FR 2986528 A1 20130809 FR 1251102 A 20120206 L'objet de la présente invention concerne une nouvelle famille de composés tétrapeptidiques, ainsi que leurs procédés de synthèse, leur utilisation en tant qu'agent a ntivieillissement et les compositions contenant ces composés tétrapeptidiques. Le vieillissement de la peau est un phénomène complexe dû à des facteurs intrinsèques (génétiques) et extrinsèques. De manière générale, la peau est un tissu résistant et souple, recouvrant la totalité du corps. Ainsi, la peau établit une barrière de protection contre les agressions extérieures, tout en permettant les échanges entre le milieu intérieur et le monde extérieur. Ainsi, la peau est le siège de nombreux processus biologiques et est constituée de différentes strates ayant chacune ses fonctions propres : - l'épiderme est un épithélium de revêtement. - le derme est un tissu conjonctif donnant la souplesse et la résistance à la peau. - l'hypoderme est un tissu adipeux. - Enfin, la Jonction Dermo Epidermique (JDE), encore appelée lame basale, permet le maintien de la cohésion de la peau puisqu'elle assure la jonction solide entre l'épiderme et le derme, qui sont les 2 couches principales de la peau. - L'épiderme L'épiderme constitue la couche la plus superficielle de la peau et assure imperméabilité et protection. Si différents types cellulaires coexistent dans l'épiderme, les kératinocytes sont largement majoritaires. - Le derme Plusieurs cellules peuplent ce tissu. Les fibroblastes sont majoritaires et synthétisent tous les types de fibres et quelques constituants de la membrane basilaire. Les fibroblastes sont dispersés dans un milieu complexe appelé Matrice Extra Cellulaire (MEC) qui est constituée de fibres de collagènes et d'élastines, de glycoprotéines telles que fibronectines et laminines. La nature et la quantité des composants du derme régissent les propriétés mécaniques de la peau et sont à l'origine des modifications physiopathologiques les plus visibles du relief cutané, observées au cours du vieillissement. Le collagène fibrillaire de type III dont la localisation dermique est reconnue constitue le composant essentiel du réseau fibreux et possède un rôle mécanique en assurant le soutien et l'élasticité de la peau. D'un point de vue structural le derme se subdivise en deux parties distinctes : - le derme papillaire (superficiel), et - le derme réticulaire (profond). - l'hypoderme L'hypoderme est la couche la plus profonde de la peau. Les cellules qui peuplent l'hypoderme sont les adipocytes. Cette couche contient aussi des fibroblastes et des macrophages. - Jonction Dermo Epidermique (« JDE ») - Rôles de la JDE Derme et Epiderme sont reliés par cette structure unique et complexe qu'est la JDE, encore appelée lame basale ou membrane basilaire. La JDE est donc une structure très importante pour le maintien et la cohésion dermo-épidermique puisqu'elle assure la jonction solide entre les 2 couches principales de la peau. La JDE assure ainsi deux rôles : - un support mécanique responsable en partie de la tonicité de la peau, et - un rôle biologique, comme filtre de diffusion vis-à-vis des éléments nutritifs et métaboliques. - Synthèse de la JDE La production des constituants de la membrane basilaire, qui interagissent ensemble pour assurer solidité et stabilité, est le résultat de la coopération des kératinocytes de l'épiderme et des fibroblastes du derme. Ainsi, la JDE est élaborée à la fois par les kératinocytes basaux et par les fibroblastes dermiques. - Structure de la JDE Il peut être identifié au sein de la JDE trois sous-couches principales : - la lamina lucida, - la lamina densa, et - la sub-lamina densa. La lamina densa assure principalement la solidité de la JDE. La sub-lamina densa assure principalement la stabilité de la JDE par la présence de fibres d'ancrage. - Constituants de la JDE Les types de collagène principalement trouvés dans la JDE sont les collagènes III, IV et VII qui sont synthétisés par les kératinocytes basaux et les fibroblastes dermiques. Ainsi, la lamina densa contient en majorité un collagène de type IV qui lui confère sa force naturelle, mais également du perlécan, du nidogène et de la laminine 5. - Le perlécan est le plus abondant des nombreux héparanes sulfates protéoglycanes présents dans la JDE. Le perlécan peut se lier au nidogène contenu dans la lamina densa, aux laminines, au collagène IV et à la fi bronectine. Ces interactions ancrent le perlécan à la structure de la JDE, ce qui en augmente la résistance. - Le nidogène a pour fonction de contrôler la formation d'un complexe stable entre le collagène IV, les laminines et le perlécan. Il a un rôle de stabilisation et de maintien de son architecture. De plus, dans la région de la sub-lamina densa, les fibres interstitielles de collagène sont principalement du collagène III. Le composant majeur de la sub-lamina densa est les fibres d'ancrage qui sont formés de collagène de type VII. La fibronectine est une glycoprotéine ne faisant pas partie intégrante de la structure de la JDE ; elle aide toutefois à sa formation. La fibronectine est très répandue dans le derme, mais absente de l'épiderme. La fibronectine favorise la synthèse des composants de la JDE et participe ainsi à sa formation. Les protéoglycanes membranaires peuvent être insérés dans la JDE par un segment hydrophobe, c'est le cas des syndécans, entre autres constituants mineurs de la JDE. - Outre leur rôle de récepteur aux facteurs de croissance, ils possèdent une activité importante dans l'adhérence cellulaire. - Les syndécans jouent un rôle important dans la modulation de la signalisation par le biais des intégrines. - Dans l'épiderme, le syndécan est localisé dans la région péricellulaire des kératinocytes des couches supra basales et est assez peu exprimé dans la JDE. - Vieillissement de la peau Le vieillissement de la peau se traduit cliniquement par l'apparition de rides et de ridules, une perte d'élasticité cutanée, un relâchement des tissus cutanées et sous cutanés. Ainsi, le pouvoir de division des kératinocytes dans sa couche basale diminue et le temps de renouvellement de la couche cornée se rallonge, d'où une diminution de l'épiderme, son dessèchement et son aspect rêche. De plus, le derme qui assure la fonction fondamentale de cohésion, est la cible principale dans les phénomènes de vieillissement des dégâts cutanés. En effet, la perte d'élasticité du derme s'explique entre autres par la diminution de la quantité de collagènes et la réduction du taux de fibronectine. En outre, les fibroblastes disparaissent ou se transforment en fibrocytes. Egalement, au cours du vieillissement cutané la JDE s'aplatit et perd progressivement ses ondulations caractéristiques, ce qui réduit considérablement l'interface épiderme-derme. Les réseaux moléculaires se désorganisent, la charpente protéique se fragilise, l'adhérence des kératinocytes basaux est amoindrie. Conséquence, la fonction de soutien et la fonction biologique de la JDE sont altérées. De nombreuses voies de recherche sont/ont été proposées contre le vieillissement cutané : protection contre les effets délétères du soleil, activation de la régénération cellulaire, renforcement de la matrice extracellulaire, renforcement de la JDE. Par la présente invention, il a été mis en évidence qu'une famille de peptides permettait d'agir à plusieurs niveaux du derme en stimulant la production de composants essentiels de la JDE. Ces peptides permettent de stimuler dans les fibroblastes la production de procollagène I, collagène VI, collagène XVI, collagène XVII, syndécan, perlécan, fibronectine. De part leur petite taille et leur grande stabilité, les peptides selon la présente invention ont toutes les qualités requises pour traverser convenablement l'épiderme et atteindre leur cible : la JDE. De plus, de par leur petite taille, ils sont peu ou pas la cible de dégradations protéolytiques spécifiques et/ou non spécifiques. RESUME DE L'INVENTION La présente invention a pour objet une famille de nouveaux peptides de formules (I) : A-Lys-X-His-Y-Z (I) dans lesquels : A représente un hydrogène, un groupement lipoyle, un alkyle en Cl à C18 linéaire ou ramifié, éventuellement substitué par un groupement aryle, ou un acyle en C2 à C19 linéaire ou ramifié, éventuellement substitué par un groupement aryle, X représente un acide aminé condensé choisi parmi la glycine, l'acide 4- aminobutyrique et l'alanine, Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine, la lysine ou l'acide 2,3-diamino-propionique, Z représente un -OH ou un -NH2, ou leurs sels d'acides organiques ou inorganiques. Un autre objet de la présente invention concerne un procédé de synthèse des peptides de formule (I) tels que décrits ci-dessus, par une technique de synthèse en phase liquide et/ou sur support solide. Un autre objet de la présente invention concerne l'utilisation de peptides de formule (I) tels que décrits ci-dessus en tant qu'agents cosmétiques pour lutter contre le vieillissement intrinsèque de la peau, préférentiellement en tant qu'agents stimulant la production de collagène I, VI, XVI, XVII, syndécan, perlécan et/ou fibronectine. Un autre objet de la présente invention concerne une composition pour une administration par voie topique caractérisée en ce qu'elle contient au moins un peptide de formule (I) tel que décrit ci-dessus. Un autre objet de la présente invention concerne un kit antivieillissement caractérisé en ce qu'il contient au moins un élément consistant en, ou comprenant, au moins un peptide selon l'invention. DEFINITIONS « Peptides » Le terme « peptides » comprend les polymères d'acides aminés, lesquels acides aminés sont reliés entre eux par au moins une liaison peptidique. Un peptide contient généralement entre 2 et une cinquantaine d'acides aminés, voire plus, la limite supérieure n'étant pas clairement définie. Dans le cadre de la présente invention, les peptides contiennent 4 acides aminés et sont donc des « tétrapeptides ». « Liaison peptidique » Une liaison peptidique relie un groupement carbonyle CO et un groupement amine NH dans un polymère d'acides aminés, c'est-à-dire un peptide. La liaison peptidique est donc une liaison amide reliant deux acides aminés entre eux. Ainsi les acides aminés sont dits « condensés » car ils ont perdu au moins une molécule d'eau pour former la ou les liaisons peptidiques dans lesquels ils sont impliqués. « Acides aminés » L'expression « acide aminé » comprend toute molécule présentant au moins un acide carboxylique, au moins une amine et au moins un carbone reliant cette amine et cet acide carboxylique. Les acides aminés pouvant être utilisés dans le cadre de la présente invention sont les acides aminés choisis parmi la lysine (« Lys »), la glycine (« Gly »), l'acide 2,3-diamino-propionique (« DAP »), l'alanine (« Ala »), la glutamine (« Gln »), l'acide 4-aminobutyrique (« GABA »), l'histidine (« His »), leurs dérivés tels que leurs énantiomères, leurs diastéréoisomères, leurs isomères de positions, et leurs formes dites « protégées ». Par formes dites « protégés » d'acides aminés, il est compris que les groupements fonctionnels de ces acides aminés sont substitués ou masqués par des groupements dits protecteurs adéquats choisis parmi ceux cités dans les ouvrages de référence Greene, "Protective Groups in Organic Synthesis", Wiley, New York, 2007 4e édition et/ou Harrison et al. "Compendium of Synthetic Organic Methods", Vol. 1 à 8 (J. Wiley & sons, 1971 to 1996). Par « isomère de position », il est compris que certains des acides aminés tels que l'alanine peuvent se présenter avec des variations structurelles bien connues de l'homme du métier. Par exemple, l'alanine peut bien entendu se présenter sous sa forme alpha « a-Ala », mais également béta « (béta)-Ala » / « B-Ala ». A l'exception du cas de l'alanine qui comprends dans le cadre de la présente invention à la fois la forme alpha et la forme béta, les formes alpha d'acides aminés naturels sont toutefois privilégiées. Dans le cadre de la présente invention les « acides aminés naturels » sont Lys, Ala, Gln, His. La glycine peut être considérée comme acide aminé naturel, mais elle ne comprend pas de carbone asymétrique. Par « énantiomères » (ou « diastéréoisomères »), il est compris que les carbones asymétriques du squelette peptidique sont de configuration R ou S définissant ainsi des acides aminés (condensés) L ou D. En outre, pour des questions de coûts de production liés à la pureté énantiomérique ou diastéréomérique des acides aminés engagés dans la synthèse peptidique, il peut être avantageux par exemple de synthétiser les peptides de formule (I) avec un/des mélanges d'acides aminés de forme D et L. Le résultat de la synthèse est donc un mélange diastéréomérique de peptides de formule (I). Un objet de la présente invention concerne donc un mélange diastéréoisomérique de peptide ayant au moins un acide aminé condensé D/L en toutes proportions. Avantageusement le ou les acides aminés condensés est/sont racémique(s). Par « mélange racémique », il est compris que le mélange d'énantiomères est d'environ 50/50 % en poids de chacun des énantiomère. Le terme « environ » comprend des variations de ± 10% pour chacun des énantiomères dans le mélange. Ainsi, un « mélange racémique » couvre un mélange 40/60% en poids d'un mélange de deux énantiomères. N.B. : En toute rigueur, l'expression « mélange D/L » concerne les acides aminés avant leur incorporation dans les peptides. Toutefois, expérimentalement, l'utilisation d'un mélange racémique d'un acide aminé dans la synthèse d'un peptide de petite taille, comme c'est le cas selon la présente invention, permet d'obtenir un mélange d'environ 50/50% de diastéréoisomères du peptide synthétisé. Ainsi, par abus de langage, il est commun dans le domaine de faire référence à un « mélange racémique » d'un acide aminé condensé dans un peptide donné. Il est évident qu'il s'agit dans ce cas d'un mélange de diastéroisomères comme expliqué ci-dessus. De manière avantageuse, les proportions d'acides aminés utilisés pour la synthèse des peptides de formule (I) sont supérieurs ou égaux à 80%/20% en poids de chacun des énantiomères par rapport à la quantité totale de l'acide aminé (c'est-à-dire L et D) considéré. Dans le cadre de la présente invention, pour considérer qu'un acide aminé est L ou D, il faut qu'il ait une proportion supérieure ou égale à 90%/10% en poids de chacun des énantiomères par rapport à la quantité totale de l'acide aminé (c'est-à-dire L et D) considéré. Préférentiellement, les acides aminés « naturels » des peptides de formule (I) sont de forme L. « Lipoyle » Par « lipoyle », il est compris la forme condensée -c'est-à-dire avec perte de OH, de l'acide lipoïque de formule : OH Acide lipoïque « Alkyle en Cl à C18 » L'expression « alkyle en Cl à C18», comprend une chaîne hydrocarbonée 25 saturée, linéaire ou ramifiée, comportant de 1 à 18 atomes de carbone, comme par exemple un groupement méthyle, éthyle, isopropyle, tertio-butyle, n-pentyle, etc. Pour des questions de coûts de production, il peut s'agir d'un groupement alkyle de faible poids moléculaire, tel qu'un méthyle, éthyle ou propyle. Pour des questions de lipophylicité, il peut s'agir d'un alkyle de poids moléculaire plus élevé, par exemple en 30 C14 à C18. « Aryle » Par groupement « aryle », on entend un groupement aromatique, comportant de préférence de 5 à 10 atomes de carbone, comprenant un ou plusieurs cycles et comprenant éventuellement un ou plusieurs hétéroatome(s) en particulier un20 oxygène, un azote ou un soufre, comme par exemple un groupement phényle, furane, indole, pyridine, naphtalène, etc. De préférence, par groupement « aryle » il est compris le groupement phényle. « Alkyle en Cl à C18 substitué par un aryle » Dans la présente invention, l'expression « alkyle en Cl à C18 substitué par un aryle » représente un fragment alkyle en Cl à C18 comme défini ci-dessus, dans lequel un atome d'hydrogène a été remplacé par un groupement aryle tel que défini ci-dessus. Par exemple les alkyles en Cl à C18 substitués par un aryle comprennent les groupements benzyle, 1-phényléthyle, 2-phényléthyle, 3-phénylpropyle, 2- phénylpropyle, 1-phénylpropyle, 4-phénylbutyle, 3-phénylbutyle, 2-phénylbutyle, 1- phénylbutyle, etc. Préférentiellement il s'agit de 4-phénylbutyle, 3-phénylbutyle, 2- phénylbutyle, 1-phénylbutyle, et plus préférentiellement du 4-phénylbutyle. « Acyle en C2 à C19 » Par groupement « acyle en C2 à C19 », il est compris qu'il s'agit d'un alkyle en Cl-C18 tel que définit ci-dessus, relié au peptide de formule (I) par un groupement carbonyle (C=0). Pour des questions de coûts de production, il peut ainsi s'agir avantageusement d'un groupement acyle de faible poids moléculaire, tel qu'un acétyle, ou propionyle. Pour des questions de lipophylicité, il peut s'agir avantageusement d'un acyle en C10 à C19 tel que le palmitoyle (en C16). « Synthèse en phase liquide et/ou sur support solide » Les peptides relativement restreints en nombre d'acides aminés, comme ceux selon la présente invention, sont relativement facile à synthétiser en phase liquide et/ou sur support solide. Ceci est un avantage indéniable de la présente invention. Par « synthèse en phase liquide », il est compris les techniques de chimie organique en phase liquide à toutes échelles de grandeurs/volumes/poids confondues (c'est-à-dire des techniques adaptées à l'échelle du laboratoire de recherche - par exemple le milligramme, jusqu'aux quantités industrielles - par exemple la tonne). Par « synthèse sur support solide » il est compris les techniques de chimie organique sur support solide, et en particulier les techniques adaptées à la synthèse peptidique sur support solide. Par exemple, des techniques de synthèse peptidique sont décrites dans l'ouvrage de Paul Lloyd-Williams, Fernando Albericio, Ernest Giralt, "Chemical Approaches to the Synthesis of Peptides and Proteins", CRC Press, 1997 ou Houben- Weyl, "Methods of Organic Chemistry, Synthesis of Peptides and Peptidomimetics", Vol E 22a, Vol E 22b, Vol E 22c, Vol E 22d., M. Goodmann Ed., Georg Thieme Verlag, 2002. Typiquement, ces synthèses (tant en phase liquide que sur support solide) passent par une stratégie de « couplage-déprotection ». Cette stratégie consiste en l'activation de l'extrémité C-terminale (c'est-à-dire le COOH) d'un acide aminé/brin peptidique, de sa mise en présence avec un autre acide aminé ou brin peptidique, dont l'extrémité N-terminale (c'est-à-dire le NH2) est libre. L'activation se fait par des techniques classiques de couplage par l'utilisation de DCC, de BOP, de PyBOP, d'anhydrides, d'anhydrides mixte, chlorure d'acides, etc. Les acides aminés ou brin peptidiques engagés dans la réaction sont convenablement protégés afin de permettre ce couplage sélectivement entre les deux extrémités N et C-terminales voulues. Les fonctions pouvant réagir sont bien entendues masquées ou liées à des groupements protecteurs adéquats, tels que décrits ci-dessus. L'étape de « couplage-déprotection » est répétée autant de fois que nécessaire avec les acides aminés/brins peptidiques voulus afin d'obtenir le peptide voulu. Le peptide final, s'il est supporté par une résine, est détaché. Les groupements protecteurs sont alors retirés. Les deux dernières étapes peuvent être faites en même temps dans le cas de synthèse sur support solide. De telles stratégies sont bien connues dans l'état de la technique. Par exemple, la protection du groupe amino de l'acide aminé peut être effectuée par un groupe tert-butyloxycarbonyle (désigné ci- après par Boc-) ou un groupe -9-fluorénylméthyloxycarbonyle (désigné ci-après par Fmoc-) représenté par la formule : La protection est effectuée selon les procédés connus de l'art antérieur. Par exemple, la protection par le groupe Boc- peut être obtenue en faisant réagir l'acide aminé avec le di-tert-butylpyrocarbonate (Boc2O). Si la synthèse est effectuée sur support solide, alors les résines adéquates sont utilisées, par exemple de type « Rink amide » ou « Wang » parmi d'autres. Ces techniques sont très courantes dans le domaine, si bien qu'il est régulièrement fait mention de « stratégies Boc ou Fmoc » pour la synthèse des peptides. Par exemple, les peptides selon la présente invention sont synthétisés par un enchaînement de cycles de déprotection/couplage, préférentiellement par la stratégie Fmoc/tBu. L'avancement de chaque étape de déprotection/couplage est suivi par les techniques usuelles telles que la spectrométrie de masse. Avantageusement, l'extrémité N-terminale libre du peptide n'ayant pas réagie dans la réaction de couplage, est acétylée à l'aide d'une solution d'anhydride acétique (étape dite de « capping »). L'étape finale de déprotection des chaînes latérales est effectuée préférentiellement en milieu acide, plus préférentiellement en présence d'acide trifluoroacétique (TFA). Avantageusement, la synthèse s'effectue sur support solide, tel que sur des résines Rink amide, CTR (de type « chlorotrityle »), Wang, etc., et l'étape de déprotection finale acide permet en outre de détacher (« cliver ») le peptide de la résine. Les techniques de purifications usuels de peptides, tels que la précipitation, la cristallisation, la chromatographie liquide (en phase normale ou préférentiellement en phase inverse et à haute pression) sont appliquées aux peptides obtenus. « Vieillissement intrinsèque de la peau » Par « vieillissement intrinsèque de la peau », il est compris qu'il s'agit d'une altération naturelle de la peau en fonction du temps, se caractérisant par l'apparition de rides, ridules, crevasses, etc. « Voie topique » Par « voie topique », il est compris l'administration des peptides et/ou des compositions contenant les peptides directement sur les zones de peau à traiter. « Kit antivieillissement » Par « kit antivieillissement » il est compris un dispositif comprenant un ensemble d'éléments dont au moins un élément est destiné à réparer le vieillissement intrinsèque de la peau et dont au moins un élément comprend ou consiste en un peptide selon l'invention. Préférentiellement ledit peptide est compris dans une composition selon l'invention. Ainsi, le terme « élément » comprend les compositions selon l'invention. DESCRIPTION DETAILLEE Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement A représente un atome d'hydrogène, un groupement acétyle, palmitoyle, lipoyle, et/ou 4-phénylbutyle. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement X représente un acide aminé condensé choisi parmi la glycine, l'acide 4-aminobutyrique, l'alpha-alanine ou la bétaalanine. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement X représente un acide aminé condensé choisi parmi la glycine, l'acide 4-aminobutyrique, ou l'alanine sous forme béta. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine DL en toutes proportions, avantageusement en un mélange D/L racémique, la lysine L, et l'acide 2,3-diamino-propionique DL en toutes proportions, avantageusement en un mélange D/L racémique ou plus avantageusement L. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine L, la lysine DL en toutes proportions, avantageusement en un mélange D/L racémique, et l'acide 2,3-diamino-propionique DL en toutes proportions, avantageusement en un mélange D/L racémique ou plus avantageusement L. Un mode de réalisation particulièrement préféré concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine L, la lysine L, et l'acide 2, 3-diamino- propionique DL en toutes proportions, avantageusement en un mélange D/L racémique ou plus avantageusement L. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement Z représente -NH2. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que le groupement Z représente -OH. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que les sels d'acides organiques ou inorganiques sont choisis parmi les sels d'acide acétique, d'acide citrique, d'acide lactique, d'acide mandélique, d'acide phosphorique, d'acide chlorhydrique et d'acide trifluoroacétique. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que les sels d'acides organiques sont choisis parmi les sels d'acide acétique, d'acide citrique, d'acide lactique, d'acide mandélique et d'acide trifluoroacétique. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que les sels d'acides inorganiques sont choisis parmi les sels d'acide phosphorique et d'acide chlorhydrique. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que lesdits peptides sont choisis parmi : Acétyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Palmitoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, H-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Acétyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Palmitoyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, H-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Acétyl-Lys-Gly-His-Gln-N H2, Palmitoyl-Lys- Gly-His-Gln-NH2, H-Lys-Gly-His-Gln-NH2, Acétyl-Lys-Gly-His- (2,3-diamino-propionyI)-NH2. Préférentiellement les acides aminés de ces peptides sont tous de forme L lorsqu'ils présentent un carbone asymétrique. Il peut néanmoins être avantageux que le 2,3-diamino-propionyle soit sous la forme d'un mélange D/L en toutes proportions, plus avantageusement en un mélange D/L racémique. Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que lesdits peptides sont choisis parmi : Palmitoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Palmitoyl-Lys-Gly-His-Gln-N H2, Acétyl-Lys-Gly-His-(2, 3-diamino-propionyI)-NH2. Préférentiellement les acides aminés de ces peptides sont tous de forme L lorsqu'ils présentent un carbone asymétrique. Il peut néanmoins être avantageux que le 2,3-dia mino-propionyle soit sous la forme d'un mélange D/L en toutes proportions, plus avantageusement en un mélange D/L racémique.35 Un mode de réalisation particulier concerne les peptides selon la présente invention, caractérisés en ce que lesdits peptides sont en outre vectorisés, préférentiellement dans un véhicule tel que des liposomes ou des ionosomes. Dans le cadre de la présente invention, il a été découvert que les composés de formule (I) peuvent être utilisés pour prévenir, diminuer ou supprimer l'apparition des rides et ridules de la peau. Cet effet peut se faire en particulier par l'administration d'une composition contenant les peptides de formule (I). Un mode de réalisation particulier concerne donc une composition pour une administration par voie topique contenant au moins un peptide de formule (I) selon la présente invention, caractérisée en ce qu'il s'agit d'une composition cosmétique ou dermatologique. Un mode de réalisation particulier concerne une composition selon la présente invention, caractérisée en ce que les peptides de formule (I) sont présents dans la composition entre 0,01% à 1% en poids, de préférence entre 0,02% et 0,1% en poids. Un mode de réalisation particulier concerne une composition selon la présente invention, caractérisée en ce qu'elle se présente sous forme d'émulsion, de gel aqueux, de solution eau/butylène glycol, de solution eau/glycérine et/ou de solution eau/éthanol. Un mode de réalisation particulier concerne une composition selon la présente invention, caractérisée en ce qu'elle comprend au moins un autre actif cosmétique ou dermatologique, préférentiellement agissant en tant que filtre solaire, agent hydratant, relipidant, antioxydant, apaisant, antibactérien, et/ou agissant sur le renforcement de la matrice extracellulaire. EXEMPLES La présente invention est décrite plus en détail à l'aide des exemples suivants, qui sont donnés à titre d'illustration et auxquels l'invention n'est pas limitée. L'exemple 1 illustre la synthèse de peptides selon l'invention. Les exemples 2 à 5 illustrent l'effet restructurant de l'épiderme et du derme de ces peptides. Exemple 1: synthèse des peptides Les peptides suivants ont été synthétisés manuellement en stratégie Fmoc/tBu sur support solide avec une résine de type Fmoc/Rink amide aminométhylpolystyrène :35 Tableau 1 : Peptides synthétisés D9 Ac - Lys -13Ala - His - Lys - N H2 D10 Palm - Lys -13Ala - His - Lys - N H2 Dll Lip - Lys -13Ala - His - Lys - NH2 D12 H - Lys -13Ala - His - Lys - N H2 El Pbu - Lys -13Ala - His - Lys - NH2 E2 Ac - Lys - Gaba - His - Lys - N H2 E3 Palm - Lys - Gaba - His - Lys - NH2 E4 Lip - Lys - Gaba - His - Lys - NH2 E5 H - Lys - Gaba - His - Lys - NH2 E6 Pbu - Lys - Gaba - His - Lys - NH2 E7 Ac - Lys - Gly - His - Gln - NH2 E8 Palm -Lys-Gly-His-Gln -NH2 E10 H - Lys - Gly - His - Gln - NH2 E12 Ac- Lys - Gly - His - Dap - NH2 Ac: acétyle, Palm: palmitoyle, Lip: lipoyle, Pbu: 4-phénylbutyl, Gaba: 4- aminobutyryl, Dap: 2,3-diamino-propionyle. Les peptides du tableau 1 ont ainsi été synthétisés avec des techniques de synthèse peptidiques/organiques classiques (stratégie Fmoc/tBu). Toutefois, à titre d'illustration, l'exemple du peptide E12 est donné Dans le cas du peptide E12, les amino-acides utilisés sont : Fmoc-Dap(Boc)- OH, Fmoc-His(Trt)-OH, Fmoc-Gly-OH, Fmoc-Lys(Boc)-OH. Le groupement Fmoc de la résine est libéré à l'aide d'une solution de pipéridine dans le diméthylformamide. La synthèse s'effectue par enchaînement de gels de synthèse peptidique sur support solide. Chaque cycle comporte une étape de déprotection de Fmoc et une étape de couplage. Après la dernière étape de déprotection du Fmoc, l'extrémité N-terminale libre du peptide est acétylée à l'aide d'une solution d'anhydride acétique. Le clivage du peptide est fait dans un mélange TFA/TIPS/H20. Le peptide brut est précipité dans l'éther. L'analyse chromatographique est réalisée par HPLC. Le peptide est analysé par couplage chromatographique liquide-spectrométrie de masse ESI. Exemple 2. Evaluation sur l'expression de gènes d'intérêts majeurs L'étude DNA array menée sur kératinocytes (164 gènes cibles) et sur fibroblastes (143 gènes cibles), cellules majoritaires de la peau a permis l'évaluation des composés sur l'expression de gènes d'intérêts majeurs. Les cellules kératinocytaires ou fibroblastiques sont cultivées jusqu'à confluence. Les cellules sont traitées par les peptides pendant 24h. Après extraction des ARN totaux, purification et analyse de ces ARN, hybridation sur des minichips, l'effet de chaque composé sur l'expression de différents gènes est révélé. Tableau 2 : le cas du composé E12, effet sur l'expression de différents gènes Gènes (Type cellulaire) Activités Pourcentage de stimulation PERLECAN (NHDF) Sa fonction est de renforcer +54% la liaison entre la laminine et le nidogène SYNDECAN (NHDF) Protéoglycane héparan +40% sulfate transmembranaire qui permet un ancrage à la JDE COLLAGENE VI (NHDF) Abondant dans le derme +31% papillaire et réticulaire, joue un rôle important dans le maintien de l'intégrité du derme COLLAGENE XVI (NHDF) Le Collagène XVI s'associe aux collagènes de type I et +30% Il essentiellement afin de maintenir l'intégrité de la MEC Exemple 3. Effet des peptides E12, D10, E6 sur la production de Syndécan par le NCTC 2544. Le Syndécan fait partie de la famille de protéoglycanes héparan sulfate ; il est présent dans les cellules à leur surface mais aussi dans la matrice extracellulaire. Le Syndécan possède une action sur l'adhésion cellulaire, la migration et la croissance. Il est impliqué dans la balance entre protéases et anti-protéases lors du processus de réparation tissulaire. Il a été démontré que la synthése de Syndécan diminuait avec l'âge. Les cellules utilisées sont la lignée kératinocytaire NCTC 2544. Les peptides sont testés à des concentrations de 10-5 à 10-8 M. Les peptides sont mis au contact des cellules pendant 72h. La technique utilisée pour ces études fait appel à l'immunofluorescence en microscopie optique ou confocale. L'immunofluorescence permet à la fois une analyse qualitative (photos Annexe I) et un dosage semi-quantitatif. Tableau 3 : production de Syndécan par le NCTC 2544 Peptide Dose % d'activation E12 10-7M + 175% D10 10-5M +95% E6 10-7M +197% Exemple 4. Effet des peptides E12, E6, E7 sur la production de Pro-collagène I dans des fibroblastes de derme humain normaux. Le principe de ce test repose sur la synthèse de Pro-collagène I induite par les peptides dans des fibroblastes isolés d'un derme humain. Les peptides sont testés à des concentrations de 10-6 à 10-9 M. Les peptides sont mis au contact des cellules pendant 24h. La quantification est effectuée par dosage ELISA. Tableau 4 : production de Pro-collagène I dans des fibroblastes de derme humain normaux Peptide Dose % d'activation E7 10-9M + 42% E6 10-7M +18% 10-9 M +12% D10 10-9M +14% Exemple 5. Effet du peptide E3 sur la production de fibronectine dans des fibroblastes de derme humain normaux Le principe de ce test repose sur la synthèse de fibronectine induite par le peptide dans des fibroblastes isolés d'un derme humain normal. Le peptide a été testé à des concentrations de 10-8M à 10-9M. Le peptide est mis au contact des cellules pendant 24h. Tableau 5 : production de fibronectine dans des fibroblastes de derme humain normaux Peptide Dose % d'activation E3 10-8M 74% 10-9M 52% REVENDICATIONS1. Peptides de formule (I): A-Lys-X-His-Y-Z (I) dans lesquels : A représente un hydrogène, un groupement lipoyle, un alkyle en Cl à C18 linéaire ou ramifié, éventuellement substitué par un groupement aryle, ou un acyle en C2 à C19 linéaire ou ramifié, éventuellement substitué par un groupement aryle, X représente un acide aminé condensé choisi parmi la glycine, l'acide 4aminobutyrique et l'alanine, Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine, la lysine ou l'acide 2,3-diamino-propionique, Z représente un -OH ou un -NH2, ou leurs sels d'acides organiques ou inorganiques. 2. Peptides selon la revendication 1, caractérisés en ce que le groupement A représente un atome d'hydrogène, un groupement acétyle, palmitoyle, lipoyle, et/ou 4-phénylbutyle. 3. Peptides selon la revendication 1 ou 2, caractérisés en ce que le groupement X représente un acide aminé condensé choisi parmi la glycine, l'acide 4- aminobutyrique ou l'alanine sous forme béta. 4. Peptides selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisés en ce que le groupement Y représente un acide aminé condensé choisi parmi la glutamine L, la lysine L, et l'acide 2, 3-diamino-propionique DL ou L. 5. Peptides selon l'une quelconque des revendications 1 à 4, caractérisés en ce que le groupement Z représente -NH2. 6. Peptides selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisés en ce que les sels d'acides organiques ou inorganiques sont choisis parmi les sels d'acideacétique, d'acide citrique, d'acide lactique, d'acide mandélique, d'acide phosphorique, d'acide chlorhydrique et d'acide trifluoroacétique. 7. Peptides selon l'une quelconque des revendications 1 à 6, caractérisés en ce que lesdits peptides sont choisis parmi : Acétyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Pa Imitoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, H-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Acétyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Pa Imitoyl-Lys-(4-a minobutyryI)-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, H-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Acétyl-Lys-Gly-His-Gln-N H2, Palmitoyl-Lys-Gly-His-Gln-N H2, H-Lys-Gly-His-Gln-N H2, Acétyl-Lys-Gly-His-(2, 3-diamino-propionyI)-NH2. 8. Peptides selon la revendication 7, caractérisé en ce que lesdits peptides sont choisis parmi : Pa Imitoyl-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(béta)Ala-His-Lys-N H2, Lipoyl-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, (4-phénylbutyI)-Lys-(4-aminobutyry1)-His-Lys-N H2, Palmitoyl-Lys-Gly-His-Gln-N H2, Acétyl-Lys-Gly-His-(2, 3-diamino-propionyI)-NH2. 9. Peptides de formule (I) selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisés en ce que lesdits peptides sont en outre vectorisés, préférentiellement dans un véhicule tel que des liposomes ou des ionosomes. 10. Procédé de synthèse des peptides de formule (I) selon l'une quelconque des revendications 1 à 9, par une technique de synthèse en phase liquide et/ou sur support solide. 11. Utilisation de peptides de formule (I) selon l'une quelconque des revendications 1 à 7 en tant qu'agents cosmétiques pour lutter contre le vieillissement intrinsèque de la peau, préférentiellement en tant qu'agents stimulant la production de collagène I, VI, XVI, XVII, syndécan, perlécan et/ou fibronectine. 12. Composition pour une administration par voie topique caractérisée en ce qu'elle contient au moins un peptide de formule (I) selon l'une quelconque des revendications 1 à 9. 13. Composition selon la revendication 12, caractérisé en ce qu'il s'agit d'une composition cosmétique ou dermatologique. 14. Composition selon la revendication 12 ou 13, caractérisé en ce que les peptides de formule (I) sont présents dans la composition entre 0,01% à 1% en poids, de préférence entre 0,02% et 0,1% en poids. 15. Composition selon l'une quelconque des revendications 12 à 14, caractérisée en ce qu'elle se présente sous forme d'émulsion, de gel aqueux, de solution eau/butylène glycol, de solution eau/glycérine et/ou de solution eau/éthanol. 20 16. Composition selon l'une quelconque des revendications 12 à 15, caractérisée en ce qu'elle comprend au moins un autre actif cosmétique ou dermatologique, préférentiellement agissant en tant que filtre solaire, agent hydratant, relipidant, antioxydant, apaisant, antibactérien, et/ou agissant sur le 25 renforcement de la matrice extracellulaire. 17. Kit antivieillissement caractérisé en ce qu'il contient au moins un élément comprenant au moins un peptide selon l'une quelconque des revendications 1 à 9.