Brevet FR3147567A1 — publié le 20241011

Procédé de fonctionnalisation d’un support solide avec un conjugué peptidique La présente invention concerne un procédé de fonctionnalisation d’un support solide avec un conjugué peptidique comportant une tête d’ancrage benzophénone, un bras espaceur et un fragment peptidique. Elle concerne également un support solide susceptible d’être obtenu par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention, ainsi que l’utilisation du support solide selon l’invention. Procédé de fonctionnalisation d’un support solide avec un conjugué peptidique La présente invention concerne le domaine de la fonctionnalisation des surfaces, telles que des surfaces textiles ou plastiques, par des peptides, notamment des peptides antimicrobiens. Arrière-plan technologique L’industrie médicale est confrontée à de nombreux défis. Parmi les principaux, on peut citer le contrôle des infections et la réduction de la propagation des micro-organismes tels que les champignons, les bactéries et les virus. Certains de ces micro-organismes peuvent se fixer sur des surfaces et former des biofilms. Au-delà du domaine médical, les biofilms représentent également une menace dans l’industrie de transformation alimentaire. Les biofilms ont été classiquement traités avec l’utilisation d’antibiotiques, mais cette utilisation massive des antibiotiques a contribué à l’émergence de souches ayant développé une résistance aux antibiotiques. Il est donc nécessaire aujourd’hui de développer des méthodes alternatives à l’utilisation de désinfectants et d’antibiotiques pour éliminer les biofilms et/ou limiter leur apparition. Pour éviter la formation de biofilms sur des surfaces, une des méthodes ayant prouvé son efficacité est l’utilisation de revêtements antimicrobiens sur ces surfaces. Les bactéries ne développent pas facilement de résistance à ces revêtements antimicrobiens qui ont une action mécanique et pas uniquement chimique. Les revêtements antimicrobiens peuvent être obtenus par la fonctionnalisation des surfaces avec des molécules présentant des propriétés antimicrobiennes. La demande de brevet WO2014118779 décrit par exemple une méthode de fonctionnalisation des surfaces avec des molécules bifonctionnelles comprenant une ancre catéchol, et une partie peptidique comprenant un dipeptide difluorophénylalanine. La fonctionnalisation a pour but de conférer des propriétés d’antisalissures (antifouling) à la surface, évitant notamment la formation de biofilms sur la surface. L’ancre catéchol permet un greffage sur les surfaces par adsorption. Un tel greffage est moins robuste qu’un greffage covalent. Il serait intéressant de disposer de nouveaux procédés de fonctionnalisation de surfaces avec des conjugués peptidiques, lesdits procédés fournissant un ancrage efficace des conjugués peptidiques sur les surfaces. Les conjugués peptidiques devraient avantageusement être adaptatifs, de sorte à pouvoir être utilisés dans une large gamme d’applications et avec une large gamme de peptides. Ainsi, il serait intéressant de pouvoir mettre en œuvre des procédés de fonctionnalisation avec des conjugués peptidiques dans lesquels la nature du peptide, sa distance à la tête d’ancrage, et sa position de fixation à la tête d’ancrage notamment peuvent être contrôlées et/ou adaptées. Dans ce cadre, les inventeurs de la présente invention ont démontré qu’il est possible de fonctionnaliser de façon efficace des surfaces de supports solides avec des conjugués peptidiques comportant une tête d’ancrage de type benzophénone, un bras espaceur et un fragment peptidique qui peut être fixé au bras espaceur par différents endroits de sa structure. Cette fonctionnalisation est particulièrement adaptée aux supports de type plastique et/ou textile. Ainsi, la présente invention concerne un procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide, comprenant la mise en contact d’au moins ladite surface dudit support solide avec au moins un conjugué peptidique de formule (I) dans laquelle L est un bras espaceur, n est 0 ou 1, de préférence 1, et A est un fragment peptidique, dans des conditions adaptées pour obtenir l’ancrage du au moins un conjugué peptidique de formule (I) à la surface du support. Dans un mode de réalisation A est un fragment peptidique comprenant de 2 à 80 acides aminés, de préférence de 3 à 30 acides aminés, en particulier de 7 à 20 acides aminés. Dans un mode de réalisation, A est un fragment peptidique choisi dans le groupe constitué par un peptide antibiotique, un peptide antimicrobien, un peptide antifongique, un peptide anti-inflammatoire, un peptide catalyseur, un peptide ligand de récepteur biologique, un anticorps et un peptide inhibiteur d’enzyme, de préférence un peptide antimicrobien, ou un fragment de ceux-ci. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique est un peptide antimicrobien choisi dans le groupe constitué par les peptides H-(RF) 4 -NH 2, H-(RI) 4 -NH 2 et H-(R) 2 -Palm. Dans un mode de réalisation, L est une chaîne hydrocarbonée aliphatique saturée ou insaturée comprenant de 1 à 10 atomes de carbone, éventuellement interrompue ou terminée par au moins un parmi un hétéroatome, notamment O ou S, un groupe aryle, un groupe C=O, un groupe SO 2 , un groupe NR i , dans lequel R i est choisi parmi un atome d’hydrogène, un radical hydrocarboné aliphatique comprenant de 1 à 6 atomes de carbone, un radical benzyle et un radical phénéthyle, ladite chaîne pouvant être non substituée ou substituée. De préférence, L est une chaîne aliphatique carbonée de formule (II) [Chem 2] , dans laquelle m est un entier de 1 à 10, de préférence de 4 à 6, en particulier 5. Dans un mode de réalisation, le support solide est choisi dans le groupe constitué par un support plastique et un support textile. Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation comprend les étapes suivantes : Mise en contact d’au moins ladite surface dudit support solide avec une solution ou une suspension d’au moins un conjugué peptidique de formule (I) tel que défini ci-avant dans un solvant, la mise en contact étant mise en œuvre de préférence par trempage, pulvérisation et/ou incubation ; Irradiation, notamment irradiation UV, de la surface en contact avec la solution ou la suspension du au moins un conjugué peptidique de formule (I), pendant une durée adaptée pour obtenir le greffage de tout ou partie du conjugué peptidique de formule (I) sur la surface ; et Rinçage de tout ou partie de la au moins une surface du support solide avec un solvant. Dans un mode de réalisation, le procédé comprend en outre au moins une étape choisie parmi les étapes suivantes : une étape (i), avant l’étape (a) de mise en contact, d’activation de la au moins une surface, de préférence mise en œuvre par activation thermique, activation chimique et/ou par irradiation ; une étape (i’), avant l’étape (a) de mise en contact, de nettoyage de la au moins une surface ; une étape (ii), après l’étape (c) de rinçage, de centrifugation ; une étape (iii), après l’étape (c) et, si elle est présente, après l’étape (ii) de centrifugation, de vieillissement, de préférence mise en œuvre par vieillissement sous vide et/ou par chauffage. La présente invention concerne également un support solide, dont au moins une surface est revêtue d’au moins un conjugué peptidique susceptible d’être obtenu, de préférence obtenu, par le procédé de fonctionnalisation selon l’invention. La présente invention concerne également l’utilisation d’un support solide selon l’invention pour la fabrication de nanoparticules pour le diagnostic, pour la fonctionnalisation de plaques Elisa, pour la fabrication de surfaces antifouling, pour la fabrication de dispositifs médicaux et/ou pour la fabrication de textiles techniques. La représente les pourcentages d’inhibition des deux bactéries Escherichia coli et Staphylococcus aureus obtenus par dépôt de conjugués peptidiques selon l’invention sur des plaques de polycarbonate. En haut à gauche, conjugué 1a, en haut à droite, conjugué 1b, en bas à gauche conjugué 1a et en bas à droite conjugué 1b. La est la photo montrant la fluorescence des 3 puits de la plaque fonctionnalisés à l’exemple 3. Description détaillée Définitions Selon la présente invention, un « bras espaceur » est un groupement chimique comprenant au moins un atome, de préférence 1 à 10 atomes. De préférence, un bras espaceur est une chaîne hydrocarbonée aliphatique, saturée ou insaturée, comprenant de 1 à 10 atomes de carbone, éventuellement interrompue et/ou terminée par au moins un parmi un hétéroatome, notamment O ou S, un groupe aryle, un groupe C=O, un groupe SO 2 , un groupe NR i , dans lequel R i peut notamment être choisi parmi un atome d’hydrogène, un radical hydrocarboné aliphatique comprenant de 1 à 6 atomes de carbone, un radical benzyle et un radical phénéthyle, ladite chaîne pouvant être non substituée ou substituée par un ou plusieurs radicaux, lesdits radicaux pouvant notamment être choisis parmi les atomes d’halogène (F, Cl, Br ou I), le groupe hydroxyle, les chaînes hydrocarbonées aliphatiques saturées comprenant de 1 à 4 atomes de carbone, les radicaux benzyles, les radicaux phénéthyles, les radicaux polyoxyde d’éthylène (PEG) et les radicaux polyalanine. Un « fragment peptidique » est un enchaînement d’au moins deux acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques et/ou pseudopeptidiques. De préférence, le fragment peptidique comprend de de 2 à 80 acides aminés, de préférence de 2 à 40 acides aminés, de préférence de 3 à 40 acides aminés, de préférence de 3 à 30 acides aminés, de préférence de 4 à 30 acides aminés, de préférence de 4 à 20 acides aminés, en particulier de 7 à 20 acides aminés. Un « acide aminé » est une molécule comprenant au moins une fonction acide carboxylique (COOH) et une fonction amine, et au moins un atome de carbone reliant cette fonction acide carboxylique et cette fonction amine. Les acides aminés utilisés dans la présente invention peuvent être notamment des acides aminés naturels et/ou synthétiques. Les acides aminés naturels comprennent notamment les acides aminés suivants : la glycine (Gly, G), l’alanine (Ala, A), la valine (Val, V), la leucine (Leu, L), l’isoleucine (Ile, I), la sérine (Ser, S), la thréonine (Thr, T), la phénylalanine (Phe, F), la tyrosine (Tyr, Y), le tryptophane (Trp, W), la cystéine (Cys, C), la méthionine (Met, M), la proline (Pro, P), l’acide aspartique (Asp, D), l’asparagine (Asn, N), la glutamine (Gln, Q), l’acide glutamique (Glu, E), l’histidine (His, H), l’arginine (Arg, R) et la lysine (Lys, K). Les acides aminés naturels préférés selon la présente invention sont les acides aminés de la série L. Les acides aminés synthétiques sont tous les acides aminés non naturels. Ils comprennent notamment les acides aminés suivants : la beta-alanine, l’allylglycine, la tert-leucine, la norleucine, l’acide 3-amino-adipique, l’acide 2-aminobenzoïque, l’acide 3-aminobenzoïque, l’acide 4-aminobenzoïque, l’acide 2-aminobutanoïque, la 4-amino-l-carboxyméthyl pipéridine, l’acide 1-amino-1-cyclobutanecarboxylique, l’acide 4-aminocyclohexaneacétique, l’acide 1-amino-l-cyclohexanecarboxylique, l’acide (1R,2R)-2-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide (1R,2S)-2-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide (1S,2R)-2-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide (1S,2S)-2-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide 3-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide 4-aminocyclohexanecarboxylique, l’acide (1R,2R)-2-aminocyclopentanecarboxylique, l’acide (1R,2S)-2-aminocyclopentanecarboxylique, l’acide 1-amino-l-cyclopentanecarboxylique, l’acide 1-amino-l-cyclopropanecarboxylique, l’acide 3-aminométhylbenzoïque, l’acide 4-aminométhylbenzoïque, l’acide 2-aminobutanoïque, l’acide 4-aminobutanoïque, l’acide 6-aminohexanoïque, l’acide 1-aminoindane-l-carboxylique, l’acide 2-aminoisobutyrique, l’acide 4-aminométhylphénylacétique, l’acide 4-aminophénylacétique, l’acide 3-amino-2-naphtoïque, l’acide 4-aminophénylbutanoïque, l’acide 4-amino-5-(3-indolyl)-pentanoïque, l’acide (4R,5S)- 4-amino-5-méthylheptanoïque, l’acide (R)-4-amino-5-méthylhexanoïque, l’acide (R)-4-amino-6-méthylthiohexanoïque, l’acide (S)-4-amino-pentanoïque, l’acide (R)-4-amino-5-phénylpentanoïque, l’acide 4-aminophénylpropionique, l’acide (R)-4- aminopimérique, l’acide (4R,5R)-4-amino-5-hyroxyhexanoïque, l’acide (R)-4-amino-5-hydroxypentanoïque, 1’acide (R)-4-amino-5-(p-hydroxyphényl)- pentanoïque, l’acide 8-aminooctanoïque, l’acide (2S,4R)-4-amino-pyrrolidine-2-carboxylique, l’acide (2S,4S)-4-amino-pyrrolidine-2-carboxylique, l’acide azétidine-2- carboxylique, l’acide (2S,4R)-4-benzyl-pyrrolidine-2-carboxylique, l’acide (S)-4,8-diaminooctanoïque, la tert-butylglycine, le gamma-carboxyglutamate, la beta-cyclohexylalanine, la citrulline, l’acide 2,3-diamino propionique, l’acide hippurique, la homocyclohexylalanine, la moleucine, la homophénylalanine, la 4-hydroxyproline, l’acide indoline-2-carboxylique, l’acide isonipécotique, la alpha-méthylalanine, la naphtyl-alanine, l’acide nicopétique, la norvaline, l’acide octahydroindole-2-carboxylique, l’ornithine, la pénicillamine, la phénylglycine, l’acide 4-phénylpyrrolidine-2-carboxylique, la propargylglycine, la 3-pyridinylalanine, la 4-pyridinylalanine, l’acide l-pyrrolidine-3-carboxylique, la sarcosine, les statines, l’acide tétrahydroisoquinoline- 1-carboxylique, l’acide l,2,3,4-tétrahydroisoquinoline-3-carboxylique, l’acide tranexamique, la 4,4-difluoroproline, la 4-fluoroproline, l’alpha-(3,4-difluorobenzyl)-proline, la gamma-(3,4-difluorobenzyl)-proline, l’alpha-(trifluorométhyl)phénylalanine, la hexafluoroleucine, la 5,5,5-trifluoroleucine, la 6,6,6- trifluoronorleucine, la 2-(trifluorométhyl)leucine, la 2-(trifluorométhyl)norleucine, la 4,4,4-trifluorovaline, la 4,4,4,4',4',4'-hexafluorovaline, la pentafluorophénylalanine, la 2,3-difluorophénylalanine, la 2,4-difluorophénylalanine, la 2,5-difluorophénylalanine, la 2,6-difluorophénylalanine, la 3,4-difluorophénylalanine, la 3,5-difluorophénylalanine, la 3,3-difluoro-3-(4-fluorophényl)alanine, la 2,3-difluorophénylglycine, la 2,4-difluorophénylglycine, la 2,5-difluorophénylglycine, la 3,4-difluorophénylglycine, la 4,4-difluoroéthylglycine, la 4,4,4-trifluoroéthylglycine, le 4-fluorotryptophane, le 5-fluorotryptophane, le 6-fluorotryptophane, le 5-méthyltryptophane, la S-tritylcystéine, la sélénocystéine, la sélénométhionine, l’éthionine, la P-(2-thiényl)alanine, la beta-chloroalanine, la thiazolylalanine, la triazolalanine, la p-fluorophénylalanine, l’o-fluorophénylalanine, la m- fluorophénylalanine, la dihydroxyphénylalanine, la 2,5-dihydrophénylalanine, la thioproline, l’acide pipécolique, la canavanine, l’indospicine, la 3,4-déhydroproline, l’histidinol et l’hexafluoronorleucine, et leur semblables ou dérivés. Le terme « chaîne latérale » représente le fragment porté par le carbone alpha d’un acide aminé. Par exemple, les chaînes latérales d’acides aminés naturels tels que la glycine, la valine, l’alanine et l’acide aspartique correspondent à l’atome d’hydrogène, aux groupes isopropyle, méthyle et CH 2 COOH respectivement. Les chaînes latérales d’autres acides aminés peuvent être incluses dans la définition de chaîne latérale d’un acide aminé, telles que celles des acides aminés suivants: acide 4-amino tétrahydropyran-4-carboxylique, allylglycine, acide diamino butyrique, acide diamino propionique, aminosérine, acide aminobutyrique, amino butylglycine, phénylglycine, 4-chloro-phénylalanine, 4-fluoro-phénylalanine, 4-nitro-phénylalanine, citrulline, cyclohexylalanine, thiénylalanine, et leurs semblables. Les chaînes latérales des acides aminés peuvent être protégées par des groupements protecteurs (P) et plus particulièrement N-protecteurs, O-protecteurs ou S-protecteurs lorsque ces chaînes contiennent les hétéroatomes correspondants. La protection de certaines des fonctions réactives des peptides est obligatoire lors de la synthèse desdits peptides. Les « groupements protecteurs (P) » sont des groupements connus de l’homme du métier. Ces groupements protecteurs et leur utilisation sont décrits dans des ouvrages tels que par exemple Greene, "Protective Groups in Organic Synthesis", Wiley, New York, 2007 4e édition ; Harrison et al. "Compendium of Synthetic Organic Methods", Vol. 1 à 8 (J. Wiley & sons, 1971 to 1996). En outre, des techniques de synthèse peptidique sont décrites dans Paul Lloyd- Williams, Fernando Albericio, Ernest Giralt, "Chemical Approaches to the Synthesis of Peptides and Proteins", CRC Press, 1997 ou Houben-Weyl, "Methods of Organic Chemistry, Synthesis of Peptides and Peptidomimetics", Vol E 22a, Vol E 22b, Vol E 22c, Vol E 22d., M. Goodmann Ed., Georg Thieme Verlag, 2002. Les groupements protecteurs portés par un atome d’azote seront désignés en tant que groupements N-protecteurs ; les groupements protecteurs portés par un atome de soufre seront désignés en tant que groupements S-protecteurs, et les groupements protecteurs portés par un atome d’oxygène seront désignés en tant que groupements O-protecteurs. Par exemple, un hydroxyle peut être protégé par un groupement trityle, ou un acide carboxylique peut être protégé sous forme d’un ester tert-butylique. Dans le cas d’une synthèse sur support solide, c'est la résine qui sert de groupement protecteur à la fonction carboxylique C-terminale. La protection du groupe amino (c'est-à-dire « l’amine alpha ») de l’acide aminé peut être effectuée par exemple par un groupe tert-butyloxycarbonyle (Boc-) ou un groupe 9-fluorénylméthyloxycarbonyle (Fmoc-). La protection est effectuée selon les procédés connus dans l’art. Dans le cas de la protection des groupements fonctionnels d’acides aminés naturels, les acides aminés obtenus sont synthétiques jusqu’au retrait du/des groupements protecteurs, libérant ainsi l’acide aminé dit naturel. Le retrait du/des groupements protecteurs est également effectué selon les procédés connus dans l’art. Un « support solide » ou « substrat » est un objet dont au moins une surface est solide, et dont au moins cette surface peut être fonctionnalisée par l’invention. Le terme « plastique » désigne un support ou une surface comprenant un mélange contenant une matière de base qui est un polymère, ou un mélange de polymères. Le support ou la surface plastique a pu être obtenu(e) par moulage, extrusion ou façonnage, de préférence à chaud et sous pression, dudit mélange comprenant un polymère. Le terme « textile » désigne un assemblage de fils ou de fibres, avantageusement solidarisés entre eux ou entre elles, formant une entité solide et insoluble. Ainsi et de manière appropriée, le textile peut être un tissu, avantageusement obtenu par tissage ou tricotage de fils, ou un non tissé obtenu par assemblage de fibres. Le matériau textile peut être notamment un tissu, ou un matériau synthétique tel qu’un matériau plastique. Le terme textile inclut notamment les textiles médicaux, les textiles civils, les textiles techniques et les membranes de filtration. Par « fonctionnalisation » ou « ancrage », on désigne la fixation covalente ou non covalente d’au moins un conjugué peptidique sur la surface du support solide, de préférence par le biais de la fixation, notamment la fixation covalente, du motif benzophénone du conjugué à ladite surface. Par « degré de fonctionnalisation », on désigne la quantité ou la densité de conjugué peptidique de formule (I) qui est ancré à la surface du support solide fonctionnalisée selon l’invention. Co njugu é peptidique de formule (I) Le conjugué peptidique utilisé dans le procédé de fonctionnalisation selon l’invention est un conjugué de formule (I) dans laquelle L est un bras espaceur, n vaut 0 ou 1, et A est un fragment peptidique. Dans la formule (I), le bras espaceur L est présent (n=1) ou absent (n=0), de préférence il est présent (n=1). La présence de ce bras espaceur peut permettre notamment d’éloigner de la surface l’encombrement stérique lorsque le fragment peptidique est encombrant, par exemple quand il comprend des chaînes latérales. La nature du bras espaceur peut varier dans une large mesure. Dans certains modes de réalisation, L est une chaîne hydrocarbonée aliphatique saturée ou insaturée comprenant de 1 à 10 atomes de carbone, éventuellement interrompue ou terminée par au moins un parmi un hétéroatome, notamment O ou S, un groupe aryle, un groupe C=O, un groupe SO 2 , un groupe NR i , dans lequel R i est choisi parmi un atome d’hydrogène, un radical hydrocarboné aliphatique comprenant de 1 à 6 atomes de carbone, un radical benzyle ou un radical phénéthyle, ladite chaîne pouvant être non substituée ou substituée. Dans certains modes de réalisation, L est une chaîne aliphatique carbonée de formule (II) dans laquelle m est un entier de 1 à 10, de préférence de 4 à 6, en particulier 5. Les extrémités du bras espaceur L qui sont fixées respectivement à la benzophénone et au fragment peptidique A sont typiquement constituées de groupements fonctionnels permettant la fixation des différentes entités par des réactions chimiques bien connues dans l’art, telles que des réactions de formation de liaison peptidique. Dans un mode de réalisation, la liaison entre le bras espaceur L et le fragment peptidique A est au niveau de l’extrémité N-terminale du fragment peptidique A. Dans un autre mode de réalisation, la liaison entre le bras espaceur L et le fragment peptidique A est au niveau de l’extrémité C-terminale du fragment peptidique A. Dans un autre mode de réalisation, la liaison entre le bras espaceur L et le fragment peptidique A est au niveau d’une chaîne latérale du fragment peptidique A. Dans un mode de réalisation, le conjugué peptidique comprend un seul fragment peptidique et une seule tête benzophénone. Dans d’autres modes de réalisation, le conjugué peptidique peut comprendre un seul fragment peptidique et plusieurs têtes benzophénones, par exemple 2, 3, 4 ou 5 têtes benzophénones liées de préférence à des positions différentes sur le fragment peptidique. Le fragment peptidique peut comprendre de 2 à 80 acides aminés, de préférence de 2 à 40 acides aminés, de préférence de 3 à 40 acides aminés, de préférence de 3 à 30 acides aminés, de préférence de 4 à 30 acides aminés, de préférence de 4 à 20 acides aminés, en particulier de 7 à 20 acides aminés. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A n’est pas le fragment GRGDSP. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A n’est pas le fragment RGD. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A n’est ni le fragment GRGDSP, ni le fragment RGD. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A est un peptide non modifié. Dans un autre mode de réalisation, le fragment peptidique est un peptide modifié, par exemple un peptide dont la ou les extrémité(s) non liée(s) au bras espaceur est (sont) substituée(s) et/ou protégée(s) par un groupement protecteur. Par exemple, l’extrémité COOH du peptide peut être substituée par un acide gras, tel que l’acide palmitique. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A est choisi dans le groupe constitué par un brin peptidique naturel linéaire, un brin peptidique synthétique linéaire, un brin peptidique naturel protégé linéaire, un brin peptidique synthétique protégé linéaire, un brin pseudopeptidique naturel linéaire, un brin pseudopeptidique synthétique linéaire, un brin pseudopeptidique naturel protégé linéaire, et un brin pseudopeptidique synthétique protégé linéaire. Dans un autre mode de réalisation, le fragment peptidique A est choisi dans le groupe constitué par un fragment peptidique naturel cyclique, un fragment peptidique synthétique cyclique, un fragment peptidique naturel protégé cyclique, un fragment peptidique synthétique protégé cyclique, un fragment pseudopeptidique naturel cyclique, un fragment pseudopeptidique synthétique cyclique, un fragment pseudopeptidique naturel protégé cyclique et un fragment pseudopeptidique synthétique protégé cyclique. Le fragment peptidique A du conjugué peptidique de formule (I) peut comprendre un ou plusieurs peptides, brins peptidiques et/ou fragments peptidiques tels que décrits dans la présente description. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A est choisi dans le groupe constitué par les peptides H-(RF) 4 -NH 2, H-(RI) 4 -NH 2 et H-(R) 2 -Palm, Palm désignant une modification de l’arginine terminale par un acide palmitique. Avantageusement, le fragment peptidique A présente une propriété particulière, notamment une activité chimique ou biologique particulière. Ainsi, le fragment peptidique A peut être choisi dans le groupe constitué par un peptide antibiotique, un peptide antimicrobien, un peptide antifongique, un peptide anti-inflammatoire, un peptide catalyseur, un peptide ligand de récepteur biologique, un anticorps et un peptide inhibiteur d’enzyme. De préférence, le fragment peptidique A est choisi dans le groupe constitué par un peptide antibiotique, un peptide antimicrobien, un peptide antifongique, un peptide anti-inflammatoire et un peptide catalyseur. En particulier, le fragment peptidique A est choisi dans le groupe constitué par un peptide antibiotique, un peptide antimicrobien et un peptide antifongique. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A est un peptide antimicrobien, de préférence un peptide antimicrobien cationique, de charge globale positive et comportant au moins un résidu hydrophobe. La propriété particulière du fragment peptidique A n’est avantageusement pas affectée par son greffage au bras espaceur et à la tête benzophénone, cette propriété particulière est donc également une propriété particulière du conjugué peptidique correspondant. De même, la propriété particulière du conjugué peptidique n’est avantageusement pas affectée par son ancrage sur la surface du support solide, cette propriété particulière est donc également une propriété particulière de la surface fonctionnalisée du support solide correspondante. Dans un mode de réalisation, le fragment peptidique A est un peptide antimicrobien choisi dans le groupe constitué par les peptides H-(RF) 4 -NH 2, H-(RI) 4 -NH 2 et H-(R) 2 -Palm, Palm désignant une modification de l’arginine terminale par un acide palmitique. Les conjugués peptidiques selon l’invention peuvent être synthétisés par toute technique adaptée connue dans l’art, notamment par couplages successifs du bras espaceur avec la benzophénone et avec le fragment peptidique A. Le conjugué peptidique et le fragment peptidique A peuvent notamment être synthétisés par les techniques de synthèse peptidique classiques. La synthèse des peptides se fait classiquement par l’activation de la fonction acide carboxylique d’un acide aminé, ou d’une chaîne d’acides aminés, par l’utilisation d’un agent de couplage. Cet acide activé est mis en présence d’un acide aminé, ou d’une chaîne d’acides aminés, dont l’amine terminale n'est pas protégée, résultant ainsi en la formation d’une liaison amide, encore appelée liaison peptidique. Les conditions de couplage ainsi que les agents de couplage utilisés sont très bien connus de l’homme du métier et décrits par exemple dans des ouvrages tels que Greene, "Protective Groups in Organic Synthesis", Wiley, New York, 2007 4e édition ; Harrison et al. "Compendium of Synthetic Organic Methods", Vol. 1 à 8 (J. Wiley & sons, 1971 to 1996). En outre, des techniques de synthèse peptidique sont décrites dans Paul Lloyd- Williams, Fernando Albericio, Ernest Giralt, "Chemical Approaches to the Synthesis of Peptides and Proteins", CRC Press, 1997 ou Houben-Weyl, "Methods of Organic Chemistry, Synthesis of Peptides and Peptidomimetics", Vol E 22a, Vol E 22b, Vol E 22c, Vol E 22d., M. Goodmann Ed., Georg Thieme Verlag, 2002. Procédé de fonctionnalisation Le procédé de fonctionnalisation selon l’invention s’applique à au moins une surface d’un support solide. Dans un mode de réalisation, la surface fonctionnalisée par le procédé selon l’invention est la surface totale du support solide. Dans un autre mode de réalisation préféré, la surface fonctionnalisée par le procédé selon l’invention est seulement une partie de la surface totale du support solide. Le support solide dont une surface est fonctionnalisée selon l’invention peut être de toute matière bénéficiant d’une fonctionnalisation par le conjugué peptidique de formule (I). Il peut notamment s’agir d’un support plastique ou d’un support textile, de préférence d’un support plastique. Dans le cas où le fragment peptidique A du conjugué peptidique de formule (I) présente une propriété particulière, notamment une activité chimique ou biologique particulière, la fonctionnalisation de la au moins une surface du support solide permet de conférer la même propriété à la au moins une surface du support. Dans un mode de réalisation, le procédé est mis en œuvre avec un conjugué peptidique de formule (I) unique. Dans d’autres modes de réalisation, le procédé est mis en œuvre avec au moins deux conjugués peptidiques différents, soit l’un après l’autre, soit en mélange. Par exemple, le procédé peut être mis en œuvre avec au moins deux conjugués peptidiques comportant deux fragments peptidiques différents, ou avec au moins deux conjugués peptidiques comportant le même fragment peptidique mais des bras espaceurs différents, en particulier des bras espaceurs de différentes longueurs. La mise en contact de la au moins une surface avec le au moins un conjugué peptidique de formule (I) peut être mise en œuvre par toute technique adaptée. Notamment, la mise en contact peut être mise en œuvre par trempage, pulvérisation et/ou incubation de la au moins une surface avec une solution ou une suspension du conjugué peptidique de formule (I) dans un solvant. Le solvant peut être un solvant organique, un solvant inorganique, ou un mélange de tels solvants. Le solvant peut notamment être un alcool, tel que de l’éthanol. Dans un mode de réalisation, le conjugué peptidique de formule (I) est soluble dans le solvant utilisé. On peut citer en particulier les techniques de dépôt par centrifugation (« spin-coating »), de dépôt par trempage (« dip-coating »), de dépôt par gouttes (« casting »), de dépôt par écoulement en flux laminaire et de dépôt par pulvérisation (« aerospray »). L’homme du métier est à même de déterminer les paramètres tels que la durée et/ou la température de la mise en contact en fonction notamment de la nature de la surface du support solide, de la structure du conjugué peptidique de formule (I) et/ou du degré de fonctionnalisation souhaité. Par exemple, la durée de mise en contact peut correspondre à la durée nécessaire à l’évaporation totale du solvant dans lequel le conjugué est dissous et/ou suspendu. Le procédé de fonctionnalisation peut permettre d’ancrer sur la surface du support solide au moins une couche, de préférence une monocouche, du ou des fragment(s) peptidique(s) du ou des conjugué(s) peptidique(s) de formule (I). Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation selon l’invention comprend les étapes suivantes, de préférence dans cet ordre : Mise en contact d’au moins ladite surface dudit support solide avec une solution ou une suspension d’au moins un conjugué peptidique de formule (I) dans un solvant, la mise en contact étant mise en œuvre de préférence par trempage, pulvérisation et/ou incubation ; Irradiation de la surface en contact avec la solution ou la suspension du au moins un conjugué peptidique de formule (I), pendant une durée adaptée pour obtenir l’ancrage de tout ou partie du conjugué peptidique de formule (I) sur la surface ; et Rinçage de tout ou partie de la au moins une surface du support solide avec un solvant. L’étape a. de mise en contact peut être mise en œuvre comme décrit ci-avant pour l’étape de mise en contact. L’étape b. d’irradiation permet notamment l’activation de la tête benzophénone du conjugué peptidique de formule (I) et son ancrage sur la surface du support solide. De préférence, il s’agit d’une irradiation avec des ultraviolets (UV). L’homme du métier est à même d’ajuster les paramètres d’irradiation tels que la durée d’irradiation, l’intensité et/ou la longueur d’onde de l’irradiation en fonction notamment de la nature de la surface du support solide, de la structure du conjugué peptidique de formule (I) et/ou du degré de fonctionnalisation souhaité. L’étape b. d’irradiation peut être réalisée soit en présence du solvant de la solution ou la suspension mise en contact avec le support à l’étape a., soit après évaporation ou séchage de tout ou partie du solvant, notamment après évaporation ou séchage de tout le solvant. L’étape c. de rinçage permet notamment d’éliminer l’excès de conjugué peptidique de formule (I) qui ne s’est pas ancré à la surface du support solide à l’issue de l’étape b. d’irradiation. Le rinçage peut être effectué avec un solvant ou avec plusieurs solvants, soit simultanément, soit l’un après l’autre. Le solvant de l’étape c. de rinçage peut être un solvant organique, un solvant inorganique ou un mélange de tels solvants. L’étape de rinçage peut être mise en œuvre une fois ou plusieurs fois, notamment 2, 3, 4, 5 ou 10 fois, avec le même solvant ou avec différents solvants. De préférence, l’étape c. de rinçage permet d’éliminer la totalité du conjugué peptidique de formule (I) qui n’est pas ancré à la surface à l’issue de l’étape b. Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation comprend en outre, avant l’étape a. de mise en contact, une étape (i) d’activation de la au moins une surface. Cette étape d’activation permet notamment d’améliorer l’ancrage ultérieur du conjugué peptidique de formule (I) à la surface, par exemple en augmentant la vitesse d’ancrage et/ou en augmentant le degré de fonctionnalisation. La nature de l’activation à mettre en œuvre dépend de la nature de la surface du support solide. Cette activation peut être notamment une activation thermique, par exposition à une température supérieure à la température ambiante (15 à 25°C), une activation chimique, par mise en contact avec un agent chimique permettant l’activation, et/ou une activation par irradiation. Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation comprend en outre, avant l’étape a. de mise en contact, une étape (i’) de nettoyage de la au moins une surface. Cette étape a pour but de retirer toute substance présente sur la surface et qui pourrait empêcher ou affaiblir la fonctionnalisation ultérieure par le(s) conjugué(s) peptidique(s). l’étape (i’) de nettoyage peut être mise en œuvre par exemple à l’aide d’un solvant tel qu’un alcool, notamment l’éthanol ou l’isopropanol. Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation comprend en outre, après l’étape c. de rinçage, une étape (ii) de centrifugation, comprenant de préférence également la séparation du culot et du surnageant de centrifugation, le support solide étant dans le culot de centrifugation. Dans un mode de réalisation, le procédé de fonctionnalisation comprend en outre, après l’étape c. de rinçage, et après l’étape (ii) de centrifugation si elle est présente, une étape (iii) de vieillissement. L’étape (iii) peut notamment être une étape de vieillissement à pression réduite (sous vide) et/ou une étape de vieillissement par chauffage à une température supérieure à la température ambiante. Dans un mode de réalisation, l’étape (iii) comprend un vieillissement à pression réduite puis un vieillissement par chauffage. Support solide Un autre objet de la présente invention est un support solide dont au moins une surface est revêtue d’au moins un conjugué peptidique, susceptible d’être obtenu, de préférence obtenu, par le procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Dans certains modes de réalisation, une seule surface du support solide est fonctionnalisée par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Dans d’autres modes de réalisation, au moins deux surfaces du support solide, de préférence toutes les surfaces du support solide, sont fonctionnalisées par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Autrement dit, dans certains modes de réalisation, seule une partie de la surface du support solide est fonctionnalisée par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Ainsi, par exemple, 100% de la surface du support solide est fonctionnalisée par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Dans d’autres modes de réalisation, moins de 100%, moins de 90%, moins de 80%, moins de 70%, moins de 60%, moins de 50%, moins de 40%, moins de 30%, moins de 20%, moins de 10% ou moins de 5% de la surface du support solide est fonctionnalisée par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention. Utilisation du support solide Le support solide selon l’invention et/ou le support solide susceptible d’être obtenu, de préférence obtenu, par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention, peut être utilisé dans une large variété d’applications. Parmi les utilisations envisageables, on peut mentionner la fabrication de nanoparticules pour le diagnostic, la fonctionnalisation de plaques Elisa, la fabrication de surfaces antifouling, la fabrication de dispositifs médicaux et/ou la fabrication de textiles techniques. Ainsi, un dernier objet de l’invention est l’utilisation d’un support solide selon l’invention, d’un support solide obtenu ou susceptible d’être obtenu par un procédé de fonctionnalisation selon l’invention, et/ou d’un procédé de fonctionnalisation selon l’invention, pour la fabrication de nanoparticules pour le diagnostic, pour la fonctionnalisation de plaques Elisa, pour la fabrication de surfaces antifouling, pour la fabrication de dispositifs médicaux et/ou pour la fabrication de textiles techniques. Les exemples suivants illustrent plus précisément l’invention, et doivent être considérés à titre illustratif et non limitatif de l’invention. Exemples Préparation des monomères substitués par un peptide Les peptides sont synthétisés sur support solide en utilisant un synthétiseur de peptides de type Symphony X (Protein Technologies, Inc., USA) en stratégie Fmoc/tert-butyl utilisant le bullage d’azote comme méthode d’agitation pour les cycles de couplages et de déprotection des groupements Fmoc en position N-terminale ou en solution en stratégie Boc/Bzl. Les synthèses sont réalisées à une échelle de 0.25 mmol sur de la résine Fmoc-Rink-Amide polystyrène (481 mg/ 0.52 mmol/g) ou chlorure de 2-chlorotrityle (892 mg, 0,28 mmol/g). Le cycle standard de déprotection-couplage pour chaque résidu comprend six étapes : Lavage de la résine avec 5 ml de diméthylformamide DMF (3 x 30 sec). Déprotection du groupement Fmoc avec 5 ml de pipéridine à 20% dans du DMF (3 x 3 min). Lavage de la résine avec 5 mL de DMF (3 x 30 sec). Couplage du résidu Fmoc-AA pendant 60 min en utilisant de l’HATU (1-[Bis(dimethylamino)methylene]-1H-1,2,3-triazolo[4,5-b]pyridinium 3-oxide hexafluorophosphate) et de la N,N-diisopropyléthylamine DIEA comme agent de couplage. À la fin du cycle de couplage, une étape de capping est réalisée avec 5 mL d’anhydride acétique Ac 2 O à 10% dans du DMF pendant 7 min, puis la résine est lavée 5 mL de DMF (3 x 30 sec). Le clivage de la résine (Fmoc-Rink-Amide) est réalisé 2 x 60 minutes dans un cocktail de clivage (acide trifluoroacétique TFA/ triisopropylsilane TIS/eau H 2 O 95/2,5/2,5) pour les séquences déprotégées et 2 x 60 minutes dans un cocktail de clivage (acide acétique AcOH/ 2,2,2-Trifluoroethanol TFE/ dichlorométhane DCM 10/20/70) pour les séquences protégées (résine chlorure de 2-chlorotrityle). Une fois la résine filtrée, la solution est évaporée sous vide et le peptide est précipité dans l’éther diéthylique. Le peptide précipité est centrifugé (3500 RCF) et le surnageant est éliminé. (X3). Le peptide sous forme de sels de TFA est alors solubilisé dans un mélange eau H 2 O/acétonitrile ACN avant d’être congelé et lyophilisé. Les peptides sont analysés par chromatographie UPLC et spectrométrie de masse ESI-MS, équipé d’une colonne BEH C18 (WATERS), 150*2,1 mm (150 × 2,1 mm) (débit : 0,6 ml/min). Les solvants A et B sont à 0,1 % de TFA dans l’eau et à 0,1 % de TFA dans l'acétonitrile. La purification des peptides est effectuée sur un appareil WATERS HPLC 4000 équipé d’un détecteur UV 486 et d’une colonne Vydac Denali 10 μm C18 120 Å (310 x 25 mm) à un débit de 50 mL/min. Les solvants utilisés sont à 0,1 % de TFA dans l'eau (tampon A) et à 0,1 % de TFA dans l'acétonitrile (tampon B). Exemple 1 : Synthèse de co njugu és peptidiques selon l’invention E xemple 1a. Conjugué peptidique comprenant le peptide H-(RF) 4 -NH 2 Le peptide antibactérien H-(RF) 4 -NH 2 a été synthétisé sur une résine Rink Amide (charge 0,52 mmol/g, échelle de synthèse : 0,25 mmol) en stratégie Fmoc/tBu. Chaque couplage était suivi d’une déprotection du groupement Fmoc en N-terminal. Le peptide a ensuite été fonctionnalisé sur support après introduction d’un espaceur (ou « linker »). L’espaceur Fmoc-Ahx-OH (acide amino 6-hexanoïque protégé par un groupement Fmoc) a été introduit dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine a été lavée (3*DMF, 1 * méthanol MeOH et 1 * dichlorométhane DCM). L’acide 4-benzoylbenzoïque a été couplé dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine a été lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). La résine a alors été clivée dans un mélange DCM/ TFA /H 2 O 50/47,5/2,5 pendant 2X1 h. La solution de « clivage » a été concentrée sous pression réduite puis le peptide ancre antibactérien a été précipité dans l’éther diéthylique et enfin purifié par HPLC préparative (Colonne Vydac Denali 10 μm C18 120 Å (310 x 25 mm) utilisant un gradient de 20 à 60% de tampon B en 40 min.). ESI-MS ( m/z ): [M+H] + théorique C 75 H 103 N 22 O 14 : 1552,87, expérimental: 1552,98 HPLC (temps de rétention, min) : 3,73 Exemple 1b : Conjugué peptidique comprenant le peptide H-(RI) 4 -NH 2 Le peptide antibactérien H-(RI) 4 -NH 2 a été synthétisé sur une résine Rink Amide (charge 0,52 mmol/g, échelle de synthèse : 0,25 mmol) en stratégie Fmoc/tBu. Chaque couplage était suivi d’une déprotection du groupement Fmoc en N-terminal. Le peptide a ensuite été fonctionnalisé sur support après introduction d’un espaceur (ou « linker »). L’espaceur Fmoc-Ahx-OH a été introduit dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine est lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). L’acide 4-benzoylbenzoïque a été couplé dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine a été lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). La résine a alors été clivée dans un mélange DCM/ TFA /H 2 O 50/47,5/2,5 pendant 2X1 h. La solution de « clivage » a été concentrée sous pression réduite puis le peptide ancre antibactérien a été précipité dans l'éther diéthylique et enfin purifié par HPLC préparative (Colonne Vydac Denali 10 μm C18 120 Å (310 x 25 mm) utilisant un gradient de 20 à 60% de tampon B en 40 min.). ESI-MS ( m/z ): [M+H] + théorique C 75 H 103 N 22 O 14 : 1416,80, expérimental: 1496,98 HPLC (temps de rétention, min) : 3,63 Exemple 1c : Conjugué peptidique comprenant le peptide H-(R) 2 -Palm Le peptide antibactérien H-(R) 2 -Palm a été synthétisé sur une résine Rink (charge 0,52 mmol/g, échelle de synthèse : 0,25 mmol) préalablement fonctionnalisée par un benzotriazole en stratégie Fmoc/tBu. Chaque couplage était suivi d'une déprotection du groupement Fmoc en N-terminal. La résine Rink-amide a été préalablement traitée à la pipéridine (20% dans le DMF) et lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). L’acide 4-amino 3-nitrobenzoïque a été couplé dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et 6 équivalents de DIEA. La réaction a été laissée sous agitation 2h puis la résine a été lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM), capée à l’anhydride acétique (15 ml d’une solution à 10% v/v dans le DCM) puis lavée (2*DCM, 3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). La réduction du groupe nitro a été réalisée dans une solution de 5g de SnCl 2 (2H 2 O) et 900 μL de 1,8-diazabicyclo[5.4.0]undéc-7-ène DBU pour 10 ml de DMF qui a été ajoutée à la résine sous bullage à l’azote pour 10 minutes. La réaction a été agitée pendant 15h, seringue ouverte et lavée (3*DMF, 3* DCM). L’introduction de la séquence peptidique -(R) 2 - a été réalisée en stratégie Fmoc/tBu. Chaque couplage était suivi d’une déprotection du groupement Fmoc en N-terminal. Le peptide a ensuite été fonctionnalisé sur support après introduction d’un espaceur (ou « linker »). L’espaceur Fmoc-Ahx-OH a été introduit dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine a été lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). L’acide 4-benzoylbenzoïque a été couplé dans le DMF en présence de 3 équivalents d’HATU et de 6 équivalents de DIEA, la résine a été lavée (3*DMF, 1 *MeOH et 1 *DCM). La résine a alors été traitée par l’isoamyl nitrite (10 équivalents) pendant 90 minutes (lavage DCM x5). Le nucléophile (4 équivalents / dans ce cas l’hexadécylamine) en solution dans le DCM en présence de DIEA (8 équivalents) a été bullé à l’azote 20 minutes avant la fin de la cyclisation, puis a été introduit immédiatement sur la résine. La réaction a été agitée induisant le clivage du peptide de la résine. Le peptide a alors été déprotégé dans un mélange DCM/ TFA /H 2 O 50/47,5/2,5 pendant 2x1 h. La solution de « déprotection » a été concentrée sous pression réduite puis le peptide antibactérien a été précipité dans l'éther diéthylique et enfin purifié par HPLC préparative (Colonne Vydac Denali 10 μm C18 120 Å (310 x 25 mm) utilisant un gradient de 20 à 60% de tampon B en 40 min). ESI-MS ( m/z ): [M+H] + théorique C 43 H 75 N 10 O 8 : 876,22 expérimental: 876,19 HPLC (temps de rétention, min) : 5,63 Exemple 2 : Dépôt des conjugués peptides selon l’invention sur un substrat Le dépôt des trois peptides obtenus à l’exemple 1 a été réalisé par dip-coating, c'est-à-dire par trempage / retrait à une vitesse constante du substrat dans une solution du peptide ancre dans une solution éthanolique. Chaque peptide a été solubilisé dans une solution éthanolique (95%). Après quelques minutes d’agitation, une solution claire et stable a été obtenue. Cette solution a été déposée sur un substrat en polycarbonate propre par trempage. Les plaques de plastiques trempées ont ensuite été séchées, et irradiées sous UV pendant 15 minutes (360 nm, 250W). Après irradiation, les plaques ont été lavées sous sonication dans des bains d’eau et d’éthanol (4X10 minutes). Exemple 3 : G reffage de la benzophénone sur un support Le bloc fluorescent dansyl-benzophénone de formule Chem 8 ci-dessous a été synthétisé par des techniques classiques. Une plaque 96 puits en polystyrène a été préalablement rincée à l’eau distillée et à l’alcool éthylique, puis séchée. Une solution à 0,1M en composé dansyl-benzophénone a été déposée dans les trois premiers puits. La plaque a été irradiée 180 secondes sous UV à une puissance de 120 mW/cm 2 . La plaque a ensuite été rincée à l’eau distillée. La présente une photo de la plaque, qui présente une fluorescence des 3 puits fonctionnalisés. Ce résultat prouve que la tête benzophénone se greffe à la surface des puits de la plaque 96 puits. Exemple 4 : Détermination de l’activité antibactérienne de substrats traités par des peptides antimicrobiens selon l’invention L’activité antibactérienne selon la norme ISO 22196:2011 est destinée à évaluer l’activité antimicrobienne de produits plastiques ou de surfaces non poreuses traités par des agents antimicrobiens. La méthode employée dans cette étude se focalise uniquement sur l’évaluation de l’activité antibactérienne. Cette étude est destinée à évaluer l’activité antibactérienne de matériaux en polycarbonate greffés par des peptide vis-à-vis de la référence sans traitement selon les recommandations de la norme ISO 22196: 20111 pour un temps de contact de 24 heures. Matériau Polycarbonate (rectangle de 6 cm x 5 cm) Une telle étude utilise idéalement des échantillons de 5 cm x 5 cm sur lesquels une concentration connue du microorganisme à tester a été déposée. Après une incubation de 24 heures à 35°C, la quantité de microorganismes viables est évaluée par la technique de dénombrement sur milieu gélosé. La comparaison des concentrations bactériennes obtenues entre le matériau traité et le matériau non traité permet de définir l’activité antibactérienne de la formulation testée. L’étude menée ici a été réalisée sur des échantillons sous forme de rectangles de 6 cm x 5 cm conformément à la norme. Les tests ont été menés vis-à-vis des souches bactériennes prescrites par la norme et très fréquemment impliquées dans des infections, Escherichia coli ATCC 8739 et Staphylococcus aureus ATCC 6538P. Chaque conjugué 1a, 1b et 1c tel que synthétisé à l’exemple 1 a été déposé à la surface des plaques de polycarbonate par dépôt d’une solution de 0,02 à 4 mg/mL. Les résultats ont pu montrer une inhibition significative avec une réduction de la croissance Staphylococcus aureus jusqu’à 99,87% (Tableaux 1 et 2 et ). Le tableau 1 correspond à Staphylococcus aureus , le tableau 2 correspond à Escherichia coli . Dans les tableaux 1 et 2, PC désigne le polycarbonate. Les conjugués peptidiques sont désignés par la référence à l’exemple dans lequel leur synthèse est décrite (1a, 1b et 1c). Temps Référence Moyenne géométrique (UFC/cm 2 ) Log10 Moyenne (UFC/cm 2 ) R (nombre de log) % réduction 0 h Témoin négatif 1,62E+04 4,21 Blanc PC 1,42E+04 4,15 24 h Blanc PC 1,19E+04 4,07 PC / Peptide 1a 1,54E+01 1,19 2,9 99,87 PC / Peptide 1b 7,08E+02 2,85 1,2 94,0 PC / Peptide 1c 6,34E+03 3,8 0,3 46,7 Temps Référence Moyenne géométrique (UFC/cm 2 ) Log10 Moyenne (UFC/cm 2 ) R (nombre de log) % réduction 0 h Témoin négatif 1,35E+04 4,13 Blanc PC 1,42E+04 4,15 24 h Blanc PC 2,12E+06 6,33 PC / Peptide 1a 1,22E+06 6,09 0,2 42,6 PC / Peptide 1b 6,31E+04 4,80 1,5 97,0 PC / Peptide 1c 1,24E+06 6,09 0,2 41,7 La illustre ces résultats. Une inhibition importante des 2 types de bactéries a été obtenue (jusqu’à 99,87% de réduction de la croissance pour Staphylococcus aureus , et jusqu’à 97,0% de réduction de la croissance pour Escherichia coli ) pour les échantillons de polycarbonate fonctionnalisés selon l’invention par rapport aux échantillons de polycarbonate non fonctionnalisés. L’activité antibactérienne des conjugués peptidiques 1a, 1b et 1c est donc efficacement transférée au support de polycarbonate sur lequel ils sont greffés. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide, comprenant la mise en contact d’au moins ladite surface dudit support solide avec au moins un conjugué peptidique de formule (I) dans laquelle L est un bras espaceur, n est 0 ou 1, de préférence 1, et A est un fragment peptidique, dans des conditions adaptées pour obtenir l’ancrage du au moins un conjugué peptidique de formule (I) à la surface du support. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon la revendication 1, dans lequel A est un fragment peptidique comprenant de 2 à 80 acides aminés, de préférence de 3 à 30 acides aminés, en particulier de 7 à 20 acides aminés. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon la revendication 1 ou la revendication 2, dans lequel A est un fragment peptidique choisi dans le groupe constitué par un peptide antibiotique, un peptide antimicrobien, un peptide antifongique, un peptide anti-inflammatoire, un peptide catalyseur, un peptide ligand de récepteur biologique, un anticorps et un peptide inhibiteur d’enzyme, de préférence un peptide antimicrobien, ou un fragment de ceux-ci. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon l’une quelconque des revendications 1 à 3, dans lequel le fragment peptidique est un peptide antimicrobien choisi dans le groupe constitué par les peptides H-(RF) 4 -NH 2, H-(RI) 4 -NH 2 et H-(R) 2 -Palm. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon l’une quelconque des revendications 1 à 4, dans lequel L est une chaîne hydrocarbonée aliphatique saturée ou insaturée comprenant de 1 à 10 atomes de carbone, éventuellement interrompue ou terminée par au moins un parmi un hétéroatome, notamment O ou S, un groupe aryle, un groupe C=O, un groupe SO 2 , un groupe NR i , dans lequel R i est choisi parmi un atome d’hydrogène, un radical hydrocarboné aliphatique comprenant de 1 à 6 atomes de carbone, un radical benzyle ou un radical phénéthyle, ladite chaîne pouvant être non substituée ou substituée, de préférence L est une chaîne aliphatique carbonée de formule (II) dans laquelle m est un entier de 1 à 10, de préférence de 4 à 6, en particulier 5. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon l’une quelconque des revendications 1 à 5, dans lequel le support solide est choisi dans le groupe constitué par un support plastique et un support textile. Procédé de fonctionnalisation d’au moins une surface d’un support solide selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, comprenant les étapes suivantes : Mise en contact d’au moins ladite surface dudit support solide avec une solution ou une suspension d’au moins un conjugué peptidique de formule (I) tel que défini à l’une des revendications 1 à 5 dans un solvant, la mise en contact étant mise en œuvre de préférence par trempage, pulvérisation et/ou incubation ; Irradiation, notamment irradiation UV, de la surface en contact avec la solution ou la suspension du au moins un conjugué peptidique de formule (I), pendant une durée adaptée pour obtenir le greffage de tout ou partie du conjugué peptidique de formule (I) sur la surface ; et Rinçage de tout ou partie de la au moins une surface du support solide avec un solvant. Procédé selon la revendication 7, comprenant en outre au moins une étape choisie parmi les étapes suivantes : une étape (i), avant l’étape (a) de mise en contact, d’activation de la au moins une surface, de préférence mise en œuvre par activation thermique, activation chimique et/ou par irradiation ; une étape (i’), avant l’étape (a) de mise en contact, de nettoyage de la au moins une surface ; une étape (ii), après l’étape (c) de rinçage, de centrifugation ; une étape (iii), après l’étape (c) et, si elle est présente, après l’étape (ii) de centrifugation, de vieillissement, de préférence mise en œuvre par vieillissement sous vide et/ou par chauffage. Support solide dont au moins une surface est revêtue d’au moins un peptide susceptible d’être obtenu, de préférence obtenu, par le procédé de fonctionnalisation selon l’une quelconque des revendications 1 à 8. Utilisation d’un support solide selon la revendication 9, pour la fabrication de nanoparticules pour le diagnostic, pour la fonctionnalisation de plaques Elisa, pour la fabrication de surfaces antifouling, pour la fabrication de dispositifs médicaux et/ou pour la fabrication de textiles techniques.