FR 2521571 A1 19830819 FR 8202606 A 19820217 POLYMERE KERATINIQUE A RESIDUS S-SULFOCYSTEINE, SON PROCEDE DE PREPARATION ET COMPOSITION DE TRAITEMENT CORRESPONDANTE. La présente invention concerne un nouveau polymère dérivé de la kératine contenant des groupements S-sulfocys- téine, pouvant être préparé par un procédé de digestion en- zymatique. On sait que les polymères kératiniques présentent un grand intérêt dans l'industrie cosmétique pour leur ac- tion sur l'état de surface des cheveux Ils peuvent être préparés par hydrolyse chimique acide ou alcaline ou, mieux encore, par digestion enzymatique de matière kératiniques. L'hydrolyse chimique ou enzymatique a pour rôle de frac- tionner les longues chaînes peptidiques de la kératine trai- tée en peptides hydrosolubles de plus faible poids molécu- laire On obtient ainsi des mélanges de peptides de diffé- rentes longueurs, pouvant contenir une quantité non négli- geable d'amino-acides libres, les chaînons peptidiques étant composés d'amino-acides reliés entre eux par des grou- pements amide et se terminant à une extrémité par un grou- pement carboxyle et à l'autre extrémité par un groupement amine Les amino-acides constitutifs des chaînons peptidi- ques sont ceux qui composent la kératine de départ. La kératine de départ peut avoir diverses origines elle peut être issue notamment de cheveux humains, de laine, de soies par exemple de porc, de poils, de plumes de volail- le, de corne Dans le cas d'une digestion enzymatique de ké- ratine à l'aide d'enzymes protéolytiques ou kératolytiques, on observe que le rendement de la digestion enzymatique est extrêmement faible, voire nul C'est ainsi que dans le but d'améliorer le rendement de la digestion enzymatique, on a déjà proposé dans la demande de brevet luxembourgeois 81-836, d'effectuer un traitement de sensibilisation préa- lablement à la digestion enzymatique Le rendement de la digestion enzymatique se trouve alors nettement amélioré, puisqu'il peut avoisiner, dans certains cas, 95 %. Un but de la présente invention est de décrire un polymère kératinique de structure originale ayant des ca- ractéristiques particulièrement intéressantes dans le do- maine du traitement capillaire. Un autre but de la présente invention est de décrire un procédé d'obtention du nouveau polymère par la voie d'une digestion enzymatique, dont le rendement est,dans la plupart des cas,voisin de 100 %. Encore un autre but de la présente invention est de décrire l'utilisation du nouveau polymère kératinique dans le traitement de fibres kératiniques et, notamment des cheveux humains. La présente invention a donc pour objet un nouveau polymère kératinique constitué d'un mélange statistique de chaînes peptidiques de différents poids moléculaires is- sues de matières kératiniques et formées d'amino-acides liés entre eux par des groupements amides, les chaînes peptidi- ques précitées se terminant à une extrémité par un groupe- ment carboxyle libre et à leur autre extrémité par un grou- pement amine libre, caractérisé par le fait que les chaînes peptidiques constitutives du polymère ont une fraction principale de poids moléculaire comprise entre 1100 et 7500, et plus particulièrement entre 1300 et 4000,et qu'elles com- portent des résidus S-sulfocystéine Il s'ensuit que les peptides de la fraction principale,de poids moléculaire moyen compris entre 1300 et 4000, sont constitués de chaînes contenant de 12 à 35 acides aminés. Le polymère kératinique selon l'invention a pour autre caractéristique importante de présenter une composi- tion en amino-acides, tant qualitative que quantitative, qui est sensiblement identique à celle des matières kératiniques a partir desquelles il a été préparé A titre d'exemple, on compare ci-après l'analyse quantitative en amino-acides d'un cheveu-type avec celle d'un biopolymère selon l'in- vention préparé conformément au mode opératoire de l'exemple 1 décrit ci-après L'analyse est effectuée par chromatogra- phie sur résine échangeuse d'ions, après hydrolyse acide de la kératine Les résultats de cette analyse sont expri- més en mole de chaque amino-acide pour loog de matière pro- btéique totale. - -FOLYMERE COMPOSITION CHEVEU TYPE KERATINIQUE , SELON L'INVENTION Acide aspartique 4,4 10-2 4,4 o-2 Thréonine 5,6 " 5,7 " Sérine 9,8 " 9,7 Acide glutamique 10,3 " 10,1 " Proline 6,1 " 6,3 " Glycine 4,7 " 5,1 " Alanine 3,4 3 " 3,6 Acides aminés dérivés du groupement cysti- nique 12,8 " 12,6 " Valine 4,4 " 4,5 " Methionine 0,3 " 0,3 " Isoleucine 2,1 " 2, " Leucine 5,0 " 5,2 " Tyrosine 1,4 " 1,2 " Phénylalanine 1,6 " 1, 6 " Lysine 2,0 " 2,0 " Histidine 0,6 " 0,6 " Arginine 5,2 " 5,1 " Selon une autre caractéristique du polymère kératinique selon l'invention, celui-ci contient de 2 à 5 résidus S-sulfocystéine par chaîne peptidique En effet, ainsi qu'on le verra de façon détaillée dans la descrip tion ciaprès, dans une première étape de préparation du polymère selon l'invention, on transforme sensible- ment toutes les liaisons cystiniques intra-et inter-chaîne en résidus Ssulfocystéine Par ailleurs, en sachant, d'une part, que la kératine utilisée dans la préparation du polymère selon l'invention peut contenir environ résidus - Cystine sur une chaîne de 100 amino-acides (cas des cheveux) et, d'autre part, que la fraction principale du polymère kératinique est composée de peptides ayant en moyenne de 12 à 35 amino-acides, on voit que les peptides constituant la fraction principale du polymère kératinique selon l'invention renferment en miyenne, environ de 2 à 5 résidus S-sulficystéine par chaîne. Du fait, que dans la préparation du polymère selon l'invention, la quasi-totalité des liaisons cystini- ques des chaînes peptidiques de la kératine de départ ont été transformées en résidus S-sulfocystéiniques, le polymère selon l'invention a pour autre caractéristique de ne contenir sensiblement pas de cystéine Cette carac- téristique a pu être vérifiée grâce à la méthode décrite par SOKOL et coll, J Soc Cosm Chem, 25, 461 ( 1974). Le polymère selon l'invention peut se présenter sous la forme d'un résidu sec obtenu par lyophilisation ou évaporation du milieu solvant Il peut aussi se présenter sous la forme d'une solution aqueuse de p H supérieur ou ou égal à 7 Au-dessous de p H 7, les chaînes peptidiques du polymère précipitent mais repassent en solution lorsque le p H redevient alcalin Par séchage, le poly- mère kératinique selon l'invention se répartit sous la forme d'une couche mince filmogène,que l'on peut casser pour former des paillettes brillantes. La présente invention a également pour objet un procédé de préparation d'un polymère tel que ci-dessus défini a partir de matières kératiniques, caractérisé par le fait qu'en premier lieu, on transforme sensiblement toutes les liaisons cystine entre les chaînes peptidiques de la matière kératinique de départ en résidus S-sulfocys- téeine, sans sensiblement former de résidus cystéine et qu'en second lieu, on effectue,de façon connue en soi, une digestion enzymatique de la matière kératinique ainsi trai- tée. On sait que la réaction de sulfitolyse de la cys- tine kérattnique est la réaction équilibrée suivante (dans laquelle "Ker" représente une chaîne peptidique de la kératine) Ker-S-S-Ker + SO 3 Ker-S + Ker-SSO Pour déplacer l'équilibre de la réaction visée ci-dessus vers la droite de façon à convertir les résidus cystiniques en résidus S- sulfocyi ine (Ker-SSO) et pour empêcher aussi la formation de résidus cystéine (Ker-S-), on traite la kératine de départ par une sulfitolyse oxy- dante Parmi les diverses techniques de sulfitolyse oxydan- te utilisables dans le procédé selon l'invention, on peut citer, en particulier, la sulfitolyse en présence de cuivre en milieu ammoniacal à p H 9 décrite par KOLTHOFF I M, STRICKS W, J Am Chem Soc, 73, 1728 ( 1951) Cette réaction de sulfitolyse peut être représentée cormme suit: Ker-S-SKer + 250: + 2 Cu++ 2 Ker-SSO + 2 Cu++ On peut encore utiliser la sulfitolyse oxydante en przsence de thionate (s) décrite par BAILEY J L, Biochem J 64-21 P ( 1957) La réaction de sulfitolyse en présence de tétra- thionate(s) peut être schématisée comme suit: Ker-S-S-Ker + 2 50 O'+ 540 ' > 2 Ker-S 50 + 2 5203 Dans le procédé selon l'invention, on préfère utiliser une sulfitolyse oxydante en présence de trithionate. Le trithionate est avantageusement préparé par barbotage d'anhydride sulfureux dans une solution de thiosulfate La solution de trithionate est, après élimination du précipité de soufre formé, mise en contact avec les matières kérati- niques à sulfitolyser, en présence de thiosulfate et de sulfite Les deux réactions de préparation d'une solution de trithionate et de sulfitolyse de la cystine en présence de trithionate peuvent être schématisées çomme suit: 52 O 3 + î S 2 5306 + 1 S O 530-' + 520: + SO + Ker-S-S-Ker-> 2 Ker-SS Oi + 2 520 j- Sur le plan pratique, la sulfitolyse oxydante se termine par un lavage abondant des matières kératiniques traitées afin d'éliminer les réactifs Dans le cas de la sulfitolyse en présence de cuivre, ce lavage doit être particulièrement minutieux: il est nécessaire d'immerger les matières kératiniques sulfitolysées, d'une part, dans de l'acide chlorhydrique normal à 40 C pendant 16 heures, d'autre part, dans un volume équivalent d'acide chlorhydri- que normal & température ambiante pendant 24 heures Par contre, dans le cas de matières kératiniques traitées par sulfitolyse oxydante en présence de trithionate, il est simplement nécessaire de les laver abondamment avec de l'eau. La seconde étape du procédé selon l'invention consis- te en une digestion enzymatique de type connu sur les ma- tières kératiniques traitées par sulfitolyse oxydante, à l'aide d'un enzyme protéolytique (el que protéinase "PSF 2019 ", pronase, trypsine, papaine) Les conditions de la digestion enzymatique sont fonction de l'enzyme uti- lisé pour ce qui concerne le p H et le rapport enzyme/substrat. On constate, de façon surprenante, quepar rapport à une digestion enzymatique effectuée de façon classique sur des fibres kératiniques, d'une part, la vitesse de la diges- tion enzymatique dans la seconde étape du procédé selon l'invention et, d'autre part, le taux de digestion sont sensiblement accrus du fait du pré-traitement par sulfito- lyse oxydante des fibres kératiniques. Ainsi, on a comparé les taux de digestion enzyma- tique pour: a) des cheveux naturels; b) ces mêmes cheveux naturels soumis préalablement à une sulfitolyse de type classique avec réduction partielle de la-cystine en cystéine et formation en quantité équiva- lente de S-sulfocystéine; c) ces mêmes cheveux naturels traités par sulfito- lyse oxydante en présence de cuivre (selon le mode opéra- toire décrit à l'exemple 1 ci-après). Une fraction des cheveux sulfitolysés visés sous c) ci-dessus, au lieu d'être soumise à une digestion enzy- matique, est simplement immergée en solution aqueuse au même 'p H, auquel cas, on calcule le taux de solubilisation de cette fraction de cheveux d) Les fractions de cheveux a), b) et c) ci-dessus sont soumises à une digestion enzy- matique opérée dans les mêmes conditions, notamment en ce qui concerne le p H, la température et l'enzyme utilisés. Les conditions et les résultats de ces essais comparatifs sont résumés dans le tableau suivant: a) cheveux natu- rels b) cheveux sulfi- tolysés c) cheveux sulfi- tolysés en pré- sence de cuivre (exemple 1) d) cheveux sulfi- tolysés en pré- sence de cuivre (exemple 1, lèe partie) -digestion par pro- téinase "PSF 2019 " p H 9 24 h 30 C -digestion par pro- téinase "PSF 2019 " p H 9 24 h 30 C -digestion par pro- téinase "PSF 2019 " p H 9 2 h 30 C -immersion dans une solution aqueuse H 9 (sans enzyme) 4 h 30 C -taux de diges- tion c 5 % -taux de diges- tion c 15 % -taux de diges- tion l 100 % -taux de solubi- tisation 2 % Le tableau ci-dessus montre clairement que le taux de digestion est notablement accru lorsque les fibres kéra- tiniques sont soumises à un pré-traitement de sulfitolyse oxydante en présence de cuivre. Il importe de noter que la digestion enzymatique n'affecte pratiquement pas le taux de résidus S-sulfocys- tirne formés lors de la sulfitolyse oxydante Ainsi, sur le polymère préparé selon le mode opératoire décrit à l'exem- ple 3 ci-après et sur les cheveux initiaux ayant servis à la préparation de ce polymère, on a effectué une analyse quantitative des groupements cystéine et sulfocystéine opérée selon la méthode précitée décrite par SOKOL et coll. Les résultats de cette analyse sont résumés dans le tableau ci-après. La présente invention a également pour objet une composition cosmétique pour le traitement des cheveux ou de la peau, ladite composition étant caractérisée par le fait quelb reifirme,dans un support cosmntiquemet accep Ftae, une qua-ité effi- caoe d'u makns un polymère kératinique tel que ci-dessus défini. En effet, comme tous les hydrolysats de protéine, le nouveau polymère kératinique selon l'invention a une affinité pour la peau et les fibres kératiniques en raison de la présence de groupes terminaux carboxyle et amine li- bres aux deux extrémités des cha:nes peptidiques, capables de former des liaisons ioniques en nombre important, avec les groupements complémentaires des protéines à traiter. Cependant, le polymèr kératinique de l'inven- tion a une affinité beaucoup plus grande encore vis-à-vis des fibres kératiniques réduites, étant donné que les groupements S-sulfyxysbine du polymère (ker-S-SO) o "ker" représente un chatnon peptidique résultant du frac- tionnement par hydrolyse enzymatique des longues chaînes peptidiquesd'une kératine) réagissent avec les groupements cystéine (Cys-S-) selon la réaction équilibrée suivante: Cys-S' + ker-SS Oi l Cys-S-S-ker + SO 3 La réaction de fixation de la cystéine par les peptides à groupements Ssulfocystéine du polymère selon l'invention, est la réaction inverse de la sulfitolyse des fibres kératiniques L'équilibre de la réaction peut être déplacé vers la droite, lorsque le polymère kératinique est utilisé en excès par rapport à la cystéine de la fibre kératinique réduite. CYSTEINE S-SULFOCYSTEINE Fraction de cheveux ini- tiale O O Fraction de cheveux sulfi- tolysés en présence de tri- thionate (selon l'exemple 3 lère étape) O l,l Omeq/g Polymère kératinique obtenu selon l'exemple 3 O 1,08 meq/g Comme,par ailleurs, les peptides, qui constituent la fraction principale du polymère kératinique, contien- nent de 2 à 5 résidus S-sulfocystéine par chaîne, on voit que la fixation du polymère kératinique sur les fi- bres réduites s'accompagne de la création de liaisons ponta- les entre les chaînes peptidiques des fibres kératiniques réduites, avec en plus un excédent de groupements acides réactifs -SSO La fixation du polymère sur les fibres kératiniques réduites peut être schématisée comme suit: Fibre kératinique Fibre kératinique réduite: traitée: S S S-S-ket-S-S (a) ker(SSO)nt 4 N 55 S_ -S S-S-ker-S-S (b) (a) repontage h 3 (b) repontage et pré- sence d'un groupement acide réactif -SSO- Le groupement "ker" du polymère ker(SS Op)nl représente un chaînon peptidique de poids moléculaire compris entre environ 1100 et 7500, résultant du fractionnement par hy- drolyse enzymatique des longues chaînes peptidiques d'une kératine. Ainsi, on observe que la fixation du polymère selon l'invention sur les fibres kératiniques réduites a pour effet de reformer les ponts disulfure et d'enrichir le cheveu en kératine tout en laissant subsister des grou- pements acides réactifs -S 50 O utilisables pour la fixation, par exemple, de colorants basiques,de composés cationiques ou encore de un ou plusieurs autres restes cystéiniques, la réaction aboutissant ainsi à une véritable réticulation du cheveu. Pour le traitement de fibres kératiniques réduites, notamment du cheveu, la composition de traitement mise en oeuvre contient de 1 à 10 % et, de préférence, de 3 à 6 % de polymère(s) kératinique(s) à un p H supérieur ou égal à 7 et, de préférence, à un p H de 9 ou 10. La société déposante a montré que, si l'on mettait en contact à une température d'environ 300 C pendant 30 _ à p H 9, une mole de cystéine et 10 équivalents de (ker) S 50 O, la cystéine était"fixée" à 95 % (un témoin de cystéine à p H 9 dans les mêmes conditions mais en l'ab- sence de polymère kératinique montre une conversion de cystéine en cystine inférieure à 157). La société déposante a pu montrer également, par analyse de diverses kératines réduites traitées par une composition de traitement selon l'invention (renfermant, en solution, 3 % en poids de polymère kératinique à p H 9) que la cystéine initialement présente dans les fibres kératiniques, disparaissait en fonction du temps et du nom- bre d'applications. Ainsi, si l'on traite une fraction de cheveux par un liquide réducteur de permanente douce, l'analyse montre la présence de 2 %(en poids) de cystéine La fraction de cheveux réduits est lavée afin d'éliminer l'excès de ré- ducteur; elle est ensuite traitée à 30 C par la solution à 37 d'un polymère kératinique selon l'invention (à p H 9). Les immersions durent 15 minutes Les cheveux sont ensuite essorés et séchés à 50 C sous casque L'application de la solution de polymère est répétée cinq fois Après la troi- sième et la cinquième application, les cheveux sont rincés à l'eau avant d'être séchés La teneur en cystéine des che- veux lors de ces applications est donnée dans le tableau suivant: Les fibres kératiniques traitées par la composi- tion de traitement selon l'invention deviennent elles-mêmes réactives par l'excédent de groupements S-sulfocystéine restés libres Les cheveux traités peuvent donc réagir par covalence avec les thiols ou par attraction ionique avec les colorants basiques et avec des molécules cationiques a cio Apres ps Après Après Après de cheveuxla lèe la 2 me la 3 ème la 4 ème la 5 ème initialeapplic ap plicapp lic applic. Taux de cystéine 27 % 1,17 0, 87 0, 67 % 0, 57 0,47 % , ,,, ,,, comme, par exemple, du bromure de triméthylcetylammonium commercialisé sous le nom de "cetavlon" par la société "ICI" ou des polymères réactifs de type "ionène", tels que ceux décrits dans les brevets français 2 333 012, 2 270 846, 2 316 271, 2 331 323, 2 331 324, 2 471 996, 2 471 776, 2 471 997 et 2 471 777 Le nouveau polymère kératinique peut servir de molécule dite de type "P A " (polymère anio- nique) pour réagir avec une molécule dite de type "C" (mo"l- cule simple cationique), (JK 80 145608, 80 115813; brevet français 2 237 616; brevets US 4 247 538, 4 210 161) ou une molécule dite de type "PC" (polymère cationique), (brevets français 2 383 660 et 2 436 213), pour apporter des propriétés intéressantes aux fibres kératiniques. Pour mieux faire comprendre l'objet de l'invention, on va en décrire ci-après, à titre d'exemples purement il- lustratifs et non limitatifs, plusieurs modes de mise en oeuvre. EXEMPLE 1 Première étape: a) sulfitolyse oxydante en présence de cuivre g de cheveux coupés sur une longueur d'environ 2 cm sont immergés dans une solution contenant: Na 2 SO 3 anhydre 350 g Cu CI 2, 2 H 20 30 g NH 4 OH q s p H 9 H 20 q s 3,5 1 L'immersion dure 24 heures à 40 C. b) lavage Les cheveux traités sont lavés abondamment à l'eau; ils sont ensuite immergés pendant 16 heures dans HC 1 une fois normal à 40 C puis 24 heures dans HC 1 une fois normal à température ambiante Ils sont rincés à l'eau jusqu'à neu- tralité de la solution juste avant la digestion enzymatique. Deuxième étape: Digestion enzymatique Une solution enzymatique contenant: 1,7 g de Pro- téinase "PSF 2019 " ( 11000 UA par mg vendu par la société ORIL Paris) dans 3 1 d'eau, est amenée à p H 9 avec de l'am- moniaque,; les cheveux sulfitolysés sont ajoutés progressivement à la solution enzymatique Ils sont conti- nuellement agités et la suspension est maintenue à une température de 40 C. Toutes les 15 minutes, le p H est réajusté à 9 avec NH 40 H Au bout d'une heure, lorsqu'environ la moitié des cheveux a été mise en contact avec la solution enzyma- tique, on ajoute à nouveau 1,7 g de Protéinase "PSF 2019 ". Au bout de 3 heures (depuis le début de l'opéra- tion de digestion), la quasi-totalité des cheveux est di- gérée. On filtre éventuellement sur gaze afin d'éliminer les restes de fibres non digérés La solution est lyo- philisée. On obtient une poudre noirâtre La couleur est due aux pigments mélaniques des cheveux de départ. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 l % -taux initial en cystine 1,17 meq/g de matière taux de groupements protéique. S-sulfocystéiniques 0,94 meq/g de matière protéique. EXEMPLE 2 Première étape: a) sulfitolyse oxydante en présencedecuivre On utilise la même solution que dans l'exemple 1 a) *ci-dessus mentionné. L'immersion dans la solution sulfite de sodium/ chlorure cuivrique dure 4 heures à 60 C Les cheveux sont régulièrement agités. b) lavyage On opère de la même façon que dans l'exemple 1 b). Deuxième étape: Digestion enzymatique: Une solution enzymatique contenant: 7,5 g de Trypsine "TPCK"( 217 UA/mg) dans 4 litres d'eau est amenée à p H 8 avec de l'ammoniaque. Les cheveux sulfitolysés sont ajoutés progressi- vement à la solution enzymatique Ils sont continuellement agités et la suspension est maintenue à une température de 40 C. Toutes les 15 minutes, le p H est réajusté à 8 avec NHR 4 OH Au bout d'une heure, lorsqu'environ 50 g de cheveux ont été mis en contact avec la solution enzyma- tique, on ajoute à nouveau 7,5 g de Trypsine. Au bout de 3 heures (depuis le début de l'opéra- tion de digestion) la quasi-totalité des cheveux est di- gérée La solution est lyophilisée. On obtient une poudre semblable à celle obtenue à l'exemple 1 Le taux de digestion est d'environ 100 %. EXEMPLE 3 Première étape: a) sulfitolyse oxydante en présence de trithionate On dissout 348 g de thiosulfate de sodium (Na 25203,5 H 20) dans 3 litres d'eau On fait barboter du SOà- 2 ________ __ Le débit est d'environ 40 g par heure. La solution se trouble, jaunit et un précipité de soufre apparaît On laisse dégager le 502 pendant 3 heures. On filtre alors le soufre précipité. A nouveau 348 g de thiosulfate de sodium sont ajou- tés à la solution; puis 265 g de sulfite de sodium (Na 2 SO 3 anhydre). Le p H est ajusté à 6,5 et le volume total est porté à 3,5 1 avec de l'eau. g de cheveux coupés sur une longueur d'environ 2 cm sont immergés dans cette solution,qui est maintenue à 40 C pendant 15 heures. b) avage Les cheveux traités sont lavés abondamment par quatre fois 5 litres d'eau. Deuxième étape: Digestion enzymatique: On utilise la même solution enzymatique que dans l'exemple 1. On obtient une solution noire,qui est lyophilisée. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion r O10 O % taux initial en 1 cystine 1,17 meq/g de matière _f 7 protéique. taux de groupements S-sulfocystéinques 1,08 meq/g de matière protéique. EXEMPLE 4 Première étape: a) sulfitolyse oxydante en présence de trithionate On utilise la même solution que dans l'exemple 3 a) ci-dessus mentionné. g de poils de Yack coupés sur une longueur d'environ 2 cm sont immergés dans cette &olution qui est maintenue à 40 C pendant 7 heures. b) 1 avae - Les poils de Yack traités sont lavés abondamment par quatre fois 5 litres d'eau. Deuxième étape: Digestion enzymatique: Une solution enzymatique contenant 1,3 g de Pronase dans 3 litres d'eau est amenée à p H 9 avec de l'ammoniaque. Les poils de yack sulfitolysés sont ajoutés progressive- ment à la solution enzymatique Ils sont continuellement agités et la suspension est maintenue à une température de 40 C. Toutes les 15 minutes, le p H est réajusté à 9 avec NH 40 H. Au bout d'une heure, lorsqu'environ 50 g de poils ont été rajoutés dans la solution enzymatique, on ajoute à nouveau 1,3 g de Pronase. Au bout de 3 heures (depuis le début de l'opéra- tion de digestion), la quasi-totalité des poils est digé- rée. La solution est lyophilisée On obtient une poudre blanche. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 % taux initial en 1 cystlne 0,83 meq/g de ma- tiètre pto ique. taux de groupements S-sulfocystéiniques 0,67 meq/g de ma- tièe pmté'ique. EXEMPLE 5 Première étape: a) sulfitolyse oxydante enpré sence de trithionate g de laine coupée sont immergés dans une solu- tiôn contenant: Na H 503 en solution aqueuse (d= 1,32) 712 cm 3 Trithionate de sodium 833 g NH 40 H q s p H 9 H 20 q s 3,5 1 L'immersion dure 15 heures à 40 C. b) lavage La laine traitée est lavée abondamment par quatre fois 5 litres d'eau. Deuxième étape: Digestion enzymatique: Une solution enzymatique contenant 7,5 g de Tryp- sine "TPCK" ( 217 UA/mg)dans 4 litres d'eau (même solution enzymatique que dans l'exemple 2), est amenée à p H 8 avec de l'ammoniaque La laine sulfitolysée est ajoutée progres- sivement à la solution enzymatique Elle est agitée conti- nuellement et la suspension est maintenue à une température de 40 C. Toutes les 15 minutes, le p H est réajusté à 8 avec e 40 H Au bout d'une heure, environ 50 g de laine sont digérés; on ajoute alors à nouveau 7,5 g de Trypsine. Au bout de 3 heures (depuis le début de l'opéra- tion de digestion), la quasi-totalité de la laine est digé- rée - La solution est lyophilisée On obtient une poudre blanche. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion 100 % taux initial en 1 cystine 0,70 meq/I de matière f 7 prot ique. taux de groupements S-sulfocystéiniques 0,53 meq/g de matière protique. EXEMPLE 6 Première étape: a) sulfi to 2 lyse oxydante en_ résence detrithionate On utilise la même solution que dans l'exemple 3 a) ci-dessus mentionné. g de plumes rousses de poulet sont immergés dans cette solution qui est maintenue à 40 C pendantheures. b) lavage Les plumes traitées sont lavées abondamment par quatre fois 5 litres d'eau. Deuxdème étape: Digestion enzymatique: On utilise la même solution enzymatique que dans l'exemple 1 (Protéinase "PSF 2019 "). La digestion dure 3 heures sous agitation à 40 C, avec réajustement à p H 9 toutes les 15 minutes. Au bout de 3 heures, la quasi-totalité des plumes est digérée On filtre sur gaze afin d'éliminer les restes de plumes non digérées On obtient une solution rougeâtre qui est lyophilisée La poudre obtenue est brune. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion l'-90 % taux initial en 1 cystine 0,58 meq/g de matière y E protéique. taux de groupements S-sulfocystéiniques 0,48 meq/g de matière protéique. EXEMPLE 7 Première étape: a) sulfitolyse_xydante_ e_rsence_ detrithionate On utilise la même solution que dans l'exemple 3 a) ci-dessus mentionné. g de poudre de corne lavée et dégraissée sont immergés dans cette solution, maintenue à 400 C pendant 10 heures. b) laag La poudre de corne est lavée par plusieurs litres d'eau. Deuxième étape: Digestion enzymatique: On utilise la même solution enzymatique que dans l'exemple 4 (Pronase). La digestion est poursuivie pendant 3 heures sous agitation à 40 C, avec réajustement à p H 9 toutes les minutes. Au bout de 3 heures, on centrifuge afin d'éliminer les particules de corne non digérées La solution surnageante peut être lyophilisée. Les résultats obtenus sont les suivants: taux de digestion -' 75 7 % taux initial en 1 cystine 0,42 meq/g de matière YE protéique. taux de groupements S-sulfocystéiniques 0,35 meq/g de matière protéique. EXEMPLE 8 Amélioration de la montée des colorants basiques sur tissus de laine vierge: Des morceaux de tissu ( 5 x 4 cm) de laine vierge sont traités par immersion pendant 1 heure à 40 C dans un bain contenant 47 de polymère kératinique préparé selon l'exemple 3 à p H 9. Les tissus sont retirés des bains et rincés à l'eau courante Ils sont ensuite immergés pendant 30 secondes dans des bains, contenant à p H 9 en milieu exclusivement aqueux, des molécules colorantes diverses. Ils sont essorés entre deux feuilles de papier filtre, et séchés pendant 10 minutes à 110 C. A titre de comparaison, des tissus ont été traités avant teinture dans les mêmes conditions, d'une part, par une solution aqueuse à p H 9 (NH 40 H), d'autre part, par une solution à 4 % d'un hydrolysat de kératine commercial ne con- tenant pas de groupement S-sulfocystéinique. Les-colorants utilisés sont les suivants: Bleu de méthylène (CI 52015) Rouge brillant deorline 3 B (CI 42500) L'intensité des colorations est comparée par un groupe d'observateurs: on note que les tissus traités par le polymère selon l'invention ont nettement mieux pris la teinture que les autres. EXEMPLE 9 Amélioration de la montée des colorants basiques sur tissus de laine réduite: Des morceaux de tissu ( 5 x 4 cm) de laine sont traités par immersion à 400 C pendant 1 heure soit dans un bain contenant 0,1 mole/1 d'acide thioglycolique à p H 9, soit dans un bain contenant 1 mole/i de sulfite d'ammonium à p H 7. Les tissus sont retirés des bains et lavés abondam- ment à l'eau. Les tissus lavés sont alors traités par immersion pendant 1 heure à 40 C dans un bain contenant 47 de po- lymèpe kératinique préparé selon l'exemple 4, à p H 9. Les tissus sont retirés des bains et lavés à l'eau courante Ils sont essorés entre deux feuilles de papier filtre et sont ensuite immergés pendant 30 secondes dans des bains contenant, à p H 9, en milieu aqueux, des molécules colorantes diverses. Ils sont essorés et séchés à 110 'C pendant 10 mi- nutes A titre de comparaison, des tissus ont été traités après réduction et avant teinture dans les mêmes conditions d'une part, par une solution aqueuse à p H 9 (Me 4 OH), d'autre part, par une solution à 4 % d'un hydrolysat de kératine commercial ne contenant pas de groupement Ssulfocystéine; Les colorants utilisés sont les suivants: Rouge deorline brillant 4 G (CI 48013) Rouge deorline brillant 3 B (CI 42500) Bleu astrazon B (CI 42140} Bleu de méthylène (CI 52015) L'intensité des colorations est comparée par un groupe d'observateurs: on note que les tissus traités par le polymère selon l'invention ont beaucoup mieux fixé les teintures que les autres Ces tissus sont, d'autre part, plus colorés que ceux dëcrits dans l'exemple 8. EXEMPLE 10 Amélioration de la montée des colorants basiques sur fibres de laine réduite: De la laine vierge en fibres (non tissée), est immergée pendant 1 heure à 400 C dans un bain de réduction contenant 0,1 mole/i d'acide thioglycolique à p H 9 (NH 4 OH>. La laine est retirée du bain de réduction; elle est lavée avec beaucoup de soin avec une grosse quantité d'eau. La laine réduite est immergée pendant 1 heure à 40 'C dans un bain contenant 47 de polymère kératinique préparé selon l'exemple 3, à p H 9. La laine traitée est retirée du bain, puis lavée à l'eau. Elle est ensuite immergée pendant 30 secondes dans des bains contenant à p H 9, en milieu aqueux, des molécules colorantes basiques. La laine est'essordé, puis elle est séchée à 110 'C pendant 30 minutes. A titre de comparaison, des fibres de laine ont été traitées avant teinture et après réduction, dans les mêmes conditions,par une solution aqueuse à p H 9 (NH 4 OH). Les colorants utilisés sont les suivants: Rouge brillant deorline 3 B (CI 42500) Bleu de méthylène (CI 52015) L'intensité des colorations est comparée par un groupe d'observateurs: on note que la laine traitée par le polymère selon l'invention est teinte de façon beaucoup plus homogène et que l'intensité de la coloration est plus importante que celle des autres laines. EXEMPLE 11 Modification de la coloration des cheveux par les colorants basiques: On prépare trois solutions a), b) et c) pour le traitement des cheveux naturels en vue d'une coloration passagère: La solution a) de prétraitement a la composition suivante': acide thioglycolique pur (selon l'intensité de colora- tion finale désirée) 0,30 g à O,0090 g NH 40 H ** q s p H 9 parf um * O, lg eau q s 100 cm 3 La solution b) de traitement a la composition suivante: Polymère kératinique (selon l'un des exemples décrits) 5 g NH 40 H q s p H 9 par fun o, lg eau q s 100 cm 3 La solution c) de coloration a la composition suivante: colorant basique (exemple: Bleu de méthylène, Rouge deorline 3 G, Bleu Astrazon B) O,lg NH 4 OH q s p H 9 parfun O,lg eau q s 100 cm 3 Des cheveux gris sont traités par la solution a) de pré-traitement durant 20 minutes à 30 C Ils sont ensuite lavés à l'eau Le traitement par la solution b) à dure 15 minutes à 30 C Sans laver les cheveux, la solution c) de coloration est appliquée durant quelques secondes. Les cheveux sont alors abondamment rincés à l'eau chaude ( 450 C) et séchés sous casque. Les cheveux apparaissent très nettement colorés. Si l'on remplace la solution b) de traitement par une solution contenant soit 57 d'un hydrolysat de kéra- tine (riche en cystine) à p H 9, soit 5 % de gélatine à p H 9, soit une solution aqueuse à p H 9 (sans dérivé de protéine), les cheveux apparaissent ensuite très peu colorés. De même, les cheveux témoins traités directement par la solution c) de coloration ont très peu pris les co- lorants. REVENDICATIONS 1 Polymère kératinique constitué d'un mélan- ge statistique de chaines peptidiques kératiniques de dif- férents poids moléculaires formées d'amino-acides liés entre eux par des groupements amide, les chaînes peptidi- ques précitées se terminant à une extrémité par un groupe- ment carboxyle libre et à leur autre extrémité par un grou- pement amine libre, caractérisé par le fait que les chaînes peptidiques du polymère ont une fraction principale de poids moléculaire compris entre 1100 et 7500, de préférence entre 1300 et 4000,et qu'elles comportent des résidus S-sulfocystéine. 2 Polymère selon la revendication 1, caracté- risé par le fait que sa composition en amino-acides est sensiblement identique à celle de la matière kératinique à partir de laquelle il a été préparé. 3 Polymère selon l'une des revendications 1 ou 2, caractérisé par le fait qu'il ne contient sensiblement pas de résidu cystéine. 4 Polymère selon l'une des revendications 1 & 3, caractérisé par le fait qu'il contient d'environ 2 à environ 5 résidus S-sulfocystéine par chaîne peptidique. Procédé de préparation d'un polymère selon l'une des revendications 1 à 4, à partir d'une matière kératinique, caractérisé par le fait qu'en premier lieu, on transforme sensiblement toutes les liaisons cystine entre les chatnes peptidiques de la matière kératinique de départ en résidus S-sulfocystéine, sans sensiblement former de résidus cystéine et qu'en second lieu, on effectue, de façon connue en soi, une digestion enzymatique de la matière kératinique ainsi traitée. 6 Procédé selon la revendication 5, caractérisé par le fait que la transformation des liaisons cystine entre les chaînes peptidiques de la matière kératinique de départ en résidus S-sulfocystéine est effectuée par sulfi- tolyse oxydante. 7 Procédé selon la revendication 6, caractérisé par le fait que la sulfitolyse oxydante de la matière kéra- tinique de départ est réalisée en présence de cuivre. 8 Procédé selon la revendication 6, caractérisé par le fait que la sulfitolyse oxydante de la matière kéra- tinique de départ est réalisée en présence de thionate(s). 9 Procédé selon la revendication 8, caractérisé par le fait que le thionate utilisé est un trithionate avan- tageusement préparé par barbotage d'anhydride sulfureux dans une solution de thiosulfate. Procédé selon l'une des revendications 5 à 9, caractérisé par le fait que la matière kératinique de départ est prise dans le groupe formé par les cheveux humains, les soies, la laine, les poils, les plumes de volaille et la corne. 11 Composition pour le traitement de la peau ou de fibres kératiniques,notamment de cheveux, caractérisée par le fait qu'elle contient, dans un support cosmétiquement acceptable, une quantité efficace d'au moins un polymère ké- ratinique selon l'une des revendications 1 à 4. 12 Composition selon la revendication 11, carac- térisée par le fait qu'elle contient,en solution aqueuse, d'environ 1 à environ 10 % en poids par rapport au poids total de la composition, de polymère(s) kératinique(s) à un p H supérieur ou égal à 7. 13 Composition selon la revendication 12, carac- térisée par le fait qu'elle contient, en solution aqueuse, de 3 à 6 % en poids par rapport au poids total de la compo- sition, de polymère(s) kératinique(s) à un p H d'environ 9 ou 10. 14 Composition selon l'une des revendications 11 à 13, caractérisée par le fait qu'elle est appliquée sur des fibres kératiniques préalable- ment traitées par un agent réducteur. Composition selon la revendication 14, carac- térisée par le fait qu'elle est mise en contact avec des fi- bres kératiniques réduites en surface préalablement à l'ap- plication sur lesdites fibres d'un agent pris dans le grou- pe formé par les colorants basiques, les molécules cationi- ques ou 1 es polymères cationiques.