FR 2881830 A1 20060811 FR 0550387 A 20050209 DOMAINE DE L'INVENTION La présente invention se rapporte à des compositions pharmaceutiques destinées au traitement du cancer de la prostate et à des procédés de détection et d'évaluation de l'agressivité d'un cancer de la prostate, in vitro. ART ANTERIEUR Actuellement, le cancer de la prostate est le cancer le plus fréquent chez les hommes de plus de 50 ans [Cuzin et al. (1998), Grosclaude P. et al. (1997), et IARC Publication (1992)]. En raison de l'augmentation de l'espérance de vie, le nombre de cancer de la prostate diagnostiqué est en augmentation, et est de l'ordre de 30.000 nouveaux cas par an en France, et cause la mort de 10.000 personnes par an en moyenne. Le développement du cancer de la prostate est dû à la prolifération des cellules cancéreuses et à la diminution du processus d'apoptose physiologique sous la dépendance des androgènes. Au cours du temps le cancer de la prostate évolue. On observe d'abord une prolifération des cellules cancéreurses, ensuite associée à une extension métastatique suivie progressivement de l'apparition d'une résistance aux traitements des composés antiandrogéniques. Cette évolution a conduit à classer les cancers de la prostate en trois stades successifs, pour lesquels des traitements spécifiques ont été mis au point. On distingue d'abord, le stade localisé pour lequel le cancer peut être traité par une exérèse chirurgicale ou une irradiation in situ avec ou sans l'adjonction de traitement antiandrogène. On distingue ensuite le stade avancé métastatique pour lequel le cancer est traité par castration et/ou traitement antiandrogénique, c'est à dire un traitement visant à diminuer l'action biologique des androgènes et enfin le stade d'échappement à la castration ou aux traitements anti-androgéniques pour lequel le cancer est traité par chimiothérapie et soins palliatifs. Le traitement par des composés antiandrogéniques ou d'une manière plus large, par privation d'androgènes est un traitement conventionnel pour traiter le cancer de la prostate, visant à diminuer l'action biologique des androgènes. Il s'agit par exemple de diminuer le taux de testostérone circulante par castration chirurgicale ou médicale; en utilisant des médicaments compétiteurs des androgènes pour le récepteur des androgènes, ou encore des médicaments inhibiteurs des enzymes de la synthèse des androgènes. Cependant, bien que ces traitements offrent une rémission et une suppression des tumeurs dans la plupart des cas, ils ne sont pas dénués d'effets secondaires. En effet, ces composés ont en commun une toxicité hépatique nécessitant une surveillance étroite des patients. De plus, les effets thérapeutiques des antiandrogènes sont seulement temporaires. Les cancers de la prostate perdent leur sensibilité à de tels traitements au cours du temps et leur développement devient indépendant des androgènes. En d'autres termes, des clones de cellules résistantes aux traitements anti-androgéniques apparaissent au sein des tumeurs et se développent au cours du temps. Les mécanismes moléculaires d'échappement aux traitements antiandrogéniques font l'objet de nombreuses études mais sont encore mal connus. Certaines modifications au cours du développement du cancer ont été mises en évidence, comme des mutations des gènes de récepteurs androgènes. De plus, certains facteurs comme l'IGF ou le KGF et des facteurs de croissance épithéliaux tels que EGF ont un rôle dans l'activation des récepteurs aux androgènes en l'absence d'androgènes. Enfin, des signaux intracellulaires impliqués dans le contrôle de la prolifération ou de la résistance à l'apoptose, comme AKT ou MAPK, sont généralement surexprimés dans les cancers de la prostate échappant aux traitements antiandrogéniques. En raison de la prévalence des cancers de la prostate, et en particulier des cancers qui évoluent vers la résistance aux traitements antiandrogéniques mentionés ci-dessus, et des inconvénients de ces traitements existants, il existe un besoin pour de nouveaux composés thérapeutiques, destinés au traitement du cancer de la prostate. En particulier, il existe un besoin pour de nouveaux composés thérapeutiques capables de traiter des cancers de la prostate même lorsque ceux-ci sont résistant aux traitements par des composés antiandrogéniques. Ce besoin est d'autant plus important que la gravité des cancers de la prostate, c'est-à-dire le temps de survie après le diagnostic, est proportionnel à l'importance du contingent cellulaire résistant au traitement hormonal au sein de la tumeur lors du diagnostic. Le cancer de la prostate est diagnostiqué sur des critères anatomo-35 pathologiques habituellement obtenus à partir de biopsies de la prostate indiquées suite à une élévation du taux sanguin de PSA (Prostate Specific Antigen). Le PSA est une protéine sécrétée normalement par la prostate non cancéreuse, dont le taux s'élève lorsqu'il existe une pathologie prostatique inflammatoire ou tumorale bénigne ou maligne (cancer). Le PSA n'étant pas spécifique du cancer de la prostate, il existe donc également un besoin pour de nouveaux procédés de détection du cancer de la prostate, qui puissent fournir une alternative ou un complément au test de détection du PSA. SOMMAIRE DE L'INVENTION L'invention a pour objet une composition pharmaceutique comprenant un composé capable de réguler négativement l'expression de la protéine BCAR1, en association avec au moins un excipient pharmaceutiquement acceptable. L'invention a également pour objet un procédé de détection in vitro, de la présence d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant une étape de détection qualitative ou quantitative de la concentration de la protéine BCAR-1, dans un échantillon provenant dudit patient. L'invention concerne également un procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, et (ii) comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoins. L'invention concerne aussi l'utilisation d'un composé capable de réguler négativement ou de supprimer l'expression de la protéine BCAR-1, pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter le cancer de la prostate. DESCRIPTION DES FIGURES: Figure 1: coupe histologique de prostate non cancéreuse. Pour étudier l'expression du gène bcar-1, une coupe histologique de prostate non cancéreuse a été réalisée et la présence de la protéine BCAR1, a été révélée avec un anticorps anti-BCAR-1 monoclonal de souris dirigé contre la protéine humaine p130 CAS. Au niveau de la couche basale des glandes, on constate une expression normale de BCAR-1 dans les cellules épithéliales prostatiques non cancéreuses androgéno-indépendantes, et Au niveau de la couche sécrétoire, on constate une absence d'expression BCAR-1 dans les cellules épithéliales prostatiques non cancéreuses androgénodépendantes des mêmes glandes. Figure 2: coupe histologique d'un cancer de la prostate peu agressif. Une coupe histologique de prostate cancéreuse a été réalisée et révélée avec l'anticorps anti-BCAR-1 monoclonal de souris décrit ci-dessus. On constate une faible expression de BCAR-1 dans les cancers de la prostate peu agressifs (moins de 10% des cellules tumorales expriment la protéine BCAR-1), dont le grade de gleason est égal à 2 ou 3 (cancers bien différenciés) Figure 3: coupe histologique de cancer de la prostate agressif Une coupe histologique de prostate cancéreuse a été réalisée et révélée avec l'anticorps anti-BCAR-1 monoclonal de souris décrit cidessus. On constate une forte expression de BCAR -1 dans les cancers de la prostate agressifs, dont le grade de gleason est égal à 4 ou 5 (cancers peu différenciés) Figure 4: coupe histologique de cancer de la prostate résistant au traitement antiandrogénique. Une coupe histologique de prostate cancéreuse, résistante au traitement antiandrogénique a été réalisée et révélée avec l'anticorps anti-BCAR-1 monoclonal de souris décrit ci-dessus. On constate une forte expression de BCAR-1. DESCRIPTION DETAILLEE DE L'INVENTION L'invention fournit de nouvelles compositions pharmaceutiques destinées au traitement du cancer de la prostate, ainsi que des procédés de détection, et d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate. Compositions pharmaceutiques selon l'invention Historiquement, la protéine BCAR-1, (Breast Cancer Antiestrogen Resistance-1), a été associée à la résistance des cancers du sein aux antiestrogènes. (Dorssers, et al 2001, Dorssers, et al 2004). De manière tout à fait surprenante, les inventeurs ont découvert que cette protéine est présente dans des échantillons issus de cancers de la prostate, et non présente dans des échantillons de cellules prostatiques saines. On a donc découvert selon l'invention que la protéine BCAR-1 est un marqueur du cancer de la prostate. il a également été montré selon l'invention, que l'expression de la protéine BCAR1, dans les cancers de la prostate, est associée, de manière surprenante, à la résistance de ces cancers aux antiandrogènes incluant, par exemple les oestrogènes. En effet, la présence de la protéine BCAR-1, a été détectée par les inventeurs dans des coupes histologiques de cancer de la prostate, (Figures 2, 3 et 4) alors que cette protéine n'est pas détectée dans des coupes histologiques de cellules prostatiques non cancéreuses (Figure 1). Les inventeurs ont également montré que l'expression du gène bcar-1 est plus faible dans des échantillons provenant de cellules cancéreuses peu agressives que dans des échantillons provenant de cellules cancéreuses agressives (Figures 2, 3, et 4). De manière classique, l'agressivité d'un cancer peut être quantifiée selon la classification de Gleason en fonction de l'état physiologique du cancer de la prostate. La classification de Gleason est fondée sur le degré de différenciation de la tumeur, notée du grade 1 à 5, comme cela est représenté dans le tableau 1. Le score de Gleason, compris entre 2 et 10, est la somme des deux grades les plus fréquemment représentés dans la tumeur analysée. Le grade et le score de Gleason permettent de mesurer aisément l'agressivité d'un cancer. A titre d'exemple, les inventeurs ont montré que la protéine BCAR-1 est fortement exprimée dans les cancers agressifs dont le grade de Gleason est égal à 4 ou 5, et plus faiblement exprimée dans les cancers non agressifs dont le grade de Gleason est égal à 2 ou 3. (voir la partie Exemples : tableaux 2 et 4) Les inventeurs ont par conséquent montré qu'il existe d'une part une corrélation entre l'expression cellulaire anormale de la protéine BCAR-1 et le développement du cancer de la prostate, et d'autre part une corrélation entre l'expression d'un taux élevé de protéine BCAR--1, ou d'un nombre élevé de cellules exprimant la protéine BCAR-1 et l'agressivité d'un cancer de la prostate. L ( expression cellulaire anormale , désigne une expression tissulaire, par exemple au contact de la lumière des glandes prostatiques, ou une expression anatomique, par exemple dans les ganglions lymphatiques ou dans le sang, où la protéine BCAr-1 ne s'exprime pas habituellement, chez un patient ne présentant pas de cancer de la prostate. L'invention a donc pour objet une composition pharmaceutique comprenant un composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1, en association avec au moins un excipient pharmaceutiquement acceptable. La protéine BCAR-1 selon l'invention est définie comme la protéine codée par l'acide nucléique de séquence SEQ ID N 1, ou par un variant de cet acide nucléique. Par variant d'un acide nucléique, on entend un acide nucléique qui diffère de l'acide nucléique de référence par une ou plusieurs substitutions, additions ou délétions d'un nucléotide, par rapport à l'acide nucléique de référence. Un variant d'un acide nucléique selon l'invention peut être d'origine naturelle, tel qu'un variant allélique qui existe naturellement. Un tel acide nucléique variant peut être également un acide nucléique non naturel obtenu, par exemple par des techniques de mutagenèse. En général, les différences entre l'acide nucléique de référence et l'acide nucléique variant sont réduites de telle sorte que l'acide nucléique de référence et l'acide nucléique variant ont des séquences nucléotidiques très similaires et dans de nombreuses régions identiques. Les variants de BCAR-1 englobent les polypeptides comprenant une séquence d'acides aminés possédant au moins 80%, d'identité en acides aminés avec la protéine BCAR-1 de séquence SEQ ID N 3. Les variants de BCAR-1 englobent les polypeptides comprenant une séquences d'acides aminés ayant au moins 81%, et de préférence au moins 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 97,5%, 98%, 98,3% 98,6%, 99%, 99,6% d'identité en acides aminés avec la protéine BCAR-1 de séquence SEQ ID N 3. Le pourcentage d'identité entre deux séquences d'acides aminés, au sens de la présente invention, est déterminé en comparant les deux séquences alignées de manière optimale, à travers une fenêtre de comparaison. La partie de la séquence d'acides aminés dans la fenêtre de comparaison peut ainsi comprendre des additions ou des délétions (par exemple des gaps ) par rapport à la séquence de référence (qui ne comprend pas ces additions ou ces délétions) de manière à obtenir un alignement optimal entre les deux séquences. Le pourcentage d'identité est calculé en déterminant le nombre de positions auxquelles un acide aminé identique est observé pour les deux séquences comparées, puis en divisant le nombre de positions auxquelles il y a identité entre les deux acides aminés par le nombre total de positions dans la fenêtre de comparaison, puis en multipliant le résultat par cent afin d'obtenir le pourcentage d'identité en acides aminés des deux séquences entre elles. L'alignement optimal des séquences pour la comparaison peut être réalisé de manière informatique à l'aide d'algorithmes connus. De manière tout à fait préférée, le pourcentage d'identité de séquence est déterminé à l'aide du logiciel CLUSTAL W (version 1.82) les paramètres étant fixés comme suit: (1) CPU MODE = ClustalW mp; (2) ALIGNMENT = full ; (3) OUTPUT FORMAT = aln w/numbers ; (4) OUTPUT ORDER = aligned ; (5) COLOR ALIGNMENT = no ; (6) KTUP (word size) = default ; (7) WINDOW LENGTH = default ; (8) SCORE TYPE = percent ; (9) TOPDIAG = default ; (10) PAIRGAP = default ; (11) PHYLOGENETIC TREE/TREE TYPE = none ; (12) MATRIX = default ; (13) GAP OPEN = default ; (14) END GAPS = default ; (15) GAP EXTENSION = default ; (16) GAP DISTANCES = default ; (17) TREE TYPE = cladogram et (18) TREE GRAP DISTANCES = hide . Par le terme expression de la protéine BCAR-1, on entend au sens de la présente invention, la production d'un ARNm, d'un fragment d'ARNm ou la production et/ou la maturation post-traductionelle de la protéine BCAR- 1 ou d'un fragment de cette protéine, codée par le gène bcar-1. Pour plus de clarté, le gène bcar-1 est représenté en lettres minuscules et la protéine BCAR-1 est représentée en lettres majuscules. La régulation négative de l'expression de la protéine BCAR-1, doit être 35 comprise comme une diminution du taux de la protéine BCAR-1 native mature, qui peut résulter de la diminution du taux de transcription du gène bcar-1, d'une modification de la stabilité des ARNm transcrits, d'une modification de la protéine traduite ou encore d'une dégradation accrue de la protéine native. La diminution du taux de la protéine BCAR-1 peut être mesurée en réalisant une détection qualitative ou quantitative de cette protéine sur des échantillons prélevés à intervalles réguliers sur un patient à tester. A titre d'exemple, plusieurs types d'échantillons peuvent être analysés, et par exemple une ou plusieurs cellules de la prostate ou encore un échantillon de sang total ou de sérum d'un patient à tester ou même sur un échantillon d'urine éventuellement recueilli après massage de la prostate d'un patient à tester. Un échantillon peut également être constitué d'une coupe histologique de tissu, comme cela a été réalisé dans les exemples.. La détection qualitative ou quantitative de la concentration de la protéine BCAR-1 peut être réalisée à l'aide d'un anticorps anti-BCAR-1 tel que défini ci-après. La détection de la concentration de la protéine BCAR-1 peut également être déduite en quantifiant l'ARNm codant pour la protéine BCAR-1. A titre d'exemple, une telle quantification peut être réalisée par PCR quantitative ou semi-quantitative en temps réel. Cette technique est fondée sur les mêmes principes que la PCR classique c'est-à-dire dénaturation, hybridation, puis extension. A la différence d'une PCR classique, la PCR quantitative en temps réel utilise une sonde fluorescente qui permet la quantification et la caractérisation de l'amplicon formé en temps réel. Cette technique permet de réaliser une quantification relative des ARNm entre plusieurs échantillons, et par exemple entre des échantillons issus de patients atteints ou non de cancers de la prostate. II est également possible de réaliser une quantification absolue c'est à dire une détermination en nombre de copies par rapport à un témoin. Alternativement, la quantification des ARNm d'intérêt peut être réalisée par une technique de PCR classique par compétition ou encore par la technique dite de Northern Blot connue de l'homme du métier. A titre d'exemple, une telle quantification peut être réalisée par RT-PCR quantitative ou semi-quantitative en temps réel en utilisant les amorces de séquence SEQ ID N 4 et SEQ ID N 5, et une sonde, par exemple une sonde fluorescente, de séquence SEQ ID N 6. En particulier, la quantification des ARN d'intérêt peut être réalisée selon le protocole décrit par de Cremoux et al. (2003). De préférence, le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1 est choisi parmi un anticorps dirigé contre la protéine BCAR- 1, et un acide nucléique interférentiel (siNA). Acides nucléiques interférentiel selon l'invention polynucléotides antisens selon l'invention En particulier, l'acide nucléique interférentiel (siNA) comprend un polynucléotide d'une longueur d'au moins 10 nucléotides qui s'hybride à la séquence d'un acide nucléique de séquence SEQ ID N 1. Un tel acide nucléique peut être nommé polynucléotide antisens. De préférence, l'acide nucléique interférentiel (siNA) comprend un polynucléotide présentant une identité en nucléotides d'au moins 80% avec une séquence complémentaire à la séquence SEQ ID N 1, et de manière préférée au moins 91%, 92%, 93%, 94%, 95%, 96%, 97%, 97,5%, 98%, 98,3% 98, 6%, 99%, 99,6% d'identité en nucléotides avec une séquence complémentaire à la séquence SEQ ID N 1. Le pourcentage d'identité avec la séquence complémentaire à la séquence SEQ ID N 1, du polynucléotide de l'invention utilisé, dépendra des conditions rencontrées lors de l'hybridation, et en particulier, un polynucléotide de forte identité avec la séquence complémentaire à la séquence SEQ ID N 1 sera utilisé si les conditions sont très astringentes. De manière préférée, l'acide nucléique interférentiel selon l'invention 25 comprend un polynucléotide dont la séquence est complémentaire à la séquence d'un acide nucléique de séquence SEQ ID N 1. L'acide nucléique interférentiel selon l'invention pourra également comprendre un polynucléotide dont la séquence est choisie au sein de la séquence SEQ ID N 2, correspondant à l'ADNc du gène bcar-1. De préférence, l'acide nucléique interférentiel (siNA) de l'invention comprend un polynucléotide d'une longueur allant de 10 nucléotides à 50 nucléotides, et de préférence, de 15 nucléotides à 30 nucléotides. Les polynucléotides antisens selon l'invention peuvent être avantageusement thioestérifiés ou 2'O-méthylés ou encore présenter un résidu triéthylèneglycol à leur extrémité 3'. La forme la plus répandue des polynucléotides antisens se présente sous la forme de polydésoxyribonucléotides antisens. Cependant, les polynucléotides antisens selon la présente invention comprennent également des ribozymes, les oligozymes, et des ARN catalytiques courts ou polynucléotides catalytiques qui s'hybrident avec l'acide nucléique cible, de séquence SEQ ID N 1 et modulent son expression. Les polynucléotides selon l'invention peuvent comprendre une ossature modifiée ou des liaisons internucléosidiques non naturelles. Des exemples spécifiques de composés antisens utilisables dans cette invention incluent des polynucléotides contenant une ossature modifiée ou des liaisons internucléosidiques non-naturelles. Ainsi des polynucléotides à ossature modifiée comprennent ceux qui conservent un atome de phosphate dans leur squelette et ceux qui en sont dépourvus. Pour les besoins de la présente invention, des polynucléotides modifiés ne possédant pas d'atome de phosphore dans leur liaison internucléosidique peuvent malgré tout être considérés comme des polynucléotides. L'ossature de ces polynucléotides modifiés peut comprendre par exemple des groupements phosphorothioates, phosphorothioates chiraux, phosphorodithiolates, phosphotriesters, aminoalkylphosphotriesters, méthyl et autres alkyl phosphonates y compris les 3'-alkylène phosphonates, 5'-alkylène phosphonates et phosphonates chiraux, des groupements phosphinates, phosphoramidates y compris 3'amino phosphoramidate et aminoalkylphosphoramidates, thionophosphoramidates, thionoalkylphosphonates, thionoalkylphosphotriesters, sélénophosphates et borophosphates formant des liaisons normales, 3'-5', et leurs analogues formant des liaisons 2'5', ainsi que ceux qui présentent une polarité inversée, c'est-à-dire comprenant au moins une liaison internucléosidique de type 3'-3', 5'-5' ou 2'-2'. La forme de polynucléotide possédant une polarité inversée préférentiellement utilisée est celle dont la première liaison internucléosidique en 3' est de type 3'-3'. Ceci correspond à un seul résidu nucléosidique inversé, qui peut par ailleurs être abasique, c'està-dire dans lequel la base azotée hétérocyclique est manquante ou remplacée par un groupement hydroxyle. Les diverses formes (salines ou acide libre) font partie de l'invention. L'ossature des polynucléotides modifiés dépourvus d'atome de phosphore est préférentiellement formée de courtes chaînes alkyles ou cycloalkyles, y compris leurs dérivés comportant un ou plusieurs hétéroatomes, servant de liaison internucléosidique. Ce type d'ossature peut être à base de liaison morpholino (constituée en partie par le sucre du nucléoside), de siloxane, de formacétyle et thioformacétyle, de méthylène formacétyle et méthylène thioformacétyle, de riboacétyle, d'alcènes, de sulfamates, de sulfonate et sulfonamide, de méthylène imine et méthylène hydrazine, d'amide, et de tout autre groupement comportant divers atomes d'azote, de soufre et d'oxygène ou des groupes méthyle. Pour d'autres analogues de polynucléotides, le sucre et la liaison internucléosidique (c'est-à-dire l'ossature) sont à la fois remplacés dans la structure nucléotidique par de nouveaux groupes. La base azotée hétérocyclique est conservée pour assurer l'hybridation avec l'acide nucléique cible. De tels composés, les PNA (pour Peptide Nucleic Acid), ont montré une excellente capacité d'hybridation. Dans ces composés, le squelette de du polynucléotide est remplacé par une ossature à base d'amide, en particulier par l'aminoéthyl glycine, greffée directement ou indirectement sur les bases azotées. De plus amples renseignements sur ces PNA peuvent être trouvés dans Nielsen et al., Science, 1991, 254, 1497. L'invention concerne en particulier les polynucléotides à ossature phosphorothioate, amide et morpholine, et les oligonucléosides à squelette à hétéroatomes, et plus précisément: -CH2-NH-O-CH2- - CH2-N(CH3) -O-CH2(dénommé squelette méthylène-méthylimino) ou MMI - CH2-O-N(CH3)- CH2- CH2-N(CH3)-N(CH3)-CH2- -O-N(CH3)-CH2-CH2-(dans lequel le pont phosphodiester est: O-P-O-CH2). La modification des polynucléotides peut également porter sur les sucres: les substitutions préférées sont en position 2'(F; dérivés O-, N-ou Salcanes, O-, N- ou S-alcènes ou O-, N- ou S-alcynes de longueur C, à Cl, substitués ou non) en particulier, les dérivés préférés sont: 0-[(CH2) ,, O]m-CH3 O-(CH2),,-O-CH3 O-(CH2),,-NH2 O-(CH2),,-CH3 O-(CH2),,-O-NH2 O(CH2),,-O-N[(CH2)n-CH3]2 où n et m varient de 1 à 10. D'autres modifications de la position 2' incluent les groupes suivants: chaînes aliphatiques substituées ou non de longueur CI à C,o, aryles, aryles-alkyles et alkyles-aryles; -SH, -SCH3, -OCN, -Cl, -Br, -CN, -CF3, OCF3, - SO2CH3, - ONO2, -NO2, -N3, -NH2; silyles substitués; groupement rapporteur , groupement intercaleur; groupement de clivage de l'ARN; groupement pour améliorer les capacités pharmacodynamides d'un oligonucléotide. Les modifications préférées incluent les groupements: 2'méthoxyéthoxy (2'-O-CH2CH2OCH3, également appelé 2'-0-(2- méthoxyéthyl) ou 2'-MOE) (Martin et al., Helv. Chim. Acta, 1995, 78f 486-504) 2'diméthylaminooxyéthoxy (O(CH2)2ON(CH3)2, également appelé 2'-DMAOE. 2'diméthylaminoéthoxyéthoxy (2'-O-CH2OCH2-N(CH2)2, également appelé 2'diméthylaminoéthoxyéthyl ou 2'-DMAEOE). Une autre modification intéressante conduit à la formation de LNA (Locked Nucleic Acids) dans lesquels l'hydroxyle en position 2' est lié au carbone en position 3' ou 4' du sucre, formant alors un sucre à structure bicyclique. Le pontage préféré se fait par un lien méthyle ou éthyle entre l'oxygène 2' et le carbone en 4'. D'autres substitutions préférées en position 2' incluent: -O-CH3 (2'méthoxy) -O-(CH2)3-NH2(2'-aminopropoxy) -CH2-CH = CH2(2'-allyle) -O-CH2CH=CH2 (2'-O-allyle) -F (2'fluoro). Ces modifications en 2' peuvent se présenter en position ribo(bas) ou arabino (haut). Le substituant 2'-fluoro est le préféré en position arabino. Des modifications similaires peuvent être faites sur d'autres positions, en particulier en position 3' du sucre du nucléotide en extrémité 3'terminale ou dans les oligonucléotides à ossature 2'-5', et en position 5' du sucre en extrémité 5'-terminale. Les sucres des oligonucléotides peuvent également être remplacés par des analogues (par exemple un cyclobutyl peut être substitué à un pentofurranyl). Les oligonucléotides peuvent aussi comporter des modifications ou substitutions au niveau des nucléobases, c'est à dire, les bases hétérocycliques azotées appelées bases par l'homme du métier. Les bases naturelles (non modifiées) sont les purines (adénine A et guanine G) et les pyrimidines (cytosine C, thymine T et uracile U). Parmi les bases modifiées sont incluses des molécules naturelles ou synthétiques telles que 5-méthylcytosine, 5-hydroxytméthylcytosine, xanthine, hypoxanthine, 2aminoadénine; 6-méthyl, 2-méthyl et autres dérivés alkylés des bases puriques (A et G) ; dérivé 2-thio (C, T et U) ; dérivé 5-halo (U, C) ; dérivé 5-propynyl (U et C) cytosine; dérivé 6-azo (U, Tet C) ; 5-uracile; 4-thiouracile; 8-halo, 8-amino, 8-thiol,8-thioalkyl, 8-hydroxyl autresadénines et guanines substituées en position 8; 5-halo (en particulier 5bromo), 5-trifluorométhyl et autres uraciles et cytosines substituées en position 5, 7-méthylguanine et 7-méthyladénine; 2-fluoroadénine: 2aminoadénine; 8-azaguanine et 8-azaadénine; 7-déazaguanine et 7déazaadénine; 3-déazaguanine et 3-déazaadénine. Dans les autres bases modifiées, on trouve les pyrimidines tricycliques telles que phénoxazine cytidine (IH-pyrimido[(-4-b] [1,4]benzoxazin-2(3H)-one), phénothiazine cytidine (1 H- pyrimido[5,4-b] (1,4]benzothiazin-2'(3H)-one), phénoxazine cytidine substituées (comme la 9-2-aminoéthoxy)-H-pyrimido[5,4-b][1,4] benzoxazin-2(3H)-one), carbazole cytidine (2H-pyrimido[4,5-b]-indol-2-one) . Les bases modifiées comprennent les composés dont l'hétérocycle purique ou pyrimidique est remplacé par un autre hétérocycle par exemple 7- déazaadénine 7-déazaguanosine, 2-aminopyridine ou 2-pyridone (The Concise Encyclopedia of Polymer Science and Engineering, pages 858-859 Kroschwitz, J.1., ed. John Wiley & Sons, 1990; English et al., Angewandte Chemie, International Edition, 1991, 30, 613; Sanghvi, Y.S. Chapter 15, Antisense Research and Applications, pages 289-302, Crooke, S. T. and Lebleu, B. ed., CRC Press, 1993). Certaines de ces bases modifiées peuvent être d'un grand intérêt pour augmenter l'affinité des polynucléotides de l'invention, comme les pyrimidines substituées en position 5, les azapyrimidines, les purines N- et O-substituées (telles que la 2-aminopropyladénine, la 5-propynyl uracile, la 5-propynyl cytosine). Les 5- méthylcytosines substituées ont un effet positif sur la stabilité des duplexoligomères-acides nucléiques (Sanghvif Y.S. f Crooke S.T., and Lebleu, Breds.f Antisense Research and Applications, CRC Press, Boca Raton, 1993, pp.276-278) et sont la substitution préférée, en particulier en combinaison avec les modifications 2'-méthoxyéthyl des sucres. Préférentiellement, ces polynucléotides sont sous la forme simple brin. Préférentiellement, les polynucléotides selon la présente invention sont des ADN. Comme cela sera détaillé ci-après, lorsque la composition pharmaceutique comprend des polynucléotides tels que décrits ci-dessus, celle-ci sera de préférence formulée sous forme de compositions injectables par voie intraveineuse. - ARNi selon l'invention Alternativement, l'acide nucléique interférentiel (siNA) est un acide ribonucléique composé d'un seul brin comprenant une séquence polynucléotidique (a) qui s'hybride à la séquence SEQ ID N 1 ou à une portion de celle-ci, et une séquence polynucléotidique (b) qui s'hybride à une séquence complémentaire de la séquence SEQ ID N 1 ou à une portion de celle-ci, les séquences (a) et (b) étant séparées par un ou plusieurs nucléotides. Les séquence (a) et (b) sont séparées par un ou plusieurs nucléotides de manière à ce que les séquences (a) et (b) s'hybrident entre elles, et forment une structure dite en épingle à cheveux . De tels acides nucléiques sont appelés ARNi (acide ribonucléique interférentiel). Ces ARNi s'hybrident de manière spécifique à la séquence SEQ ID N 1 Les modifications de nucléotides décrites pour les acides nucléiques antisens sont aussi possibles pour ceux entrant dans la composition des ARNi. Les ARNi, selon l'invention peuvent être synthétisés par synthèse chimique, lorsqu'il s'agit d'ARNi synthétiques ou exprimés in situ à l'aide de vecteurs exprimant de tels polynucléotides. Les ARNi peuvent être obtenus auprès de différents fournisseurs ou peuvent être synthétisés à partir de kits commercialisés par différentes Sociétés telles que DHARMACON, AMBION, et PROLIGO. L'utilisation d'ARNi au sein de la composition pharmaceutique selon l'invention est à comprendre au sens large. Par conséquent, les ARNi décrits ci-dessus peuvent être intégrés au sein de vecteurs permettant leur expression. L'invention a donc encore pour objet une composition pharmaceutique comprenant un vecteur permettant l'expression d'un ARNi s'hybridant de manière spécifique à la séquence SEQ ID N 1, en association avec au moins un excipient pharmaceutiquement acceptable. Anticorps selon l'invention Alternativement, la composition pharmaceutique selon l'invention comprend un anticorps capable de réguler négativement ou de supprimer l'expression de la protéine BCAR-1. Un tel anticorps sera désigné ci-après anticorps anti-BCAR-1 . Les anticorps anti-BCAR-1 selon l'invention comprennent les anticorps qui sont spécifiques de la forme mature de la protéine BCAR-1, c'est à dire de la forme de la protéine BCAR-1, plusieurs ou toutes les modifications posttraductionelles que cette protéine subit dans la cellule eucaryote dans laquelle elle est produite. Un anticorps anti-BCAR-1 peut consister en un anticorps polyclonal qui 15 peut être obtenu par différentes voies de biosynthèse connues de l'homme du métier. A titre d'exemple, des anticorps polyclonaux anti-BCAR-1 peuvent être obtenus selon les étapes suivantes: (i) administrer une quantité immunologiquement efficace de protéine BCAR-1 purifiée à un animal, de préférence en combinaison avec un adjuvant de l'immunité tel que l'adjuvant complet de Freund, (ii) collecter le sang total de l'animal ainsi immunisé et (iii) purifier les anticorps polyclonaux anti-BCAR-1 obtenus, par exemple en utilisant un substrat de chromatographie d'immunoaffinité sur lequel la protéine BCAR-1 purifiée a été immobilisée. Alternativement, l'anticorps anti-BCAR-1 peut être préparé à partir d'hybridomes obtenus après fusion de cellules B d'animaux immunisés contre la protéine BCAR-1 humaine purifiée avec des cellules de myélome, selon les techniques bien connues de l'homme du métier, décrites par KOHLER et MILSTEIN en 1975. L'anticorps anti-BCAR-1 peut également être un anticorps qui a été produit par la technique des trioma cells ou encore par la technique des hybridomes de cellules B humaines décrites par KOZBOR et al. en 1983. L'anticorps anti-BCAR-1 peut également consister en un fragment d'anticorps, et en particulier en un fragment de chaîne Fv, obtenu à partir de banques de fragments de type phage display libraries ou à partir d'une banque d'anticorps humanisés. De manière tout à fait préférée, l'anticorps anti-BCAR-1 est un anticorps monoclonal qui est obtenu selon les étapes suivantes: (i) preparer un lot de protéine BCAR-1 recombinante purifiée, (ii) immuniser une souris par exemple une souris BALB/c avec une quantité efficace de protéine BCAR-1 purifiée obtenue à l'étape (i), par exemple grâce à l'injection successive de la protéine purifiée sur une période d'un mois, (iii) préparer des lignées de cellules d'hybridomes par fusion avec des l0 cellules B de la souris immunisée à l'étape (ii) par exemple en utilisant un kit de clonage tel que le clona-cell-hybridoma cloning kit commercialisé par (Stemcell Technologies Inc. VANCOUVER BC Canada). (iv) cultiver des clones d'hybridomes tels que préparés à l'étape (ii) et sélectionner le clone qui sécrète un anticorps monoclonal dirigé contre la protéine BCAR-1, et (v) purifier l'anticorps monoclonal produit par l'hybridome qui a été sélectionné à l'étape (iv). Pour préparer un lot de protéine recombinante BCAR-1 purifiée selon l'étape 1 ci-dessus, l'homme du métier aura recours aux techniques de biotechnologies courantes. De manière tout à fait préférée un anticorps convenant à la détection de la protéine BCAR-1 dans un échantillon issu d'un patient atteint d'un cancer de la prostate est l'anticorps monoclonal de souris dirigé contre la protéine humaine p130CAS, clone CAS14, commercialisé par la société Chemicon International (Temecula, CA) Les anticorps décrits ci-dessus, conviennent à la détection de la protéine BCAR-1 dans un échantillon, mais ils peuvent également être administrés à un patient directement par immunothérapie passive. Formulations galéniques des compositions pharmaceutiques de l'invention Le terme excipient pharmaceutiquement acceptable inclut par exemple les solvants, les milieux de dispersion, les agents anti-bactériens, les agents antifongiques ou encore les agents de dilution permettant d'atteindre l'isotonie. Parmi ces excipients conformes à l'invention, on peut citer en particulier l'eau, les tampons phosphates, le dextrose, le glycérol, l'éthanol et leurs combinaisons. Il est souvent préférable d'ajouter à la composition des agents isotoniques tels que des sucres, des polyalcools par exemple le mannitol ou le sorbitol ou encore le chlorure de sodium. La composition peut en outre comprendre des substances auxiliaires, telles que des émulsifiants, des conservateurs ou des tampons qui vont augmenter l'efficacité ou la durée d'utilisation des compositions selon l'invention. Les compositions pharmaceutiques selon l'invention peuvent avoir plusieurs formes, et peuvent être par exemple, liquides ou sous forme de doses injectables solides ou semi-solides destinées à être infusées avant injection. D'autres formes sont envisageables, comme par exemple, les suspensions, les dispersions, les comprimés, les poudres, les liposomes ou encore les suppositoires. Les compositions pharmaceutiques de l'invention, doivent être stériles, et stables dans les conditions de fabrication et de stockage habituels. Les compositions selon l'invention peuvent être des solutions, microémulsions, dispersions, des liposomes ou d'autres structures. La préparation de compositions injectables stériles peut se faire en incorporant le principe actif, c'est à dire le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1, dans une quantité appropriée de solvant et d'autres excipients, tels que décrits ci-dessus, puis à réaliser une stérilisation par filtration. Les compositions pharmaceutiques de l'invention peuvent inclure une quantité pharmaceutique efficace d'un composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1. Par quantité pharmaceutique efficace on entend une quantité efficace, à des dosages et pour une durée suffisante permettant d'aboutir au résultat thérapeutique poursuivi. Cette quantité varie en fonction de facteurs tels que l'état pathologique, et en particulier le stade du cancer de la prostate, le sexe, le poids, l'âge du patient à traiter, et de la capacité du composé choisi à induire un effet chez le patient. Une telle quantité est celle qui entraîne des effets secondaires ou toxiques inférieurs aux bénéfices que peut apporter le traitement. La posologie doit être adaptée afin d'obtenir une réponse optimum. Par exemple la composition pharmaceutique peut être administrée en une seule prise ou en plusieurs prises à intervalles de temps réguliers. La composition pharmaceutique selon l'invention est destinée à traiter le cancer de la prostate, celle-ci peut donc être injectée directement au sein de la zone touchée par le cancer. Lorsque la composition pharmaceutique de l'invention comprend des polynucléotides antisens tels que décrits ci-dessus, celle-ci sera de préférence formulée sous forme de composition injectable par exemple par voie intraveineuse. En effet, l'administration de tels polynucléotides à déjà été réalisée avec succès in vivo par divers auteurs en utilisant des protocoles d'injection simples, par voie intraveineuse. Alternativement, lorsque la composition pharmaceutique de l'invention comprend des anticorps anti-BCAR-1 tels que décrits ci-dessus, celle-ci pourra être formulée sous forme de liposomes, de microsphères à base l'albumine, de microémulsions, ou encore de microcapsules, comprenant les anticorps. A titre d'exemple de microcapsules, on peut citer les microcapsules réalisées à base de gélatine, d'hydroxypropylcellulose, d'hydroxyméthylcellulose ou de leurs dérivés. La composition pharmaceutique de l'invention comprenant des anticorps anti-BCAR-1 tels que décrits ci-dessus, pourra également être formulée sous forme de préparation à libération prolongée, et par exemple, sous forme de matrices hémi-perméables, à base de polymères hydrophobes comprenant l'anticorps anti-BCAR-1. De telles matrices incluent par exemple des hydrogels et des compositions à base de polyester, et en particulier le poly(2-hydroxyéthyl-méthylacrylate), ou le des polyvinyl alcools, des polylactides, ou encore des copolymères d'acide L-glutamique et d'éthyl-L-glutamate. De telles formulations permettent de libérer les anticorps anti-BCAR-1 sur de longues périodes. Néanmoins, l'humidité corporelle, et la chaleur peuvent dénaturer les anticorps, et les rendre moins actifs vis à vis de la diminution de l'activité de la protéine BCAR1. II peut donc s'avérer nécessaire de modifier chimiquement les anticorps pour les stabiliser, par exemple en transformant les liaisons disulfures en liaisons disulfides, ou encore en utilisant des additifs appropriés. On peut envisager également, que la composition pharmaceutique de l'invention soit associée à un second principe actif destiné également à traiter le cancer de la prostate. Les inventeurs ont découvert que le taux d'expression de la protéine BCAR1 est faible dans les échantillons issus de cancers non agressifs, et plus important dans les échantillons issus de cancers agressifs (tableau 2). Les inventeurs ont également découvert que l'expression de la protéine BCAR-1 est très importante dans les cancers de la prostate résistants aux traitements par des antiandrogènes., par rapport aux cancers non agressif (tableau 4). Sans vouloir être liés à une théorie, les inventeurs pensent que l'augmentation du taux de la protéine BCAR-1 peut provoquer un accroissement de la résistance du cancer aux traitements par des antiandrogènes. La composition pharmaceutique selon l'invention peut comprendre en outre au moins un principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate, et en particulier, la composition pharmaceutique selon l'invention peut comprendre un antiandrogène. Un antiandrogène est défini comme un antagoniste de cellules dont la prolifération ou l'apoptose est contrôlée par les androgènes. Un antagoniste se réfère à une substance capable de bloquer l'action des androgènes sur le potentiel prolifératif ou métastatique des cellules cancéreuses prostatiques. En particulier, les antiandrogènes peuvent agir par compétition avec les androgènes pour la liaison à des récepteurs androgéniques. Le terme antiandrogène est à comprendre dans son sens le plus large, de sorte qu'un traitement par antiandrogènes comprend notamment une castration médicale utilisant des analogues ou des antagonistes de LHRH (Luteinizing hormone-releasing hormone), mais également des stéroïdes tels que des oestrogènes ou des progestatifs ou encore des composés antiandrogènes non stéroidiens tels que le diéthylstylbestrol, les acétates de leuprolides, les bicalutamides, les flutamides, les nilutamides, et les inhibiteurs de 5-a réductase tels que le finastéride ou le glutastéride. Par conséquent, avantageusement, ledit principe actif est un antiandrogène choisi parmi les dérivés oestrogéniques tels que le diéthylstilbestrol, les dérivés progestatifs tels que l'acétate de cyprotérone, les antiandrogènes non stéroidiens tels que le bicalutamide, le flutamide, le nilutamide, les analogues et antagonistes de la LHRH ou encore les acétates de leuprolides et les inhibiteurs de 5-a réductase. Alternativement, ledit principe actif supplémentaire, destiné au traitement du cancer de la prostate peut être un agent chimiothérapeutique choisi parmi la mitoxantrone, la prednisone, le paclitaxel, le docetaxel, l'estramustine, l'adriamycine, le phosphate d'estramustine et la mitoxantrone. Dans un mode de réalisation préféré de l'invention, la composition pharmaceutique se présente sous la forme d'un kit, ledit kit comprenant: (i) une formulation comprenant un composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1, et (ii) une formulation comprenant un principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate. Ainsi, les deux formulations peuvent être administrées simultanément ou de manière séparée dans le temps, de sorte que le principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate peut être administré avant, en même temps, ou après le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1. Procédés de détection d'un cancer de la prostate selon l'invention. Les inventeurs ont montré que la protéine BCAR-1 est détectée dans des coupes histologiques de prostate cancéreuses, (Figures 2, 3 et 4) alors que la protéine n'est pas détectée sur des coupes histologiques de prostate non cancéreuse (Figure 1). La protéine BCAR-1 peut donc être considérée comme un marqueur du cancer de la prostate. Par conséquent, l'invention a pour objet un procédé de détection in vitro de la présence d'un cancer de la prostate chez un patient comprenant une étape de détection qualitative ou quantitative de la protéine BCAR-1 dans un échantillon provenant dudit patient. La détection qualitative ou quantitative de la protéine BCAR-1 peut être réalisée à l'aide d'un anticorps anti-BCAR-1 tel que défini ci-dessus. Un échantillon peut également être constitué d'une coupe histologique de tissu, comme cela a été réalisé dans les exemples. L'invention concerne également un procédé de détection in vitro, de la présence d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant une étape de détection qualitative ou quantitative de l'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, dans un échantillon provenant dudit patient. Par échantillon, on entendra une ou plusieurs cellules de la prostate ou encore un échantillon de sang total ou de sérum d'un patient à tester ou même un échantillon d'urine éventuellement recueilli après massage de la prostate d'un patient à tester. La quantification de l'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 peut être réalisée par PCR quantitative ou semi-quantitative en temps réel. Cette technique est fondée sur les mêmes principes que la PCR classique c'est-àdire dénaturation, hybridation, puis extension. A la différence d'une PCR classique, la PCR quantitative en temps réel utilise une sonde fluorescente qui permet la quantification et la caractérisation de l'amplicon formé en temps réel. Cette technique permet de réaliser une quantification relative des ARNm entre plusieurs échantillons, et par exemple entre des échantillons issus de patients atteints ou non de cancers de la prostate. II est également possible de réaliser une quantification absolue c'est à dire une détermination en nombre de copies par rapport à un témoin. Alternativement, la quantification des ARN d'intérêt peut être réalisée par une technique de PCR classique par compétition ou encore par la technique dite de Northern Blot connue de l'homme du métier. A titre d'exemple, une telle quantification peut être réalisée par RT-PCR quantitative en temps réel en utilisant les amorces de séquence SEQ ID N 4 et SEQ ID N 5, et une sonde, par exemple une sonde fluorescente, de séquence SEQ ID N 6. En particulier, la quantification des ARN d'intérêt peut être réalisée selon le protocole décrit par de Cremoux et al. (2003). Les procédés de détection de la présence d'un cancer de la prostate ci-25 dessus peuvent comprendre une seconde étape qui consiste en fonction du procédé considéré, à : comparer la quantité de la protéine BCAR-1 mesurée lors de la première étape ci-dessus, à la quantité mesurée dans un échantillon témoin ou à une valeur moyenne, ou - comparer la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 mesurée lors de la première étape ci-dessus, à la quantité d'ARNm mesurée dans un échantillon témoin ou à une valeur moyenne. Un échantillon témoin peut être issu d'un individu atteint d'un cancer de la prostate, de même qu'une valeur témoin peut être calculée à partir de plusieurs échantillons issus d'individus atteints ou non du cancer de la prostate. Les procédés de détection décrits dans la présente demande peuvent également comprendre une étape supplémentaire de mesure du taux d'antigène PSA (prostate specific antigen) dudit échantillon. Un procédé, comprenant la détection de la protéine BCAR-1, ou de l'ARNm correspondant, associée à la mesure du taux d'antigène PSA, est particulièrement avantageux. En effet, comme rappelé plus haut, bien que l'antigène PSA soit grandement utilisé comme agent de diagnostic, le test utilisant le dosage de cet antigène possède une limite de sensibilité et de capacité à détecter les cancers précoces, et de manière générale, on estime qu'environ 20 à 30% des tumeurs peuvent être manquées lorsque le dosage de PSA est réalisé seul. La détection de la protéine BCAR-1, ou de l'ARNm correspondant associée à la mesure du taux de PSA peut donc permettre de détecter un nombre plus importants de cancers précoces. Les inventeurs ont également montré que la protéine BCAR-1 est exprimée dans les cellules épithéliales non cancéreuses androgénoindépendantes, de la couche basale des glandes prostatiques, et absente dans les cellules épithéliales prostatiques non cancéreuses androgéno-dépendantes de la couche sécrétoire des glandes prostatiques (figure 1). Or, au cours du développement du cancer, les inventeurs ont observé que la protéine BCAR-1 s'exprime au contact de la lumière des glandes prostatiques, ou encore dans les ganglions lymphatiques ou dans le sang, c'est à dire dans des sites tissulaires et anatomiques dans lesquels la protéine ne s'exprime pas habituellement. Par conséquent, l'invention a également pour objet un procédé de détection in vitro de la présence d'un cancer de la prostate chez un patient comprenant une étape de d'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1, dans un échantillon provenant dudit patient. De manière générale, l'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 peut être réalisée à l'aide d'un anticorps anti-BCAR-1 tel que défini ci-dessus, sur une coupe histologique de tissu, comme cela a été réalisé dans les exemples. L'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 peut être également réalisée en utilisant un kit de détection de l'ARNm de la protéine BCAR-1 par Northern blot ou encore RNA dot blot, La mise en oeuvre de tels kits étant classique pour l'homme du métier, ces méthodes ne seront pas décrites en détails. En particulier, l'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 peut être réalisée en utilisant une sonde constituée d'un acide nucléique marqué, d'une longueur d'au moins 10 nucléotides et dont la séquence est identique à tout ou partie de la séquence SEQ ID N 1. Procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer d'un cancer de la prostate selon l'invention. Les inventeurs ont montré que l'expression de la protéine BCAR-1 est plus importante dans les échantillons issus de cancers de la prostate agressifs (dont le grade de gleason est égal à 4 ou 5), que dans les cancers non agressifs (dont le grade de gleason est égal 2 ou 3). (Voir les tableaux 2 et 4) Par conséquent les inventeurs ont également mis au point un procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate chez un patient comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité de protéine BCAR-1 mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate. L'invention concerne également, un procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité d'ARNm mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate. Les procédés décrits ci-dessus peuvent comprendre une étape supplémentaire visant à conclure positivement sur l'agressivité d'un cancer si la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm mesurés à l'étape (i) est supérieure à la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm mesurés dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate non agressif, pour lequel le grade Gleason est inférieur ou égal à 3, et le score de Gleason est inférieur ou égal à 6. Alternativement, et de manière tout à fait symétrique, le procédé décrit ci-dessus peut comprendre une étape supplémentaire visant également à conclure positivement sur l'agressivité d'un cancer si la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm mesurés à l'étape (i) est inférieure à la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm mesurés dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate agressif, pour lequel le grade Gleason est supérieur ou égal à 4, et le score de Gleason est supérieur ou égal à 7. L'invention a également pour objet un procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) identifier la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la localisation anatomique des cellules à l'étape (i) avec la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur un individu atteint d'un cancer de la prostate. L'invention concerne également un procédé d'évaluation in vitro de la résistance d'un patient à un traitement par un principe actif antiandrogénique 25 comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, et (ii) comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité de protéine BCAR-1 mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. L'invention concerne aussi un procédé d'évaluation in vitro de la résistance d'un patient à un traitement par un principe actif antiandrogénique comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité d'ARNm mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. L'invention concerne également un procédé d'évaluation in vitro de la résistance d'un patient à un traitement par un principe actif antiandrogénique 10 comprenant les étapes suivantes: (i) identifier la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la localisation anatomique des cellules à l'étape (i) avec la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. De manière générale, l'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 peut être réalisée à l'aide d'un anticorps anti-BCAR-1 tel que défini ci-dessus, sur une coupe histologique de tissu, comme cela a été réalisé dans les exemples. Le procédé décrit ci-dessus peut comprendre une étape supplémentaire visant à conclure positivement sur la résistance d'un cancer à un composé antiandrogénique si la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm, mesurés à l'étape (i) est supérieure ou égale à la quantité de protéine BCAR-1 ou d'ARNm mesurés dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer résistant aux antiandrogènes. L'invention concerne enfin un procédé de détermination in vitro du traitement à administrer à un individu atteint d'un cancer de la prostate comprenant les étapes suivantes: - mesurer la protéine BCAR-1 au sein d'un échantillon préalablement prélevé sur ledit individu, - recommander l'utilisation d'un principe actif chimiothérapeutique ou l'utilisation d'un principe actif antiandrogénique en fonction de la quantité de protéine BCAR-1 mesurée. Utilisation des composés de l'invention L'invention a également pour objet l'utilisation d'un composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1, pour la fabrication d'un médicament destiné à traiter le cancer de la prostate. De préférence, le composé qui régule négativement l'expression de la 10 protéine BCAR-1 est choisi parmi un anticorps dirigé contre la protéine BCAR- 1, et un acide nucléique interférentiel (siNA). De préférence, l'anticorps dirigé contre la protéine BCAR-1, et/ou l'acide nucléique interférentiel (siNA) sont tels que décrits ci-dessus en ce qui concerne les compositions pharmaceutiques selon l'invention. Avantageusement, le cancer de la prostate traité est un cancer agressif, pour lequel le grade de Gleason est supérieur ou égal à 4 et le score de gleason est supérieur ou égal à 7. Le cancer de la prostate traité peut également être un cancer résistant à un traitement par un principe actif antiandrogénique. De manière générale, le 20 cancer de la prostate traité peut être du type adénocarcinome. De préférence, la composition pharmaceutique comprend de plus, un principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate. Le composé ci-dessus, qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1 peut être compris dans une composition pharmaceutique distincte du principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate, et se présenter, par exemple sous la forme d'un kit, de sorte que le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1 peut être administré avant, en même temps ou après le principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate. Autres composés et compositions selon l'invention, neutralisant l'activité de la protéine BCAR-1. - protéine BCAR-1 sous forme immunogène Les inventeurs ont montré que la protéine BCAR-1 est fortement 35 exprimée dans les cancers agressifs dont le grade de Gleason est égal à 4 ou 5, plus faiblement exprimée dans les cancers non agressifs dont le grade de Gleason est égal à 2 ou 3, et enfin non exprimée les cellules non cancéreuses. Les inventeurs ont par conséquent montré qu'il existe une corrélation entre l'expression de la protéine BCAR-1 et le développement du cancer de la prostate. L'invention concerne donc également une protéine BCAR-1 sous une forme immunogène. Par protéine BCAR-1 sous une forme immunogène on entend selon l'invention, une protéine capable d'induire une réponse immunitaire chez l'homme, étant entendu que la protéine native correspondante, qui est une protéine du soi n'est pas immunogène du fait de la tolérance du système immunitaire à l'égard des protéines du soi. Par exemple, la protéine BCAR-1 sous forme immunogène (forme différente de la forme native) induit une réponse immunitaire par production d'anticorps qui reconnaissent à la fois la protéine BCAR-1 immunogène administrée et la protéine BCAR-1 native produite dans le corps humain. Plus particulièrement, on considère qu'une protéine BCAR-1 immunogène est capable d'induire une réponse immunitaire à base d'anticorps neutralisants qui inhibent l'activité biologique de la protéine BCAR-1. La protéine BCAR-1 immunogène peut être obtenue à partir d'une protéine BCAR-1 native, notamment par mutation, traitement chimique, physique ou immunologique. Un traitement physique approprié peut être un traitement par la chaleur ou des irradiations tandis qu'un traitement chimique adapté peut être un traitement par une carboxyméthylation, ou un traitement par un aldéhyde tel que le formaldéhyde ou un polyaldéhyde. De préférence, la protéine BCAR-1 sous une forme immunogène est rendue immunogène par mutation ou traitement chimique. La réaction de carboxyméthylation permet de modifier les groupements thiols présent éventuellement au niveau des résidus cystéines de l'enchaînement en acides aminés de la protéine BCAR-1. Ces groupements réagissent avec l'acide iodoacétique ou l'iodoacétamide par une réaction de S-carboxyméthylation ou S-carboxyamidométhylation respectivement. La réaction de carboxyméthylation peut aussi être réalisée avec d'autres agents chimiques comme l'acide performique, l'acide 3-bromopropionique, l'éthylèneimine, le bromure de (2-bromoacétyl) triméthylammonium, le 2bromoéthane sulfonate ou la 1,3-propane sulfone. Lorsqu'un traitement par un aldéhyde est réalisé, on peut traiter par exemple 100 pg à 10 mg de protéine BCAR-1/ml en présence de formaldéhyde ayant une concentration de 10 à 100 mM, à une température de 10 à 60 C pendant 2 à 9 jours. L'invention a également pour objet une composition pharmaceutique ou une composition immunogène qui comprend au moins la protéine BCAR-1 immunogène citée ci-dessus, à titre de principe actif. L'invention a également trait à une composition vaccinale caractérisée en ce qu'elle comprend, à titre de principe actif, une protéine BCAR-1 sous une forme immunogène telle que définie ci-dessus, en association avec un ou plusieurs excipients physiologiquement compatibles. De préférence, le ou les excipients physiologiquement compatibles comprennent un adjuvant de l'immunité, de type systémique ou mucosal. Parmi les adjuvants systémiques, on peut citer les adjuvants de type IFA (Adjuvant Incomplet de Freund), le phosphate de calcium ou l'hydroxyde d'alumine. Parmi les adjuvants mucosaux, on utilise de préférence des adjuvants comme la chloratoxine B (CTB) ou un mutant de la toxine LT (LTp) . Une telle composition vaccinale peut également comprendre un ou plusieurs agents immuno-stimulants, en combinaison avec un adjuvant de l'immunité, comme par exemple l'agent immuno-stimulant CpG bien connu dans l'état de la technique. Les compositions pharmaceutiques ci-dessus peuvent être formulées d'une manière adaptée à n'importe quelle voie conventionnelle en usage dans le domaine des vaccins, et en particulier à la voie sous-cutanée, la voie intramusculaire, la voie intraveineuse ou la voie orale. Alternativement, les compositions pharmaceutiques décrites ci-dessus 30 comprennent un acide nucléique de séquence SEQ ID N 1 ou une partie de celui-ci. -Compositions cellulaires immunoqènes Les cellules dendritiques sont capables d'apprêter les antigènes, puis de présenter les peptides issus de l'apprêtement des antigènes aux cellules T 35 naïves. Les cellules dendritiques activent les cellules T de manière plus efficace que n'importe quelle autre cellule présentatrice de l'antigène. L'utilisation cellules dendritiques revêt donc un intérêt particulièrement important dans le cadre de l'immunothérapie des cancers. L'invention a donc également pour objet un procédé pour fabriquer une composition cellulaire immunogène caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes: a) cultiver in vitro une population de cellules enrichies en cellules dendritiques humaines ou animales dans un milieu de culture approprié; b) ajouter aux cellules cultivées à l'étape a), un antigène d'intérêt choisi parmi la protéine BCAR-1, ou une partie de celle-ci, ou un acide nucléique de séquence SEQ ID N 1 ou une partie de celui-ci. Dans une composition cellulaire adjuvante selon l'invention, les cellules dendritiques sont de préférence en suspension dans un milieu liquide salin nécessaire à leur survie pendant quelques heures, de préférence au moins trois heures. De manière tout à fait préférée, les cellules dendritiques sont en suspension dans un milieu de culture approprié comprenant la totalité des éléments nutritifs permettant leur survie à long terme, par exemple pendant plusieurs jours, de préférence pendant au moins 2 jours. La population de cellules enrichies en cellules dendritiques humaines ou animales utilisée à l'étape a) du procédé peut être obtenue à partir d'un échantillon de moelle osseuse ou encore un échantillon de sang humain ou animal, selon des techniques bien connues de l'homme de l'art, comme par exemple la technique décrite par Mayordomo et al. (1995). De manière tout à fait préférée, les cellules sont obtenues à partir d'un échantillon de moelle osseuse ou de sang provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate. Pour purifier et cultiver des cellules dendritiques, l'homme de l'art peut également se référer à la technique décrite par Steinam et Young (1991). Méthodes de traitement thérapeutiques de l'invention L'invention concerne également une méthode pour le traitement du cancer de la prostate comprenant une étape d'administration à un patient d'un composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1. En particulier, la méthode de traitement selon l'invention peut comprendre l'administration, par voie intraveineuse, d'une composition comprenant un polynucléotide antisens, ou un anticorps tels que définis ci-dessus, qui régulent négativement l'expression de la protéine BCAR-1. La méthode de traitement ci-dessus, peut être associée à un traitement physique du cancer de la prostate, par exemple par chirurgie ou radiothérapie. De préférence, le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1, est administré en combinaison avec un composé destiné à traiter le cancer de la prostate. Le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1 peut être compris dans une composition pharmaceutique distincte du principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate, de sorte que le composé qui régule négativement l'expression de la protéine BCAR-1 peut être administré avant, en même temps ou après le principe actif destiné au traitement du cancer de la prostate. En particulier ledit principe actif peut être un antiandrogène choisi parmi le diéthylstilbestrol, les acétates de leuprolides, les bicalutamides, les flutamides, et les nilutamides. Alternativement, ledit principe actif est un agent chimiothérapeutique choisi parmi la mitoxantrone, la prednisone, le paclitaxel, le docetaxel, l'estramustine, l'adriamycine, le phosphate d'estramustine et la mitoxantrone. L'invention concerne également une méthode de traitement du cancer de la prostate comprenant une étape d'administration d'une composition comprenant (i) une protéine BCAR-1 sous forme immunogène, et (ii) au moins un excipient pharmaceutiquement acceptable. A titre d'exemple, un tel adjuvant pharmaceutiquement acceptable peut être, dans le cas d'une composition vaccinale, un adjuvant de l'immunité et/ou un immunostimulant tels que décrits préalablement dans la présente description. L'invention concerne également une méthode pour le traitement du cancer de la prostate comprenant une étape d'administration à un patient d'un acide nucléique de séquence SEQ ID N 1 ou d'une portion de celui-ci. Avantageusement, les méthodes de traitement selon l'invention seront précédées ou suivies d'une étape d'évaluation in vitro de l'agressivité du cancer de la prostate à traiter, comprenant les étapes suivantes - mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, - comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin. L'invention a également pour objet une méthode pour le traitement du cancer de la prostate comprenant une étape d'administration à un patient d'une composition cellulaire immunogène telle que définie ci-dessus. Méthodes de diagnostic in vivo L'invention a également pour objet un procédé de détection in vivo de la présence d'un cancer de la prostate, comprenant une étape d'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1. En particulier, la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1, peut être effectuée en mettant en oeuvre un composé capable de détecter la présence qualitative ou quantitative de la protéine BCAR-1 dans lesdites cellules, par exemple par immunoscintigraphie, ou plus généralement tout procédé mettant en oeuvre les anticorps et les acides nucléiques interférentiels décrits dans l'invention. Les inventeurs ont montré que l'expression de la protéine BCAR-1 est plus importante dans les échantillons issus de cancers de la prostate agressifs (dont le grade de gleason est égal à 4 ou 5), que dans les cancers non agressifs (dont le grade de gleason est égal 2 ou 3). (Voir les tableaux 2 et 4) Par conséquent, l'invention concerne également un procédé de détection in vivo de la présence d'un cancer de la prostate, comprenant les étapes suivantes: (i) identifer la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 et (ii) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon prélevé sur ledit patient. L'invention concerne aussi un procédé d'évaluation in vivo de la résistance d'un patient à un traitement par un principe actif antiandrogénique comprenant les étapes suivantes: (i) identifer la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine 35 BCAR-1 et (ii) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon prélevé sur ledit patient. De manière générale, l'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 peut être réalisée à l'aide d'un anticorps anti-BCAR-1 tel que défini ci-dessus, sur une coupe histologique de tissu, comme cela a été réalisé dans les exemples. La présente invention est en outre illustrée, sans pour autant être limitée, par les exemples suivants. EXEMPLES Matériel et méthodes Pour étudier l'expression du gène bcar-1, et détecter la présence ou l'absence de la protéine BCAR-1, des coupes histologiques de prostate ont été réalisées et révélées avec un anticorps anti-BCAR-1 monoclonal de souris dirigé contre la protéine humaine p130CAS, clone CAS14, commercialisé par la société Chemicon International (Temecula, CA) avec une dilution au 1/500ème selon une procédure habituelle. Brièvement, les coupes ont été incubées 30 minutes à température 20 ambiante sur le système de type Ventana commercialisé par la société Ventana Medical Systems, SA (lllkirch, France). Résultats L'expression du gène bcar-1 a été mesurée sur 92 cancers de la prostate par immuno-histo-chimie. Les tissus choisis ont été sélectionnés d'après leur coloration par H/E (hematoxyline et éosine) et ont été examinés pour établir leur caractéristiques histologiques. 86 cancers de la prostate ont été classés en cancers agressifs ou non agressifs à partir de leur score de Gleason, et 38 ont été caractérisés pour leur statut quant à la perte d'hétérozygotie du chromosome 16 (q2223). 6 cancers ont été classés comme résistant au traitement par castration et antiandrogènes. Comme on l'observe sur la figure 1, au niveau de la couche basale des glandes prostatiques, on constate une expression normale de BCAR-1 dans les cellules épithéliales prostatiques non cancéreuses androgénoindépendantes et, au niveau de la couche sécrétoire, on constate une absence d'expression BCAR-1 dans les cellules épithéliales prostatiques non cancéreuses androgénodépendantes des mêmes glandes. On constate une faible expression de la protéine BCAR-1, sur une coupe histologique de cancer de la prostate peu agressif, dont le grade de Gleason est égal à 2 ou 3 (cancers bien différenciés) (Figure 2). A l'inverse, une forte expression de BCAR-1 est observée dans les cancers de la prostate agressifs, dont le grade de Gleason est égal à 4 ou 5 (cancers peu différenciés) (Figure 3). Enfin, Une coupe histologique de prostate cancéreuse, résistante au traitement antiandrogénique a été réalisée et révélée avec l'anticorps anti- BCAR-1 monoclonal de souris décrit ci-dessus. On constate une forte expression de BCAR-1 dans ce type de cancer (Figure 4). Les résultats ont été regroupés dans les tableaux 2, 3 et 4 ci-dessous. Le tableau 2 représente la répartition de l'expression de la protéine BCAR-1 en fonction du type de cancer (agressif, ou non-agressif). TABLEAU 2 P^0.003 Protéine BCAR1 Protéine BCAR1 non détectée détectée Cancers non agressifs 9 47 (grade de Gleason égal à 3 ou moins) Cancers agressifs 13 15 (grade de Gleason égal à 4 ou plus) On observe, dans le tableau 2 que la protéine BCAR-1 est exprimée 20 majoritairement dans les cancers agressifs. Le tableau 3 représente la répartition de l'expression de la protéine BCAR-1 en fonction du caryotype des cellules cancéreuses (perte allélique) . TABLEAU 3 P^0.0001 Protéine BCAR1 Protéine BCAR1 non détectée détectée Perte allélique 16q 0 14 Pas de perte allélique 16q 13 11 On observe dans le tableau 3 que la protéine BCAR-1 n'est pas 5 exprimée dans les cancers de la prostate avec perte allélique du bras long du chromosome 16 (q22-23). Le tableau 4 représente la répartition de l'expression de la protéine BCAR-1 en fonction du type de cancer (non-agressif, ou résistant aux antiandrogènes). TABLEAU 4 P^0.001 Protéine BCAR1 Protéine BCAR1 non détectée détectée Cancers non agressifs 9 47 (grade de Gleason égal à 3 ou moins) Cancers résistant aux 6 0 antiandrogènes On observe dans le tableau 4 que la protéine BCAR-1 s'exprime majoritairement dans les cancers de prostate en échappement au traitement par antiandrogènes par rapport aux cancers non agressifs avant traitement par antiandrogènes. Par conséquent, la protéine BCAR-1 est présente dans les cellules épithéliales basales indépendantes des androgènes et absente des cellules prostatiques normales dans les échantillons de prostate non tumorale. L'expression du gène BCRA-1 est importante dans les cellules cancéreuses agressives (Grade de Gleason élevé, tumeurs peu différenciées) et faible des cellules cancéreuses peu agressives (Grade de Gleason bas, tumeurs différenciées) dans les échantillons de cancers de la prostate. L'expression du gène BCRA-1 est importante dans les cancers de la prostate sans perte allélique en 16q22-23 et faible dans les cancers avec perte allélique en 16q22-23. Enfin, l'expression du gène BCRA-1 est très importante dans les cancers de la prostate résistant aux traitements par antiandrogènes. TABLEAU 1 Grade Glandes Aspects histologiques tumorales/Epithélium 1 Prolifération monotone Nodules arrondis aux de glandes simples, bords bien dessinés arrondies, étroitement régroupées 2 Glandes simples, Masses vaguement arrondies, plus arrondies, aux bords mal dispersées définis _ Glandes simples, de taille Masses irrégulières aux 3A moyenne, de forme, de bords déchiquetés taille et d'espacements irréguliers 3B Glandes simples, de très Masses irrégulières aux petite taille, de forme, de bords déchiquetés taille et d'espacement irréguliers 3C Massifs épithéliaux Zones irrégulières cribriformes ou constituées de cylindres papillaires, à bords et massifs arrondis réguliers 4A Massifs épithéliaux de Massifs et cordons glandes fusionnées irréguliers de glandes fusionnées 4B Même aspect que 4A, Massifs et cordons avec présence de irréguliers, aspects cellules claires d'hyper-néphrome 5A Massifs arrondis, Cylindres et massifs papillaires ou cribriformes arrondis disposés de avec nécrose centrale façon variable, avec nécrose comédocarcinome 5B Adénocarcinome Massifs très irréguliers anaplasique Dans le listage de séquences joint: É La séquence SEQ ID N 1 est la séquence d'un acide nucléique codant pour la protéine BCAR-1. É La séquence SEQ ID N 2 est la séquence de l'ADNc du gène bcar-1. É La séquence SEQ ID N 3 est la séquence de la protéine BCAR-1. É La séquence SEQ ID N 4 et la séquence SEQ ID N 5 sont des amorces permettant une quantification de l'ARNm codant pour la protéine BCAR- É La séquence SEQ ID N 6 est une sonde fluorescente. REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES É de Cremoux P, Tran-Perennou C; Brockdorff BL; Boudou E; BrItner N; Magdelénat H, and Lykkesfeldt AE. Validation of real-time RT-PCR for analysis of human breast cancer cell lines resistant or sensitive to treatment with antiestrogens. Endocrine-Related Cancer. (2003) 10 pp 409418. 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Procédé de détection in vitro, de la présence d'un cancer de la prostate 5 chez un patient, comprenant une étape de détection qualitative ou quantitative de la protéine BCAR-1, dans un échantillon provenant dudit patient. 2. Procédé de détection in vitro, de la présence d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant une étape de détection qualitative ou quantitative de l'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, dans un échantillon provenant dudit patient. 3. Procédé de détection in vitro de la présence d'un cancer de la prostate 15 chez un patient, comprenant une étape d'identification de la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1, à partir d'un échantillon provenant dudit patient. 4. Procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate 20 chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la 25 quantité de protéine BCAR-1 mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate. 5. Procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité d'ARNm mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate. 6. Procédé d'évaluation in vitro de l'agressivité d'un cancer de la prostate 5 chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) identifier la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la localisation anatomique des cellules à l'étape (i) avec la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur un individu atteint d'un cancer de la prostate. 7. Procédé d'évaluation de la résistance d'un cancer à un traitement par un 15 principe actif antiandrogénique chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité de protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité de protéine BCAR-1 mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité de protéine BCAR-1 mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. 8. Procédé d'évaluation in vitro de la résistance d'un cancer à un traitement par un principe actif antiandrogénique chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) mesurer la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1 dans un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la quantité d'ARNm mesurée à l'étape (i) avec une ou plusieurs valeurs témoin calculées à partir de la quantité d'ARNm codant pour la protéine BCAR-1, mesurée dans un échantillon provenant d'un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. 9. Procédé d'évaluation in vitro de la résistance d'un cancer à un traitement par un principe actif antiandrogénique chez un patient, comprenant les étapes suivantes: (i) identifier la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur ledit patient, (ii) comparer la localisation anatomique des cellules à l'étape (i) avec la localisation anatomique des cellules exprimant la protéine BCAR-1 provenant d'un échantillon préalablement prélevé sur un individu atteint d'un cancer de la prostate résistant à un traitement antiandrogénique. 10. Procédé selon la revendication 6 ou 9, caractérisé en ce que ledit échantillon est une coupe histologique de tissu prostatique.