FR 2023699 A1 19700821 FR 6939670 A 19691118 La présente invention concerne une composition détergente alcaline contenant un enzyme, utile comme composition de blanchissage et de trempage, contenant un détergent organique synthétique, un adjuvant alcalin, un enzyme dérivé du btreptomyces rectus var. proteolyticus A CC 21067 thermophile, et, éventuellement, un agent de blanchiment oxydant. On connait l'utilisation d'enzymes dans des compositions détergentes, comme le montrent, par exemple, le brevet des Etats- Unis d'Amérique 1 882 279, délivré le il octobre 1932, le brevet des Etats-Unis d'stérique 3 451 935, délivré le 24 juin 1969, le brevet britannique 814 772 publié le'10 juin 1959, et le brevet d'Allemagne de l'est 14 296 publié le 6 janvier 1958. En plus, un article dans Seifen, Ole Fette, achse 88, ïo. 24, pages 789 793 (Novembre, 1962) de Jaag décrit des compositions détergentes contenant des enzymes. On ajoute des enzymes, qui sont des catalyseurs -organi- ques produits par des cellules vivantes, à des compositions détergentes pour aider et accrottre le rôle du détergent dans l'action d'élimination des salissures et des taches. En leur qualité de ca talyseurs, actifs biologiquement, les enzymes dégradent ou décomposent des salissures et des taches, par exemple, de protéines en peptides solubles dans l'eau que le détergent peut alors plus facilement éliminer. L'attaque et la dégradation des salissures et des taches protéiniques de cette façon évite que ces taches et salissures ne servent d'agents de fixation pour d'autres salissures, et le procédé de nettoyage et de lavage en est amélioré dans son ensemble. Contrairement à la manière dont agissent les enzymes, un détergent attache sa partie hydrophobe aux particules de salissure tandis que sa partie hydrophile s'oriente vers la phase aqueuse. C'est de cette façon qu'un détergent aide à éliminer des particules de salissure et de crasse ordinaires au cours d'un procédé de lavage. Ce mécanisme de détergence est moins-efficace pour éliminer des taches comme celles de sans, de lait, de restes alimentaires et autres protéines, d'hydrates de carbone, de lipides, etc ... Un agent de blanchiment oxydant, comme le perborate de sodium, agit differemment à la fois des enzymes et des détergents dans sa manière d'éliminer les taches et de procurer des améliorations dans le nettoyage et la blancheur.Un but de la présente invention est de fournir une composition detergente qui procure les avantages de ces trois ingrédients, à savoir des enzymes, des détergents (y compris des adjuvants) et des agents de blanchiment oxydants comme le perborate de sodium. Les enzymes sont sélectifs et efficaces catalytiquement vis-à-vis de différents types de taches et de salissures. De la même manière que dos enzymes protéolytiques sont efficaces vis-àvis des taches de proteines, d'autres enzymes dégradent les hydrates de carbone (amylases) et les lipides (lipases). Bien que l'on connaisse depuis un certain temps, les avantages qu'il y a à utiliser des enzymes dans des compositions détergentes, il est demeure difficile d'obtenir de telles compositions qui réussissent à tous points de vue. On est en présence de nombreux problèmes dans la formulation de compositions détergentes contenant des enzymes. Parmi les facteurs à considérer se trouvent le type d'enzyme utilisé et sa compatibilité avec les détergents, les adjuvants et d'autres ingrédients ordinaires qui sont souhaitables dans une composition détergente complète, comme des agents de blanchiment oxydants, ainsi que les conditions d'utilisation. La plupart des compositions détergentes destinées à des compositions de trempage et de blanchissage sont alcalines et confèrent aux solutions de lavage des pH dans un domaine alcalin. La raison en est que l'on considère généralement que l'on obtient un meilleur nettoyage dans des conditions alcalines. De plus, on admet très généralement les avantages qu'il y a à utiliser de l'eau chaude. alors qu'une alcalinité élevée, des conditions de température d'eau tres chaude, et des compositions de blanchiment ont fait partie des objectifs des créateurs'de détergents, il est également vrai que ces conditions sont trop sévères pour la plupart des enzymes.On sait que les enzymes sont très sensibles au pS, aux temperatures élevées, aux agents de blanchiment, et même à l'eau elle-même. 'est ainsi qu'est resté posé le problème de savoir formuler une composition détergente qui combinerait les avantages d'un pH élevé et d'une action de blanchiment, et qui en même temps fournirait l'avantage de l'activité enzymatique. On doit prendre ces conditions en considération en matière de lavage; cependant, l'enzyme peut aussi être désactive quand il est empaqueté dans un carton de détergent, lors d'un stockage prolongé. L'humidité, et encore une fois un pH élevé, une forte température et un agent de blanchiment oxydant meuvent chacun agir pour dé truire un enzyme, même dans un paquet. Ceci n'est pas souhaitable, car si l'enzyme n'est pas suffisamment stable et résistant à l'attaque dans ces conditions, on ne fournira pas au consomnateur l'avantage recherché d'une composition détergente contenant un enzyme au moment de l'utilisation. On peut voir que la nature générale des problèmes liés à l'incorporation satisfaisante d'un enzyme dans une composition détergente est reconnue par la technologie dans un article du Dr. Howard E. orne, Président, Enzymes, Inc., intitulé : he role of enzymes in Detergent Products", Detergent Age, septembre 1968. quand on n'ajoute pas d'enzymes à une formu le détergente, le pZ n'est pas un problème, et on peut ajouter à la fois des agents de blanchiment et. des a gents da blanchiment optique pour obtenir des résultats optima. L'addition d'enzymes nécessite cependant de res ter dans une serie de paranètres physiques et chimiques bien etablis, qui permettent à la molécule-d'enzyme de fonctionner sans être désactivée par la présence d'ingré dients antagonistes. Les enzymes dont dispose l'industrie des détergents sont des molécules de protéine fragiles, ce qui fait que leur activité peut être vite détruite quand elles sont soumises à des conditions défavorables. Le pH autant que la température sont d'une im portance primordiale pour conserver leur stabilité. En général, le domaine de pE le plus actif va de 6,0 à 9,5. Une exposition à des pH supérieurs ou inferieurs à cette gamme dénature rapidement la molécule de protéine et activité décroit brutalement avec une baisse corres pondante de l'efficacité hydrolytique ". De De telles combinaisons, une fois dissoutes à leurs concentrations d'utilisation, ne devraient pas donner un p,i supérieur à 9,5-1G. es formulations incorrectes, en particulier avec des silicates alcalins, des phosphates alcalins et des carbonat@s alcalins peuvent donner des valeurs de pn très élevées, supérieures à 10,5, qui sont extremelent destructrices et qui ne sont pas recomman dées Des agents de blanchiment comme des perbo rates, des peroxydes ou des composés contenant du chlore actif, annihilent fortement la réaction des enzymes pro téolytiques, et ils doivent pour cette raison être eli- minés de toutes les foriaulations proposées Du fait des nombreux obstacles décrits ci-dessus, on peut facilement apprécier la difficulté de réalisation d'une composition détergente efficace contenant un enzyme. On a découvert à présent un enzyme qui possède d'une f & çon unïque les caractéristiques qui permettent d'atteindre chacun des objectifs précédents. C'est-à-dire que l'on a élaboré pour la première fois un enzyme à partir du Streptomyces rectus variété proteolyticus thermophile, qui est stable et conserve son activité dans une composition détergente ayant un ph alcalin élevé, par exemple supérieur à 8, et meme dans la gamme de 9,5 à 12. et enzyme est également résistant à l'attaque par des agents de blanchiment oxydants comme le perborate de sodium.L'enzyme est aussi stable vis-à-vis do l'hydrolyse. I1 est également capable d'une façon unique de supporter les effets défavorables d'une haute tem- pérature. Et, outre sa stabilité dans ces conditions qui désactivent de façon notable d'autres enzymes, l'enzyme protéolytique de la présente invention est remarquablement efficace. m d'autres termes, dans une composition détergente comme on en décrit ici, une petite quantité d'un enzyme protéolytique provenant d'un Streptomyces therophile donne des résultats de nettoyage étonnamment supérieurs à ceux d'une quantité égale d'autres enzymes protéolytiques connus.Il. faut une quantité nettement plus importante d'un enzyme protéolytique classique pour obtenir le meme degré de nettoyage que celui atteint pas une composition détergente de la présente invention telle qu'elle est décrite ici qui utilise un enzyme particulier dérivé d'un Streptomyces. Plus simplement, une petite quantité de l'enzyme dérivé du btreptomyces rectus variété proteolyticus thermophile dépasse nettement les résultats de quantités plus importantes d'autres enzymes protéolytiques. ainsi, la présente invention rend possible une composition détergente très efficace et efficiente qui offre en ne temps les avantages de nettoyage optimum de compositions détergentes fortement alcalines, le pouvoir de nettoyage suppléniantaire d'un ingrédient enzyme, et, si on le désire, l'avantage de nettoyai d'un agent de blanchiment oxydant co le perborate de sodium Un atteint les objectifs précédents conformément à la présente invention par une composition détergente alcaline qui comprend un détergent synthétique organique soluble dans l'eau et un adjuvant alcalin dans un rapport de masses de 10/1 à 1/30,de préférence environ 5/1 à 1/20, de 0,0025% à 10%,de préférence 0,003% à 2% et de préférence encore à 3% d'un enzyme protéolyti- que dérivé du Streptogyces rectus var.proteolyticus ATCC No21067 thermophile,et de 0% à 60% d'un agent de blanchiment oxydant,la dite composition ayant un pH situé dans la gamme de 8 h l2.Com- me signalé ci-dessus,cette composition donne de façon inattendue de bons résultats de de nettoyage et d'aliminationde taches dans des conditions de blanchissage et de trempage qui avaient précédemment tendance à désactiver les composants enzymatiques connus jusqu'ici. La composition de la présente invention a plusieurs formes et modes de réalisation spécifiques qui sont décrits et illustra plus en détails ci-dessous. La découverte qu'un enzyme protéolytique dérivésdu Streptomyces rectus var.proteolyticus thermophile ATCC No.21067 est capable de conserver son activité enzymatique nonobstant les conditions sévères rencontrées dans la formulation et l'utilisation d'une telle composition détergente est la base de la présente invention.L'ensyme élaboré à partir de cet organisme a une thermostabilité ,une stabilité vis-à-vis du pH et de l'hydrolyse uniques,tant à l'usage qu'au cours d'un stockage prolongé quand il est formulé conformément aux directives de la présente invention.De plus,il n'est pas désactivé par un agent de blanchiment oxydant comme le perborate de sodium. La nécessité d'un enzyme qui conserve son activité dans des conditions de pH élevé est en partie accentuée par le fait que des pli élevés correspondent généralement à un meilleur nettoyage dans l'ensemble.Des dtergents et des adjuvants,et particulièrement les sels de l'acide nitrilotriacétique se comportent au mieux à des pli supérieurs,à savoir dans la gramme de pH de O à 12, et particulièrement dans la gamme de 9,5 à 12. On fournit actuellement une composition détergente qui a une performance d'ensemble supérieure en tant que composition de blanchissage et de trempage. "Com-position de trempa0e" est un terme cue l'on emploie pour décrire une composition que l'on ajoute à de l'eau dans laquelle on met des tissus salis et tachas et que l'on rampe avant un cycle de blanchissage ordinaire. La technologie décrit une telle étape sous le non d'étape de trempage ge ou de pré-trempage.Pour être efficace dans une pareille utilisation,un enzyme doit titre suffisamment stable vis-à-vis de l'exposition à l'eau pendant des périodes d'une nuit, de l'expo- sition à un système aqueux fortement alcaline et/ou de l'exposition à la chaleur selon la température de la solution de lavage ou de trempage, ainsi que stable en présence d'un agent de blanchiment oxydant.Conformément à la présente invention, un enzyme de rivé du Streptomyces ictus var. proteolyticus ATCC 1067 thernophile est éminemment bien adapté à de tels usges contrairement aux enzymes connus précédemment, par exemple des protéases dérivées d'un microorganisme Bacillus subtilis. On peut obtenir une culture de ltorganisme vivant, Streptomyces rectus var. proteolyticus, à partir duquel est élaboré l'enzyme conformément à la présente invention, de la collection permanente de l'American Type Culture Collection, 12301 Parklawn Drive, Rockville, Maryland, U.S.A. On a attribué à cette souche le numéro sTCC No 21067. L'apparence de cet organisme, sa caractérisation microscopique et ses caractéristiques physiologiques sont décrites pour ltessentiel ici. En décrivant la composition détergente à laquelle se rapporte la présente invention, on donne ci-dessous une description du composant enzyme, du détergent synthétique organique, de l'in grédient adjuvant alcalin, et de l'agent de blanchiment oxydant. On utilise le terme "composition datergente" dans cette description dans un sens général englobant à la fois une composition détergente de trempage, par exemple de prétrempage, et détergente plus ou moins renforce, sous n'importe quelle forme physique, par exemple solide et liquide . Bn d'autres termes, on peut utiliser la composition décrite ici dans toute application où l'on souhaite une activite enzyzatique pour éliminer les taches et les salissures. Un mode d réalisation préféré se présente sous forme d'une composition de trempage ou d'une composition de blanchissage. On peut éventuellement utiliser la composition d'abord comme composition de trempage, puis laver alors les tissus dans la meAme solution. I1 faut remarquer que, selon les normes de formulation classiques, une teneur en enzyme de 10 % est élevée. Ordinairement, la quantité d'enzyme utilisée est inférieure à 10 , et typiquement inférieure à environ 3 %. Dans la réalisation de la présente invention, on doit faire: attention à ce que pour aucune composition spécifique la quantité d'enzyme ne soit d'une importance telle que l'autolyse de l'enzyme entre en jeu.Si on utilise des quantits excessives d'enzyme, il est possible que l'en zyme se dégrade lui-même.Etant donné que l'enzyme décrit ici a une efficace telloment unique, on ne doit en utiliser que de petites quantités pour atteindre de hauts degres d'élimination des salissures et des taches,si bien que le problème de l'autolyse pout être évité pratiquement. L'enzyme qui procure les avantages uniqu@s de la présente invention est un protéase @roduite ct élaborée à )ar-ti- d'un ou oranisme d'espèce Streptomyces thermophile isolé à partir d'un sol;plus précisement,la souche de cet organisme est appelée Straptomyces rectus var.proteolyticus thermophile On utilise également ici dos ex pressions abregees telles que "ATCC 21067" ou "S.rectus var.protéolyticus"pour désigner l'organisme Streptomyces rectus var.protéolyticus thermophile.Cet organisme a été isolé par le Central Research Institute de la Kikkoman Shoyu Company,Ltd.,Noda-Chi,Chiba-Ken,Japon,et,comme on l'a noté ci-dessus,est en dépôt dans l'American Type Culture Collection où on lui a donné le numéro ATCC No.21067. Cet enzyme protéolytique alcalin est identique à l'enzyme protéolytique alcalin obtenu à partir de la souche 1689 du Streptomyces thcrmophile par le Central Reserach Institute of Kikkoman Shoyu Company Ltd. L'organisme et ses caractéristiques,ainsi qu'un procédé pour obtenir et récupérer la préparation d'enzyme, sont décrits dans les réf@rences de littérature suivantes. 1.Agr.Biol.Chem.,Vol.28,No.12,p.884-895,1964,Studies on the Proteolytic Enzymes of Thermophilic Streptomyces,Part.I.Purification and Some properties,par Kiyoshi @izusawa,Eiji Ichishima et Fumihiko Yoshida,Central Research Institute de la Kikkoman shoyu Company,@oda-Chi, Chiba-Ken. 2.Agr.Biol.Chem.,Vol.30, NoI,p.35-41,1966,Studies on the Proteolytic Enzymes of Thermophilic Streptomyces PartII. Identificaof the Organism and Some conditions of Protease Formation,par Kiyoshi Mizusawa,Eiji Ichishima,et Fumihiko Yoshida,Central Research Institute de la Kikkoman Shoyu Company,Noda-City,Chiba-Prefecture. 3.Applied Microbiolog@,@@rs 1969,p.366-371,Vol.17,No.3.Ame- ricam Society for @icrobiology,@roduction of Thormostable Alkaline Proteases by Thermophilic Stroptomyces,by Kiyoshi Mizusawa,Eiji Ichishima,et Fumihiko Yoshida,Central Research Institute de la Kikkoman Shoyu Company,Ltd.,Noda-Chi,Chib@-Ken,Japon. Afin d'aider . la compr@he@sion de la présente invention,on utilise ici deux expressions différentes pour distinguer des échantillons purs et bruts de préparations d'enzyme provenant du Streptomyces utilisées et considérées ici.L'expression "enzyme protéolytique provenant du Streotomyces rectus.var.proteolyticus thermophile" représente une forme pratiquement pure de l'enzyme.L'expression"protéase TP"est employée pour désigner une forme relativement brute d'une préparation d'enzyme récupérée d'un processus de fermentation avec l'organisme ATCC 21067,préparation qui peut contenir jusqu'à 75% en poids,de préférence de 1% environ à 50% de l'enzyme protéolytique actif,le reste étant de 25% à 99% ou de 50% à 99% de produits organiques ou minéraux inortes.La protease TP,c'est-à-dire la préparation d'enzyme extrêmement utile nais relativement rossière provenant d'un processus de fermentation de l'ATCC 21067,outre le fait. qu'elle contient l'ingrédient protéolytique actif enzymatiquement, contient aussi certains ingrédients organiques et minéraux spécifiés ci-après.En utilisant le nom de Protease TP pour désigner un produit enzyme"brut"ou"relativement brut"d'une réaction de fermentation,on utilise le terme"brut"dans un large contexte qui englobe une préparation d'enzyme utile à n'importe quel st@be de purification en- tre le bouillon de fermentation original,d'une part,et un enzyme protéolytique pratiquement pur d'autre part.La composition du produit de fermentation fines contenant l' enzyme varie selon le procédé de récupération particulier utilisé,le milieu nutritif spécifique u tilisé@ pour la fermentation et tous les ingrédients supplémentaires ajoutés pour obtenir un enzyme ayant un degré normalisé d'activité protéolytique.Pour comprendre la présente invention,la Protease TP est constituée essentiellement de 1% à 75% d'un enzyme protéase ac tîf,le reste comprenant de 25% à 99% de produits organiques et min- raux inertes.On peut récupérer l'onzyme protéolytique pur à partir d'une préparation d'enzyme brut,à savoir de protease TP,par l'un quelconque de plusieurs procédés convenables,ou bien utiliser la Protease TP qui est extrêment utile en elle-même. DESCRIPTION DU STREPTOMYCES RECTUS VAR. PROTEOLYTICUS ATCC 21067 THERMOPHILE ET DE LA PROTEASE TP. On décrit maintenant l'organisme dans s@s principaux détails ainsi que le bouillon de fermentation qui conticnt les protéines actives enzymatiquement, c'est-à-dire les protéases. On obtient une préparation d'enzyme Protease TP en inoculant le S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 thermophile dans un milieu de culture qui contient une concentration convenable de sources nutritives composées de substances ninçrales et de sources de carbone et d'azote, etc ... On réalise un traitement de culture pour produire une préparation d'enzyme ayant une activité protéo- lytique (protéase) dans le milieu de culture, que l'on récupère ensuite et que lton raffine. Dans le table@u suivant, on présente quelques propriétés mycologiques du S. rectus var. proteolyticus ATCC c1067. Une description plus détaillee se trouve dans las journaux techniques entionns ci-dessus. TABLEAU I. h. Caractéristiqucs eorphologiques. S. rectus var. prcteolyticus Mycélium Forne de raneaux courts sur une base mono-axiale, pres que complètement convertis an chaînes de spores. Forme de lignes droites ou d'ondu lations, ayant une longueur de l'ordre de 25 à 50 , et une couleur blanche. Spore Forte ronde ayant un diamè- tre de 0,8 à 1,2 . Substrat de mycélium Forme de longues bronches en trelacées, pas de parois la telles, et pas de spores de base. B. Caractéristiques de culture. (auf indications contraires, on a note" des observations sur une culture effectuée pendant 3 jours à 500C) 1. Milieu de culture agar d Czapek Croissence Incolore, faible et se ré pand mince. Mycélium Faible en quantité, et blanc. Figments solubles N'en produit aucun 2. Milieu de culture agar glycérol-asparagine Croissance Blanc à brun-pale Mycélium Blanc. Pigments solubles Aucun. TABLEAU I (suite). B. Caractéristiques de culture. S. rectus var. proteolyticus. 3. Milieu de culture amidon-agar Croissance Jaune-brun, abondant et lisse. Mycéluium Blanc crayeux. Poudreux et a bondant. Pigments solubles Jaune-pale. 4. Cellulose Ne se décompose pas. CONDITIONS DE CULTURE POUR LE S. RECTUS VAR. PROTEOLYTICUS. I1 est nécessaire que la composition d'un milieu de culture que l'on utilise dans la culture de S. rectus vôr. proteolyticus ATCC 21067 contienne une source de carbone et une source d'azote. La source de carbone composée typiquenent de sucres peut être convenablement composée d'aidons, de dextrines, de maltose, etc ... mais le glucose et le sucre de canne se révèlent inadaptés. Comme source d'azote, on peut utiliser la peptone, la caséine, la "SüYiONE" (la produit de décomposition enzymatique du soja, fabriqué par DIFCO LAB., U.S.A.), le soja extrait (huile éliminée), des extraits alcalins et d'autres azotes organiques analogues. Un procède de fermentation couplet est décrit en détails dans les journaux techniques mentionnés plus haut, y conpris des préparations à petite et grande échelles. On donne ci-dessous un exemple instructif d'un essai typique de fernentation. L'article de 1969 Invention ci-dessus comprend une discussion des propriétés biologiques de l'organisme ainsi que les effets de la composition du milieu d culture, de la taille et de l'age de l'inoculum, de la température, de l'agitation et de l'aération sur la production de Protease TP. L'exemple suivant montre un procédé de culture typique que l'on peut réaliser de la façon décrite ci-dessus pour produire une préparation d'enzyme Protease TP à partir de laquelle on peut séparer et récupérer mi enzyme proteolytique pratiquement pur dérivé du . rectus var. proteolyticus thermophile. Cette préparation, ainsi que d'autres, sont décrits plus en détails dans les journaux techniques mentionnés ci-dessus. PREPAHATION. On a cultive un organisme S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 en utilisant des vibrations pendant 12 heures à 50 C dans un nilieu de culture qui consistait en 2 % d'amidon, 1,5 % de SOYTONE, O,1 % de KH2PO4, 0,2 % de K2HPO4, 0,2 % de sulfate de ma gnésiun, 0,001 % d chlorure de calcium, 0,001 % de sulfate de manganèse, 0,001 % de sulfate de zinc, des traces de sulfate ferreux et 0,2 % d'extrait de levure, à un pli de 7,6. On a ajouté 1 mi. du produit de fermentation ainsi obtenu à 40 ml. du môme mi- lieu de culture, et on a r@alisé un traitement de culture en utilisant des vibrations pendant 16 heures à 50 C.Les résultats des analyses que l'on a effectuées au cours du traitement de culture sont donnes dans le Tableau II TABLEAU II@@ activité enzymatique (Densité optique/ 1 mi. de ligueur de culture) Temps de culture en heures pH Protease alcaline. 4 7,5 81 8 7,4 283 12 7,2 435 16 7,0 484 A la fin du traitement de culture, on a séparé les cellules par filtration, puis on a ajoute au filtrat 3 fois la quantité d'alcool, et on a recueilli le mélange de fermentation précipité obtenu, la Protease TP; on a récupéré 9u' % de l'activité enzymatique (263 ng. à partir de 40 ml,), L'enzyme protéolytique produit par et provenant du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 procure les avantages inattendus décrits ci-dessus quand il est utilisé en mélange avec les détergents et les adjuvants décrits ci-dessous dans les proportions et selon les conditions indiquées. Comme on l'a noté, la quantité d'enzyme protéolytique dérivé du S. rectus car. proteolyticus que l'on doit utiliser dans les compositions détergentes est de 0,0025 % à 10 % an poids. Cette proportion est basée sur l'emploi d'un enzyme prot@olytique pratiquement pur dérivé du S. rectus var, proteolyticus ATCC 21067. Cependant, la Frotease TP contient ordinairement une teneur en enzyme protéolytiqu actif de 1 à environ 75 A en poids; typiquement d 3 à 50 %. Le reste de la préparation d'enzyme Protease TE se compose de sels organiques et minéraux mentionnés cidessus, compronint des protéines non enzymes, du sulfate de sodium, du sulfite de calcium, du chlorure de sodium, du chlorure de calcium, de l'hydroxyde de sodiun, des sources de carbone non utilisées co j l'a@idon, des produits insolubles. dans l'eau, du sulfate de magnésiu@, du phosphate de potassium, de l'alcool éthylique, ainsi que d'autres composés organiques, des hydrates de carbone, des lip@d@s et des color@nts. On a dec@uvert que la pre- paration d'enzyme possède une cert@ine @ctivité d'anylase@en plus de son activité proteolytique. @@@s le ré@lis@tion de l'invention, si l'enzy@e proteo- lytique dérivé du z. rectus vor. proteolyticus doit autre ajout à une composition detergentc sous forme de preparation d'enzyme Protease TP, il est necessaire d@ conn@ître la proportion d'enzyme pur actif contemu@ dans la melange de Protease TP brut provenent du procédé de fer@entation avant de d@ter@iner la quantité voulue de Protease TP qu'il feut jouter à la composition détergente. Une considération importante dnas l'enploi d'enzymes protéolytiques dans des compositions détergentes est leur activité ou leur capacité de dégradation et d'attaque des salissures et des taches protéiniques. L'activité d'une co@position d'enzyme donnée est généralement proportionnelle à la quantité relative d'enzyme pur, actif dans la conposition par rapport à la quantité des produits inertes en poudre signalés ci-dessus. En règle genérale, des échantillons purs d'enzymes sont les formes les plus actives. ESSAI A LA CASEINE. Il est classique d'@xprimer l'activité enzymatique d'une protéase en termes d'unité d'activité, par exemple d'unités d'ac activité dans l'essai à la caséine. - titre d'explication, le procé- dé d'essai à le ceséine pour détermimer l'activité protéolytique consiste à prendre une solution d'ure preparation d'enzyme à évaluer, et à I laisser digerer par hydrolyse une solution de produit d'étude caséine a un p@ et une température convenables.On arrête la réaction par l'addition d'@cide tricnlcroacetique, on filtre la solution et on rvele lu couleur au filtrat contenant la- caséine digérée en utilis@nt l@ reactif phénolique de Folic-Ciocalteu. On détermine le lagre d'activite enzymatique en comparant se réponse spectrophotométrique à celle de sclutions de concentrations variées en tyrosine de qualite "reactif" et en déterminant les quantités de tyrosine produites. Ce procédé d'essai à 1 caséine pour déterminer l'activité protéolytique est bien connu, et on trouve une discussion plus dét@illés dans B. Hagihara et col., J. Biochem. (Tokyo), 45, 185 (1958) et @@ Kunitz, @. Gen. Physiol., 291 (1947). Alors qu'un achantillon pur de l'enzyme dérivé du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 a une valeur d'activité de protéase d'environ 8 000 000 unités par gramme, des préparations d'enzyme Protease TP brutes ont ordinairement des valeurs d'activité qui sont quelque peu inférieures, par exemple dans la gamme de 100 000 à 2 000 000 unités par gramme environ. On peut produire ou normaliser la Protease 'Gr pour obtenir une activité s'échelon- nant jusqu'à 6 000 OOO unités par gramme en proportionnant ou en mélangeant un enzyme pur avec une quantit déterminée d'un ingre'- dient inerte.Les valeurs numériques données ci-dessus ne sont pas significatives en elles-mêmes mais elles donnent une indication relative de l'activité enzymatique et elles peuvent guider pour la formulation de compositions convenables dans la réalisation de la présente invention. La quantité de Protease TP que l'on ajoute à la composition est ordinairenent supérieure si l'on utilise une preparation d'enzyme Protease TP qui e une activité plus faible dans le voisinage de seulenent 100 000 unîtes par gramme, que si l'on utilise une préparation de Protease TP qui a une activité supérieure dans le voisinage de 2 000 000 unité-s par gramme par exemple, ou plus. L'activité de la Protease TP utilisée - une incidence importante sur le degré de nettoyage obtenu avec les compositions détergentes de la présente invention. La gamma de 0,0025 % à 10 % en poids donnée pour l'enzyme protéolytique dérivé du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 correspond à l'incorporation dans une composition détergente d'environ lou 000 à 2 Ouu OOO unités d'activité de protéase par gramme. MELANGES D'ENZY@ES PROTEOLYTIQUES DERIVES DE STREPTOMYCES ET D'AMYLASES. Un mode de r@alisation preféré de la présente invention est une composition détergente qui, en plus du detergent organique et de l'adjuvant dans les proportions de poids prescrites, contient également un melange de 0,0025 à å 10 % d'ur enzyme proteolytique dérive du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 thermophile et de 0,0003 % à 3 % d'amylase, de préférence de 0,0003 % à 2 % d'amylase. La préférence pour ce mode de réalisation s' ap- puie sur la découverte suivant laquelle les excellentes caractéristiques de stabilité de la Protease TF semblent avoir un effet de stabilisation bénéfique sur un enzyme amylase. Pour cette raison, bien que l'on ne penserait pas habituellement à ajouter un enzyme amylase à une composition détergente du type décrit ici, la présente invention rend usintenant ceci possible.En conséquence, on fournit une composition detergente fortement alcaline qui prsente non seulement les avantages de l'activité protéolytique mais procure également une activite d'eaylase. En incorporant une amylase, môme en petits quantités, en union avec l'enzyme dérivé du Streptomyces thermophile (Frotease TP), on peut éliminer un plus large éventail de salissures et de taches que lorsque l'on utilise la Protease IF seule. Ceci est une des raisons pour ls- quelles un mélange Protease TP/amylase représente un mode de réalisation préféré de la présente invention. L'amylase st un produit actif enzymatiquement bien connu qui est particulièrement bien approprié pour dégrader des molécules d'amidon en sucres simples par son attaque des liaisons a-glucosidiques-1,4 dans l'amidon. Les chaînes plus courtes obte- nues sont plus facilement éliminées par l'eau ou des solutions aqueuses-de détergents. Les alpha amylases sont particulièrement efficaces sous ce rapport. Les bêta amylases, qui attaquent des parties terminales des molécules d'amidon, sont également utiles. On peut obtenir des amylases de nombreuses sources, ceEl- ne des sources aninales, de graines de céreales et bactérielles. On préfère ici des amylases de sources bactérielles, en particulier des sources contenant le Bacillus subtilis, pour des raisons de disponibilité facile, de vitesse d'hydrolyse intéressante et de résistance à l'inactivation par des détergents. On peut ajouter une amylase aux compositions de la présente invention sous n'importe quelle forme convenable, que ce soit pureou sous la forme d'un mélange de fernentation brut. La situation est parallèle à celle de l'enzyme Frotease TP élaboré à partir d'ATCC 21067. Co@@le dans le cas de l'enzyme protéolytique, les quantités précédentes de teneur en amylase dans les compositions détergentes de 1 presente invention sont également données en termes de la forme pratiquement pure d'une amylase.La source d'un amylase peut Otre un mélange de fermentation brut qui est un lange d'un enzyme anylolytique actif et d'autres produits organique s et minéraux comme ceux ordinairement présents dans une préparation d'enzyme à partir d'une source bactérielle. quand on détermine quelle quantité d'une telle préparation d'enzyme on doit utiliser, on doit considerer la quantité d'amylase active présente dans la preperation @'enzyme. su fait que les procédés de séparation et de purification sont chers et longs, on réalise généralement la présente invention en ayant une source d'amyl@se sous forme d'une pr@paration d'enzyme dérivee d'un microorganisme Bacillus subtilis. Contrairement aux enzymes amylases purs, un @@- lange de fermentation bact rielle brut centient ordinairement 1 % environ à 50 % @nviron d'un composant anylase, le reste étant 50 % à 99 % de produits en poudre (org@niques et ninéraux) qui sont introduits @u cours du procéde de production et de séparation (purification). Le melange de fer@entation brut, qui sert comme source d'amylase, peut aussi contenir d'autres protéines actives enzymatiquement telles que des proteases et des lipases. Ces autres onzymes actifs peuvent contribuer aux caractéristiques de résultats de nettoyage dans son ensemble de la composition finale, et il n'est pas nécessaire de les séparer du melange de fermentation brut contenant l'amylase. Des exemples spécifiques de préparations d'enzyme contenant une amylase dérivee du Bacillus subtilis et utiles ici sont decrits dans un erticle de Smith et col.; "The Complete Amino Acid Sequence of Two Types of Subtilisin, BPN et Carlsberg", Journal of Biol. Chem., Volume 241, Decenbre 25, 1966, à la p. 5974. La souche subtilisine de Carlsberg est caractérisée par un rapport de tyrosine/tryptephan de 13 à 1 environ; la souche HPN' par un rapport de v à I envirun. La reference avec tout son contenu est incorporée ici seulement à titre d'information. Une préparation d'enzyme contenant une amylase convenant à une utilisation dans la présente invention est vendue par Pfizer sous le nom commercial de MAXATASE. Conformément à un bulletin commercial intitulé "MAX@TASE" publié par les Royal Netherlands Fermentation Industries, Ltd., Delft - Pays-Bas, cette préparation d'enzyme est produite e- cultivant une souche particulière d'un @icroorganisme Bacillus subtilis générateur de spores. Le MA@@- TASE est une poudre fin très @obile ayant une couleur naturelle claire. Le @ILEZYM@, une préparation d'enzyme @erivé d'une souche BPN de B@cillus subtilis, a environ 40 % d'activit@ amylase ct 60 % d'activite protease. Il est fabrique par @iles Chemical Company, Elkhart, Indiana. Une subtilisine dérivee d racillus subtilis ayant subi une mutation par rayons @ constitu@ une autre source préférée d'a mylase. un peut raliser 1 mutation conformément au brevet des Etats-Unis d'Amérique 3 031 380 délivré le 24 avril 1962 à Minagawa et col. par irradiation d'un organisme Bacillus subtilis par les rayons h. On peut alors utiliser un procédé de fermentation utilisant cet organisme pour préparer une composition d'enzyme amylase. L'activité de cette préparation d'enzyme est d'environ 20 % d'amylase, 20 % de protéase alcaline et 60 % de protéase neutre. a granulometrie va principalement de ,0, mm. à 0,1 mm.On peut le préparer de façon à avoir une teneur en enzyme de 20 o à 75 %, le reste étant des poudres inertes. Monsanto Company fabrique une preparation d'enzyme amylase/protease produite par une souche BPN-mutée du type que l'on vient de décrire sous le nom commercial ENZYME-AP. Comme on l'a noté ci-dessus, on peut utiliser ici des compositions d'amylase pure, et ces compositions comprennent, par exemple l'&alpha;-amylase bactérielle @allerstein, Lot No. 4546A, wallerstein Company, Staten Island, New-York; l'&alpha;-amylase, utiles Chemical Company, Elkhart, Indiana; l'&alpha;-amylase qui est partie inté grante de Enzyme AD de Monsanto décrite ci-dessus; l'a-amylase, Midwest Biochemical Company, Milwaukee, Wisconsin; la Rapidase préparée par la Société française Rapidase et la Dalsmen SS et la Biokleistase préparées par Daiwa iiasei, Japon. On peut utiliser avec avantage des mélanges de ces produits dans la réalisation de la présente invention. Comme dans le cas de discussions précédentes au sujet de l'enzyme protéolytique dérivé du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067 thermophile, l'activité enzymatique de l'amylase varie aussi selon plusieurs facteurs comprenant la concentration de la composition enzymatique, la concentration en ion calcium, le puis ainsi que les procédés de production et de récupération. L'amylase pure a une activité amylase d'environ 11 500 000 unités par gramme alors que des preparations contenant de l'amylase que l'on trouve dans le commerce comme celles mentionnées ci-dessus à partir du Bacillus subtilis ont des activités d'environ 50 OOÙ à environ 2 000 000 unités d'activité amylase par gramme. On peut exprimer de façon commode les valeurs d'activité de l'amylase de la présente invention en termes d'un procédé d'essai d'amylase. Conformément à ce procédé, o laisse un échantillon d'amylase catalyser l'hydrolyse des liaisons A-glucosidi- ques-1,4 de l'amidon et du glycogène pendant 5 minutes à une tem pérature de '7 C et à un pH de 6,. On arrête la réaction par l'addition d'acide di-nitro-,5 salicylique, on révèle la couleur et on détermine la- quantit de maltose par réponse spectrophotométrique et comparaison à des solutions d'hydrate de maltose de qualite analytique. L'amylase a une unite d'activité pour chaque 0,4 mg d'hydrate de maltose produit au cours de l'hydrolyse.Le procédé d'activité d'amylase est bien connu et est décrit dans r. Bernfeld, Adv. in Enzymol. 12, 379 (1951). Comme décrit précédemment, un mode de réalisation préféré de la composition détergente contenant ces enzymes de la présente invention est caractérisé par la présence d'environ 0,0003 à environ 5 % en poids d'amylase, ce qui correspondà l'incorporation d'environ 40 à 400 OOO unités d'activité amylase par gramme de composition aétergente. On utilise l'amylase en quantité telle que le rapport de l'enzyme protéolytique dérivé du S. rectus var. proteolyticus iUCC 21067 à l'amylase aille de 30/1 environ à 1/5 environ.Les proportions correspondent grossièrement à un rapport d'unités d'activité de protéase (essai à la caséine) aux unités d'activité d'amylase d'environ 50/1 à environ 1/1 Des enzymes purs ont en eux-memes des diamètres molecu- laires de vu @ngstroms environ à plusieurs milliers d'angstroms. Cependant, le diamètre des particules des préparations d'enzymes protease et amylase utilisées ici est généralement plus grand en raison d'a@@lomérations Cie molécule d'enzyme individuelles les unes avec les autres ou avec des produits en poudres inertes ou des véhicules comme l'amidon, des argiles organiques, du sulfate de sodium ou de calcium ou du chlorure de sodium, ajoutés au cours de la production et de la récupération c'enzymes. tomme on l'a vu plus haut, les enzymes sont fréquemment cultivés en solution. On ajoute des véhicules an poudre après filtration de ces solutions pour précipiter l'enzyme sous une forme fine qui est alors séchée. Les préparatione de poudre d'enzyme de la présente invention tellès qu'elles sont décrites ci-dessous sont d'habitude suffisamment fines pour passer au travers d'un tamis normalisé de Tyler de 20 mesh (0,v5 mm.) bien que l'on trouve souvent des agglomerats plus gros. Certaines particules de poudres d'enzymes disponibles sur le marché sont suffisamment fines pour traverser un tamis normalisé de Tyler de lJO mesh (0,15 mm.). En général, le majorité des particules restera sur un tamis de 15 :ïesh (0,10 mm). Ainsi, les préparations 'enzyme en poudre utilisées ici ont des tailles al lant de 1 mm. environ à 1 micron, le plus généralement de ô, 1 mm. à 0,01 im. Les enzymes utilises dans les exemples ci-dessous ont des distributions de tailles de particules dans ces domaines. DETERGENTS SYNTHETIQUES ORGANIQUES. Une composition détergente contenant des enzymes selon la présente invention contient de 1 ; environ à 50 iÓ environ d'un détergent synthétique organique, de préférence de 8 A environ à 40 % environ. Des détergents synthétiques organiques appropriés pour un usage dans les compositions détergentes stables de la présente- invention comprennent des détergents synthétiques savons et non savons anioniques solubles dans l'eau, des détergents synthétiques non ioniques, des détergents synthétiques hermaphrodites et des détergents synthétiques ampholytes. On peut également utiliser avec succès des mélanges de ces détergents. Des exemples de composes détergents appropriés de ces classes que l'on peut utiliser conformément à la présente invention sont les suivants (a) Détergents savons solubles dans l'eau anioniques Des exemples de savons convenant à un usage dans la pre- sente invention sont les sels de sodium, de potassium et d'ammonium et d'alcanolammonium (par exemple, mono-, di-, et triéthanolammonium) d'acides gras supérieurs (C10-C22) 2). Particulièrement utiles sont les sels de sodium et de potassium des mélanges d'aci- des gras provenant de l'huile de coco et du suif, à savoir les savons de suif et de coco de sodium et de potassium. (b) Détergents non savons synthétiques anioniques C?n peut en décrire une classe préférée de façon générale comme les sels solubles dans l'eau, en particulier les sels de m- taux alcalins de produits de reaction organique avec l'acide sulfurique dot la structure moléculaire comporte un radical alcoyle contenant de 8 environ à 22 environ atomes de carbone et un radical choisi pari des radicaux esters d'acide sulfonique et d'acide sulfurique. (Le terme alcoyle recouvre aussi la partie alcoyle de radicaux acyles supérieurs). D'importants exemples de ces détergents synthétiques anioniques sont les alkylsulfates de sodium et de potassium, en particulier ceux obtenus en convertissant en esters sulfuriques les alcools supérieurs (C8-C18 atomes de carbone) obtenus par réduction des glycérides de suif ou 'huile de coco; les alkylbenzene-sulfonates de sodium et de potassium, dans lesquels le groupe alcoyle peut être en chaîne linéaire ou ratifiée et contient de 9 environ à 15 environ atomes de carbone, de préfe- rence 12-14 carbones environ; les sels de sodium d'éthers d'alkyl glycérol sulfonetes, en particulier les éthers des alcools supérieurs dérivès du suif et de l'huile de coco; sel de sodium d'acides gras monoglycérides sulfonatés ou sulfates; les sels de sodium ou de potassium des esters d'acide sulfurique du produit de réaction d' une mole d'un alcool gras supérieur (par exemple des alcool de suif ou d'utile de coco) et d'environ 1 à 6 moles d'oxyde d'éthylene; des sels de sodium ou de potassium d'éthers d'al kylphénoîs et d'oxyde d'éthylène sulfonatés, avec 1 à 10 unités d'oxyde d'éthylène par molécule et dont le radical alcoyle contient de 8 à la atomes de carbone; le produit de réaction d'acides gras estérifiés pr l'acide isothionique et neutralisé par l'hydroxyde de sodium, où, par exemple, les acides gras proviennent de l'huile de coco; des sels de sodium ou e potassium d'amide d'acide gras d'une méthyl taurine dans lesquels les acides gras, par exemple, proviennent de l'huile de coco; des sels de sodium et de potassium d'&alpha;-oléfines en C10-C24 SO3-sulfonatés. (c) Détergents synthétiques non ioniques On peut définir de façon générale une classe de détergents non ioniques comte des composés produits par la condensation de groupes oxyde d'alkylène (de nature hydrophile) avec un compose organique hydrophobe, qui peut être de nature aliphatique ou alkylaromatique. On peut facilement ajuster la longueur du radical hydrophile ou polyoxyalkylèna que l'on condense avec un groupe hydrophobe particulier, de façon à donner un composé soluble dans lteau ayant l'équilibre voulu entre les liements hydrophiles et hydrophobes.Ses groupes hydrophobes typiques comprennent des produits de condensation de l'oxyde de propylène avec le propylène glycol, des alkyl phénols, le produit de condensation de l'oxyde de propylène et de l'éthylène diamine, des alcools aliphatiques ayant de U à 22 atomes d carbone et des amides d'acides gras. Une autre classe de détergents non ioniques tels que les oxydes d'emines, les oxydes de phosphines et les sulfoxydes ont des caracteristiques semi-polaires. Des tergents non ioniques semi-polaires comprennent des oxydes @ d'amines tertiaires à longues chaînes répondant à la formule suivante dans laquelle R1 est un radical alcoyle ayant de 6 environ à 18 environ atomes de carbone, R2 et R3 sont chacun des radicaux méthyl, éthyl ou hydroxyéthyl, k4 est éthylène, et n va de O à 10 environ. La flèche dans la formule est une représentation conventionnelle d'une liaison semi-polaire. Des exemples spécifiques de détergents oxydes d'amines comprennent l'oxyde de diméthyldodécylamine et la bis-(hydroxy-2 éthyl) dodécylamine.D'autres détergents non ioniques semi-polaires cimprennent des oxydes de phospllines tertiaires à longues chaînes répondant à la formule générale suivante KR'R O dans laquelle H est un radical alcoyl, alcnyl ou monohydroxyal@yl yl contenant de 10 à au atomes de carbone et B' et R" sont chacun d.s groupes alkyl ou monohydroxyalkyl contenant de 1 à 3 atumes de carbone. La flèche dans la formule est une représentation conventionnelle d'une liaison semi-polaire.On trouve des exemples d'oxydes de phosphine appropriés dans le brevet des Etats-Unis d'Amérique 3 304 r63 délivré le 14 février 1967 qui comprend : l'oxyde de diméthyldodécylphine et l'oxyde de diméthyl (hydroxy-2 dodecyl) phosphine. D'autres détergents synthétiques non ioniques semi-polaires comprennent des sulfoxydes à longue chaîne de formule dans laquelle R5 est un radical alcoyle contenant de 10 environ à 28 environ atomes de carbone, de U a environ 5 liaisons éthers et de O à 2 environ substituants hydroxyles, un fragment au moins de étant un radical alcoyle contenant 0 liaison éther et contenant de 10 environ à 18 environ atomes de carbone, et dans laquelle est un radical alcoyle contenant de 1 à 3 atomes de carbone et de un à deux groupes hydroxyles. Des exempls spécifiques de ces sulfoxydes sont : le dodécyl mèthyl surf oxyde et l'hydroxy-3 tridécyl méthyl sulfoxyde. (d) On peut décrire en général les Détergents synthétiques ampholytes comme des dérivés d'amines aliphatiques secondaires et tertiaires, dans lesquelles le radical aliphatique peut ê- tre constitué par des alcoyles en chaîne linéaire ou ramifiée et dans lesquelles un substituant aliphatique contient de Oc à 18 atomes de carbone environ et un autre contient un groupe anionique solubilisant a l'eau, par exemple carboxy, sulfo, sulfato, phosphato ou phosphono. Des exemples de composés répondant à cette définition sont le dodécylamino-3 propionate de sodium et le dodé cylamino-3 propane sulfonate de sodium. (e) On peut en général décrire des détergents synthétiques zwitterioniques comme des d@rivés de composés aliphatiques quaternaires ammonium, phosphonium ou sulfonium, dans lesquels le radicalaliphatique peut être un alcoyle on châîne droite ou ramifiée et dans lesquels un des substituants aliphatiques contient de 8 environ à 24 atones de carbone et un contient un grou- pe anionique solubilisant à l'eau, par exemple, carboxy, sulfo, sulfato, phosphato, phosphono.Des exemples de composés répondant à cette définition sont le (N,N-diméthyl N-hexadécylammonio)-3 propanesulfonate-1 et le (N,N-diméthyl N-hexadécylammonio) hydroxy-2 propanesulfonate-1 que l'on préfére oour leurs caractéristiques de détergence en eau froide. Voir, par exemple, Snoddy et col., brevet canadien 708 148. Des détergents organiques préférés comprennent un alkyl benzène sulfonate de sodium, un alkyl sulfate de sodium, et des mélanges de ceux-ci dans lesquels le groupe alcoyle a une configuration ramifiée ou linéaire et contient de 10 environ à 18 environ atomes de carbone. Dès exemples spécifiques de détergents organiques préfères comprennent le dcyl benzène sulfonate de sodium le dodécyl benzène sulfonate de sodium, le tridécylbenzène sulfonate de sodium, le tétradécyl benzène sulfonate de sodium, l'hexadécylbenzène sulfonste de sodium, l'octadécyl sulfate de sodium et la tétradécyl sulfate de sodium. Ces composés détergents solubles dans l'eau, savons et non savons, anioniques, non ioniques, ampholytes et zwitterioniques peuvent ôtrc utilisés seuls ou en mélanges. Les exemples précédents sont seulement des illustrations des nombreux détergents appropriés. On pout également utiliser d'autres détergents organiques solubles dans l'cau. ADJUVANTS @LCALINS On peut utiliser des adjuvants de détergence alcaline dans une composition détergente de la prosonte invention dahs un rapport de poids dc détergent organique a l'adjuvant alcalin de 10/1 environ à 1/3G environ , de préféronce de 5/1 a 1/20. La composition déter@ente peut contenir de préférence de 60 à 92 % d'un ingrédient adju@ant slcalin, L'ingr.dient peut être un ingrédient unique ou un mélange comme décrit ci-après. Les adjuva@ts p@@vent être de nature minérale ou organi - que et peuvent etro choisis parmi une grande variéte d produits adjuvants connus. Des adjuvants minéraux alcaline utiles sont les carbonates, phosphates, polyphosphates et silicates de métaux alcalins. Des exemples spécifiques de ces sels sont les tripolyphosphates, carbontes, phosphates et hexamétaphosphates de sodium et de potassium. ses adjuvants organiqu s alcalins utiles sont des polyphosphonates, polyacétates et polycarboxylates de métaux alcalins, d'ammonium et d'ammonium substitués. Les polyphosphonates comprennent en particulier les sels de sodium et de potassium de l'acide éthylène diphosphonique, les sels de sodium et de potassium de l'a- cide éthanehydroxy-1 diphosphonique-1,1 et les sels de sodium et de potassium de l'acide éthane triphosphonique-l,l,2.D'autres exemples comprennent les sels solubles dans l'eau sodium1 potassium, ammonium et ammonium substitué (ammonium substitué comprend ici les cations mono-, di- et triéthanol)] de l'acide éthanecarboxy-2 diphosphonique-1,1, de l'acide hydroxyméthanephosphonique, de l'acide carbonyldiphosphonique, de l'acide éthanehydroxy-1 triphosphonique-1,1,2, de l'acide 6thanehydroxy-2 triphosphonique1,1,2, de l'acide propanetétraphosphonique-1,1,3,3, de l'acide propanetétraphosphonique-1,1,o,3 et de l'acide propanetétraphosphonique-1,2,2,3. On trouve des exemples des composés polyphosphoniques ci-dessus dans les brevets des Etats-Unis d'Amérique 3 159 581; 3 213 030; 3 387 024; 3 400 148; 3 400 176; 3 400 151; 3 422 021; 3 422 137. Des sels adjuvants polyacétates utiles ici comprennent les sels de sodium, de potassium, de lithium, d'ammonium et d'ammonium substitué des acides suivants : acide éthylène-diaminetriacétique, acide N-(hydroxy-2 éthyl)nitrilo-diacétique, acide diéthylène-triamine-pentaacétique, acide diamino-l, 2 cyclohexaneté traacétiqua et acide nitrilotriacétique. On utilise généralement et de préférence les sels trisodiques des acides ci-dessus. Les sels adjuvants polycarboxylates utiles ici sont des sels solubles dans l'eau d'acides carboxyliques aliphatiques po.- lymères du type décrit dans le brevet des Etats-Unis d'Amérique 3 308 067 delivré le 7 mars 1967 au nom de Francis L. Diehl. Des exemples comprennent le polyitaconate de sodium et le polymaléate de sodium. AGENTS DE BLANCHIMENT OXYDANTS. Les agents da blanchiment oxydants inclus dans la présente invention sont des agents de blanchiment dits "peroxygenés", parmi lesquels le perborate de sodium et d potassium sont les mieux connu et lu-S plus utilisés.D'autres composés peroxygénés ayant un pouvoir blanchissant tombent pourtant dans la portee de la présente invention. rOr exemple, des composés minérau- classiques peroxy comme autres perbor-tes, percarbonates, et monopersulfates de metaux alcalins sont utiles. tn plus, d'autres exemples sont le peroxyd - d'hydrogène et des peroxydes de mataux alcalins comme les peroxydes de sodium, de potassium et de lithium. Le perborate de sodium comme d'autres agents de blanchiment peroxygénes, bien qu'ètant efficaces à tempèrature élevée, par exemple à la temperature de l'eau bouillante que l'on utilise couramment en trope et en hngleterre, est un peu moins efficace aux températures de lavage plus basses que l'on utilise généralement dans des cas de blanchissage ménager ordinaire aux Etats-Unis. C'est pourquoi, afin d'augmenter l'efficacité de blanchiment d'agents de blanchiment peroxygénés, on peut utiliser des activateurs. On peut utiliser ces activateurs dans des compositions de la présente invention sans aucun effet nuisible. es exemples d'activateurs de blanchiment particulièrement efficaces sont le triacétyl cyanurate (TACA), le tétraacétyl méthylène diamine(TAMD), les acétoxy benzène sulfonates de sodium et de potassium (AOBS), l'anhy- dride phtalique, et le benzoyl imidazole (BID), Un mode de réalisation particulièrement intéressant de la présente invention est celui dans lequel un des adjuvants utilisés est un sel soluble dans l'eau de l'acide nitrilotriacétique, par exemple le nitrilotriacétate mono-, di- et trisodique.On peut obtenir les avantes de ce mode de realisation dans une composition qui comporte comme seul adjuvant un adjuvant nitrilotriacétate. Un remplac@ment partiel d'un adjuvant polyphosphate par un poids égal d'un sel nitrilotriacétate procure également ces avantages. ous co rapport, l'invention résid dans une composition détergente comprenant un détergent synthétique organique du type décrit ci-dessus, un lange d'adjuvants consistant en (a) un sel polyphosphate choisi entre un polyphosphate de métal alcalin et un pyrophosphate de métal alcalin et (b) un sel de mtal alcalin d'un nitrilotriacétate, le rapport en poids du polyphosphate au nitrilotriacétate etant de 5/1 à 1/5, de préférence de 4/1 à 1/2, la proportion dudit détergent au dit mélange d'adjuvants étant dans le domaine de 10/1 environ à-1/3u environ, en poids, de 0,0025 À environ à 10 % environ en poids d'un enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile, et de 0 å à 6/C d'un agent de blanchiment oxydant, la dite composition ayant un pH dans la gamme de 9,5 à 11 environ. Il peut y avoir si on le désire de 0,0003 X0 à 3 % d'amylase. Les cations préférés pour les composés adjuvants sont le sodium et le potassium. L'intérêt particulier du mode de réalisation au nitrilotriacétate est basé sur le fait que cet adjuvant a des caractéris- tiques de renforcement optimales dans des conditions fortement alcalines, à savoir 9,5-11. En conséquence, une telle composition présente au mieux l'avantage d'une détergence à pH élevé (saponification des salissures de lipides, etc ...); l'avantage de l'activité protéolytique et amylolytique, ainsi qu'un bénéfice optimal d'un adjuvant nitrilotriacétate.Une gamme de pi appropriée pour mettre en pratique ce mode de réalisation est de 9,5 à 10,8; une proportion convenable de detergent au mélange d'adjuvants est de 5/1 à 1/20; une teneur appropriée en amylase est de 0,0003 % - 2 9 en poids; et une quantité convenable de l'agent de blanchiment oxydant perborate de sodium est de 10 /% à 50 U. On peut facilement obtenir la gamme de pli nécessaire à la mise en oeuvre de l'invention en équilibrant la composition de telle manière que le detergent, l'adjuvant, et l'agent de blanchiment oxydant fournissent le pli nécessaire pour les doses d'utilisation recommandées de la composition détergente. I1 est possible que dans les proportions spécifiées ci-dessus de détergent, d'ad juvant, et d'agent de blanchiment, une composition détergente puisse ne pas avoir par elle-même un pli- suffisamment élevé, c'est à-dire supérieur à 8.Dans ce cas, on peut obtenir ou ajuster le pH soit en rééquilibrant les proportions des ingrédients, soit en ajoutant à la composition ou à la solution un ajusteur de pi ou un tampon, par exemple une base appropriée comme l'hydroxyde de sodium, etc ... On formule ordinairement la composition de façon à atteindre les objectifs de pli dans la gamme de 8 à 12. vec les nombreux produits adjuvants alcalins décrits ci-dessus, ceci ne présente pas de probleme pour les spécialistes de la technologie de formulation de compositions détergentes. Sien que l'on ait donné une limite supérieur de 12, on remarquera que l'on peut même utiliser des pli supérieurs. Dans le meme ordre d'idées, on peut également utiliser la composition de la présente invention à des pH inférieurs à 8, c'est-à-dire de 4 à 8 environ, mais les applications de blanchissage ordinaires se font dans la gamme de 8-12, Une gamme de pH particulièrement utile pour la réalisation de la présente invention est de 5,5 à 11. Une autre considération dans la formulation d'une composition détergente conformément aux directives de la présente invention est la concentration de l'enzyme protéolytique dans la solution Qe lavage ou de trempage. Dans des produits de trempage, la quantité d'enzyme a tendance à être plus élevée que dans des produits destinés à des applications de blanchissage ménager ordinai- re. Pour avoir des propriétés efficaces de trempage et d'élimination de sales, on doit formuler la composition de façon à c que pour des doses d'utilisation ordinaires on obtienne une concentration de l'enzyme dans la solution dans un domaine de 0,5 ppm. à 80 ppm. environ et de préférence de 1 environ à 60 ppm. environ. La température de la solution aqueuse de trempage ou de lavage peut varier beaucoup et peut, en fait, être n'importe quelle température qu'emploie d'habitude l'utilisateur allant à peu près d'environ 10 C à environ 95 C. La composition de la présente invention est très efficace dans des solutions de lavage ayant des températures relativement basses, de l'ordre de la température ambiante, par exemple 10-21 C, comme celles utilisées en Amérique Centrale et du Sud ainsi que les températures employées le plus généralement dans un blanchissage menager typique aux Etats-Unis, par exemple 38 C à 7100. On peut également utiliser des températures d'eau très chaudes rencontrées traditionnellement dans les usages de trempage et de lavage en xurope, en raison de la résistance à la dégradation mentionnée plus haut de la Protease TP aux hautes températures, par exemple supérieures à 380C, allant jusqu'à 930 environ. Les compositions détergentes décrites ici ne sont pas restreintes ou limitées à une forme physique particulière. Elles peuvent, par exemple, etre des solides comme des compositions granuleuses préparées psr séchage par pulvérisation ou par des procédés de coagglomération, ou des compositions d'émulsions liquides ou ae pâtes (concentrés). En outre, les compositions détergentes de la présente invention peuvent aussi contenir un quelconque des additifs habituels de détergents, diluants t adjuvants. Par exemple, on peut utiliser ici des parfums, des agents anti-salissants, du sulfate de sodium, des agents anti-redéposition comme la carboxyméthyl- cellulose, des agents de blancliment, des agents bactériostati- ques, des colorants, des agents de blanchiment optiques, dcs agents fluorescents, des agents moussants, des agents depressifs de mousse, etc ..., sans alterer les propriétés de stabilité avantageuses de la composition de la présente invention. EXEMPLES. Les exemples suivants servent à illustrer l'invention et à montrer comment on peut mettre en pratique la presante invention pour obtenir les résultats de nettoyage d'une efficacité inattendue décrits ici. quand on les examine de pair avec la description qui précèdé, ces exemples servent à déterminer la peine portée d la présente invention. Toutes les parties, pourcentages, et proportions données ici sont e poids sauf indications contraires. EXEMPLE I. Une composition détergente granuleuse très efficace préparée conformément à la présente invention présente les ingrédients suivants mélangés ensemble s 20 % Alkyl benzène sulfonate de sodium linéaire ayant u ne distribution de longueur de chaîne alcoyle dê 16 % C11, 27 % C12, 35 % C13, 22 % C14. 70 % Tripolyphosphate de sodium 0,2 % enzyme protéolytique dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile, ATCC No. cl067. 0,4 , Sulfate de calcium Compliment à 100 % d'eau. La composition est une composition détergente partiOnliê- rement efficace dans une solution de lavage ayant un pH de C, et quand on l'ajoute en une quantité qui donne une concentration de l'enzyme proteolytique de 3 parties par million En dehors de ses excellentes propriétés de nettoyage d'ensemble dans une application de blanchissage ménager typique, la composition est une composition de trempage extrêment effico- ce. Dans ce but, on peut ajouter les tissus sales à de l'eau contenant la composition en quantité donnant une concentration d'enzyme protéolytique de 0,025 à 20 ppm., et tremper entre plusieurs minutes et une nuit. L'étape de trempage peut être suivie par un cycle de lavage ordinaire dans la solution de trempage ou dans de l'eau renouvellée. On peut remplacer l'enzyme protéolytique dans l'exemple ci-dessus par 0,5 % d'une préparation d'enzyme Protease TP ayant une teneur en protcase active de 6 ,w, le reste étant du chlorure de sodium, du sulfate de calcium, du sulfate de sodium, et des phosphates dr sodium. On peut remplacer une partie de l'enzyme protéolytique par une masse égale d'amylase et préparer ainsi une excellente composition détergente. bes tissus lavés avec la composition détergente de cet exemple sont nettoyés réellement non seulement dans leur apparence d'ensemble mais également dans des endroits plus fortement salis comme des cols et des poignets d chemises. De plus, l'efficacité accrue de l'enzyme protéolytique pour dégrader et éliminer des salissures protéiniques apparait nettement en examinant les parties tachées des tissus blanchis. EXEMPLE II. La composition suivante est une excellente composition détergente granuleuse utile pour le blanchissage de tissus sales et tachés, ainsi que pour des applications de trempage. On peut la préparer on mélangeant ensemble les ingrédients. 8 % Alkyl benzène sulfonate de sodium, le groupe alcoyle ayant en moyenne 11,8 atomes de carbone provenant du tétrapropylène. lu % bel de sodium de suif alkylsulfate. 5O % Tripolyphosphate de sodium. cg ,ó Sulfate de sodium. 6 % Silicate de sodium (rapport 1,6). 0,1 ,%'- Enzyme protéolytique dérivé du S. rectus var. pro teolyticus thermophile ATCC No. 21067. 0,033 % Amylase. Reste Eau. Utilise à une concentration dans une solution de lavage ayant un pil de 9,4 de 4 ppm. d'enzyme actif total, on obtient une performanct de nettoyage d'ensemble très efficace. EXEMPLE III. Un composition detergente fortement alcaline relevant de la presente invention contient Dodécylbenzènesulfonate de sodium 12,5 % Savon de suif de sodium 2,5 % Tripolyphosphate de sodium 41,5 % Sitrilotriacetate trisodique 9,6 % Silicate de sodium 10,0 % Sulfate de sodium 14,6 % Carboxymethylcellulose sodée 0,21 % Enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 67 0,1 h Eau Reste Gette composition a un pli d'environ 10 (qui désactiverait dcs enzymes ordinaires) et donne d'excellentes propriétés de nettoyage et d'élimination dc taches quand elle est utilisée dans une solution aqueuse en une quantité qui procure une concentration d'enzyme de 30 ppm. Une partic des résultats de nettoyage supérieurs est due à la présence de l'adjuvant nitrilotriacètate de sodium. On peut ajouter du perborate de sodium à une dose de 10 /0 pour apporter un blanchiment oxydant. Dans cet exemple, le nitrilotriacétate de sodium peut remplacer totalement le tripolyphosphate de sodium. De façon semblable, on peut remplacer le nitrilotriacétate par une quantité égale de tripolyphosphate d sodium. Le dodécyl benzène sulfonate de sodium peut être remplacé par une quantité égale en pourcentage de tridécylbenzène sulfonate de sodium ou par un oléfine sulfonate de sodium ayant de 12 à 16 atomes de carbone. On p;ut utiliser avec succès cette composition détergen- te fortement alcaline comme composition de trempage ou comme com- position détergente de blanchissage courante. telle a une excellente stabilite tant à l'usage dans une solution aqueuse que stockée sous forme de détergent granuleux. EX m IV. Une composition détergent alcaline relevant de la presente invention contient Dodécylbenzène sulfonate de sodium 12,5 % zel de sodium de suif alkylsulfaté 0,4 A Tripolyphosphate de sodium 41,5 ,c Nitrilotriacétate trisodique 9,6 5 Silicate de sodium 10,0 % Perborate de sodium 7,0 % sulfate de sodium 9,9 % Eau 9,0 % enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067 Ù,1 % Cette composition donne d'excellants résultats de nettoyage d'ensemble et de blancheur quand elle est utilisée dans une solution de lavage ayant un pH de ,7 environ et une concentration d'enzyme de 0 parties par million. Les résultats sont supérieurs à ceux d'une composition qui ne contient que l'enzyme ou l'agent de blanchiment perborate de sodium. Dans Ces conditions de pS élevé et de forte concentration de perborate, un enzyme ordinaire dérivé, par exemple, d'un organisme Bacillus subtilis est nettement d radé et 1 nettoyage d'ensemble s'en ressent. Dans cet exemple, on peut remplacer le nitrilotriacétate de sodium par une quantité égale de tripolyphosphate de sodium ou de pyrophosphate de sodium. On obtient une composition alcaline encore plus efficace enzymatiquement quand on augmente la quantité de l'enzyme à 10 S en faisant des ajustements des teneurs en tripolyphosphate de sodium et en sulfate de sodium. On peut utiliser avec succès cette composition détergent te alcalin comme composition de trempage et également comme couposition détergente de blanchissage. Un mode de realisation préfére de le présente invention est une composition de trempage comprenant de 1 5'o à 15 % environ d'un détergent synthétique organique, de 55 % environ à 90 4 environ d'un adjuvant alcalin, de 10 % environ à 40 5, environ d'un agent de blanchiment oxydant et de 0,0025 7o environ à 10 5o environ d'un enzyme protéolytique dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067. Le détergent, les adjuvants et l'agent de blanchiment peuvent être un quelconque de ceux mentionnés dans les exemples ci-dessus. EXEMPLE V. La composition suivante est un exemple d'une composition de trempage qui illustre ce mode de réalisation préféré et qui donne un pH d'environ 10,5. On obtient d'excellents résultats pour 40 parties par million. 4 Condensat de suif alkylé et d'oxyde d'éthylène con tenant 30 groupes oxyde d'éthylène 70 X Tripolyphosphate de sodium Perborate de sodium 2 % Enzyme protéolytique dérive du btreptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC c1067 On peut utiliser avec succès cette composition détergente fortement alcaline comme composition de trempage ainsi que comme une compisition détergente d blanchissage usuelle. Elle a une excellente stabilite, tant à l'usage dans une solution aqueuse que stockée sous forme de détergent granuleux. EXEMPLE VI. Bien que la thermostabilité de l'enzyme protease 'SP soit excellente et quc des températures supérieures semblent améliorer l'activité enzymatique jusqu'à ce que l'on atteigne un stade lysis, un autre aspect surprenant de la présente invention est le fait que la Protease TF soit aussi efficace à des températures inférieures, par exemple inférieures à 38 C, et pouvant atteindre 100C. Ceci permet la formulation d'un produit contenant un enzyme et du perborate de sodium qui soit utile pour un trempage à température ambiante et également pour le lavage à la main de vêtements sales Une telle composition peut contenir par exemple 27 % Dodécyl benzène sulfonate de sodium 27 % Tripolyphosphate de sodium 10 % Perborate de sodium 0,6 % Protease TP 6 5ô Silicate de sodium 20 % Sulfate de sodium 9,4 % Eau Cette composition donne en solution un pn de 9 et est une composition détergente efficace contenant un enzyme et un agent de blanchiment. EXEMPLE VII. Un autre exemple d'une composition efficace contenant un enzyme et un agent de blanchiment était 10 % Dodecyl (chaîne linéaire) benzène sulfonate de sodium 3 h Condensat de suif (oxyde d'éthylène)3 32 ss Tripolyphosphate de sodium 3C % Perborate de sodium 0,5 ',G Protease TP 6 % Silicate de sodium 8,5 % Eau 10 % Sulfate de sodium Cette composition est une excellente composition de trempage et de lavage qui donne un p de 9,9. Pour le trempage, une bonne concentration de produit est de G @,4-0,6 %; pour le la- vage important, une bonne concentration de produit est 0,6-0,9 %. EXEMPLE VIII. Une composition detergente granuleuse très efficace pré parée conformément à la présente invention se compose des ingrédients suivants mélangés ensemble mécaniquement 20 % Alkyl linéaire benzène sulfonate de sodium ayant une distribution de longueur dè chaîne alcoyle de 16 % C11, 27 C/o C12, 35 ici 13 22 % C14. 50 % Tripolyphosphate de sodium 20 % Nitrilotriacétate de sodium 9,75 % eau 0,2 Sa enzyme protéolytique dérivé du Streptomyces rec tus var. Proteolyticus thermophile ATCC o. 21067. 0,05 % Enzyme amylase. La composition est une composition détergente particulièrement efficace dans une solution de lavage ayant un pH de 9,8 et quand elle est ajoutée en une quantité qui donne une concentration de l'enzyme de 10 ppm. A c8té de ses excellentes propriétés de nettoyage d'ensemble dans une application de blanchissage ménager typique, la composition est une composition de trempage extrêmement efficacé. L'étape de trempage peut être suivie d'un cycle de lavage ordinaire dans la solution de trempage. Des tissus lavés avec 12 composition détergente de cet exemple sont nettoyés efficacement non seulement dans leur apparence générale mais également dans des endroits plus fortement salis comme des cols et des poignets de chemises. En outre, l'effi- cacité accrue de l'enzyme protéolytique pour dégrader et éliminer des salissures proteiniques apparaît facilement par examination des endroits taches sur les tissus blanchis. On peut remplacer l'enzyme amylase par une quantité egale en poids d'une préparaticn d'enzyme dérivée du Bacillus subtilis ayant une activité amylolytique, comme lc Milezyme ou le Maxatase comme définie ci-dessus. EXEMPLE IX. La composition suivante est une excellente composition détergente granuleuse utile pour blanchir des tissus sales et tachés, ainsi que pour des applications de trempage. On peut la preparer en mélangeant ensemble les ingrédients. 8 % alkyl benzène sulfonate de sodium, le groupe alcoy le ayant en moyenne 11,8 atomes de carbone, dérivé du tétrapropylène. 10 % bouif alkylsulfaté sodique. 40 % Tripolyphosphate de sodium. 10 A Nitrilotriecétate de sodium 14 % sulfate de sodium 6 % Silicate de sodium (rapport 1,6) 0,1 % enzyme prot-olytique derivé du Streptomyces rec tus var. proteolyticus thermophile ATCC No. 21067 0,033 7 Preparation d'enzyme d rive du Bacillus subti lis ayant environ GO ;I d'c.ctivité protéase, en viron 2u % d'activité amylase. Reste Eau Utilisée à un concentration dans une solution de lavage ayant un pii de 10,0, on obtient une performance de nettoyage d'ensemble extrêmement efficace. On obtient des résultats pratiquement semblables à ceux obtenus avec las compositions précédentes quand on substitue les sels adjuvants suivants, soit en tout soit en partie, au tripolyphosphate de sodium, la composition étant un détergent de blanchissage hautement efficace : sels de sodium, de potassium1 d'am- monium, de monoéthanolammonium, de diethanol ammonium et de trie- thanol ammonium des acides suivants : acide éthylènediamine tétraacétique; acide N-(hydroxy-2 éthyl) éthylènediaminetriacétique; acide N-(hydroxy-2 éthyl) nitrilodiacétique; acide diéthylène triaminepenteacétique; acide nitrilotriacétique; acide éthylene diphosphonique; acide éthanehydroxy-1 diphosphonique-1,1; acide éthanetriphosphonique-1,1,2; acide ethane-carboxy-2 diphosphonique-l,l, acide hydroxymethane dipho sphon ique; acide carbonyl-diphosphonique; acide éthanehydroxy-1 triphosphonique-1,1,2; acide éthanehydroxy-2 triphosphonique-1,1,2; acide propantétraphosphonique-l,l, 3,3; acide propanetétraphosphonique-1,1,2,3; et acide propanetétraphosphonique-1,2,2,3 et tripolyphosphate de potassium; et des sels de polymeres de l'acide itaconique, de l'acide aconitique, de l'acide maléique, de l'acide mesaconique, de l'acide fumarique, de l'acide méthylène malonique et de l'acide citraconique et des copolymères entre eux t/ou l'éthylène et/ou l'acide acrylique dans des rapports molaires de 1/1 par exemple et ayant des masses molaires de 75 000, 100 000 et 125 000 (les copolymères avec l'éthy- lène et/ou l'acide acrylique ayant des masses équivalentes, par rapport à 13 forme acide de 65, 7u et 75); sous forme de leurs sels de sodium, de potassium, de triethanolammonium, de diéthanolammo- nium et de monoéthanolammonium. On peut substituer les détergents orga@iques suivant en tout ou en partie au alkyl benzène sulfonates de sodium ou aux mélanges d'alkyl benzène sulfonates de sodium at de sel de sodium de suif alkyl sulfaté, la composition étant un détergent de blanchissage efficace :: dodécyl linéaire benzène sulfonate de sodium, le produit de cond@nsation de 1 mola de dodécyl phénol avec 15 moles d'oxyde d'éthylène, l'oxyde de diméthyldodécylamine, l'oxyde de diméthyldodécylphosphine, le (N,N-diméthyl N-hexadécylammonio) 3-hydroxy-2 propane sulfonate-1 et le dodécylamino-3 propane sulfonate de sodium, EXEMPLE X On présente maintenant une description de plusieurs modes de réalisation d'une composition détergente de la présente invention.La pre@ière démonstration utilise plusieurs taches différentes pour montrer l'efficacité globale de l'enzyme dérivé du Streptomyces et elle montre aussi la rétention de l'activité enzymatique même à des pH extrême@ment él@vés. TESTS D'ELIMIMATION DES TACHES On a taché des coupons de mousseline en passant des bandes de mousseline dans une solution tachante, en passant la mous- saline dans une essoreuse normalisée à 2 rouleaux et en suspcndant la bande pour la faire scher. On a découpé la bande tachée en coupons que l'on a blanchis dans une machine à laver automati- que miniature à 520C dans de l'eau d'une dureté de 12 degrés hydrotimétrioues et pendant 10 minutes. On a utilisé chacune comno- sition à tester pour le lavage d'une charge tachée consistant en coupons tachés par (1) de la sauce (so@sible à la fois à l'activité protéolytique et à l'activité amylolytique), (2) de l'épinard (mesure principalement l'activité de protéase), (3) un sub- stitut de lait (mesure principalement l'activité de protéase) et (4) d la réglisse mesure surtout l'activité amylase). La composition d'cssai ou de contrôle utilise pour compa- raison était lule formulation détergente anionique renforcée classique et on l'utilise en une quantité de 1,72 grammes/1-1/2 li tres d'eau (équivalent de 1 tassc/64 1 d'eau). On a ajouté l'enzyme à évaluer sous forme d'une solution dans de l'eau neuvc 2our obtenir la teneur voulue on enzyme. On a lavé, séché et re-passé les coupo@s et on a @esuré leurs de@rés de blancheur en utilisant un dispositif de mesure de différence de coloretion de Hun ter.On a utilise le modela D 25 du dunter Associates Laboratory, Pairfax, Virginia. Ce dispositif fonctionne sur le principe de la réflectance et mesure ds degrés de blancheur. Plus la valeur Hunter est grand, plus le degré de blancheur est élevé. On a déterminé l'eff--t d'élimination des taches de l'enzyme en comparant les valeurs de blancheur hunter obtenues par des compositions avec et sans ingrédient enzyme.Le détergent de contrôle pour comparaison comporte Ingrédient Parties en poids Un mélange de 55 " de sel de sodium de suif alkylsulfaté et de 45 ,0 d'alkyl linéaire benzène sulfonate de sodium dans lequel la distribution de la chaîne alcoyle est de 16 ah C11, 27 % C12, 35 % C13 et 22 % C14. 17,5 Tripolyphosphate de sodium 50,0 Silicate de sodium ayant un rapport SiO2/Na2O de 1,8/1. 6,0 Ammonio amide d'acide gras de coco 2,5 Sulfate de sodium 14,0 Eau 10,0 Les résultats de ces tests de taches sont donnés dans le tableau III Pour chacune des quatre taches différentes, la- supériorité du pouvoir d'élimination des taches de l'enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile est significative et peut se reconnaître dans une situation de blanchissage ménager ordinaire. En Ce qui concerne la tache de sauce, une différence de 2 unités de Blancheur Hunter environ est une différen- ce observable à l'oeil; avec les taches d'épinard, une différence observable est d'environ 4 unités; avec les taches de lait, environ 1,8 unités; et avcc la réglisse, environ 2 unités. L'effet dégradant du pH élevé sur l'activité de la subtilisine est nettement montré par la comparaison des valeurs d'élimination de taches à un pH de 10,2 et à un pH de 9,4. TABLEAU III. BLANCHEUR HUNTER. Enzyme dérive de :% en maE4 Tache de: Tache : Tache de:T'ache de :se d'en-: sauce :d'épinard: lait :réglisse :zyme dans pH : pR : pH : pH le produit: 9,4:10,2: 9,4:10,2:9,4 :10,2: 9,4:10,2 Souche de Carls- : : : : : : : : : TABLEAU III (suite). BLANCHEUR HUNTER Enzyme dérivé de:e en mas-:Tache de : Tache : Tache de: Tache de :se d'en- i sauce :d'épinard: lait :réglisse :zyme dans: pH : PH : pH : pH :le produit: 9,4:10,2: 9,4:10,2: 9,4:10,2: 9,4:10,2 berg de subtili-: i i sine dérivée du : : : : : : : : : Bacillus subti- : : : : : : : lis ## : 0,0115 : 12,0: 6,6:30,3:15,9:19,7:16,2: 7,9: 5,2 Streptomyces : : : : : : : : : rectus var. pro-: : : : -: teolyticus ther-: : : : : : : : mophile (ATCC : : : : : : : : 21067) : 0,0115 :14,5:17,1:19,1:41,1:14,6:19,9: 6,7: 7,3 # L'utilisation du produit était de 1,79 g./l-1/2 1. d'eau (équi valent à 1 tasse/64 1. d'eau), donnant une concentration d'en- zyme dans la solution de 3 ppm environ. ## La souche de Carlsberg est une souche subtilisine connue, dont la séquence d'amino acides est décrite dans Smith et col., "The Complete Amino Acid Sequence of Two Types of Subtilisin, BPN' and Carlsberg", J. of Biol. Chem., Vol. 241, 25 Décembre 1966 à la page 5974. Cette souche subtilisine est caractérisée par un rapport de tyrosine/tryptophane de 13/1 environ. On donne ici la référence ci-dessus comprenant sa description de la séquence amino acides de la subtilisine de Carlberg à titre de référence. Le test d'élimination des taches qui précède est une me- sure directe de la capacité d'un enzyme de dégrader des taches. On a également réalisé un test complémentair pour évaluer les compositions détergentes fortement alcalines contenant un enzyme dans une situation d blanchissagu ménager ordinaire. Ce test a confirmé que des résultats de nettoyage d'ensemble supérieurs sont obtenus en mettant en pratique la présente invention. On a évalué les propriétés globales-des compositions fortement alcalines contenant des enzymes de la présente invention en faisant le test d blanchissage décrit ci-dessous et en comparant une composition détergente de contrôle normalisée à une composition détergente fortement alcaline contenant un enzyme de la présente invention. On a réalisé le test de blanchissage de le façon suivan te. On a distribu des chemises de soie blanches, des maillots de corps en coton et d'autres tissus à divers individus. Chaque chemise de soirée .et maillot de corps a été porté dans des conditions uniformes, et on a utilisé les autres tissus selon l'usage auquel ils étaient destins. On a lavé alors les articles sales dans une machine à laver automatique de type à agitation classique ayant un volume d'eau de 64 l. pendant un période de 10 minutes avec une composition de contrôle et une composition détergente contenant un enzyme de la. présente invention. L'eau de lavage avait une dureté moyenne de 12 degrés.On a utilisé la composition détergente de contrôle, décrite précédemment dans la description du test d'élimination des taches, en une quantité de 0,12 % en poids. On a ajouté l'enzyme sous forme d'une solution fraîche dans l'eau pour obtenir le taux voulu de composant enzyme. t après l'étape de blanchissage, on a rincé, séché et noté les tissus. Des jurys d'experts ont fait des comparaisons visuelles directes. On a noté les tissus pour le degré de nettoyage et de blancheur. Dans l'optique de cette invention, on emploie le terme nettoyage pour désigner -la capacité d'une composition détergente de blanchissage à éliminer des salissures et des dépits profondement incrustés comme on en rencontre dans les cols et les poignets de chemises blanches. La blancheur se rapporte a une impression générale de blancheur des surfaces qui sont seulement légèrement ou peu salies, par exemple les parties coûteuses de chemises de soirée. On a converti les données combinées des jugements visuels et on les a exprimées sur une échelle allant de zéro à dix dans laquelle zéro représente le degré de nettoyage ou de blanchiment obtenu en lavant par de l'eau seule, et une valeur de dix représente le degré de nettoyage d'une composition détergente normalisée excellente dans des conditions de laboratoire optimales contrôlées avec soin. Le tableau IV. ci-dessous donne les résultats de l'évaluation de blanchissage. La concentration de l'enzyme dans la solution était environ 3 ppm. TABLEAU 1V Note de nettoyage Note de blancheur à rfi.- 9%4 pH 9,8 pn 9,4 pH 9,8 Composition dc contrôle (pas d'enzyme) 7,0 7,0 7,0 7,0 Composition détergente de TABLEAU IV (suite) Note de nettoyage Note de blancheur à pH 9,4 pH 9,8 pH 9,4 pH 9,8 Contrôle contenant un enzyme dérivé de Bacillus subtilis (souche de Carlsberg), subtilisine ayant 400 000 unités de caséine/gramme;0,2% en poids de la composition 8,0 7,5 8,0 8,0 Composition détergente contenant un enzyme Protease TP dérivé du Streptomyces rectus ver. proteolyticus thermophile ATCC 21067 ayant 650.000 unités caséine par gramme;;0,2 en poids de la composition. 8,0 9,0* 8,0 8,5* * le pH était do 9,6. Dans les résultats du tableau IV, une différence observable est une unité de rotation . On a obtenu ceci dans les performances de nettoyage de la composition d'enzyme Protease TP. Dans l'évaluation de le blancheur , on a trouvé une amélioration dans un sens notable . Par contraste , la composition de subtilisine nettoie plus mal à pH 9,8 qu'à pH 9,4 ; et dans l'évaluation de blancheur, le degré dc blancheur reste le mode, une valeur de 8. On trouve même des différences supérieures qui relèvent les performances améliorées de l'enzyme Protease TP à des pH plus alcalins. h um pH 10 par exemple , l'effet de dégradation sur la subtilisine est plus apparent alers que la Protease TP conservo son activité, Une autre mesure d'activite relative d'un enzyme dans un système détergent voulu et de la stabilité d'un enzyme dans des conditions de détergence rigeureuses est un test appelé test azocollagène. Un enzyme est lui-même dégradé en fonction du temps dans une solution détergonte avec d@eroissance simultanée de son activiste de dégradation ot de fragmentation des particules dc salissures et de taches protéiniques.Cette diminution d'activité est due aux nombreuses conditions défavorables qui tendent toutes à dégrader la molécule d'enzyme. Ces facteurs comprennent tous ceux notés ci-dessus tels que le dégradation par hydrolyse,le pH, la temperature, la compatibilité pvoc les ingrédients dans la composition detcrgente, l'autolyse, et l'exposition à la saleté ainsi que l'agitation au cours du cycle de lavage. Le test pour mesurer l'effet relatif de ces conditions, en particulier le pli fortement alcalin, sur les enzymes utilise un substrat commun pour mesurer l'activité protéolytique, à savoir l'azocollagène, en fonction du temps.On eppell durée de demi-vie le temps pendant lequel la moitié de l'activité protéolytique disparaît; plus cela prend de temps pour diminuer l'activité à la- moitié de son effet cacité, plus l'enzyme protéolytique est stable. Le procédé à l'azocollagène fait appel à une exposition d'un substrat colorant protéiniqua insoluble dans l'eau (azocoîlagène) à une composition détergente aqueuse contenant un' enzyme protéolytique. L'azocollagène insoluble contient un colorant soluble dans l'eau qui passe dans la solution en résultet de l'hydrolyse de l'azocollagène par l'enzyme.On mesure spectrophotométriquement la quantité de colo rant passee en solution dans des conditions centrôlées soigneuse- ment. Dans cette démonstration, on e immergé un substrat @zo- collagène colore dans une solution aqueuse contenant O.,1 % en poids d'une composition contenant Dodécylbenzène sulfonate de sodium 7,56 A Sel de sodium de suif alkyl sulfaté Diéthanolamide 1,5 % Tripolyphosphate de sodium 49,4 % Silicate de sodium 5,9 % Sulfate de sodium 14,2 % Carboxyméthylcellulose sodée 0,21 % Benzotriazole 0,02 % Lau Complément i 100 %. La composition contenait en outre 0,115 % en poids soit d'un enzyme subtilisine, soit d'un enzyme dérivé de l'organisme Streptomyces ATCC 21067. La solution avait un pH de 9,65 et une température da 470C. Les résultats sont donnés dans le tableau V. TABLEaU V. Mesure de la stabilité de la solution d'enzyme dans des conditions fortement alcalines. an masse d'enzyme Durée de demi dans le Produit l vic- (minutes) Dérivé de Bacillus subtilis (souche de Carlsberg) de sub TABLEAU V (suite) % en masse d'enzyme Duree de demi dans le produit # vie (minutes) tilisine ayant 350 000 unités d'activité caséine/g. 0,0115 26 Enzyme dérive du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067 ayant 650 000 unités d'activité caséine/g. ,G115 37 3E Concentration d'enzyme dans la solution voisine de 3 ppm. On peut voir dans le tableau V que l'enzyme dérivé du Streptomyces a une stabilité en solution d'environ 42 % supérieure à celle de l'enzyme subtilisine dans des conditions fortement alca lines. On a signale ci-dessus que des détergents savons d'acides gras sont des détergents appropriés conformément à la présente invention. En fait, ils confèrent un avantage de formulation inattendu en raison du fait que des savons donnent un pH supérieur à celui de la plupart des détergents non savons organiques synthétiques. En outre, etant donne que les savons d'acides gras possédent d'excellentes propriétés de nettoyage il est possible de préparer une composition de détergent extremenent satisfaisante ne contenant qu'un savon d'acidc gras et un enzyme Protease TP. Le résultat est qu'un mode de réalisation important de la présente invention est une composition détergente comportant un savon détergent d'acide gras contenant de 8 environ à 18 environ atomes decarbone et une quantité suffisante d'un enzyme dérive du Streptomyces rectus var. proteolyticus ATCC 21067 thermophile. I1 n'est pas besoin d'adjuvant alcalin supplémentaire bien qu'on puisse en utiliser un si on le désire à une teneur de 5 à 20 % par exemple. Cette quantité est suffisant pour isoler les ions durs et réduire ainsi la tendance du savon à former ds paillettes de savon insolubles et des précipités. Une composition convenable contient de 90 à 99,997 % de savon d'acide gras et de 0,003 % environ à 10 "ó environ dudit enzyme, et a un pH dans la gamme de 8 à 12 et de préférence de 9,5 à 11. Uno coriposition préférée utile pour le trempage et le lavage de tissus sales et tachés comprend 97 à 99,98 % d'un savon d'acide gras, de 0,02 X à 3 % d'un enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus ATCC 21067 thermophile. Une formulation typique a un pH voisin de 9,9. EXEMPLE XI Ce mode de réalisation de la présente invention est démon- tré par @ 1 t exemple suivant Savon de suif sodé Protease TP contenant 10% d'enzyme protéolytique pur dérivé de l'ATCC 21067 2% Un mode de réalisation important de la présente invention est un procédé pour laver efficacement des tissus sales et tachés qui comprend un lavage desdits tissus avec la composition détergente décrite ici dans une solution aqueuse ayant un pli de 8-12 et une concentration d'un enzyme dérivé du Streptomyces rectus var.protéolyti @us thermophile ATCC 21067 dans le domaine de lppm. environ à 80 ppm. environ,de préférence de 5 à environ 60 ppm.La température de la solution aqueuse peut varier dans le domaine de 10 C à 93 C. EXEMPLE XII On présente maintenant une de seription d'une démonstration montrant la rétention de l'activité enzymatique en présence d'un agent de blanchiment oxydant puissant , à savoir le perborate de sodium. 0d a évalué les propriétés d'élimination des taches des compositions détergentes contenant des enzymes de la présente in vention de la façon suivante : On a taché des coupons de mousseline en passant des bandes de mousseline dans une solution tachante , en passant la mousseline dans une essoreuse normalisée à deux rouleaux puis en séchant les bandes de mousseline tachées . On a alors coupé la bande de mousseline en coupons . On a soumis ces coupons à un procédé dé blanchissage qui comprenait un trempage de ces coupons dans de l'eau contenant une composition détergente pendant une période de temps déterminée, puis un lavage des coupons .On réalisait l'étape de lavage dans de l'eau renouvelée dans une machine à laver autoeaatique L miniature mécanique simulant un cas ordinaire de blanchissage ménager.Les températures des solutions de trempage et de lavage étaient soit @ de 240C, soit de 600C comma on l'expliquera plus loin, et ces solutions avaient une dureté de 12 degrés, Le cycle de lavage était soit de 10,soit de 15 minutes comme on l'expliquera aussi plus loin. Le p des solutions était de 10.On réalisait le procédé de blanchissage en lavant dons uno solution dc la composition d'essai un groupe de ld coupons formé de doux coupons pour chacune des cinq taches sui vantes : sauce, oeuf, EMPH 112 qui est une tache disponible sur 1 marche comprenant du cacac. et du lait, EMPH 116 qui est une tache disponible sur le marche comprenant du sang, de l'encre et du lait; et réglisse. On a ajouté@deux coupons de velours non traités pour faire du volume dans 1- charge à laver et donner un total de 12 coupons. La compositioz d'essai de base etait une formulation détergente anionique renforcée classique et on l'a employée à raison de 4 grammes par litre. On a a jouté l'enzyme particulier à évaluer sous forme d'une' solution fraîche dans l'eau, la solution de lavage étant ajoutée de façon à donner le degré d'essai voulu du composant enzyme. @pres l'etape de lavage, on a séché et pressé les coupons et on a mesuré leurs degrés de blancheur et de propreté en utilisant un réflectomètre Gardner. L'instrument particulier utilisé était fabriqué par Gardner Laboratory, Inc., Bethesda, Maryland, Réflectométre modèle AUX-HS-2.On a d'abord noté les coupons tachés avant l'étape de trempage, puis à nouveau à la fin de l'étape de lavage et de séchage. L différence entre ces deux valeurs de réflectance était une mesure de l'efficacité d'élimination des taches de la composition détergente contenant un enzyme et un perborate. On a fait également une mesure sur des coupons tachés qui furent lavés avec la composition détergente de contrôle mais sans enzyme, et ces valeurs représentaient un chiffre de contrôle (désigné dans les tableaux suivants comme un "Blanc"). La composition détergent contrôlée utilisée pour faire une démonstration de la présenta invention était la suivante Ingrédients. Pourcentage en noids. (1) Dodécylbenzène sulfonate de sodium 21,6 % (2) Tripolyphosphate de sodium 21,6 7% (3) Silicate de sodium ayant un rapport SiO2/Na2O de 2,0 4,9 % (4) Sulfate de sodium 28,3 % (5) Toluène sulfonate de sodium 2,2 % (6) Perborate tetrahydrat de sodium 10,0 % (7) Eau 9,24 % (8) Carboxyméthylcellulose 0,9 % (9) Divers (y compris agents de blanchiment optique) 1,26 zc En outre, la composition détergente contenant du perbo- rate contenait également une quantit d'un composé enzyme dans une proportion donne dans les Tableaux suivants.La concentration au composant enzyme était soit vO ppm. comme dons les Tableaux VIet VIII, soit 70 ppm. comme dans le Tableau VII. Les valeurs données dans les Tableaux suivants sont des valeurs de réflectance désignées comme "difference delta". Comme indique ci-dessus, la différence est une mesure des performances de nettoyage et plus lo chiffre est grand, plus la composition particulière est efficace. Les valeurs données dans les Tableaux pour le "Blanc" sont celles obtenues en trempant et en lavant les coupons tachés seulement avec la composition détergente de contrôle qui ne contenait pas dc composant enzyme. Le procédé utilisé dans les Tableaux VI et VII employait un temps de prétrempage de 16 heures (ce qui est équivalent a un trempage d'une nuit). Dans chacun des tests, on â fait des comparaison entre un enzyme de la présente invention, c'est-à-dire un enzyme dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067, et un enzyme dérivé d'un organisme Bacillus subtilis qui était un enzyme protéolytique alcalin classique disponible sur le marché représentant ceux dérivés de l'organisme bactériel dacillus subtilis et appelés subtilisine6. La subtilisine particulière utiliser était la souche do Carlsberg dont la séquence d'amino acides est décrite par Smith et col., "the complete amino acid sequence of two types of subtilisin, BPN' et Cerlsberg", Journal of Biological Chemistry, Volume 241, 5 Décembre 1966, à la page 5974. Cette subtilisine particulière est caracterisée par un rapport Tyrosine/ tryptophane de 13/1 environ. L'enzyme classique utilisé était une poudre grise fine contenant environ 6 % d'enzyme actif. Le reste de la poudre étant constitué principalement de chlorure de sodium, de sulfate de calcium, et de divers matériaux de support organiques inertes. Lcs descriptions analytiques de l'enzyme classique et d l'enzyme dérivé du Streptomyces (Protease TP) étaient les suivan- tes Test ou rossai Classique Protease TF 4 Spore viable 1 x 108 3 x 104 ..z oc oll pH 7,2, 30 C. 100 pH 9,3, 47 C. 100 Test ou Essai (suite) Classique Protesse TP Essai à la caseine à pH 7,0, 37 C. 227.000 369.000 à pH 10,3, 37 C. 377.000 617.000 @emoglobine Anson pH 7,5, 25 C 1,44 2,55 Essai Amylase pH 6,0, 37 C (unites amylase/g.) 1.000 7.000 Hydrolyse superficielle de paillettes 25 ppm., Tide 1 %, 12 degrés hydrotimétriques 100 165 15 min. activité. Stabilit: de solution à la chaleur Demi-vie en minutes, Azocoll Substrat à pi 9,3, 54 C., 26 37 3/2 grains/1. Une différence observable visuellement qui ait un sens statistiquement dans les notations données dans les tableaux suivants est 0,6 unité. On peut voir dans le Tableau VIles résultats améliorés d'élimination d taches obtenus avec la composition détergente contenant du perborate qui contenait 0,75 % de Frotease TF. Ces résultats améliorés sont des signes montrant que l'enzyme Protease TP n'est pas désactive par l'agent de blanchiment perborate de sodium. Dans le même ordre d'idée, on considère que l'efficacité moindre de la composition contenant un enzyme protéase classique est due à une degreaation de l'enzyme par l'agent de blanchiment au perborate. L'efficacité de la Protease TP est particulièrement remarquable avec la teche d'oeuf et la tache d'@mP@ 116. Le procédé utilisé dans ici Tableau VIIet.it exactement celui utilise dans le Tableau IV à l'exception du fait que l'on a augmenté la quantité de chaque enzyme à 1,75 ;s, donnent ainsi une concentration d'enzyme dans la solution de lavage de 70 parties par million. Le pouvoir d'élimination de tache supérieur de la composition detergente contenant le protease TP est @articulièrement remarquable en ce qui con@erne les taches d'oeuf, d'EMPA 116 et d'EMPA 112. On a utilise un procédé anslogue pour obtenir les résultats presentés dans le Tableau VIII excepte que la température de la solution de trempage et de la solution de lavage était 60 C. La durée de trempage etait de deux heures, et le cycle de blanchissage de 15 minutes. Ici encore, on remarque l'avantage de la sta bilité de la Protease TP en présence du perborate de sodium. Ceci apparaît notamment en regardant les valeurs de réflectance sur les coupons tachés par de l'oeuf et de l'EMPA 116. Il faut remarquer que les résultats supérieurs montrés ci-dessus avec les compositions détergentes préparées conformément à la présent invention sont appréciables en raison de la nature sévère des tests. Dans les Tableaux VIet VII la composition detar- gents était présente pendant toute l'etape de trempage de 16 heures comme pendant 1 cycle de lavage. Ceci veut dire que le composant enzyme fut soumis à trois dcs conditions les plus sévères que l'on connaisse pour la désactivation de produits enzymatiques. Ces conditions draconiennes sont l'alcalinité élevée, l'exposition à l'eau, c'est-à-dire l'attaque par hydrolyse, et l'exposition à un agent de blanchiment oxydant, c'est-à-dire le perborate de sodium. TABLEAU VI VALEUR DE REFLECTANOE GARDNER (différence delta) Différentes taches Echantillon d'enzyme Concentra- Oeuf EMPA 116 EMPA 112 Sauce (Pourcentage en poids) tion (1) Blanc (pas d'en zyme) - 1O,5 1,6 1,8 11,9 (2) 0,75 % Enzyme pro téolytique classi que alcalin ZE 30 ppm. 18,6 22,0 9,4 16,7 (3) 0,75 % de Protease TP ## 30 ppm. 20,1 23,4 10,4 17,8 # Comme décrit précédemment. i Une préparation d'enzyme contenant ,environ 9 % en poids d'enzy- me protéolytique actif dérivé du Streptomyces rectus var. pro teolyticus ATCC 21067 thermophile et 1 reste en produits iner tes, comme expliqué précédemment. TABLEAU VII VALEUR DE REFLECTANCE GARDNER (Difference delta) Echantillon d'enzyme Concentra- Différentes taches tion Oeuf EMPA116 EMPA 112 Sauce (1) Blanc (pas d'en TABLEAU VI (suite) VALEUR DE REFLECTANCE GARDNER (Différence delta) Différentes taches Concentra Echantillon d'enzyme tion Oeuf EMPA 116 EMPA 112 Sauce zyme) - 10,5 1,6 1,8 11,9 (2) 1,75 % d'enzyme pro téolytique alcalin classique 70 ppm. 18,4 25,1 10,7 15,6 (3) 1,75 % d'enzyme Protease TP 70 ppm. 20,4 36,1 13,8 15,7 TABLEAU VII. VALEUR DE REFLECTANCE GARDNER (Différence delta) Concentra- Différentes taches Echantillon d'enzyme tion Oeuf EMPA 116 EMPA 112 Sauce (1) Blanc (pas d'en- zyme) - 0 3,8 14,0 22,6 (2) 0,75 % d'enzyme pro téolytique alcalin classique 3u ppm. 6,2 8,2 15,4 27,4 (3) 0t75 % d'enzyme Protéase TP 30 ppm. 8,8 10,6 15,8 28,8 On remarquera les avantages obtenus avec une composition détergente contenant à la fois du perborate et un enzyme Protease TP d'après les résultats de ls démonstration suivante simulant un cas de blanchissage ménager ordinaire. Dans cette démonstration, on a comparé le même échantillon de Protease TE au mgme échantillon de protéase alcaline classique que ceux décrits ci-dessus en rapport avec les tests d'élimination de tachas dont les résultats sont donnés dans les Tableaux V, VI et VII. On a cependant ajouté en plus un enzyme amylase afin de détecter un éventuel effet antagoniste. La plupart des compositions détergents contenant des enzymes vendues sur le marché contiennent un mélange de différents enzymes afin de fournir un plus large éventail d'activité enzymatique vis-à-vis de différents taches et salissures. Pour cette raison, on a évalué la Protease TP cn mélange avec une amylase. L'enzyme amylase utilisé était un préparation d'enzyme amylase disponible sur le marché, la Rapidase, ayant 500 000 unites d'activité amylase. Cet te préparation est un enzyme élaboré à partir d'un organisme Bacillus subtilis et elle contient environ 5 % d'enzyme pur. Lc res- te se composo de materiaux inertes organiques et minéraux. La pre- paration d'enzyme Rapidase est disponible à Rapidase, enclin, France. Cette démonstration fait appel à un test de blanchissage dans lequel on a fait porter des chemises blanches aux cols détachables par plusieurs individus maies. On a distribué au hasard les cols an groupes, et on a lavé ensuite les groupes avec la conposition détergente à évaluer. La ligne de salissure sur les cols portés servait comme surface de base pour mesurer l'efficacité d la composition. On notait visuellement les tissus après une période de trempage, un cycle d lavage et de séchage. et ces notes é- taient converties en une échelle de 1-10. La composition de base utilise pour cette démonstration contenait Dodecyl benzène sulfonate de sodium 17,40 X Tripolyphosphate de sodium 38,00 % Silicate de sodium 6,00 Sulfata de sodium 17,18 $ Toluène sulfonate de sodium 0,60 % Eau 8,60 % Carboxyméthylcellulose 0,45 % Perborate têtrahydraté dé sodium 10,00 * Divers 1,77 % Les conditions de trempage étaient les suivantes ; terme page 16 heures; eau 24 C; dureté de 12 degrés hydrotimétriques; Dureté Ca/Mg 3/1; 28 1. d'eau (environ 7/1 eau/vêtement); 0,4 % concentration de produit.Les conditions de lavage étaient : 15 minutes d'agitation; eau o4 C; dureté de 12 degrés hydrotimétriquas; Dureté Ca/Mg 3/1; 56,5 1. d'eau (environ 14/1 eau/vêtements), 0,4 % concentration de produit; eau de rincege 24 C. On transformait en bouillie la composition détergente comprenant les ingrédients enzymes dans une petite quantité da l'eau de trempage ou de lavage pendant environ 10 minutes avant de l'ajouter à la solution d'essai. Le produit a contenait 0,7 % de la protéase alcaline classique t 0,7 h de Rapidase, toutes doux comme décrites précé- demment; le produit B contonait 0,7 % de Frotease TP et 0,7 % de Rapidase, également comme précédemment décrites. La quantité de Rapidase dans les deux produits A et B était la meme pour éviter d'introduire des différences dans les compositions d'essai. e test élabore se poursuivit pendant 12 cycles d port et de salissage des tissus suivis par un trempage, un lavage, un séchage t une annottion. On a fait la moyenne des résultats ainsi obtenus, t o a obtenu une note de 3 pour le produit de base qui ne contenait que le perborate (sur une échelle 1-10), une note de 6 pour 1 produit A, et une note de 8 pour le produit B, un mode de realisation de la présente invention. La différence de 6 à 8 représente una diff--rence observable visuellement ut significative statistiquement. On peut voir d'après 1- description précédente de la présente invention qu'on a à présent fourni une composition détergante qui procure dans un cas d blanchissage ménager ordinaire les avantages d'un agent d. blanchiment oxydant et d'un enzyme sans demander des étapes supplémentaires de réalisation ou de formula- tion pour protéger l'enzyme. On peut préparer facilement ces compositions par tout procédé approprié; on préfère des procédés de séchage par pulverisation. De plus, on peut les préparer par le procédé qui consiste à fournir un granulé porteur pour le composant enzyme conformement à l'invention décrite dans le brevet des Stats, Unis d'Amérique 3 451 935. Le test de blanchissage précédent démontre l'utilité de la présente invention dans un cas de blanchissage menager ordinaire. Outre son efficacité envers les surfaces salies naturellement, comme les cols et les poignets de chemises, on a demontré en même temps l'officacite de la composition de la presente invention pour éliminer les taches. au cours de chaque cycle de lavage du test dc blanchissage précédent, on a ajouté deux séries de coupons tachés à chaque charga pour une dutermination de l'élimination ds taches. En d'autres termes, on 9 incorporé le même test d'élimination de taches que celui décrit précédemment dans ce test de blanchissage.Les coupons tachés étaient les mêmes que ceux utilisés dans le test d'élimination a taches précédemment décrit. belles-ei compranaient des taches d'oeuf, des taches d'EMPA 116, des taches d'EMPA 112, des taches de sauce et des taches de réglisse. L procédé de notation tait le êne que celui décrit pre- cédemment au sujet du test d'élimination des taches. comme dans les Tableaux VI, VII et VIII, une ditférence de 0,6 unité dans les valeurs de notation était une différence observable visuellement, et significative statistiquement. On présonte les résultats de ce test d'élimination des taches, réalisé en conjonction avec le test de blanchissage, dans le Tableau IX. En se reportant au tableau IX, on verra que le produit B, contenant la Protease Tp et la Rapidase, offrait des résultats d'élimination des taches supérieurs à cet du produit A. Le produit B, représentant un mode de réalisation préféré de la présente invention, était particulièrement efficace sur les taches d'oeuf et les taches d'EMPA 116. TABLEAU IX Valeur de réflectance GARDNER (Différonce delta) Taches différentes Echantillon d'enzymes Concen- Oeuf EMPA Sauce EMPA Réglissé tration 116 112 (1) Témoin (pas d'enzyme) - 0 0 0 0 0 (2) produit A 28/2,8ppm 20,4 26,6 9,6 12,2 10,4 Protease alcaline classique/rapidase (3) Produit B 28/2,8ppm 21,3 35,7 9,4 12,2 10,7 Protease TP/ Rapidase. La description suivante est une démonstration de l'ef- ficacité de l'enzyme protéolytique dérivé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermo-ohile. On a évalué les propriétés de nettoyage global des compositions de la présente invention -contenant des enzymes en réalisant un test de blanchissage décrit ci-dessous utilisant une composition détergente de la présente invention contenant un enzyme. On a effectué ce tent de blanchissage de la manière suivante. On a distribué des chemises de soiréé blanches, des maillots de corps on coton, des torchons, des essuie-mains et d'au- tres tissus entre divers indivi.dus.Chaque chc-aise de soirée et maillot de corps a été porté dans des conditions uniformes, les autres tissus était utilisés à l'usage aurluel ils ét-z:ient destins.On a lavé alors les vêtements et tissus sales en dite temps Que des coupons propres de velours et de mousseline de la taille d'une serviette, dans un. machine à laver du type à agitation automati- que classique, ayant un volume d'eau da 64 1. pendant une période de 10 minutes avec la composition détergente contenant un enzyme. L'eau de lavage avait une dureté moyenne de 1,8 grains par litre. On a utilisa la composition détergente suivante ne contenant p2S d'enzyme dans un but de comparaison pour deraontrer la granda efficacité des compositions de la présente invention Ingrédient Parties en poids Un mélange de 55 % de sel de sodium de suif alkyl sulfaté et de 45 % d'alkyl linéaire benzène sulfonate d sodium dans lequel la distribution de la chaîne alcoyle est 16 % C11, 27 % C12, 35 % C13, et 22 % C 14, 16,8 Tripolyphosphate de sodium 49,4 Silicate de sodium ayant un rapport SiO2/Na2O de 1,8/1 5,9 Carboxy méthyl cellulose sodée 0,21 Ammonio amidc d'acide gras dc coco 1,5 Sulfate de sodium 0,2 Benzotrîazole 0,02 Eau 10,0 Parfum 0,113 Divers reste On 8 utilise cette composition sans enzyme dans le test de blanchissage et on a noté les resultats globaux de la manière décrite ci-dessous. On s préparé une composition détergente contenant un enzyme en ajoutant des granulés porteurs d'enzyme préparés conformément au procédé donné ci-dessous à la composition sans enzyme que l'on vient d décrire. On prépare des granulés porteurs d'enzyme utilisés dans cette demonstration en mélangeant les ingrédients suivants en une bouillie détergente: Ingrédient Parties en poids Fate détergente organique anioniquc # 36,17 Tripolyphosphate de sodium 70,03 Eau 28,22 sulfate dr sodium 4 55 TOTAL 138,97 # La pâte détergente organique contient en parties en poids :: 5,06 parties de sel de sodium de suif alkyl sulfaté; 4,14 parties d'alkyl linéaire benzène sulfonate do sodium ayant une distribution de chaîne alcolyle de 16 % C11, 27 % C12, 35 % C13, et 22 % C14; 6,16 parties de sulfate de sodiun; et 20,81 parties d'eau. On melange cette bouillie jusqu'à ce qu'elle soit homo- gène, aprés quoi on sèche par pulvérisation la bouillie jusqu'à une teneur totale en humidité de 3,88 %. On obtient ainsi 93,39 parties de granulus porteurs d'enzyme. quand on sèche par pulvérisation cette bouillie, 011 dégrade une partie du tripolyphosphate de sodiu. La distribution finale des sels do phosphates sur la base du tripolyphosphate de sodium ajouté est de 75,5 Sc de tripolyphosphate de sodium; 21,4 % de pyrophosphate de sodium et 3,1 D d'orthophosphate de sodium. Ces sels de phosphates étaient partiellement hydratés. On forme avec de l'eau une bouillie des enzymes décrits ci-dessus que l'on pulvérise ensuite sur las 93,39 parties des granulés porteurs d'enzyme. L'eau est retenue sous torme d'eau d'hydratation par le tripolyphosphate de sodiun et les enzymes sont attachés sur les granulés porteurs d'enzyme. Le pn de ces granulés porteurs d'enzyme dans une solution aqueuse saturée est environ 8,5. On a mélangé cinq parties de ces granulés porteurs d'enzyme avec 95 parties de composition détergente sans enzyme sé- chée par pulvérisation décrite ci-dessus qui avait un pH d'environ 9,5 en solution aqueuse à une concentration de 0,12 % en poids. La composition I était constituée de la composition de base précédente plus un mélange d'enzyme de 0,05 % d'une préparation d'enzyme Protease TP brute dérivée du S. rectus var. proteolyticus thermoplile et de 0,033 % d'une préparation d'enzyme dérivée du Bacillus subtilis (substilisine) ayant environ 60 % d'ac tivité protéolytique et 40 % environ d'activite amylolytique. (Disponible sur le marché sous le nom commercial "Milezyme" des Miles Laboratories, E-lkhart, Indiana). Ces quantités correspondent à l'addition à 13 composition détergente de 0,033 % d'enzyme protéolytique pur dérivé du S. rectus var. proteolyticus et de 0,002 % d'amylase. (Le pourcentage en poids de- la préparation d'enzyme totale était dc 0,u8j %; le rapport de protéase pure dérivée du S. rectus var. proteolyticus à l'amylase était de 1,5/1). La composition 2 était la même que la composition I excepté que le mélange d'enzyme était de 0,1 % de Protease TF et de 0,035 % de la subtilisine. Ces quantités correspondent à l'addition à la composition d'tergente de 0,006 o d'enzyme protéolytique pur dérivé du S. rectus ver. protéolyticus et de 0,002 % d'amylase. (le pourcentage en poids de l'enzyme total = ,133 %; le rapport de la protéase pure dérivée du S. rectus var. proteolyticus à l'a amylase était do 9/1). La composition 3 était la même que la composition I excepté que le mélange d'enzyme était de 0,2 % de Protease TP et de 0,04 A de subtilisine. Ces quantités correspondent à l'addition à la composition détergente de 0,012 % d'enzyme protéolytique pur dérivé du b. rectus var. proteolyticus et de U,002 % d'amylase. (Pourcentage on poids de la préparation d'enzyme totale 24 %; le rapport de la protéase pure dérivée du S. rectus- var. proteolyticus à l'amylase était de 5/1). La composition 4 était la même que la composition I excepté que la teneur en enzyme était de 0,5 d de Protease TP et de 0,05 % de la même subtilisine. Ces quantités correspondent à l'addition à la composition détergente de 0,030 % d'enzyme protéolyti- que pur dérive du S. rectus var. proteolyticus et de 0,0030 % d'amylase. (Pourcentage en poids d'enzyme total = 0,55 %; le rapport de protéase pure drivée du . rectus var. proteolyticus à l'amy- lase était d 10/1). La composition 5 était la :nôme que la composition I excepté que la teneur en enzyme était de 1,00 % de Protease TP et de 0,06 % de la môme subtilisine. Ces quantités correspondent à l'ad dition à la composition détergente de 0,G6 % d' d'enzyme protéolyti- que pur dérivé du S. rectus var. proteolyticus et de 0,005 % d'a amylase. (Pourcentage en poids de la préparation d'enzyme totale = 1,06 %, le rapport de la protéase pure dérivée du ô. rectus vr. proteolyticus à l'amylase était de 12/1). On .e noté les chemises de soirée, les maillots de corps et les autres tissus pur leur degré de nattoyage et de blancheur. Dans l'optique de la presente invention, la terme nettoyage correspond a 1 capacite d'un détergent de bîanchissagt d'éliminer les salissures -t les dépôts profondément incrustés comme on en trouve sur les cols ut les poignets des chemises blanches. La blancheur correspond a l'impressio de blancheur d'ensemble de surfaces qui ne sont que lieu ou légerement salies comme, par exem- ple, les parties coûteuses d,s chemises blanches de soirée. On @ exprimé les données combinées des jugements visuels en terme d'une échelle allant de zéro à dix dans laquelle zéro re présente le degre de nettoyage et de blancheur obtenu en lavant avec d l'eau seule, et une valeur Je dik représente le degré d nettoyage d'une excellente composition détergente normalisée dans les conditions optimales.Four les besoins de cette évaluation, une note da cinq sur cette échelle représente un degre de nettoyage que l'on considère comme satisfaisant dans le pratique ménagère, On a testé la composition détergente de base ne contenant pas d'enzyme --t los 5 compositions détergentes contenant des enzymes en lavant les tissus sales, en les rinçant, les séchant, et notant la blancheur globale des tissus lavés et également en notant les surfaces fortement salies (lignes de salissure des cols et poignets) des chemises blanches. Composition Concentration Ligne de saleté Nettoyage détergente d'enzyme (ppm) noté d nettoyage blancheur Composition de base sans enzyme - 7,0 7,0 Composition I 0,083 8,3 8, Composition 2 0,133 9,6 9,0 Composition 3 0,24 9,6 10,0 Composition 4 0,55 8,9 9,2 Composition 5 1,08 8,5 7,2 Les résultats de nettoyage de-la ligne de salissure sont tracés dans le graphique de la figure 1. Les résultats de blancheur de nettoyage sont decrits dans le graphique de la figure 2. Comme 1 montre cet exemple, pour beaucoup d'applications de nettoyage et de blanchissage ménagères, il est préférable d'utiliscr un mélange do l'enzyme proteolytique dérivé du b. rectus var. proteolyticus (Protease TP) et d'un enzyme amylase. Bien que de tels mélanges représentent un ode de realisation préféré de la présente invention, celle-ci porte le plus généralement sur une composition détergente hautement efficace comportent un détergent organiques, un adjuvant alcalin, un enzyme protéolytique déri- vé du Streptomyces rectus var. proteolyticus thermophile ATCC No. 21067, et si on le désire un agent de blanchiment oxydant. Pour mettre an pratique 1 présente invention, on put préparer les compositions détergent os fortement alcalines de la présente invention par des procédes bien connus des spécialistes de cette technologie.Par exemple, on peut mélanger mecaniquement l'enzyme dérivé du S. rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067 (Protease TP) ou des mélanges de Protease TP, d'amylase et/ ou d'une préparation d'enzyme produite à partir d'un microorganis me Bacillus subtilis ayant une activité amylase, dans une coupons sition détergente alcaline convenablement équilibrée selon des quantités spécifiées ci-dessus pour donner les propriétés de nettoyage et de blanchiment extrêmement efficaces et avantageuses des compositions decrites ici.Pour mieux préserver l'activité enzyma- tique des ingrédients enzymes utilisés, en particulier dans des conditions climatiques chaudes t humides, il est préférable de préparer des granulés porteurs d'enzyme comme ceux décrits ci-dessus. Ces granulés porteurs servent de véhicules pour les enzymes comme la protease TE ou un mélange de Protease TP et d'une préparation d'enzyme derivée du Bacillus subtilis, ou d'une autre source d'amylase. On mélange ces granulés porteurs d'enzymes avec des granulés d, détergents par exemple des granulés séchés par pulvérisation prépares par des procédés connus dans la'technologie. On formule specialemont des granules porteurs d'enzymes de façon à ce qu'ils aient les mêmes caracteristiques de taille et de densité que l'ensemble des granulés de détergents pour éviter la ségrégation des enzymes dans la conposition détergente empaquetée. Ceci est un point important. En outre, les composants des granulés porteurs d'enzymes sont sélectionnés de façon à éviter de diminuer l'efficacité des granulés de détergents et de la composition détergente dans son ensemble. Les granulés porteurs d'enzymes sont également partiellement efficaces pour contrôler l'humidité libre et l'humidité relative dans la composition détorgente empaquetée. La composition détergente de la présente invention- sous forme granuleuse peut étalement contenir une quantité mineure d'eau, à savoir jusqu'à environ 15 % de la composition détergente, en général de 1 % à 1t %. A part les enzymes mentionnés ci-dessus, on peut aussi en ajouter d'autres à la composition de la présente invention pour donner des corapositions détergentes ayant une activité enzymatique encore plus grande. Ainsi, par exemples, il est possible d'ajouter si on le désire da I pepsine, de la trypsine, de la chymotrypt- sine, de la pap@ine, de la broméline, de la collagénase, de la kératinase, de la carboxylase, de l'amino peptidase, de l'élastase, de la subtilisine et de l'aspergillopeptidase A et B.Des ingrédients enzymes possibles convenables disponibles sur le mar ché comprennent : Monzyme (Monsanto Chemical Company), Protease Ap (Sandoz-Ferment, Bâle, Suisse), Protease B-400 (Sandoz-Forment), Prot-ase ATP 40 (Sandoz-Ferment), Pancréstine NET (Pfizer), Pancre- atine 6xNF (Armour), Fungal Protease (Miles), DSE Numéros 4-9 (Rohm @ Haas), Enzyme DPX (Premier Malt), Protease L-252 Digester (Premi r Malt), Protease L-253 Digester (Premier Malt), Protease L-423 (Premier Malt), Protease L-516 (Premier Malt), Protease L-517 (Premier Malt), Texzyme PX-I (Premier Malt), Protease P-G (Pfizer), Composés 378 (Miles), Serizyme (Wallerstein), Papaine 100 (Wallerstein), Optimo Papaine (Penick), Ficine (Miles), Bromelaine (Miles), Concentrat Protéolytique HT (Miles), Protease ATP 40 (Rapidase), Protease ATP 120 (Rapidase), Rhozyme P-II (Rohm & Haas) et Rhozyme PF (Rohm & Haas). On peut @galement utiliser des métalloprotéases qui renferment des ions bivalents comme le calcium, le magnésium ou le zine liés à leurs chaînes protéiniques Un avantage remarqueble des compositions détergentes de la présente invention est la stabilité à la conservation d'une supériorité inattandue de telles compositions une fois empaquetées. Cette stabilité semble liée à le stabilité å l'hydrolyse expliquéu et démontrée ci-dessus. I1 pourrait sembler que la faible quantit d'humidité dans un paquet ou un récipient de produit granuleux n' aurait pas d'effet délétère. En fait, elle possède un tol effet car les protéases utilisées précédemment sont nettement détruites ou abîmées par cette humidité. Par contraste, les enzymes dérivés du Streptomyces rectus var. proteolyticus 21067 thermophile ont une stabilité inattendue en présence de petites poches d'humidité que l'on trouve dans des compositions détergentes empaquetées. Un pH élevé t des températures excessives peuvent se combiner dans des compositions détergentes empaquetées pour constituer un test sévère de stabilité à la conservation d'un composant enzymatique. Les compositions de la présente invention donnent d'excellents ré sultats même dans les conditions les plus sévères. La description suivante est celle d'une composition détergente alcaline de la présente invention faisant appel au ode de réalisation evec granules porteurs d'enzymes de la présente invention : On a préparé des granulés porteurs d'enzymes en mélan- geant les ingrédients en une bouillie détergente : Ingredient Parties en poids Pâte detergente organique anionique 1 36,17 Tripolyphosphate de sodium 70,03 Eau 28,22 Sulfate d sodium 4,55 TOTAL 138,97 1 La pâte détergente organique contenant en parties en poids : 5,06 parties dc sel de sodium d suif alkylsulfaté; 4,14 parties d'alkyl linéaire benzène sulfonate de sodium ayant une distribution de chaîne alcoyle de 16 % C11, 27 % C12, 35 % C13 et 22 % C14; 6,16 parties de sulfate de sodium, et a0,81 parties d'eau. On a mélangé cette bouillie jusqu'à ce qu'elle soit homogène, après quoi on l'a séchée par pulvérisation jusqu'à un taux d'humidité total de 3,88 %, On a alors obtenu 93,39 parties de granulés porteurs d'enzyme. Au cours du séchage par pulvérisation de cette bouillie, une partie du tripolyphosphate de sodium fut dégradée. La distribution finale des sels de phosphates par rapport au tripolyphos phato de sodium originel ajouta était de 75,5 5 % de tripolyphospha- te de sodium, 21,4 % de pyrophosphate de sodium et 3,1 % d'orthophosphate de sodium. Cas sels phosphates taient partiellement hydratés. On a formé une bouillie avec: deux parties d'un mélange de Protease TP contenant environ 9 % en poids de protease active d'un enzyme protéolytique dérivé du S. rectus var. proteolyticus thermophile ATCC 21067 et le reste en produits inertes; l'enzyme ayant une activité protéase alcaline d'environ 650 000 unités de caséine par gramme à pr' 10,3 en utilisant lu procédé d'essai à la caséine décrit ci-dessus; 0,50 partie d'une préparation d'enzyme appelée Milezyme dérive d'une souche BPN de Bacillus subtilis (contenant environ 5@. ,. en poids de protéase alcaline et environ 6 @ en poids d'enyl@se, la protéase ayant une activité d'environ 450 000 unites de c@séine par gramme et l'anylase ayant une activité d'environ 700 000 unites amylases par gramme ); et 2,50 parties en poids d'eau, et on l'a pulverisee sur les 95,00 partis de granulés porturs d'enzym obtenus ci-dessus. L'eau était liée sous formu d'eau d'hydratation par le tripolyphosphate de sodium et les enzymes taient attachés aux granules porteurs d'enzyme.Le pH de cas granulas porteurs d'enzyme e solution aqueuse sature était d'environ 8,5. On a mélangé cinq parties dc ces granulés porteurs d'enzyme avec 95 parties de granules de détergents séchés par pulverisation qui avaient un p de 9,6 environ en solution aqueuse à une conc.ntration de 0,12 5 en poids des détergents gr@- nulés. Ingrédient. Tridécyl benzene sulfonate de sodium 12,6 % Produit de condensation alcool de cocooxyde d'éthylène ayant 6 unit s oxyde: d'éthylène 0,5 ,G Tripolyphosphate de sodium 41,5 % Nitrilotriacetete de sodium 9,6 % Silicate de sodium (rspport SiO2/Na2O de 1,8/1) 7,0 % Sulfate de sodium 16,0 % Eau 10,0 % Agent de blanchiment optique 0,G % Parfum 0,23 % Divers reste Cette composition détergente contient 0,1 5 de Protease TP (0,006 % d'enzyme protéolytique pur dérivé du S. rectus var. proteolyticus ATCC 21067) et 0,025 % de Milezyme (5 % de protéase alcaine et 6 % d'amylase), Cette composition détergente fortement alcaline recouvre plusieurs modes dc réalisation préférés décrits ci-dessus, y compris un pri fortement alcalin de 9,6, un adjuvant nitrilotriacétate, et un mélange d'enzymes protéase et amylase. Dans des tests de blanchissage à l'échelle norrale, cette composition se comporte extrêmement bien pour les résultats dc nettoyage et de blancheur d'c-nsenble. Non seulement les taches sont très bien éliminées, uais on observe des résultats particulièrement bons dans des régions fortement salies par cs particules de peau. une échelle de 1-10, cettu composition a reçu une valeur de 9 qui indique des resultats de blanchissage très satisfaisants. REVENDICATIONS 1. Composition détergente alcaline comprenant (a) un détergent synthétique organique ; (b) un adjuvant alcalin tel qu'un adjuvant organique, un adjuvant alcalin minéral, et des mélanges de ceux-ci, la proportion dudit détergent au.dit adjuvant étant dans le domaine de 10/1 environ 1/30 environ cn poids, ct (c) de 0,0025 % environ à 10% en poids environ d'un enzyme protéolytique drivé du Streptomyces roctus var. protéolyticus thermophileATCC 21067. (d) de 0% à 60% en poids environ ci | un agent de blanchiment oxydant, ladite composition ayant un pH dans la gamme de 8 à 12 environ. 2. Composition détergente selon la revendication 1 ca- ractérisée en cc aue la proportion dudit détergent au. dit adju- vent est de l'ordre de 5/1 environ à 1/20 environ. 3. Composition détergente selon la revendication 1, caractérisée en ce que l'enzyme protéolytique est présent en quantité d'environ 0,003% à environ 10%, l'agent oxydant est présent en quantité de 05 et le pH de la composition est compris entre environ 9,5 et environ 11. 4. Composition détergente selon la revendication 1 caractérisé en ce que ledit enzyme protéolytique est présent en une quantité de 0,003% environ à 3% environ. 5. Composition détergente sclon la revendication 1 caractérisée en ce que l'enzyme protéolytique est présent en quan tité d'environ 0,0025 a0 à environ 2% et l'agent oxydant est présent en quantité de 05a'. 6. Composition détergente selon la revendication 1 caractérisée on co qu'elle contient également de 0,0003% à 3% d'amy la se. 7. Composition détergente selon la revendication G caractérisée en ce que l'amylase est présente en une quantité de 0,0003 à 2% d'amylase. 8. Composition détergente selon la revendication 1 ca ractérisée en ce que l'agent de blanchiment oxydant est présent on une quantité de 2% onviron à 50,' environ. 9. Procédé dc lavage de tissus sales qui comporte un lavage des dits tissus dans une solution aqueuse contenant la composition détcrgente selon la revendication 1 en quantité suf fusante pour donner un pH dans la gamme de 8 environ à 12 environ ot une concentration dudit enzyme protéolytique dans le domaine de 1 ppm. environ à 80 ppm environ. 10. PrOcédé selon la rovendication 9, caractérise en ce qui la solution aqueuse a une température de l'ordre de 100C environ à 930C environ. 11. Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce quo la concentration dudit enzyme protéolytique est de l'ordre de 2 pm environ à 60 ppm environ. 12. Composition détergente comportant (a) de 90 environ à 99,997% on poids de savons d'acides gras, et (b) de 0,003% environ à 10% en poids environ d'un enzyme protéolytique dérivé du Streptomyces rectus var. protcolyticus thermophile, ladito composition ayant un pH dans la gamme de 8 environ à 12 environ.