Brevet FR3147290A1 — publié le 20241004

La présente invention concerne l’utilisation d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, d’une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou d’une cellule hôte exprimant celui-ci, pour produire du phloroglucinol. L’invention concerne également des molécules d’acides nucléiques particulières codant pour une polykétide synthases de type III de cyanobactéries, des vecteurs et des cellules hôtes, ainsi que des méthodes de production de phloroglucinol. Utilisation de polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes comme phloroglucinol synthases DOMAINE DE L'INVENTION La présente invention se situe dans les domaines de la biochimie microbienne et plus particulièrement dans le domaine de la synthèse par des enzymes microbiennes du phloroglucinol. Elle concerne l’utilisation de polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes comme phloroglucinol synthases, des méthodes de production de phloroglucinol associées, ainsi que des acides nucléiques, vecteurs et cellules hôtes destinés à la production de phloroglucinol. ETAT DE LA TECHNIQUE Le phloroglucinol est un composé organique aromatique utilisé notamment dans la fabrication de produits pharmaceutiques et d’explosifs. La synthèse de phloroglucinol est catalysée par certaines polykétide synthases de type III appelées phloroglucinol synthases. Les phloroglucinol synthases réalisent la condensation de trois molécules de malonyl-CoA pour former une molécule de phloroglucinol selon le schéma réactionnel suivant (Réaction I): Réaction I De nombreux oligomères peuvent ensuite être synthétisés à partir du phloroglucinol, tels que les phlorotannins. Les phlorotannins incluent notamment les fucols, les phloretols et les fucophloretols, qui sont des produits dérivés du phloroglucinol composant la paroi des algues brunes. En outre, diverses activités protectrices des algues brunes ont également été attribuées aux phlorotannins. La synthèse naturelle de phloroglucinol a été décrite initialement chez les bactéries Gram- Pseudomonas fluorescens (Achkar et al., 2005 ; Zha et al., 2006) et chez l’algue brune Ectocarpus siliculosus (Meslet-Cladière et al., 2013). L’enzyme phloroglucinol synthase impliquée dans la synthèse du phloroglucinol a été identifiée chez ces deux espèces. Chez Pseudomonas fluorescens , la phloroglucinol synthase est codée par le gène PHLD (Achkar et al., 2005 ; Zha et al., 2006). L’activité de phloroglucinol synthase de PHLD a pu être démontrée chez Escherichia coli exprimant un gène PHLD hétérologue (Achkar et al., 2005). Cette activité a été confirmée in vitro , par des tests enzymatiques à petite échelle réalisés avec une PHLD recombinante exprimée et purifiée à partir de cultures d’ Escherichia coli (Zha et al., 2006) . Chez Ectocarpus siliculosus, la phloroglucinol synthase est codée par le gène PKS1 (Meslet-Cladière et al., 2013). L’activité de phloroglucinol synthase de PKS1 a été démontrée in vitro , à partir de PKS1 recombinante exprimée et purifiée chez Escherichia coli et à partir d’extraits cellulaires d’ E. siliculosus (Meslet-Cladière et al., 2013, WO 2013/045510). Toutefois, les enzymes PHLD et PKS1 présentent des activités enzymatiques faibles. En outre, il a été montré que les enzymes PHLD de Pseudomonas fluorescens et PKS1 de Ectocarpus siliculosus ne produisent pas ou peu de phloroglucinol lorsque ces séquences sont exprimées chez la levure au lieu de chez Escherichia coli (WO2019/002799 ; WO2019/002798). Or, les systèmes eucaryotes peuvent être avantageux, notamment pour des productions à grande échelle. Ils permettent en effet l’obtention d’enzymes pouvant être modifiées au niveau post-traductionnel. WO2019/002799 et WO2019/002798 décrivent des phloroglucinol synthases capables de synthétiser du phloroglucinol à un niveau bien plus élevé que la PKS1 de Ectocarpus siliculosus lorsque des séquences codant pour ces enzymes sont transfectées chez la levure. Ces phloroglucinol synthases sont issues de bactéries actinomycètes (WO2019/002799) ou d’algues eucaryotes (WO2019/002798). Il existe cependant un besoin pour d’autres phloroglucinol synthases capables de synthétiser du phloroglucinol à haut niveau, notamment lorsque des séquences codant pour ces enzymes sont transfectées dans une cellule hôte, en particulier chez la levure. Cependant, les polykétide synthases de type III sont une vaste classe d’enzymes rassemblant des protéines présentant des similarités de séquences tout en présentant des activités enzymatiques très dissemblables (Meslet-Cladière et al., 2013). Ainsi, l’activité phloroglucinol synthase n’est que l’une des multiples activités susceptibles d’être présentes chez une polykétide synthase de type III et seule une faible proportion des polykétide synthase de type III possède donc une activité phloroglucinol synthase. En outre, aucun motif de séquence associé à l’activité phloroglucinol synthase n’a été décrit, rendant l’identification des polykétide synthases de type III possédant une telle activité particulièrement difficile. De manière surprenante, car des gènes codant pour des phloroglucinol synthases n’avaient jusqu’ici été identifiés que chez les bactéries et les algues, les Inventeurs ont toutefois pu identifier de nouvelles phloroglucinol synthases issues de champignons Ascomycètes, capables de synthétiser du phloroglucinol à un niveau intéressant lorsque des séquences codant pour ces enzymes sont transfectées dans une cellule hôte, en particulier chez une levure ou chez une bactérie. Ainsi, selon un premier aspect, l’invention concerne l’utilisation d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, d’une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou d’une cellule hôte exprimant celui-ci, pour produire du phloroglucinol. Selon un deuxième aspect, l’invention concerne une molécule d’acides nucléiques isolée comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour un polypeptide tel que défini dans l’utilisation selon l’invention, caractérisée en ce que : a) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou b) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou c) la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, en particulier dans une levure ou dans une bactérie ; ou d) toute combinaison de a) à c). Selon un troisième aspect, l’invention concerne un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’invention, ledit vecteur étant de préférence un plasmide. Selon un quatrième aspect, l’invention concerne une cellule hôte comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’invention ou un vecteur selon l’invention. Selon un cinquième aspect, l’invention concerne une méthode pour produire du phloroglucinol, comprenant les étapes consistant en : (i) la mise en contact d’une cellule hôte exprimant le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini dans l’utilisation selon l’invention, par exemple une cellule hôte selon l’invention, avec un substrat approprié ; (ii) la culture in vitro de la cellule hôte de l’étape (i) dans des conditions permettant la croissance de ladite cellule hôte et/ou l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol ; (iii) optionnellement la récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (ii) ; et (iv) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture de l’étape (iii). Selon un sixième aspect, l’invention concerne une méthode pour produire du phloroglucinol, comprenant les étapes consistant en : (i) la mise en contact d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini dans l’utilisation selon l’invention avec du malonyl-CoA ; (ii) l’incubation du mélange issu de l’étape (i) dans des conditions adaptées pour produire du phloroglucinol ; (iii) optionnellement la récupération du milieu réactionnel comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (ii) ; et (iv) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu réactionnel de l’étape (iii). DESCRIPTION DES FIGURES La représente l’alignement des séquences d’acides aminés SEQ ID NO :1 (PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 dénotée PlhD-Hm2), SEQ ID NO :2 (PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 dénotée PlhD-Hm1) et SEQ ID NO :3 (PhlD d’ Aspergillus tanneri dénotée PlhD-At). la représente la carte du plasmide PBIM5 utilisé dans les exemples. DESCRIPTION DETAILLEE DE L'INVENTION Définitions Par « un » ou « une », on entend un/une ou plusieurs. Autrement dit, lorsqu’on utilise « un » ou « une » vis-à-vis d’une caractéristique, on couvre à la fois les modes de réalisation avec une seule fois la caractéristique d’intérêt et ceux avec plusieurs fois la caractéristique d’intérêt. En d’autres termes, sauf indication contraire (comme « un seul » ou « un unique » ou « seulement un »), « un(e) » est utilisé comme synonyme de « un(e) ou plusieurs » ou « au moins un(e) ». Dans le présent document, lorsqu’ils sont utilisés pour définir des produits, des compositions et des méthodes, les termes « comprenant » (et toute forme de « comprenant », telle que « comprend »), « ayant » (et toute forme de « ayant », telle que « a »), « incluant » (et toute forme d’inclusion, telle que « inclut ») ou « contenant » (et toute forme de « contenant », telle que « contient ») sont ouverts et n’excluent pas des éléments ou des étapes de méthode supplémentaires, non mentionnés. Ainsi, un polypeptide « comprend » une séquence d'acides aminés lorsque la séquence d'acides aminés fait partie de la séquence finale d'acides aminés du polypeptide. Un tel polypeptide peut avoir jusqu'à plusieurs centaines de résidus d'acides aminés supplémentaires. Par « consistant essentiellement en » ou « constitué essentiellement de », on entend l'exclusion d'autres composants ou étapes d'une quelconque importance essentielle. Ainsi, un polypeptide "consiste essentiellement en" une séquence d'acides aminés lorsqu'une telle séquence d'acides aminés est présente avec éventuellement seulement quelques résidus d'acides aminés supplémentaires (par exemple, un peptide d’au plus 20 acides aminés, tel qu’une étiquette de 6 histidines Hisx6, peut en outre être présent). « Consistant en » ou « constitué de » signifie excluant plus que des traces d'autres composants ou étapes. Par exemple, un polypeptide "consiste en" une séquence d'acides aminés lorsque le polypeptide ne contient pas d'autres acides aminés que la séquence d'acides aminés indiquée. Par « polykétide synthase de type III », on entend une enzyme multifonctionnelle ou un complexe enzymatique produisant des polykétides et qui n’utilise pas de domaine de protéine porteuse d'acyle (ou ACP, pour « acyl carrier protein »). Par « polykétide », on entend une grande famille de métabolites secondaires chez les bactéries, les mycètes, les plantes et certaines lignées d'animaux qui proviennent de la condensation itérative de sous-unités acétyle ou malonyle par des enzymes polykétide-synthases. Les polykétides servent également de matières premières pour la fabrication d'un éventail large de produits naturels et semi-synthétiques. Par « phloroglucinol », on entend un composé organique aromatique benzène-1,3,5-triol présentant la formule chimique suivante (Formule I) : Par « phloroglucinol synthase », on entend une enzyme multifonctionnelle ou un complexe enzymatique appartenant à la famille des polykétide synthases de type III et catalysant la synthèse du phloroglucinol. Une phloroglucinol synthase catalyse la condensation de trois molécules de malonyl-CoA pour former une molécule de phloroglucinol. Par « activité enzymatique » ou « activité catalytique » ou encore « activité » d’une enzyme, on entend l’efficacité d’une enzyme à convertir un substrat en produit dans un environnement donné. L’efficacité de l’enzyme prend en compte ici la vitesse de conversion du substrat en produit par l’enzyme et le taux de conversion du substrat en produit par l’enzyme. Par « taux de conversion du substrat en produit par l’enzyme » on entend ici le ratio entre la quantité de produit final obtenu par rapport à la quantité initiale de substrat pour une quantité définie d’enzyme. Par exemple, une activité enzymatique au sens de l’invention peut être exprimée en quantité de phloroglucinol produit dans un volume donné (en g/L). Par « champignon », on entend un organisme unicellulaire ou multicellulaire du règne Fungi . Ce règne comprend plusieurs divisions, dont celle des Ascomycètes , également appelés champignons supérieurs, c'est-à-dire à mycélium cloisonné. La division des Ascomycètes comprend plusieurs sous-divisions, dont celle des Pezizomycotina , comprenant des champignons filamenteux. Cette sous-division comprend notamment les familles Ophiocordycipitaceae (qui comprend notamment le genre Hirsutella ) et Trichocomaceae (qui comprend notamment le genre Aspergillus ). Le genre Hirsutella comprend notamment l’espèce Hirsutella minnesotensis 3608 . Le genre Aspergillus comprend notamment les espèces Aspergillus tanneri , Aspergillus aculeatus (notamment les souches ATCC 16872 / CBS 172.66 / WB 5094), Aspergillus arachidicola , Aspergillus awamori , Aspergillus bertholletiae , Aspergillus bombycis , Aspergillus brasiliensis (notamment les souches CBS 101740 / IMI 381727 / IBT 21946), Aspergillus caelatus , Aspergillus calidoustus , Aspergillus homomorphus (notamment la souche CBS 101889), Aspergillus leporis , Aspergillus luchuensis (notamment la souche CBS 106.47), Aspergillus minisclerotigenes , Aspergillus niger (notamment les souches ATCC 1015 / CBS 113.46 / FGSC A1144 / LSHB Ac4 / NCTC 3858a / NRRL 328 / USDA 3528.7, CBS 513.88 / FGSC A1513), Aspergillus nomiae NRRL 13137, Aspergillus novoparasiticus , Aspergillus oryzae (notamment les souches ATCC 42149 / RIB 40), Aspergillus parasiticus (notamment les souches ATCC 56775 / NRRL 5862 / SRRC 143 / SU-1), Aspergillus pseudonomiae , Aspergillus pseudotamarii , Aspergillus steynii IBT 23096, Aspergillus tamarii , Aspergillus uvarum CBS 121591, Aspergillus violaceofuscus (notamment la souche CBS 115571), et Aspergillus welwitschiae . La division des Ascomycètes comprend également les sous-divisions Taphrinomycotina et Saccharomycotina . La sous-division Saccharomycotina comprend l’ordre Saccharomycetales (levures bourgeonnantes), qui comprend les genres Saccharomyces (inclut notamment les espèces Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces boulardii, Saccharomyces douglasii, et Saccharomyces bayanus ), Candida, Eremothecium , Dekkera (inclut notamment les espèces Dekkera brucelensis et Dekkera intermedia ), Pichia ( Hansenula ), Debaryomyces , Lodderomyces , Yarrowia , Zigosaccharomyces (inclut notamment l’espèce Zigosaccharomyces bailii ) , Torulaspora (inclut notamment les espèces Torulaspora globosa et Torulaspora glabrata ), Kluyveromyces (inclut notamment l’espèce Kluyveromyces themotolerens ), et Brettanomycces (inclut notamment les espèces Brettanomycces custersii et Brettanomycces intermedius ). La sous-division Taphrinomycotina comprend la classe Schizosaccharomycetes (levures qui se reproduisent par fission, qui comprend notamment le genre Schizosaccharomyces qui inclut notamment l’espèce Schizosaccharomyces pombe ). Le règne fungi comprend également la division Basidiomycota , qui comprend les genres de levures Cryptococcus et Malassezia . Par « PHLD.Pf », on entend indifféremment le gène codant pour la phloroglucinol synthase PHLD de Pseudomonas fluorescens , ou le polypeptide codé par ce gène. Par « PKS1.Es » ou « PHLD.Es », on entend indifféremment le gène codant pour la phloroglucinol synthase PKS1 d’ Ectocarpus siliculosus , ou le polypeptide codé par ce gène. « PhlD » ou « PHLD » désigne ici un gène candidat codant pour une enzyme phloroglucinol synthase candidate , ou le polypeptide codé par ce gène. Selon la nomenclature choisie par les Inventeurs, « PhlD.ii » ou « PHLD.ii » désigne ici le gène candidat ou le polypeptide candidat issu d’un organisme donné. Les lettres « ii » représentent les initiales du genre et de l’espèce auxquels ledit organisme appartient. Par exemple, PhlD.Hm correspond à une enzyme phloroglucinol synthase candidate d’une espèce Hirsutella minnesotensis , et PhlD.At correspond à une enzyme phloroglucinol synthase candidate d’une espèce Aspergillus tanneri . Un nombre peut suivre les initiales lorsque plusieurs enzymes phloroglucinol synthases candidates ont été identifiées chez la même espèce. Par « acide s aminé s apolaire s » ou « acides aminés non polaires », on entend une famille d’acides aminés dont les positions moyennes des charges partielles positives et négatives sont confondues. Parmi les 20 acides aminés conventionnels, les acides aminés apolaires sont les suivants : la glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M) et cystéine (C). Ceux autres que la glycine (G) peuvent être subdivisés en trois sous-familles : 1) les « acides aminés apolaires aliphatiques », qui possèdent une chaine latérale de type aliphatique et incluent l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P), 2) les « acides aminés apolaires aromatiques », qui possèdent une chaine latérale de type aromatique et incluent le tryptophane (W), la phénylalanine (F), et la tyrosine (Y), et 3) les « acides aminés apolaires soufrés » dont la chaine latérale comprend un atome de soufre et qui incluent la méthionine (M) et la cystéine (C). Par « acides aminés polaires », on entend une famille d’acides aminés dont les positions moyennes des charges partielles positives et négatives ne sont pas confondues. Parmi les 20 acides aminés conventionnels, les acides aminés polaires sont les suivants : sérine (S), thréonine (T), asparagine (N), glutamine (Q), acide glutamique (E), acide aspartique (D), lysine (K), arginine (R), histidine (H). Ils peuvent être subdivisés en trois sous-familles : 1) les « acides aminés polaires neutres (ou non chargés) », qui possèdent une chaine latérale non chargée et incluent la sérine (S), la thréonine (T), l’ asparagine (N), et la glutamine (Q), 2) les « acides aminés polaires chargés négativement », qui possèdent une chaine latérale chargée négativement et incluent l’acide glutamique (E) et acide aspartique (D), et 3) les « acides aminés polaires chargés positivement » qui possèdent une chaine latérale chargée positivement et qui incluent la lysine (K), l’arginine (R), et l’histidine (H). Par « molécule d’acides nucléiques », on entend un polymère de n'importe quelle longueur d’acide désoxyribonucléique (ADN), ou polydésoxyribonucléotides, incluant notamment les ADN complémentaires ou ADNc, les ADN génomiques, les plasmides, les vecteurs, les génomes viraux, l'ADN isolé, les sondes, les amorces et tout mélange de ceux-ci ; ou un polymère de n'importe quelle longueur d’acide ribonucléique (ARN), ou polyribonucléotides, incluant notamment les ARN messagers ou ARNm, ARN antisens ; ou des polyribo-polydésoxyribonucléotides mélangés. Ils englobent des polynucléotides simples ou à double brins, linéaires ou circulaires, naturels ou synthétiques. En outre, un polynucléotide peut comprendre des nucléotides non naturels et peut être interrompu par des composants non nucléotidiques. Dans le cadre de la présente invention, les termes "acide nucléique", "molécule d'acides nucléiques", "polynucléotide" et "séquence nucléotidique" sont utilisés de manière interchangeable. Par « molécule isolée », on entend une molécule, notamment une protéine, un polypeptide, un peptide, une molécule d’acides nucléiques, un vecteur plasmidique, un vecteur viral ou une cellule hôte, qui est extrait de son environnement naturel (c'est-à-dire séparé d'au moins un autre composant auquel il est naturellement associé). Par « polypeptide », “ protéine ” et “ peptide ”, on entend des polymères de résidus d'acides aminés qui comprennent au moins neuf acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Le polymère peut être linéaire, ramifié ou cyclique. Le polymère peut comprendre des acides aminés naturels et/ou analogues d’acides aminés et il peut être interrompu par des résidus non-acides aminés. Comme indication générale et sans y être cependant lié dans la présente demande, si le polymère d'acides aminés contient plus de 50 résidus d'acides aminés, il est de préférence appelé un polypeptide ou une protéine, alors que si le polymère est constitué de 50 acides aminés ou moins, il est de préférence appelé "peptide". Par « identité », on entend une correspondance exacte de séquence entre deux polypeptides ou deux molécules d’acides aminés. Les « pourcentages d’identité » auxquels il est fait référence dans le cadre de l’exposé de la présente invention sont déterminés sur la base d’un alignement global des séquences (nucléiques ou protéiques) à comparer, c’est-à-dire sur un alignement des séquences prises dans leur intégralité sur toute leur longueur en utilisant tout algorithme bien connu de l'homme du métier tel que l’algorithme de Needleman et Wunsch-1970. Cette comparaison de séquences peut être effectuée à l'aide de tout logiciel bien connu de l'homme du métier, par exemple le logiciel needle en utilisant le paramètre « Gap open » égal à 10.0, le paramètre « Gap extend » égal à 0.5 et une matrice « Blosum 62 ». Le logiciel needle est par exemple disponible sur le site internet ebi.ac.uk world wide sous la dénomination « Align ». Par « vecteur », on entend un véhicule, de préférence une molécule d'acide nucléique ou une particule virale, qui contient les éléments nécessaires pour permettre l'administration, la propagation et/ou l'expression d'une ou plusieurs molécule(s) d'acides nucléiques dans une cellule hôte ou un organisme. D’un point de vue fonctionnel, ce terme englobe des vecteurs pour la maintenance (vecteurs de clonage), des vecteurs pour l'expression dans diverses cellules ou organismes hôtes (vecteurs d'expression), des vecteurs extrachromosomiques (par exemple des plasmides multicopie) ou des vecteurs d'intégration (par exemple conçus pour s'intégrer dans le génome d’une cellule hôte et produire des copies supplémentaires de la molécule d'acides nucléiques qu’il contient lorsque la cellule hôte se réplique). Ce terme englobe également des vecteurs navettes (par exemple, fonctionnant à la fois dans des hôtes procaryotes et/ou eucaryotes) et des vecteurs de transfert (par exemple pour le transfert de molécule(s) d'acides nucléiques dans le génome d’une cellule hôte). D’un point de vue structurel, les vecteurs selon l’invention peuvent être des sources génétiques naturelles, synthétiques ou artificielles, ou une combinaison d'éléments génétiques naturels et artificiels. Ainsi, dans le contexte de l'invention, le terme "vecteur" doit être compris de manière large en incluant des vecteurs plasmidiques (ou plasmides) et viraux. Un " plasmide " tel qu'utilisé ici désigne une construction d'ADN réplicable. Habituellement, les vecteurs plasmidiques contiennent des gènes marqueurs de sélection qui permettent aux cellules hôtes portant le plasmide d'être identifiées et/ou sélectionnées de manière positive ou négative en présence du composé correspondant au marqueur de sélection. Une variété de gènes marqueurs de sélection positifs et négatifs sont connus dans la technique. À titre d'illustration, un gène de résistance aux antibiotiques peut être utilisé comme un gène marqueur de sélection positif permettant de sélectionner une cellule hôte en présence de l'antibiotique correspondant. Le terme " vecteur viral " tel qu'utilisé ici se réfère à un vecteur d'acide nucléique qui comprend au moins un élément d'un génome du virus et peut être conditionné dans une particule virale ou une particule virale. Les vecteurs viraux peuvent être compétents pour la réplication ou sélectifs (par exemple, conçus pour se répliquer mieux ou sélectivement dans des cellules hôtes spécifiques), ou peuvent être génétiquement désactivés de manière à être défectueux ou déficients pour la réplication. Par « cellule hôte », on entend une cellule contenant une molécule d’acides nucléiques hétérologue. Par « hétérologue » ou « exogène », on entend que la molécule d’acides nucléiques provient d’une espèce différente de l’espèce de la cellule hôte. Ainsi, une cellule hôte n’est pas une cellule qui existe à l’état naturel mais est un outil de biologie moléculaire obtenu par les techniques de manipulations génétiques. La cellule hôte peut être constituée d'un type unique de cellules ou d'un groupe de différents types de cellules (on a alors un mélange de cellules hôtes de type distinct). La cellule hôte peut également être une cellule hybride, c’est-à-dire résultant de la fusion d’au moins deux cellules de types différent. La cellule hôte peut appartenir à des lignées cellulaires cultivées, à des cellules primaires, à des cellules souches ou à des cellules prolifératives. Dans le cadre de l'invention, le terme "cellule hôte" comprend des cellules procaryotes et des cellules eucaryotes. Par « procaryote », on entend un micro-organisme unicellulaire dont la structure cellulaire ne comporte pas de noyau. Les procaryotes incluent les règnes des bactéries et des archées. Par « bactérie », on entend un organisme microscopique et procaryote présent dans tous les milieux. Par « eucaryote », on entend par opposition aux procaryotes tout organisme unicellulaire ou multicellulaire dont les cellules possèdent un noyau structuré. Les cellules eucaryotes incluent les cellules de levures, d'insectes, de plantes et d’animaux (notamment des cellules de mammifères non humaines). La cellule hôte peut par exemple être isolée ou organisée en tissu, en organe ou encore être au sein d’un organisme complet. Dans le cas où la cellule hôte est au sein d’un organisme complet, ledit organisme n’est pas humain. Dans la description détaillée qui suit, les modes de réalisation pourront être pris seuls ou combinés de manière appropriée par l’homme du métier. Utilisation de p olypeptides isolés , molécules d’acides nucléiques, vecteurs, cellules hôtes pour la production de phloroglucinol On s’intéresse ici à l’utilisation de polypeptides isolés choisis parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes. En effet, de manière tout à fait surprenante, les Inventeurs ont identifié des gènes codant de nouvelles polykétide synthases de type III dans le génome de champignons Ascomycètes. De plus, les polykétide synthases de type III sont une vaste classe d’enzymes rassemblant des protéines présentant des similarités de séquences tout en présentant des activités enzymatiques très dissemblables (Meslet-Cladière et al., 2013). Ainsi, l’activité phloroglucinol synthase n’est que l’une des multiples activités susceptibles d’être présentes chez une polykétide synthase de type III. En outre, aucun motif de séquence associé à l’activité phloroglucinol synthase n’a été décrit, rendant l’identification des polykétide synthases de type III possédant une telle activité particulièrement difficile. Or, les Inventeurs ont en outre mis en évidence que les nouvelles polykétide synthases de type III identifiées chez des champignons Ascomycètes ont une activité de phloroglucinol synthase. Dans un premier aspect, l’invention concerne donc l’utilisation d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, d’une molécule d’acides nucléiques isolée codant pour celui-ci, d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou d’une cellule hôte non humaine exprimant celui-ci, pour produire du phloroglucinol. Polypeptide utilisé Le polypeptide utilisé dans l’invention est choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, et possède avantageusement une activité phloroglucinol synthase. Il peut notamment être choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons des familles Ophiocordycipitaceae et Trichocomaceae , avantageusement des genres Hirsutella et Aspergillus , plus avantageusement des espèces Hirsutella minnesotensis 3608 et Aspergillus tanneri . Avantageusement, le polypeptide utilisé dans l’invention correspond à ceux identifiés ici comme ayant une activité phloroglucinol synthase ou à des dérivés de celui-ci. Notamment, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend, est essentiellement constitué ou est constitué d’une séquence d’acides aminés ayant au moins 70% d’identité, au moins 75% d’identité, avantageusement au moins 80% d’identité, au moins 85% d’identité, plus avantageusement au moins 90% d’identité, au moins 91% d’identité, au moins 92% d’identité, au moins 93% d’identité, au moins 94% d’identité, encore plus avantageusement au moins 95% d’identité, au moins 96% d’identité, au moins 97% d’identité, au moins 98% d’identité, au moins 99% d’identité, au moins 99,5% d’identité, voire 100% d’identité avec une séquence choisie parmi SEQ ID NO :1 (PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 dénotée PlhD-Hm2), SEQ ID NO :2 (PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 dénotée PlhD-Hm1) et SEQ ID NO :3 (PhlD d’ Aspergillus tanneri dénotée PlhD-At). Les séquences SEQ ID NO :1 à 3 sont présentées dans le Tableau 1 ci-dessous : Identifiant Nom Espèce d’origine Séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1 PHLD-Hm2 Hirsutella minnesotensis 3608 MAPMLHVPHTADIGETTRGGSNNVTSEPRNANRITSRQVCPVRTLVIEGIATGVPQESTRQKDAAEKVCALFQAEPAQQERINRLYTKTQIDKRHMTVDPLQKKFDRSMSIRQRMDLFLQHASPLAIDVSSRALDKAQATAEDIGLLVLVTSTGFIAPGVDVTVMKALGLSPSVSRVTVNFMGCAAAMNGLRAATDFVRAHPRSKALMCCVELSSVNAVFANNINDVIISSLFADGCAAMVVGSRDNQEGQDPLRPGQVIVHEHFCQFVEGSEDGITLGVNDNGITCELSAKLPKYIRSGLGPVVCSLLDRHGMTKSDVNYWAIHPGGPKIIEESVCSLDIPAHVATKSWDVLAEYGNMLSASLPFVLQRMVDEANSEGSSGKGVAFSFAPGVTVEGILFEIPECT SEQ ID NO :2 PHLD-Hm1 Hirsutella minnesotensis 3608 MAAQSGPGPLVVIDSIATGVPEITRKQAESANRVAKLMKVDQEQHKRISCIYAKTRIHTRHMAVDPLSADFDRSLTIRERMNRFLEYAAPLATDVSGRALAEAQVQPAEVGMLILVTSTGFIAPGVDVAVMKGLGLSPSAPRAVVNFMGCAAAMNGLRLASNFVRGYPGAKALVCCVELSSVNAVWANNINDTIISSLFADGCAAMVVGSTTSAKLVPGKVVIREQFNQFVENSVDGITLGVNCDGITCDLSAKLPLYIRGGLDPVISKVLARHGMAKSDIDLWAIHPGGPKIIEESIRSLGVDEQVATKSWEVLAEHGNMLSASLPFVLKRMLAEARLDKPVSSGVAFSFAPGVTVEGFLFDVVTEEG SEQ ID NO :3 PHLD-At Aspergillus tanneri MASSSNINTSTCVPLYPKDEVSKFHGRVPNNMKDLYGEDAPQAQADIRGIGFASPQHQQLGNKPLIVIESIATEVPEGKRTQSDTAHVVASLFDSHPEQRDRIPRLYAKTRIHTRHMAVDPLHPKFDRAMPIRKRMDLFLEHAAPLAIKVSSRALTASRVINPAEDIGMLVLVTSTGFVAPGVDVAIVKGLGLSHSVSRAVVNFMGCAAAMNGLRLAADFVRAHPDSKALVCCVELSSVNAVYNDDLNDVIISSLFADGSAAMVVGSPSPTCPGHGQQKMHLMPGEVIIRQNFHNLVDETSDGITLGINHNGITCELSPDLPSYIYAGLAPVIDKVLALHEMSRSDVHLWAIHPGGPKIIEESVRSLGLNNQNAAKSWEVLMKFGNMLSASLPFVLEQMVAEAKDERPLSRGLAFSFAPGITVEGIVFEVVGTGIDQSVSIC En outre, les Inventeurs ont identifié des motifs conservés entre les trois séquences SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3 (voir l’alignement de la ), qui sont donc avantageusement présents dans la séquence du polypeptide utilisé dans l’invention. Ainsi, dans un mode de réalisation avantageux général, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus) au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés apolaires (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M) et cystéine (C), SEQ ID NO :4) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés apolaires ou polaires neutres (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M), cystéine (C), la sérine (S), la thréonine (T), l’asparagine (N), et la glutamine (Q)) (SEQ ID NO:7) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 3 est choisi parmi les acides aminés apolaires (i.e. glycine (G), alanine (A), valine (V), leucine (L), isoleucine (I), proline (P), tryptophane (W), phénylalanine (F), tyrosine (Y), méthionine (M) et cystéine (C)) (SEQ ID NO :10). Avantageusement, dans un mode de réalisation intermédiaire, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus) au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (i.e. l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P), SEQ ID NO :11) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés apolaires soufrés ou polaires neutres (i.e. la méthionine (M), la cystéine (C), la sérine (S), la thréonine (T), l’asparagine (N), et la glutamine (Q)) (SEQ ID NO:12) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 3 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (i.e. l’alanine (A), la valine (V), la leucine (L), l’isoleucine (I), et la proline (P)) (SEQ ID NO :13). Plus avantageusement encore, dans un mode de réalisation limité, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus) au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi la valine et l’isoleucine (SEQ ID NO :14) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi la cystéine et la sérine (SEQ ID NO:15) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 3 est choisi parmi la valine et l’isoleucine (SEQ ID NO :16). De manière particulièrement avantageuse, dans un mode de réalisation très limité, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus) au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFIAPGVDV (SEQ ID NO :17) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGCAAMVVGS (SEQ ID NO:18) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGVTVEG (SEQ ID NO :19). Avantageusement, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus) plusieurs des fragments (a) à (g tels que décrits ci-dessus (mode de réalisation général, intermédiaire, limité, très limité). Notamment, le polypeptide utilisé dans l’invention peut comprendre en outre (en sus d’un pourcentage d’identité minimal avec SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 ou SEQ ID NO :3 tel que décrit ci-dessus (mode de réalisation général, intermédiaire ou limité)) : - les fragments (a), (b), et (d), ou - tous les fragments (a) à (g). De manière particulièrement avantageuse, le polypeptide utilisé dans l’invention comprend, est essentiellement constitué ou est constitué d’une séquence d’acides aminés choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3, de préférence le polypeptide utilisé dans l’invention comprend, est essentiellement constitué, ou est constitué de la séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1. Molécule d’acides nucléiques isolée utilisée La molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention peut être toute molécule d’acides nucléiques comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour tout polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. Selon un mode de réalisation, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques codant pour du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. De manière avantageuse, le promoteur est un promoteur exogène, en particulier un promoteur de levure, de préférence un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2, ce promoteur permet l’expression notamment lorsque le milieu de culture contient de l’éthanol comme source de carbone), CCW12 (pCCW12, ce promoteur permet l’expression notamment lorsque le milieu de culture contient du glucose comme source de carbone), et TEF1 (pTEF1, ce promoteur permet l’expression notamment lorsque le milieu de culture contient du glucose ou saccharose comme source de carbone), de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2) de Saccharomyces cerevisiae , CCW12 (pCCW12) de S. cerevisiae , et TEF1 (pTEF1) de S. cerevisiae , de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 de séquence SEQ ID NO: 20, CCW12 de séquence SEQ ID NO: 21, et TEF1 de séquence SEQ ID NO: 22. Selon un mode de réalisation alternatif ou combinable avec le précédent, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription de la séquence d’acides nucléiques codant pour du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. De manière avantageuse, le terminateur est un terminateur exogène, en particulier un terminateur de levure, de préférence le terminateur RPL3 (tRPL3) ou le terminateur ADH1, de préférence encore le terminateur RPL3 de S. cerevisiae ou le terminateur ADH1 de S. cerevisiae , de préférence encore le terminateur RPL3 de séquence SEQ ID NO: 23 ou le terminateur ADH1 de séquence SEQ ID NO:24. Selon un mode de réalisation préféré, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre à la fois un promoteur et un terminateur qui sont tels que définis ci-dessus. Selon un mode de réalisation alternatif ou combinable avec chacun des modes de réalisations visant la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention, la molécule d’acides nucléiques comprend en outre une séquence d’export. Avantageusement, cette séquence d’export permet la sécrétion ou l’excrétion du ou des polypeptides codés par la molécule d’acides nucléiques dans le milieu cellulaire. Selon un mode de réalisation préféré, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre à la fois un promoteur, un terminateur et une séquence d’export tels que définis ci-dessus. La molécule d’acides nucléiques peut être isolée à partir de souches homologues en culture, de préférence choisies parmi les genres Hirsutella et Aspergillus , plus avantageusement parmi les espèces Hirsutella minnesotensis 3608 et Aspergillus tanneri . Alternativement, la molécule d’acides nucléiques peut être isolée à partir d’un vecteur ou d’une cellule hôte hétérologue comprenant ladite molécule, ledit vecteur ou ladite cellule hôte étant tel(le) que défini(e) plus haut et que décrit(e) ci-après dans les sections « Cellules hôtes » ou « Vecteurs ». Alternativement, la molécule d’acides nucléiques isolée peut être synthétisée in vitro par des techniques de synthèse nucléique connues de la personne du métier. Selon un mode de réalisation alternatif ou combinable avec chacun des modes de réalisations visant la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention, la séquence d’acides nucléiques comprise dans la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, en particulier dans une levure ou dans une bactérie. Pour optimiser l’expression dans une cellule hôte, en particulier dans une levure ou dans une bactérie, la personne du métier sait utiliser le biais d'usage du code génétique, qui désigne l'utilisation préférentielle pour un organisme donné d'un des triplets de nucléotides ou codons possibles pour coder un même acide aminé. En effet, il existe en général plusieurs combinaisons de trois nucléotides (appelées « codon ») codant pour le même acide-aminé (sauf pour la méthionine et le tryptophane), appelés codons synonymes, mais certaines de ces combinaisons sont en général utilisées préférentiellement par un organisme donné. Pour la production d’une séquence d’acides aminés d’intérêt, une expression optimale peut ainsi être obtenue lorsque les codons choisis pour coder la séquence d’acides aminés sont ceux utilisés de manière préférentielle par l’organisme d’origine de la cellule hôte. Selon l’organisme de production choisi (notamment la levure ou la bactérie), des séquences nucléiques optimales différentes seront donc utilisées lorsque la séquence d’acides nucléiques comprise dans la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention est en outre optimisée pour l’expression dans l’organisme de production choisi. Différents logiciels sont accessibles à la personne du métier pour optimiser les codons pour une expression chez une cellule hôte, notamment chez une levure ou chez une bactérie. Des exemples de tels logiciels incluent le logiciel Twist Codon Optimization tool (fourni par Twist Biosciences), le logiciel GenSmart™ Codon Optimization (fourni par GenScript et dont les fonctionnalités sont décrites dans la demande WO2020024917A1), le logiciel IDT Codon Optimization Tool (fourni par Integrated DNA technologies), et le logiciel Azenta’s codon optimization tool (fourni par Azenta). Des exemples de séquences nucléiques optimisées codant respectivement pour les polypeptides de séquence d’acides aminés SEQ ID NO :1 à 3 sont les séquences d’acides nucléiques SEQ ID NO :25 à SEQ ID NO :27, respectivement, présentées dans le Tableau 2 ci-dessous et qui sont optimisées (au moins partiellement) pour une expression chez une levure, notamment Saccharomyces cerevisiae : Nom Identifiant séquence d’acides aminés Séquence nucléique optimisée pour une expression chez une levure, notamment Saccharomyces cerevisiae (identifiant) PHLD-Hm2 SEQ ID NO : 1 atggctccaatgctacatgttcctcataccgcggatattggtgaaacaactaggggcggctcgaataacgtcacaagtgagcctaggaacgcgaataggatcaccagcagacaagtttgcccagtaagaactcttgttattgaggggatcgccaccggtgtaccccaagaatctaccaggcagaaagacgcagctgaaaaagtttgtgccctatttcaagcagaaccggcacaacaggaaagaatcaatagattatacaccaaaacccaaatagacaagagacacatgacagtagatcctttacaaaaaaagtttgatagaagtatgagcatcaggcagagaatggatcttttcttacaacacgctagtccgttagcaattgacgtgtcttccagggctttagataaggcgcaagcaacagctgaggatattggtcttcttgttttggtaacatcgactggctttatagctccaggagtggatgtaactgtcatgaaagctttaggattgtcgccaagtgtttcaagggtaacggtaaacttcatgggttgcgcagccgcgatgaacggtctaagagctgccacagattttgtgagagcacaccctcgttcaaaagcattaatgtgctgtgtcgaattgagttctgtaaatgcagtttttgccaacaacattaacgatgttattatttcgtccttgttcgcagacggctgtgcagctatggtcgttggatccagagacaatcaagaaggtcaagaccctttgaggcctgggcaggtgattgtgcatgaacatttttgtcagtttgtagaaggctcagaggatgggataactttgggagtgaacgacaatggaatcacctgtgaattgagtgctaaactaccaaagtatataaggtcgggtctaggtccagttgtatgctctttattggatagacatggcatgacaaaatcagacgttaattattgggcaatccatccaggtggacctaagataatagaggaatccgtctgctccctagacattccagcccacgtggcgactaaatcttgggatgtactggctgaatatggtaacatgttatctgcatctctacccttcgtacttcagaggatggttgatgaagcaaatagtgaaggttcatcaggcaaaggggttgctttttcgtttgcccctggtgtaaccgttgaaggcattctattcgaaataccagaatgcacttaa (SEQ ID NO :25) PHLD-Hm1 SEQ ID NO : 2 atggctgcccaatcaggtccaggtccattggttgtaattgatagtatcgctaccggtgtacccgaaataacgagaaaacaagctgaaagcgccaacagggtggctaaattaatgaaagttgatcaagagcaacataagcgtatttcctgtatctatgcaaaaactaggattcacactaggcacatggctgtcgatccattaagcgcagactttgatcgttcccttacaatcagggaaagaatgaatagatttttagaatatgcagccccattagcaacagatgtttcgggtagggctctagccgaggcacaggtccaaccagctgaagttggaatgttaattttggtaacatctactggatttattgcacccggtgtcgatgttgcagtaatgaaaggtttgggcctgtctccaagcgccccaagagcagttgtaaattttatggggtgcgctgctgctatgaatggtctaaggttggcttcaaattttgtccgtggctacccaggcgccaaggcattagtctgctgtgtggagctgtcatctgtgaacgctgtgtgggctaacaacattaacgatacgataatctcttcattgtttgcggacggctgcgccgctatggttgttggctcaaccaccagtgccaaacttgttcctggtaaagtggttattagggaacaattcaatcaatttgtcgaaaattccgtcgatgggattacattaggggtcaattgtgatggaattacatgcgacttgtctgccaaactacctttatatatccgtggcggcttagatccagtaatatcgaaagttctagctaggcatggaatggctaagagtgatatcgatctgtgggccatacatccaggtggtcctaagatcattgaagaatcgatacgttccttgggagttgatgaacaggttgcaactaaatcttgggaagtactggcagaacacggtaacatgctttcggcatccctgccatttgtcctgaaacgtatgcttgcagaagctagattagataagcccgtttcctctggggtggccttttctttcgcaccgggtgtaaccgttgaaggatttttgttcgatgtcgtaaccgaagagggatga (SEQ ID NO :26) PHLD-At SEQ ID NO : 3 atggcttccagttccaatattaatacttctacttgtgttccattatacccaaaggacgaagtatcaaagtttcacggaagggtgccaaataacatgaaagatttgtatggcgaagatgcaccacaggctcaggccgatatcagaggcattggctttgcgtcgccacagcatcaacaactgggcaataagcctttaatagttatagaatccatcgctaccgaggttccggaaggaaaacgtactcaaagtgatacagcacatgtggtcgcctcgctttttgattcccatccagagcagagggatcgtatcccacgtttatacgccaaaaccaggattcatacgagacatatggccgttgacccattgcatccaaagttcgatagggccatgccaatccgtaaacgtatggatttgttcttagaacatgctgcacctttagccatcaaggttagctccagagctttgactgcttctagggttattaaccccgcggaagatataggtatgttggttttagtgaccagtacgggctttgttgctccgggagttgatgttgctattgtcaagggtcttggcttgtcccattctgttagccgtgctgtagtgaattttatgggttgtgcagcagctatgaacggactaagattggctgccgactttgtcagggcccatcctgacagcaaggctctagtttgctgcgttgagctgagttccgtgaatgcggtgtacaatgatgatttaaacgacgtcattatttcatcattgtttgctgacggctcagcagctatggtcgtaggatctccatcgcccacgtgtcccggtcatggtcagcaaaagatgcacttgatgcctggcgaagttataattcgtcagaatttccacaatttggtagatgaaaccagtgacggaataacactggggattaaccacaatggtattacctgtgagttaagtccagatttaccttcatacatttacgcaggcctagcgcccgttatagacaaagtcctggcattacacgaaatgtcccgtagcgatgtacatttgtgggctattcaccctggtggtcctaagattatcgaagagtcagttagatccttgggacttaataatcaaaatgctgctaaatcctgggaagtcttgatgaaattcggcaatatgctgagtgcaagtctgccatttgtattagaacagatggtggcagaagctaaagacgagagaccgctatctaggggattggctttttccttcgctcctgggattactgttgaaggaatcgtgtttgaagttgtcggaacgggaatcgatcaatcagtttcgatttgttag (SEQ ID NO :27) Néanmoins, la personne du métier saurait générer d’autres séquences nucléiques optimisées pour une expression dans une levure, notamment Saccharomyces cerevisiae , ou dans un autre type de cellule hôte (notamment une autre espèce de levure ou une bactérie). Une fois la séquence nucléique optimisée définie, la personne du métier peut obtenir cette séquence par synthèse in vitro directement avec les codons optimisés. Lorsque le nombre de nucléotides à modifier par rapport à la séquence d’origine n’est pas trop élevé, la séquence optimisée peut aussi être obtenue par mutagénèse dirigée in vitro à partir d’un échantillon de la molécule d’acides nucléiques dont les codons sont à adapter, à l’aide d’une amplification par réaction en chaine par polymérase (PCR). Selon un mode de réalisation préféré, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre à la fois un promoteur et un terminateur tels que définis ci-dessus, et la séquence d’acides nucléiques comprise dans la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, avantageusement dans une levure ou une bactérie, de préférence dans une levure, tel que décrit ci-dessus. Selon un autre mode de réalisation préféré, la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre à la fois un promoteur, un terminateur et une séquence d’export tels que définis ci-dessus, et la séquence d’acides nucléiques comprise dans la molécule d’acides nucléiques isolée utilisée dans l’invention est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, avantageusement dans une levure ou une bactérie, de préférence dans une levure, tel que décrit ci-dessus. Vecteur utilisé Le vecteur utilisé dans l’invention peut être tout vecteur comprenant toute molécule d’acides nucléiques telle que définie ci-dessus. Les vecteurs qui sont appropriés dans le cadre de la présente invention comprennent, sans limitation, des vecteurs bactériophages, plasmides ou cosmides pour l'expression dans des cellules hôtes procaryotes telles que des bactéries (par exemple E. coli , ou des bactéries du genre Pseudomonas ); des vecteurs pour l'expression chez la levure (par exemple Saccharomyces cerevisiae, Schyzosaccharomyces pombe, Pichia pastoris ); des vecteurs de baculovirus pour l'expression dans des systèmes de cellules d'insectes (par exemple, des cellules de Sf 9); des vecteurs viraux et plasmidiques pour l'expression dans des systèmes de cellules végétales (par exemple le plasmide Ti, le virus de la mosaïque du chou-fleur, CaMV, le virus de la mosaïque du tabac TMV); ainsi que des vecteurs viraux et plasmidiques pour l'expression dans des cellules ou des organismes de vertébrés, notamment de mammifères. En fonction de l’hôte d’intérêt, la personne du métier connait des vecteurs d’expression appropriés. Ces vecteurs sont généralement disponibles dans le commerce (par exemple, auprès des fournisseurs tels Invitrogen, Stratagene, Amersham Biosciences, Promega, etc.), disponibles auprès d'institutions de dépôt telles que l’American Type Culture Collection (ATCC, Rockville, Md.), ou ont fait l'objet de nombreuses publications décrivant leur séquence, leurs structures et leurs méthodes de production, de sorte que la personne du métier peut les appliquer sans difficultés. L’invention s’intéresse tout particulièrement à la production de phloroglucinol dans des levures, et le vecteur utilisé dans l’invention est donc avantageusement approprié et même optimisé pour la transfection de levures. Le vecteur utilisé dans l’invention peut notamment être avantageusement un vecteur plasmidique approprié pour la transfection de levures. Des exemples représentatifs de vecteurs plasmidiques appropriés pour la transfection de levures comprennent, sans limitation, pREP4, pCEP4 (Invitrogen), pCI (Promega), pVAX (Invitrogen), pgWiz (Gene Therapy System Inc), et YCplac22 (ATCC 87585), ainsi que tout dérivé de ces vecteurs (notamment un dérivé de YCplac22 dans lequel ont été intégrés le couple (promoteur PGK et terminateurs CYC) ainsi que le couple (promoteur TEF1 et terminateur ADH1)), mais tout autre vecteur approprié pour transfection de levures peut être utilisé. Cellule hôte utilisée La cellule hôte utilisée dans l’invention peut être toute cellule hôte exprimant tout polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. Elle peut notamment être choisie parmi les cellules hôtes comprenant une molécule d’acides nucléiques isolée telle que définie ci-dessus ou un vecteur tel que défini ci-dessus. Tel que défini ci-dessus, une cellule hôte est une cellule contenant une molécule d’acides nucléiques hétérologue. Dans le cadre de l’invention, la molécule d’acides nucléiques hétérologue correspond à la molécule d’acides nucléiques isolée telle que définie ci-dessus ou au vecteur tel que défini ci-dessus. La cellule hôte utilisée peut être une cellule procaryote ou une cellule eucaryote. Parmi les cellules procaryotes, elle peut être choisie parmi les bactéries. Parmi les cellules eucaryotes, elle peut être choisie parmi les cellules de levure, les cellules de champignons, les cellules d’algues, les cellules d'insectes, de plantes ou de mammifères non humaines). La cellule hôte utilisée est de préférence une levure, ladite levure étant en particulier sélectionnée parmi les genres Saccharomyces , Candida, Eremothecium , Dekkera , Pichia ( Hansenula ), Debaryomyces , Lodderomyces , Yarrowia , Zigosaccharomyces, Schizosaccharomyces , Torulaspora , Kluyveromyces , Brettanomycces , Cryptococcus et Malassezia . De manière encore plus particulière, la levure est sélectionnée parmi les espèces Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces boulardii, Saccharomyces douglasii, Saccharomyces bayanus , Zigosaccharomyces bailii, Schizosaccharomyces pombe, Dekkera brucelensis, Dekkera intermedia, Brettanomycces custersii, Brettanomycces intermedius, Kluyveromyces themotolerens, Torulaspora globosa et Torulaspora glabrata. Encore plus particulièrement, la levure est du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . La cellule hôte utilisé peut aussi être une bactérie, ladite bactérie étant en particulier sélectionnée parmi les protéobactéries, les bactéries actinomycètes et les bactéries Firmicutes. Parmi les protéobactéries, la cellule hôte peut avantageusement être choisie parmi les genres Escherichia (notamment parmi les souches de l’espèce Escherichia coli , espèce la plus utilisée pour la production de protéines recombinantes) et Pseudomonas . Parmi les bactéries actinomycètes, la cellule hôte peut avantageusement être choisie parmi les genres Streptomyces et Corynebacterium . Parmi les bactéries Firmicutes, cellule hôte peut avantageusement être choisie parmi les genres Bacillus et Lactobacillus . La cellule hôte utilisée comprend au moins une copie de la molécule d’acides nucléiques isolée telle que définie ci-dessus intégrée dans son génome. Elle peut notamment comprendre une copie unique de la molécule d’acides nucléiques isolée telle que définie ci-dessus intégrée dans son génome. Lorsque la cellule hôte utilisée est une cellule de levure (notamment du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae ), la ou les copies de la molécule d’acides nucléiques peut être intégrée à différents loci, préférentiellement au locus URA3, au locus JLP1, au locus LEU2, ou au locus TRP1 du génome de ladite cellule de levure. Lorsque la cellule hôte est une cellule de levure et que plusieurs copies de la molécule d’acides nucléiques sont intégrées, les différentes copies peuvent être intégrées au même locus, ou encore à différents loci, préférentiellement à l’une quelconque des combinaisons des loci URA3, JLP1, LEU2, et/ou TRP1. Avantageusement, les codons utilisés dans la molécule d’acides nucléiques codant pour le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes comprise dans la cellule hôte ou dans le vecteur compris dans la cellule hôte ont été adaptés pour une expression optimale dans la cellule hôte sélectionnée. Comme expliqué précédemment, la production d’une séquence d’acides aminés d’intérêt, une expression optimale peut être obtenue lorsque les codons choisis pour coder la séquence d’acides aminés sont ceux utilisés de manière préférentielle par l’organisme d’origine de la cellule hôte. Quel que soit le type de cellule hôte, la personne du métier saura trouver quels codons sont à privilégier dans la littérature ou en utilisant un logiciel d’optimisation des codons. Les exemples de logiciels d’optimisation des codons mentionnés ci-dessus pour la levure peuvent également être utilisés pour d’autres type de cellules hôte. Les levures, et notamment celles du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae , étant tout particulièrement préférées comme cellules hôtes, les codons utilisés dans la molécule d’acides nucléiques codant pour le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes comprise dans la cellule hôte ou dans le vecteur compris dans la cellule hôte ont avantageusement été adaptés pour une expression optimale dans les levures, et notamment dans les levures du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . Pour l’utilisation selon l’invention, les cellules hôtes peuvent être cultivées dans des bioréacteurs aérobie ou anaérobie, à petite et grande échelle, dans des flacons ou des boites de Petri. La culture peut être effectuée à une température, un pH, un milieu de culture et une teneur en oxygène appropriés pour une cellule hôte donnée. Pour les levures, et plus particulièrement pour Saccharomyces cerevisiae , la culture est avantageusement effectuée par n'importe quelle méthode appropriée. Les procédés de culture d'une souche Saccharomyces cerevisiae sont connus dans l'art, et l'homme du métier sait optimiser les conditions de culture pour chaque souche en fonction de sa nature. Des procédés classiques sont notamment décrits dans l'ouvrage de référence "Yeast Technology", 2ème Edition, 1991, Reed and Nagodawithana, publié par Van Nostrand Reinhold (ISBN 0-442-31892-8). Notamment, la culture d'une souche de levure, en particulier de l’espèce Saccharomyces cerevisiae, peut généralement être réalisée à une température comprise entre 20 et 37°C, dans un milieu liquide riche (par exemple le milieu YPD accessible auprès de VWR) ou synthétique (défini pour répondre précisément aux besoins de la souche), en culture aérobie ou anaérobie. Utilisation Le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, la molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou la cellule hôte exprimant celui-ci, chacun étant tel que défini ci-dessus, est utilisé pour produire du phloroglucinol, quelle que soit la méthode de production utilisée. Selon la méthode, la personne du métier saura choisir le plus approprié entre le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, la molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou la cellule hôte exprimant celui-ci, chacun étant tel que défini ci-dessus. Notamment, le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus peut être utilisé directement pour produire du phloroglucinol in vitro, à condition de le mettre en contact avec du malonyl-CoA. En effet, les phloroglucinol synthases réalisent la condensation de trois molécules de malonyl-CoA pour former une molécule de phloroglucinol selon le schéma réactionnel Réaction I précédemment décrit. La molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci et le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci peuvent être utilisés pour transfecter une cellule hôte, qui peut ensuite être utilisée soit pour produire le polypeptide (qui peut alors produire du phloroglucinol in vitro) soit pour produire directement du phloroglucinol lorsqu’elle est cultivée en présence d’un substrat approprié (tel qu’une source de carbone comme le glucose ou l’éthanol). Des exemples de méthodes plus précises dans lesquelles le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, la molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou la cellule hôte exprimant celui-ci tels que décrits ci-dessus sont décrits dans la section ci-dessous concernant des méthodes selon l’invention pour produire du phloroglucinol. Molécule d’acides nucléiques isolée selon l’invention L’invention concerne également une molécule d’acides nucléiques isolée comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus, caractérisée en ce que : a) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou b) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou c) la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment dans une levure ou dans une bactérie ; ou d) toute combinaison de a) à c). De telles molécules d’acides nucléiques isolées sont utiles pour soit pour la production d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus, soit pour produire directement du phloroglucinol lorsqu’elles sont transfectées (directement ou au sein d’un vecteur) dans une cellule hôte, cultivée en présence d’un substrat approprié. Dans le mode de réalisation a), la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques. Dans le mode de réalisation b), la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques. Dans le mode de réalisation c), la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment dans une levure ou dans une bactérie, avantageusement dans une levure. Dans d’autres modes de réalisation, la molécule d’acides nucléiques isolée peut combiner plusieurs des caractéristiques a) à c). En particulier, la molécule d’acides nucléiques isolée peut être caractérisée en ce que : d) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur et un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques (combinaison de a) et b)) ; e) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques et la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment dans une levure ou dans une bactérie, avantageusement dans une levure (combinaison de a) et c)) ; f) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques et la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment dans une levure ou dans une bactérie, avantageusement dans une levure (combinaison de b) et c)) ; ou g) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur et un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques et la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment dans une levure ou dans une bactérie, avantageusement dans une levure (combinaison de a), b) et c)). Lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques (modes de réalisation a), d), e), et g) ci-dessus), le promoteur est avantageusement un promoteur exogène, en particulier un promoteur de levure, et de préférence un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2), CCW12 (pCCW12) et TEF1 (pTEF1), de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 (pADH2) de Saccharomyces cerevisiae , CCW12 (pCCW12) de S. cerevisiae , et TEF1 (pTEF1) de S. cerevisiae , de préférence encore un promoteur choisi parmi ADH2 de séquence SEQ ID NO : 20, CCW12 de séquence SEQ ID NO: 21 et TEF1 de séquence SEQ ID NO :22. Lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques (modes de réalisation b), d), f), et g) ci-dessus), le terminateur de transcription est avantageusement un terminateur exogène, tel qu’un terminateur de levure, et de préférence le terminateur RPL3 (tRPL3) ou le terminateur ADH1 (tADH1), de préférence encore le terminateur RPL3 de S. cerevisiae ou le terminateur ADH1 de S. cerevisiae , de préférence encore le terminateur RPL3 de séquence SEQ ID NO: 23 ou le terminateur ADH1 de séquence de SEQ ID NO: 24. Lorsque la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une levure (modes de réalisation c), e), f), et g) ci-dessus), elle est avantageusement optimisée pour l’expression dans une levure du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . En particulier, elle est avantageusement choisie parmi SEQ ID NO :25 à SEQ ID NO :27. Lorsque la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une bactérie (modes de réalisation c), e), f), et g) ci-dessus), elle est avantageusement optimisée pour l’expression dans une bactérie des genres Escherichia (notamment des souches de l’espèce Escherichia coli , espèce la plus utilisée pour la production de protéines recombinantes) et Pseudomonas . Vecteur selon l’invention L’invention concerne également un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’invention. Le vecteur selon l’invention peut comprendre toute molécule d’acides nucléiques selon l’invention décrite ci-dessus. Il peut être choisi parmi tout type de vecteur décrit précédemment dans la section visant les vecteurs susceptibles d’être utilisés dans l’utilisation selon l’invention. Cellule hôte selon l’invention L’invention concerne également une cellule hôte comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’invention, ou un vecteur selon l’invention. La cellule hôte selon l’invention peut comprendre toute molécule d’acides nucléiques selon l’invention décrite ci-dessus ou tout vecteur selon l’invention tel que décrit ci-dessus. Elle peut en outre comprendre toute caractéristique ou combinaison de caractéristique décrite précédemment dans la section visant les cellules hôtes susceptibles d’être utilisées dans l’utilisation selon l’invention. Méthodes pour produire un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes La présente invention concerne en outre une méthode pour produire un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. Selon un mode de réalisation, la méthode pour produire un tel polypeptide comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée des étapes suivantes : (i) l’introduction d’une molécule d’acides nucléiques ou d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques tels que décrits ci-dessus (molécule d’acides nucléiques ou vecteur utilisés dans l’invention ou selon l’invention) dans une cellule hôte appropriée conforme à la description qui précède ; et (ii) la culture in vitro de ladite cellule hôte obtenue à l’étape (i) dans des conditions permettant l’expression de ladite molécule d’acides nucléiques, de manière à produire ledit polypeptide. Selon un autre mode de réalisation, la méthode pour produire un tel polypeptide comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée au moins de l’étape consistant en : (ii) la culture in vitro d’une cellule hôte exprimant ledit polypeptide, par exemple une cellule hôte telle que décrite ci-dessus (cellule hôte utilisée dans l’invention ou selon l’invention), dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire ledit polypeptide. L’étape (i) d’introduction de la molécule d’acides nucléiques ou du vecteur dans une cellule hôte appropriée peut être réalisée par toute méthode appropriée connue de la personne du métier, telle que la transfection par phosphate de calcium, la transfection par des liposomes comprenant la molécule d’acides nucléiques ou le vecteur à transfecter, la transfection par des agents polycationiques, l’électroporation, et la transfection par choc thermique. Notamment, l’étape (i) peut être réalisée par transfection (par toute méthode décrite ci-dessus) dans la cellule hôte d’un plasmide de transfert comprenant la séquence codant pour le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus, encadrée en 5’ et en 3’ par des séquences homologues à des séquences génomiques de la cellule hôte, permettant ainsi une recombinaison homologue entre le plasmide de transfert et le génome de la cellule hôte. Cette méthode est notamment applicable lorsque la cellule hôte est une levure, en particulier du Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae , ou une bactérie. L’étape (ii) de culture in vitro de la cellule hôte est réalisée dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire ledit polypeptide. Ces conditions varient en fonction de la cellule hôte utilisée et la personne du métier saura les déterminer sur la base de ses connaissances générales. Notamment, lorsque la cellule hôte est une levure, en particulier du Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae , l’étape (ii) peut être réalisée par toute méthode appropriée, notamment tel que décrit dans la section ci-dessus concernant les cellules hôtes utilisées dans l’utilisation selon l’invention. La méthode pour produire le polypeptide peut en outre comprendre au moins une étape additionnelle choisie parmi les étapes suivantes : (α) la récupération des cellules hôtes exprimant ledit polypeptide et/ou du surnageant comprenant le polypeptide, obtenus après l’étape de culture ; et (β) la purification du polypeptide à partir des cellules hôtes et/ou du surnageant récupérées à l’étape (α). L’étape optionnelle (α) de récupération des cellules hôtes exprimant ledit polypeptide et/ou du surnageant comprenant le polypeptide peut être réalisée par toute technique appropriée connue de la personne du métier. Les cellules et le surnageant peuvent notamment être séparés par décantation ou centrifugation. L’étape optionnelle (β) de purification du polypeptide à partir des cellules hôtes et/ou du surnageant récupérées à l’étape (α) peut être réalisée par toute technique appropriée connue de la personne du métier. Lorsque le polypeptide est purifié à partir du surnageant, toute technique de purification de protéine en phase liquide peut être utilisée, comme par exemple les différents types de chromatographie (filtration sur gel, échange d’ions, par interaction hydrophobe, par affinité lorsque la protéine comprend une étiquette d’affinité, chromatographie liquide haute performance « HPLC »). Lorsque le polypeptide est purifié à partir des cellules ou des cellules et du surnageant, la purification comprend en outre une ou plusieurs étape(s) préalable(s) de lyse des cellules et éventuellement d’élimination des débris cellulaire, avant l’utilisation d’une technique de purification en phase liquide. Méthodes pour produire du phloroglucinol Comme expliqué dans la sous-section « Utilisation » de la section visant l’utilisation selon l’invention, différentes méthodes de production de phloroglucinol peuvent être mises en œuvre selon qu’elles reposent sur le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, la molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou la cellule hôte exprimant celui-ci, chacun étant tel que défini ci-dessus. Notamment, la molécule d’acides nucléiques codant pour le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus et le vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour ce polypeptide peuvent être utilisés pour transfecter une cellule hôte, qui peut ensuite être utilisée soit pour produire le polypeptide (qui peut alors produire du phloroglucinol in vitro) soit pour produire directement du phloroglucinol lorsqu’elle est cultivée en présence d’un substrat approprié. Ainsi, selon un mode de réalisation M1, la méthode de production de phloroglucinol utilise une cellule hôte exprimant le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus (par exemple une cellule hôte selon l’invention), qui est cultivée en présence d’un substrat appropriée pour produire du phloroglucinol. Ce mode de réalisation peut être subdivisé en deux sous-modes de réalisation, selon que la méthode comprend (mode de réalisation M1A) ou non (mode de réalisation M1B) une étape préalable d’obtention des cellules hôtes. Dans le mode de réalisation M1A, l’invention concerne une méthode pour produire du phloroglucinol qui comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée des étapes suivantes : (i1) l’introduction d’une molécule d’acides nucléiques ou d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques tels que décrits ci-dessus (molécule d’acides nucléiques ou vecteur utilisés dans l’invention ou selon l’invention) dans une cellule hôte appropriée conforme à la description qui précède ; (ii1) la mise en contact des cellules hôtes obtenues à l’étape (i1) avec un substrat approprié ; (iii1) la culture in vitro de la cellule hôte de l’étape (ii1) dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol ; (iv1) optionnellement la récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii1) ; et (v1) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture de l’étape (iv1). Dans le mode de réalisation M1B, l’invention concerne une méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée des étapes suivantes : (ii1) la mise en contact d’une cellule hôte non humaine exprimant le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus (par exemple une cellule hôte selon l’invention), avec un substrat approprié ; (iii1) la culture in vitro de la cellule hôte de l’étape (ii1) dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol ; (iv1) optionnellement la récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii1) ; et (v1) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture de l’étape (iv1). Aux fins des méthodes M1A et M1B, et notamment lorsque la cellule hôte est une levure (en particulier du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae ) : - l’étape (i1) d’introduction de la molécule d’acides nucléiques ou du vecteur dans une cellule hôte appropriée peut être réalisée par toute méthode décrite ici dans le contexte de l’étape (i) des méthodes de production du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus. - le substrat mise en contact avec la cellule hôte à l’étape (ii1) est avantageusement une source de carbone. Avantageusement, la source de carbone est une source de carbone pure ou un coproduit industriel (tel que la mélasse ou les égouts pauvres, par exemple issus de l’industrie sucrière). De préférence, le substrat dans la source de carbone pure ou le coproduit industriel est un sucre simple, tel que le glucose (ou dextrose), le fructose, le galactose, le mannose, le saccharose, le lactose, ou le maltose ; un sucre complexe, tel qu’un monosaccharide, un disaccharide ou trisaccharides, ou encore un polysaccharide comme l'amidon ; un alcool, tel que l’éthanol ; un acide ; un acide gras et un dérivé d’ester de celui-ci ; ou un mélange de sucres, d’alcools, d’acides et/ou d’acides gras ou leurs dérivés d’ester. De préférence, le substrat est le glucose ou l’éthanol. - l’étape (iii1) de culture in vitro de la cellule hôte dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol peut être réalisée par toute méthode décrite ici dans le contexte de l’étape (ii) des méthodes de production du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus. - lorsqu’elle est présente, l’étape (iv1) de récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol peut être réalisée par toute technique décrite ici pour la séparation des cellules et du surnageant dans le contexte de l’étape optionnelle (α) des méthodes de production du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus. - lorsqu’elle est présente, l’étape (v1) de purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture peut être réalisée par toute technique appropriée, telle que l’extraction liquide-liquide. De manière alternative, le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus peut être utilisé directement pour produire du phloroglucinol in vitro , à condition de le mettre en contact avec du malonyl-CoA. En effet, les phloroglucinol synthases réalisent la condensation de trois molécules de malonyl-CoA pour former une molécule de phloroglucinol selon le schéma réactionnel Réaction I précédemment décrit. Ainsi, selon un mode de réalisation M2, la méthode de production de phloroglucinol utilise le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que décrit ci-dessus pour produire du phloroglucinol in vitro en présence de malonyl-CoA. Ce mode de réalisation peut être subdivisé en deux sous-modes de réalisation, selon que la méthode comprend (mode de réalisation M2A) ou non (mode de réalisation M2B) une étape préalable de production du polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus. Dans le mode de réalisation M2A, l’invention concerne méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée des étapes suivantes : (i2) la production d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus par l’une des méthodes de production de polypeptide décrite ci-dessus ; (ii2) la mise en contact du polypeptide obtenu à l’étape (i2) de la méthode telle que décrite ci-dessus, avec du malonyl-CoA ; (iii2) l’incubation du mélange issu de l’étape (ii2) dans des conditions adaptées pour produire du phloroglucinol ; (iv2) optionnellement la récupération du milieu réactionnel comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii2) ; et (v2) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu réactionnel de l’étape (iv2). Dans le mode de réalisation M2B, l’invention concerne une méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend, est essentiellement constituée, ou est constituée des étapes suivantes : (ii2) la mise en contact d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini ci-dessus avec du malonyl-CoA ; (iii2) l’incubation du mélange issu de l’étape (ii2) dans des conditions adaptées pour produire du phloroglucinol ; (iv2) optionnellement la récupération du milieu réactionnel comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (iii2) ; et (v2) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu réactionnel de l’étape (iv2). Aux fins de ces méthodes M2A et M2B, et notamment lorsque la cellule hôte est une levure (en particulier du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae ) : - l’étape (i2) peut être réalisée par toute méthode décrite ici pour produire un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes. - l’étape (ii2) consiste à mettre en contact the polypeptide avec son substrat le malonyl-CoA pour permettre la production de phloroglucinol. Cette mise en contact est faite dans un milieu et à une température qui n’altèrent pas l’activité enzymatique du polypeptide. Un milieu approprié peut notamment être choisi parmi un tampon phosphate de sodium à pH 7 (notamment à une concentration d’environ 25-75 mM) comprenant du NaCl (notamment à une concentration d’environ 5-15 mM) et de l’albumine sérique bovine (ASB, notamment à une concentration d’environ 150-250 mg/L). Une température appropriée se situe dans la gamme 20 à 37 °C. - l’étape (iii2) consiste à incuber le polypeptide et son substrat dans des conditions permettant la production de phloroglucinol. Ces conditions impliquent un milieu et une température d’incubation qui n’altèrent pas l’activité enzymatique du polypeptide, tel que décrit ci-dessus pour l’étape (ii2). La durée d’incubation est choisie en fonction de la quantité de substrat présente dans le milieu. La personne du métier saura adapter la concentration initiale de substrat à la durée d’incubation. Il est peut aussi être envisagé d’ajouter du substrat pendant la durée de l’incubation pour continuer la production de phloroglucinol. - lorsqu’elle est présente, l’étape (iv2) de récupération du milieu réactionnel ne nécessite aucune technique particulière puisqu’il n’y a ici aucune cellule à exclure ou lyser avant purification. - lorsqu’elle est présente, l’étape (v2) de purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture peut être réalisée par toute technique appropriée, telle que l’extraction liquide-liquide. Les exemples qui suivent visent à illustrer la présente invention. EXEMPLES Exemple 1. Identification de polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes Les PhlD sont des polykétides synthases (PKS) de type III impliquées dans la synthèse biocatalytique du phloroglucinol à partir de trois molécules de molécules de malonyl-CoA (Zha et al., 2006). Pour identifier de nouvelles PhlD par une approche basée sur les séquences, nous avons utilisé la séquence de la PhlD de Tsukamurella pulmonis (PhlD_Tpu). Cette dernière s'est en effet avérée être la meilleure enzyme produisant du phloroglucinol parmi les 12 enzymes précédemment testées dans S. cerevisiae , l'organisme hôte utilisé pour le clonage et la production de protéines (WO2019/002799). Un blast (Johnson et al., 2008) [NCBI] de la séquence protéique de PhlD_Tpu a été effectué contre les bases de données protéiques standards (séquences protéiques non-redondantes, protein databank , Swissprot, protéines issues de métagénomes et séquences protéiques brevetées, versions du 22.11.2019). Les séquences obtenues ont été filtrées en collectant toutes les séquences ayant un pourcentage d’identité supérieure à 20% par rapport à la séquence d'entrée. Les séquences redondantes ont ensuite été supprimées (CD-HIT, identité de séquence >95%), réduisant le jeu de données à environ 3 320 séquences. De plus, les séquences de 45 PKS caractérisées provenant de la littérature ont été incluses si elles n'étaient pas présentes dans l'ensemble de données générées précédemment. Les séquences ont enfin été regroupées en utilisant un réseau de similarité de séquence (« SSN » pour « Sequence Similarity Networks », Gerlt, et al. , 2015), chaque groupe correspondant à un embranchement ou à une classe différente. Les réseaux SSN sont utiles pour analyser les ensembles de données de séquences et étudier les relations séquence-fonction. Le SSN est un moyen pratique de visualiser les relations entre les séquences de protéines via la construction d'un graphe où chaque membre d'une famille de protéines est représenté par un nœud relié par une arête aux nœuds de tous les autres membres qui partagent une similarité de séquence supérieure à une valeur spécifiée par l'utilisateur. Ces réseaux de graphes sont faciles à visualiser et sont plus aisément interprétables que les approches traditionnelles des dendrogrammes et des arbres phylogénétiques. Cette représentation permet d'attribuer plus facilement une fonction putative à une protéine d'un cluster donné si un membre a déjà été caractérisé et de suivre les relations évolutives entre les clusters. Ces graphes peuvent être visualisés à l'aide d'un logiciel de visualisation tel que Cytoscape (Shannon et al., 2003), où des sous-régions des graphes (arêtes et nœuds) peuvent être agrandies ou manipulées de manière itérative, permettant ainsi de mieux identifier la similarité des séquences à l'échelle microscopique du réseau. Après analyse minutieuse des clusters, nous avons identifié des séquences PKS déjà caractérisées comme produisant du phloroglucinol ou d'autres composés apparentés connus pour être produits par des enzymes de la famille PKS. La majorité de ces enzymes se retrouvent dans les groupes des plantes, des algues brunes et des actinobactéries. D'autres enzymes ont toutefois également été caractérisées dans d'autres clusters isolés. Les séquences P. fluorescens PhlD et PhlD_Tpu de P. fluorescens connues pour produire du phloroglucinol ont également été identifiées, ce qui valide la méthode utilisée. Pour approfondir la classification des séquences et leurs interconnexions, des clusters de séquences provenant de différentes classes ont été générés avec une valeur E -130 . Cela a permis de retrouver deux PKS de type III provenant de macroalgues brunes ( Ectocarpus siliculosus -PKS1.Es et Sargassium binderi -PHLD.Sbi) déjà signalées comme produisant du phloroglucinol dans Saccharomyces cerevisiae (WO2019/002799). L'utilisation d'un score seuil plus strict (valeur E -170 ) a permis de séparer un cluster contenant des PKS de type III du genre Tsukamurella, également connues pour avoir une forte activité de production de phloroglucinol dans S. cerevisiae (WO2019/002799). Ces résultats valident encore une fois la méthode utilisée. Enfin, nous avons regroupé les informations issues des deux analyses de clustering avec une valeur E -130 et une valeur E -170 et avons sélectionné au total 23 séquences issues de sept clusters et de différentes classes pour évaluer leur capacité à produire du phloroglucinol. Example 2. Séquences de trois polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes identifiées à l’Exemple 1 Les polypeptides de séquences d’acides aminés SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3 font partie des 23 séquences sélectionnées à l’Exemple 1 et sont toutes trois issues de champignons Ascomycètes. Plus particulièrement : - SEQ ID NO :1 correspond à la séquence d’acides aminés d’une PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 (dénotée PlhD-Hm2) ; - SEQ ID NO :2 correspond à la séquence d’acides aminés d’une PhlD de Hirsutella minnesotensis 3608 (dénotée PlhD-Hm1) ; et - SEQ ID NO :3 correspond à la séquence d’acides aminés d’une PhlD d’ Aspergillus tanneri (dénotée PlhD-At). Un alignement multiple de leurs séquences d’acides aminés est présenté sur la . Leurs pourcentages d’identité deux à deux, ainsi que vis-à-vis d’autres PhlD de l’art antérieur sont en outre présentés dans le Tableau 3 ci-dessous. Référence dans les bases de données Espèce Hm2 Hm1 At PHLD.Hm2 KJZ76948.1 Hirsutella minnesotensis 3608 100,0 57,5 52,9 PHLD.Hm1 KJZ69802.1 Hirsutella minnesotensis 3608 57,5 100,0 54,4 PHLD.At KAA8643850.1 Aspergillus tanneri 52,9 54,4 100,0 PKS1.Es CBN76919.1 Ectocarpus siliculosus 36,3 35,1 34,9 PHLD.Pf AAY95147.1 Pseudomonas fluorescens Pf-5 21.0 22,1 20,0 PHLD.Tp WP_013126955.1 Tsukamurella paurometabola 48.8 50,3 45,5 PHLD.Tt WP_068525790.1 Tsukamurella tyrosinosolvens 47,1 48,4 45,9 PHLD.Tps WP_068569959.1 Tsukamurella pseudospumae 47,7 52,6 45,5 PHLD.Tpu WP_068567598.1 Tsukamurella pulmonis 49,5 49,4 46,4 PHLD.Tsp WP_019202763.1 Tsukamurella sp. 1534 47,1 50,6 46,5 PHLD.Nf WP_011211464.1| Nocardia farcinica 52,9 53,0 48,4 PHLD.Mma WP_012393954.1| Mycobacterium marinum 54,0 54,3 48,1 PHLD.Mk ZP_04749411.1| Mycobacterium kansasii ATCC 12478 52,0 53,0 49,8 PHLD.Mt WP_031677738.1 Mycobacterium tuberculosis 43,7 44,7 41,0 PHLD.Gh WP_066172590.1 Gordonia hydrophobica 46,0 47,9 40,7 PHLD.Sbi ADK13089.1 Sargassum binderi 38,7 35,6 33,8 PHLD-1.Aa SEQ ID NO :3 de WO2019/002798 Aureococcus anophagefferens 37,8 38,3 35,2 Le Tableau 3 ci-dessus montre que les 3 séquences nouvellement identifiées comme de possibles phloroglucinol synthases n’ont qu’une faible identité de séquence avec les séquences des phloroglucinol synthases précédemment identifiées, et appartiennent à un règne différent (champignon versus bactéries ou algues eucaryotes). Exemple 3 . Capacité d e polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes à produire du phloroglucinol chez la levure Les 3 phloroglucinol synthases putatives précédemment identifiées (SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3) ont été testées pour leur capacité à produire du phloroglucinol lorsqu’elles sont exprimées par une levure de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . Leur activité a en outre été comparée à celle de PHLD de l’art antérieur. Matériels et méthodes Cellules de levure Des cellules de la levure S. cerevisiae CEN.PK2-1D (voir Entian KD and Kötter P, 2007, commercialement accessible notamment chez Euroscarf) ont été utilisées. Préparation de clones cellulaires de S. cerevisiae CEN.PK2-1D exprimant les 3 phloroglucinol synthases putatives ou des phloroglucinol synthase de l’art antérieur Les séquences nucléiques SEQ ID NO :25 à 27 codant respectivement pour les 3 phloroglucinol synthases putatives précédemment identifiées (SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3) ont été modifiées en ajoutant à leurs extrémités 5' et 3' respectivement des séquences homologues au site souhaité d’intégration dans le génome des cellules de levure S. cerevisiae CEN.PK2-1D, conduisant aux séquences SEQ ID NO :28 à 30. Pour les phloroglucinol synthases PHLD.Pf, PHLD.Tsp et PHLD.Tt, les séquences SEQ ID NO :31 à 33, qui comprennent des séquences homologues au site souhaité d’intégration dans le génome, ont été utilisées. Les séquences SEQ ID NO :28 à 33 ont ensuite été clonées dans un plasmide appelé « PBIM5 » ou « YCplac22_PGK_CYC_TEF_ADH » (dérivé du plasmide commercial YCplac22 par ajout du couple (promoteur PGK et terminateur CYC, voir Gietz RD et al., 1988) ainsi que le couple (promoteur TEF1 et terminateur ADH1), voir ), sous contrôle du promoteur TEF1 et du terminateur ADH1. Les séquences SEQ ID NO :28 à 33 ont ensuite été intégrées dans le génome de cellules de la levure S. cerevisiae CEN.PK2-1D par recombinaison homologue in vivo, et les séquences clonées vérifiées par séquençage Sanger. Culture en plaque 96 puits pour la production de phloroglucinol Chaque puits a été rempli avec 500 µl de milieu synthétique complet Trp_drop out commercialisé par Formedium. Un clone cellulaire unique obtenu tel que décrit ci-dessus a été prélevé et inoculé dans un puits. La plaque a été incubée à 30°C pendant environ 20 heures à 800 tours par minute dans un incubateur vibrant. Le jour suivant, une nouvelle plaque de 96 puits remplie de 500 µl de milieu synthétique complet a été inoculée avec 10 µl de culture. Trois plaques individuelles ont été inoculées pour des échantillonnages de 24, 48 et 72 heures. Quantification de la production de phloroglucinol par test colorimétrique Toutes les 24 heures, chaque plaque a été retirée de l'incubateur et les mesures ont été effectuées comme décrit ci-dessous : -Tout d'abord, l'absorbance a été mesurée dans la plaque de microtitration à 600 nm dans le lecteur de plaque Tecan. Pour cela, 20 µl de culture ont été dilués avec 180 µl d'eau milliQ. -Ensuite, la plaque de 96 puits a été centrifugée à 3700 rpm pendant 10 minutes et le surnageant a été utilisé pour le test colorimétrique. -150 µl de 500mg/L de 4-hydroxy-3méthyoxycinnamaldéhyde dans HCl/EtOH v:v (1:3) ont été ajoutés à l'échantillon et au standard Phloroglucinol. L'incubation a été réalisée à température ambiante pendant 30min. Résultats Les quantités de phloroglucinol produites dans le test utilisé par les levures exprimant les différentes PhlD sont présentées dans le Tableau 4 ci-dessous. PhlD Production de phloroglucinol après 72h PHLD.Hm2 54,1 mg/L PHLD.Hm1 11,8 mg/L PHLD.At 26,8 mg/L PHLD.Pf Pas de production de phloroglucinol PhlD.Tsp 47,5 mg/L PhlD.Tt 37,9 mg/L Le Tableau 4 montre que les 3 phloroglucinol synthases putatives précédemment identifiées (SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3), bien qu’issues de champignons Ascomycètes, sont capables de produire du phloroglucinol lorsqu’elles sont exprimées dans une levure. REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUES Achkar J et al., (2005) « Biosynthesis of phloroglucinol » J Am Chem Soc. 127:5332-5333. Entian KD and Kötter P Yeast Genetic Strain and Plasmid Collections. Methods in Microbiology (2007) 36: 629-666. Gerlt, J. A. et al. Enzyme Function Initiative-Enzyme Similarity Tool (EFI-EST): A web tool for generating protein sequence similarity networks. Biochim. 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(2006) “Characterization of the substrate specificity of PHLD, a type III polyketide synthase from Pseudomonas fluorescens.” J Biol Chem. 281:32036-32047. WO2013/045510 WO2019/002798 WO2019/002799 WO2020/024917A1 Utilisation d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes, d’une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci, d’un vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques codant pour celui-ci ou d’une cellule hôte non humaine exprimant celui-ci, pour produire du phloroglucinol ; l’utilisation étant caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés ayant au moins 70% d’identité avec une séquence choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3. Utilisation selon la revendication 1, caractérisée en ce que ledit polypeptide est choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons des familles Ophiocordycipitaceae et Trichocomaceae , avantageusement des genres Hirsutella et Aspergillus , plus avantageusement des espèces Hirsutella minnesotensis 3608 et Aspergillus tanneri . Utilisation selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés ayant au moins 80% d’identité avec une séquence choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3. Utilisation selon l’une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés apolaires (SEQ ID NO :4) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés apolaires ou polaires neutres (SEQ ID NO :7) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 7 est choisi parmi les acides aminés apolaires (SEQ ID NO :10). Utilisation selon la revendication 4, dans laquelle caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (SEQ ID NO :11) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi les acides aminés apolaires soufrés ou polaires neutres (SEQ ID NO:12) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 3 est choisi parmi les acides aminés apolaires aliphatiques (SEQ ID NO :13). Utilisation selon la revendication 5, dans laquelle caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend en outre au moins un fragment choisi parmi : (a) LVTSTGFX 1 APGVDV, dans laquelle X 1 est choisi parmi la valine et l’isoleucine (SEQ ID NO :14) ; (b) VNFMGCAAAMNGLR (SEQ ID NO :5); (c) CCVELSSVNAV (SEQ ID NO:6) ; (d) ISSLFADGX 2 AAMVVGS, dans laquelle X 2 est choisi parmi la cystéine et la sérine (SEQ ID NO:15) ; (e) WAIHPGGPKIIEES (SEQ ID NO :8); (f) GNMLSASLPFVL (SEQ ID NO :9); et (g) AFSFAPGX 3 TVEG, dans laquelle X 3 est choisi parmi la valine et l’isoleucine (SEQ ID NO :21). Utilisation selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, caractérisée en ce que ledit polypeptide comprend une séquence d’acides aminés choisie parmi SEQ ID NO :1, SEQ ID NO :2 et SEQ ID NO :3. Molécule d’acides nucléiques isolée comprenant une séquence d’acides nucléiques codant pour un polypeptide tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisée en ce que : a) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou b) la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques ; ou c) la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une cellule hôte, notamment une levure ou une bactérie ; ou d) toute combinaison de a) à c). Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un promoteur contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques, le promoteur est un promoteur exogène, en particulier un promoteur de levure. Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que lorsque la molécule d’acides nucléiques isolée comprend en outre un terminateur de transcription contrôlant l’expression de la séquence d’acides nucléiques, le terminateur de transcription est un terminateur exogène, tel qu’un terminateur de levure. Molécule d’acides nucléiques isolée selon la revendication 8, caractérisée en ce que la séquence d’acides nucléiques est en outre optimisée pour l’expression dans une levure, avantageusement elle est choisie parmi SEQ ID NO :25 à SEQ ID NO :27. Vecteur comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’une quelconque des revendications 8 à 11, ledit vecteur étant de préférence un plasmide. Cellule hôte non humaine comprenant une molécule d’acides nucléiques selon l’une quelconque des revendications 8 à 11, ou un vecteur selon la revendication 12. Cellule hôte non humaine selon la revendication 13, caractérisée en ce que ladite cellule hôte est une levure, avantageusement sélectionnée parmi les genres Saccharomyces , Candida, Ashbya , Dekkera , Pichia ( Hansenula ), Debaryomyces , Clavispora , Lodderomyces , Yarrowia , Zigosaccharomyces, Schizosaccharomyces , Torulaspora , Kluyveromyces , Brettanomycces , Cryptococcus et Malassezia ; de manière plus particulière parmi les espèces Saccharomyces cerevisiae , Saccharomyces boulardii, Saccharomyces douglasii, Saccharomyces bayanus , Zigosaccharomyces bailii, Schizosaccharomyces pombe, Dekkera brucelensis, Dekkera intermedia, Brettanomycces custersii, Brettanomycces intermedius, Kluyveromyces themotolerens, Torulaspora globosa ou Torulaspora glabrata ; encore plus particulièrement , la levure est du genre Saccharomyces , de préférence de l’espèce Saccharomyces cerevisiae . Méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend les étapes suivantes : (ii1) la mise en contact d’une cellule hôte non humaine exprimant le polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7, avec un substrat approprié ; (iii1) la culture in vitro de la cellule hôte de l’étape (i) dans des conditions permettant l’expression de la molécule d’acides nucléiques contenue dans ladite cellule hôte, de manière à produire du phloroglucinol ; (iv1) optionnellement la récupération du milieu de culture comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (ii) ; et (v1) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu de culture de l’étape (iii). Méthode pour produire du phloroglucinol, qui comprend les étapes suivantes : (ii2) la mise en contact d’un polypeptide choisi parmi les polykétide synthases de type III de champignons Ascomycètes tel que défini dans l’une quelconque des revendications 1 à 7 avec du malonyl-CoA ; (iii2) l’incubation du mélange issu de l’étape (i) dans des conditions adaptées pour produire du phloroglucinol ; (iv2) optionnellement la récupération du milieu réactionnel comprenant le phloroglucinol, obtenu après l’étape (ii) ; et (v2) optionnellement, la purification du phloroglucinol à partir du milieu réactionnel de l’étape (iii).