FR 2882762 A1 20060908 FR 0502223 A 20050304 La présente invention a trait à un procédé de glycosylation de la mangiférine, permettant d'améliorer la solubilité de ce composé, en particulier dans l'eau. La mangiférine (nommé aussi aphloïol) est une xanthone glycosylée, plus précisément une C-glucoside de la tétrahydroxy-1,3,6,7 xanthone répondant à la formule (I) ci-dessous: Formule (I) Cette molécule est naturellement présente dans un certain nombre de plantes, et elle peut notamment être extraite de l'écorce des arbres de la famille Mangifera indica. Pour des raisons écologiques, il est préférable de l'extraire à partir des feuilles, ce qui permet de préserver les arbres. Pour plus de détails à ce sujet, on pourra notamment se reporter à la demande de brevet WO 96/16632. De façon plus générale, la mangiférine est naturellement présente dans les espèces indiquées dans le tableau suivant: Famille Espèce Fabaceaea Gentianaceae Anacardiaceae Flacourtiaceae Cyclopia sp Gentiana sp Swertia sp Mangifera indica Aphloïa theaeformis Les espèces d'Aphloïa et de Mangifera sont des plantes dont les feuilles sont riches en mangiférine. L'Aphloïa est un arbuste entièrement glabre, de 3 à 4 m de hauteur, originaire de la côte de Madagascar et des îles voisines (Réunion, Maurice, Seychelles, Comores). Le Mangifera, et en particulier Mangifera indica, appartient à la famille des Anacardiacées. Ce genre comprend soixante deux espèces arborescentes dont seize espèces donnent des fruits. L'espèce Mangifera indica L., en particulier, est un Marbre érigé à port plus ou moins étalé de 9 à 30 m de haut, toujours vert. La mangiférine de formule I peut être obtenue, par exemple, par purification de tout ou partie des plantes précitées, selon des procédés d'extraction et de purification usuels, par exemple par extraction par un solvant polaire tel que l'eau, un alcool, ou un mélange de ces solvants, avantageusement suivi d'une purification, notamment par cristallisation. Des procédés de ce type sont décrits, par exemple, dans la demande FR-A-2 486 941. La mangiférine purifiée sèche, se présente sous forme d'aiguilles prismatiques de couleur jaune. Elle ne possède ni odeur, ni saveur. Il est connu notamment de WO 96/16632 que la mangiférine est un principe actif qui présente de multiples avantages, qui peuvent en particulier être mis à profit dans le domaine de la cosmétique. Dans ce cadre, la mangiférine peut être utilisée à différents degrés de pureté, seule ou en mélange. En particulier, la mangiférine est une molécule qui a la propriété d'absorber des radiations dans le domaine de l'ultraviolet, et ce à la fois dans le domaine des UVA et des UVB. Compte tenu de cette propriété remarquable, rare pour les molécules extraites de végétaux, la mangiférine peut par exemple être utilisée à titre de filtre anti-UV particulièrement efficace dans des compositions cosmétiques, en particulier pour protéger la peau contre les rayonnements ultraviolets. De plus, la mangiférine, à base d'un noyau xanthone et d'une unité glycosyle liés par une liaison covalente C-C, est une molécule qui présente une très bonne stabilité. En particulier, cette molécule n'est pas dégradée lorsqu'elle est introduite en milieu aqueux, ni lorsqu'elle est associée à la plupart des ingrédients usuels des formulations cosmétiques. De plus, elle présente une bonne stabilité thermique, ce qui permet, entre autres, d'envisager son incorporation dans des formulations où unie étape de chauffage est requise. En outre, elle peut subir des irradiations par de fortes intensités lumineuses sans être dégradée. Par ailleurs, il a plus récemment été mis en évidence que la mangiférine active l'expression des protéines de stress cellulaire (protéines HSP, pour "heat shock proteins") et inhibe l'expression des métalloprotéases matricielles, améliorant ainsi la réponse cellulaire face à un stress thermique. A ce sujet, on pourra notamment se reporter à la demande FR 04 11227. Toutefois, en marge de ces différents avantages, la mangiférine présente l'inconvénient d'être très peu soluble dans la plupart des solvants utilisés en cosmétique, et en particulier dans l'eau. Ainsi, la solubilité de la mangiférine dans l'eau ne dépasse pas 400 mg/L (soit 0, 04% en masse), et elle est également très faible dans la plupart des autres solvants. Le solvant permettant la solubilisation de la mangiférine la plus importante est le propylène glycol, où la solubilité ne dépasse toutefois pas 1,7%. Du fait de cette faible solubilité, la quantité de mangiférine qu'on peut incorporer dans une composition cosmétique est donc limitée. Un but de la présente invention est de modifier la structure de la mangiférine de façon à améliorer sa solubilité dans l'eau, et avantageusement dans les autres solvants utilisés en cosmétique, en particulier les solvants polaires. Dans ce cadre, l'invention vise à fournir une modification de la molécule de mangiférine qui augmenterait sa solubilité, de préférence sans altérer de manière substantielle ses propriétés cosmétiques avantageuses, et avantageusement en maintenant son activité biologique initiale, à savoir notamment l'activation de l'expression des HSP et l'inhibition de l'expression des métalloprotéases matricielles. A cet effet, la présente invention a pour objet un procédé de glycosylation de mangiférine par biocatalyse, comprenant une étape (A) de mise en contact de la mangiférine avec une enzyme glycosyltransférase, en particulier une dextrane sucrase (DS), en présence d'un sucre donneur. La mangiférine utilisée comme produit de départ peut être de toute origine, et est de préférence extraite de feuilles de Mangifera indica ou d'Aphloïa. Les glycosyltransférases utilisées dans l'étape (A) sont des enzymes de type connu, qui permettent classiquement de catalyser des réactions entre un sucre donneur et un substrat accepteur, selon le bilan schématique suivant (en désignant le sucre donneur par glycosyl [S]) : [Accepteur] + glycosyl [S] [Accepteur] glycosyl + [S] Des glycosyltransférases d'intérêt sont ainsi les dextrane sucrase, qui sont des enzymes bien connues. Pour plus de détails les concernant, on pourra se reporter à l'article de Remaud et al., dans Carbohydrate Chemistry (1992) Vol 11(3), 359-378. En général, la nature du sucre donneur utilisable dans ce cadre dépend de la glycosyltransférase utilisée, et elle détermine la nature des groupements glycosyle transférés. Les inventeurs ont maintenant mis en évidence que la réaction de glycosylation enzymatique par une glycosyltransférase en présence d'un sucre donneur s'avère particulièrement intéressante pour greffer des groupements glycosylés sur la mangiférine. Dans ce cadre, la réaction permet d'obtenir un dérivé glycosylé de la mangiférine, plus polaire que la mangiférine initiale, et donc plus soluble dans l'eau. Au sens de la présente description, on entend par "glycosylation" une modification d'un composé chimique permettant de greffer un ou plusieurs groupements glycosylés sur ce composé chimique. Le ou les groupements glycosylés greffés sur la mangiférine selon le procédé de l'invention peuvent par exemple être des groupements glucosyle, à savoir des radicaux répondant à la formule (Il) suivante: HO HO HO K HO Formule (Il) Dans le cas le plus général, le procédé de l'invention présente, entre autres avantages, celui de pouvoir être conduit en milieu aqueux, ce qui est intéressant notamment d'un point de vue écologique et sécuritaire. De plus, la réaction utilisée, de type hémi-synthèse enzymatique, permet de cibler le site de réaction de façon spécifique et permet d'éviter des réactions secondaires. La voie biotechnologique permet de conduire la réaction dans des conditions plus douces que les réactions chimiques classiques. Outre ces différents avantages, l'étape (A) se révèle encore plus avantageuse lorsqu'elle est conduite en mettant en contact la mangiférine avec une dextrane sucrase à titre de glycosyltransférase, et en présence de saccharose à titre de sucre donneur. Les inventeurs ont en effet mis en évidence que, de façon surprenante, dans le cas spécifique de la mise en oeuvre du couple (dextrane sucrase/saccharose), l'étape (A) conduit essentiellement à la formation d'un seul produit de glycosylation, qui apparaît sous la forme d'un pic unique en chromatographie. En particulier dans le cas de l'utilisation d'une dextrane sucrase issue de la souche NRRL B512F de Leuconostoc mesenteroïdes, la réaction (A) permet d'obtenir un dérivé glucosylé de mangiférine composé d'une molécule de mangiférine sur laquelle une seule unité glucosyle s'est liée, formant ainsi la 1,3,6,7-tetrahydroxy xanthone-2-C-3-D-glucopyranosyl-(1+6)-3-D-glucopyranoside de formule (III) suivante: HO, HO O OH HO OH OH OH Formule (III) La mono-glucosylation obtenue dans ce cadre est particulièrement inattendue, dans la mesure où il est connu que l'utilisation d'enzymes glycosyltransférase conduit le plus souvent à des polyglycosylations. Un autre aspect intéressant à noter est que le composé de formule (III) présente le même spectre ultraviolet que la mangiférine (I) initiale, et donc la même absorption des rayonnements UV. Bien que la suite de la description soit donnée surtout en référence à l'utilisation du couple spécifique dextrane sucrase/saccharose précité, il est entendu qu'elle ne se limite pas à ce couple particulier, et que l'utilisation d'autres couples glycosyltransférase/sucre donneur est comprise dans la présente invention. Dans le cas le plus général, quelle que soit la nature de l'enzyme de type glycosyltransférase mise en oeuvre, la concentration en enzyme utilisée reste en général inférieure à 5 U/mL, voire inférieure à 4 U/mL, et elle est ainsi typiquement comprise entre 0,5 et 5 U/mL., par exemple entre 1 et 3 U par mL. Par ailleurs, le rapport enzyme/mangiférine dans l'étape (A) reste en général inférieur ou égal à 10000 u par gramme de mangiférine, et ce rapport est typiquement compris entre 1000 et 10000 U par gramme, par exemple entre 2000 et 8000 U par gramme. Une unité enzymatique ("U") désigne ici la quantité d'enzyme permettant la transformation d'une millimole de substrat de référence par minute. La dextrane sucrase préférentiellement utilisée à titre de glycosyltransférase dans le procédé de l'invention est une enzyme bien connue (désigné aussi parfois sous le nom de sucrose: 1,6-a-D-glucosyl transférase) qui catalyse la formation de dextrane à partir d'accepteurs sucrés de type maltose, isomaltose, isomaltotriose ou glucose en présence de saccharose à titre de sucre donneur. Dans le cas où une dextrane sucrase est utilisée dans l'étape (A), on peut utiliser par exemple une enzyme produite par Leuconostoc mesenteroïdes, par exemple l'une des souches suivantes: - Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-1299; ou - Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-512F. Ainsi, on peut par exemple avantageusement utiliser dans l'étape (A) la dextrane sucrase (DS) commercialisée par la société Sigma (DS lyophilisée issue de souches Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-1299) ou bien celles commercialisées par le CRITT Bio-industrie (Midi Pyrénées) de Toulouse (DS lyophilisée issue de souches Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-512F ou DS issue de souches Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-512F disponibles en suspension en milieu aqueux. Dans le cadre de la mise en oeuvre spécifique du couple spécifique dextrane sucrase / saccharose, le rapport massique mangiférine/saccharose est avantageusement inférieur ou égal à 0,5, ce rapport étant de préférence inférieur ou égal à 0,3, et plus préférentiellement inférieur ou égal à 0,1. Par ailleurs, il est en général préférable que ce rapport massique reste supérieur ou égal à 0,001. Ainsi, pour permettre une glycosylation optimale, ce rapport est avantageusement compris entre 0, 001 et 0,3, de préférence entre 0,003 et 0,1, par exemple entre 0,005 et 0,05, et il est typiquement de l'ordre de 0,01. Le milieu de l'étape (A) a avantageusement une concentration en saccharose comprise entre 5 et 75 g/L, de préférence entre 10 et 50 g/L. Quelle que soit la nature de l'enzyme et du sucre accepteur utilisé, l'étape (A) est avantageusement conduite dans un milieu aqueux. L'étape (A) est avantageusement conduite à un pH compris entre 4 et 6, ce pH étant avantageusement compris entre 4,5 et 5,5, et typiquement de l'ordre de 5,2 lorsque l'enzyme utilisée est la dextrane sucrase. De préférence, le milieu a un pH tamponné, par exemple obtenu par addition d'un composé tel que l'acétate d'ammonium. De préférence, l'étape (A) est conduite dans un milieu aqueux contenant au moins 0,1 g/L, et plus préférentiellement au moins 0,2 g/L de mangiférine. Typiquement, le milieu de l'étape (A) est un milieu aqueux contenant entre 0,3 et 0,5 g/L de mangiférine. Selon un mode de réalisation particulièrement avantageux, le milieu de l'étape (A) est un milieu aqueux saturé en mangiférine, qui contient de l'ordre de 0,4 g/L de mangiférine à l'état dissous. Selon ce mode de réalisation particulier, une variante intéressante consiste à conduire l'étape (A) en utilisant un milieu aqueux dans lequel on a introduit un excès de mangiférine, dont une partie est initialement à l'état non solubilisé. Dans ce cas, au fur et à mesure de la glycosylation de la mangiférine présente en solution, une partie de la mangiférine initialement non solubilisée passe en solution où elle est susceptible d'être glycosylée à son tour. A cet effet, le milieu de l'étape (A) est avantageusement maintenu sous une forte agitation. Cette variante particulière permet d'obtenir une concentration plus importante en dérivé glycosylé de mangiférine à l'issue de l'étape (A). Dans l'étape (A), l'enzyme utilisée peut être libre dans le milieu, ou bien, alternativement, immobilisée. La réaction peut également se faire selon un mode batch ou selon un mode continu, la mangiférine étant dans ce dernier cas ajoutée au fur et à mesure de sa bio-transformation. Selon un mode de réalisation particulier, l'enzyme utilisée dans l'étape (A) peut être immobilisée sur un support ou bien dans une phase insoluble, par liaison chimique ou interaction physique. L'utilisation de telles enzymes immobilisées permet une récupération plus aisée que pour les enzymes solubles. Les enzymes immobilisées se révèlent en particulier intéressantes dans le cadre de procédés conduits en continu. Lorsqu'on utilise de telles enzymes immobilisées, la réaction de glycosylation de l'étape (A) ne nécessite pas d'être arrêtée par chauffage, et l'étape (B) précitée se retrouve facilitée. Dans le cadre de cette variante particulière, l'enzyme peut être: - immobilisée par rétention physique, par exemple incluse dans un gel, ou confinée par micro-encapsulation; ou immobilisée par une liaison chimique, par exemple par fixation sur un support (liaison covalente ou liaison faible), ou bien par réticulation au sein d'un réseau mettant en oeuvre des liaisons covalentes intermoléculaires. Dans le cas le plus général, l'étape (A) est avantageusement conduite à une température comprise entre 15 et 40 C, cette température étant de préférence supérieure ou égale à 25 C pour obtenir une activation optimale de l'enzyme. Typiquement, la température de mise en oeuvre de l'étape (A) est comprise entre 25 et 35 C, de préférence de l'ordre de 30 C. La durée de la réaction est avantageusement typiquement comprise entre 4 et 8 heures, avantageusement entre 5 et 8 heures, par exemple entre 6 et 7 heures. Selon un mode de réalisation particulièrement intéressant, l'étape (A) consiste à faire réagir, à une température comprise entre 25 et 35 C, un mélange comprenant initialement, dans un milieu aqueux de pH compris entre 4,5 et 5,5: - 0,4 g/L de mangiférine à l'état solubilisé, avec éventuellement de la mangiférine à l'état non solubilisé ; - 10 à 50 g/L, et de préférence 30 à 50 g/L, de saccharose; et - 1 à 4 U de glycosyltransférase, de préférence de 2 à 3,5 U, par mL de milieu. 2882762 io Quel que soit son mode exact de mise en oeuvre, la réaction de glycosylation de l'étape (A) peut être arrêtée par chauffage du milieu, par exemple à une température de l'ordre de 80 C, ce qui désactive l'enzyme. La solution obtenue à ce stade peut, dans certains cas, être utilisée en tant que telle à titre de principe actif dans des compositions cosmétiques. Avantageusement, l'étape (A) est suivie par une étape (B) d'élimination de l'enzyme et des sucres n'ayant pas réagi, de façon à obtenir un milieu contenant un mélange de mangiférine n'ayant pas réagi et de dérivés glycosylés de mangiférine. Cette étape (B) peut être réalisée en précipitant l'enzyme et les sucres n'ayant pas réagi, par exemple par addition d'alcool (l'éthanol par exemple), puis en éliminant le précipité obtenu, par exemple par filtration, ou, avantageusement, par centrifugation. Le mélange obtenu à l'issue de l'étape (B) peut, dans certains cas, être utilisé en tant que tel à titre de principe actif dans une composition cosmétique. Compte tenu de la présence de dérivés glycosylés, ce mélange présente, globalement, une sollubilité dans l'eau supérieure à celle de la mangiférine. Dans le cas où l'étape (A) conduit à l'obtention d'un unique dérivé glycosylé de mangiférine bien défini, en particulier la 1,3,6,7tétrahydroxy xanthone-2-C-3-D-glucopyranosyl-(1-6)-R-D-glucopyranoside de formule (III) obtenue lorsqu'on utilise une dextrane sucrase à titre d'enzyme de type glycosyltransférase et le saccharose à titre de sucre donneur, le procédé de l'invention comprend avantageusement, suite à l'étape (B) précitée, une étape (C) d'isolation du dérivé glycosylé. Cette étape (C) comprend en général: (i) le cas échéant, une étape (Cl) d'élimination de l'alcool ajouté lors de l'étape (B) et de concentration de la solution obtenue, cette étape (Cl) étant par exemple effectuée par évaporation au rotavapor; (ii) de préférence, une étape (C2) de purification, qui peut être effectuée par exemple par chromatographie. Le milieu obtenu à l'issue de l'étape (Cl) précitée peut être utilisé, dans certains cas, en tant que tel, à titre de principe actif dans une composition cosmétique. il est à noter que le dérivé glucosylé de mangiférine contenu dans le milieu a une solubilité dans l'eau supérieure à celle de la mangiférine et qu'on peut donc obtenir dans ce cadre des solutions de concentration importante. Le procédé de la présente invention permet en particulier d'obtenir la 1, 3,6,7-tétrahydroxy xanthone-2-C-(i-D-glucopyranosyl-(1 >6)-(3-Dglucopyranoside de formule (III) à partir de la rnangiférine. Le procédé de l'invention comprend alors les étapes suivantes: (A) mettre en contact de la mangiférine avec une dextrane sucrase, en présence de saccharose, avantageusement dans les conditions préférentielles précitées (B) éliminer l'enzyme et les sucres n'ayant pas réagi, par exemple par précipitation et filtration ou centrifugation, dans les conditions précitées, ce par quoi on obtient un milieu contenant un mélange de mangiférine et de 1,3,6,7-tétrahydroxy xanthone-2-C-R-D-glucopyranosyl-(1 >6)-(3-D-glucopyranoside de formule (III) ; et (C) séparer la 1,3,6,7tétrahydroxy xanthone-2-C-(3-D-glucopyranosyl-(1->6) -(3-Dglucopyranoside de formule (III) du mélange, par exemple par chromatographie, de préférence en mettant en oeuvre les étapes (C1) et (C2) précitées. L'étape (A) permet dans ce cadre d'obtenir des rendements de l'ordre de 20% à 30%. Selon un mode de réalisation particulier, la mangiférine peut être utilisée dans l'étape (A) sous forme d'un extrait de manguier ou d'Aphloïa partiellement ou très peu purifié. Dans ce cas, l'enzyme est directement introduite dans l'extrait avec le sucre donneur. Une fois la réaction terminée, le mélange réactionnel obtenu, qui contient le dérivé glucosylé de mangiférine, peut être utilisé en tant que tel, à titre de principe actif dans une composition cosmétique. Alternativement, la mangiférine glycosylée obtenue peut être isolée du mélange réactionnel, par exemple par chromatographie. Différents aspects et avantages de l'invention ressortiront encore des exemples illustratifs ci-après, où ont été réalisées différentes réactions de glycosylation de mangiférine par le procédé de biocatalyse de l'invention, en utilisant une dextrane sucrase issue de souches Leuconostoc mesenteroïdes à titre de glycosyltransférase, et le saccharose à titre de sucre donneur. EXEMPLE 1: Glycosylations de Mangiférine par la Dextrane Sucrase de souches Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-1299 en présence de saccharose. Dans 100 mL d'un tampon aqueux d'acétate d'ammonium à 20 mM portée à 30 C, on a introduit, sous une agitation de 400 tours par minute: 0,04 g de Mangiférine (Mangiférine de pureté égale à 95,6%, obtenue à partir de feuilles de Mangifera indica, selon le procédé du brevet US 5,824,320) ; 4 g de saccharose (Sigma) ; et mL de dextrane sucrase en suspension dans l'eau. La dextrane sucrase utilisée dans cet exemple est la dextrane sucrase de souche Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B-1299 commercialisée par le CRITT sous forme liquide (à 7.7 U/mL). Le milieu a été homogénéisé, puis laissé sous agitation à 400 tours par minutes à 30 C, pendant 6 heures et 30 minutes. A l'issue de cette réaction, on a chauffé le milieu réactionnel à 80 C pendant 40 minutes, pour désactiver l'enzyme et arrêter la réaction. Au milieu obtenu, on a ajouté 70 ml d'éthanol, de façon à précipiter l'enzyme et les sucres présents. On a éliminé le précipité formé par centrifugation, et le surnageant a été concentré au rotavapor. Une partie du surnageant a alors été analysée par chromatographie liquide haute pression (MERCK HITASHI LACHROM munie d'un détecteur UV à barrette d'iode) phase inverse à l'aide d'une colonne ODS (LiChroCart LiChroSpher YMC RPC 18, 250x4mm, 5pm (AIT)). La phase mobile était constituée d'un gradient d'eau ultra pure acidifiée à pH 2,10 à l'aide d'acide orthophosphorique à un débit de 1 mI/min (Volume d'injection: 20 pL; longueur d'onde de détection: 310nm). Le chromatogramme obtenu fait apparaître le pic caractéristique de la mangiférine (temps de rétention: proche de 20 minutes), associé à un pic unique correspondant au composé issu de la bio-transformation de la mangiférine ayant un temps de rétention plus faible, proche de 12.5 minutes, donc plus polaire. Le rendement de la réaction est de 25%. EXEMPLE 2 Glycosylation de Mangiférine par la Dextrane Sucrase de souches Leuconostoc mesenteroïdes NRRL B512F en présence de saccharose. Dans 100 mL d'un tampon aqueux d'acétate d'ammonium à 20 mM porté à 30 C, on a introduit, sous une agitation de 400 tours par minute: 0,04 g de Mangiférine (Mangiférine de pureté égale à 95,6%); 4 g de saccharose (Sigma) ; et 0,8 g de dextrane sucrase lyophilisée. La dextrane sucrase utilisée dans cet exemple est la dextrane sucrase de souche Leuconostoc mesenteroïdes NRRL. B512F commercialisée par le CRITT, à l'état lyophilisé (50 U/g). Le milieu ainsi obtenu a été homogénéisé et laissé sous agitation à 400 tours par minutes à 30 C, pendant 6 heures et 30 minutes. A l'issue de la réaction, on a chauffé le milieu réactionnel à 80 C pendant 40 minutes, pour désactiver l'enzyme et arrêter la réaction. Au milieu obtenu, on a ajouté 70 ml d'éthanol, de façon à précipiter l'enzyme et les sucres présents. On a éliminé le précipité formé par centrifugation, et on a récupéré le surnageant qui a ensuite été concentré au rotavapor. Une partie du surnageant concentré obtenu a été analysée par chromatographie liquide haute pression (MERCK HITASHI LACHROM munie d'un détecteur UV à barrette d'iode) phase inverse à l'aide d'une colonne ODS (LiChroCart LiChroSpher YMC 100 RPC 18, 250x4mm, 5pm (AIT)). La phase mobile est constituée d'un gradient d'eau ultra pure acidifiée à pH 2,10 à l'aide d'acide orthophosphorique, à un débit de 1 ml/min (Volume d'injection: 20 pL; longueur d'onde de détection: 310nm). Le chromatogramme obtenu fait apparaître ici encore le pic caractéristique de la mangiférine, associé à un pic unique correspondant au composé issu de la glycosylation de la mangiférine ayant un temps de rétention plus faible (proche de 14.3minutes). Le rendement de la réaction estimé est de 28%. Le composé issu de la glycosylation de la mangiférine identifié sur le chromatogramme précédent a alors été isolé (purification par chromatographie, puis lyophilisation). Le produit ainsi isolé a été analysé par RMN du proton et du carbone. Les analyses montrent que le cornposé issu de la glycosylation est de la mangiférine 2-C-p-Dglucopyranosyl-(1- 6)-R-D-glucopyranoside de formule (III). REVENDICATIONS 1. Procédé de glycosylation de mangiférine par biocatalyse, comprenant une étape (A) de mise en contact de la mangiférine avec une enzyme glycosyltransférase, en présence d'un sucre donneur. 2. Procédé selon la revendication 1, où l'étape (A) est conduite en mettant en contact la mangiférine avec une dextrane sucrase à titre d'enzyme glycosyltransférase, en présence de saccharose à titre de sucre donneur. 3. Procédé selon la revendication 2, où la dextrane sucrase utilisée est une enzyme produite par Leuconostoc mesenteroïdes, 4. Procédé selon la revendication 2 ou selon la revendication 3, où la mangiférine utilisée est extraite de feuilles de Mangifera indica ou d'Aphloïa. 5. Procédé selon l'une quelconque des revendications 2 à 4 où, dans l'étape (A), le rapport massique mangiférine/saccharose est compris entre 0,001 et 0,5. 6. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où l'étape (A) est conduite dans un milieu aqueux contenant de 0,3 à 0,5 gIL de mangiférine. 7. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où l'étape (A) est conduite dans un milieu aqueux saturé en mangiférine, contenant initialement de la mangiférine dont une partie est initialement à l'état non solubilisé. 8. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où, dans l'étape (A), la concentration en enzyme est comprise entre 0,5 et 5 U par mL. 9. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où dans l'étape (A), le rapport enzyme/mangiférine est compris entre 1000 et 10 000 U par gramme de mangiférine. 10. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où l'étape (A) consiste à faire réagir à une température comprise entre 25 et 35 C un mélange comprenant initialement, dans un milieu aqueux de pH compris entre 4,5 et 5,5: - 0,4 g/L de mangiférine à l'état solubilisé ; 10 à 50 g/L de saccharose; et - 1 à 4 U de glycosyltransférase par mL de milieu. 11. Procédé selon l'une quelconque des revendications précédentes, où l'étape (A) est suivie par une étape (B) d'élimination de l'enzyme et des sucres n'ayant pas réagi en précipitant l'enzyme et les sucres n'ayant pas réagi, puis en éliminant le précipité obtenu, ce par quoi on obtient un milieu contenant un mélange de mangiférine n'ayant pas réagi et de dérivés glycosylés de mangiférine. 12. Procédé de préparation de la 1,3,6,7-tétrahydroxy xanthone-2-C-(3-Dglucopyranosyl-(1->6)-f3-D-glucopyranoside de formule (III) suivante: HO HO O OH HO OH OH à partir de la mangiférine, comprenant les étapes consistant à : (A) mettre en contact de la mangiférine avec une dextrane sucrase, en présence de saccharose; (B) éliminer l'enzyme et les sucres n'ayant pas réagi, ce par quoi on obtient un milieu contenant un mélange de mangiférine et de 1,3,6,7-tétrahydroxy xanthone-2-C-3-D-glucopyranosyl-(1 - 6)-(3-D-glucopyranoside et (C) séparer la 1,3,6,7-tétrahydroxy xanthone2-C-f3-D-glucopyranosyl-(1 >6)-[3-D-glucopyranoside du mélange.