FR 2705341 A1 19941125 FR 9305906 A 19930517 1 2705341 Procédé de préparation de mélanges d'acides aminés N- acylés, mélanges d'acides a aminés N-acylés, et leurs utilisations La présente invention concerne un procédé pour la préparation simplifiée de mélanges d'acides aminés N-acylés, des mélanges d'acides aminés N-acylés de haute pureté présentant des caractéristiques organoleptiques améliorées, ainsi que des utilisations de ces mélanges. La préparation de mélanges d'acides aminés N-acylés peut classiquement être réalisée à partir de protéines que l'on hydrolyse pour obtenir un mélange d'acides aminés. Ceux-ci sont alors N-acylés au moyen d'agents d'acylation, puis, le cas échéant, les fonctions carboxyliques des acides aminés N- acylés sont salifiées. De tels procédés sont par exemple décrits dans la demande de brevet WO 92/21318. L'hydrolyse de ces protéines peut être effectuée au moyen d'un acide fort, tel l'acide chlorhydrique, qu'il convient ultérieurement de neutraliser par une base. Cependant, à l'échelle industrielle, l'hydrolyse est réalisée dans des conditions telles que les acides î aminés constitutifs de la protéine traitée ne sont pas tous obtenus sous forme individualisée. Dans le mélange résultant de l'hydrolyse, on récupère effectivement une quantité importante de condensats d'acides aminés sous forme d'oligopeptides, voire de peptides. Le degré moyen de condensation des acides aminés N-acylés dans un tel mélange peut être compris entre 1,3 et 2, en considérant qu'un degré de condensation de 1 correspond à un acide aminé N-acylé sous forme individualisée. Pour réaliser une hydrolyse totale de la protéine traitée, des quantités importantes d'acides forts sont requises, induisant alors une augmentation prohibitive du coût global du procédé, ainsi que des problèmes liés à l'environnement. De plus, une hydrolyse totale, en raison des conditions très 2 2705341 acides nécessaires à sa mise en oeuvre, peut conduire, d'une part, à la dégradation de certains acides aminés constitutifs de la protéine, tels la tyrosine, l'histidine, le tryptophane ou la sérine, et, d'autre part, à la conversion d'acides aminés N-acylés en certains de leurs dérivés; ce qui est par exemple le cas de l'asparagine pouvant être transformée en acide aspartique, ou de la glutamine, pouvant être transformée en acide glutamique. Il apparaît ainsi que les procédés d'hydrolyse classiques ne conduisent pas, soit à un mélange d'acides aminés N-acylés sous forme individualisée substantiellement exempt de condensats d'acides aminés N-acylés, soit à un mélange d'acides aminés N-acylés ne contenant pas tous ou, tout au moins, pas tous les principaux acides aminés N- acylés d'un point de vue quantitatif et/ou qualitatif, qui sont constitutifs de la protéine utilisée comme produit de départ. Par ailleurs, de nombreuses protéines ne sont présentes dans les organismes qui les contiennent qu'en de faibles teneurs. Il convient donc d'utiliser une grande quantité de ces organismes pour n'en extraire que de petites quantités de protéines, ceci, en mettant en oeuvre des procédés souvent complexes et coûteux. On comprend alors que ce type de protéines, chères et difficilement disponibles, ne sont pas utilisées de manière industrielle, en vue de la préparation de mélanges d'acides aminés N-acylés. C'est d'ailleurs la raison pour laquelle, jusqu'à présent, seuls ont été commercialisés des mélanges d'acides aminés N- acylés, dont les acides aminés sont issus d'hydrolysats de protéines facilement disponibles et de bas prix de revient, telles la caséine, la kératine, le collagène, les protéines de soja ou de blé. 3 2705341 De nombreuses autres sources de protéines n'ont de ce fait jamais pu être mises en oeuvre industriellement pour la préparation de mélanges d'acides aminés N-acylés, alors que de tels mélanges présentent ou sont susceptibles de présenter des intérêts certains dans de nombreux domaines d'applications. De plus, il a été constaté que les mélanges d'acides aminés N-acylés préparés à partir d'hydrolysats de certaines protéines pouvaient présenter des caractéristiques organoleptiques les rendant peu aptes à leur utilisation dans certains domaines, tels la cosmétique et l'hygiène. En effet, de tels mélanges peuvent présenter une odeur et une coloration parfois très prononcées. Or dans ces domaines, il est requis d'utiliser des composés ne présentant pas d'odeurs désagréables, et, de plus en plus fréquemment, très peu colorés, voire incolores. Un premier objet de l'invention consiste alors en un procédé de préparation de mélanges d'acides aminés N-acylés permettant d'obvier aux inconvénients mentionnés ci-dessus. Plus particulièrement le procédé de l'invention permet l'obtention de mélanges d'acides aminés N-acylés pouvant comporter les acides aminés correspondants à tous, ou, si on le souhaite, aux acides aminés principaux, constitutifs d'une protéine choisie, de tels mélanges étant substantiellement exempts de condensat d'acides aminés N-acylés dont le degré de condensation est supérieur à 1. De plus, ces mélanges ne présentent pas d'odeurs désagréables et sont très peu colorés. De tels mélanges d'acides aminés N-acylés constituent un autre objet de l'invention. Ces acides aminés de ces mélanges peuvent correspondre aux acides aminés constitutifs de protéines de prix de revient élevé et dont il est difficile de disposer à l'échelle industrielle, sans pour autant que le prix de revient du mélange selon l'invention lui-même n'en soit affecté. 4 2705341 Un troisième objet de l'invention consiste en l'utilisation de ces mélanges d'acides aminés N-acylés dans le domaine des cosmétiques, des produits d'hygiène et des détergents, ainsi qu'en tant qu'agents tensio-actifs. La présente invention consiste en un procédé de préparation d'un mélange d'au moins deux acides aminés N- acylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées, caractérisé en ce qu'il comporte les étapes suivantes: a) on sélectionne de manière déterminée au moins deux acides aminés de nature différente se présentant sous forme individualisée, b) on réalise un mélange à partir des acides aminés sélectionnées à l'étape a), c) on N-acyle les acides aminés du mélange formé à l'étape b) et, le cas échéant, d) on salifie les fonctions carboxyliques libres des acides aminés N-acylés. Les étapes b), c) et d) sont habituellement réalisées en milieu aqueux. Au cours de l'étape a) on sélectionne les acides aminés en fonction du mélange final d'acides aminés N- acylés que l'on souhaite obtenir. Il est important dans le cadre de l'invention que les acides aminés sélectionnés, avant qu'ils ne soient mélangés tel qu'à l'étape b), se présentent substantiellement sous forme individualisée, c'est-à-dire sous forme d'un produit libre et non pas à l'état condensé. Autrement dit, les acides aminés sélectionnés ne doivent pas préalablement à l'étape b), se présenter sous forme de condensat d'acides aminés, tels des oligopeptides, des peptides ou des protéines, dont le degré de condensation est supérieur à 1. 2705341 Les acides aminés sélectionnés sont généralement disponibles dans le commerce. Ils peuvent être préparés de manière classique, par synthèse chimique ou enzymatique, ou par fermentation. Ils peuvent également être obtenus de manière connue par séparation à partir de mélanges d'acides aminés et d'oligopeptides, résultant de l'hydrolyse d'une protéine ou d'un peptide. Les acides aminés pouvant être utilisés dans le cadre de la présente invention sont essentiellement des acides a aminés répondant habituellement à la formule générale (I) suivante: R' - CH - COOH (I) 1 - NH2 o R' est le reste d'un acide a aminé. De tels composés sont décrits dans IUPAC Nomenclature of Organic Chemistry, sections A, B, C, D, E and H, 1979 edition, Prepared for publication by J. Rigaudy and S.P. Klesney, pages 193 et 194. Parmi ces composés, on peut citer plus particulièrement l'alanine, l'arginine, l'acide aspartique, la cystéine, la cystine, la phénylalanine, l'acide glutamique, la glycine, l'histidine, la leucine, l'isoleucine, la lysine, la méthionine, la sérine, la thréonine, le tryptophane, la valine, l'hydroxylysine, la tyrosine, l'asparagine et la glutamine. D'autres acides î aminés ou leurs dérivés constitutifs des protéines, et ne répondant pas à formule (I) peuvent être utilisées. A ce titre, on peut citer la proline, et l'hydroxyproline. Les acides aminés sélectionnés se présentent généralement sous la forme L ou D,L. Les acides aminés sélectionnés peuvent plus particulièrement consister en des acides î aminés constitutifs d'une protéine choisie dont la teneur dans ladite protéine est 6 2705341 supérieure ou égale à 2 % en poids, ou, supérieure ou égale à 1 % en poids par apport au poids total des acides aminés présents dans la protéine. Le cas échéant, tous les acides aminés constitutifs d'une protéine choisie, sans exclusion, peuvent être sélectionnés. A titre d'exemple, le tableau I ci-après indique des compositions type en acides a aminés (en % en poids) de plusieurs protéines d'origine diverses. Comme indiqué dans ce Tableau I, la protéine de soie est constituée de 17 acides aminés. Selon l'invention, il est possible de sélectionner parmi ces 17 acides aminés, ceux dont la teneur dans cette protéine est supérieure ou égale à 1 % en poids, soit 11 acides aminés, ou seulement ceux dont la teneur est supérieure ou égale à 2 % en poids, soit 7 acides aminés. Les protéines à partir desquelles on peut déterminer la nature des acides aminés à sélectionner peuvent être d'origine animale, végétale ou être issus d'un micro-organisme. De telles protéines sont indiquées dans le Tableau I. Les protéines dont il est habituellement difficile de disposer de par leur prix et/ou leur rareté, sont avantageusement choisies dans le cadre de l'invention. De telles protéines sont par exemple celles issues de la soie, de l'olive, du tournesol, d'algues unicellulaires ou multicellulaires, telles les spirulines. Le procédé de l'invention permet alors de reconstituer de telles protéines, à moindre coût. La manière dont on réalise le mélange à partir des acides aminés sélectionnés n'est pas critique. Habituellement, on introduit chacun des acides aminés dans un solvant, généralement l'eau, contenu dans un récipient, celà sous agitation. L'ordre d'introduction des acides aminés n'est pas critique. 7 2705341 La teneur en poids en chacun des acides aminés peut être quelconque, mais de préférence, elle est voisine, à plus ou moins 50 % près, plus préférentiellement à plus ou moins 10 % près, de la teneur en le même acide aminé dans la protéine choisie. A titre d'exemple, si l'on sélectionne les acides aminés constitutifs de la protéine de la soie, la teneur en chacun des acides aminés formant le mélange sera à plus ou moins 50 % près, ou à plus ou moins 10 % près la teneur en le même acide aminé lorsqu'il est constitutif de la protéine de la soie. Ainsi, si l'on prend le cas de la glycine, présente en une teneur de 34, 65 g pour 100g dans la protéine de la soie, la teneur en cet acide aminé dans le mélange peut être comprise entre 34,65 - (0,5 x 34,65) et 34,65 + (0,5 x 34,65) soit entre 17,325 g et 51,975 g pour 100 g d'acides aminés dans le mélange. En vue de fluidifier le mélange d'acides a aminés ainsi formé, on peut y incorporer un solvant organique comme une cétone telle l'acétone ou un alcool de bas poids moléculaire tel que l'éthanol, ou de préférence l'isopropanol. La teneur en solvant peut être comprise entre 5 et 30 % en poids par rapport à la solution formée. Après quoi on peut réaliser l'acylation des acides a aminés selon tout procédé connu de sorte que chacun des acides a aminés du mélange soit N-acylé par un radical acyle, tel qu'un radical de formule R - CO - dans lequel R représente un reste aliphatique en C1 - C32, de préférence en C7 - C17, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié. Plus particulièrement, R - CO - peut représenter un radical octanoyle, undécylényle, lauroyle, cocoyle, palmitoyle, stéaroyle ou oléoyle. La réaction d'acylatiôn proprement dite peut être effectuée au moyen d'un agent d'acylation classique après avoir amené le mélange à un pH basique, par exemple un pH compris entre 8 et 12. 8 2705341 L'agent d'acylation peut notamment consister en des dérivés activés d'acides carboxyliques de formule RCOOH, R étant tel que défini cidessus. Des dérivés de ce type peuvent consister en l'anhydride symétrique de ces acides ou en des halogénures d'acides comme des chlorures ou des bromures d'acides. On utilise habituellement de 0,8 à 1 mole d'agent d'acylation par mole d'acides aminés présents dans le milieu réactionnel. La réaction d'acylation peut être effectuée à la pression atmosphérique et à une température comprise entre 0 C et 100 C, de préférence entre 200C et 600C. Lors de la réaction d'acylation, le milieu réactionnel est maintenu sous agitation, et avantageusement, on procède de sorte à maintenir son pH basique. A la fin de la réaction d'acylation, le pH du milieu réactionnel obtenu peut être amené à une valeur inférieure à 3 au moyen d'un acide tel l'acide chlorhydrique, après quoi on peut séparer le mélange d'acides aminés N-acylés du milieu par des méthodes classiques telles la filtration ou la décantation. Si on le souhaite, on peut salifier les fonctions carboxyliques libres des acides a aminés N-acylés résultant de la réaction d'acylation au moyen d'une base. Un telle base peut être choisie dans le groupe constitué par: a) une base organique telle l'arginine, la lysine, la morpholine, la choline, l'ornithine, l'histidine, la mono-, la di- ou la triéthanolamine, et b) par une base minérale comme l'ammoniaque ou les carbonates, oxydes ou hydroxydes de sodium, potassium, zinc, calcium, aluminium et manganèse ou une solution ammoniacale d'un sel cuivrique. 9 2705341 Un autre objet de la présente invention consiste en un mélange d'acides a aminés N-acylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées, lesdits acides a aminés N-acylés étant constitués d'acides aminés dont la nature est identique à celle des acides a aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans ladite protéine est supérieure ou égale à 2% en poids, ledit mélange étant substantiellement exempte de condensat d'acides a aminés N- acylés. Lesdits acides c aminés N-acylés peuvent également être tels que la nature des acides a aminés dont ils sont constitués est identique à celle des acides a aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans ladite protéine est supérieure ou égale à 1% en poids, voire supérieure ou égale à 0,01 % en poids; ces teneurs étant exprimées par rapport au poids total des acides aminés constitutifs de la protéine. La teneur en poids en un acide a aminé N-acylé donné contenu dans le mélange est avantageusement directement proportionnel à la teneur en poids en le même acide a aminé dans la protéine, celà à 50 % près, de préférence à 10 % près. A titre d'exemple si un acide a aminé est présent dans la protéine à raison de 30 % en poids, la teneur en l'acide a aminé N-acylé correspondant dans le mélange de l'invention sera de 30 %, à 50 % près. De tels mélanges permettent de reconstituer des mélanges d'acides a aminés N-acylés de protéines qu'il était, jusqu'à présent, possible de n'obtenir que sous forme imparfaite, c'est à dire sous forme de mélanges comportant des condensats d'acides a aminés ou de condensats d'acides a aminés N-acylés ou avec certains acides a aminés transformés en leurs dérivés tels qu'indiqués plus haut. Ces mélanges présentent par ailleurs des caractéristiques organoleptiques les rendant aptes à une utilisation en cosmétique ou en hygiène. 2705341 Les mélanges d'acides c aminés N-acylés que l'on peut ainsi reconstituer, peuvent correspondre à des protéines d'origine animale, végétale ou issues de micro-organismes, telles celles mentionnées ci-dessus. Le radical acyle constituant les acides a aminés N-acylés du mélange peuvent être ceux de formule R - CO -, R étant tel qu'indiqué ci-dessus. Les fonctions carboxyliques libres des acides a aminés N-acylés peuvent être salifiées par un contre- ion issu d'une base organique ou minérale telles celles citées plus haut. Lesdits mélanges de l'invention peuvent être préparés selon le procédé décrit ci-dessus. Un autre objet de l'invention consiste en un mélange d'acides a aminés Nacylés caractérisé en ce que les acides a aminés N-acylés sont qualitativement et, à 10% en poids près, quantitativement, ceux constitutifs de la protéine de la soie. Ces acides a aminés N-acylés peuvent comporter un radical R - CO - dans lequel R représente un radical aliphatique, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, comportant de 1 à 32 atomes de carbone et de préférence de 7 à 17 atomes de carbone. Un tel mélange peut avantageusement être préparé selon le procédé constituant l'un des objets de l'invention et décrit ci-dessus. Selon un autre aspect, l'invention concerne l'utilisation des mélanges d'acides a aminés N-acylés décrits plus haut, pour la préparation de compositions cosmétiques, hygiéniques ou détergentes, telles des crèmes, des laits, des mousses, des aérosols, des gels, des sticks, des huiles, des émulsions, des savons, des lotions aqueuses ou hydroalcooliques, des shampooings, des dentifrices, des compositions détergentes pour la vaisselle ou le linge. il 2705341 Ces mélanges peuvent être également utilisés en tant qu'agent tensio-actif, notamment quand les fonctions carboxyliques des acides aminés N-acylés sont salifiées par une base minérale comme la soude ou la potasse ou une base organique comme la triethanolamine. L'exemple qui suit a pour but d'illustrer la présente invention. Exemple: mélange reconstitué des acides aminés principaux de la soie, N-acylés par un radical palmitoyle. On prépare une solution aqueuse d'acides a aminés N-acylés présents dans la protéine de la soie en une teneur supérieure ou égale à 2 % en poids, en introduisant successivement les acides aminés ci-dessous: glycine 12,76 g - alanine 10,69 g - sérine 5,99 g - acide aspartique 2,80 g - acide glutamique 2,35 g - thréonine 0,95 g - valine 0,94 g dans 364 cm3 d'eau dont le pH a été porté à 10,5 au moyen de 46,5 g de soude à 30 % en poids. Au mélange ainsi obtenu, on ajoute 30 g d'alcool isopropylique, puis simultanément et sous agitation, 104,5 g de chlorure de palmitoyle et 55,3 g de soude à 30 % en poids, à une température comprise entre 40 et 50 C. Le milieu réactionnel est ensuite maintenu une heure à C sous agitation. On ajoute alors 52,7 g d'acide chlorhydrique à 37 % en poids et on laisse le milieu réactionnel refroidir jusqu'à la température ambiante, sous 12 2705341 agitation. La suspension formée est ensuite filtrée, le gâteau lavé jusqu'à ce que les eaux de lavage ne soient plus acides; puis on sèche sous vide (50 mm de mercure) à 40 C. On obtient ainsi un mélange des acides aminés principaux de la soie, Npalmitoylé sous forme d'un solide pulvérulent presque blanc et dont l'indice d'acide est de 160. TABLEAU I Origine de la protéine Soja Tournesol Lupin Blé Mais Chorelles Pomme de Levure Féverolle (algue terre unicellulaire) Acide aminé Glycine 4.20 6.16 0,85 3.20 2.40 6.14 4,80 4.80 4.04 Alanine 4.20 4.76 2,39 2.60 7.95 6.14 5,00 8.80 4.04 Sérine 5.10 5.10 6.09 1.70 4.50 4.22 5.80 4.60 4.85 Ac. Aspartique 11.70 10.55 15.73 3,40 5.70 9.59 12.50 9.90 10.50 Ac. Glutamique 19,10 25.37 7. 98 37.90 23.10 11.51 11.50 16.30 16.80 Valine 5. 00 4.75 7.89 4,20 4.20 6.14 7.10 5.90 4.52 Thréonine 3.90 4.37 8.11 2.70 3.50 4.99 6.10 4.30 3.55 Arginine 7.80 8,38 16.13 3.70 3.00 7.67 5.00 5.10 9.21 Lysine 6.20 3.19 7.07 1.90 1.60 7.29 7.80 8.00 6.46 Proline 5.40 3.01 11.65 8.60 6.52 5.10 4.00 4.36 Leueine 8.10 6.35 7.45 7.10 14,80 9.01 10.40 7.60 7.43 Phényvlalaline 5.00 4.31 8.63 5.40 5.70 5.75 6.40 3.70 4.36 Isoleucine 4.80 4.08 8.73 3.70 3,60 5.85 6.10 5.50 3.88 Histidine 2.60 2.04 2.40 4.85 1.93 2.20 2.10 2.58 Tyrosine 3.50 2.66 0,02 3.10 4.80 3.26 5.70 2.40 3.55 Méthionine 1.20 1.75 0.6 1,60 2.60 1.53 2.40 1.40 0.81 Cystê1ne/cystine 1.50 1.91 1.90 1,60 0.77 1.60 0.90 1.70 Tryptophane 1.00 1.27 1.21 1.00 0.50 1.73 1.40 1.30 1.20 Asparagine Hydroxyproline Hydroxylisine Ornithine 0.43 TABLEAU I (Suite) Oririne de la protéine Coilagène de Soie Protéine de GCélatilne Lait écrémé Cnsélne Kératine Kératine Boeuf chair de de Poisson de cheveux dc laine Acide aminé poisson humain Glycine 20.50 34.65 33.40 20.20 2.00 2.50 4.10 4.3 - 5.6 Alanine 8.25 28.39 12.40 7.80 3.40 3.00 2.80 3.90 - 4.20 Sérine 3.25 15.44 6.50 6.20 6.10 6.70 9.90 8.5 - 9.6 Ac. Aspartique 5.00 4. 74 3.70 12.60 8.00 7.00 4.80 6.3 - 7.4 Ac. Glutamig ue 9.25 4.14 7.70 9.90 22. 00 25.00 13.50 13.7- 14.9 Valine 2.25 2.01 2.20 1.90 6.90 7.70 5.50 5.4 - 5.7 Thréonine 1.85 2.00 2.60 2.60 4.60 4.70 8.00 5.8 - 6.4 Arginlne 8.50 1.47 5.50 8.20 3.60 4.00 9.20 9.9 - 10.8 Lysinec 3.50 1'.36 3.50 3.30 8.20 8.00 2.10 3.3 -3.7 Proline 12.50 1.24 10.60 10.10 10.00 11.00 4. 30 6-7 Leucine 3.50 1.23 2.00 2.70 9.80 9.70 6.40 7.5 - 8.4 Phénylalanilne 2.50 0.94 1.10 2.00 4.80 5.90 2.40 2.9 - 4.0 Isoleuelne 1.50 0.77 1.00 1.30 5.60 6.50 4.80 3.4 - 3.6 Hlistidine 1.50 0.75 0.90 1.10 2.80 3.00 1.10 0.9- 1 Tyrosine 1.25 0.64 0.20 0.60 5.00 6.50 2.40 4.7 - 5.4 Métlionine 1.05 0.18 1.30 1. 80 2.60 3.50 0.80 0.5 -0.7 Cystéine/cystine 0.01 0.05 0.90 1.00 17. 00 11 - 13 Trv ptophane 1.30 1.20 0.90 0.6 Asparagine Hlydroxvprollne 11.00 5.40 7.10 I llvdroxylislne 0.10 Ornithine REVENDICATIONS 1. Procédé de préparation d'un mélange d'au moins deux acides aminés Nacylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées caractérisé en ce qu'il comporte les étapes suivantes: a) on sélectionne de manière déterminée au moins deux acides aminés de nature différente se présentant sous forme individualisée, b) on réalise un mélange à partir des acides aminés sélectionnées à l'étape a), c) on N-acyle les acides aminés du mélange formé à l'étape b), et, le cas échéant, d) on salifie les fonctions carboxyliques libres des acides aminés N-acylés. 2. Procédé selon la revendication 1 caractérisé en ce que lesdits acides aminés sont des acides a aminés. 3. Procédé selon l'une des revendications 1 et 2 caractérisé en ce que l'on sélectionne chacun des acides aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans la protéine est supérieure ou égale à 2 % en poids par rapport au poids total des acides aminés présents dans la protéine. 4. Procédé selon l'une des revendications 1 et 2 caractérisé en ce que l'on sélectionne chacun des acides aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans la protéine est supérieure ou égale à 1 % en poids par rapport au poids total des acides aminés présents dans la protéine. 5. Procédé selon l'une des revendications 3 et 4 caractérisé en ce que l'on sélectionne chacun des acides aminés constitutifs de la protéine. 16 2705341 6. Procédé selon l'une des revendications 3 à 5 caractérisé en ce que la teneur en un acide aminé donné contenu dans le mélange formé dans l'étape b), correspond à sa teneur en poids dans la protéine choisie à plus ou moins 50 % près, de préférence à plus ou moins 10 % près. 7. Procédé selon l'une des revendications 3 à 6 caractérisé en ce que la protéine choisie est une protéine d'origine animale, végétale ou issue d'un micro-organisme. 8. Procédé selon la revendication 7 caractérisé en ce que la protéine choisie est une protéine de la soie, de l'olive, du tournesol ou d'une algue. 9. Procédé selon l'une des revendications précédentes caractérisé en ce qu'à l'étape c), chacun des acides aminés du mélange est N-acylé par un radical R - CO-, dans lequel R représente un reste aliphatique, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, comportant de 1 à 32 atomes de carbone et de préférence, de 7 à 17 atomes de carbone. 10. Procédé selon l'une des revendications précédentes, caractérisé en ce que les fonctions carboxyliques des acides aminés sont salifiées par une base choisie dans le groupe constitué par: a) une base organique telle l'arginine, la lysine, la morpholine, la choline, l'ornithine, l'histidine, la mono-, la di- ou la triéthanolamine, et b) une base minérale comme l'ammoniaque, les oxydes, carbonates et hydroxydes de sodium, potassium, zinc, calcium, aluminium et manganèse ou une solution ammoniacale d'un sel cuivrique. 11. Procédé selon l'une des revendications précédentes caractérisé en ce que les étapes b), c) et d) sont réalisées en milieu aqueux. 17 2705341 12. Un mélange d'acides a aminés N-acylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées caractérisé en ce que lesdits acides a aminés N-acylés sont constitués d'acides a aminés dont la nature est identique à celle des acides a aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans ladite protéine est supérieure ou égale à 2% en poids, ledit mélange étant substantiellement exempte de condensat d'acides a aminés N-acylés. 13. Un mélange d'acides a aminés N-acylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées caractérisé en ce que lesdits acides a aminés N-acylés sont constitués d'acides a aminés dont la nature est identique à celle des acides a aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans ladite protéine est supérieure ou égale à 1% en poids, ledit mélange étant substantiellement exempt de condensat d'acides a aminés N-acylés. 14. Un mélange d'acides a aminés N-acylés dont les fonctions carboxyliques sont libres ou salifiées caractérisé en ce que lesdits acides a aminés N-acylés sont constitués d'acides a aminés dont la nature est identique à celle des acides a aminés constitutifs d'une protéine choisie et dont la teneur dans ladite protéine est supérieure ou égale à 0,01% en poids, ledit mélange étant substantiellement exempt de condensat d'acides a aminés N-acylés. 15. Un mélange selon l'une des revendications 12 à 14 caractérisé en ce que la teneur en un acide a aminé N-acylé donné contenu dans le mélange, est directement porportionnelle à la teneur en poids en le même acide a aminé dans la protéine, celà à 50 % près, de préférence à 10 % près. 16. Un mélange selon l'une des revendications 12 à 15 caractérisé en ce que la protéine choisie est animale, végétale ou issue d'un micro-organisme. 18. 2705341 17. Un mélange selon la revendication 16 caractérisée en ce que la protéine est une protéine de la soie, de l'olive, du tournesol ou d'une algue. 18. Un mélange selon l'une des revendications 12 à 17 caractérisé en ce que les acides a aminés N-acylés comportent un radical R-CO- dans lequel R représente un reste aliphatique, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, comportant de 1 à 32 atomes de carbone et de préférence ou 7 à 17 atomes de carbone. 19. Un mélange selon l'une des revendications 12 à 18 caractérisé en ce qu'il est susceptible d'être préparé selon le procédé de l'une des revendications 1 à 11. 20. Un mélange d'acides a aminés N-acylés caractérisé en ce que les acides a aminés sont qualitativement et, à 10% en poids près, quantitativement, ceux constitutifs de la protéine de la soie. 21. Un mélange selon la revendication 20 caractérisé en ce que les acides a aminés N-acylés comportent un radical R-CO- dans lequel R représente un radical aliphatique, saturé ou insaturé, linéaire ou ramifié, comportant de 1 à 32 atomes de carbone et de préférence de 7 à 17 atomes de carbone. 22. Utilisation d'un mélange selon l'une des revendications 12 à 21 ou d'un mélange directement obtenu selon le procédé de l'une des revendications 1 à 11 pour préparer une compositon cosmétique, hygiénique ou détergente. 23. Utilisation d'un mélange selon l'une des revendications 12 à 21 ou d'un mélange directement obtenu selon le procédé de l'une des revendications 1 à 11 en tant qu'agent tensio-actif.