FR 2847262 A1 20040521 FR 0313575 A 20031120 La présente invention concerne des techniques utiles dans l'industrie microbienne. Plus spécifiquement, la présente invention concerne un procédé pour produire de la L-lysine ou de la L-arginine par fermentation, et un micro-organisme utilisé dans ce procédé. Les aminoacides comme la L-lysine, l'acide L-glutamique, la Lthréonine, la L-leucine, la L-isoleucine, la L-valine et la L-phénylalanine sont produits industriellement par fermentation au moyen de microorganismes appartenant aux genres Brevibacterium (Corynebacterium), Bacillus, Escherichia, Streptomyces, Pseudomonas, Arthrobacter, Serratia, Penicillium ou Candida. Des souches isolées de mutants naturels ou artificiels de ces micro-organismes ont été utilisées pour améliorer leur productivité. De plus, différentes techniques ont été décrites pour augmenter les capacités de production de L-aminoacides, telles que des techniques de génie génétique pour stimuler des enzymes de biosynthèse de L-aminoacides. La production de L-aminoacides a augmenté considérablement par culture de micro-organismes tels que ceux mentionnés ci-dessus avec des procédés de production améliorés. Cependant, pour répondre à la demande croissante dans le futur, le développement de procédés permettant une production plus efficace de L-aminoacides à moindre coût est encore nécessaire. Le méthanol est une matière première de fermentation connue qui est disponible en grandes quantités et à faible coût. On connaît des procédés de production de L-aminoacides par fermentation avec le méthanol, et ces procédés comprennent des procédés utilisant des microorganismes appartenant aux genres Achromobacter ou Pseudomonas (demande de brevet japonais publiée (Kokoku) n 45-25273), Protaminobacter (demande de brevet japonais mise à la disposition du public (Kokai) n 49-125590), Protaminobacter ou Methanomonas (demande de brevet japonais mise à la disposition du public (kokai) n 50- 25790), Microcyclus (demande de brevet japonais mise à la disposition du public (Kokai) n 52-18886), Methylobacillus (demande de brevet japonais mise à la disposition du public (kokai) n 4-91793), Bacillus (traduction Japonaise de la demande internationale PCT (Kohyo n 3-505284 WO 90/12105). La demanderesse a développé des procédés pour produire des L-aminoacides par culture de bactéries Methylophilus au moyen de techniques de mutagenèse artificielle et de génie génétique (WO 00/61723). Au cours des dernières années, on a identifié des protéines qui ont pour fonction de sécréter spécifiquement un L-aminoacide à l'extérieur d'une cellule d'un micro-organisme, ainsi que des gènes qui codent ces protéines. En particulier, Vrljic et al. ont identifié un gène provenant de Corynebacterium glutamicum R127 qui est impliqué dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule (Vrljic M., Sahm H., Eggeling L., Molecular Microbiology 22 :815-826 (1996)). Ce gène a été appelé lyse, et il a été indiqué qu'il était possible d'améliorer l'aptitude à produire de la L-lysine de bactéries Corynebacterium en stimulant l'expression de ce gène dans des bactéries Corynebacterium (WO 97/23597). On sait que le gène lysE sécrète non seulement de la L-lysine mais aussi de la L-arginine (Bellmann A., Vrljic M., Patek M., Sahm H., Kramer R., Eggeling L. Microbiology, 147 :1765-1774 (2001)). On sait également qu'il est possible d'améliorer la production de certains L-aminoacides en augmentant les quantités exprimées de protéines sécrétant des aminoacides dans Escherichia coli (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 2000-189 180). Par exemple, il a été décrit qu'il est possible d'améliorer la production de cystéine, notamment, en stimulant l'expression du gène ORF306 dans Escherichia coli (EP 885962). Toutefois, il n'a pas encore été suggéré que le processus de sécrétion des aminoacides est impliqué positivement ou négativement dans la production d'aminoacides par fermentation du méthanol au moyen d'une bactérie assimilant le méthanol. Il n'a pas été suggéré non plus qu'un gène de sécrétion d'aminoacides peut conférer à une bactérie assimilant le méthanol une activité de sécrétion. La présente invention a pour but de fournir une bactérie et un procédé pour produire efficacement de la L-lysine ou de la L-arginine à partir du méthanol qui est disponible en abondance et à faible coût. Ainsi, la présente invention concerne une bactérie appartenant au genre Methylobacillus dans laquelle est introduit un ADN pouvant être exprimé, ladite bactérie étant capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine, où ledit ADN code un variant d'une protéine ayant une région en boucle et six hélices hydrophobes et qui est impliquée dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule, et où ledit variant ne contient pas ladite région en boucle et facilite la sécrétion de la L-lysine, de la L-arginine ou des deux à l'extérieur d'une bactérie assimilant le méthanol quand ledit ADN est introduit dans ladite bactérie assimilant le méthanol. La présente invention concerne en outre la bactérie décrite ci-dessus dans laquelle ladite protéine variante consiste sensiblement seulement en les hélices hydrophobes. La présente invention concerne en outre la bactérie décrite ci-dessus dans laquelle ledit variant a six hélices hydrophobes. La présente invention concerne en outre la bactérie décrite ci-dessus dans laquelle ledit variant est un complexe comprenant un peptide contenant les première, seconde et troisième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité N-terminale, et un peptide contenant les quatrième, cinquième et sixième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité N-terminale. La présente invention concerne aussi la bactérie décrite ci-dessus dans laquelle la protéine est la protéine LysE. La présente invention concerne aussi la bactérie décrite ci-dessus dans laquelle ladite protéine LysE est issue d'une bactérie coryneforme. La présente invention concerne aussi une bactérie appartenant au genre Methylobacillus dans laquelle est introduit un ADN pouvant être exprimé et qui est capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine, où ledit ADN code une protéine choisie dans le groupe consistant en : (A) une protéine qui comprend la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 10, et (B) une protéine qui comprend la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 10 incluant une substitution, une délétion, une insertion ou une addition d'un ou plusieurs résidus d'aminoacides, et où ladite protéine présente une activité pour faciliter la sécrétion de la L-lysine, de la L-arginine ou des deux à l'extérieur d'une bactérie assimilant le méthanol. La présente invention concerne également un procédé pour produire de la L-lysine ou de la L-arginine qui comprend la culture de la bactérie appartenant au genre Methylobacillus décrite ci-dessus dans un milieu pour produire et accumuler de la L-lysine ou de la L-arginine dans la culture, et la collecte de la L-lysine ou de la L-arginine à partir de la culture. La présente invention concerne aussi le procédé évoqué ci-dessus dans lequel le milieu contient du méthanol comme principale source de carbone. Selon la présente invention, il est possible d'améliorer la production de L-aminoacides, en particulier de la L-lysine et de la L-arginine, au moyen d'une bactérie assimilant le méthanol. La présente invention sera mieux comprise à la lecture de la description détaillée qui suit et se réfère aux dessins annexés, donnés uniquement à titre d'exemple, et dans lesquels : la figure 1 montre la construction du plasmide pRStac comportant le promoteur tac et des plasmides pRSlysE et pRSlysE24 consistant en le plasmide pRStac dans lequel a été inséré le gène lysE ou le gène lysE24 ; et la figure 2 montre la construction du plasmide pRSlysEdapA contenant le gène lysE24 et le gène dapA*. La demanderesse a constaté initialement que la production de L-aminoacides par une bactérie assimilant le méthanol, en particulier une bactérie Methylobacillus, n'était pas possible du fait que les L-aminoacides n'étaient pas sécrétés à l'extérieur de la cellule. Puis, elle a réussi à isoler un gène présentant une activité de sécrétion d'aminoacides, en particulier dans un micro-organisme, qui contribue à permettre la production efficace d'aminoacides. La demanderesse a introduit un gène issu de la souche Brevibacterium lactofermentum 2256, qui est un homologue du gène lysE connu issu de Corynebacterium glutamicum R127, dans une bactérie assimilant le méthanol et a examiné son effet sur la production d'aminoacides. Il est à noter que les bactéries qui sont classées dans le genre Brevibacterium ont été groupées dans le genre Corynebacterium (Int. J. Syst. Bacteriol., 41,255 (1981)). On a constaté que l'introduction du Gène lysE dans une bactérie assimilant le méthanol conduisait à une mutation ou à une délétion de sorte que la protéine LysE n'était pas fonctionnelle. Typiquement, les protéines responsables de la sécrétion doivent être incorporées dans la membrane cellulaire pour être fonctionnelles, de sorte que les conditions concernant la protéine et les conditions concernant la membrane, comme la composition en lipides, doivent être compatibles mutuellement. On en a conclu qu'il serait difficile d'exprimer une protéine membranaire hétérologue comme LysE, pour que la protéine soit fonctionnelle, et cette conclusion était soutenue par le résultat précédent. De ce fait, la demanderesse a trouvé un gène mutant fonctionnel dans une bactérie assimilant le méthanol tandis qu'elle recherchait les gènes de sécrétion de L-aminoacide mentionnés précédemment. De plus, elle a constaté un effet marqué lors de l'utilisation de ce gène mutant dans la production d'aminoacides au moyen d'une bactérie assimilant le méthanol. L'ADN selon la présente invention est un ADN qui favorise la sécrétion de la L-lysine, de la L-arginine ou des deux à l'extérieur d'une cellule quand il est introduit dans une bactérie assimilant le méthanol, et il s'agit d'un ADN qui code un variant d'une protéine qui est impliqué dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule du micro-organisme. Dans la présente invention, l'expression "facilitant la sécrétion de la L-lysine, de la L-arginine ou des deux à l'extérieur d'une cellule" signifie que, quand une bactérie assimilant le méthanol contenant l'ADN selon la présente invention est cultivée dans un milieu, elle produit une quantité accrue de L-lysine, de L-arginine ou des deux sécrétées dans le milieu, par rapport à une bactérie assimilant le méthanol qui ne contient pas l'ADN selon la présente invention. La sécrétion accrue des L-aminoacides de l'intérieur à l'extérieur de la cellule est mise en évidence par le biais de l'augmentation de l'accumulation de L-aminoacides dans le milieu pendant la culture de la bactérie assimilant le méthanol contenant l'ADN de la présente invention par rapport à l'accumulation observée lors de la culture de la bactérie assimilant le méthanol qui ne contient pas l'ADN de la présente invention. De plus, la sécrétion accrue de L-aminoacides à l'extérieur d'une cellule peut aussi se traduire par de plus faibles concentrations intracellulaires des L-aminoacides quand l'ADN de la présente invention est introduit dans une bactérie assimilant le méthanol. La bactérie Methylobacillus selon la présente invention est une bactérie appartenant au genre Methylobacillus qui peut se développer en utilisant le méthanol comme principale source de carbone, et dans laquelle la sécrétion d'un L-aminoacide comme la L-lysine ou la L-arginine est facilitée du fait de l'introduction de l'ADN selon la présente invention. Il peut s'agir par exemple d'une bactérie Methylobacillus glycogenes ou Methylobacillus flagellatum. Les bactéries Methylobacillus glycogenes comprennent par exemple la souche T-11 (NCIMB 11375), la souche ATCC 21276, la souche ATCC 21371, la souche ATR80 (Appl. Microbiol. Biotechnol., 42,67-72 (1994)), la souche A513 (Appl. Microbiol. Biotechnol., 42,67-72 (1994)). La souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB 11375 est disponible auprès des National Collections of Industrial and Marine Bacteria (NCIMB Lts., Torry Research Station, 135, Abbey Road, Aberdeen AB9 8DG, Royaume-Uni). Les bactéries Methylobacillus flagellatum comprennent par exemple la souche KT (Arch. Microbiol., 149, 441-446 (1988)). La bactérie Methylobacillus selon la présente invention peut être obtenue en introduisant un ADN codant un variant d'une protéine ayant une région en boucle et six hélices hydrophobes qui est impliquée dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule, de sorte que l'ADN a une mutation qui conduit à la délétion de la région en boucle, et/ou qui conduit au fait que la protéine variante consiste sensiblement seulement en les hélices hydrophobes. L'expression "consistant sensiblement seulement en les hélices hydrophobes" signifie que LysE mutante est complètement dépourvue de la région en boucle ou de la majeure partie de la région en boucle, dans une mesure telle que sa fonction n'est pas affectée. L'un des modes de réalisation de la bactérie Methylobacillus selon la présente invention est une bactérie Methylobacillus dans laquelle l'ADN appelé lysE24 décrit dans les exemples qui suivent a été introduit. Le gène lysE24 est un gène mutant isolé à partir de la souche Brevibacterium lactofermentum 2256 qui est un homologue du gène lysE connu qui provient de la souche Corynebacterium glutamicum R127. De ce fait, l'ADN qui est introduit dans la bactérie Methylobacillus selon la présente invention peut aussi être appelé "/ysEmutant". La protéine LysE qui est codée par le gène lysE comporte six régions en hélice hydrophobes. On suppose que certaines de ces régions hydrophobes sont des domaines transmembranaires. On estime également qu'une région située entre les troisième et quatrième régions à partir de l'extrémité N-terminale est hydrophile et a une structure en boucle. Dans la présente invention, cette région hydrophile est appelée région en boucle. La séquence nucléotidique de lysE du type sauvage et la séquence d'aminoacides de la protéine LysE issue de la souche Brevibacterium lactofermentum 2256 sont montrées dans SEQ ID NO: 7 et 8, respectivement. Dans cette séquence d'aminoacides, les régions en hélices hydrophobes correspondent aux aminoacides n 5-20,37-58, 67- 93,146-168, 181-203 et 211-232. La région en boucle correspond aux aminoacides n 94-145. La demanderesse a constaté que le gène lysE était létal dans une bactérie assimilant le méthanol, mais qu'un ADN codant un variant de la protéine LysE qui ne comportait pas la région en boucle ou qui consistait sensiblement seulement en les hélices hydrophobes augmentait la sécrétion de L-lysine et/ou L-arginine à l'extérieur d'une cellule d'une bactérie assimilant le méthanol. L'ADN selon la présente invention code une telle protéine LysE mutante qui ne comporte pas la région en boucle mentionnée précédemment, ou qui consiste sensiblement seulement en les hélices hydrophobes. La protéine LysE mutante n'est pas limitée particulièrement à condition qu'elle comporte une ou plusieurs hélices hydrophobes et que son expression conduise à une sécrétion accrue de L-lysine, de L-arginine ou des deux quand elle est introduite dans une bactérie assimilant le méthanol. Spécifiquement, un ADN codant une protéine LysE mutante qui comporte les première à sixième hélices hydrophobes à partir de l'extrémité N-terminale est incluse. Plus spécifiquement, un ADN codant un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité N-terminale et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité N-terminale est inclus. Le gène lysE24 mentionné précédemment est un exemple de gène lysE mutant qui code un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes. Le gène lysE24 contient une mutation par laquelle un codon d'arrêt est situé en aval de la région codant la troisième hélice hydrophobe. Quand la région en aval de ce codon d'arrêt a été délétée de la manière décrite dans les exemples qui suivent, le gène lysE24 mutant ne conduisait pas à l'accumulation de L-lysine dans le milieu quand il était exprimé dans la souche Methylobacillus glycogenes NCIMB 11375. De ce fait, on estime qu'un peptide contenant les première à troisième hélices hydrophobes et un peptide contenant les quatrième à sixième hélices hydrophobes sont traduits séparément et fonctionnent séparément dans Methylobacillus glycogenes. Ce résultat montre que l'introduction du gène lysE24 dans une bactérie Methylobacillus conduit à une amélioration de la production de L-lysine ou de L-arginine. Il est possible d'utiliser un micro-organisme quelconque pour produire un ADN codant une protéine impliquée dans la sécrétion de L-lysine à l'extérieur d'une cellule, c'est-à-dire le gène lyse ou un gène homologue de celui-ci, à condition qu'il contienne un variant du gène capable d'exprimer l'activité de sécrétion de L-lysine dans une bactérie assimilant le méthanol. Spécifiquement, il peut s'agir de bactéries coryneformes comme Corynebacterium glutamicum (Brevibacterium lactofermentum), de bactéries Escherichia comme Escherichia coli, de bactéries Pseudomonas comme Pseudomonas aeruginosa ou de bactéries Mycobacterium comme Mycobacterium tuberculosis. Les gènes homologues de lyse comprennent par exemple un ADN codant une protéine qui est hybridable dans des conditions stringentes avec une sonde ayant la séquence nucléotidique de SEQ ID NO: 7 ou une partie de celle-ci, et qui code une protéine présentant la fonction de la protéine LysE dans une bactérie assimilant le méthanol par suite de la substitution d'aminoacides mentionnée précédemment. Les conditions stringentes comprennent des conditions dans lesquelles il se forme un hybride spécifique et dans lesquelles il ne se forme pas d'hybride non spécifique. Il est délicat d'exprimer clairement cette condition au moyen d'une valeur numérique. Cependant, par exemple, les conditions stringentes incluent des conditions dans lesquelles des ADN ayant une grande homologie, par exemple des ADN ayant une homologie de 80 % ou plus, de préférence de 90 % ou plus, de préférence encore de 95 % ou plus, s'hybrident entre eux tandis que des ADN ayant une homologie inférieure à l'homologie ci-dessus ne s'hybrident pas entre eux. A titre d'alternative, les conditions stringentes sont illustrées par des conditions dans lesquelles des ADN s'hybrident entre eux à une concentration de sel correspondant aux conditions ordinaires de lavage dans l'hybridation de Southern, c'est-à-dire 1 x SSC, 0,1 % SDS, de préférence 0,1 x SSC, 0,1 % SDS, à 60 C. Une séquence partielle de la séquence nucléotidique de SEQ ID NO: 7 peut aussi être utilisée comme sonde. Il est possible de préparer une telle sonde par PCR en utilisant comme amorces des oligonucléotides basés sur la séquence nucléotidique de SEQ ID NO: 7 et en utilisant comme matrice un fragment d'ADN contenant la séquence nucléotidique de SEQ ID NO: 7. Quand un fragment d'ADN ayant une longueur d'environ 300 pb est utilisé comme sonde, les conditions de lavage pour l'hybridation peuvent être par exemple 2 x SSC, 0,1 % SDS à 50 C. Pour augmenter l'expression d'un gène de sécrétion d'aminoacides dans une bactérie Methylophilus, un fragment de gène contenant le gène lyse est ligaturé à un vecteur fonctionnel dans la bactérie Methylophilus, de préférence un vecteur de type à copies multiples, pour préparer un ADN recombiné qui est ensuite utilisé pour transformer un hôte comme une bactérie Methylophilus. A titre d'alternative, le gène peut être incorporé dans un transposon et introduit dans le chromosome. De plus, un promoteur qui induit une transcription active dans une bactérie Methylophilus peut être ligaturé en amont du gène. Le document WO 97/23 597 décrit lyse, et présente seulement le gène lysE d'une bactérie coryneforme introduit dans une bactérie coryneforme. De plus, il mentionne seulement la L-lysine comme aminoacide sécrété, et décrit un système de sécrétion de protéine incluant LysE ayant une structure contenant six hélices transmembranaires. Cependant, la demanderesse a confirmé que LysE issue de bactéries coryneformes n'était absolument pas fonctionnelle dans des bactéries assimilant le méthanol. En outre, le facteur obtenu est un facteur de sécrétion de la L-lysine qui a une structure de base différente de la LysE connue, issue de bactéries coryneformes, qui comporte six hélices transmembranaires sur un polypeptide, et ce facteur ne peut pas être déduit de la description du document mentionné précédemment qui décrit LysE. L'ADN selon la présente invention, qui peut être exprimé, est introduit dans la bactérie Methylobacillus selon la présente invention qui est capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine. Ceci peut être obtenu en introduisant l'ADN de la présente invention dans une bactérie Methylobacillus qui est capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine. La bactérie Methylobacillus selon la présente invention peut aussi être obtenue en conférant une aptitude à produire de la L-lysine ou de la L-arginine à une bactérie Methylobacillus dans laquelle l'ADN de la présente invention a été introduit. La bactérie Methylobacillus de la présente invention peut aussi être obtenue en conférant une aptitude à produire de la L-lysine ou de la L-arginine par l'introduction de l'ADN de la présente invention qui peut être exprimé. Il est possible d'obtenir une bactérie Methylobacillus capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine en conférant une aptitude à la production de L-lysine ou de L-arginine à une souche de type sauvage de bactérie Methylobacillus. Il est possible d'utiliser des procédés utilisés conventionnellement pour cultiver des bactéries coryneformes ou des bactéries Escherichia pour conférer l'aptitude à la production de L-lysine ou de L-arginine. Par exemple, de tels procédés comprennent l'obtention de souches mutantes auxotrophes, de souches résistant à des analogues ou de souches mutantes concernant la régulation métabolique, la création de souches recombinées dans lesquelles une enzyme du système de biosynthèse de la L-lysine ou de la L-arginine est stimulée ("Amino Acid Fermentation", the Japan Scientific Societies Press [Gakkai Shuppan Center], 1ère édition, publié le 30 mai 1986, pages 77 à 100). Les propriétés d'auxotrophie, de résistance à des analogues, de mutation concernant la régulation métabolique peuvent être conférées individuellement ou bien deux ou plusieurs d'entre elles peuvent être conférées en combinaison lors de la culture de bactéries produisant de la L-lysine ou de la L-arginine. L'enzyme du système de biosynthèse peut être stimulée individuellement ou bien deux ou plusieurs enzymes de ce type peuvent être stimulées en combinaison. De plus, il est possible de conférer des propriétés comme l'auxotrophie, la résistance à des analogues, la mutation concernant la régulation métabolique et de conférer en combinaison une stimulation de l'enzyme du système de biosynthèse. Par exemple, il est possible de cultiver des bactéries produisant de la L-lysine pour qu'elles soient auxotrophes pour la L-homosérine ou la L-thréonine et la L-méthionine (demandes de brevet japonais publiées n 48-28078 et 56-6499), ou pour qu'elles soient auxotrophes pour l'inositol ou l'acide acétique (demandes de brevet japonais mises à la disposition du public n 55-9784 et 56-8692), ou pour qu'elles soient résistantes à l'oxalysine, à l'hydroxamate de lysine, à la S-(2-aminoéthyl)cystéine, à la y-méthyllysine, à l'a-chlorocaprolactame, au DL-a-amino-acaprolactame, à l'a-aminolauryllactame, à un analogue de l'acide aspartique, à un médicament de type sulfonamide, à un quinoïde ou à la N-lauroylleucine. Il est possible de cultiver des bactéries produisant de la L-arginine pour qu'elles soient résistantes à un certain agent, par exemple à un médicament de type sulfonamide, à la 2-thiazolalanine, à l'acide aamino-p-hydroxyvalérique, pour qu'elles soient auxotrophes pour la Lhistidine, la L-proline, la L-thréonine, la L-isoleucine, la L-méthionine ou le L-tryptophane et pour qu'elles soient résistantes en même temps à la 2-thiazolalanine (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 54-44096), pour qu'elles soient résistantes à l'acide cétomalonique, à l'acide fluoromalonique ou à l'acide monofluoroacétique (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 57-18989), pour qu'elles soient résistantes à l'argininol (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 62-24075), pour qu'elles soient résistantes à la X-guanidine (X représente un dérivé d'acide gras ou une chaîne aliphatique, demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 2-186995), pour qu'elles soient résistantes au 5-azauracile, au 6azauracile, au 2-thiouracile, au 5-fluorouracile, au 5-bromouracile, à la 5azacytosine, à la 6-azacytosine, pour qu'elles soient résistantes à l'hydroxamate d'arginine et au 2-thio-uracile, pour qu'elles soient résistantes à l'hydroxamate d'arginine et au 6-aza-uracile (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 57-150381), pour qu'elles soient résistantes à un analogue de l'histidine ou à un analogue du tryptophane (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 52-114092), pour qu'elles soient auxotrophes pour au moins une substance parmi la méthionine, l'histidine, la thréonine, la proline, l'isoleucine, la lysine, l'adénine, la guanine et l'uracile (ou un précurseur de l'uracile) (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 52-99289), pour qu'elles soient résistantes à l'hydroxamate d'arginine (demande de brevet japonais n 51-6754), pour qu'elles soient auxotrophes l'acide succinique ou résistantes à un analogue de base d'acide nucléique (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 58-9692), pour qu'elles ne soient pas capables de métaboliser l'arginine et qu'elles soient résistantes à un antagoniste de l'arginine et à la canavanine et qu'elles soient auxotrophes pour la lysine (demande de brevet japonais mis à la disposition du public n 52-8729), pour qu'elles soient résistantes à l'arginine, à l'hydroxamate d'arginine, à l'homoarginine, à la D-arginine et la canavanine, ou pour qu'elles soient résistantes à l'hydroxamate d'arginine et au 6-azauracile (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 53-143 288), pour qu'elles soient résistantes à la canavanine (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 53-3586). Des procédés pour conférer ou améliorer l'aptitude à la production de L-aminoacides par stimulation d'un gène d'une enzyme de biosynthèse de L-aminoacide sont présentés dans la suite à titre d'exemple. Il est possible de conférer une capacité de production de L-lysine par exemple en stimulant les activités de la dihydrodipicolinate synthase et de l'aspartokinase. Il est possible de stimuler les activités de la dihydrodipicolinate synthase et de l'aspartokinase dans une bactérie Methylophilus en transformant un hôte comme une bactérie Methylophilus avec un ADN recombiné préparé par ligature d'un fragment de gène codant la dihydrodipicolinate synthase et d'un fragment de gène codant l'aspartokinase avec un vecteur qui est fonctionnel dans la bactérie Methylophilus, de préférence un vecteur de type à copies multiples. L'augmentation du nombre de copies des gènes codant la dihydrodipicolinate synthase et l'aspartokinase dans la souche transformante conduit à une augmentation des activités de ces enzymes. Dans la suite, la dihydrodipicolinate synthase, l'aspartokinase et l'aspartokinase III sont appelées aussi DDPS, AK et AKIII, respectivement. Tout micro-organisme peut fournir les gènes qui codent la DDPS et la AK, à condition que le micro-organisme choisi puisse exprimer une activité DDPS et AK dans une bactérie Methylobacillus. De tels microorganismes peuvent être des souches de type sauvage ou des souches mutantes dérivées de celles-ci. Spécifiquement, il peut s'agir de la souche de E coli (Escherichia coli) K-12, ou de Methylobacillus glycogenes NCIMB 11375. Comme les séquences nucléotidiques des gènes codant la DDPS (dapA, Richaud, F. et al., J. Bacteriol., 297 (1986)) et AKIII (lysC, Cassan, M., Parsot, C., Cohen, G. N. et Patte, J. C., J. Biol. Chem., 261,1052 (1986)) sont connues, ces gènes peuvent être obtenus par PCR au moyen d'amorces synthétisées sur la base des séquences nucléotidiques de ces gènes, et en utilisant comme matrice l'ADN chromosomique d'un microorganisme comme E coli K-12. Des exemples spécifiques comprennent dapA et /ysCprovenant de E coli. De préférence, la DDPS et la AK utilisées pour la présente invention ne sont pas soumises à une rétro-inhibition par la L-lysine. On sait que la DDPS de type sauvage issue de E coli est soumise à une rétroinhibition par la L-lysine (brevet US 5 661 012 et 6 040 160), et que la AKIII de type sauvage issue de E coli est soumise à une suppression et à une rétro-inhibition par la L-lysine. De ce fait, de préférence, dapA et lysC codent DDPS et AKIII, respectivement, contenant chacune une mutation qui élimine la rétro-inhibition par la L-lysine lors de l'introduction dans une bactérie Methylophilus. Dans la suite, la DDPS qui contient une mutation qui élimine la rétro-inhibition par la L-lysine sera appelée également "DDPS mutante", et un ADN codant la DDPS mutante sera appelé également "dapA mutant" ou "dapA*". La AKIII issue de E coli qui contient une mutation qui élimine la rétro-inhibition par la L-lysine sera appelée également "AKIII mutante", et un ADN codant la AKIII mutante sera appelé également "lysCmutant". Cependant, il n'est pas toujours nécessaire que la DDPS et la AK soient mutées selon la présente invention. On sait par exemple que la DDPS issue de Corynebacterium ne subit pas de rétro-inhibition par la L-lysine (demande de brevet coréen publiée n 92-8382, brevets US 5 661 012 et 6 040 160). Une séquence nucléotidique de dapA de type sauvage issu de E. coli est présentée à titre d'exemple dans SEQ ID NO: 13, et la séquence d'aminoacides de la DDPS de type sauvage codée par cette séquence nucléotidique est présentée à titre d'exemple dans SEQ ID NO: 14. L'ADN codant la DDPS mutante qui ne subit pas de rétroinhibition par la L-lysine peut être un ADN codant une DDPS dont la séquence d'aminoacides inclut le remplacement du résidu histidine à la position 118 par un résidu tyrosine. De plus, l'ADN codant une AKIII mutante qui ne subit pas de rétro-inhibition par la L-lysine peut être un ADN codant une AKIII dont la séquence d'aminoacides inclut le remplacement du résidu thréonine à la position 352 par un résidu isoleucine (brevets US 5 661012 et 6 040 160). Le plasmide utilisé pour le clonage de gène peut être un plasmide quelconque à condition qu'il puisse se répliquer dans des microorganismes comme des bactéries Escherichia. Spécifiquement, il peut s'agir par exemple des plasmides pBR322, pTWV228, pMW119, pUC19. Les vecteurs qui sont fonctionnels dans des bactéries Methylophilus comprennent par exemple un plasmide qui peut se répliquer de manière autonome dans des bactéries Methylobacillus. Spécifiquement, il peut s'agir de RSF1010, qui un vecteur à large spectre d'hôtes, et de dérivés de celui-ci, par exemple pAYC32 (Chistorerdov, A.Y., Tsygankov, Y. D. Plasmid, 16,161-167 (1986)), pMFY42 (Gene, 44,53 (1990)), pRP301, pTB70 (Nature, 287,396, (1980)). Pour préparer un ADN recombiné par ligature de dapA et lysC à un vecteur qui est fonctionnel dans des bactéries Methylobacillus, le vecteur est digéré avec une enzyme de restriction appropriée pour l'extrémité d'un fragment d'ADN contenant dapA et lysC. La ligature est habituellement réalisée au moyen d'une ligase comme l'ADN ligase de T4. Les gènes dapA et lysC peuvent être incorporés individuellement dans des vecteurs séparés ou dans le même vecteur. On connaît le plasmide à large spectre d'hôtes RSFD80 (W095/16042) que l'on peut utiliser dans la présente invention comme plasmide ayant un gène dapA mutant codant une DDPS mutante et un gène lysC mutant codant une AKIII mutante. La souche E coli JM109 transformée avec ce plasmide a été appelée AJ12396 et a été déposée auprès du National Institute of Bioscience and Human-Technology, Agency of Industrial Science and Technology, Ministry of International Trade and Industry (actuellement National Institute of Advanced Industrial Science and Technology, International Patent Organism Depositary) le 28 octobre 1993 et s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-13936. Puis, ce dépôt a été transformé en un dépôt international conformément au Traité de Budapest le 1er novembre 1994, et s'est vu attribuer le numéro de dépôt FERM BP-4859. RSFD80 peut être obtenu à partir de la souche AJ12396 par un procédé connu. Il est possible d'utiliser un procédé quelconque pour introduire un ADN recombiné préparé comme décrit ci-dessus dans une bactérie Methylophilus à condition qu'il conduise à une efficacité de transformation suffisante. Par exemple, il est possible d'utiliser l'électroporation (Canadian Journal of Microbiology, 43, 197 (1997)). Il est possible d'augmenter l'activité de DDPS et AK grâce à la présence de copies multiples des gènes dapA et lysC sur l'ADN chromosomique d'une bactérie Methylobacillus. Il est possible d'introduire des copies multiples de dapA et lysC dans l'ADN chromosomique d'une bactérie Methylobacillus par recombinaison homologue. Ceci peut être réalisé en ciblant une séquence présente sur l'ADN chromosomique en un nombre de copies multiples. Il est possible d'utiliser un ADN répétitif ou une répétition inversée présente à l'extrémité d'un élément transposable comme séquence présente sur l'ADN chromosomique en un nombre de copies multiples. A titre d'alternative, comme décrit dans la demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 2-109 985, il est possible d'introduire des copies multiples de dapA et/ou lysC dans l'ADN chromosomique en les incorporant dans un transposon que l'on transfère ensuite. Dans ces deux procédés, les activités de DDPS et AK seront amplifiées par suite du plus grand nombre de copies de dapA et /ysCdans les souches transformantes. Mis à part les procédés d'amplification de gène ci-dessus, il est possible d'amplifier l'activité DDPS et l'activité AK en remplaçant des séquences de contrôle de l'expression, comme les promoteurs de dapA et lyse, par des promoteurs plus forts (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 1-215 280). De tels promoteurs forts sont connus et comprennent par exemple le promoteur lac, le promoteur trp, le promoteur trc, le promoteur tac, le promoteur PR et le promoteur PL du phage lambda, le promoteur tet, le promoteur amyE et le promoteur spac. L'utilisation de ces promoteurs forts permet d'augmenter l'expression de dapA et lyse, et d'amplifier ainsi l'activité DDPS et l'activité AK. Il est possible de combiner de tels procédés de stimulation de l'expression avec les procédés d'amplification génique (augmentation du nombre de copies de dapA et lysC) décrits ci-dessus. Il est possible de préparer un ADN recombiné en ligaturant un fragment de gène et un vecteur après digestion du vecteur avec une enzyme de restriction correspondant à l'extrémité du fragment de gène. On réalise habituellement la ligature au moyen d'une ligase comme l'ADN ligase de T4. II est possible d'utiliser les procédés courants bien connus de l'homme du métier comme procédés pour la digestion, la ligature d'ADN, la préparation d'ADN chromosomique, la PCR, la préparation d'ADN plasmidique, la transformation, la conception d'oligonucléotides utilisés comme amorces. De tels procédés sont décrits par Sambrook, J., Fritsch, E. F., et Maniatis, T., dans "Molecular Cloning A Laboratory Manual, Second Edition", Cold Spring Harbor Laboratory Press (1989). En plus de la stimulation de l'expression ou de l'activité des gènes codant DDPS et AK, il est possible aussi de stimuler d'autres enzymes impliquées dans la biosynthèse de la L-lysine. De telles enzymes comprennent les enzymes de la voie du diaminopimélate comme la dihydrodipicolinate réductase, la diaminopimélate décarboxylase, la diaminopimélate déshydrogénase (voir W096/40934 pour toutes les enzymes précédentes), la phosphoénolpyruvate carboxylase (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 60-87788), l'aspartate aminotransférase (demande de brevet japonais publiée n 6-102028), la diaminopimélate épimérase et l'aspartate semialdéhyde déshydrogénase, les enzymes de la voie de l'aminoadipate comme l'homoaconitate hydratase. L'aspartokinase, l'aspartate semialdéhyde déshydrogénase, la dihydrodipicolinate synthase, la dihydrodipicolinate réductase et la diaminopimélate décarboxylase provenant de la bactérie assimilant le méthanol Methylophilus methylotrophus sont décrites dans WO 00/61723. De plus, les micro-organismes selon la présente invention peuvent avoir une activité diminuée d'une enzyme qui catalyse une réaction pour produire un composé différent de la L-lysine par une voie constituant une ramification de la voie de biosynthèse de la L-lysine, ou peuvent être déficients en une telle enzyme. Cette enzyme peut être par exemple l'homosérine déshydrogénase (WO 95/23864). Les techniques mentionnées précédemment pour stimuler les activités d'enzymes impliquées dans la biosynthèse de la L-lysine peuvent être utilisées de manière similaire pour la L-arginine. Il est possible d'améliorer l'aptitude à la production de L-arginine en stimulant l'activité de l'acétylornithine désacétylase, de la N- acétytgtutamate-y-semiatdéhyde déshydrogénase, de la N-acétylgluta- mokinase et de l'argininosuccinase (demande de brevet japonais publiée n 5-23750). Il est possible aussi d'améliorer l'aptitude à la production de L-arginine en stimulant l'activité de la glutamate déshydrogénase (EP 1 057 893 Al), de l'argininosuccinate synthase (EP 0 999 267 Al), de la carbamoylphosphate synthétase (EP 1 026 247 Al) ou de la N-acétylglutamate synthase (demande de brevet japonais mise à la disposition du public n 57-5693) ou en détruisant le gène codant un répresseur de l'arginine (argR). Il est possible de produire la L-lysine ou la L-arginine en cultivant une bactérie Methylobacillus capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine. Il est possible d'obtenir la L-lysine ou la L-arginine de la manière décrite ci-dessus à partir d'un milieu au cours de la production et de l'accumulation. Il est possible ensuite de recueillir la L-lysine ou la L-arginine à partir de la culture. Les micro-organismes utilisés selon la présente invention peuvent être cultivés par un procédé utilisé typiquement dans la culture d'un micro-organisme assimilant le méthanol. Le milieu utilisé peut être un milieu naturel ou synthétique à condition qu'il contienne une source de carbone, une source d'azote, des ions inorganiques et d'autres composants organiques à l'état de traces. Si le méthanol est utilisé comme principale source de carbone, la L-lysine ou la L-arginine peut être produite à faible coût. Quand le méthanol est utilisé comme principale source de carbone, il est ajouté à un milieu en une quantité de 0,001 à 30 %. Comme source d'azote, il est possible d'utiliser par exemple le sulfate d'ammonium en l'ajoutant au milieu. Il est possible en outre d'ajouter en faibles quantités des composants à l'état de traces comme le phosphate de potassium, le phosphate de sodium, le sulfate de magnésium, le sulfate ferreux et le sulfate de manganèse. Habituellement, on conduit la culture dans des conditions aérobies sous agitation, ou sous aération par agitation, à un pH de 5 à 9, et à une température de 20 à 45 C, et cette culture est typiquement achevée en 24 à 120 h. On peut recueillir la L-lysine ou la L-arginine à partir de la culture en combinant un procédé utilisant des résines échangeuses d'ions, un procédé de précipitation et d'autres procédés connus. La présente invention sera mieux comprise à la lecture des exemples non limitatifs suivants dans lesquels les réactifs utilisés ont été obtenus auprès de Wako Pure Chemicals ou Nacalai Tesque, sauf indication contraire. Les compositions des milieux utilisés dans chaque exemple sont présentées ci-dessous, et le pH a été ajusté avec NaOH ou HCI pour tous les milieux. Milieu LB : Tryptone peptone (Difco) 10 g/L Extrait de levure (Difco) 5 g/L NaCI 10 g/L PH 7,0 Ces composants ont été stérilisés à la vapeur à 120 C pendant 20 min. Milieu gélosé : Milieu LB Bactogélose 15 g/L Ces composants ont été stérilisés à la vapeur à 120 C pendant 20 min. Milieu SEII (Journal of General Microbiology (1989) 125,135, 3153-3164, Silman N. J., Carver M. A. & Jones C. W. ; une partie de la composition a été modifiée) : K2HP04 1,9 g/L NaH2P04 1,56 g/L MgSO4#7H2O 0,2 g/L (NH4)2S04 5 g/L CuSO4#5H2O 5 pg/L MnSO4#5H2O 25 g/L ZnSO4#7H2O 23 g/L CaCl2#2H2O 72 mg/L FeCl3#6H2O 9,7 mg/L CaC03 (Kanto Kagaku) 30 g/L Méthanol 2 % (vol/vol) pH 7,0 A l'exception du méthanol, les composants ont été stérilisés à la vapeur à 121 C pendant 15 min. Le méthanol a été ajouté après un refroidissement suffisant des composants. Milieu gélosé SEII : K2HP04 1,9 g/L NaH2P04 1,56 g/L MgSO4#7H2O 0,2 g/L (NH4)2S04 5 g/L CuSO4#5H2O 5 g/L MnSO4#5H2O 25 g/L ZnS04-7H20 23 g/L CaCl2#2H2O 72 mg/L FeCl3#6H2O 9,7 mg/L Méthanol 0,5 % (vol/vol) pH 7,0 Bactogélose (Difco) 15 g/L A l'exception du méthanol, les composants ont été stérilisés à la vapeur à 121 C pendant 15 min. Le méthanol a été ajouté après un refroidissement suffisant des composants. Exemple 1 Introduction du gène lyse issu d'une bactérie Brevibacterium dans une bactérie Methylophilus. On a cloné un gène lyse, qui était un gène homologue du gène facilitant la sécrétion de la L-lysine connu pour Corynebacterium glutamicum R127, à partir de la souche Brevibacterium lactofermentum 2256, et on a tenté de l'exprimer dans une bactérie Methylophilus. (1) Construction de pRSIysE Pour introduire lysE dans une bactérie Methylophilus, on a utilisé le plasmide connu pRS (demande de brevet international publiée en japonais (Kohyo) n 3-501682) pour construire le plasmide pRSIysE pour l'expression de lysE. pRS est un plasmide comportant le segment de vecteur du plasmide pVIC40 (demande de brevet international publiée WO 90/04636, demande de brevet international publiée en japonais n 3- 501682) et obtenu à partir de pVIC40 par délétion d'une région d'ADN codant l'opéron thréonine contenue dans le plasmide. Le plasmide pVIC40 est issu du plasmide vecteur à large spectre d'hôtes pAYC32 (Chistorerdov, A. Y., Tsygankov, Y.D., Plasmid, 1986,16, 161-167), qui est un dérivé de RSF1010. Tout d'abord, on a construit le plasmide pRStac comportant le promoteur tac à partir de pRS selon le schéma montré sur la figure 1. On a construit le plasmide pRStac de la manière suivante. On a digéré le vecteur pRS avec les enzymes de restriction EcoRI et PstI et on l'a ajouté à une solution de phénol/chloroforme, et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a séparés sur un gel d'agarose à 0,8 %. On a recueilli un fragment d'ADN de 8 kilopaires de bases (dans la suite "kpb") en utilisant la trousse de collecte d'ADN EASY TRAP Ver. 2 (Takara Shuzo). A titre d'alternative, on a amplifié la région de promoteur tac par PCR en utilisant comme matrice le plasmide pKK223-3 (vecteur d'expression, Pharmacia) et les amorces montrées dans SEQ ID NO: 1 et 2 (on a parcouru 30 fois un cycle consistant en une dénaturation à 94 C pendant 20 s, une hybridation à 55 C pendant 30 s et une réaction d'extension à 72 C pendant 60 s). Pour la PCR, on a utilisé l'ADN polymérase Pyrobest (Takara Shuzo). On a purifié le fragment d'ADN contenant le promoteur tac amplifié en utilisant PCR prep (Promega) puis on l'a digéré au niveau des sites d'enzymes de restriction conçus préalablement dans les amorces, c'est-à-dire au niveau des sites EcoRI et EcoT22I. Ensuite, on a ajouté le mélange réactionnel à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a séparés sur un gel d'agarose à 0,8 %. On a recueilli un fragment d'ADN d'environ 0,15 kpb en utilisant EASY Trap Ver. 2. On a ligaturé le produit de digestion du vecteur pRS et le fragment de région de promoteur tac préparé comme décrit ci-dessus en utilisant la trousse DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé cette solution de réaction en ligature pour transformer Escherichia coli (cellules compétentes E coliJM109, Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a incubées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on a cultivé à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de chaque bouillon de culture par le procédé alcali-SDS et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction pour obtenir pRStac. On a choisi comme pRStac un plasmide dans lequel les directions de transcription du gène de résistance à la streptomycine sur le vecteur pRS et du promoteur tac étaient identiques entre elles. On a digéré avec Sse8387I (Takara Shuzo) et SapI (New England Biolabs) pRStac obtenu comme décrit ci-dessus, on l'a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les séparés sur un gel d'agarose à 0,8 % pour obtenir un fragment d'ADN d'environ 9,0 kpb. On a amplifié aussi par PCR le fragment de gène lyse en utilisant le chromosome extrait de la souche Brevibacterium lactofermentum 2256 (ATCC13869) comme matrice et les amorces montrées dans SEQ ID NOS : et 6 (dénaturation à 94 C pendant 20 s, hybridation à 55 C pendant 30 s et réaction d'extension à 72 C pendant 90 s). On a utilisé pour la PCR l'ADN polymérase Pyrobest (Takara Shuzo). Pour permettre l'expression du gène lysE dans une bactérie Methylophilus, on a conçu les amorces de manière que des nucléotides de 9-15 pb à partir du codon d'initiation de la traduction du gène lysE soient remplacés par une séquence dont on sait qu'elle est fonctionnelle dans une bactérie Methylophilus (Wyborn, N.R., Mills, J., Williamis, S. G. et Jones, C. W., Eur. J. Biochem., 240,314-322 (1996)). On a purifié le fragment résultant en utilisant PCR prep (Promega) puis on l'a digéré avec Sse8387I et SapI. On a ajouté le mélange réactionnel à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a recueillis encore à partir d'un gel d'agarose à 0,8 %. On a ligaturé le produit de digestion du vecteur pRStac et le fragment de région du gène lysE préparé comme décrit ci-dessus en utilisant la trousse de ligature DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé cette solution de réaction de ligature pour transformer Escherichia coli (cellules compétentes de E, coli JM109, Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a incubées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a cultivées à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de chaque bouillon de culture par le procédé alcali-SDS et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction et par détermination de la séquence nucléotidique, ce qui a confirmé la présence de pRSlysE (figure 1). Dans pRSlysE, le gène lysE était positionné de telle manière que sa direction de transcription était la même que celle du promoteur tac. (2) Introduction de pRSlysE dans une bactérie Methylophilus On a introduit pRSlysE obtenu comme décrit ci-dessus dans la souche Methylophilus methylotrophus AS1 (NCIMB10515) par électroporation (Canadian Journal of Microbiology, 43,197 (1997)). De plus, on a introduit aussi pRS dans la souche AS1 à titre de témoin, de la même manière que pour pRSlysE. On a ainsi obtenu plusieurs milliers de colonies par g d'ADN en utilisant pRS comme témoin, tandis que l'on a obtenu seulement quelques colonies avec pRSlysE Quand on a extrait des plasmides de souches transformantes dont on considérait qu'elles contenaient pRSlysE et lorsqu'on a examiné leurs séquences nucléotidiques, on a constaté l'introduction d'une mutation spontanée dans une région codant lyse pour tous les plasmides étudiés, et dans certains cas, on a constaté l'introduction d'une mutation non-sens par laquelle un codon codant un aminoacide était remplacé par un codon d'arrêt qui terminait la traduction. Dans d'autres plasmides, on a observé une délétion dans le gène lysE. Dans tous les cas, la fonction de lysE dans pRSlysE était perdue. Cependant, quand on a préparé un plasmide dans lequel une partie de la région codant LysE était délétée volontairement de sorte que la fonction du gène lyse était éliminée (pRSlysEl) et quand on l'a introduit dans Methylophilus methylotrophus, il a été possible de l'introduire à une fréquence équivalente à celle du vecteur pRS témoin. Le plasmide pRSlysE1 mentionné précédemment est un plasmide dans lequel une région allant du site PvuI(qui reconnaît CGATCG des positions 203 à 209 dans SEQ ID NO: 7) au site MluI (qui reconnaît ACGCGT aux positions 485 à 491 de la même séquence) présente dans la région codant LysE a été délétée. Spécifiquement, on a construit pRSlysE par digestion avec Pvul et MluI (Takara Shuzo), on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a séparés sur un gel d'agarose à 0,8 % pour obtenir un fragment d'ADN d'environ 10 kpb. On a muni ce fragment d'ADN d'extrémités franches en utilisant la trousse DNA Blunting Kit (Takara Shuzo). On a autoligaturé le produit en utilisant la trousse DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé cette solution de réaction de ligature pour transformer Escherichia coli (cellules compétentes de E, coli JM109, Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a incubées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on a cultivé à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de chaque bouillon de culture par le procédé alcali-SDS, et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction, pour obtenir le plasmide pRSlysE1. Comme décrit ci-dessus, la fréquence d'introduction de pRSIysE contenant le gène lyse de longueur intégrale dans Methylophilus methylotrophus était extrêmement faible, et seuls les plasmides contenant un gène lyse mutant contenant une mutation qui éliminait la fonction ont pu être introduits. En considérant ces faits en combinaison, on a estimé que l'introduction du gène lysE dans Methylophilus methylotrophus était létale. Ceci indique que le gène lysE ne peut pas fonctionner universellement pour la sécrétion de L-lysine dans des bactéries hétérogènes. On a appliqué la souche Methylophilus methylotrophus AS1 contenant pRS/ysEcontenant la mutation décrite ci-dessus à une boîte de SEII contenant 20 mg/L de streptomycine et on a cultivé pendant une nuit à 37 C. Puis, on a prélevé par grattage les cellules sur environ 0,3 cm2 de la surface du milieu, on les a inoculées à du milieu de production SEII (20 ml) contenant 20 mg/L de streptomycine et on a cultivé à 37 C pendant 34 h sous agitation. Après la fin de la culture, on a retiré les cellules par centrifugation et on a déterminé la concentration de L-lysine dans le surnageant de la culture en utilisant un analyseur d'aminoacides (chromatographie liquide à grande vitesse Nihon Bunko). A titre de résultat, on n'a obtenu sensiblement aucune souche dans laquelle la sécrétion de L-lysine était augmentée, malgré l'introduction du gène lysE mutant. La majeure partie des gènes lysE mutants qui étaient contenus dans des bactéries Methylophilus présentait des mutations qui éliminent la fonction originelle de lysE de type sauvage. On considère que le gène lyse mutant a pu être introduit dans des bactéries Methylophilus car ces lysE mutants n'étaient pas fonctionnels et n'étaient pas létaux. Il est à noter que ces lysE mutants sont différents de lysE24. Acquisition d'un gène conférant une activité de sécrétion de L-lysine à des bactéries Methylophilus Comme décrit dans la section précédente, le gène lysE connu est létal dans les bactéries Methylophilus de sorte que de nombreux gènes mutants pour lesquels la fonction a été perdue ont été obtenus ensuite. Pendant l'analyse de pRSlysE contenant une mutation, on a obtenu un gène lyse mutant qui était fonctionnel dans les bactéries Methylophilus mais qui n'était pas létal. On a appelé lysE24 ce gène lysE mutant. Quand on a analysé la séquence nucléotidique du gène lysE24, on a constaté que cette mutation n'était pas une substitution d'aminoacides mais une mutation non-sens introduisant un codon d'arrêt au voisinage du centre de la région traduite de lysE Il a été décrit que le gène lysE de bactéries Corynebacterium code une protéine membranaire ayant six hélices hydrophobes (Vrlijc M., Sahm H., et Eggeling L., Molecular Microbiology 22 :815-826 (1996)). Au contraire, on a constaté que, comme le gène lysE24 ci-dessus contenait un codon d'arrêt, la protéine codée par ce gène avait une structure différente de celle de la protéine LysE de type sauvage. Ainsi, LysE mutante était fonctionnelle dans la bactérie Methylophilus du fait de sa structure. La séquence nucléotidique de lysE24 et la séquence d'aminoacides codée par cette séquence nucléotidique sont montrées dans SEQ ID NOS : et 10, respectivement. La séquence nucléotidique de lysE de type sauvage et la séquence d'aminoacides codée par cette séquence sont montrées dans SEQ ID NOS : et 8, respectivement. Dans lysE24, T (thymine) était inséré après G (guanine) à la 355ème position du gène lysE de type sauvage. Le plasmide contenant lysE24 a été appelé pRSlysE24 (figure 1). Quand on a introduit pRSlysE24 dans la souche AS1, on a pu introduire le plasmide à une fréquence sensiblement équivalente à celle de pRS. Le tableau 1 ci-dessous indique le résultat de la mesure de la concentration de L-lysine dans le surnageant de culture de la souche dans laquelle le plasmide avait été introduit, laquelle mesure a été faite de la même manière que ci-dessus (exemple 1, partie (2)). Tableau 1 Souche Quantité de L-lysine produite (g/L) AS1/pRS 0,01 AS1/pRS/ysE24 0,1 La souche E coli JM109 transformée avec pRSlysE24 a été appelée AJ13830 et a été déposée auprès du National Institute of Advanced Industrial Science and Technology, International Patent Organism Depositary le 4 juin 2001 et s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-18369. Puis, le dépôt a été converti en un dépôt international conformément au Traité de Budapest le 13 mai 2002 et s'est vu attribuer le numéro de dépôt FERM BP-8040. On a obtenu la souche AS1 contenant un plasmide à partir du gène lysE24 en délétant une région en aval du codon d'arrêt produit par la mutation mentionnée précédemment, c'est-à-dire le plasmide pRSlysE1 décrit dans l'exemple 1, partie (1), qui ne conduisait pas à une accumulation de L-lysine dans le milieu. Sur la base de ce résultat, on estime que non seulement la première moitié du peptide mais aussi la deuxième moitié du peptide étaient exprimées à partir du gène lysE24 pour former un complexe. Exemple 2 Comme décrit ci-dessus, on a constaté que le gène lyse, qui est homologue du gène qui facilite la sécrétion de L-lysine dans Corynebacterium, n'était pas fonctionnel dans les bactéries Methylophilus tandis que son variant lysE24 était fonctionnel dans des bactéries Methylophilus. Ainsi, on a examiné si le gène lyse de Corynebacterium et si le gène lysE24 obtenu dans l'exemple 1 étaient fonctionnels dans une bactérie Methylobacillus. (1) Construction de pRSlysE-Tc Pour introduire le gène lyse de type sauvage issu de Corynebacterium dans une bactérie Methylobacillus, on a d'abord transformé le marqueur de résistance à un médicament de pRSlysE construit dans l'exemple 1 d'un gène de résistance à la streptomycine en un gène de résistance à la tétracycline. Ceci est dû au fait qu'il n'est pas possible d'utiliser la résistance à la streptomycine comme marqueur car les bactéries Methylobacillus présentent initialement une résistance à la streptomycine. Spécifiquement, on a d'abord digéré pRSlysE avec l'enzyme de restriction EcoRI, on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction de digestion. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la solution constituant la couche supérieure, et on a recueilli les fragments d'ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a séparés par électrophorèse en gel d'agarose à 0,8 %. On a recueilli un fragment d'ADN d'environ 10 kpb en utilisant la trousse de collecte d'ADN EASY TRAP Ver. 2 (Takara Shuzo). On a amplifié la région du gène de résistance à la tétracycline par PCR en utilisant comme ADN matrice pRK310 (Journal of Molecular Biology 239,623-663 (1994)) et les amorces d'ADN montrées dans SEQ ID NOs : et 12 (on a parcouru 30 fois un cycle consistant en une dénaturation à 94 C pendant 20 s, une hybridation à 55 C pendant 30 s et une réaction d'extension à 72 C pendant 60 s). Pour la PCR, on a utilisé l'ADN polymérase Pyrobest (Takara Shuzo). On a purifié le fragment d'ADN contenant le gène de résistance à la tétracycline amplifié avec PCR prep (Promega) puis on l'a recueilli par précipitation à l'éthanol. On a digéré encore ce fragment au niveau des sites de restriction conçus antérieurement dans les amorces, c'est-à-dire au niveau du site EcoRI, et on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Puis, après avoir centrifugé ce mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol. Ensuite, on a séparé le fragment d'ADN cible par électrophorèse en gel d'agarose à 0,8 % et on a recueilli un fragment d'ADN d'environ 1,5 kpb. On peut aussi obtenir le gène de résistance à la tétracycline de la manière décrite ci-dessus par PCR en utilisant comme matrice un autre plasmide à la place de pRK310, par exemple le plasmide pRK2, un plasmide voisin de pRK310 (disponible sous l'appellation NICMB11968 auprès de NICMB, voir Science, 190, 1226-1228 (1975), ou Plasmid, 5, 10- 19 (1981)). On a ligaturé le fragment d'ADN provenant de pRSlysE préparé comme décrit ci-dessus et le fragment d'ADN contenant la région du gène de résistance à la tétracycline en utilisant la trousse DNA Ligation Kit Ver. 2 (Tahara Shuzo). On a utilisé ce mélange réactionnel pour transformer des cellules compétentes de E, coli JM109 (Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de trétracycline et on les a cultivées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de tétracycline et on a cultivé à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de ce bouillon de culture au moyen du procédé alcali-SDS, et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction pour obtenir pRSlysE-Tc. (2) Introduction de pRSlysE-Tc dans une bactérie Methylobacillus On a introduit le plasmide pRSlysE-Tc obtenu comme décrit ci-dessus dans la souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB11375 par électroporation (Canadian Journal of Microbiology, 43, 197 (1997)). Comme témoin, on a introduit pRK310 dans la souche NCIMB11375 de la même manière que pour pRSlysE-Tc. On a ainsi obtenu plusieurs milliers de colonies par 1 g d'ADN en utilisant pRK310 comme témoin, tandis que l'on a obtenu seulement quelques colonies avec pRSlysE-Tc. Ainsi, on a constaté que le gène lysE issu d'une bactérie Corynebacterium n'était pas fonctionnel dans les bactéries Methylobacillus comme dans les bactéries Methylophilus. (3) Construction de pRS/ysE24-Tc Puis, pour examiner si lysE24 était fonctionnel dans des bactéries Methylobacillus, on a remplacé le marqueur de résistance à un médicament du plasmide pRSlysE24 construit dans l'exemple 1, qui était un gène de résistance à la streptomycine, par un gène de résistance à la tétracycline. Plus précisément, on a d'abord digéré pRSlysE avec l'enzyme de restriction EcoRI, on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction de digestion. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la solution constituant la couche supérieure, et on a recueilli les fragments d'ADN par précipitation à l'éthanol et on les a séparés par électrophorèse en gel d'agarose à 0,8 %. On a recueilli un fragment d'ADN d'environ 10 kpb en utilisant la trousse de collecte d'ADN EASY TRAP Ver. 2 (Takara Shuzo). De plus, on a obtenu le fragment de gène de résistance à la tétracycline de la manière décrite ci-dessus en amplifiant la région de gène provenant de pRK310 par PCR au moyen des amorces montrées dans SEQ ID NOS : et 12 et en digérant le fragment avec EcoRI. On a ligaturé le fragment d'ADN provenant de pRSlysE24 préparé comme décrit ci-dessus et le fragment d'ADN contenant la région du gène résistant à la tétracycline en utilisant la trousse de ligature d'ADN DNA Ligation Kit Ver.2 (Takara Shuzo). On a utilisé ce mélange réactionnel pour transformer des cellules compétentes de E coli JM109 (Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de tétracycline et on les a cultivées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de tétracycline et on les a cultivées à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de ce bouillon de culture par le procédé alcali-SDS, et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction pour obtenir pRSlysE24-Tc. (4) Introduction de pRSlysE24-Tc dans une bactérie Methylobacillus On a introduit le plasmide pRS/ysE24-Tc obtenu comme décrit ci-dessus dans la souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB11375 par électroporation (Canadian Journal of Microbiology, 43,197 (1997)). De plus, on a introduit pRK310 dans la souche NCIMB11375 à titre de témoin. On a ainsi pu introduire pRSlysE24-Tc à une fréquence sensiblement équivalente à celle du témoin pRK310. Les résultats des mesures de concentration de lysine pour les surnageants de culture des souches dans lesquelles le plasmide a été introduit sont montrés dans le tableau 2 ci-dessous, lesquelles mesures ont été faites de la même manière que dans l'exemple 1, partie (2). Tableau 2 Souche Quantité de L-lysine Quantité de L-arginine produite (g/L) produite (g/L) NCIMB11375/pRK310 0,01 --T 0,01 NCIMB11375/pRS/ysEZ4-Tc 1,57 0,16 On a constaté que l'introduction du gène lysE24 dans la souche Methylobacillus glycogenes NCIMB11375 conduisait à une accumulation de L-lysine dans le milieu. On a déterminé que ceci était dû à une stimulation de la sécrétion de L-lysine. De plus, quand on a examiné les concentrations d'autres L-aminoacides dans le surnageant de la culture, on a constaté qu'il y avait accumulation de L-arginine avec la souche NCIMB11375/pRS/ysE24-Tc, de sorte qu'on a constaté que le gène lys-24 présentait une activité de sécrétion non seulement de la L-lysine mais aussi de la L-arginine. D'après les études ci-dessus, on a constaté que lysE24 était fonctionnel non seulement dans les bactéries Methylophilus mais aussi dans les bactéries Methylobacillus. Exemple 3: Introduction d'un gène d'une enzyme du système de biosynthèse de la L-lysine et du gène lysE24 dans Methylobacillus glycogenes On a constaté que quand on introduisait le gène lysE24 dans la souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB11375, il y avait accumulation de L-lysine dans le milieu. On a considéré que ceci était dû à une stimulation de la sécrétion de L-lysine. De ce fait, on a examiné l'effet de l'introduction du gène lysE24 dans Methylobacillus glycogenes sur la stimulation du gène de biosynthèse de la L-lysine. Construction du plasmide pRSdapA contenant le gène dapA* On a préparé un plasmide contenant un gène codant la dihydrodipicolinate synthase à titre de gène d'une enzyme du système de biosynthèse de la L-lysine, qui n'était pas soumis à une rétro-inhibition par la L-lysine (dapA*). On a digéré pRStac préparé dans l'exemple 1 avec les enzymes de restriction Sse8387I et Xbal et on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure, et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol et on les a séparés sur un gel d'agarose à 0,8 % pour recueillir un fragment d'ADN d'environ 9 kpb. On a amplifié le fragment de gène dapA* par PCR en utilisant comme matrice le plasmide connu RSFD80 (WO 90/16042) qui contient ce gène et les amorces montrées dans SEQ ID NOS : et 4 (dénaturation à 94 C pendant 20 s, hybridation à 55 C pendant 30 s et réaction d'extension à 72 C pendant 60 s). On a utilisé pour la PCR l'ADN polymérase Pyrobest (Takara Shuzo). On a purifié le fragment dapA* résultant en utilisant PCR prep (Promega) puis on l'a digéré avec les enzymes de restriction Sse8387I et Xbal. On a ajouté le mélange réactionnel à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la couche supérieure et on a recueilli les ADN par précipitation à l'éthanol, et on les a séparés sur un gel d'agarose à 0,8 % pour recueillir un fragment d'ADN d'environ 0,1 kpb. On a ligaturé le produit de digestion du vecteur pRStac et le fragment de région de gène dapA* préparé comme décrit ci-dessus en utilisant la trousse de ligature d'ADN DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé cette solution de réaction de ligature pour transformer Escherichia coli (cellules compétentes de E coliJM109, Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a incubées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a cultivées à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de chaque bouillon de culture par le procédé alcali-SDS et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction et détermination de la séquence nucléotidique, ce qui a confirmé la présence du plasmide pRSdapA. Dans le plasmide pRSdapA, le gène dapA* était positionné de telle manière que sa direction de transcription était la même que celle du promoteur tac. On a appelé AJ13831 la souche E. coli JM109 transformée avec le plasmide pRSdapA, et on a déposé cette souche auprès du National Institute of Advanced Industrial Science and Technology, International Patent Organism Depositary le 4 juin 2001 qui s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-18370. Puis, le dépôt a été transformé en un dépôt international conformément au traité de Budapest le 13 mai 2002, et s'est vu attribuer le numéro de dépôt FERM BP-8041. Construction du plasmide pRSlysE24-dapA-Tc contenant lysE24 et dapA* On a construit un plasmide dans lequel le gène dapA* était inséré dans pRSlysE24 selon le schéma montré sur la figure 2 pour évaluer l'effet de la combinaison de lysE24 et de dapA*. On a digéré pRSlysE24 préparé dans l'exemple 1 avec l'enzyme de restriction SapI et on l'a muni d'extrémités franches en utilisant la trousse DNA Blunting Kit (Takara Shuzo). On a digéré le plasmide pRSdapA contenant le gène dapA* avec les enzymes de restriction EcoRI et SapI, et on a séparé sur un gel d'agarose à 0,8 % un fragment d'environ 1 kpb contenant le promoteur tac et la région dapA*. On a recueilli ce fragment en utilisant EASY TRAP Ver. 2 (Takara Shuzo). On a muni ce fragment d'extrémités franches comme décrit ci-dessus et on l'a ligaturé au produit de digestion de pRSlysE24 mentionné ci-dessus en utilisant la trousse de ligature DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé la solution de réaction de ligature mentionnée précédemment pour transformer Escherichia coli (cellules compétentes de E. coli JM109, Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on les a incubées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et on a cultivé à 37 C pendant 8 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de ce bouillon de culture par le procédé alcali-SDS, et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction et détermination de la séquence nucléotidique, ce qui a confirmé la présence du plasmide pRSlysEdapA. On a appelé AJ13832 la souche de E, coli JM109 transformée avec le plasmide pRS/ysEdapA, et on a déposé cette souche auprès du National Institute of Advanced Industrial Science and Technology, International Patent Organism Depositary le 4 juin 2001 et elle s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-18371. Puis le dépôt a été transformé en un dépôt international conformément au Traité de Budapest le 13 mai 2002, et la souche s'est vue attribuer le numéro de dépôt FERM P-8042. Ensuite, on a remplacé le gène marqueur de résistance à un médicament du plasmide pRSlysEdapA, qui était un gène de résistance à la streptomycine, par un gène de résistance à la tétracycline. Tout d'abord, on a digéré le plasmide pRS/ysEdapA avec l'enzyme de restriction EcoRI, on a ajouté à une solution de phénol/chloroforme et on a mélangé pour terminer la réaction de digestion. Après avoir centrifugé le mélange réactionnel, on a recueilli la solution constituant la couche supérieure, et on a recueilli les fragments d'ADN par précipitation à l'éthanol et on les a séparés par électrophorèse en gel d'agarose à 0,8 %. On a recueilli un fragment d'ADN d'environ 11 kpb en utilisant la trousse de collecte d'ADN EASY TRAP Ver. 2 (Takara Shuzo). On a obtenu le fragment de gène de résistance à la tétracycline de la même manière que dans l'exemple 1 en amplifiant la région de gène provenant de pRK310 par PCR au moyen des amorces montrées dans SEQ ID NOS: 11 et 12 et en digérant le produit de l'amplification avec EcoRI. On a ligaturé le fragment d'ADN provenant de pRSlysEdapA préparé comme décrit ci-dessus et le fragment d'ADN contenant la région du gène de résistance à la tétracycline en utilisant la trousse de ligature DNA Ligation Kit Ver. 2 (Takara Shuzo). On a utilisé ce mélange réactionnel pour transformer des cellules compétentes de E. coli JM109 (Takara Shuzo). On a étalé les cellules sur du milieu gélosé LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de tétracycline et on les a cultivées pendant une nuit à 37 C. On a inoculé chacune des colonies apparaissant sur le milieu gélosé à du milieu liquide LB contenant 20 mg/L de streptomycine et 15 mg/L de tétracycline et on a cultivé à 37 C pendant 16 h sous agitation. On a extrait l'ADN plasmidique de ce bouillon de culture par le procédé alcali-SDS, et on a confirmé la structure de chaque plasmide par digestion avec des enzymes de restriction, ce qui a confirmé la présence de pRSlysE-dapA-Tc. (2) Introduction de pRSlysE-dapA-Tc dans la souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB11375 et production d'aminoacides On a introduit le plasmide pRSlysE-dapA-Tc obtenu par le procédé ci-dessus dans la souche de Methylobacillus glycogenes NCIMB11375 par électroporation. On a cultivé de la manière suivante la souche transformante obtenue (appelée également "NCIMB11375/pRS/ysE-dapA-Tc"), la souche dans laquelle le plasmide pRSlysE24-Tc mentionné précédemment avait été introduit (appelée également "NCIMB11375/pRS/ysE24-Tc") et la souche dans laquelle pRK310 avait été introduit à titre de témoin (appelée également "NCIMB11375/pRK310") pour examiner les concentrations de L-aminoacides dans le surnageant de culture. On a appliqué chaque souche transformante à une boîte de SEII contenant 15 mg/L de tétracycline et on les a cultivées à 30 C pendant 2 jours. Puis, on a prélevé par grattage les cellules sur environ 10 cm2 de la surface du milieu, on les a inoculées à du milieu de production SEII (20 ml) contenant 15 mg/L de tétracycline, et on les a cultivées à 37 C pendant 60 h sous agitation. Après la fin de la culture, on a retiré les cellules par centrifugation, et on a déterminé la concentration de L-lysine dans le surnageant de culture en utilisant un analyseur d'aminoacides (chromatographie liquide à grande vitesse, Nihon Bunko). Les résultats obtenus sont représentés dans le tableau 3 ci-dessous. On a constaté que la quantité de L-lysine qui s'était accumulée dans le milieu était encore accrue dans le cas de la souche NCIMB/pRS/ySE-dapA-Tc par rapport à la souche contenant le plasmide pRSlysE24-Tc. C'est-à-dire que l'on considère que la limitation de la sécrétion était abolie par l'introduction du gène lysE24, et que l'effet de stimulation du gène dapA* était manifesté d'une manière synergique. Tableau 3 Souche Quantité de L-lysine Quantité de L-arginine produite (g/L) produite (g/L) NCIMB11375/pRK310 0,02 0,01 NCIMB11375/pRSIysE24-Tc 1,57 0,16 NCIMB11375/pRS/ysEdapA-Tc 1,72 0,14 REVENDICATIONS 1. Bactérie appartenant au genre Methylobacillus dans laquelle est introduit un ADN codant un variant de la protéine LysE et pouvant être exprimé et qui est capable de produire de la L-lysine ou de la L-arginine, caractérisée en ce que la protéine LysE a une région en boucle et six hélices hydrophobes et qui est impliquée dans la sécrétion de la L-lysine à l'extérieur d'une cellule, et en ce que ledit variant consiste essentiellement seulement en les hélices hydrophobes et facilite la sécrétion de L-lysine, de L-arginine ou des deux à l'extérieur d'une bactérie assimilant le méthanol quand ledit ADN est introduit dans ladite bactérie assimilant le méthanol. 2. Bactérie selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit variant comporte six hélices hydrophobes. 3. Bactérie selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit variant est un complexe comprenant un peptide contenant les première, seconde et troisième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité Nterminale et un peptide contenant les quatrième, cinquième et sixième hélices hydrophobes par rapport à l'extrémité N-terminale. 4. Bactérie selon la revendication 1, caractérisée en ce que ladite protéine LysE est issue d'une bactérie coryneforme. 5. Bactérie selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit variant est une protéine choisie dans le groupe consistant en (A) une protéine qui comprend la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 10, et (B) une protéine qui comprend la séquence d'aminoacides de SEQ ID NO: 10 incluant une substitution, une délétion, une insertion ou une addition d'un ou plusieurs résidus d'aminoacides, et en ce que ladite protéine présente une activité pour faciliter la sécrétion de L-lysine, de Larginine ou des deux à l'extérieur d'une bactérie assimilant le méthanol. 6. Bactérie selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit ADN a la séquence de nucléotides de SEQ ID NO : 9. 7. Procédé de production de L-lysine ou de L-arginine, caractérisé en ce qu'il comprend la culture d'une bactérie selon la revendication 1 dans un milieu pour produire et accumuler de la L-lysine ou de la L-arginine dans la culture, et la collecte de la L-lysine ou de la L-arginine à partir de la culture. 8. Procédé selon la revendication 7, caractérisé en ce que le milieu contient du méthanol comme principale source de carbone.