FR 2658392 A1 19910823 FR 9002146 A 19900221 La présente invention se rapporte à l'indus- trie alimentaire et concerne plus particulièrement un liant protéique destiné à l'industrie alimentaire et plus particulièrement à l'industrie de la charcuterie et des produits carnés. On désigne sous le nom de "liant" tout pro- duit ou mélange de produits alimentaires employé à des doses comprises entre 1 à 10 % par rapport au produit fini, susceptible d'augmenter la cohésion ou de retarder la séparation en cours de fabrication des divers constituants d'une même préparation Les liants agissent en général d'une façon plus ou moins complexe soit par gélification, soit par coagulation, soit par absorption d'eau, soit par leurs propriétés émulsi- fiantes ou par l'addition de ces diverses propriétés. Les principaux liants habituellement utili- sés dans l'industrie alimentaire sont choisis dans les groupes composés des gélatines, des protéines d'oeuf, du plasma sanguin, de matières amylacées (amidons, fa- rines diverses, etc), des polysaccharides, des hy- drocolloides (alginates, carraghénates), des protéines laitières (caséines, caséinates, protéines de sérum, co-précipités, etc). Selon l'utilisation finale et les propriétés que l'on souhaite obtenir l'on utilise soit un des composants ci-dessus pris isolément, soit plus souvent un mélange de deux ou plusieurs de ces composants. Ainsi, en charcuterie selon la texture du produit final que l'on veut obtenir, (produit à texture ferme et tranchable pour des pâtes et saucisses ou produits à texture souple susceptibles d'être tartinés comme les mousses), on choisira le ou les composants en fonction des qualités de texture requises. Le fabricant du produit utilisera donc le liant approprié qui sera choisi dans le groupe des composants ci-dessus mentionnés A cet égard, les pro- téines laitières par leurs propriétés émulsifiantes et de rétention d'eau sont avantageusement utilisées comme liant dans les produits alimentaires notamment les produits de charcuterie Un avantage important de leur utilisation réside également dans leur grande valeur nutritionnelle. Toutefois, leur coût élevé par rapport aux autres composants utilisés à cet usage et leur dispo- nibilité aléatoire sur le marché, oblige les utilisa- teurs à trouver des succédanés ou à les utiliser en mélange avec d'autres protéines; pour l'utilisateur final, il est toutefois indispensable de trouver des mélanges ou des succédanés dont les propriétés fonctionnelles et technologiques se rapprochent le plus possible de celles des protéines laitières. A cet égard, il existe déjà sur le marché de tels mélanges, notamment des mélanges de protéines animales dont de préférence des protéines laitières provenant d'organismes unicellulaires ou protéines microbiennes et des protéines végétales. A ce jour, les mélanges sont réalisés, soit par l'utilisateur final, soit par le fournisseur de ces liants; dans ce dernier cas, les mélanges sont réalisés selon deux techniques: celle du co-séchage qui consiste en un séchage des constituants à l'état ou liquide ou concentré par tout moyen de séchage connu et approprié tel que l'atomisation celle du co-mélange qui consiste à mélan- ger les constituants à l'état sec ou pulvérulent. La nature des constituants du mélange est déterminée en fonction des prix des matières premières, de leur disponibilité et de l'usage final du liant Toutefois, les mélanges obtenus par ces deux techniques de préparation ne donnent pas entièrement satisfaction car le simple mélange des composants avant ou après séchage n'entraîne pas la formation de liaisons entres composants du simple mélange susceptibles d'exacerber leurs propriétés originelles et d'obtenir une synergie de leurs propriétés, voire d'en créer de nouvelles. Le but de la présente invention est, par conséquent, de fournir un liant protéique sous forme d'un mélange de protéines d'origines diverses qui ait des propriétés technologiques et fonctionnelles supérieures à celles des composants pris isolément ou en mélange et évite ainsi les inconvénients de l'état de la technique. Ce but est atteint jrâce au nouveau liant protéique préparé selon la présente invention consti- tué d'un mélange de protéines d'origines diverses, dont les propriétés fonctionnelles et technologiques sont de manière surprenante supérieures à celles obtenues pour des mélanges identiques réalisés par les voies traditionnelles de co-mélange et de co-séchage. Le mélange, selon l'invention, est obtenu par l'utilisation d'une technique spécifique adaptée et capable d'exacerber les propriétés originelles des matières premières mises en oeuvre; elle consiste à réaliser une cuisson-extrusion des composants du mélange Cette cuissonextrusion se fera de préférence en présence d'un alcali. Un autre avantage du traitement de cuisson- extrusion réside en la possibilité selon le choix des températures appliquées au moment du traitement de décontaminer le produit, décontamination qu'il n'est pas possible d'obtenir par les moyens connus de l'état de la technique. Cette technique est utilisée en confiserie pour la fabrication de chocolat et de réglisse, dans le domaine céréalier (pour la fabrication de céréales du petit-déjeuner), en amidonnerie (amidons, adjuvants de boulangerie), en alimentation animale et dans l'in- dustrie laitière (fabrication de caséinates et de fro- mage fondu); elle est également utilisée dans l'indus- trie alimentaire pour la fabrication de protéines tex- turées; dans ce dernier cas elle a pour but, non de conférer aux protéines traitées des propriétés fonc- tionnelles et technologiques comme par exemple l'apti- tude à la rétention d'eau et de gras ou celle d'émul- sion comme dans l'invention, mais de réaliser le fila- ge de protéines naturellement présentes sous forme globulaire pour leur conférer des textures fibrillai- res et réaliser ainsi des succédanés de viande; un exemple connu consiste à traiter de cette sorte les protéines de soja pour en faire des succédanés de "viande" de structures fibrillaires. Toutefois, cette technique n'a jamais été utilisée pour conférer à des mélanges protéiques des propriétés fonctionnelles et technologiques de liaison d'eau et de gras nécessaire à l'obtention d'un liant protéique selon l'invention. En outre, il était tout à fait inattendu qu'en mettant en oeuvre cette technique, on obtienne un liant protéique ayant des propriétés très supérieu- res à celles obtenues avec les techniques tradition- nelles connues. Ainsi, l'objet de la présente invention con- siste en un liant protéique destiné à l'industrie alimentaire comprenant au moins deux composants pro- téiques d'origine différente, caractérisé en ce qu'il est obtenu par cuisson-extrusion de ses composants. De préférence, le liant protéique selon l'invention est obtenu par cuisson-extrusion selon les conditions opératoires suivantes: extrait sec des composants introduits dans le cuiseur-extrudeur compris entre 70 % et 90 %, température d'entrée de l'extrudeur com- prise entre 20 et 25 C, température de sortie de l'extrudeur com- prise entre 50 et 150 'C, temps de séjour compris entre 2 et 10 secondes et, pression comprise entre 80 10 et 150 105 Pa. Par liant protéique, on entend un liant composé d'au moins 60 % de protéines, d'autres composés tels que glucides, lipides, sels minéraux, vitamines, etc pouvent par ailleurs être présents dans des proportions pouvant aller jusqu'à 40 % en poids total du liant. Les composants protéiques du liant protéique selon l'invention peuvent avantageusement consister en un mélange binaire de protéines de deux origines dif- férentes, les protéines de chaque origine étant pré- sentes à raison d'au moins 10 % en poids du mélange. Un mélange binaire particulièrement perfor- mant comprendra de façon préférentielle au moins une protéine d'origine laitière en mélange avec au moins une protéine d'une autre origine: protéine d'orga- nismes unicellulaires, autre protéine animale ou pro- téine d'origine végétale. Les composés protéiques du liant protéique selon l'invention peuvent également consister en un mélange ternaire de protéines d'origine animale, de protéines d'origine unicellulaire et de protéines d'origine végétale, les protéines de chaque origine étant présentes dans le mélange à raison d'au moins 10 % en poids du mélange. Un mélange ternaire particulièrement perfor- mant comprendra de façon préférentielle comme protéi- nes animales au moins une protéine d'origine laitière. Les composés protéiques peuvent en outre consister avantageusement en un mélange quaternaire de protéines laitières, de protéines d'origine animale non laitière, de protéines d'origine végétale et de protéines d'origine unicellaire, les protéines de chaque origine étant présentes dans le mélange à raison d'au moins 10 % en poids du mélange. De façon avantageuse mais non obligatoire, pour tous les mélanges comprenant une protéine d'ori- gine laitière, les propriétés fonctionnelles et tech- nologiques optimales seront obtenues par l'incorpora- tion d'une quantité de cette protéine au moins égale à %. La protéine laitière est choisie, de pré- férence, dans le groupe des caséines obtenues par tout mode de précipitation actuellement connu (précipita- tion à l'acide, à la présure, échanges d'ions, fermentation lactique, etc) et/ou des caséinates obtenus par solubilisation de la caséine par tout alcali habituellement utilisé (sels de sodium, calcium, potassium, etc), des protéines de sérum, de co-précipités de lait, des mélanges de ces diverses protéines Du lait écrémé ou du babeurre en l'état ou en poudre pourront également être utilisés ou tout autre concentré protéique d'origine laitière (tels que des concentrés ultrafiltrés, etc). Les autres protéines viendront de différen- tes sources, et seront choisies dans le groupe des protéines d'organismes unicellulaires, des protéines animales autres que les protéines d'origine laitière et des protéines végétales. Dans le groupe des protéines d'organismes unicellulaires, on pourra utiliser toute protéine issue de n'importe quel organisme unicellulaire mais on choisira de préférence les levures lactiques; ces dernières sont obtenues par la transformation du lactose du lait par voie fermentaire à l'aide de souches microbiennes appropriées, par exemple Kluvveromyces lactis ou fraqilis et se caractérisent par leur excellente valeur nutritionnelle (richesse en protéines et en vitamines du groupe B en particulier) et une excellente répartition des acides aminés. Les protéines d'organismes unicellulaires sont, de préférence, incorporées sous la forme de cellules entières. Les protéines d'origine animale autre que laitière sont avantageusement choisies dans le groupe des gélatines et des protéines de poisson, de sang ou d'oeuf Les protéines d'origine végétale sont avanta- geusement choisis parmi les protéines de soja, de blé, de feverole et de pois. L'invention a également pour objet un pro- cédé de préparation d'un liant protéique destiné à l'industrie alimentaire et comprenant au moins deux composants protéiques d'origine différente, caracté- risé en ce que l'on réalise d'une cuisson-extrusion des composants constituant le liant protéique. L'étape de cuisson-extrusion se fait de préférence en présence d'un alcali choisi dans le groupe des sels alcalins ou alcalino-terreux seuls ou en mélange. Le procédé selon l'invention est mis en oeuvre dans un cuiseur-extrudeur qui est un réacteur chimique o se succèdent les opérations d'alimentation des matières premières de compression et de dégazage, de fusion ou étape de préparation proprement dite et o agissent des paramètres mécaniques et thermiques (pression, température, débit d'entrée, vitesse de rotation des vis) sur lesquels le technicien va agir pour aboutir au produit désiré en fonction des matières premières utilisées. Dans le cas présent, le liant selon l'in- vention est obtenu, de préférence, par la succession des opérations suivantes: a) mélange à sec des constituants de base sous forme de poudre selon les proportions désirées, b) mise du mélange dans l'appareil de cuis- son-extrusion en présence éventuelle d'un alcali de neutralisation à raison de 1 à 6 % et de préférence de 1,5 à 3,5 % du mélange et éventuellement addition d'eau pour obtenir un extrait sec du mélange compris entre et 90 %, c) passage du mélange dans les conditions opératoires suivantes: température d'entrée: 20 'C à 25-C, temps de séjour dans l'appareil: 2 à 10 secondes pression comprise ente 50 105 Pa et 10 Pa température de sortie: 50 à 150-C, de préférence 80 à 110 'C d) post-traitement du mélange à la sortie du cuiseur-extrudeur de façon à obtenir une granulométrie comprise entre 100 et 200 pm et une humidité résiduel- le comprise entre 2 et 8 %; Pour l'opération de granulation, toute tech- nique de broyage peut être utilisée: broyage seul ou broyage-séchage. La préparation du liant est effectuée de préférence avec un cuiseurextrudeur bi-vis avec une vitesse de rotation des vis de 200 à 300 t/min, tout broyeur-extrudeur bi-vis disponible actuellement sur le marché pouvant convenir; on peut citer à titre d'exemple le cuiseur-extrudeur bivis commercialisé par la Société CLEXTRAL. Après neutralisation, le p H du liant sera avantageusement compris entre 6,5 et 9,5 et de préférence entre 7,5 et 8,5. On a, en outre, découvert de manière tout à fait surprenante que l'emploi de sels de Ca ou d'un mélange de sels de calcium et de sodium par rapport aux seuls sels de sodium habituellement utilisés améliorait de manière significative les propriétés du- liant selon l'invention et, en particulier, la fermeté des émulsions obtenues par mise en oeuvre de ces liants. Un alcali de neutralisation tout particuliè- rement préféré consiste en un mélange de Ca OH 2/Na 2 C 03 dans les proportions de 1/3 à 3/1. L'invention a également pour objet un pro- duit alimentaire, de préférence un produit de charcu- terie comprenant un liant protéique selon l'invention à une concentration comprise ente 1 et 10 %. Par rapport aux liants traditionnels, le nouveau liant obtenu possède des propriétés tech- nologiques et fonctionnelles nettement supérieures aux propriétés des mélanges obtenus par voies de mélange traditionnelles comme le montre clairement les exem- ples suivants qui sont donnés à titre d'illustration et non de limitation et vont permettre à l'homme du métier d'apprécier tous les avantages de ces nouveaux liants. Les pourcentages sont exprimés en poids, sauf indications contraires. EXEMPLE 1 On a préparé un nouveau liant selon l'inven- tion à base de caséine-acide, de levure lactique et de concentrats de soja dans les proportions suivantes: caséine acide 20 concentrat de soja 50 levure lactique (cellules entières) 30 La composition du mélange est la suivante protéines 66,31 cendres 6,23 glucides 15,7 matière grasse 2,5 eau 6,76 Ces trois composants ont été mélangés sous forme de poudre en présence de carbonate de sodium ( 1,9 %) dans un cuiseur-extrudeur bi-vis de la Société CLEXTRAL selon les conditions opératoires suivantes: addition d'une quantité d'eau sufisante pour obtenir un extrait sec de 85 % température d'entrée 20 C température de sortie 110-C temps de séjour 5 secondes pression 10 Fa Le produit (A 1)obtenu à la sortie de l'extrudeuse est passé dans un broyeur-sécheur afin d'obtenir une poudre ayant une granulométrie de 120 pm, le p H du produit est de 8. Ce liant est testé dans une émulsion char- cutière-modèle (A'I) stérilisée à 115 'C de formulation suivante: 1 part de liant 7 parts d'eau 7 parts de matière grasse - Parallèlement, on a préparé des liants de composition similaire par la technique du coséchage (produit B 1) et celle du co-mélange à sec (produit C 1); on a également réalisé avec ces deux types de liants des émulsions-modèles charcutières comparatives (B'1) et (C'1) de m Zfle composition que celle réalisée avec le liant protéique obtenu selon l'invention. on a comparé les propriétés des trois liants A 1, B 1 et C 1 et des trois émulsions A'1 B'1 C'1 1) Observation de la structure Les émulsions A'i, B'1 et C'1 ont été ob- servées au microscope électronique avec un grossis- sement de 10 000. Les clichés obtenus sont présentés respec- tivement sur les Figures 1, 2 et 3. Ces clichés montrent clairement la diffé- rence entre les différentes émulsions obtenues. Dans le cas de l'émulsion A', réalisée avec le liant selon l'invention (A 1), les cellules de levure montrent une expulsion de leur contenu protéi- que à même de former des liaisons avec les autres protéines du milieu, notamment la caséine; elles vont ainsi conférer au liant des propriétés fonctionnelles et technologiques supérieures aux propriétés des produits de l'état de la technique. Une telle structure n'apparaît pas dans les clichés microscopiques des émulsions témoins préparées à partir de liants de composition identique obtenus par co-séchage ou co-mélange (B 1 et C 1); dans ces der- niers cas les cellules de levure sont intactes ou pratiquement intactes et ne permettront donc pas de création de liaisons inter-protéines. Cette différence de structure explique éga- lement la différence des propriétés fonctionnelles et technologiques observées. 2) Comparaison des propriétés fonctionnelles des liants A B C Similairement, on a effectué des mesures comparatives de A 1, B 1 et C 1 en ce qui concerne leurs propriétés fonctionnelles exprimées en terme de solu- bilité protéique, viscosités des solutions protéiques à température ambiante et après chauffage, cinétique de viscosité, propriétés émulsifiantes et les proprié- tés technologiques des émulsions-modèles charcutières stérilisées A'V B'i i C' exprimées en terme de péné- trométrie et aspect de l'émulsion. A) Comparaison de la solubilité des liants A B C On dose dans les liants protéiques le pour- centage de protéines solubles des surnageants de cen- trifugation d'une solution à 1 % de protéines par la méthode "Kjeldahl". Les résultats indiquent une solubilité nettement supérieure pour A 1 par rapport à Bl et Cl. B) Viscosité des liants A 1 B C 1 en so- lution à 12 % d'extrait sec La mesure est effectuée à 20 *C avant et après chauffage à 70 'C pendant 15 minutes pour une seule vitesse de cisaillement ( 75 t/min) dans un viscomètre TV (Firme EPRECHT). Les résultats sont les suivants: rapport des viscosités à 20 'C (avant chauffage) * viscosité A 1/B 1 = 8,5 * viscosité A 1/C 1 = 50 rapport des viscosités à 20 C (après chauffage) * viscosité A 1/B 1 = 7,5 * viscosité A 1/C 1 = 38 C) Cinétique de viscosité Ia cinétique de viscosité est mesurée sur une solution de liant à 15 % d'extrait sec sur des produits traités dans les conditions suivantes (pour une vitesse de cisaillement constante 75 /min): montée en température: 25 à 95 C ( 1,5- C/min), maintien de la température pendant 5 minutes à 95 "C, diminution jusqu'à 25 C ( 1,5 " C/min). Les résultats comparatifs entre A 1, B et C 1 sont présentés sur les diagrammes de la Figure 4 On observe une légère diminution de la viscosité du pro- duit A 1 au chauffage, une stabilisation de la viscosi- té à partir de 65 C ( 75-80 m Pa s) et une forte reprise de la viscosité au refroidissement notamment supérieure à la reprise de viscosité observée pour Bl et C 1. En fin de cycle de refroidissement, les résultats sont les suivants exprimés en terme de rapport de restructuration à froid: viscosité A 1/B 1 = 1,75 viscosité A 1/B 1 = 7,64 Cette plus forte reprise de viscosité au refroidissement du produit A 1 s'explique certainement par une repolymérisation des protéines due à des liai- sons établies entre les diverses protéines à la suite du traitement de cuisson-extrusion. D) Propriétés émulsifiantes mesurées en ter- me de capacité d'émulsion et de stabilité d'émulsion sur A Bl I 1 La capacité d'émulsion se mesure en volume d'huile nécessaire pour atteindre le point de rupture d'une émulsion aérée grâce au pouvoir tensio- actif du liant protéique en solution aqueuse, la con- centration de ce dernier étant très faible de manière à éliminer le facteur viscosité de la phase aqueuse dans le processus de stabilisation d'émulsion. Dans le cas présent, on prépare une solution à 0,56 % de protéines et on incorpore de l'huile colo- rée à débit constant; on arrête l'incorporation d'hui- le dès la rupture de l'émulsion qui se manifeste par l'apparition de marbrures vertes foncées dans l'émul- sion, on note le volume d'huile ajoutée jusqu'à la rupture. Les résulats sont exprimées dans le tableau 1 en ml d'huile incorporée dans les conditions du test et en ml d'huile par g d'extrait sec (ES) et par gram- me de protéines (MAT). TABLEAU 1 Capacités d'émulsions (à 0,5 %de Protéines et à PH initial 8) Produits p H' de laal d'huiletemps deai d'huilelmi d'huilel de la phasebjêgt 6 S rupture g ES g MA Tr aqueuse A d 8,31 110 2 mn 24 S 65,45 90,65 s 8,00 85 2 mn 02 S 49,55 70,92 CI 7,12 75 I Mn 49 a 44,28 62,49 2 Stabilité d'émulsion On évalue la stabilité de l'émulsion en sui- vant le processus de déstabilisation de l'émulsion dans le temps; on apprécie: la déstabilisation de la phase grasse (apparition d'une phase huile traduisant une mauvaise capacité émulsifiante) la déstabilisation de la phase aqueuse importance du drainage de l'eau de l'émulsion. On prépare une solution à 7,5 % d'ES (p H 8) par dispersion au mixer du produit à tester et on réa- lise une émulsion à 55 % d'huile et 45 % d'eau L'émul- sion est effectuée par passage pendant 1 minute dans un broyeur colloïdal; on prélève 2 x 40 g d'émulsion que l'on centrifuge ( 3000 t/min) et on examine la déstabilisation au cours du temps ( 1 h et 24 h). Le volume des différentes phase par rapport au volume initial d'émulsion est exprimé par les hau- teurs de chaque phase. Les résultats obtenus par les liants A 1, B 1 i C 1 sont indiqués dans le tableau 2. TABLEAU 2 stabilité d'émulsion à PH 8 à 7,5 % d'ES dans la phase aqueuse PRODUITE TUBES AU REPOS après après 1 heure 24 heures CULOT H 20 PHASE HUILE CULOT 1120 PHASE HUIL (%) (%) EMUL (%) (%) (%) EMUL (% (%) (%) Al 100 2,13 O, 6 97,27 O B 1 O 8, 57 91,43 O 3,35 O 96,65 o c 1O 14, 47 85,53 O 4, 20 4,54 91,26 O Les résultats indiquent une meilleure stabi- lité de émulsions l'émulsion obtenue avec A obtenues avec B et C 1 1 par rapport aux E) Propriétés technoloqiques mesurées sur les émulsions charcutières A'1 B'1 C'1; elles sont évaluées en terme de pénétrométrie et d'aspect d'émulsion. 1 Pénétrométrie Elle est mesurée sur un appareil INSTRON 1140 à 20 'C avec les paramètres de mesure étant les suivants: sonde cylindrique de diamètre 12,5 mm vitesse de pénétrométrie (tête) 50 mm/mn consignes pour les points caractéristiques de la courbe de pénétrométrie: * point 1 25 g X 10 -2 N * point I 25 g X 10 N -2 * point 2 40 g X 10 N * point 3 6 mm * point 4 10 mm * point 5 15 mm On calcule la moyenne de 5 grandeurs mesu- rées par l'appareil. Les résultats obtenus sur des émulsions non cuites et sur des émulsions stérilisées ( 115 ' C pen- dant 1 h) indiquent la fermeté de l'émulsion mesurée par la force au point 5 et l'élasticité mesurée par la pente de la tangente (départ de la pénétrométrie) exprimée en N/mm; ils sont donnés pour A 1, B 1, C 1 par le tableau 3 ci-dessous. TABLEAU 3 PRODUITS EMUL Sl ONS NON CUITES EMULSIONS STERILISEES Chsn oc Petdea Cohésion forcePentede la Cohesion oce Cohésjgn Force Pente de la -N en 10N/,tageante enmaxen 10N/tangeagte au point 510 N/mm entre au point 5en 10N/mm pt l et 2 entre Pt 1 et 2 AI moyenne 151,76 39,94 127,00 26,34 écart type(+ ou2,18)(+ ou3,35) (+ ou3,39)(+ ou2,31) Bl moyenne 116,40 29, 25 101,5 25,36 écart type(+ ou3,17)(+ ou8,32)(+ ou4,71) (+ OU6,31) Cl moyenne 74,31 21,03 52 68 10,76 écart type(+ ou1,55)(+ ou3,79)(+ou 1,77) 23) (+ou 1,23) 2 Aspect de L'aspect des sur des émulsions à stérilisées Un jury d' 1 ' A-mil 1 = i rn émulsions obtenues est mesuré froid et sur des émulsions expert a attribué une note aux | clou o a vas * émulsions à froid et après stérilisation. Les résultats sont indiqués sur le tableau 4 ci-dessous: TABLEAU 4 Emulsions charcutières (aspect): Produits Emulsion a froid Emulsion Produits (Tavail au cîtttér) stérilisée Emu ls ion Modèle p H mélée Aspect émulsion Prise au sel Observations Note/5 Observations Note/5 X Bonne priseFerme AI 7,15 Crème liquideau sel Sèche 4,25 Consistante4,00 Crème épaisseL isse soup le Bien lisse Homogène Très légère- Souple ment brilln- l/ Texture un Bl 7,02 Crème Bonne prise Ferme peu moins 3,50 légèrement au sel constante liquide Crème moyen Texture et un peu ne un peu plus arra- arrachée chée iz Bonne prise Cl 6,16 Liquide au sel Peu Molle 2,75 Crème consistante3,00Brillante liquide Texture (léger relar arrachée gage) de gelée EXEMPLE 2 On a préparé un nouveau liant selon l'in- vention à base d'un mélange binaire de caséine acide et de levure lactique dans des proportions suivantes: caséine acide: 70 % levure lactique (sous forme de cellules entières) 30 % La composition du mélange est la suivante (en %): Eau MAT : 3,5 : 77,5 Cendres 5,9 Sucres: 11,1 Matière grasse 2,5 Les deux composants ont été introduits dans un cuiseur-extrudeur bi-vis de la Société CLEXTRAL en présence d'un sel de sodium, les paramètres opératoi- res étant les suivants: addition d'eau pour obtenir un extrait sec de 88 % température d'entrée: 22 C température de sortie 150 'C temps de séjour: 5 secondes pression: 1,20 10 7 Pa Le produit obtenu à la sortie du cuiseur- extrudeur (A 2) est passé dans un broyeur afin d'obtenir une poudre ayant une granulométrie de 120 pm; le p H est de 7,8 Parallèlement, on a fabriqué un liant de composition similaire par les co-séchage (produit B 2) et co-mélange (produit C 2). Ces trois liants ont été introduits dans des émulsions-type charcutières avec des proportions sui- vantes de composés: liant 1 -gras:7 -eau:7 nommés respectivement A' 2 ' B' 2 E c' On a comparé la structure microscopique des émulsions et les propriétés fonctionnelles de A 2, B 2, C 2 exprimées en terme de solubilité des liants, visco- sité des solutions protéiques à température ambiante et après chauffage, cinétique de viscosité, capacité de rétention d'eau, propriétés émulsifiantes et en terme de propriétés technologiques exprimés en terme de pénétrométrie et aspect de l'émulsion. Les résultats obtenus sont le suivants 1) Observation de la structure au microscope optique (grossissement 1125) Les clichés microscopiques obtenus avec les liants A 2, B 2 et C 2 sont présentés sur la Figure 5. Elles indiquent nettement une différence entre les produits A 2 d'une part et, B 2 et C 2 d'autre part, no- tamment au niveau de l'aggrégation des cellules de levures qui est meilleure pour le liant de l'inven- tion. 2) Comparaison de la solubilité des liants A 2, ' e t-C 2 A/ Solubilité des liants A 2 B 2 et C 2 L 1 a solubilité mesurée au p H initial de la poudre ( 7,8) dans les conditions opératoires précé- demment définies à l'Exemple 1, est nettement supé- rieure pour A 2 comparativement à B 2 et C 2. B/ Viscosité des liants A 2, B 2 et C 2 mesurée en solution à 12 % d'extrait sec sous un cisaillement constant ( 75 t/min) à 20 'C avant et après chauffage à 70 'C pendant 15 min. Dans les conditions opératoires de l'exemple 1, on obtient les résultats suivants rapport des viscosités à 20 'C (avant chauffage) * viscosité A 2/B 2 = 4,3 * viscosité A 2/C 2 = 6,8 rapport des viscosités à 20 'C (après chauffage) * viscosité A 2/B 2 = 2 * viscosité A 2/C 2 = 3,2 C/ Cinétique de viscosité des liants A 2, B 2 et C 2 Elle est mesurée sur une solution à 15 % d'extrait sec sur des produits ayant-subi le traite- ment suivant: montée de température: 25 à 95 C ( 1,5- C/mn) maintien pendant 5 minutes à 95 'C diminution de la température de 95 à 25 C ( 1,5 C/mn). Les résultats sont indiqués sur le diagramme de la Figure 6; ils indiquent la tenue exceptionnelle de la viscosité de A 2 à température ambiante ( 440 m Pa s) et sa remontée dans la phase de refroidissement due à une repolymérisation importante des protéines 1400 m Pa s) Les diagrammes des produits B 2 et C 2 ont une allure différente et surtout indiquent une plus faible remontée au refroidissement ( 500 m Pa S pour B 21 175 m Pa S pour C 2). En fin de cycle de refroidissement, les résultats sont les suivants exprimés en terme de rapport de restructuration à froid A 2 /B= 2,8 A 2/B 2 = 8 D/ Propriétés émulsifiantes mesurées en ter- me de capacité d'émulsion et de stabilité d'émulsion sur A 2 B 2 et C 2 1 Capacité d'émulsion Le tableau 5 ci-dessous donne les résultats exprimés en ml d'huile ajoutée, temps de rupture de l'émulsion, ml d'huile ajoutée par gramme d'extrait sec et ml d'huile ajoutée par gramme de protéines (matière azotée totale) mesurés selon le conditions de l'exemple 1. Ca Dacité TABLEAU 5 d'émulsion (à 0,5 % de Protéines et à PH initial) Produits ph | mi huile ajoutéTemps de ruptureml huileml huile phase aqueuse gr ES gr MAT A 2 8, 32 353 7 mn 29 S 210,24 259,20 82 8,13 210 5 mn > 123,87 > 155,00 (non cassée) C 2 6,83 100 2 mn 24 S 67,92 70,29 2 Stabilité d'émulsion Le tableau 6 ci-après donne obtenus pour A, B et C mesurés dans les l'exemple 1. les résultats conditions de TABLEAU 6 Stabilité d'émulsion (PH initial et 7,5 % d'ES) PRODUIT' aprs 1 h Tubes au repos après 24 h culot f 2 O phase Huile Culot H 2 O phase Huile ému Is émul s. A 2 A'2 O 3,21 96,79 O O 6,64 93,36 o B 2 O 6,20 93,80 O 15,46 82,88 1,66 C 2 O 6,45 93,55 O 4,961 2,66 92,38 / E/Propriétés technoloqiaues mesurées sur les émulsions A'2, B' 2 et C' 2 Elles sont évaluées en terme de pénétromé- trie et d'aspect d'émulsion. 1 Pénétrométrie Le tableau 7 ci-après donne les résultats de mesures obtenues avec des émulsions non cuites et des émulsions stérilisées ( 115 ' C pendant 1 h) dans les conditions de l'exemple 1. TABLEAU 7 Fermeté et élasticité des émulsions obtenues Emu ls ions non cu ites Emu ls ions stéri isées Produits t Cohesion Pente de la tangeantCohésion Pente de la angea- Force maximum 2 au entre leq points 1 e Force maximumnaute entre les _fints point 5 en 10 O N 2 en 10 N/mm point 5 en 10-N 1 et 2 en 10 N/m A 81,O 1 O,02 67,70 6,62 2 (+ 3,69) (+ 1,77) (+ 1,24) (+ 0,39) 8 2 22,14 O, 86 56,42 8,89 (+1,19) (+ 0,07) (+ 6,07) (+_ 1,00) C '2 18,01 O 22,58 1,34 (+0,82) (+ 1,27) (+ 0,27) chaud + tableau perts). 2 Aspect de l'émulsion L'aspect des émulsions obtenues (travail à incorporation de sel à 2 %) est donné dans le ci-dessous (notes données par un jury d'ex- TABLEAU 8 Produits Emu 1 ls Liipà froid OBSERVATIOQI Travail au cutter Emulqion à froidE Img q O o stérilisée p H mélée Aspect émulsion Prise au sel observations Note/5 Observations N Ote/5 Bonne prise A' 7,36 Crème au sel Collante3,75 Souple 3,50 2 Crème moyenneFerme Homogène Compact Pas de HV relargage Bonne prise B 2 7,16 Crème au sel Collante3,5 Brillante3,25 légèrement Crème moyen Fror Lisse liquide ne Fromagère + élastique + collante C 2 6,10 Liquide Bonne prise Peu au sel C 82 6,102 Liquide au sel consistante 3,25Relargage2,5 Crème 11 U 3 de gelée de Brillante ++ Molle Ces exemples indiquent nettement l'avantage significatif des nouveaux liants obtenus selon l'in- vention quant à leurs propriétés fonctionnelles et technologiques. EXEMPLE 3 L'exemple qui suit donne à titre indicatif et non limitatif les avantages d'utilisation d'un mélange de sels de Na et de Ca sur les propriétés fonctionnelles et technologiques du liant. L'exemple porte sur un mélange caséine/levu- re tel que fabriqué dans l'exemple 2; on a comparé pour leurs propriétés fonctionnelles et technologiques des liants obtenus avec introduction dans un cuiseur- extrudeur: de sel de Na (Na 03) (produit A 3) p H 8,5 de sel de Ca (Ca OH 2) (produit A 4) p H 6,5 d'un mélange de sel de Na et Ca (produit A 5) p H 8,5 (Ca OH 2 + Na 2 CO 3) On a mesuré dans les mêmes conditions opéra- toires que celles décrites à l'exemple 1: la solubilité au p H initial de la poudre les viscosités en solution à 12 % ES et au p H initial de la poudre à 20 C la viscosité en solution après traitement thermique à 75 C pendant 20 minutes les cinétiques de viscosité les propriétés technologiques des émul- sions en terme de pénétrométrie et d'aspect d'émul- sions-charcutières (A' 3, A'4, A'5) réalisées avec A 3, A 4 et A 5: 1) Solubilité des Protéines au PH initial de la poudre: Les résultats, en % des protéines solubles mesurées dans les conditions de l'exemple 1 sont don- nés dans le tableau 9 ci-après. TABLEAU 9 Solubilité en fonction du sel de neutralisation p H Solubilité Mi AT (%) A 3 8,5 86,12 A 4 6,5 64,55 A 5 9,20 85,57 _ 2) Viscosité de A 3, A 4 et A 5 mesurées à 12 % ES et 20 C selon les conditions de l'exemple 1. TABLEAU 10 Viscosité viscosité à 20 PC avant traitement thermique m Pa s viscosité a 20 'C après traitement thermique ( 170 C 15 min) m Pa s A 3 8,82 112,5 57,25 A 4 6,41 40,00 24,50 A 5 9,20 900,00 7300,00 (gé if ié) (gé if ié) 3) Viscosité de A 3, A 4 et A 5 après traite- ment thermique à 125 C pendant 20 min, mesurées à 20 'C sur des produits à 12,5 % d'ES. TABLEAU 11 Viscosité viscosité à 20 PC In Pa s Observa tions A 3 8,5 31,5 Pas de gel, légèrement visqueux. A 4 6,5 132 Laiteux floculé A-5 9,2 620 Gel thixotrop que 51 2 4) Cinétique de viscosité: la Figure 7 mon- tre la cinétique de viscosité mesurée dans les condi- tions de l'exemple 1 et indique une remontée de la viscosité après chauffage plus importante dans le cas du mélange de sels de Na et Ca que dans le cas des sels pris isolément et aboutissant dans le cas du mélange Ca/Na à un gel ferme en fin de cycle de re- froidissement. p H p H I ) Capacité d'émulsion à p H initial de la poudre à température ambiante pour une solution de 0,5 % de protéines, le tableau 12 ci-dessous donne les résultats mesurés dans les conditions de l'exemple 1. TABLEAU 12 Capacité d'émulsion en fonction du sel de neutralisation :0 p H Phase aqueuse mi huile ajoutés temps de rupture mi huile/ g ES ml huile/ g MAT A 3 8,32 353 7 mn 39 S 210,24 259,20 A 4 6,90 80 1 mn 56 S 47,59 58,18 A 5 9,45 250 6 mn 08 S 148,86 188,78 6) Stabilité d'émulsion au p H initial de la poudre pour une solution à 7,5 % ES Les résultats sont donnés dans le tableau 13 ci-après (conditions de mesure identiques à l'exemple 1) TABLEAU 13 Stabilité d'émulsion en fontion du sel de neutralisation PRODUITSI PRODUITS1 h Tubes au repos 24 h culot H 2 PhaseHuileCulot H 20Phase Huile émul mu 1 A 3 o 100 100, 00 - 4 100 10,373,59 89,63 - A 5 100 0,58 2,90 96,52 7) Propriétés technoloqiques Elles sont mesurées sur les produits A'3, A' et A'5 7.1 Pénétrométrie mesurée à 20 'C avec un ap- pareil INSTRON (selon les conditions opératoires de l'exemple 1) TABLEAU 14 Emu ls ions non cu ites Emulsions stérilisées Produits Cohésion Force Pente de la tangeant Cohésion Force Pente de la tangean- maximum u point entre le points 1 et maximum au point te entre les oints en 10 N 2 en 10 N/mm 5 en 10-2 N 1 et 2 en 10 N/mm A 3 my l 81 10 10 02 67,70 6,62 A 3 o E.typ (+ 3,69) (+ 1,77) (+ 1,24) (+ 0,39) A 4 141 8 27,01 95,47 16,50 (+ 2,94) (+ 2,87) (+ 3,91) (+ 1,84) 103,5 21,09 116,1 36,89 A 5 (+ 2,58) '(t 4,16) (t4,16) (+ 6,20) 7.2 Aspect de l'émulsion TABLEAU 15 Emulsion à froia Travail au cuttr Ij OBSERVATIONS Emulsion à froid Em'tà'ipn stérilisde p H mé lée Aspect ému lsion Prise au sel 7,43 L iqu ide Crème non cultes bri lante collante/ i visqueuse Note/ 5 Stérilisées 3 e 3,5 Brillante pas de relargage souple/ homogène crème épais Note/5 3, 25 Ferme Pas de Az^ Text un peu relargage 4 arrachée 1 3,75 Soupie/ 3,5 Pas brillante homogène 6,14 Crème liquide Crème épaisse Sèche Crème Prise Cons istante Tranchable instantanée Ferme/ lisse réactivité A 5 Crème très Pas brillante 4 forte 4 épaisse Ferme é mu lsion s me Produits A- REVENDICATIONS 1 Liant protéique destiné à l'industrie alimentaire comprenant au moins deux composants pro- téiques d'origine différente, caractérisé en ce qu'il est obtenu par cuisson-extrusion de ses composants. 2 Liant protéique selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'il est obtenu par cuisson-ex- trusion dans les conditions opératoires suivantes: introduction des composants dans le cui- seur-extrudeur avec un extrait sec compris entre 70 % et 90 %, température d'entrée de l'extrudeur com- prise entre 20 et 25 C, température de sortie de l'extrudeur com- prise entre 50 et 150 C, temps de séjour compris entre 2 et 10 secondes et, pression comprise entre 80 105 et 10 Pa. 3 Liant protéique selon les revendications 1 ou 2, caractérisé en ce que la cuisson-extrusion des composants du mélange s'effectue en présence d'un al- cali. 4 Liant protéique selon les revendications 1 ou 2, caractérisé en ce que ses composants protéi- ques consistent en un mélange binaire de protéines de deux origines différentes, les protéines de chaque origine étant présentes à raison d'au moins 10 % en poids du mélange. 5 Liant protéique selon la revendication 4, caractérisé en ce que l'un au moins des composants du mélange binaire est une protéine d'origine laitière. 6 Liant protéique selon les revendications 1 ou 2, caractérisé en ce que les composants protéi- ques consistent en un mélange ternaire de protéines' d'origine animale, de protéines d'origine unicellu- laire et de protéines d'origine végétale, les protéi- nes de chaque origine étant présentes dans le mélange à raison d'au moins 10 % en poids du mélange. 7 Liant protéique selon la revendication 6, caractérisé en ce que les protéines d'origine animale sont des protéines d'origine laitière. 8 Liant protéique selon la revendication 1 ou 2, caractérisé en ce que ses composants protéiques consistent en un mélange quaternaire de protéines laitières, de protéines d'origine animale non laitiè- re, de protéines d'origine végétale et de protéines d'origine unicellaire, les protéines de chaque origi- ne étant présentes dans le mélange à raison d'au moins % en poids du mélange. 9 Liant protéique selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce que les protéines laitières sont choisies parmi le groupe des caséines et/ou caséinates, les protéines de sérum de lait, les protéines de coprécipités laitiers, les protéines du babeurre, les protéines de lait écrémé et les protéines de tout autre concentré protéique lai- tier. Liant protéique selon les revendica- tions 1 à 8, caractérisé en ce que les protéines d'organismes unicellulaires sont ajoutées sous la forme de cellules entières. 11 Liant protéique selon la revendication , caractérisé en ce que les protéines d'organismes unicellulaires sont de préférence choisies parmi les protéines de levures lactiques. 12 Liant protéique selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce que les protéines d'origine animale autre que laitière sont choisies dans le groupe des gélatines et des protéines de poisson, du sang ou d'oeuf. 13 Liant protéique selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce que les protéines d'origine végétale sont choisies parmi les protéines de soja, de blé, de feverole et de pois. 14 Liant protéique selon l'une quelconque des revendications précédentes, caractérisé en ce que la proportion de protéine(s) laitière(s) est d'au moins 20 %. Liant selon l'une des revendications 1 à 14, caractérisé en ce qu'il est obtenu par cuis- son-extrusion en présence d'un alcali de neutrali- sation consistant en un sel alcalin, un sel alcalino- terreux ou leur mélange. 16 Liant selon la revendication 15, ca- ractérisé en ce que l'alcali de neutralisation con- siste en un mélange de Na 2 C O et Ca OH 2. 17 Procédé de préparation d'un liant pro- téique destiné à l'industrie alimentaire et comprenant au moins deux composants protéiques d'origine diffé- rente, caractérisé en ce que l'on réalise une cuisson- extrusion des composants constituant le liant protéi- que. 18 Procédé selon la revendication 16, caractérisé en ce que l'on prépare le liant protéique par les étapes suivantes: a) mélange des composants de départ sous forme de poudre, b) introduction du mélange dans un cuiseur- extrudeur avec un extrait sec compris entre 75 et 90 % éventuellement en présence d'un alcali, la proportion de l'alcali étant comprise entre 1 et 6 % et, de préférence, entre 1,5 et 3,5 % par rapport au poids du mélange total, c) passage du mélange dans le cuiseur-extru- deur, la température d'entrée étant de 20 à 25 C, le temps de séjour de 2 à 10 secondes, la pression de 80.105 à 150 105 Pa et la température de sortie de 50 à 300 'C, de préférence de 80 à 150 'C, d) post-traitement du mélange à la sortie du cuiseur-extrudeur pour obtenir une granulométrie com- prise entre 100 et 200 pm et une humidité résiduelle comprise entre 2 et 8 % en poids par rapport au poids total du liant protéique. 19 Procédé selon la revendication 18, caractérisé en ce que l'on utilise un cuiseur-extru- deur bi-vis, la vitesse de rotation des vis étant de à 300 t/min. Procédé selon la revendication 18, ca- ractérisé en ce que la quantité de l'alcali de neu- tralisation ajoutée est telle que le p H soit compris entre 6,5 et 9,5 de préférence entre 7,5 à 8,5. 21 Procédé selon la revendication 18, ca- ractérisé en ce que la cuisson-extrusion consiste en outre en une décontamination des composants du mé- lange. 22 Produit alimentaire caractérisé en ce qu'il comprend un liant protéique selon l'une quel- conque des revendications 1 à 21 à une concentration comprise entre 1 et 10 %. 23 Produit alimentaire selon la revendi- cation 22, caractérisé en ce qu'il consiste en un produit issu de l'industrie charcutière.