FR 3037078 A1 20161209 FR 1555049 A 20150603 1 DOMAINE TECHNIQUE AUQUEL SE RAPPORTE L'INVENTION La présente invention concerne de manière générale le domaine des nanocelluloses, et plus particulièrement les procédés pour la fabrication de ces nanocelluloses à partir d'un substrat cellulosique. ARRIERE-PLAN TECHNOLOGIQUE La cellulose est un des polymères naturels les plus importants, une matière première quasi inépuisable, et une source importante de matériaux durables à l'échelle industrielle. A ce jour, différentes formes de cellulose ont été identifiées avec une dimension de l'ordre du nanomètre, désignées sous le nom générique de « nanocelluloses ». Les propriétés de ces nanocelluloses, notamment leurs propriétés mécaniques, leur capacité à former des films et leur viscosité, leur confèrent un intérêt majeur dans de nombreux domaines industriels. Les nanocelluloses sont ainsi utilisées par exemple en tant qu'additif dispersant ou stabilisant dans les industries papetière, pharmaceutique, cosmétique ou agroalimentaire. Elles entrent également dans la composition de peintures et de vernis. Les nanocelluloses sont également employées dans de nombreux dispositifs nécessitant un contrôle de la porosité nanométrique, en raison de leur surface spécifique élevée. Enfin, de nombreux matériaux nanocomposites à base de nanocelluloses sont actuellement développés. En effet, les propriétés mécaniques remarquables des nanocelluloses, leur dispersion à l'échelle nanométrique ainsi que leur caractère hydrophile, leur confèrent des propriétés barrières au gaz excellentes. Ces caractéristiques suscitent notamment un intérêt important pour la fabrication d'emballages barrières. Sur la base de leurs dimensions, fonctions et méthodes de préparation, qui elles-mêmes dépendent principalement de la source cellulosique et des conditions de traitement, les nanocelluloses peuvent être classées principalement dans deux familles : les fibrilles de cellulose et les nanocristaux de cellulose. Les nanocristaux de cellulose (dits encore « nanocelluloses cristallines » ou NCCs pour « nanocrystalline cellulose ») sont en général obtenus par une 3037078 2 hydrolyse avec un acide fort dans des conditions strictement contrôlées de température, de durée et d'agitation. Un tel traitement permet d'attaquer les régions amorphes des fibres tout en laissant les régions cristallines, plus résistantes, intactes. La suspension obtenue est ensuite lavée par des 5 centrifugations et des dialyses successives dans l'eau distillée. Les NCCs les plus classiquement obtenus ont une longueur de quelques dizaines de nanomètres à environ 1 pm (notamment de 40 nm à 1 pm et de préférence de 40 nm à 500 nm), et un diamètre allant de 5 à 70 nm, de préférence inférieur à 15 nm (typiquement de 5 à 10 nm). 10 Les fibrilles de cellulose, couramment désignées microfibrilles de cellulose (dites encore « cellulose microfibrillée » ou MFC pour « microfibrillated cellulose ») ou nanofibrilles de cellulose (NFC pour « nanofibrillated cellulose ») sont typiquement isolées à partir de matériaux cellulosiques issus de la biomasse, par des procédés mécaniques permettant de délaminer les fibres de cellulose et 15 de libérer les fibrilles de cellulose. Par exemple, le document US 4 483 743 décrit un procédé de fabrication de cellulose microfibrillée, qui implique le passage d'une suspension liquide de cellulose au travers d'un homogénéiseur type Gaulin à haute pression. Des passages répétés de la suspension de cellulose permettent d'obtenir des 20 microfibrilles ayant typiquement une largeur allant de 25 à 100 nm et une longueur bien plus importante. De manière générale, les procédés mécaniques d'obtention de fibrilles de cellulose ont l'inconvénient de consommer d'importantes quantités d'énergie. A titre d'exemple, il a été évalué que l'utilisation d'un homogénéiseur entraîne une 25 consommation d'énergie de l'ordre de 70000 kWh/t. Cette consommation énergétique importante, et en corollaire les coûts élevés de la production de nanocelluloses, restent donc un frein considérable à leur développement industriel. Différentes stratégies de prétraitements des fibres de cellulose ont ainsi 30 été développées afin de réduire la consommation d'énergie requise pour leur délamination mécanique. Une première stratégie de prétraitement, décrite par exemple dans la demande WO 2007/091942, consiste à prétraiter les fibres de cellulose par des cellulases de manière à déstructurer la fibre avant l'application du traitement 3037078 3 mécanique par homogénéisation. Cependant, ce prétraitement enzymatique est extrêmement versatile en fonction de l'état de la fibre et notamment en fonction de l'histoire thermochimique préalable de la fibre. 5 De plus, la qualité des nanocelluloses obtenues (en particulier l'état de dispersion et notamment la taille latérale des nanofibrilles qui conditionne les propriétés d'usage et les rendements énergétiques sont très variables. Une seconde stratégie de prétraitement s'appuie sur une étape chimique d'oxydation des fibres de cellulose (par exemple Saito et al., Biomacromolecules, 10 Vol. 8, No. 8, 2007, pp. 2485-2491). Typiquement, les fibres sont oxydées avec un oxydant tel que hypochlorite de sodium catalysé par le radical 2,2,6,6-tetramethylpiperidine-1-oxyl (« TEMPO ») avant de subir le traitement mécanique précité. Le traitement oxydatif convertit la fonction alcool primaire en position C6 15 de l'unité de glucose de la cellulose en une fonction carboxylate, ce qui conduit à l'introduction de charges à la surface des fibres de cellulose. Ces charges créent des répulsions électrostatiques qui facilitent la délamination et qui augmentent son efficacité. Toutefois, l'élimination des produits de réaction conduit à de grandes 20 quantités d'effluents fortement pollués. En outre, des résidus de réactifs persistent au sein du produit final et continuent à réagir, altérant in fine les propriétés des nanocelluloses. Ainsi, malgré les nouvelles stratégies de prétraitement développées, les coûts de production des nanocelluloses restent élevés, les rendements incertains, 25 et la qualité et les propriétés sont variables. Il reste donc nécessaire de proposer de nouveaux procédés pour obtenir des nanocelluloses, avec une moindre consommation énergétique et de façon simple et reproductible, selon une voie peu ou pas toxique. 30 OBJET DE L'INVENTION Afin de remédier aux inconvénients précités de l'état de la technique, la présente invention propose un procédé de fabrication de nanocelluloses s'appuyant sur une étape de prétraitement de fibres de cellulose avec au moins une enzyme appartenant à la famille des mono-oxygénases lytiques de 3037078 4 polysaccharides, couramment désignés « LPM0s » pour « Lytic Polysaccharide MonoOxygenases ». Plus particulièrement, on propose selon l'invention un procédé pour la fabrication de nanocelluloses à partir d'un substrat cellulosique comprenant des 5 fibres de cellulose, lequel procédé comprend les étapes successives suivantes : - au moins une étape de traitement enzymatique dudit substrat cellulosique, par la mise en contact avec au moins une enzyme de clivage, puis - au moins une étape de traitement mécanique dudit substrat 10 cellulosique soumis à ladite au moins une étape de traitement enzymatique, pour délaminer les fibres de cellulose et pour obtenir lesdites nanocelluloses, caractérisé en ce que ladite au moins une enzyme de clivage est choisie parmi les enzymes appartenant à la famille des LPM0s. Typiquement, les LPM0s sont aptes à assurer un clivage oxydatif des 15 fibres de cellulose, avantageusement des cycles de glucose des fibres de cellulose, en présence d'un donneur d'électron. Sans être limité par une quelconque théorie, l'action des LPM0s facilite la fabrication de nanocellulose à travers deux actions : - le clivage des chaînes cellulosiques provoque des fragilités au sein des 20 fibres, facilitant la délamination mécanique, - la formation de produits d'oxydation permet d'introduire des fonctions chimiques chargées sur la surface des fibres en induisant des répulsions électrostatiques. Encore sans être limité par une quelconque théorie, ces modifications 25 structurales combinées ont pour conséquence de favoriser la séparation des fibres jusqu'à dispersion nanométrique et de former des nanocelluloses (fibrilles ou nanocristaux) possédant des fonctionnalités nouvelles (taux de charges, fonctions chimiques actuellement non disponibles). D'autres caractéristiques non limitatives et avantageuses du procédé de 30 fabrication conforme à l'invention, prises individuellement ou selon toutes les combinaisons techniquement possibles, sont également décrites ci-après ainsi que dans la description détaillée de l'invention. Le donneur d'électron peut être choisi parmi l'ascorbate, le gallate, le cathécol, le glutathion réduit, les fragments de lignine et les carbohydrates 3037078 5 déshydrogénases fongiques (notamment les glucoses déshydrogénases, et les cellobiose déshydrogénases). De préférence, les LPM0s sont choisies parmi les enzymes aptes à réaliser un clivage de la cellulose par oxydation de l'un au moins des atomes de 5 carbone en position(s) C1, C4 et C6 du cycle de glucose. Les LPM0s peuvent être choisies parmi les familles d'enzymes fongiques AA9 (anciennement dénommées GH61) et d'enzymes bactériennes AA10 (anciennement dénommées CBM33) de la classification CAZy (www.cazy.org). Notamment, les LPM0s peuvent être choisies parmi les LPM0s 10 issues de Podospora anserina et de préférence parmi PaLPMO9A (Genbank CAP68375), PaLPMOB (Genbank CAP73254), PaLPMO9D (Genbank CAP66744) PaLPMO9E (Genbank CAP67740), PaLPMO9F (Genbank CAP71839), PaLPMO9G (Genbank CAP73072), et PaLPMO9H (Genbank CAP61476) Suivant les modes de réalisation de l'invention, le substrat cellulosique 15 est obtenu à partir de bois, d'un végétal fibreux riche en cellulose, de betterave, d'agrumes, de plantes annuelles à paille, d'animaux marins, d'algues, de champignons ou de bactéries. De préférence, le substrat cellulosique est choisi parmi les pâtes papetières chimiques, de préférence les pâtes papetières de bois chimiques, de 20 préférence encore l'une au moins des pâtes papetières suivantes : - les pâtes blanchies, - les pâtes semi-blanchies, - les pâtes écrues, - les pâtes au bisulfite, 25 - les pâtes au sulfate, - les pâtes à la soude, - les pâtes kraft. Ladite au moins une étape de traitement mécanique comprend généralement l'un au moins des traitements mécaniques suivants : 30 - un traitement d'homogénéisation, - un traitement de microfluidisation, - un traitement d'abrasion, - un traitement de cryobroyage. Le procédé peut également comprendre une étape de post-traitement, 3037078 6 par exemple un traitement acide, un traitement enzymatique, une oxydation, une acétylation, une silylation, ou encore une dérivatisation de certains groupements chimiques portés par les nanocelluloses. L'invention se rapporte également aux nanocelluloses obtenues par la 5 mise en oeuvre du procédé de l'invention. Typiquement, les nanocelluloses obtenues consistent en des nanofibrilles de cellulose et/ou en des nanocristaux de cellulose. FIGURES 10 Figure 1 : Aspect des fibres kraft de cellulose traitées avec l'enzyme PaLPMO9H selon différents ratios enzyme/substrat et soumises à un traitement mécanique faible avec un homogénéiseur-disperseur du type d'Ultra-Turrax et un traitement ultrasons. Images en microscopie optique des fibres non traitées (témoin) avec l'enzyme (A) ou traitées avec des ratios enzyme/substrat de 1:50 15 (B); 1:100 (C); et 1: 500 (D). Figure 2 : Aspect des fibres kraft de cellulose traitées avec l'enzyme PaLPMO9H à un ratio enzyme/substrat 1:50 et soumises à un traitement mécanique faible avec un homogénéiseur-disperseur du type d'Ultra-Turrax et un traitement ultrasons. Images en microscopie optique des fibres témoins (A) et des 20 fibres traitées (B), et visualisation des nanofibrilles obtenues par microcopie électronique à transmission (C) et microscopie de force atomique (D). Figure 3 : Aspect des fibres kraft de cellulose traitées avec les enzymes PaLPMO9H et PaLPMO9E selon un ratio enzyme/substrat de 1:50 puis soumises à un traitement mécanique faible avec un homogénéiseur-disperseur du type 25 d'Ultra-Turrax et un traitement ultrasons. Images en microscopie optique des fibres kraft traitées avec PaLPMO9H (A) et avec PaLPMO9E (B). Visualisation par microscopie de force atomique des nanofibrilles obtenues à partir des fibres kraft par traitement avec les enzymes LPM0s PaLPMO9H (C) et PaLPMO9E (D). Figure 4. Aspect des fibres kraft de cellulose soumises à deux 30 traitements successifs avec l'enzyme PaLPMO9H à différents ratios enzyme/substrat puis soumises à un traitement mécanique faible avec un homogénéiseur-disperseur du type d'Ultra-Turrax et un traitement ultrasons. Images en microscopie optique des fibres traitées selon les ratios enzyme/substrat de 1:50 (A); 1:100 (B); 1: 500 (C) et 1:1000 (D). 3037078 7 DESCRIPTION DETAILLEE La description qui va suivre, en combinaison avec les Résultats Expérimentaux donnés à titre d'exemples non limitatifs, fera bien comprendre en 5 quoi consiste l'invention et comment elle peut être réalisée. Définitions générales La présente invention concerne un procédé pour la fabrication de nanocelluloses, en particulier de fibrilles de cellulose et/ou de nanocristaux de 10 cellulose, à partir d'un substrat cellulosique. Par « cellulose », on entend un homopolysaccharide linéaire issu de la biomasse (englobant les matières organiques d'origine végétale, algues incluses, la cellulose d'origine animale ainsi que la cellulose d'origine bactérienne) et constitué d'unités (ou cycles) de glucose (D-Anhydroglucopyranose - AGU pour 15 « Anhydro glucose unit ») reliées entre elles par des liaisons glycosidiques 6-(1 -4). Le motif de répétition est un dimère de glucose également appelé dimère de cellobiose. Les AGU possèdent 3 fonctions hydroxyles : 2 alcools secondaires (sur les carbones en positions 2 et 3 du cycle de glucose) et un alcool primaire (sur le 20 carbone en position 6 du cycle de glucose). Ces polymères s'associent par des liaisons intermoléculaires de type liaison hydrogène, conférant ainsi une structure fibreuse à la cellulose. En particulier, l'association des dimères de cellobiose forme une nanofibrille élémentaire de cellulose (dont le diamètre est d'environ 5 nm). L'association de 25 nanofibrilles élémentaires forme une nanofibrille (dont le diamètre varie généralement de 50 à 500 nm). L'agencement de plusieurs de ces nanofibrilles forme ensuite ce qui est généralement appelé une fibre de cellulose. Le terme « nanocelluloses » désigne les différentes formes de cellulose ayant une dimension de l'ordre du nanomètre. Ce terme englobe en particulier 30 selon l'invention, deux familles de nanocelluloses : les nanocristaux de cellulose et les fibrilles de cellulose. Les termes « fibrilles de cellulose », « nanofibrilles (de cellulose) », « nanofibres (de cellulose) », « cellulose nanofibrillée », « microfibrilles (de cellulose) », « cellulose microfibrillée », « microfibrillated cellulose », « cellulose 3037078 8 nanofibrils » sont synonymes. Dans la suite de la présente demande, le terme « nanofibrilles de cellulose » (NFCs) sera utilisé de manière générique. Chaque nanofibrille de cellulose contient des parties cristallines stabilisées par un solide réseau de liaisons hydrogènes inter- et intra-chaines. Ces 5 régions cristallines sont séparées par des régions amorphes. L'élimination des parties amorphes des nanofibrilles de cellulose, permet d'obtenir des nanocristaux de cellulose (NCCs). Les NCCs comportent avantageusement au moins 50% de partie cristalline, de préférence encore au moins 55% de partie cristalline. Ils ont 10 généralement un diamètre allant de 5 à 70 nm (de préférence inférieur à 15 nm) et une longueur allant de 40 nm à environ 1 ilm, de préférence allant de 40 nm à 500 nm. Les termes « nanocristaux de cellulose », « cellulose nanocristalline », « cellulose whiskers », « microcristaux » ou « cellulose nanocrystal » sont 15 synonymes. Dans la suite de la présente demande, le terme « nanocristaux de cellulose » (NCCs) sera utilisé de manière générique. Dans le cas de la cellulose bactérienne, les nanofibrilles, ou rubans, de cellulose bactérienne ont généralement une longueur de plusieurs micromètres et une largeur allant de 30 à 60 nm, notamment de 45 à 55 nm. 20 Procédé selon l'invention Le procédé pour la fabrication de nanocelluloses, selon l'invention, comprend les étapes successives suivantes : - au moins une étape de traitement enzymatique d'un substrat 25 cellulosique comprenant des fibres de cellulose, par sa mise en contact avec au moins une enzyme de clivage appartenant à la famille des mono-oxygénases lytiques de polysaccharides (LPM0s), puis - au moins une étape de traitement mécanique dudit substrat cellulosique soumis à ladite au moins une étape de traitement enzymatique, pour 30 délaminer lesdites fibres de cellulose et pour obtenir lesdites nanocelluloses. Une ou plusieurs, et notamment au moins deux, étapes de traitement enzymatique peuvent être mises en oeuvre selon le procédé de l'invention, préalablement à ladite au moins une étape de traitement mécanique. Par exemple, au moins deux étapes de traitement enzymatique peuvent être mises en 3037078 9 oeuvre successivement, préalablement à ladite au moins une étape de traitement mécanique. Au moins une étape de traitement enzymatique peut également être mise en oeuvre après ladite au moins une étape de traitement mécanique. 5 Lorsque plusieurs étapes de traitement enzymatique sont mises en oeuvre, les conditions de traitement (durée, LPMO(s) choisie(s), ratio enzyme/cellulose, etc.) peuvent être identiques ou différentes entre elles. Typiquement, ladite au moins une étape de traitement enzymatique, éventuellement suivie d'au moins une étape de traitement mécanique, peut être 10 répétée, comme décrit ci-dessus, jusqu'à obtenir une délamination complète des fibres de cellulose. Par exemple, le procédé de l'invention peut comprendre au moins deux cycles de traitement successifs, chaque cycle de traitement comprenant au moins une étape de traitement enzymatique du substrat cellulosique suivie d'au moins 15 une étape de traitement mécanique dudit substrat. Sans être limité par une quelconque théorie, la combinaison selon l'invention (i) d'un traitement enzymatique avec au moins une LPMO et (ii) d'un traitement mécanique de délamination, permet d'obtenir des nanocelluloses dont les caractéristiques structurelles et les propriétés mécaniques sont tout à fait 20 différentes des nanocelluloses existantes dans l'état de la technique. Encore sans être limité par une quelconque théorie, le procédé de l'invention permet d'obtenir des nanocelluloses de façon simple et reproductible. De préférence, la taille et les propriétés mécaniques de ces nanocelluloses sont homogènes. 25 Substrat cellulosique Le substrat cellulosique peut être obtenu selon l'invention à partir de toute matière de la biomasse (englobant les matières organiques d'origine végétale, algues incluses, animale ou fongique) comprenant des fibres 30 cellulosiques (c.à.d. des fibres de cellulose). Le substrat cellulosique est obtenu avantageusement à partir de bois (dont la cellulose est le composant principal), mais aussi de tout végétal fibreux riche en cellulose, comme par exemple, le coton, le lin, le chanvre, le bambou, le kapok, les fibre de noix de coco (coir), la ramie, la jute, le sisal, le raphia, le 3037078 10 papyrus et certains roseaux, la bagasse de canne à sucre, la betterave (et notamment la pulpe de betterave), les agrumes, les tiges de maïs ou de sorgho, ou encore les plantes annuelles à paille. Les substrats cellulosiques peuvent également être obtenus à partir 5 d'animaux marins (comme le tunicier par exemple), d'algues (comme par exemple Valonia ou Cladophora) ou de bactéries pour la cellulose bactérienne (comme par exemple les souches bactériennes de types Gluconacetobacter). On choisira, selon les applications, de la cellulose issue de parois primaires comme le parenchyme des fruits (par exemple les betteraves, les 10 agrumes etc.) ou de parois secondaires, comme le bois. Le substrat cellulosique consiste avantageusement en un matériau cellulosique préparé par des moyens chimiques ou mécaniques, à partir de toute source cellulosique telle que mentionnée ci-dessus (et notamment à partir du bois). 15 Le substrat cellulosique se présente avantageusement sous la forme d'une suspension de fibres de cellulose dans un milieu liquide (de préférence un milieu aqueux), ou d'une pâte de cellulose. Les pâtes de cellulose peuvent être conditionnées à l'état « sec », soit typiquement dans un état de siccité supérieur ou égal à 80%, notamment 20 supérieur ou égal à 90%. La pâte de cellulose peut ensuite être redispersée dans un milieu aqueux par un traitement mécanique. De préférence, le substrat cellulosique contient au moins 90%, notamment au moins 95% et de préférence 100% de fibres de celluloses. De préférence, le substrat cellulosique est adapté à la fabrication de 25 papier ou d'un produit cellulosique. Le substrat cellulosique est ainsi de préférence choisi parmi les pâtes papetières (ou pâte à papier), et en particulier les pâtes papetières chimiques. De manière générale, la pâte de cellulose et notamment la pâte papetière peut contenir, en association avec les fibres de cellulose, de 30 l'hémicellulose et de la lignine. De préférence, la pâte de cellulose contient moins de 10% et notamment moins de 5% de lignine et/ou d'hémicellulose. De préférence, les pâtes papetières chimiques contiennent quasiment exclusivement, voire exclusivement des fibres de cellulose. La pâte papetière peut être choisie parmi l'une au moins des pâtes 3037078 11 papetières suivantes : les pâtes blanchies, les pâtes semi-blanchies, les pâtes écrues, les pâtes au bisulfite (écrues ou blanchies), les pâtes au sulfate (écrues ou blanchies), les pâtes à la soude (écrues ou blanchies) et les pâtes kraft. Il est également possible d'utiliser des pâtes à dissoudre ayant une faible 5 proportion d'hémicellulose, de préférence inférieure à 10% et notamment inférieure ou égale à 5%. De préférence, les pâtes papetières utilisées dans un procédé de l'invention sont des pâtes de bois, notamment des pâtes papetières chimiques de bois. 10 Mono-oxygénases lytiques de polysaccharides - LPMO Le substrat cellulosique est ainsi soumis à au moins une étape de prétraitement avec au moins une enzyme de clivage appartenant à la famille des mono-oxygénases lytiques de polysaccharides (« Lytic Polysaccharide 15 Ponooxygenases » ou LPMO). Les LPM0s sont des enzymes mononucléaires de type Il à cuivre. Elles présentent des caractéristiques structurelles communes, notamment : - une surface plane avec un site actif situé proche de son centre et - un site de liaison fortement conservé pour un ion cuivre de type Il 20 exposé à la surface de la protéine. L'interaction entre l'enzyme LPMO et la surface de la cellulose intervient par l'intermédiaire de la face plane de l'enzyme LPMO et met en jeu des interactions avec des résidus aromatiques polaires. Les LPM0s utilisables selon l'invention sont définies par leur capacité à catalyser un clivage oxydatif des fibres 25 de cellulose du substrat cellulosique, par oxydation de l'un au moins des atomes de carbone en positions C1, C4 et C6 d'un cycle glucose desdites fibres de cellulose. Le principe du clivage oxydatif réalisé par les LPM0s implique l'activation d'un groupement C-H suivie par un clivage dépendant du dioxygène (02), 30 produisant ainsi des oligomères oxydés sur l'un au moins des carbones en positions C1, en C4, et en C6. La ou les LPMO(s) mises en oeuvre sont aptes à catalyser un clivage des fibres de cellulose par oxydation de l'un au moins des carbones choisis parmi les carbones en positions C1 et/ou C4 et/ou C6 d'un cycle glucose de la cellulose. Le 3037078 12 clivage oxydatif conduit à la formation de groupements carboxyles à la surface des fibres de cellulose : - le clivage oxydatif en position C1 d'un cycle glucose d'une unité de cellobiose entraîne la formation d'une lactone, spontanément hydrolysée en acide 5 aldonique, et - le clivage oxydatif en position C4 d'un cycle glucose d'une unité de cellobiose conduit à la formation d'un kétoaldose L'oxydation du groupement alcool en position C6 d'un cycle glucose d'une unité de cellobiose conduit à la formation d'un groupe carbonyl. 10 Dans certains modes de réalisation, la ou les LPMO(s) utilisées catalysent un clivage des fibres de cellulose par oxydation de l'un au moins des carbones choisis parmi les carbones en position(s) C1 et/ou C4 d'un cycle glucose de la cellulose. Les LPM0s catalysent le clivage oxydatif d'une unité de cellobiose en 15 présence d'un donneur externe d'électron. Ce donneur d'électron, généralement une molécule de faible poids moléculaire, est choisi parmi l'ascorbate, le glutathion réduit, le gallate, le cathécol, des fragments de lignine, ou encore une enzyme de la famille des carbohydrates déshydrogénases. 20 De préférence, les carbohydrates déshydrogénases sont choisies parmi les enzymes fongiques, notamment les cellobiose déshydrogénase (CDHs). Les CDHs (ou Cellobiose oxidoréductases - EC 1.1.99.18) catalysent la réaction [Cellobiose + accepteur d'électron cellobiono-1,5-lactone + accepteur réduit]. Ce sont des hémoflavoenzymes fongiques appartenant à la superfamille 25 des glucose-méthanol-choline (GMC) oxydoréductases. Les CDHs sont des enzymes monomériques portant deux groupes prosthétiques, un groupe hème b et une flavine adénine dinucléotide. Le domaine flavoprotéine des CDHs catalyse l'oxydation à deux électrons de la cellobiose en lactone en utilisant un accepteur d'électrons. Cet accepteur d'électron peut être par exemple choisi parmi le 30 dioxygène, les quinones et les radicaux phénoxy ou les LPM0s. L'activité d'une enzyme CDH peut être déterminée en suivant la réduction du réactif 2,6-dichlorophénol indophénol (DCPIP) dans un tampon sodium acétate contenant du cellobiose (Bey et al., 2011, Microb. Cell Fact. 10:113). 3037078 13 Des exemples de CDHs utilisables en combinaison avec au moins une enzyme LPMO et agissant également en tant que donneur d'électron peuvent être choisis parmi les CDHs provenant de Pycnoporus cinnabarinus, Humicola insolens, Podospora anserina, ou Myceliophthora thermophila. 5 De préférence encore, on utilise une enzyme LPMO pour laquelle une activité cellulolytique (c'est-à-dire catalysant le clivage oxydatif de la cellulose) a été identifiée. L'activité de clivage oxydatif des LPM0s sur un substrat cellulosique peut être testée dans des tests de clivage tels que décrit dans la partie Exemple de la présente demande. 10 Plus précisément, les LPM0s mises en oeuvre dans l'invention sont avantageusement choisies parmi les enzymes dites « à activité auxiliaire » (ou « Auxiliary Activity » - AA) selon la classification établie dans la base de données CAZy, relatives aux enzymes actives sur les hydrates de carbone (CAZy - Carbohydrate Active enZyme database - http://www.cazy.org/ - Voir aussi 15 Levasseur et al., Biotechnology for Biofuels 2013, 6 :41). De préférence encore, l'étape de traitement enzymatique est réalisée avec au moins une enzyme choisie parmi les enzymes LPM0s des familles dites AA9, AA10, AA11 et AA13, selon la classification établie dans la base de données CAZy. 20 L'enzyme LPMO selon l'invention peut contenir un module protéique de fixation au carbohydrate « carbohydrate binding module » spécifique de la cellulose de type CBM1 selon la classification CAZy. Les enzymes listées dans la présente demande sont identifiées par les références Genbank (identifiant une séquence génétique) et Uniprot lorsque cette 25 dernière est disponible (identifiant une séquence protéique - voir tableau 1). Par défaut, la référence indiquée entre parenthèses pour chaque enzyme correspond à la référence « Genbank ». De préférence, on utilise (avantageusement exclusivement) au moins une enzyme de la famille AA9 et/ou au moins une enzyme de la famille AA10 de la 30 classification CAZy. Les enzymes de la famille AA9, listées dans le tableau 1 ci-après, sont des enzymes fongiques largement distribuées dans le génome de la plupart des ascomycètes et chez certains basidiomycètes (champignons). De manière générale, les enzymes de la famille AA9 étaient initialement 3037078 14 classées dans la famille des glycosides hydrolases 61 (GH61) de la classification CAZy. Des analyses spécifiques ont montré depuis, que l'activité endoglucanase des enzymes AA9 était faible, voire inexistante (Morgenstern I et al., Briefings in Functional Genomics vol.3(6P) : 471-481). 5 De préférence, on utilise des LPM0s dont l'activité endoglucanase est non significative ou inexistante. L'ion cuivre des LPM0s de la famille AA9 est lié à la protéine selon un modèle d'hexacoordination impliquant au moins 2 résidus conservés d'histidine et des molécules d'eau. 10 Les enzymes de la famille AA9 catalysent un clivage oxydatif de l'unité cellobiose sur le carbone en position C1 et/ou en C4, de préférence sur le carbone en position Ci ou C4. Certaines enzymes (T. aurantiacus TaGH61A (G3XAP7) et Podospora anserina PaGH61 B (B2AVF1)) pourraient catalyser un clivage oxydatif de la cellobiose sur un carbone en position C6. 15 Les LPM0s de la famille AA9 exprimée chez les champignons présentent généralement une modification post-traductionnelle consistant en une méthylation du résidu histidine N-terminal. De préférence, on utilise des LPM0s de la famille AA9 comprenant au moins un domaine CBM1 ou CBM18 (CBM pour « carbohydrate binding module ») 20 en position N-terminale. Ces enzymes comprennent alors une surface plane formée de plusieurs résidus aromatiques polaires formant un domaine de type CBM1 ou CBM18. De préférence encore, ladite au moins une LPMO de la famille AA9 est issue de Podospora anserina et/ou de Neurospora crassa. 25 Les enzymes de la famille AA9 issues de Podospora anserina sont typiquement choisies dans le groupe constitué de PaLPMO9A (CAP68375), PaLPMO9B (CAP73254), PaLPMO9D (CAP66744), PaLPMO9E (CAP67740), PaLPMO9F (CAP71839), PaLPMO9G (CAP73072), PaLPMO9H (CAP61476). De préférence, on utilise les enzymes PaLPMO9E (CAP67740) et/ou 30 PaLPMO9H (CAP61476). Les enzymes de la famille AA9 issues de Neurospora crassa sont typiquement choisies dans le groupe constitué de NcLPMO9C (EAA36362), NcLPMO9D (EAA32426 /CAD21296), NcLPMO9E (EAA26873), NcLPMO9F (EAA26656/CAD70347), NcLPMO9M (EAA33178), NcU00836 (EAA34466), 3037078 15 NcU02240 (EAA30263), NcU07760 (EAA29018). Les enzymes de la famille AA10 (classification CAZy) étaient anciennement classées dans la famille CBM33 (ou « carbohydrate binding module family 33 ») de la classification CAZy. 5 La famille AA10 des LPM0s comprend à ce jour plus d'un millier d'enzymes, identifiées particulièrement chez les bactéries, mais aussi chez certains eucaryotes ainsi que dans quelques virus. Les LPM0s de la famille AA10 possèdent une structure similaire à celle des enzymes de la famille AA9 et notamment au moins un résidu tyrosine 10 conservé en position N-terminal qui est impliqué dans la liaison avec l'ion cuivre. Cependant, dans la plupart des LPM0s de la famille AA10, l'un des autres résidus tyrosine impliqués dans la liaison axiale de l'ion cuivre est remplacé par un résidu phénylalanine. Pour ces enzymes, une activité oxydative a été démontrée sur la chitine et sur la cellulose. 15 De préférence, les enzymes de la famille AA10 sont multimodulaires et comprennent un domaine CBM en position N-terminal. Ces domaines sont typiquement des domaines CBM2, CBM5, CBM10, CBM12 ainsi que des modules fibronectine type III. La famille AA11 est caractérisée par des enzymes qui réalisent un 20 clivage oxydatif en C1 sur la chitine. On choisira de préférence l'enzyme d'Aspergillus oryzae (voir également Hemsworth et al., Nature Chemical Biology 2014(10):122-126 - Discovery and characterization of a new family of lytic polysaccharide monooxygenases). La famille AA13 est caractérisée par des enzymes qui réalisent un 25 clivage oxydatif en C1 sur l'amidon. On choisira de préférence l'enzyme d'Aspergillus nidulans (Lo Leggio et al., Nat Commun. 2015(22) 6: 5961 -Structure and boosting activity of a starch-degrading lytic polysaccharide monooxygenase). De manière générale, l'étape de traitement enzymatique est mise en oeuvre au moyen d'au moins une enzyme LPMO listée dans le tableau 2 ci-après. 30 Dans certains modes de réalisation du procédé de l'invention, ladite au moins une enzyme de la famille des LPM0s (avantageusement de la famille AA9 et/ou de la famille AA10) est utilisée en combinaison avec au moins une cellulase. La cellulase est avantageusement choisie parmi au moins une endoglucanase (par exemple une endoglucanase) et/ou au moins une 3037078 16 carbohydrate déshydrogénase (avantageusement une cellobiose déshydrogénase (CDHs)). Les carbohydrates déshydrogénases peuvent jouer le rôle de donneur d'électron pour les LPM0s. En pratique, ladite au moins une enzyme LPMO mise en oeuvre est 5 avantageusement purifiée à partir d'un surnageant de culture d'un champignon et/ou produite en système hétérologue, notamment dans une bactérie, un champignon ou une levure, par exemple chez la levure Pichia pastoris. Ladite au moins une enzyme LPMO est mélangée avec le substrat cellulosique, de manière à permettre la mise en contact entre ladite au moins une 10 enzyme et les fibres de cellulose. L'étape de traitement enzymatique est de préférence réalisée sous agitation douce, de façon à assurer une bonne dispersion des enzymes au sein des fibres. Cette étape de traitement enzymatique est par exemple mise en oeuvre pendant une durée allant de 24h à 72h (de préférence 48h). 15 De préférence, l'étape de traitement enzymatique est mise en oeuvre à une température allant de 30 à 45 °C. Selon l'invention ladite au moins une enzyme LPMO peut être ajoutée au substrat cellulosique selon un rapport (ou ratio) enzyme/cellulose allant de 1 :1000 à 1 :50, notamment de 1 :500 à 1 :50 ou de 1 :100 à 1 :50 ou encore de 1 :1000 à 20 1 :500, de 1 : 500 à 1 : 100. De préférence, ladite au moins une enzyme LPMO est utilisée à une concentration allant de 0,001 à 10 g/L, notamment de 0,1 à 5 g/L, et de préférence encore de 0,5 à 5 g/L. Selon un mode de réalisation particulier, le substrat cellulosique est 25 soumis à au moins deux (voire seulement à deux) étapes de traitement enzymatique successives (en série, avantageusement séparées par une étape de rinçage). La ou les LPM0s mises en oeuvre au cours de chacune de ces étapes de traitement enzymatique sont identiques ou différentes ; les conditions 30 (notamment le ratio enzyme/substrat) sont identiques ou différentes entre ces étapes successives. Dans ce cas, les Exemples démontrent que les fibres sont entièrement déstructurées, y compris à des rapports enzyme/cellulose faibles. 3037078 17 Etape(s) de traitement(s) mécanique(s) Le substrat cellulosique prétraité est ensuite soumis à au moins une étape de traitement mécanique qui est destinée à délaminer les fibres de cellulose pour l'obtention des nanocelluloses. 5 La délamination (dite encore « fibrillation » ou « défibrillation ») consiste à séparer, par un phénomène mécanique, les fibres de cellulose en nanocelluloses. Comme démontré au travers des Exemples ci-après, le clivage oxydatif des fibres de cellulose, catalysé par ladite au moins une LPMO, facilite la 10 délamination de ces fibres de cellulose lors de l'étape de traitement mécanique. Cette étape de délamination mécanique des fibres de cellulose peut alors être réalisée dans des conditions moins drastiques et donc moins coûteuses en énergie. Par ailleurs, l'utilisation de LPM0s selon l'invention permet d'introduire dans les fibres de cellulose des groupements chargés induisant des répulsions 15 électrostatiques, sans contamination avec des réactifs de traitement, comme lors de l'utilisation de réactifs TEMPO. Les traitements mécaniques visant à délaminer les fibres de cellulose sont connus de l'homme du métier et peuvent être mis en oeuvre dans le procédé de l'invention. 20 De manière générale, on peut citer les traitements mécaniques faibles avec un homogénéiseur-disperseur (par exemple du type d'Ultra-Turrax) et/ou les traitements ultrasons. On peut encore par exemple se référer au document de Lavoine N et al (Carbohydrate Polymers, 2012, (92) :735-64) qui décrit notamment (pages 740 à 25 744) des traitements mécaniques pour la préparation de cellulose microfibrillée (par exemple des nanofibrilles de cellulose). Typiquement, un traitement mécanique peut être choisi parmi des traitements mécaniques d'homogénéisation, de microfluidisation, d'abrasion, ou de cryobroyage. 30 Le traitement d'homogénéisation implique le passage du substrat cellulosique prétraité, typiquement une pâte de cellulose ou une suspension liquide de cellulose, au travers d'un espace étroit sous pression élevée (tel que décrit par exemple dans le brevet US 4,486,743). Ce traitement d'homogénéisation est de préférence effectué au moyen 3037078 18 d'un homogénéiseur de type Gaulin. Dans un tel dispositif, le substrat cellulosique prétraité, typiquement sous forme d'une suspension de cellulose, est pompé à haute pression et distribué au travers d'une valve automatique de faible orifice. Une succession rapide d'ouvertures et de fermetures de la valve soumet les fibres 5 à une importante chute de pression (généralement d'au moins 20 MPa) et à une action de cisaillement à vitesse élevée suivie d'un impact de décélération à vitesse élevée. Le passage du substrat dans l'orifice est répété (généralement de 8 à 10 fois) jusqu'à ce que la suspension de cellulose devienne stable. Afin de maintenir une température du produit dans une gamme allant de 70 à 80°C durant 10 le traitement d'homogénéisation, de l'eau de refroidissement est généralement utilisée. Ce traitement d'homogénéisation peut également être mis en oeuvre à l'aide d'un dispositif de type microfluidiseur (voir par exemple Sisqueira et al. Polymer 2010 2(4) :728-65). Dans un tel dispositif, la suspension de cellulose 15 passe au travers d'une fine chambre typiquement en forme de « z » (dont les dimensions du canal sont généralement comprises entre 200 et 400 pm) sous pression élevée (environ 2070 bars). Le taux de cisaillement élevé qui est appliqué (généralement supérieur à 107.s-1) permet d'obtenir des nanofibrilles très fines. Un nombre variable de passages (par exemple de 2 à 30, notamment de 10 20 à 30 ou de 5 à 25, et en particulier de 5 à 20) avec des chambres de tailles différentes peut être utilisé, pour augmenter le degré de fibrillation. Le traitement d'abrasion ou de meulage (voir par exemple Iwamoto Set al., 2007 Applied Physics A89(2) :461-66) est basé sur l'utilisation d'un dispositif de meulage apte à exercer des forces de cisaillement fournies par des pierres de 25 meulage. Le substrat cellulosique prétraité, généralement sous forme d'une pâte de cellulose, est passé entre une pierre de meulage statique et une pierre de meulage en rotation, typiquement à une vitesse de l'ordre de 1500 rotations par minute (rpm). Plusieurs passages (généralement entre 2 et 5) peuvent être 30 nécessaires pour obtenir des fibrilles de taille nanométrique. Un dispositif de type mixeur (par exemple tel que décrit dans Unetani K et al., Biomacromolécules 2011, 12(2), pp.348-53) peut également être utilisé pour produire des microfibrilles à partir du substrat cellulosique prétraité, par exemple à partir d'une suspension de fibres de bois. 3037078 19 Le traitement de cryobroyage (ou cryoconcassage) (Dufresne et al., 1997, Journal of Applied Polymer Science, 64(6) :1185-94) consiste à broyer une suspension de substrat cellulosique prétraité préalablement congelée avec de l'azote liquide. Les cristaux de glace formés à l'intérieur des cellules font exploser 5 les membranes cellulaires et libèrent des fragments de parois. Ces procédés sont généralement utilisés pour la production de microfibrilles de cellulose à partir de produits, ou de résidus, de l'agriculture. Etape(s) de post-traitement du substrat cellulosique 10 Dans certains modes de réalisation, le procédé de fabrication comprend au moins une étape de post-traitement du substrat cellulosique, mise en oeuvre après que ledit substrat ait été soumis au traitement mécanique. Généralement, ladite au moins une étape de post-traitement vise à augmenter le degré de fibrillation des nanocelluloses obtenues et/ou à conférer 15 auxdites nanocelluloses de nouvelles propriétés mécaniques, en fonction des applications envisagées. Ladite au moins une étape de post-traitement peut notamment être choisie parmi un traitement acide, un traitement enzymatique, une oxydation, une acétylation, une silylation, ou encore une dérivatisation de certains groupements 20 chimiques portés par les microfibrilles. On peut également se référer par exemple au document de Lavoine N et al (Carbohydrate Polymers, 2012, (92) :735-64) qui décrit notamment (point 2.3, pages 747 à 748) des post-traitements qui peuvent être combinés à différents prétraitements et traitements mécaniques des fibres de celluloses. 25 Nanocelluloses selon l'invention Le procédé selon l'invention permet ainsi l'obtention de nanocelluloses, en particulier de nanocristaux de cellulose et/ou de nanofibrilles de cellulose. Contrairement aux NFCs obtenues après oxydation par des réactifs 30 chimiques de type TEMPO, les nanocelluloses obtenues par le procédé de l'invention sont dépourvues de résidus de réaction d'oxydation. 3037078 20 RESULTATS EXPERIMENTAUX 1. Des tests de clivage de la cellulose par une enzyme LPMO peuvent être menés selon le protocole suivant : Le test de clivage est réalisé dans un volume de 300 pl de liquide 5 contenant 4,4 i_iM d'enzyme LPMO et 1 mM d'ascorbate et 0,1 % (poids/volume) de poudre de cellulose gonflée à l'acide phosphorique (PASC phosphoric acidswoller cellulose - préparée comme décrit dans Wood TM, Methods Enzym 1988, 160 :19-25) dans 50 mM d'un tampon acétate de sodium à pH 4,8 ou 5 i_iM de cello-oligosaccharides (Megazyme, Wicklow, Ireland) dans 10 mM de tampon 10 acétate de sodium à pH 4,8. La réaction enzymatique est mise en oeuvre dans un tube de 2 ml incubé dans un thermomixer (Eppendorf, Montesson, France) à 50°C et 580 rpm (rotation par minute). Après 16 h d'incubation, l'échantillon est porté à 100°C pendant 15 10 minutes afin de stopper la réaction enzymatique, puis centrifugé à 16 000 tours par minutes (rpm) pendant 15 minutes à 4°C afin deséparer la fraction solution de la fraction insoluble restante. Les produits clivés obtenus peuvent être analysés par chromatographie à échange d'ions et/ou par spectrométrie de masse (MALDI-TOF). 20 2. Des essais préliminaires ont été menés pour démontrer l'efficacité du procédé de fabrication de nanocellulose selon l'invention. Ces essais ont été réalisés sur une fibre papetière (fibres kraft de cellulose) au moyen d'enzyme LMPO de la famille AA9 issues de Podospora anserina (PaLPMO9E (Genbank CAP67740) et/ou PaLPMO9H (Genbank 25 CAP61476)) et produites en système hétérologue chez la levure (Pichia pastoris). Les fibres sont mises en contact des enzymes (à une concentration d'1g/L et selon des rapports enzyme/cellulose de 1 :50, 1 :100, 1 :500 et 1 :1000) et d'ascorbate (2 mM) puis soumises à une agitation douce pendant 48 heures à 40 °C. 30 Les fibres traitées sont ensuite soumises à une action mécanique avec un homogénéiseur-disperseur (Ultra-Turrax puissance 500 W, vitesse maximum pendant 3 minutes), suivie d'un traitement aux ultrasons pendant 3 minutes. Comparativement aux substrats non traités à l'enzyme, on observe que la défibrillation est facilitée pour l'ensemble des rapports enzyme/cellulose utilisés 3037078 21 (Figure 1 B-D - les photos montrent, de façon qualitative, la défibrillation). En l'absence d'enzyme, les fibres restent intactes et aucune défibrillation n'est constatée (voir les fibres témoins non traitées, Figure 1A). Les dispersions ont été ensuite analysées par TEM (Microscopie 5 Electronique en Transmission) et AFM (Microscopie de Force Atomique). En l'absence d'enzymes LPM0s (figure 2A), on constate que très peu de structures sont visibles à l'échelle nanométrique. En revanche, pour les fibres traitées par l'enzyme LPMO, des structures de dimensions nanométriques sont facilement repérées aussi bien dans le 10 surnageant que dans les culots d'expérience. Les fibres sont entièrement déstructurées, laissant apparaître les zones cristallines de la fibre (Figure 2C-D). Le traitement des fibres avec l'enzyme PaLPMO9E combiné au traitement mécanique ultérieur (Figures 3B et D) produit une défibrillation de la cellulose similaire à celle obtenue avec un procédé identique impliquant l'enzyme 15 PaLPMO9H (voir Figure 3A et C). De manière générale, les figures 2C, 2D, 3C et 3D démontrent de façon indiscutable que des nanocelluloses sont obtenues. Si les fibres ayant subies un premier traitement avec l'enzyme LPMO sont à nouveau soumises à un second traitement successif avec une enzyme 20 LPMO aux conditions décrites ci-dessus, suivi du traitement mécanique, les fibres sont entièrement déstructurées y compris aux rapports enzyme/cellulose faibles (c'est-à-dire les ratios 1/500 et 1/1000) (Figure 4). 3037078 22 Tableau 1 : Enzymes fongiques répertoriées de la famille AA9 (classification CAZy) Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot Cell Agaricus bisporus D649 AAA53434.1 Q00023 AfA5C5.025 Aspergillus fumigatus CAF31975.1 Q6MYM8 endoglucanase / CMCase (Eng61) Aspergillus fumigatus MKU1 AFJ54163.1 endo-p-1,4-glucanase B (EgIB ; AkCeI61A) (CeI61A) Aspergillus kawachii NBRC4308 BAB62318.1 Q96WQ9 AN1041.2 Aspergillus EAA65609.1 C8VTW9 nidulans FGSC A4 Q5BEI9 AN3511.2 Aspergillus EAA59072.1 Q5B7G9 nidulans FGSC A4 AN9524.2 Aspergillus EAA66740.1 CBF83171.1 C8VI93 nidulans FGSC A4 Q5AQA6 AN7891.2 Aspergillus EAA59545.1 Q5AUY9 nidulans FGSC A4 AN6428.2 Aspergillus EAA58450.1 C8V0F9 nidulans FGSC A4 Q5AZ52 AN3046.2 Aspergillus EAA63617.1 C8VIS7 nidulans FGSC A4 Q5B8T4 AN3860.2 (EgIF) Aspergillus EAA59125.1 C8V6H2 nidulans FGSC A4 Q5B6H0 endo-p-1,4-glucanase (AN1602.2) Aspergillus EAA64722.1 ABF50850.1 Q5BCX8 nidulans FGSC A4 AN2388.2 Aspergillus EAA64499.1 C8VN P4 nidulans FGSC A4 Q5BAP2 An04g08550 Aspergillus niger CBS 513.88 CAK38942.1 A2QJX0 An08g05230 Aspergillus niger CBS 513.88 CAK45495.1 A2QR94 An12g02540 Aspergillus niger CBS 513.88 CAK41095.1 A2QYU6 Anl 2g04610 Aspergillus niger CBS 513.88 CAK97151.1 A2QZE1 An14g02670 Aspergillus niger CBS 513.88 CAK46515.1 A2R313 3037078 23 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot An15g04570 Aspergillus piger CBS 513.88 CAK97324.1 A2R5J9 An15g04900 Aspergillus piger CBS 513.88 CAK42466.1 A2R5NO A0090005000531 Aspergillus oryzae RIB40 BAE55582.1 Q2US83 A0090001000221 Aspergillus oryzae RIB40 BAE56764.1 Q2UNV1 A0090023000056 Aspergillus oryzae RIB40 BAE58643.1 Q2UIH2 A0090023000159 Aspergillus oryzae RIB40 BAE58735.1 Q2U180 A0090023000787 Aspergillus oryzae RIB40 BAE59290.1 Q2UGM5 A0090012000090 Aspergillus oryzae RIB40 BAE60320.1 Q2UDP5 A0090138000004 Aspergillus oryzae RIB40 BAE64395.1 Q2U220 A0090103000087 Aspergillus oryzae RIB40 BAE65561.1 Q2TYW2 Ce16 (E6) Bipolaris maydis C4 AAM76663.1 Q8JOH7 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p103280.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD34368.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p003870.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD47228.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p109330.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD48549.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p025380.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD50139.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p025430.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD50144.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p018100.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD51504.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p031660.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD49290.1 glycoside hydrolase family 61 protein (Bofut4_p000920.1) Botryotinia fuckeliana T4 CCD52645.1 BofuT4P143000045001 Botryotinia fuckeliana T4 CCD50451.2 CCD50451.1 3037078 24 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot ORF Chaetomium thermophilum CT2 AGY80102.1 ORF (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80103.1 ORF (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80104.1 ORF (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80105.1 cellobiohydrolase family protein 61, partial (Cbh61-2) (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80103.1 cellobiohydrolase family protein 61, partial (Cbh61-3) (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80104.1 cellobiohydrolase family protein 61, partial (Cbh61-4) (fragment) Chaetomium thermophilum CT2 AGY80105.1 ORF (possible fragment) Colletotrichum graminicola M2 CAQ16278.1 B5WYD8 ORF Colletotrichum graminicola M2 CAQ16206.1 B5WY66 ORF Colletotrichum graminicola M2 CAQ16208.1 B5WY68 ORF Colletotrichum graminicola M2 CAQ16217.1 B5WY77 unnamed protein product Coprinopsis cinerea CAG27578.1 CG B_A6300C Cryptococcus bacillisporus WM276 ADV19810.1 CNAG_00601 Cryptococcus neoformans var. grubii H99 (Cryne H99 1) AFR92731.1 AFR92731.2 Cell Cryptococcus neoformans var. neoformans AAC39449.1 059899 CNA05840 (Cell ) Cryptococcus neoformans var. neoformans JEC21 (Cryne JEC21_1) AAW41121.1 F5HH24 ORF (fragment) Flammulina velutipes KACC 42777 ADX07320.1 3037078 25 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot FFUJ 12340 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusfu1) CCT72465.1 FFUJ 13305 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusfu1) CCT67119.1 FFUJ 07829 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT69268.1 FFUJ 12621 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT72729.1 FFUJ 12840 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT72942.1 FFUJ 09373 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT73805.1 FFUJ 10599 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT74544.1 FFUJ 10643 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT74587.1 FFUJ 14514 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT67584.1 FFUJ 11399 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT75380.1 FFUJ 14514 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 CCT67584.1 FFUJ 11399 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 CCT75380.1 FFUJ 04652 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT64153.1 FFUJ 03777 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT64954.1 FFUJ 04940 Fusarium fujikuroi 1M! 58289 (Fusful) CCT63889.1 Sequence 122805 from patent US 7214786 Fusarium graminearum ABT35335.1 FG03695.1 (CeI61E) Fusarium XP 383871.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF78545.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF74901.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF78472.1 graminearum PH-1 303 70 78 26 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot unnamed protein product Fusarium CEF86346.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF87450.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF85876.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF86254.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF87657.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF76256.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF78876.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF79735.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF74460.1 graminearum PH-1 unnamed protein product Fusarium CEF84640.1 graminearum PH-1 endo-p-1,4-glucanase (CeI61G) Gloeophyllum trabeum AEJ35168.1 GH61D Heterobasidion parviporum AF072234.1 GH61B Heterobasidion parviporum AF072233.1 GH61A Heterobasidion parviporum AF072232.1 GH61F Heterobasidion parviporum AF072235.1 GH61G Heterobasidion parviporum AF072236.1 GH61H Heterobasidion parviporum AF072237.1 GH61I Heterobasidion parviporum AF072238.1 GH61J Heterobasidion parviporum AF072239.1 unnamed protein product Humicola insolens CAG27577.1 303 70 78 27 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot endoglucanase IV (EgiV) Hypocrea orientalis EU7-22 AFD50197.1 GH61A (GH61A) Lasiodiplodia theobromae CBS 247.96 CAJ81215.1 GH61 B (GH61 B) Lasiodiplodia theobromae CBS 247.96 CAJ81216.1 GH61C (GH61C) Lasiodiplodia theobromae CBS 247.96 CAJ81217.1 GH61D (GH61D) Lasiodiplodia theobromae CBS 247.96 CAJ81218.1 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX91313.1 E4ZJM8 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX93546.1 E4ZQ11 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX94224.1 E4ZS44 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX94532.1 E4ZSU4 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX94572.1 E4ZSY4 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX95655.1 E4ZVM9 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX96476.1 E4ZZ41 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX96550.1 E4ZYM4 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX96949.1 E5A089 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX97718.1 E5A201 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX98126.1 E5A3B3 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY01974.1 E5AFI5 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY02242.1 E5ACP0 3037078 28 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX91667.1 E4ZK72 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX93965.1 E4ZQA3 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBX98254.1 E5A3P1 ORF (fragment) Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY00196.1 E5A955 ORF Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY01204.1 E5AC13 predicted protein Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY01256.1 E5ADG7 (Lema_p000430.1) (fragment) ORF (fragment) Leptosphaeria maculans v23.1.3 CBY01257.1 E5ADG8 lytic polysaccharide monooxygenase Leucoagaricus gongylophorus Ae322 CDJ79823.1 MG05364.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA54572.1 XP 359989.1 MG07686.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA53409.1 XP 367775.1 G4N3E5 MG07300.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA56945.1 XP 367375.1 G4MUY8 MG08020.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA57051.1 XP 362437.1 MG08254.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA57285.1 XP 362794.1 G4MXC7 MG08066.4 (fragment) Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA57097.1 XP 362483.1 G4MXS5 MG04547.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA50788.1 XP 362102.1 G4MS66 MG08409.4 Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) EAA57439.1 XP 362640.1 G4MVX4 3037078 29 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot MG09709.4 Magnaporthe EAA49718.1 G4NAI5 grisea 70-15 XP 364864.1 (Maggrl) MG06069.4 Magnaporthe EAA52941.1 G4N560 grisea 70-15 XP 369395.1 (Maggrl) MG09439.4 Magnaporthe EAA51422.1 G4NHT8 grisea 70-15 XP 364487.1 (Maggrl) MG06229.4 Magnaporthe EAA56258.1 grisea 70-15 XP 369714.1 (Maggrl) MG07631.4 Magnaporthe EAA53354.1 G4N2Z0 grisea 70-15 XP 367720.1 (Maggrl) MGG 06621 Magnaporthe XP 003716906.1 grisea 70-15 XP 370106.1 (Maggrl) MGG 12696 Magnaporthe grisea 70-15 XP 003721313.1 (Maggrl) MGG 02502 Magnaporthe XP_003709306.1 grisea 70-15 EAA54517.1 (Maggrl) XP 365800.1 MGG 04057 Magnaporthe XP_003719782.1 grisea 70-15 EAA50298.1 (Maggrl) XP 361583.1 MGG 13241 Magnaporthe grisea 70-15 XP 003711808.1 (Maggrl) MGG 13622 Magnaporthe grisea 70-15 XP 003717521.1 (Maggrl) MGG 07575 Magnaporthe XP_003711490.1 grisea 70-15 EAA53298.1 (Maggrl) XP 367664.1 MGG 11948 Magnaporthe grisea 70-15 XP 003709110.1 (Maggrl) MGG 16080 (fragment) Magnaporthe grisea 70-15 XP 003709033.1 (Maggrl) 3037078 30 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot MGG 16043 (fragment) Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) XP 003708922.1 MGG 12733 (probable fragment) Magnaporthe grisea 70-15 (Maggrl) XP 003716689.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Malbranchea cinnamomea CBS 115.68 CCP37674.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Melanocarpus albomyces CBS 638.94 CCP37668.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Myceliophthora fergusii CBS 406.69 CCP37667.1 MYCTH 2112799 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE061257.1 MYCTH 79765 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056016.1 MYCTH 110651 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE054509.1 MYCTH 2298502 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE055082.1 MYCTH 2299721 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE055652.1 MYCTH 2054500 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE055776.1 MYCTH 111088 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056416.1 p-g lycan -cl e avi n g enzyme (StCeI61a ; MYCTH_46583) (CeI61A) Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056542.1 3037078 31 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot MYCTH_2301632 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056547.1 MYCTH_100518 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056642.1 lytic polysaccharide Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056665.1 monooxygenases (active on cellulose) (MYCTH_92668) MYCTH_2060403 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE058412.1 MYCTH_2306673 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE058921.1 MYCTH_116175 (fragment) Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE059482.1 MYCTH_96032 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE059823.1 MYCTH_103537 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE059836.1 MYCTI-1_55803 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE059955.1 lytic polysaccharide Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE060271.1 monooxygenases (active on cellulose) (MYCTH_112089) MYCTH_85556 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE061304.1 MYCTH_2311323 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE061305.1 MYCTH_47093 (fragment) Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE056498.1 MYCTH_80312 Myceliophthora thermophila ATCC 42464 AE058169.1 3037078 32 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot lytic polysaccharide Neurospora crassa OR74A CAD21296.1 01 K8B6 monooxygenase (active on cellulose) (PMO- 2;NcLPM09D;GH61- 4;NCU01050) (LPMO9D) EAA32426.1 XP 326543.1 Q8WZQ2 lytic polysaccharide Neurospora crassa OR74A CAD70347.1 01K401 monooxygenase (active on cellulose) (PMO- 03328;NcLPM09F;GH61- 6;NCU03328) (LPMO9F) EAA26656.1 XP 322586.1 0873G1 lytic polysaccharide Neurospora crassa OR74A CAE81966.1 Q7SHD9 monooxygenase (PM0-01867 ; NcLPMO9J ; GH61-10 ; NCU01867 ; EAA36262.1 B13N4.070) (LPMO9J) XP 329057.1 NCU02344.1 (B23N11.050) Neurospora crassa OR74A CAF05857.1 07S411 EAA30230.1 XP 331120.1 lytic polysaccharide monooxygenase (active on cellulose) (PM0- 3;NcLPM09M;GH61- 13;NcPM0- Neurospora crassa OR74A EAA33178.1 XP 328604.1 07SA19 3;NCU07898) (LPMO9M) NCU05969.1 Neurospora crassa OR74A EAA29347.1 XP 325824.1 07S1V2 lytic polysaccharide monooxygenase (active on cellulose and cellooligosaccharides) (PM0- 02916;NcLPM09C;GH61- 3;NCU02916) (LPMO9C) Neurospora crassa OR74A EAA36362.1 XP 330104.1 07SH18 lytic polysaccharide monooxygenase (active on cellulose) (GH61-2;NCU07760) Neurospora crassa OR74A EAA29018.1 XP 328466.1 07S111 NCU07520.1 Neurospora crassa OR74A EAA29132.1 XP 327806.1 07S1A0 lytic polysaccharide monooxygenase (active on cellulose) (GH61-1;NCU02240) Neurospora crassa OR74A EAA30263.1 XP 331016.1 Q7S439 lytic polysaccharide Neurospora crassa OR74A EAA34466.1 XP 325016.1 Q7SCJ5 monooxygenase (active on cellulose) (NCU00836) 3037078 33 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot lytic polysaccharide Neurospora crassa OR74A EAA26873.1 XP 330877.1 Q7RWN7 monooxygenase (active on cellulose) (PM0- 08760;NcLPM09E;GH61- 5;NCU08760) (LPMO9E) NCU07974.1 Neurospora crassa OR74A EAA33408.1 XP 328680.1 Q7SAR4 NCU03000.1 (B24P7.180) Neurospora crassa OR74A EAA36150.1 Q7RV41 CAB97283.2 XP 330187.1 Q9P3R7 cellulose monooxygenase Penicillium oxalicum GZ-2 A1006742.1 Pc12g13610 Penicillium chrysogenum Wisconsin 54-1255 (PenchWisc1_1) CAP80988.1 B6H016 Pc13g07400 Penicillium chrysogenum Wisconsin 54-1255 (PenchWisc1_1) CAP91809.1 B6H3U0 Pc13g13110 Penicillium chrysogenum Wisconsin 54-1255 (PenchWisc1_1) CAP92380.1 B6H3A3 Pc20g11100 Penicillium chrysogenum Wisconsin 54-1255 (PenchWisc1_1) CAP86439.1 B6HG02 Ce161 (CeI61A) Phanerochaete chrysosporium BKM-F-1767 AAM22493.1 Q8NJI9 Lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose (Gh61D;PcGH61D) Phanerochaete chrysosporium K-3 BAL43430.1 PIIN 01487 Piriformospora indica (Pirinl) CCA67659.1 PIIN 02110 Piriformospora indica (Pirinl) CCA68244.1 PIIN 03975 Piriformospora indica (Pirinl) CCA70035.1 PIIN 04357 Piriformospora indica (Pirinl) CCA70418.1 3037078 34 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot PI IN 04637 Piriformospora indica (Pirinl) CCA70703.1 PIIN 06117 Piriformospora indica (Pirinl) CCA72182.1 PIIN 06118 Piriformospora indica (Pirinl) CCA72183.1 PIIN 06127 Piriformospora indica (Pirinl) CCA72192.1 PIIN 06155 Piriformospora indica (Pirinl) CCA72220.1 PI IN 07098 Piriformospora indica (Pirinl) CCA73144.1 PIIN 07105 Piriformospora indica (Pirinl) CCA73151.1 PIIN 08199 Piriformospora indica (Pirinl) CCA74246.1 PI IN 08783 Piriformospora indica (Pirinl) CCA74814.1 PI IN 09022 Piriformospora indica (Pirinl) CCA75037.1 PIIN 00566 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA66803.1 PIIN 01484 Piriformospora indica (Pirinl) CCA67656.1 PIIN 01485 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA67657.1 PIIN 01486 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA67658.1 PI IN 04356 Piriformospora indica (Pirinl) CCA70417.1 PIIN 05699 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA71764.1 PIIN 06156 Piriformospora indica (Pirinl) CCA72221.1 PI IN 08402 Piriformospora indica (Pirinl) CCA74449.1 PIIN 1 0315 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA76320.1 PIIN 1 0660 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA76671.1 3037078 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot PIIN 00523 (fragment) Piriformospora indica (Pirinl) CCA77877.1 Putative Glycoside Hydrolase Family 61 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CDP30131.1 CAP64732.1 B2AL94 Putative Glycoside Hydrolase Family 61 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CDP30928.1 CAP71532.1 B2B346 Pa_1_500 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP59702.1 CDP22345.1 B2A9F5 Pa_4_350 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP61395.1 CDP27750.1 B2AD80 Pa_4_1020 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP61476.1 CDP27830.1 B2ADG1 Pa_0_270 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP61650.1 CDP28001.1 B2ADY5 Pa_5_8940 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP64619.1 CDP30017.1 B2AKU6 Pa_5_4100 (fragment) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP64865.1 CDP29378.1 B2ALM7 Pa_5_6950 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP65111.1 CDP29800.1 B2AMI8 Pa_5_10660 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP65855.1 CDP30283.1 B2APD8 Pa_5_10760 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP65866.1 CDP30272.1 B2APE9 Pa_5_11630 (fragment) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP65971.1 CDP30166.1 B2API9 Pa_4_7570 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP66744.1 CDP28479.1 B2ARG6 3037078 36 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot Pa_1_21900 (fragment) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67176.1 CDP24589.1 B2AS05 Pa_1_22040 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67190.1 CDP24603.1 B2AS19 Pa_1_22150 (fragment) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67201.1 CDP24614.1 B2AS30 Pa_6_11220 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67466.1 CDP30332.1 B2ASU3 Pa_6_11370 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67481.1 CDP30347.1 B2ASV8 Pa_6_11470 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67493.1 CDP30359.1 B2ASX0 Pa_1_16300 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP67740.1 CDP23998.1 B2ATL7 Pa_7_5030 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP68173.1 CDP31642.1 B2AUVO Pa_7_3770 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP68309.1 CDP31780.1 B2AV86 Pa_7_3390 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP68352.1 CDP31823.1 B2AVC8 lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose (Gh61B;Pa_7_3160)(Gh61B) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP68375.1 CDP31846.1 B2AVF1 Pa_6_7780 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP71839.1 CDP31230.1 B2B403 Pa_2_1700 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP72740.1 CDP25137.1 B2B4L5 Pa_2_4860 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP73072.1 CDP25472.1 B2B5J7 303 70 78 37 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose (Gh61A;Pa_2_6530)(Gh61A) Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP73254.1 CDP25655.1 B2B629 Pa_2_7040 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP73311.1 CDP25714.1 B2B686 Pa_2_7120 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP73320.1 CDP25723.1 B2B695 Pa_3_190 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP61048.1 CDP26500.1 B2AC83 Pa_3_2580 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP70156.1 CDP26748.1 B2AZV6 Pa_3_3310 Podospora anserina S mat+ (Podan2) CAP70248.1 CDP26841.1 B2AZD4 endo-p-1,4-glucanase (Eg11 ; PIEGL1) Pyrenochaeta lycopersici ISPaVe ER 1211 AEV53599.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Rasamsonia CCP37669.1 byssochlamydoides CBS 151.75 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Remersonia thermophila CBS 540.69 CCP37675.1 RHTOOS 28e01816g Rhodosporidium toruloides CECT1137 CDR49619.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Scytalidium CCP37676.1 indonesiacum CBS 259.81 SMU2916 (fragment) Sordaria CAQ58424.1 C1KU36 macrospora k-hell lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose Thermoascus aurantiacus ABW56451.1 ACS05720.1 3037078 38 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Thermoascus aurantiacus CBS 891.70 CCP37673.1 ORF Thermoascus aurantiacus var. levisporus AG068294.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Thermomyces dupontii CBS 236.58 CCP37672.1 copper-dependent polysaccharide monooxygenases (Gh61) (fragment) Thermomyces lanuginosus CBS 632.91 CCP37678.1 unnamed protein product Thielavia terrestris CAG27576.1 THITE 2106556 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE062422.1 THITE 2116536 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE067662.1 THITE 2040127 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE064605.1 THITE 2119040 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE069044.1 THITE 115795 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE064177.1 THITE 2110890 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE064593.1 THITE 2112626 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE065532.1 THITE 2076863 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE065580.1 THITE 170174 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE066274.1 THITE 2044372 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE067396.1 THITE 2170662 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE068023.1 TH ITE 128130 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE068157.1 3037078 39 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot THITE 2145386 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE068577.1 THITE 2054543 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE068763.1 THITE 2059487 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE071031.1 THITE 2142696 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE067395.1 THITE 43665 Thielavia terrestris NRRL 8126 AE069043.1 THITE 2085430 (fragment) Thielavia terrestris NRRL 8126 AE063926.1 THITE 2122979 Thielavia terrestris NRRL 8126 XP 003657366.1 cellulase-enhancing factor (GH61 B) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10231.1 Sequence 4 from patent US 7361495 (GH61C) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10232.1 Sequence 4 from patent US 7361495 (GH61C) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10232.1 Sequence 6 from patent US 7361495 (GH61D) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10233.1 Sequence 6 from patent US 7361495 (GH61D) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10233.1 lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose (131562;TtGH61E)(GH61E) Thielavia terrestris NRRL 8126 AE071030.1 ACE10234.1 Sequence 10 from patent US 7361495 (GH61G) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10235.1 Sequence 10 from patent US 7361495 (GH61G) Thielavia terrestris NRRL 8126 ACE10235.1 Lytic polysaccharide mono- oxygenase active on cellulose (EG7;HjGH61 B)(Ce161 B=GH61 B) Trichoderma reesei QM6A AAP57753.1 ABH82048.1 ACK19226.1 ACR92640.1 Q7Z9M7 endo-p-1,4-glucanase IV (EGIV;Eg14;EG4) (CeI61A) Trichoderma reesei RUTC-30 CAA71999.1 014405 endoglucanase Trichoderma saturnisporum ADB89217.1 D3JTC4 (EnGluIV;EndoGluIV) 3037078 Nom Organisme Ref. GenBank Réf. Uniprot endoglucanase IV (EgIV;EG IV) Trichoderma sp. SSL ACH92573.1 B5TYI4 endoglucanase VII (EgvII) Trichoderma viride AS 3.3711 ACD36971.1 B4YEW1 endoglucanase IV (EgIV) Trichoderma viride AS 3.3711 ADJ57703.1 ACD36973.1 B4YEW3 D9IXC6 AAA12YMO5FL uncultured eukaryote CCA94933.1 AAA2YGO1 FL uncultured eukaryote CCA94930.1 AAA15Y110FL uncultured eukaryote CCA94931.1 AAA21YH11FL uncultured eukaryote CCA94932.1 ABA3YPO5FL uncultured eukaryote CCA94934.1 endoglucanase II (Eg11) Volvariella volvacea AFP23133.1 endoglucanase II (Eg11) Volvariella volvacea V14 AAT64005.1 Q6E5B4 unknown Zea mays B73 ACF86151.1 unknown (ZM_BFc0036G02) Zea mays B73 ACF78974.1 ACR36748.1 B4FA31 3037078 41 Tableau 2 : LPMOs (familles AA9, AA10 et AA11 de la classification CAZy). Par « spécificité de substrat », on entend le type de substrat clivé (clivage oxydatif) par l'enzyme LPMO correspondante. 5 Par « sélectivité connue », on entend le carbone du cycle de glucose oxydé par l'enzyme LPMO correspondante Par « Modularité », on entend la classe CAZy (AA9, 10 ou 11) de l'enzyme et la présence connue d'un domaine conservé (CBM ou X278). Organisme Réf. Réf. Autres noms Spécificité de substrat Sélectivité connue Modulahté Uniprot GenBank champignons A. oryzae Q2UA85 BAE61530 AoAAll chitine Cl AA11-X278 A. nidulans C8VG F8 EAA AnAA13 amidon Cl AA13- CBM20 62623.1 M. G2QI82 AE060271 MYCTH 11208 9 cellulose Cl AA9 thermophila M. thermophila G2QAB5 AE056665 MYCTH 92668 cellulose Cl AA9 N. crassa Q7RWN7 EAA26873 NcLPMO9E cellulose Cl AA9-CBM1 N. crassa Q1K8B6 Q8WZQ2 EAA32426 CAD21296 NcLPMO9D cellulose C4 AA9 N. crassa Q7SA19 EAA33178 NcLPMO9M cellulose C1, C4 AA9 N. crassa Q7SHI8 EAA36362 NcLPMO9C cellulose hemicellulose C4 AA9-CBM1 N. crassa Q1K4Q1 EAA26656 CAD70347 NcLPMO9F cellulose Cl AA9 N. crassa Q7SCJ5 EAA34466 NcU00836 cellulose Cl AA9-CBM1 N. crassa Q7SCE9 EAA NcAA13 amidon Cl AA13- CBM20 34371.2 N. crassa Q7S439 EAA30263 NcU02240 cellulose C4 AA9-CBM1 N. crassa Q7S111 EAA29018 NcU07760 cellulose C1, C4 AA9-CBM1 P. H1AE14 BAL43430 PcLPMO9D cellulose Cl AA9 chrysosporium P. anserina B2B629 CAP73254 PaGH61A PaLMPOB cellulose Cl a, C4a AA9-CBM1 P. anserina B2AVF1 CAP68375 PaGH61 B PaLMPO9A cellulose C1, C4 AA9-CBM1 P. anserina B2ARG6 CAP66744 PaLPMO9D cellulose Cl AA9 CBM1 P. anserina B2ATL7 CAP67740 PaLPMO9E cellulose Cl AA9 CBM1 P. anserina B2B403 CAP71839 PaLPMO9F cellulose n.d AA9 CBM1 3037078 42 Organisme Réf. Réf. Autres noms Spécificité de substrat Sélectivité connue Modularité Uniprot GenBank P. anserina B2B5J7 CAP73072 PaLPMO9G cellulose n.d AA9 CBM1 P. anserina B2ADG1 CAP64476 PaLPMO9H cellulose Cl, C4 AA9 CBM1 T. aurantiacus G3XAP7 ABW56451 TaGH61A cellulose Cl AA9 T. terrestris G2RGE5 AE071030 cellulose n.d. AA9 T. reesei Q7Z9M7 AAP57753 cellulose n.d. AA9 T. reesei 014405 CAA71999 CeI61A cellulose n.d. AA9 Bacteria Bacillus El UUV3 CB142985 n.d. n.d. AA10 amyloliquefaciens Burkholderia pseudomallei 1710b Q3JY22 ABA49030 BURPS1710b 0114 n.d. n.d. AA10 (BpAA10A) Bacillus Q62YN7 AAU22121 chitine Cl AA10 licheniformes Caldibacillus cellulovorans Q9RFX5 AAF22274 [3-1 , 4- n.d. n.d. AA10 mannanase (ManA) Enterococcus faecalis Q838S1 AA080225 ELPM010A chitine Cl AA10 Hahella chefuensis Q2SNS3 ABC27701 LPMO (HcAA10- 2;HCH 00807) cellulose nd AA10 Serratia 083009 AAU88202 SmLPM010A chitine Cl AA10 marcescens Streptomyces coelicolor Q9RJC1 CAB61160 ScLPM010B cellulose chitine Cl, C4 AA10 Streptomyces coelicolor Q9RJY2 CAB61600 ScLPM010C cellulose Cl AA10-CBM2 Thermobifida fusca Q47QG3 AAZ55306 TILPM010A cellulose chitine Cl, C4 AA10 Thermobifida fusca Q47PB9 AAZ55700 TILPM010B cellulose Cl AA10-CBM2 V. Q9KLD5 AAF96709 VcLPM010B n.d. n.d. AA10 cholerae 01 REVENDICATIONS1. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses à partir d'un substrat cellulosique comprenant des fibres de cellulose, lequel procédé comprend les étapes successives suivantes : - au moins une étape de traitement enzymatique dudit substrat cellulosique, par la mise en contact avec au moins une enzyme de clivage, puis - au moins une étape de traitement mécanique dudit substrat cellulosique soumis à ladite au moins une étape de traitement enzymatique, pour délaminer lesdites fibres de cellulose et pour obtenir lesdites nanocelluloses, caractérisé en ce que ladite au moins une enzyme de clivage est choisie parmi les enzymes appartenant à la famille des mono-oxygénases lytiques de polysaccharides (LPM0s) aptes à assurer un clivage oxydatif desdites fibres de cellulose en présence d'un donneur d'électron. 2. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon la revendication 1, caractérisé en ce que les LPM0s sont choisies parmi les enzymes aptes à réaliser un clivage de la cellulose par oxydation de l'un au moins des atomes de carbone en positions C1, C4 et C6 du cycle de glucose. 3. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon la revendication 2, 20 caractérisé en ce que les LPM0s sont choisies parmi les familles AA9 et AA10 de la classification CAZy. 4. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce que les LMPOs sont choisies parmi les LPM0s issues de Podospora anserina, de préférence parmi PaLPMO9A 25 (Genbank CAP68375), PaLPMOB (Genbank CAP73254), PaLPMO9D (Genbank CAP66744) PaLPMO9E (Genbank CAP67740), PaLPMO9F (Genbank CAP71839), PaLPMO9G (Genbank CAP73072), PaLPMO9H (Genbank CAP61476). 5. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque 30 des revendications 1 à 4, caractérisé en ce que le donneur d'électron est choisi parmi l'ascorbate, le gallate, le catéchol, le glutathion réduit, les fragments de lignine et les carbohydrates déshydrogénases fongiques. 6. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que le substrat cellulosique est obtenu 3037078 44 à partir de bois, d'un végétal fibreux riche en cellulose, de betterave, d'agrumes, de plantes annuelles à paille, d'animaux marins, d'algues, de champignons ou de bactéries. 7. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque 5 des revendications 1 à 6, caractérisé en ce que le substrat cellulosique est choisi parmi les pâtes papetières chimiques, de préférence les pâtes papetières de bois chimiques, de préférence encore l'une au moins des pâtes papetières suivantes : - les pâtes blanchies, - les pâtes semi-blanchies, 10 - les pâtes écrues, - les pâtes au bisulfite, - les pâtes au sulfate, - les pâtes à la soude, - les pâtes kraft. 15 8. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que ladite au moins une étape de traitement mécanique comprend l'un au moins des traitements mécaniques suivants : - un traitement d'homogénéisation, - un traitement de microfluidisation, - un traitement d'abrasion, - un traitement de cryobroyage. 9. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce que, suite à ladite au moins une étape de traitement mécanique, ledit procédé comprend une étape de post-traitement, par exemple un traitement acide, un traitement enzymatique, une oxydation, une acétylation, une silylation, ou encore une dérivatisation de certains groupements chimiques portés par les nanocelluloses. 10. Procédé pour la fabrication de nanocelluloses selon l'une quelconque des revendications 1 à 9, caractérisé en ce que les nanocelluloses obtenues consistent en des nanofibrilles de cellulose et/ou en des nanocristaux de cellulose. 11. Nanocelluloses issues d'un procédé de fabrication selon l'une quelconque des revendications 1 à 10.