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci. 4 ) Fragment ou combinaison de fragments d'une séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il code pour un peptide ou un fragment de peptide du virus SHV, éventuellement associé à un segment poly A. 5 ) Fragment selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'il comprend 105 paires de bases et correspond aux nucléotides 1-105 de la séquence de formule I selon la revendication 2. 6 ) Fragment selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'il comprend 1235 paires de bases, est dénommé SHV-N1 et correspond aux nucléotides 101-1336 de la séquence de formule I selon la revendication 2. 7 ) Fragment selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'il comprend 1346 paires de bases, est dénommé SHV-N2 et correspond aux nucléotides 1-1346 de la séquence de formule I selon la revendication 2. 8 ) Fragment selon la revendication 4, caractérisé en ce qu'il comprend 1214 paires de bases, code pour la nucléoprotéine N du virus 51w qui comprend 404 amino-acides et correspond aux nucléotides 92-1306 de ladite séquence de formule I. 9 ) Oligonucléotides, caractérisés en ce qu'ils sont constitués par un fragment d'une séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 8 et en ce qu'ils répondent à l'une quelconque des formules 1 à 10 ci-après (1) S 'TGCTTCTCTCCTATGTAC (2) 5'GTGTGCGTCCCGGGCAGAAGATCACC (3) S'CCCCACCACCCAGTCGA (4) 5' GGACCTCTGCATGGAGTCCC (5) 5' GCCAAGCCAGAGCCAAAG (6) 5'TCTTCGACTGAGTTC (7) 5'AACATACACGATGAGCTC (8) S'GGTGATCTTCTGCCCGGGACGCACAC (9) 5'TCCTGTCCCGTTGAGTCT (10) 5'GTCAGAGTCCTCGGGGTAGTC 10 ) Sondes nucléotidiques, caractérisées en ce qu'elles comprennent une séquence nucléotidique ou un fragment de celle-ci selon l'une quelconque des revendications 1 à 9, éventuellement marqué à l'aide d'un marqueur tel qu'un isotope radioactif, une enzyme appropriée ou tout autre substance non radioactive appropriée. 11") Sondes selon la revendication 10, caractérisées en ce qu'elles sont choisies dans le groupe qui comprend les oligonucléotides de formule (1) à (5), qui s'hybrident spécifiquement avec l'ARN génomique du virus SHV. 12 ) Sondes selon la revendication 10, caractérisées en ce qu'elles sont choisies dans le groupe qui comprend les oligonucléotides de formule (6) à (10), qui s'hybrident spécifiquement avec l'ARNm du virus SHV. 13 ) Paires d'amorces pour la synthèse d'un ADNc ou d'un ARN de virus SHV, caractérisées en ce que chaque amorce comprend une séquence ou un fragment de séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 9. 14 ) Paires d'amorces selon la revendication 13, caractérisées en ce qu'elles sont constituées par un oligonucléotide de formule (1) apparié à un oligonucléotide de formule (10). 15 ) Peptide et/ou fragment de peptide, caractérisé en ce qu'il est codé par une séquence nucléo tidique ou une combinaison de plusieurs fragments nucléotidiques selon l'une quelconque des revendications 1 à 8. 16 ) Peptide selon la revendication 15, caractérisé en ce que ledit peptide est codé par le gène de la nucléoprotéine N, comporte 404 amino-acides et présente un poids moléculaire de 44590 Da. 17 ) Peptide selon la revendication 16, caractérisé en ce que ladite nucléoprotéine présente une séquence en acides aminés qui répond à la formule II ci après Mét-Glu-Gly-Gly-Ile-Arg-Ala-Ala-Phé-Ser-Gly-Leu-Asn-Asp- Val-Arg-Ile-Asp-Pro-Thr-Gly-Gly-Glu-Gly-Arg-Val-Leu-Val- Pro-Gly-Glu-Val-Glu-Leu-Ile-Val-Tyr-Val-Gly-Glu-Phé-Gly- Glu-Glu-Asp-Arg-Lys-Val-Ile-Val-Asp-Ala-Leu-Ser-Ala-Leu- Gly-Gly-Pro-Gln-Thr-Val-Gln-Ala-Leu-Ser-Val-Leu-Leu-Ser- Tyr-Val-Leu-Gln-Gly-Asn-Thr-Gln-Glu-Asp-Leu-Glu-Thr-Lys- Cys-Lys-Val-Leu-Thr-Asp-Mét-Gly-Phé-Lys-Val-Thr-Gln-Ala- Val-Arg-Ala-Thr-Ser-Ile-Glu-Ala-Gly-Ile-Mét-Mét-Pro-Mét- Arg-Glu-Leu-Ala-Leu-Thr-Val-Asn-Asp-Asp-Asn-Leu-Mét-Glu- Ile-Val-Lys-Glyl30-Thr-Leu-Mét-Thr-Cys-Ser-Leu-Leu-Thr Lys-Tyr-Ser-Val-Asp-Lys-Met-Ile-Lys-Tyr-Ile-Thr-Lys-Lys- Leu-Gly-Glu-Leu-Ala-Asp-Thr-Glnl61-Gly-Val-Gly-Glu-Leu Gln-His-Phe-Thr-Ala-Asp-Lys-Ala-Ala-Ile-Arg-Lys-Leu-Ala- Gly-Cys-Val-Arg-Pro-Gly-Gln-Lys-Ile-Thr-Lys-Ala-Leu-Tyr- Ala-Phe-Ile-Leu-Thr-Glu-Ile-Ala-Asp-Pro-Thr-Thr-Gln-Ser- Arg-Val-Pro-Ser-Met-Gly-Ala-Leu-Arg-Leu-Asn-Gly-Thr-Gly- Met-Thr-Met-Ile-Gly-Leu-Phe-Thr-Gln-Ala-Ala-Asn-Asn-Leu- Gly-Ile-Ala-Pro-Ala-Lys-Leu-Leu-Glu-Asp-Leu-Cys-Met-Glu- Ser-Leu-Val-Glu-Ser-Ala-Arg-Arg-Ile-Ile-Gln-Leu-Met-Arg- Gln-Val-Ser-Glu-Ala-Lys-Ser-Ile-Gln-Glu-Arg-Tyr-Ala-Ile- Met-Met-Ser-Arg-Met-Leu-Gly-Glu-Ser-Tyr-Tyr-Lys-Ser-Tyr- Gly-Leu-Asn-Asp-Asn-Ser-Lys-Ile-Ser-Tyr-Ile-Leu-Ser-Gln- Ile-Ser-Gly-Lys-Tyr-Ala-Val-Asp-Ser-Leu-Glu-Gly-Leu-Glu- Gly-Ile-Lys-Val-Thr-Glu-Lys-Phe-Arg-Glu-Phe-Ala-Glu-Leu- Val-Ala-Glu-Val-Leu-Val-Asp-Lys-Tyr-Glu-Arg-Ile-Gly-Glu Asp-Ser-Thr-Glu-Val-Ser-Asp-Val-Ile-Arg-Glu-Ala-Ala-Arg- Gln-His-Ala-Arg-Arg-Thr-Ser-Ala-Lys-Pro-Glu-Pro-Lys-Ala Arg-Asn-Phe-Arg-Ser-Ser-Thr-Gly-Arg-Gly-Arg-Glu-Gln-Glu- Thr-Gly-Glu-Ser-Asp-Asp-Asp-Asp-Tyr-Pro-Glu-Asp-Ser-Asp (Il) 18 ) Peptide, caractérisé en ce qu'il comprend 154 amino-acides et correspond au fragment COOH terminal de la séquence de formule II selon la revendication 17. 19 ) Vecteur recombinant de clonage et/ou d'expression, caractérisé en ce qu'il comprend une séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 8. 20 ) Vecteur selon la revendication 19, caractérisé en ce qu'il est constitué par un plasmide approprié comprenant une origine de réplication, au moins un marqueur de sélection et une séquence nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, lequel vecteur est un vecteur de clonage. 21 ) Vecteur selon la revendication 20, caractérisé en ce que ledit vecteur de clonage est constitué par un plasmide pUC13 dans lequel est insérée la séquence SHV-N2 de 1346 paires de bases selon la revendication 7, ledit plasmide étant dénommé pSHV-N2. 22 ) Vecteur selon la revendication 21, caractérisé en ce que la séquence SHV-N2 est insérée au niveau du site Sma I dudit plasmide. 23 ) Vecteur selon la revendication 20, caractérisé en ce que ledit vecteur de clonage est constitué par un plasmide pBS dans lequel est insérée la séquence SHV-N1 de 1235 paires de bases selon la revendication 6, ledit plasmide étant dénommé pSHV-N1. 24 ) Vecteur selon la revendication 23, caractérisé en ce que la séquence SHV-N1 est insérée au niveau du site EcoR I dudit plasmide. 25 ) Vecteur selon la revendication 19, caractérisé en ce qu'il est constitué par un vecteur recombinant approprié comprenant en particulier une origine de réplication dans un microorganisme hôte approprié, notamment une bactérie ou une cellule eucaryote, au moins un gène dont l'expression permet la sélection soit des bactéries, soit des cellules eucaryotes ayant reçu ledit vecteur, un promoteur permettant l'expression des gènes dans lesdites bactéries ou cellules eucaryotes, et dans lequel est insérée une séquence nucléotidique ou un fragment de séquence selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, lequel vecteur est un vecteur d'expression d'un peptide, d'un fragment de peptide ou d'une combinaison de fragments de peptides du virus SHV. 26 ) Vecteur selon la revendication 25, caractérisé en ce que ledit vecteur d'expression est constitué par un plasmide pATH1 dans lequel est inséré, en phase au niveau de son site Eco RI, le fragment Eco RI du plasmide pSHV-N2 selon la revendication 21 ou la revendication 22. 27 ) Vecteur selon la revendication 25, caractérisé en ce que ledit vecteur d'expression est constitué par un plasmide pUEX2 dans lequel est inséré, en phase au niveau de son site Sma I, le fragment Eco RI du plasmide pSHV-N1 selon la revendication 23 ou la revendication 24. 28 ) Produit d'expression de la nucléoprotéine N, caractérisé en ce qu il est exprimé dans un vecteur d'expression recombinant selon l'une quelconque des revendications 25 à 27. 29 ) Produit d'expression selon la revendication 28, caractérisé en ce qu'il comprend la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci et la ss-galactosidase ou un fragment de celle-ci et est reconnu par des anticorps monoclonaux spécifiques de la protéine N. 30 ) Produit d'expression selon la revendication 28, caractérisé en ce qu'il comprend la nucléopro téine N du virus de la 511V ou un fragment de celle-ci et le trpE ou un fragment de celui-ci et est reconnu par des anticorps monoclonaux spécifiques de la protéine N. 31 ) Cellule hôte appropriée obtenue par transformation génétique, caractérisée en ce qu'elle est transformée par un vecteur d'expression selon l'une quelconque des revendications 25 à 27. 32 ) Cellule hôte selon la revendication 31, caractérisée en ce que la cellule hôte est notamment Sac charomyces cerevisiae transformée par un vecteur d'expression selon l'une quelconque des revendications 25 à 27. 33 ) Processus d'expression d'un peptide selon l'une quelconque des revendications 15 à 18 ou 28 à 30, caractérisé en ce que la cellule hôte résultant de la transformation avec un vecteur contenant une séquence nucléotidique ou un fragment de celle-ci codant pour une protéine comprenant la nucléoprotéine N ou un fragment de celle-ci, est cultivée de manière à produire et accumuler ledit peptide, qui est ensuite collecté. 34 ) Composition à pouvoir immunogène et/ou protecteur, caractérisée en ce qu'elle comprend un peptide selon l'une quelconque des revendications 15 à-18 ou 28 à 30, éventuellement associé à au moins une autre substance immunogène ou immunostimulante et/ou à un véhicule pharmaceutiquement acceptable. 35 ) Composition selon la revendication 34, caractérisée en ce qu'elle comprend un peptide selon l'une quelconque des revendications 15 à 18 ou 28 à 30, associé à la protéine G du virus de la 511V ou un à fragment de celle-ci. 36 ) Composition à pouvoir immunogène et/ou protecteur, caractérisée en ce qu'elle comprend une cellule hôte transformée selon la revendication 31 ou la revendication 32, inactivée de manière appropriée. 37 ) Composition selon la revendication 36, caractérisée en ce qu'elle comprend du Saccharomyces cerevisiae transformé par un vecteur d'expression selon l'une quelconque des revendications 25 à 27. 38 ) Procédé de détection du virus SHV, caractérisé en ce qu'il consiste à détecter un virus 511V à l'aide d'au moins une sonde nucléotidique ou un fragment de sonde nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 10 à 12, en mettant en présence l'échantillon à analyser avec ladite/lesdites sondes nucléotidiques, à laquelle/auxquelles se lie l'ARN génomique ou les produits de transcription du virus SHV, si de tels produits sont présents dans l'échantillon, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié, notamment EA, RA, fluorescence. 39 ) Procédé selon la revendication 38, caractérisé en ce que préalablement à l'hybridation avec lesdites sondes, on amplifie la séquence nucléique à détecter (ARN génomique ou ARN messager du virus 511V notamment) par la méthode d'amplification dite PCR (réaction de polymérisation en chaîne en présence d'une polymérase appropriée, notamment la Taq polymérase) en utilisant une paires d'amorces selon la revendication 13 ou la rvendi- cation 14. 40 ) Procédé selon la revendication 39, caractérisé en ce que la paire d'amorces est de préférence l'oligonucléotide de formule (1) apparié à l'oligonucléotide de formule (10). 41 ) Procédé de détection d'anticorps antivirus SHV, caractérisé en ce qu'il consiste à détecter les anticorps anti-virus 511V éventuellement présents dans un échantillon biologique à l'aide d'un peptide ou fragment de peptides selon l'une quelconque des revendications 15 à 18, éventuellement fixé sur un support solide approprié, en mettant en présence ledit échantillon biologique avec ledit/lesdits peptides ou fragment(s) de peptides, auxquels se lient les anticorps anti-virus 511V si de tels anticorps sont présents dans l'échantillon à analyser, la lecture du résultat étant révélée par un moyen approprié, notamment EIA, RIA, fluorescence. 42 ) Kit, prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection du virus SHV, caractérisé en ce qu'il comprend outre des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins une sonde et/ou fragment de sonde nucléotidique selon l'une quelconque des revendications 10 à 12 et éventuellement des doses appropriées d'au moins deux amorces selon la revendication 13 ou la revendication 14. 43 ) Kit, prêt à l'emploi, pour la mise en oeuvre du procédé de détection d'anticorps anti-virus SHV, caractérisé en ce qu'il comprend, outre des quantités utiles de tampons appropriés pour la mise en oeuvre de ladite détection, des doses appropriées d'au moins un peptide et/ou un fragment peptidique selon l'une quelconque des revendications 15 à 18. 44 ) Application des séquences nucléotidiques selon l'une quelconque des revendications 1 à 8 ou des fragments de celles-ci, à l'obtention d'animaux génétiquement modifiés.