Brevet FR3132715A1 — publié le 20230818

La présente invention concerne des nouvelles lactonases mutées, leurs utilisations ainsi que des compositions les contenant. NOUVELLES ENZYMES LACTONASES MUTEES, COMPOSITIONS LES CONTENANT ET LEURS UTILISATIONS La présente invention concerne des nouvelles lactonases mutées, leurs utilisations ainsi que des compositions les contenant. Certaines bactéries utilisent un système de communication moléculaire appelé Quorum Sensing (QS) afin de coordonner de nombreuses fonctions biologiques telles que la virulence ou la formation de biofilm. Elles utilisent notamment des acyl-homosérines lactones (AHL) comme molécules de communication. Les enzymes de la famille des phosphotriesterase-like lactonase (PLL) présentent à la fois une activité phosphotriesterase et une activité lactonase et sont capables d’hydrolyser les homosérines lactones, impliquées dans le QS bactérien, avec plus ou moins d’efficacité. La formation de biofilm bactérien entraînant des problèmes médicaux comme environnementaux, il est important de trouver des solutions pour éliminer efficacement les biofilms bactériens. Ainsi, dans un premier aspect, l’invention concerne des nouvelles lactonases mutées. Dans un second aspect, l’invention concerne l’utilisation desdites lactonases mutées. Dans un troisième aspect, l’invention concerne des compositions comprenant lesdites lactonases mutées. Dans un quatrième aspect, l’invention concerne une méthode de prévention et/ou de traitement de pathologies liées à des infections bactériennes. De manière surprenante, les Inventeurs de la présente demande ont montré qu’une ou plusieurs mutations dans la séquence des enzymes lactonase augmentaient de manière significative l’efficacité des lactonase envers les AHL impliquées dans le QS bactérien. Dans tous les aspects de la présente invention, ladite enzyme lactonase mutée dérive de la lactonase hyperthermophile de Saccharolobus solfataricus ( SsoPox ), de Sulfolobus acidocalaricus , de Sulfolobus islandicus ou de Saccharolobus shibatae appartenant la famille des phosphotriesterase-like lactonase. Ainsi, dans un premier aspect, l’invention concerne des nouvelles lactonases mutées. Notamment, les Inventeurs de la présente demande ont identifié que la mutation d’un acide aminé dans la séquence consensus d’une lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID NO: 1) permettait d’obtenir une lactonase mutée ayant une activité d’hydrolyse augmentée sur les substrats homosérines lactones par rapport à ladite lactonase sauvage. Dans la présente invention, l'expression ''une activité d’hydrolyse lactonase augmentée '' signifie que, pour l'hydrolyse d'un substrat homosérine lactone, la lactonase mutée selon l’invention présente une valeur du rapport Kcat/K M plus élevée en comparaison de la valeur du rapport Kcat/K M de la lactone non mutée dont elle dérive. Pour obtenir les valeurs de kcat et de K M , l'hydrolyse enzymatique des lactones a été suivie au cours du temps. L’ouverture par hydrolyse du cycle lactone entraine la libération d’une fonction acide, ainsi les paramètres sont déterminés en suivant l’acidification du milieu réactionnel. La mesure a été réalisée dans un tampon (2.5 mM de bicine pH 8.3, 150 mM de NaCl, 0.2 mM de CoCl 2 , 0.25 mM de violet de crésol et 0.5 % de DMSO). Le violet de crésol est un indicateur de pH utilisé pour suivre l’acidification du milieu causée par l'hydrolyse du cycle lactone. Le suivi de l’hydrolyse est réalisé en mesurant la variation de l’absorbance du milieu réactionnel à λ = 577 nm pendant 10 minutes. Chaque point a été réalisé en triplicat et le logiciel Gen5.1 a été utilisé pour évaluer la vitesse de dégradation initiale à chaque concentration de substrat. Les valeurs de kcat et de K M ont été obtenues en utilisant une régression de l'équation de Michaelis-Menten avec le logiciel GraphPad Prism 7. Ainsi, dans un premier mode de réalisation de ce premier aspect, l’invention concerne une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID NO : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID NO : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans un mode de réalisation particulier de ce premier mode de réalisation, X 1 est l’acide aminé Isoleucine I. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier de ce premier mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé I, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans tous les modes de réalisation de l’invention, ledit substrat peut être choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Ces substrats sont des homosérines lactones et sont retrouvés dans le quorum sensing, permettant aux bactéries de communiquer. Dans un mode de réalisation particulier de ce premier mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle dans laquelle X 1 est l’acide aminé I et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL et 3-oxo-C12-HSL. Les Inventeurs de la présente demande ont également montré qu’en plus de la mutation dans la première séquence consensus décrite ci-dessus, une ou plusieurs autres mutations dans une seconde séquence consensus de la lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3) permettait d’obtenir une lactonase mutée ayant une activité d’hydrolyse fortement améliorée sur les substrats homosérines lactones par rapport à ladite lactonase sauvage, permettant de changer le spectre de spécificité des lactonases et/ou d’augmenter l’activité vis-à-vis des substrats homosérines lactones. L’expression « activité d’hydrolyse fortement améliorée » signifie ici que les lactonase mutée telles que définies ci-dessus ont une activité d’hydrolyse jusqu’à 297 fois supérieure sur les substrats homosérines lactones par rapport à ladite lactonase sauvage. Ainsi, dans un second mode de réalisation de ce premier aspect, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, comprenant au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant muté. Ainsi, selon ce second mode de réalisation de ce premier aspect, l’invention concerne une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant : une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant muté, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 1 est l’acide aminé Isoleucine I. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y ou V quand Xa est W, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, Y, W ou V quand Xa est T, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est F, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y ou W quand Xa est V, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, L, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est M, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X4 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xc est L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X4 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W ou V quand Xc est Y, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, S, T, W, Y ou L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xi est R et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xi est K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, T, W, Y ou V. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulier de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est V quand Xa est différent de V, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est T quand Xa est différent de T, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S. La table 1 ci-dessous résume les mutations particulièrement préférées décrites de ce second mode de réalisation de ce premier aspect. Ces mutations sont effectuées dans la seconde séquence consensus (SEQ ID NO : 3) de la lactonase sauvage et permettent d’obtenir les lactonases mutées décrites de ce second mode de réalisation de ce premier aspect. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S. Dans tous les modes de réalisation précédemment décrits de ce second mode de réalisation, ledit substrat peut être choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Ces substrats sont des homosérines lactones sont retrouvés dans le quorum sensing, permettant aux bactéries de communiquer. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL et 3-oxo-C12-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle : X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle : X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, et ledit substrat est C4-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est C4-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est C4-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est C4-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est C4-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL et 3-oxo-C10-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle : X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL et C8-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL et C8-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL et C8-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL et C8-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est 3-oxo-C8-HSL. Dans un autre mode de réalisation de ce second mode de réalisation, l’invention concerne une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle : X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Ainsi, selon l’invention et dans ce mode de réalisation particulier, X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Dans un autre mode de réalisation particulièrement préféré de ce second mode de réalisation, l’invention concerne également une lactonase mutée telle que décrite précédemment, dans laquelle : X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, ou X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL et 3-oxo-C12-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL et 3-oxo-C10-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL et C8-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A et ledit substrat est choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Dans tous les aspects de la présente invention, ladite lactonase sauvage peut être choisie parmi Saccharolobus solfataricus ( SsoPox ), Sulfolobus acidocalaricus , Sulfolobus islandicus et Saccharolobus shibatae . Dans tous les aspects de la présente invention, et selon un mode de réalisation particulier de ce premier aspect, ladite ladite lactonase sauvage est choisie parmi Saccharolobus solfataricus ( SsoPox ) de séquence SEQ ID NO : 5, Sulfolobus acidocalaricus de séquence SEQ ID NO : 6, Sulfolobus islandicus de séquence SEQ ID NO : 7 et Saccharolobus shibatae de séquence SEQ ID NO : 8. Dans tous les aspects de la présente invention, ladite lactonase mutée a une activité lactonase augmentée d’au moins 2 fois, de préférence de 2 à 70 fois, plus préférentiellement de 40 à 50 fois, par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans la présente invention, l'expression ''une activité d’hydrolyse lactonase augmentée '' signifie que, pour l'hydrolyse d'un substrat homosérine lactone, la lactonase mutée selon l’invention présente une valeur du rapport Kcat/K M plus élevée en comparaison de la valeur du rapport Kcat/K M de la lactone non mutée dont elle dérive. Ainsi, cela signifie que le Kcat/K M de la lactonase mutée selon l’invention est augmenté d'au moins deux fois, de préférence entre 25 et 70 fois et plus préférentiellement 40 à 50 fois, par rapport à la lactonase non mutée. Dans un deuxième aspect, l’invention concerne l’utilisation desdites lactonases mutées, telles que décrites dans le premier aspect. Ainsi, dans ce second aspect, l’invention concerne l’utilisation d’une lactonase mutée telle que définie selon l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de la présente invention, pour : perturber le quorum-sensing des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, limiter ou inhiber la formation de biofilms. Ainsi, dans ce second aspect et dans un mode de réalisation, l’invention concerne l’utilisation d’une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat, pour : perturber le quorum-sensing des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, limiter ou inhiber la formation de biofilms. Dans un mode de réalisation particulier, X 1 est l’acide aminé Isoleucine I. Ainsi, dans ce second aspect et dans un autre mode de réalisation, l’invention concerne l’utilisation d’une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant : une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant mutés, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat, pour : perturber le quorum-sensing des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, limiter ou inhiber la formation de biofilms. X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 sont définis selon l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Ainsi, dans tous les modes de réalisation de ce second aspect, ladite lactonase mutée peut être l’une quelconque des lactonases mutées décrites dans l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Dans la présente invention, le terme « bactérie », désigne un genre de microorganismes procaryotes scientifiquement classés comme tels. La plupart des bactéries peuvent être classées comme bactéries à Gram positif ou à Gram négatif. Ainsi, dans un mode de réalisation particulier, les bactéries peuvent être choisies parmi les bactéries à gram positif et les bactéries à gram négatif. Selon la présente invention, les « bactéries à Gram positif » sont des bactéries liées par une seule membrane lipidique et contenant une couche épaisse de peptidoglycanes (20 à 80 nm) qui retient la coloration au cristal violet dans une technique de coloration de Gram. Selon la présente invention, les « bactéries à Gram négatif » sont des bactéries liées par une membrane cytoplasmique ainsi que par une membrane cellulaire externe, ne contenant qu'une fine couche de peptidoglycanes entre les deux membranes, ce qui ne permet pas de retenir le colorant cristal violet dans une technique de coloration de Gram. Plus particulièrement, lesdites bactéries peuvent être choisies parmi le groupe consistant en : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp., Vibrio sp., Acinetobacter sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pectobacterium sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Sinorhizobium sp., Yersinia sp., Castellaniella sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Roseobacter sp., Nitrobacter sp., Rhodospirillum sp., Acidithiobacillus sp., Brucella sp., Kluyvera sp., Photobacterium sp., Rahnella sp. et Brayrhizobium sp. Dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X 1 est I, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C4-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pantoea sp., Pseudomonas sp., Serratia sp. et Vibrio sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Erwinia sp., Hafnia sp. Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X 1 est I, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X 1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C6-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Agrobacterium sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Halomonas sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Photobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Serratia sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprenant la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprenant la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acinetobacter sp., Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Castellaniella sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Gluconacetobacter sp., Halomonas sp., Klebsiella sp., Methylobacterium sp., Mesorhizobium sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Roseobacter, sp., Rhizobium sp., Serratia sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C10-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C10-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C10-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C10-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C12-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Acinetobacter sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Pseudomonas sp., Yersinia sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation telle que décrite précédemment dans laquelle : ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Rhizobium sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Rhizobium sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ledit substrat est 3-oxo-C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Rhizobium sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Ainsi, dans ce mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée comprend la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 2 dans laquelle X1 est I et la séquence consensus mutée de séquence SEQ ID NO : 4 dans laquelle X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ledit substrat est 3-oxo-C8-HSL, et lesdites bactéries sont choisies parmi : Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Enterobacter sp., Erwinia sp., Hafnia sp., Kluyvera sp., Mesorhizobium sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Rhizobium sp., Sinorhizobium sp., Vibrio sp., Yersinia sp. Dans un troisième aspect, l’invention concerne des compositions comprenant une lactonase mutée telle que définie dans le premier aspect. Ainsi, dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation, l’invention concerne une composition comprenant une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans un mode de réalisation particulier, X 1 est l’acide aminé Isoleucine I. Ainsi, dans ce troisième aspect et dans un autre mode de réalisation, l’invention concerne une composition comprenant une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant : une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant mutés, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 sont définis selon l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Ainsi, dans tous les modes de réalisation de ce troisième aspect, ladite lactonase mutée peut être l’une quelconque des lactonases mutées décrites dans l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Ainsi, dans ce troisième aspect, et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition peut également contenir un véhicule pharmaceutiquement acceptable. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition décrite ci-dessus peut être formulée avec au moins un excipient approprié pour son utilisation sous forme de solution, d’huile, de suspension, d’émulsion, de nanoparticules, de liposomes, de granulés ou de surface fonctionnalisée. Ainsi, dans ce troisième aspect, et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne une composition antibactérienne comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition peut également contenir un véhicule pharmaceutiquement acceptable. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition décrite ci-dessus peut être formulée avec au moins un excipient approprié pour son utilisation sous forme de solution, d’huile, de suspension, d’émulsion, de nanoparticules, de liposomes, de granulés ou de surface fonctionnalisée. Ainsi, dans ce troisième aspect, et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne une composition phytosanitaire comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment. Dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation, l’invention concerne également une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment pour son utilisation en santé humaine, notamment pour la prévention et/ou le traitement de pathologies liées à des infections bactériennes. Dans tous les aspects de la présente invention, on entend par « traitement », le moyen de soigner une pathologie déclarée, dont les symptômes sont visibles. Dans tous les aspects de la présente invention, on entend par « prévention », le moyen d’empêcher ladite pathologie de se déclarer. Dans un mode de réalisation particulier, lesdites infections bactériennes sont causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer. Dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation, l’invention concerne également une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment pour son utilisation en santé humaine, notamment pour la prévention et/ou le traitement des infections bactériennes, telles que les pneumonies ou les maladies nosocomiales, les plaies, les brûlures, les infections oculaires, le pied diabétique, pour la prévention et/ou le traitement des dysbioses, ou pour la prévention et/ou le traitement de la plaque dentaire. Dans un mode de réalisation particulier, lesdites bactéries sont notamment choisies parmi : Acinetobacter sp., Brucella sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Enterobacter sp., Hafnia sp., Klebsiella sp., Kluyvera sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Vibrio sp. et Yersinia sp. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition peut également contenir un véhicule pharmaceutiquement acceptable. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition décrite ci-dessus peut être formulée avec au moins un excipient approprié pour son utilisation sous forme de solution, d’huile, de suspension, d’émulsion, de nanoparticules, de liposomes, de granulés ou de surface fonctionnalisée. Dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne également une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment pour son utilisation en santé animale notamment pour la prévention et/ou le traitement des infections bactériennes, la prévention et/ou le traitement des dysbioses, la prévention et/ou l’élimination de biofilms présents dans les bassins d’élevages et les aquariums. Dans un mode de réalisation particulier, lesdites infections bactériennes sont causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer. Dans un mode de réalisation particulier, lesdites bactéries sont notamment choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Brucella sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pseudomonas sp., Vibrio sp. et Yersinia sp. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition peut également contenir un véhicule pharmaceutiquement acceptable. Dans un mode de réalisation particulier, ladite composition décrite ci-dessus peut être formulée avec au moins un excipient approprié pour son utilisation sous forme de solution, d’huile, de suspension, d’émulsion, de nanoparticules, de liposomes, de granulés ou de surface fonctionnalisée. Dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne également une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment, ladite composition étant appliquée pour la prévention et/ou le traitement des infections de plantes telles que le feu bactérien, la jambe noire, les pourritures, les chancres, le flétrissement, les nécroses, la maladie du broussin, la maladie de Stewart, la maladie de Granville, la maladie de Moko, la maladie de la vigne jaune. Dans ce mode de réalisation particulier, lesdites infections sont causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer. Dans ce mode de réalisation particulier, lesdites bactéries sont notamment choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Erwinia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Nitrobacter sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp. et Sinorhizobium sp. Dans un autre mode de réalisation particulier, l’invention concerne l’utilisation d’au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment pour la prévention et/ou le traitement des infections de plantes telles que le feu bactérien, la jambe noire, les pourritures, les chancres, le flétrissement, les nécroses, la maladie du broussin, la maladie de Stewart, la maladie de Granville, la maladie de Moko, la maladie de la vigne jaune. Dans ce mode de réalisation particulier, lesdites infections sont causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer. Dans ce mode de réalisation particulier, lesdites bactéries sont notamment choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Erwinia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Nitrobacter sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp. et Sinorhizobium sp. Dans ce troisième aspect et dans un mode de réalisation particulier, l’invention concerne une composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie précédemment, pour son utilisation sur du matériel contaminé ou susceptible d’être contaminé par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer et former des biofilms. Dans un mode de réalisation particulier, ledit matériel contaminé ou susceptible d’être contaminé par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer et former des biofilms est choisi parmi : des dispositifs médicaux tels que des pansements, des cathéters, des endoscopes, des implants, des nébulisateurs du matériel médical des surfaces immergées telles que des coques de bateaux, des infrastructures portuaires ou pétrolières pouvant être la cible de biofouling ou de biocorrosion, des installations industrielles telles que des tours aéroréfrigérées, des systèmes de climatisation, des bioréacteurs, des tuyauteries, des nébulisateurs, des brumisateurs, des bassins, des piscines, des spa, des appareils de balnéothérapie, des bassins. Dans un mode de réalisation particulier, lesdits biofilms contiennent notamment l’une des espèces suivantes : Aliivibrio sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Halomonas sp., Pseudomonas sp., Roseobacter sp. et Vibrio sp. Dans tous les aspects de ce troisième aspect et dans un mode de réalisation particulier, ladite lactonase mutée de l’invention est présente à une dose efficace, qui dépend de la nature des bactéries à éliminer. Dans tous les aspects de ce troisième aspect et dans un mode de réalisation particulier, la composition telle que décrit précédemment peut comprendre en plus au moins un antibiotique, ou au moins un biocide, ou au moins un agent désinfectant ou au moins un bactériophage. Selon l’invention, on entend par « antibiotique », tout agent capable de tuer une bactérie ou de réduire, limiter ou inhiber sa croissance. Selon la présente invention, les antibiotiques peuvent être des antibiotiques bactéricides ou des antibiotiques bactériostatiques. On entend par « antibiotiques bactéricides », tout agent capable de tuer une bactérie. On entend par « antibiotiques bactériostatiques », tout agent capable de réduire, limiter ou inhiber la croissance bactérienne, sans tuer les bactéries. Selon l’invention, on entend par « désinfectant », toute substance appliquée sur un objet non-vivant (inerte) ou vivant (comme la peau par exemple) et capable de tuer ou d’inhiber la croissance de microorganismes présents sur l’objet. Un désinfectant à usage corporel, c’est dire appliqué sur les surfaces externes du corps, telle que la peau par exemple, est appelé « antiseptique ». Selon l’invention, on entend par « biocide », toute substance ou préparation destinée à détruire, repousser ou rendre inoffensifs les organismes nuisibles, à prévenir l'action des organismes nuisibles ou à les combattre, par une action chimique ou biologique. En d’autres termes, les biocides sont des substances exerçant une action sur ou contre les organismes nuisibles. Selon l’invention, on entend par « bactériophage », tout virus capable d’infecter des bactéries. Deux types de bactériophages peuvent être distingués : les phages lytiques qui infectent la bactérie, détourne sa machinerie cellulaire pour se reproduire et détruisent le cellule pour libérer de nouveaux phages les phages lysogènes, ou tempérés, qui insèrent leur ADN dans celui de la bactérie sous la forme d’un prophage. Selon la présente invention, on entend par « bactériophages éventuellement naturellement présents dans l’environnement ou non », les bactériophages naturellement présents dans l’environnement ainsi que les bactériophages non présents dans l’environnement et ajoutés par un tiers afin d’éliminer des bactéries. Dans un mode de réalisation particulier, ledit antibiotique peut être choisi parmi le groupe consistant en : Amikacine, Amoxicilline, Amoxicilline/clavulanate, Ampicilline, Amprolium, Apramycine, Aspoxicilline, Aureomycine, Avilamycine, Azithromycine, Bacitracine, Bambermycine, Baquiloprime, Benzylpenicilline, Bicozamycine, Carbadox, Cefacetrile, Cefalexine, Cefalonium, Cefalotine, Cefapyrine, Cefazoline, Cefdinir, Ceftazidime Cefquinome, Ceftiofur, Ceftriaxone, Cefuroxime, Chloramphenicol, Chlortetracycline, Ciprofloxacine, Clarithromycine, Clindamycine, Cloxacilline, Colistine, Dalbavancine, Danofloxacine, Decoquinate, Diclazuril, Dicloxacilline, Difloxacine, Doripenem, Doxycycline, Enramycine, Enrofloxacine, Ertapenem, Erythromycine, Florfenicol, Flumequine, Fosfomycine, Framycetine, acide fusidique, Gentamicine, Gentamicine Sulfate, Gramicidine, bromhydrate d'halofuginone, Hetacilline, Imipeneme, Imipenem/cilastatine, Josamycine, Kanamycine, Kitasamycine, Laidlomycine, Lasalocide , Levofloxacine, Lincomycine, chlorhydrate de lincomycine, Maduramycine, Marbofloxacine, Mecillinam, Meropeneme, Miloxacine, Minocycline, Mirosamycine, Monensine, Moxifloxacine, Nafcilline, acide nalidixique, Narasine, Neomycine, Neomycine/oxytetracycline, Neosporine, Nicarbazine, Norfloxacine, Novobiocine, Ofloxacine, Orbifloxacine, Oritavancine, Oxacilline, acide oxolinique , Oxytetracycline, Paromomycine, hydroxyde de penethamate, Penicilline, Penicilline G Potassium, Penicilline procaine, Penicilline V potassium, Phenethicilline, Phenoxymethylpenicilline, Pirlimycine, Polymyxine, Polymyxine B, Polysporine (bacitracine/polymyxine), Pristinamycine, Rifampicine, Rifaximine, Roxarsone, Salinomycine, Semduramicine, Spectinomycine, Spiramycine, Streptomycine, Sulfachlorpyridazine, Sulfadiazine, Sulfadimerazine, Sulfadimethoxazole, Sulfadimethoxine, Sulfadimethoxine et ormetoprim 5:3, Sulfadimidine, Sulfadoxine, Sulfafurazole, Sulfaguanidine, Sulfamethazine, Sulfamethoxazole/trimethoprime, Sulfamethoxine, Sulfamethoxypyridazine, Sulfamonomethoxine, Sulfanilamide, Sulfaquinoxaline, Sulfasalazine, Sulfisoxazole, Surfactine, Telavancine, Terdecamycine, Tetracycline, Thiamphenicol, Tiamuline, Ticarcilline, Tilmicosine, Tobicilline, Tobramycine, Trimethoprime, Trimethoprime/Sulfonamide, Tulathromycine, Tylosine, Valnemuline, Vancomycine, Virginiamycine. Dans un mode de réalisation particulier, ledit biocide peut être choisi parmi le groupe consistant en : des peroxydes biocides actifs tels que le peroxyde d'hydrogène, les alcools mono et polyfonctionnels, les aldéhydes, les acides, l'ozone, les composés naphta et les composés contenant un métal alcalin, un métal de transition, un métal du groupe III ou du groupe IV, un soufre, un azote ou un atome d'halogène et des mélanges de deux ou plusieurs de ces derniers. Dans un mode de réalisation particulier, ledit biocide est choisi dans le groupe consistant en : formaldéhyde, glutaraldéhyde, acide peracétique, hypochlorites de métaux alcalins, composés d'ammonium quaternaire, 2-amino-2-méthyl-1-propanol, bromure de cétyltriméthylammonium, chlorure de cétylpyridinium, 2,4,4-trichloro-2-hydroxy diphényléther, 1-(4-chlorophényl)-3-(3,4-dichlorophényl) urée, oxyde de zinc, ricinoléate de zinc, pentachlorophénol, naphténate de cuivre, oxyde de tributylétain, dichlorophène, p-nitrophénol, p-chloro-m-xylenol, bêta-naphtol, 2,3,5,6-tétrachloro-4-(méthylsulfonyl) pyridine, salicylanilide, acide bromoacétique, acétate d'ammonium quaternaire d'alkyle, thiosalicylate d'éthyl mercure de sodium, orthophénylphénate de sodium, n-alkyl (C2 à Cs) chlorure de diméthyl benzyl ammonium, les organoborates, 2,2-(1-méthyltriméthylène dioxy)-bis-(4-méthyl-1,3,2-dioxaborinane), 2,2-oxybis(4,4,6-triméthyl)-1,3,2-dioxaborinane, éther monométhylique d'éthylèneglycol, parahydroxybenzoates, composés organiques du bore, 8-hydroxyquinoléine, pentachlorophénate de sodium, chlorure d’alkyl diméthyl éthyl benzyl ammonium, sels d'alkylammonium, 1,3,5-triéthylhexahydro-1,3,5-triazine, chromate de strontium, phénols halogénés, 2-bromo-4-phénylphénol, sels d'argent tels que le nitrate d'argent, le chlorure d'argent, l'oxyde d'argent et l'argent élémentaire, peroxydes organiques, sulfadiazine argentique, dichloro-S-triazinetrione de sodium, 4-chloro-2-cyclohexylphénol, 2-chloro-4-nitrophénol, substitut de paraffines, 3-chloro-3-nitro-2-butanol, stéarate de 2-chloro-2-nitro-1-butanol, acétate de 2-chloro-2-nitrobutyle, 4-chloro-4-nitro-3-hexanol, 1-chloro-1-nitro-1-propanol, 2-chloro-2-nitro-1-propanol, chlorure de triéthylétain, 2,4,5-trichlorophénol, 2,4,6-trichlorophénol, 1,3-dichloro-5,5-diméthylhydantoïne, tris(hydoxyméthyl)nitrométhane, nitroparaffines, 2-nitro-2-éthyl-1,3-propanediol, 2-éthyl-2-nitro-1,3-propanediol, 2-méthyl-2-nitro-1,3-propanediol, hexahydro-1,3,5-tris(2-hydroxyéthyl)-S-triazine, hexahydro-1,3,5-tris(tétrahydro-2-furanyl)-méthyl-S-triazine, bis(thiocyanate) de méthylène, 2,2-dibromo-3-nitrilopropionamide, Béta-bromo-3-nitrostyrène, composés fluorés, N-éthyl-N-méthyl-4-(trifluorométhyl)-2-(3,4-diméthoxyphényl) benzamide, pentachlorophénol, dichlorophène, orthophénylphénol, di-bicyclo (3,1,1 ou 2,2,1)-heptyle polyamines, di-bicyclo- (3,1,1 ou 2,2,1)-heptanyle polyamines, zinc, brome isothiazolinone. Dans un mode de réalisation particulier, ledit agent désinfectant peut comprendre un alcool, un chlore, un aldéhyde, un agent oxydant, un iode, un ozone, un composé phénolique, un composé d'ammonium quaternaire ou un mélange de deux ou plus de ces derniers. Dans un mode de réalisation particulier, ledit agent désinfectant peut comprendre du formaldéhyde, de l’orthophtalaldéhyde, du glutaraldéhyde, du citrate de dihydrogène d'argent, du polyaminopropyle biguanide, du bicarbonate de sodium, de l’acide lactique, un agent de blanchiment chloré, du méthanol, de l’éthanol, du n-propanol, du 1-propanol, du 2-propanol, de l’isopropanol, un hypochlorite, du dioxyde de chlore, du di chloro isocyanurate, du mono chloro isocyanurate, de l'hydantoïne, du sodium hypochlorite, de l’hypochlorite de calcium, du dichloroisocyanurate de sodium, du chlorite de sodium, du 4-méthylbenzènesulfonamide, du sel de sodium, de l’alcool dichloro-2,4 benzylique, de l'acide performique, de l’acide paracétique, du permanganate de potassium, du peroxymonosulfate de potassium, du phénol, du phénylphénol, du chloroxylénol, de l’hexachlorophène, du thymol, de l’amylmétacrésol, du benzalkonuim chlorure, du bromure de cétyltriméthylammonium, du chlorure de cétylpyridinium, du benzéthonium chloride, de l’acide borique, du vert brillant, du gluconate de chlorhexidine, du providone iodée, du mercurochrome, du miel de manuka, du dichlorhydrate d’octénidine, du polyhexaméthylène biguanide, du baume du Pérou, du peroxyde d’hydrogène, du peroxyde organique, du peroxyacide, de l’hydroperoxyde organique, du sel du peroxyde, des peroxydes d'acide. Dans un mode de réalisation particulier, ledit bactériophage peut appartenir à la famille des Myoviridae , Siphoviridae , Podoviridae , Corticoviridae , Cystoviridae , Inoviridae , Leviviridae , Microviridae , Plasmaviridae et Tectiviridae . Dans un quatrième aspect, l’invention concerne une méthode de prévention et/ou de traitement de pathologies liées à des infections bactériennes, comprenant l’administration d’une lactonase mutée telle que définie dans le premier aspect. Ainsi, dans ce quatrième aspect et dans un mode de réalisation, l’invention concerne une méthode de prévention et/ou de traitement de pathologies liées à des infections bactériennes, comprenant l’administration d’une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Dans un mode de réalisation particulier, X 1 est l’acide aminé Isoleucine I. Ainsi, dans ce quatrième aspect et dans un autre mode de réalisation, l’invention concerne une méthode de prévention et/ou de traitement de pathologies liées à des infections bactériennes, comprenant l’administration d’une lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant : une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant mutés, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 sont définis selon l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Ainsi, dans tous les modes de réalisation de ce quatrième aspect, ladite lactonase mutée peut être l’une quelconque des lactonases mutées décrites dans l’un quelconque des modes de réalisation décrits dans le premier aspect de l’invention. Dans un mode de réalisation de ce quatrième aspect, lesdites infections bactériennes peuvent être des infections bactériennes chez les plantes telles que le feu bactérien, la jambe noire, les pourritures, les chancres, le flétrissement, les nécroses, la maladie du broussin, la maladie de Stewart, la maladie de Granville, la maladie de Moko, la maladie de la vigne jaune. Dans un mode de réalisation de ce quatrième aspect, lesdites infections bactériennes peuvent être des infections bactériennes chez les animaux telles que des dysbioses. Dans un mode de réalisation de ce quatrième aspect, lesdites infections bactériennes peuvent être des infections bactériennes chez l’homme telles que les pneumonies, les maladies nosocomiales, les plaies, les brûlures, les infections oculaires, le pied diabétique, des dysbioses, ou de la plaque dentaire. Tous les modes de réalisations des différents aspects décrits ci-dessus sont applicables à ce quatrième aspect. Les figures et les exemples suivants illustrent l’invention, sans en limiter la portée. Liste des figures [Fig 1] – Activités lactonases relatives des variants SsoPox de l’alanine-scanning de la boucle 8 en utilisant les souches rapportrices CV026 et Pseudomonas putida KS35 . ( A ) et ( B ) : La production de violacéine par CV026, induite par l’ajout de C4-HSL et C6-HSL, a été mesurée en niveaux de gris avec le logiciel ImageJ et transformée en activité relative. Une activité relative élevée correspond à l'absence de production de violacéine par la souche rapportrice. ( C ), ( D ) et ( E ) : La fluorescence émise par P. putida KS35 en présence de 3-oxo-C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL et 3-oxo-C12-HSL a été mesurée et transformée en activité relative. Une activité relative élevée correspond à une faible émission de fluorescence par la souche rapportrice. SsoPox V82I est l'enzyme de base pour la mutagenèse. [Fig 2] – Représentation générale des activités des variants de SsoPox mutés au niveau de la boucle 8. Les valeurs logarithmiques des kcat/K M (s -1 .M -1 ) sont affichées sur les cercles, et sont également représentées par des nuances de gris allant du blanc jusqu’au noir. L'amélioration de l’activité par rapport à SsoPox WT est représentée par la taille des cercles. [Fig 3] – Diminution progressive de la violacéine produite par Chromobacterium violaceum traitée avec SsoPox V82I et SsoPox V82I/A275G après 16h de croissance à 30 °C . Les points représentent la croissance bactérienne mesurée par l’absorbance 600 nm. Les barres représentent la violacéine extraite mesurée par l’absorbance 585 nm. [Fig 4] –Bioluminescence de Vibrio harveyi traitée par SsoPox 5A8 (inactive), SsoPox V82I et SsoPox V82I/A275G, après 24h de croissance à 30°C. [Fig 5] – Croissance et production de prodigiosine de Serratia sp. 39006 non traité ou traité avec SsoPox 5A8 (inactive), SsoPox V82I et SsoPox V82I/A275G à 0,25 mg.mL-1. Les bactéries ont été cultivées pendant 24h à 30°C. Les barres noires représentent la croissance bactérienne mesurée par l'absorbance 600 nm et les barres grises représentent la production de prodigiosine, mesurée par l'absorbance 534 nm après extraction. [Fig 6] – Nombre de peptides liés à la production de carbapénèmes identifiés dans une culture de 24h de Serratia sp. 39006 , non traité ou traité avec SsoPox V82I et SsoPox V82I/A275G à 0.25 mg.mL -1 . [Fig 7] – A : nombre total de peptides identifiés, par taille, dans les 3 conditions de culture de Serratia sp. 39006 . B : Variation du nombre de peptides détectés par rapport au contrôle non traité. [Fig 8] – Analyses en composantes principales sur 506 protéines de Serratia sp. 39006 . Les protéines retenues ont au moins 2 peptides dénombrés et un facteur d'abondance spectrale normalisé ≥ 0,05 %. [Fig 9] – Le variant SsoPox V82I inhibe l'infection par P. atrosepticum CFBP6276 dans la pomme de terre. [Fig 10] – Alignement de séquences de PLL d'archées extrêmophiles. A : Alignement SisLac vs SsoPox . B : Alignement SacPox vs SsoPox . C : Alignement multiple ( SsoPox , SisLac et SacPox ) avec Clustal Omega. La barre supérieure représente la variation de la séquence consensus, du noir (même résidu) au gris clair (résidu complètement différent). La barre noire indique la boucle 8. [Fig 11] - Alignement des séquences de PLL d'archées extrêmophiles à l'aide de Clustal Omega. Les barres verticales indiquent la fréquence d'un acide aminé dans toutes les séquences alignées, du noir (même résidu dans toutes les séquences) au gris clair (plusieurs résidus différents). La séquence consensus est définie avec un seuil de 70 %. La barre horizontale gris clair indique la boucle 8 et la barre horizontale noire indique la zone L242-P289. Exemples MATERIELS ET METHODES Substrats Les homosérine-lactones synthétiques (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL et 3-oxo-C12-HSL) ont toutes été achetées auprès de COGER. Préparation des milieux et des cultures Chromobacterium violaceum CV026 et C. violaceum 12742 ont été cultivées en milieu Luria-Bertani (LB). P. putida KS35 a été cultivée en milieu LB supplémenté en kanamycine à 50 µg/mL. V. harveyi DSM623 a été cultivée en milieu AB (0.3 M NaCI, 0.05 M MgSO 4 , 0.2% casaminoacides (Difco), supplémenté avec 200 µL de potassium phosphate 1M (pH 7.0), 200 µL de L-arginine 0.1 M, et 250 µL de Glycerol 80% pour un volume final de 20 mL). Serratia sp. 39006 a été cultivée en milieu PGM (Peptone végétale 5 g/L (Sigma) et Glycérol 1%). Toutes les bactéries ont été cultivées à 30°C. Production-purification de Sso Pox sauvage et variants Les gènes codant pour les variants de Sso Pox ont été clonés dans un plasmide pET22b. Les productions ont été réalisées en utilisant la souche Escherichia coli BL21(DE3)-pGro7/GroEL. Les cultures ont été réalisées en milieu ZYP auto-inductible (supplémenté par 100 µg.mL -1 d'ampicilline et 34 µg.mL -1 de chloramphénicol). Lorsque l’absorbance 600 nm a atteint une valeur de 0.8-1, du CoCl 2 a été ajouté (concentration finale de 0.2 mM) ainsi que du L-arabinose (concentration finale de 2 g.L -1 ) pour induire la production de chaperonnes GroEL/ES et la température a été abaissée à 23°C pendant 20 heures. Les cellules ont été récoltées par centrifugation (4 400 g, 10 °C, 20 minutes) et remises en suspension dans du tampon de lyse (50 mM HEPES pH 8, 150 mM NaCl, 0.2 mM CoCl 2 , 0.25 mg.mL -1 lysozyme, 0.1 mM PMSF et 10 µg. mL -1 DNAseI) et ont été conservées à -80°C. Les cellules ont été décongelées et lysées par trois étapes de 30 secondes de sonication (Qsonica, Q700 ; Amplitude 45). Les débris cellulaires ont été éliminés par centrifugation (20 000 g, 10 °C, 15 minutes). Comme Sso Pox et ses variants sont hyperthermostables, une étape de pré-purification a été réalisée en chauffant le lysat pendant 30 minutes à 70 °C. Les protéines de l’hôte ayant précipitées ont été éliminées par centrifugation (20 000 g, 10 °C, 15 minutes). Sso Pox et ses variants ont été collectés par précipitation au sulfate d'ammonium (75%) et remis en suspension dans 8 ml de tampon Sso Pox (50 mM HEPES pH 8, 150 mM NaCl). Le sulfate d'ammonium restant a été éliminé par injection sur une colonne de dessalage (HiPrep 26/10 desalting, GE Healthcare ; ÄKTA Avant) et concentré à 2 mL pour une séparation par chromatographie d’exclusion de taille (HiLoad 16/600 SuperdexTM 75 pg, GE Healthcare ; ÄKTA Avant). La pureté finale a été contrôlée par SDS-PAGE et la concentration en protéines a été mesurée par le protocole de Bradford(1). Mutagénèses Les mutagenèses par saturation dirigées sur les résidus 266, 270, 271, 272, 273, 274 et 275 du gène codant pour Sso Pox V82I, ont été réalisées en utilisant des amorces dégénérées NNS et le plasmide pET22b portant le gène codant Sso Pox V82I pour matrice. Les amorces suivantes ont été utilisées pour la mutagenèse : A266NNS brin direct : 5′- GATTGGGGCACCNNSAAACCGGAATATA -3′ (SEQ ID NO : 9) A266NNS brin contraire : 5’- CTAACCCCGTGGNNSTTTGGCCTTATAT -3’ (SEQ ID NO : 10) Y270NNS brin direct : 5’- CGCAAAACCGGAANNSAAACCGAAAC -3’ (SEQ ID NO : 11) Y270NNS brin contraire : 5’- GTTTCGGTTTSNNTTCCGGTTTTGCG – 3’ (SEQ ID NO : 12) K271NNS brin direct : 5’ – CAAAACCGGAATATNNSCCGAAACTGGC – 3’(SEQ ID NO : 13) K271NNS brin contraire : 5’ – GCCAGTTTCGGSNNATATTCCGGTTTTG – 3’ (SEQ ID NO : 14) P272NNS brin direct : 5’ – CCGGAATATAAANNSAAACTGGCACCG – 3’ (SEQ ID NO : 15) P272 brin contraire : 5’ – CGGTGCCAGTTTSNNTTTATATTCCGG – 3’ (SEQ ID NO : 16) K273NNS brin direct : 5’ – GGAATATAAACCGNNSCTGGCACCGCGT – 3’ (SEQ ID NO : 17) K273NNS brin contraire : 5’ – ACGCGGTGCCAGSNNCGGTTTATATTCC – 3’ (SEQ ID NO : 18) L274NNS brin direct : 5’ – TATAAACCGAAANNSGCACCGCGTTG – 3’ (SEQ ID NO : 19) L274NNS brin contraire : 5’- CAACGCGGTGCSNNTTTCGGTTTATA – 3’ (SEQ ID NO : 20) A275G-L274NNS brin direct : 5’- TATAAACCGAAANNSGGGCCGCGTTG – 3’ (SEQ ID NO : 21) A275G-L274NNS brin contraire : 5’ – CAACGCGGCCCSNNTTTCGGTTTATA – 3’ (SEQ ID NO : 22) A275NNS brin direct : 5’- AAACCGAAACTGNNSCCGCGTTGGAG – 3’ (SEQ ID NO : 23) A275NNS brin contraire : 5’ – TTTGGCTTTGACNNSGGCGCAACCTC -3’ (SEQ ID NO : 24) Les amplifications PCR ont été réalisées avec 2.5 U d'ADN polymérase PfuTurbo (Agilent) selon les recommandations du fabricant [95 °C, 5 min ; 20x (95 °C, 30 s ; 55 °C, 1 min ; 68 °C, 15 min) ; 68°C, 25 minutes]. L'ADN a été digéré avec l’enzyme DpnI pour éliminer la matrice parentale méthylée. Des cellules compétentes E. coli BL21(DE3)-pGro7/GroEL ont été transformées avec le mélange de plasmides et étalées sur milieu LB agar supplémentée avec 100 µg.mL -1 d'ampicilline et 34 µg.mL -1 de chloramphénicol. Sur une diversité théorique de 20 séquences par résidu, 88 variants par résidu ont été collectés et cultivés dans une microplaque contenant du LB (100 µg.mL -1 ampicilline et 34 µg.mL -1 chloramphénicol) et du Glycérol 16%. L‘alanine-scanning (i.e. le remplacement dans alanines par tous les autres aminés possibles) des résidus 263 à 279, ainsi que la synthèse des doubles mutants A266X-A275X ont été réalisés par GenScript. Les méthodes de criblages sont décrites ci-dessous. Les plasmides correspondant aux variants les plus intéressants ont été extraits et les gènes codant pour les variants de Sso Pox ont été séquencés. Criblage de la bibliothèque La banque de plasmides a été utilisée pour transformer E. coli BL21(DE3)-pGro7/GroEL pour obtenir des colonies possédant des gènes mutés de Sso Pox. Des clones choisis au hasard (88) ont été cultivés dans une plaque à 96 puits dans 1 mL de milieu ZYP. La production de chaperonnes a été induite après 5 h de culture à 37°C en réduisant la température à 23°C, en ajoutant du CoCl 2 (0.2 mM) et de l'arabinose (0.2%, w/v). Après 20h de croissance, les lysats enzymatiques ont été obtenus par purification partielle de la protéine (chauffage à 70°C pendant 30 min), puis centrifugation (3000 rpm, 20 minutes). Le test de criblage consiste en un mélange de quelques microlitres de lysat enzymatique (de 5 à 20 µL) avec différentes concentrations de C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, 3-oxo-C8, 3-oxo-C10 et 3-oxo-C12 allant de 5 µM à 1 mM en milieu LB. La souche rapportice CV026 ou P. putida KS35 a ensuite été inoculée au millième, cultivée pendant la nuit et la production de violacéine pour CV026 ou de fluorescence pour P. putida KS35 a été mesurée. Mesure de l’activité lactonase Les paramètres cinétiques de l’activité lactonase ont été obtenus en utilisant un protocole précédemment décrit dans Hiblot et al. (2012)(2). L'hydrolyse dans le temps des lactones a été suivie dans un tampon lactonase (2.5 mM de bicine pH 8.3, 150 mM de NaCl, 0.2 mM de CoCl 2 , 0.25 mM de violet de crésol et 0.5% de DMSO) sur une plage de concentration de 0 à 4 mM en fonction des solubilités des différentes lactones. Le violet de crésol (pKa 8.3 à 25 °C) est un indicateur de pH utilisé pour suivre l'hydrolyse du cycle lactone par acidification du milieu. Le coefficient molaire d’extinction à 577 nm a été évalué en mesurant l'absorbance du tampon sur une plage de concentration d'acide acétique de 0 à 0.35 mM. Pour toutes les expériences, chaque point a été réalisé en triplicata et le logiciel Gen5.1 a été utilisé pour évaluer la vitesse de dégradation initiale à chaque concentration de substrat. Les paramètres cinétiques ont été obtenus en utilisant une régression de l'équation de Michaelis-Menten avec le logiciel GraphPad Prism 7. Thermostabilité Les températures de fusion (Tm) ont été obtenues par fluorimétrie différentielle à balayage (DSF). Les expériences ont été réalisées sur le système de détection PCR en temps réel CFX96 Touch™ (Bio-Rad). Les variants Sso Pox ont été dilués à 0.2 mg.mL -1 dans du tampon Tris (50 mM Tris-HCl, pH 7) supplémenté en SYPRO® orange 200X (Sigma-Aldrich). La dénaturation a été suivie en utilisant le canal FRET. La température a été augmentée de 35 à 95°C (avec un incrément de 0,5°C/15 sec). Pour certains variants, le chlorure de guanidinium a été utilisé aux concentrations comprises entre 0.5 et 2 M. Les données ont été ajustées avec l'équation sigmoïdale de Boltzmann à l'aide du logiciel GraphPad Prism 7, et la Tm à 0 M de chlorure de guanidinium a été extrapolée par régression linéaire. RESULTATS Mutation V82I Lors des premiers tours de mutagenèse, une mutation spontanée est apparue en position 82, remplaçant la Valine initiale par une Isoleucine. Cette mutation, bien que positionnée loin du site actif ou de la boucle 8, a significativement amélioré les activités de la lactonase Sso Pox pour 5 des 6 substrats testés ( Table 2 ). Séquence protéique : V82I (SEQI ID NO : 25) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Table 2 - Paramètres cinétiques mesurés pour le mutant SsoPox V82I et amélioration par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) Amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 9.21 (± 0.53) x 10 3 3.4 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 Ces résultats mettent en évidence l'intérêt de la position V82 dans l'activité de Sso Pox. La mutation V82I a ensuite été ajoutée au variant W263I, montrant une augmentation globale de l'activité lactonase sur chaque substrat testé ( Table 3 ). Cette mutation a ensuite été conservée sur le gène matrice pour les cycles ultérieurs de mutagenèse. Table 3 - Paramètres cinétiques mesurés pour le mutant SsoPox V82I/W263I et amélioration par rapport à SsoPox W263I. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) Amélioration/ WT C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 W263I 3.61 (± 3,93) x 10 1 3.1 V82I/W263I 8.40 (± 4,52) x 10 1 7.2 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 W263I 4.58 (± 0,48) x 10 2 0.6 V82I/W263I 5.95 (± 0,68) x 10 2 0.8 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 W263I 4.34 (± 1,79) x 10 1 0.6 V82I/W263I 8.88 (± 3,61) x 10 1 1.3 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 W263I 5.75 (± 0,9) x 10 3 0.8 V82I/W263I 7.22 (± 1,2) x 10 3 1.05 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 W263I 8.50 (± 1,36) x 10 2 0.03 V82I/W263I 1.44 (± 0,17) x 10 3 0.05 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 W263I 1.89 (± 0,45) x 10 4 8.5 V82I/W263I 2.82 (± 0,68) x 10 4 12.7 Alanine-scanning Tous les acides aminés de la boucle 8 (à l'exception des deux résidus alanine : A266 et A275) ont été mutés par une alanine (alanine-scanning) pour sonder leur impact respectif sur l'activité lactonase. Les 15 enzymes obtenues sont les suivantes: W263A, G264A, T265A, K267A, P268A, E269A, Y270A, K271A, P272A, K273A, L274A, P276A, R277A, W278A, S279A, et toutes possèdent la mutation V82I. L‘activité des variants a été criblée sur cinq acyl-homosérine lactones (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL) avec différentes longueurs de chaîne acyle pour caractériser les variations des activités enzymatiques ( ). 5 des 14 mutations des résidus de la boucle 8 ont augmenté l'activité relative sur C4-HSL par rapport à la référence ( -A ). 12 des 14 mutations ont amélioré la dégradation de C6-HSL ( -B ). Pour 3-oxo-C8-HSL, les mutations de 13 résidus ont eu un impact positif sur la dégradation ( -C ). 10 mutations sur la boucle 8 ont augmenté l'activité sur 3-oxo-C10-HSL ( -D ) tandis que 3 mutations ont pu augmenter de manière significative l'activité sur 3-oxo-C12-HSL ( -E ). Ces résultats confirment l'impact des mutations sur les résidus de la boucle 8 de Sso Pox sur l'activité lactonase. Ces impacts mettent en évidence la possibilité de moduler l'activité de Sso Pox en mutant les résidus de la boucle 8. Suite à ces résultats, les résidus A266, Y270, K271, P272, K273, L274 et A275 de la boucle 8 ont été mutés de manière exhaustive par tous les autres acides aminés par mutagenèse à saturation dirigée. Les banques d'enzymes obtenues ont été criblées sur les chaînes courtes HSL pour identifier les variants avec une activité améliorée. Caractérisation cinétique des mutants a. V82I/W263A Détecté comme variant amélioré sur 3-oxo-C10 et 3-oxo-C12-HSL, Sso Pox V82I/W263A a été purifié et caractérisé ( Table 4 ). Ce mutant avait une activité considérablement augmentée sur 3-oxo-C12-HSL, avec un kcat/K M 101 fois plus élevé que Sso Pox WT. Séquence protéique: V82I/W263A (SEQ ID NO : 26) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDAGTAKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Table 4 - Paramètres cinétiques mesurés pour le mutant SsoPox V82I/W263A et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) Amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/W263A ND - C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/W263A 1.66 (± 0.97) x 10 2 0.2 3-oxo-C8-HSL wt° 4.39 (± 0.8) x 10 3 1 V82I 1.39 (± 0.19) x 10 3 0.3 V82I/W263A 9.98 (± 1.78) x 10 2 0.22 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/W263A 2.45 (± 0.32) x 10 4 0.77 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/W263A 2.24 (± 0.48) x 10 5 101 b. Banque d'enzymes A266NNS Cinq variants ont été isolés de la banque A266NNS par le criblage CV026 pour les AHL à chaîne courte. Les mutations correspondantes ont été identifiées comme suit : Séquences protéiques: V82I/A266G (SEQ ID NO : 27) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTGKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266T (SEQ ID NO : 28) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTTKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266V (SEQ ID NO : 29) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTVKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266I (SEQ ID NO : 30) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTIKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266M (SEQ ID NO : 31) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTMKPEYKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/KM) de ces variants ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12 -HSL) ( Table 5 ). Table 5 - Paramètres cinétiques mesurés pour les mutants SsoPox V82I/A266 et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) Amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/A266G 1.08 (± 0.31) x 10 2 9 V82I/A266I 5.22 (± 1.05) x 10 2 45 V82I/A266M 1.97 (± 0.6) x 10 2 17 V82I/A266T 2.20 (± 0.65) x 10 2 19 V82I/A266V 7.57 (± 2.54) x 10 2 65 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/A266G 1.66 (± 0.21) x 10 3 2.1 V82I/A266I 3.21 (± 0.65) x 10 2 0.4 V82I/A266M 1.64 (± 0.39) x 10 2 0.2 V82I/A266T 2.33 (± 0.39) x 10 2 0.3 V82I/A266V 2.11 (± 0.65) x 10 2 0.3 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/A266G 1.52 (± 0.15) x 10 2 2.2 V82I/A266I 3.27 (± 1.19) x 10 1 0.5 V82I/A266M 1.50 (± 1.14) x 10 1 0.2 V82I/A266T 4.05 (± 2.13) x 10 1 0.6 V82I/A266V 5.14 (± 1.69) x 10 1 0.7 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 2.37 (± 0.56) x 10 4 3.4 V82I/A266G 6.23 (± 1.1) x 10 2 0.09 V82I/A266I 4.41 (± 1.57) x 10 2 0.06 V82I/A266M 8.10 (± 2.23) x 10 1 0.01 V82I/A266T 1.71 (± 0.32) x 10 3 0.25 V82I/A266V 9.92 (± 1.66) x 10 2 0.14 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/A266G 8.47 (± 1.39) x 10 3 0.268 V82I/A266I 8.39 (± 2.72) x 10 1 0.003 V82I/A266M 6.02 (± 2.16) x 10 1 0.002 V82I/A266T 4.73 (± 0.93) x 10 3 0.150 V82I/A266V 2.57 (± 0.38) x 10 3 0.081 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/A266G 6.56 (± 3.01) x 10 2 0.30 V82I/A266I 2.16 (± 0.48) x 10 2 0.10 V82I/A266M ND ND V82I/A266T 7.29 (± 2.17) x 10 2 0.33 V82I/A266V 5.60 (± 2.05) x 10 2 0.25 Les 5 mutants, criblés sur des HSL à chaîne courte, ont montré une activité accrue sur C4-HSL, jusqu’à 65 fois plus actif pour Sso Pox V82I/A266V sur C4-HSL. Sso Pox V82I/A266G a une activité améliorée sur C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL d’un facteur 2. Pour les HSL à chaîne plus longue, tous les mutants ont montré une activité réduite par rapport à l’enzyme sauvage ( Table 5 ). c. Banque d’enzymes Y270NNS La banque d'enzymes Y270NNS a permis d'identifier un variant d'intérêt : V82I/Y270F. Séquence protéique: (SEQ ID NO : 32) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEFKPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ce variant ont été déterminées vis-à-vis de six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL). Table 6 - Paramètres cinétiques mesurés pour SsoPox V82I/Y270F et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) Améliorations/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/Y270F 1.55 x 10 2 13 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/Y270F 8.12 (± 1.09) x 10 3 10 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/Y270F 4.93 (± 0.75) x 10 2 12 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 2.37 (± 0.56) x 10 4 3.4 V82I/Y270F 1.62 (± 0.16) x 10 4 2.35 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/Y270F 4.22 (± 0.51) x 10 4 1.17 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/Y270F 2.21 x 10 2 0.1 Comme observé avec la banque d'enzymes A266NNS, Sso Pox V82I/Y270F a des activités améliorées sur C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6 HSL. Cependant, la baisse d’activité sur C8-HSL et 3-oxo-C10-HSL est moins drastique par rapport à l’enzyme sauvage ( Table 6 ). d. Banque d'enzymes K271NNS La banque d'enzymes K271NNS a conduit à l'identification du variant V82I/K271L. Séquence protéique: (SEQ ID NO : 33) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYLPKLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ce variant ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12 -HSL). Table 7 - Paramètres cinétiques mesurés pour SsoPox V82I/K271L et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/K271L 5.31 x 10 2 44 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/K271L 2.39 (± 0.17) x 10 4 31 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/K271L 1.43 (± 0.2) x 10 3 34 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 2.37 (± 0.56) x 10 4 3.4 V82I/K271L 1.46 (± 0.38) x 10 4 2.12 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/K271L 1.44 (± 0.46) x 10 4 0.4 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/K271L 4.69 (± 0.79) x 10 2 0.21 L’activité sur les HSL à chaînes courtes de Sso Pox V82I/K271L est fortement améliorée, jusqu’à 44 fois plus élevée sur C4-HSL ( Table 7 ). e. Banque d'enzymes P272NNS Le criblage de la banque d'enzymes P272NNS a révélé le mutant V82I/P272L avec une activité améliorée sur 3-oxo-C8-HSL. f. Banque d'enzymes K273NNS La banque d'enzymes K273NNS a conduit à l'identification du variant V82I/K273N. Séquence protéique: (SEQ ID NO : 34) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPNLAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ces variants ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12 -HSL). Table 8 - Paramètres cinétiques mesurés pour SsoPox V82I/K273N et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/K273N 5.34 x 10 1 4 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/K273N 6.82 (± 0.82) x 10 3 9 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/K273N 4.08 (± 0.4) x 10 2 10 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 2.37 (± 0.56) x 10 4 3.4 V82I/K273N 9.89 (± 0.36) x 10 3 1.43 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/K273N 1.16 (± 0.31) x 10 4 0.32 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/K273N 1.84 x 10 2 0.08 La mutation K273N a amélioré les activités pour C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL ( Table 8 ). g. Banque d'enzymes L274NNS La banque d'enzymes L274NNS a conduit à l'identification du variant V82I/L274V. Séquence protéique: (SEQ ID NO : 35) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKVAPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ces variants ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12 -HSL). Table 9 - Paramètres cinétiques mesurés pour SsoPox V82I/L274V et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/L274V 2.26 x 10 2 19 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/L274V 2.04 (± 0.14) x 10 4 26 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/L274V 7.22 (± 1.05) x 10 2 17 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 9.21 (± 0.53) x 10 3 3.4 V82I/L274V 9.89 (± 0.36) x 10 3 2.25 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/L274V 9.21 (± 2.61) x 10 3 0.26 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/L274V 2.66 (± 3.33) x 10 2 0.12 La mutation L274V a amélioré les activités sur C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL ( Table 9 ). h. Banque d'enzymes A275NNS Le criblage de la banque A275NNS a conduit à l'identification de trois variants. Les mutations correspondantes ont été identifiées comme suit : Séquences protéiques: V82I/A275G (SEQ ID NO : 36) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLGPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A275M (SEQ ID NO : 37) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLMPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A275W (SEQ ID NO : 38) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLWPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ces variants ont été déterminées vis-à-vis de six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL). Table 10 - Paramètres cinétiques mesurés pour les mutants SsoPox V82I/A266 et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrats Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/A275G 3.45 (± 0.51) x 10 3 297 V82I/A275M 5.29 (± 1.07) x 10 2 46 V82I/A275W 1.85 (± 0.17) x 10 3 159 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/A275G 1.98 (± 0.27) x 10 3 2.5 V82I/A275M 2.02 (± 0.21) x 10 3 2.6 V82I/A275W 1.48 (± 0.18) x 10 3 1.9 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/A275G 9.02 (± 1.08) x 10 2 13.1 V82I/A275M 1.66 (± 0.16) x 10 2 2.4 V82I/A275W 4.31 (± 0.52) x 10 2 6.3 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 9.21 (± 0.53) x 10 3 3.4 V82I/A275G 1.27 (± 0.25) x 10 3 0.18 V82I/A275M 1.54 (± 0.35) x 10 3 0.22 V82I/A275W 7.10 (± 1.07) x 10 2 0.10 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/A275G 2.61 (± 0.47) x 10 3 0.083 V82I/A275M 3.04 (± 0.61) x 10 3 0.096 V82I/A275W 4.56 (± 1.93) x 10 1 0.001 V82I/A266I/A275C 1.26 (± 0.61) x 102 0.004 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/A275G 4.90 (± 0.96) x 10 2 0.22 V82I/A275M 3.90 (± 1.18) x 10 2 0.18 V82I/A275W 6.01 (± 2.21) x 10 2 0.27 Les mutations du résidu A275 ont permis d'identifier les mutants les plus intéressants pour la dégradation de la C4-HSL : en effet, les mutants V82I/A275G, V82I/A275M et V92I/A275W sont 297, 46 et 159 fois plus actifs que Sso Pox WT sur cette lactone. Une amélioration est également notée pour C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL. Les activités sur des lactones à chaînes plus longues ont diminué par rapport à l’enzyme sauvage ( Table 10 ). i. V82I/R277A Détecté comme un variant amélioré sur toutes les lactones testées, Sso Pox V82I/R277A a été purifié et caractérisé ( Table 11 ). Ce mutant est 1.8 à 20.4 plus actif que l’enzyme sauvage sur les différentes lactones testées. Séquence protéique: V82I/R277A (SEQ ID NO : 39) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLAPAWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Table 11 - Paramètres cinétiques mesurés pour le mutant SsoPox V82I/R277A et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/R277A 2.37 (± 2.74) x 10² 20.4 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/R277A 7.64 (± 2.39) x 10 3 9.6 3-oxo-C8-HSL wt° 4.39 (± 0.8) x 10 3 1 V82I 1.39 (± 0.19) x 10 3 0.3 V82I/R277A 1.22 (± 0.3) x 10 4 2.8 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/R277A 5.66 (± 0.65) x 10 4 1.8 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/R277A 1.18 (± 0.14) x 10 4 5.3 j. V82I/S279A Détecté comme variant amélioré sur toutes les lactones testées, Sso Pox V82I/S279A a été purifié et caractérisé ( Table 12 ). Ce mutant a une activité accrue jusqu’à 19.6 fois sur C4-HSL. Séquence protéique: V82I/S279A (SEQ ID NO : 40) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKLAPRWAITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Table 12 - Paramètres cinétiques mesurés pour le mutant SsoPox V82I/S279A et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/S279A 2.28 (± 2.11) x 10² 19.6 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/S279A 8.52 (± 2.16) x 10 2 10.8 3-oxo-C8-HSL wt° 4.39 (± 0.8) x 10 3 1 V82I 1.39 (± 0.19) x 10 3 0.3 V82I/S279A 1.78 (± 0.41) x 10 4 4 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/S279A 8.46 (± 1.47) x 10 4 2.3 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68) x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/S279A 2.76 (± 0.8) x 10 4 12.4 k. Banque d'enzymes A266NNS-A275NNS Les mutations des résidus A266 et A275 ont conduit à l'identification de variants Sso Pox plus actifs envers les AHL à chaîne courte. Une nouvelle banque d'enzymes a été créée, combinant des mutations aléatoires sur ces deux résidus. Le criblage de la banque a conduit à l'identification de quatre mutants avec des paramètres cinétiques améliorés. Séquences protéiques : V82I/A266G/A275F (SEQ ID NO : 41) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTGKPEYKPKLFPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266G/A275M (SEQ ID NO : 42) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTGKPEYKPKLMPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266G/A275Y (SEQ ID NO : 43) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTGKPEYKPKLYPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS V82I/A266I/A275C (SEQ ID NO : 44) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTIKPEYKPKLCPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ces variants ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL). Table 13 - Paramètres cinétiques mesurés pour les mutants SsoPox V82I/A266/A275 et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/A266G/A275F 1.27 x 10 3 106 V82I/A266G/A275M 1.56 x 10 3 130 V82I/A266G/A275Y 1.36 x 10 3 113 V82I/A266I/A275C 1.09 x 10 3 91 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/A266G/A275F 1.73 (± 0.13) x 10 4 22.0 V82I/A266G/A275M 1.10 (± 0.14) x 10 4 14.0 V82I/A266G/A275Y 2.42 (± 0.3) x 10 4 30.8 V82I/A266I/A275C 1.53 (± 0.17) x 10 3 2.0 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/A266G/A275F 1.52 (± 0.27) x 10 3 22 V82I/A266G/A275M 1.08 (± 0.24) x 10 3 16 V82I/A266G/A275Y 2.37 (± 0.39) x 10 3 35 V82I/A266I/A275C 1.33 (± 0.32) x 10 2 2 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 9.21 (± 0.53) x 10 3 3.4 V82I/A266G/A275F 3.19 (± 0.49) x 10 3 0.46 V82I/A266G/A275M 1.87 (± 0.22) x 10 3 0.27 V82I/A266G/A275Y 4.86 (± 0.96) x 10 3 0.70 V82I/A266I/A275C 8.28 (± 0.91) x 10 2 0.12 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 1.24 (± 0.2) x 10 4 0.4 V82I/A266G/A275F 6.73 (± 1.86) x 10 2 0.021 V82I/A266G/A275M 3.34 (± 1.18) x 10 2 0.011 V82I/A266G/A275Y 9.84 (± 1.96) x 10 2 0.031 V82I/A266I/A275C 1.26 (± 0.61) x 10 2 0.004 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/A266G/A275F 3.07 (± 1.03) x 10 2 0.14 V82I/A266G/A275M 1.88 (± 0.77) x 10 2 0.08 V82I/A266G/A275Y 1.25 (± 4.15) x 10 3 0.56 V82I/A266I/A275C 1.01 (± 0.24) x 10 2 0.05 Ces triples mutants ont des activités améliorées sur C4-HSL, jusqu’à 130 fois pour Sso Pox V82I/A266G/A275M. Leurs activités C6-HSL et 3-oxo-C6 HSL sont améliorées jusqu’à 35 fois. Le variant V82I/A266G/A275Y à le kcat/K M le plus haut jamais mesuré sur un variant de Sso Pox ( Table 13 ). l. Banque d'enzymes L274NNS-A275G Les analyses préliminaires de la structure de l'enzyme ont montré que la mutation A275G change l'orientation du résidu L274, conduisant à de nouvelles interactions avec le substrat HSL. Une nouvelle banque d'enzymes a été créée combinant la mutation A275G avec des mutations aléatoires sur L274. Un mutant d'intérêt a été découvert : V82I/L274Q/A275G. Séquence protéique: (SEQ ID NO : 45) MRIPLVGKDSIESKDIGFTLIHEHLRVFSEAVRQQWPHLYNEDEEFRNAVNEVKRAMQFGVKTIVDPTVMGLGRDIRFMEKIVKATGINLVAGTGIYIYIDLPFYFLNRSIDEIADLFIHDIKEGIQGTLNKAGFVKIAADEPGITKDVEKVIRAAAIANKETKVPIITHSNAHNNTGLEQQRILTEEGVDPGKILIGHLGDTDNIDYIKKIADKGSFIGLDRYGLDLFLPVDKRNETTLRLIKDGYSDKIMISHDYCCTIDWGTAKPEYKPKQGPRWSITLIFEDTIPFLKRNGVNEEVIATIFKENPKKFFS Les efficacités catalytiques (kcat/K M ) de ce variant ont été déterminées sur six HSL (C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL). Table 14 - Paramètres cinétiques mesurés pour SsoPox V82I/L274Q/A275G et améliorations par rapport à SsoPox WT. Substrat Sso Pox k cat /K M (M −1 .s −1 ) amélioration/ wt C4-HSL wt° 11.62 (± 0.72) 1 V82I 1.02 (± 0.17) x 10² 8.5 V82I/L274Q/A275G 4.05 x 10 2 34 C6-HSL wt° 7.84 (± 0.87) x 10² 1 V82I 2.15 (± 0.24) x 10 3 2.8 V82I/L274Q/A275G 1.22 (± 0.09) x 10 4 16 3-oxo-C6-HSL wt° 6.87 (± 2.20) x 10 1 1 V82I 2.35 (± 0.25) x 10 2 5.6 V82I/L274Q/A275G 7.76 (± 1.83) x 10 2 18 C8-HSL wt° 6.90 (± 1.27) x 10 3 1 V82I 9.21 (± 0.53) x 10 3 3.4 V82I/L274Q/A275G 8.4 (± 0.04) x 10 3 0.49 3-oxo-C10-HSL wt° 3.16 (± 0.33) x 10 4 1 V82I 2.91 (± 0.81) x 10 4 0.8 V82I/L274Q/A275G 8.4 (± 2.27) x 10 3 0.23 3-oxo-C12-HSL wt° 2.22 (± 0.68)x10 3 1 V82I 5.01 (± 1.31) x 10 3 2.3 V82I/L274Q/A275G 4.39 (± 0.78) x 10 2 0.2 Ces mutations combinées ont amélioré l’activité de l’enzyme sur C4-HSL, C6-HSL et 3-oxo-C6-HSL ( Table 14 ). m. Résumé Les variants Sso Pox sélectionnés montrent une forte augmentation d’activité pour les HSL à chaîne courte, de C4-HSL à C6-HSL. Les meilleures améliorations ont été obtenues sur C4-HSL, avec plusieurs variants plus de 100 fois plus actif sur ce substrat. Les kcat/K M sur C6-HSL sont également augmenté d’un facteur 100 ( ). De plus, tous ces variants ont conservé une température de fusion supérieure à 85 °C, n'affectant ainsi pas l'hyperthermostabilité de l’enzyme ( Table 15 ). Par conséquent, il est possible de concevoir des variants combinant plusieurs mutations sans impacter la faculté de l'enzyme à résister à des étapes de transformation industrielles possiblement dénaturantes. Table 15 – Température de fusion des variants SsoPox. Sso Pox Température de fusion (°C) wt° 106 V82I 96.5 V82I/W263I 90.3 V82I/W263A 83.5 V82I/A266G 89.6 V82I/A266I 92.8 V82I/A266M 98.6 V82I/A266T 89.3 V82I/A266V 91.7 V82I/Y270F 100 V82I/K271L 88 V82I/K273N 89 V82I/L274V 96 V82I/A275G 93.7 V82I/A275M 87.9 V82I/A275W 88.8 V82I/R277A 92.5 V82I/A266G/A275F 88.1 V82I/A266G/A275M 85.2 V82I/A266G/A275Y 87.1 V82I/A266I/A275C 93 V82I/L274Q/A275G 95 Ces résultats mettent en évidence l'importance de la boucle 8 pour l'activité de Sso Pox, et la possibilité de moduler son spectre d'activité en mutant les résidus composant cette zone de l’enzyme. 4. IMPACT PHÉNOTYPIQUE SUR DES BACTÉRIES MODELES Il a été démontré que les mutants Sso Pox présentés ci-dessus ont un impact plus important que l'enzyme sauvage sur les phénotypes liés au quorum sensing chez plusieurs bactéries. Les impacts de la mutation A275G sur le quenching de diverses souches bactériennes sont décrits ci-dessous Chromobacterium violaceum Le quorum sensing de Chromobacterium violaceum 12472 régule la production de violacéine, un pigment violet, grâce à la production et la détection de différentes HSL. Sso Pox est connu pour inhiber cette production de violacéine par dégradation des HSL, sans interférer avec la croissance bactérienne. Ici, le mutant Sso Pox V82I/A275G est capable d’inhiber la production de violacéine à des concentrations plus faibles que Sso Pox V82I, confirmant son activité de dégradation accrue sur les HSL à chaîne courte ( ). Vibrio harveyi Le quorum sensing de Vibrio harveyi induit la mise en place de plusieurs phénotypes, notamment la production de bioluminescence. Sso Pox V82I/A275G éteint totalement l'émission de bioluminescence de V. harveyi , tandis que la même concentration de Sso Pox V82I ne réduit pas ce phénotype par rapport à l'enzyme inactive ( ). Serratia sp. 39006 Serratia sp. ATCC 39006 est une bactérie Gram-négative virulente chez la pomme de terre et sur des modèles animaux. Elle produit deux antibiotiques régulés par quorum sensing, la prodigiosine et un carbapénème(3). L'impact du mutant Sso Pox V82I/A275G comparé à Sso Pox V82I sur divers phénotypes de cette souche bactérienne est étudié. Sso Pox V82I/A275G est capable d’inhiber complètement la production de prodigiosine chez Serratia sp. 39006, tandis que Sso Pox V82I réduit seulement légèrement ce phénotype par rapport au contrôle ( ). De même, le traitement avec Sso Pox V82I/A275G réduit considérablement l'expression des protéines liées aux carbapénèmes, tandis que celui avec Sso Pox V82I ne montre aucune différence par rapport au contrôle ( ). Des analyses protéomiques ont été effectuées sur Serratia sp . 39006, cultivée sans enzyme, avec Sso Pox V82I ou Sso Pox V82I/A275G. Le traitement avec Sso Pox V82I/A275G a provoqué des changements plus importants dans les niveaux de traduction des protéines que Sso Pox V82I par rapport à la culture non traitée ( -DB ), malgré une quantité équivalente de peptides détectés ( -A ). Ces résultats confirment l’influence plus importante de Sso Pox V82I/A275G sur les phénotypes de Serratia . L'analyse en composantes principales a confirmé la différence d’impact de ces deux enzymes sur Serratia sp . 39006, avec une bonne séparation des conditions sur une dimension. ( ). Ces résultats mettent en évidence le fait que la mutation A275G, qui augmente l’activité de dégradation des HSL à chaînes courtes du variant Sso Pox V82I, a un impact plus important sur des phénotypes liés au QS sur trois bactéries différentes, démontrant ainsi l'importance des résidus de la boucle 8 pour améliorer l'efficacité du quorum quenching par Sso Pox. Pectobacterium atrosepticum Pectobacterium atrosepticum CFBP6276 a été cultivée pendant une nuit à 30°C. Des tranches de pommes de terre de la varieté Mona Lisa de 5 mm d'épaisseur ont été préparées et percées à trois endroits distincts. Chaque spot a été rempli avec 20 µL de tampon Sso Pox (contrôle) ou de tampon Sso Pox contenant 0,1 mg d'enzyme. Après séchage, chaque spot a été inoculé avec une goutte de 20 µL de tampon Sso Pox contenant 10 3 UFC de P. atrosepticum CFBP6276 et incubé à température ambiante (23-24°C) et humidité élevée pendant 72h. Aucune macération n'a été détectée lorsque les pommes de terre inoculées sont protégées avec le variant Sso Pox V82I. SIMILITUDE DES SEQUENCES AVEC D'AUTRES PHOSPHOTRIESTERASES-LIKE-LACTONASE (PLL) Les résultats précédents démontrent l'impact des mutations des résidus de la boucle 8 sur l'activité lactonase et l'impact phénotypique de Sso Pox. Sso Pox possèdent de grandes similarités de séquence protéique ( ) et de structure tridimensionnelle(2, 4) avec d'autres PLL d'archées hyperthermophiles : Sis Lac, isolée de Saccharolobus islandicus et Sac Pox de Saccharolobus acidocaldarius . La conservation des résidus de la boucle 8 parmi ces PLL (88 % d'identité et 94 % de similarité) confirme son rôle essentiel dans l'activité lactonase des PLL. Toutes les PLL du genre Saccharolobus partagent une identité très élevée avec la séquence de Sso Pox (> 75 %). La boucle 8 est extrêmement conservée par chaque enzyme, avec un minimum de 88% d'identité. L’alignement de 49 acides aminés supplémentaires, adjacents à la boucle 8 renvoie un pourcentage d'identité de plus de 90 %, à l'exception de la PLL de S. acidocaldarius avec une identité de 79 % ( Table 16 – Figure 12). Table 16 – Pourcentage d'identité de diverses PLL du genre Saccharolobus à la séquence SsoPox. L'alignement et les identités ont été obtenus avec blastp. Lactonase mutée appartenant à la famille des phosphotriesterase-like lactonase hypertermophile, ladite lactonase mutée comprenant une mutation dans une première séquence consensus d’une lactonase sauvage, ladite première séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X-V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 1), X étant l’acide aminé V, laquelle première séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : I-R-F-[M/S]-E-[K/R]-X 1 -V-K-[A/T/E]-T-G-I-N (SEQ ID : 2), X 1 étant l’acide aminé A, R, N, D, C, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou E, ladite lactonase mutée ayant une activité lactonase augmentée par rapport à ladite lactonase sauvage, sur au moins un substrat. Lactonase mutée selon la revendication 1, dans laquelle X 1 est l’acide aminé I. Lactonase mutée selon la revendication 1 ou 2, comprenant au moins une autre mutation dans une seconde séquence consensus de ladite lactonase sauvage, ladite seconde séquence consensus dans ladite lactonase sauvage consistant en : Xa-G-[T/I]-Xb-[K/R]-P-E-Xc-Xd-Xe-Xf-Xg-Xh-P-Xi-W-Xj (SEQ ID NO : 3), Xa étant l’acide aminé W, T, A, F, V, I, M ou L, Xb étant l’acide aminé A, Xc étant l’acide aminé Y ou L, Xd étant l’acide aminé K, Xe étant l’acide aminé P, Xf étant l’acide aminé K, Xg étant l’acide aminé L, Xh étant l’acide aminé A, Xi étant l’acide aminé R ou K, Xj étant l’acide aminé S, laquelle deuxième séquence consensus dans ladite lactonase mutée consistant en : X 2 -G-[T/I]-X 3 -[K/R]-P-E-X 4 -X 5 -X 6 -X 7 -X 8 -X 9 -P-X 10 -W-X 11 (SEQ ID NO : 4), l’un au moins des acides aminés X 2 , X 3 , X 4 , X 5 , X 6 , X 7 , X 8 , X 9 , X 10 et X 11 étant mutés. Lactonase mutée selon la revendication 3, dans laquelle, X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y ou V quand Xa est W, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, Y, W ou V quand Xa est T, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est F, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, Y ou W quand Xa est V, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, L, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est M, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, Y, W ou V quand Xa est L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X4 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xc est L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X4 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W ou V quand Xc est Y, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, S, T, W, Y ou L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xi est R et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, M, F, P, S, T, W, Y ou V quand Xi est K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, T, W, Y ou V, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est A, R, N, D, C, E, Q, G, H, I, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 9 est R, N, D, C, E, Q, G, H, I, L, K, M, F, P, S, T, W, Y ou V, X 10 est R ou K et X 11 est S, de préférence, X 2 est A quand Xa est différent de A, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est I quand Xa est différent de I, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est V quand Xa est différent de V, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est T quand Xa est différent de T, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est M, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est T, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est V, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est F, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est L, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est L, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est N, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est V, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est W, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est A et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est A, X 10 est R ou K et X 11 est A, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est F, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est M, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est G, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est Y, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est I, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est L, X 9 est C, X 10 est R ou K et X 11 est S, ou X 2 est W, T, A, F, V, I, M ou L, X 3 est A, X 4 est Y ou L, X 5 est K, X 6 est P, X 7 est K, X 8 est Q, X 9 est G, X 10 est R ou K et X 11 est S. Lactonase mutée selon l’une quelconque des revendications 1 à 4, ledit substrat étant choisi parmi : C4-HSL, C6-HSL, 3-oxo-C6-HSL, C8-HSL, 3-oxo-C10-HSL, 3-oxo-C12-HSL et 3-oxo-C8-HSL. Lactonase mutée selon l’une quelconque des revendication 1 à 5, ladite lactonase sauvage étant choisie parmi Saccharolobus solfataricus ( SsoPox ), Sulfolobus acidocalaricus , Sulfolobus islandicus et Saccharolobus shibatae , de préférence, ladite lactonase sauvage étant choisie parmi Saccharolobus solfataricus ( SsoPox ) de séquence SEQ ID NO : 5, Sulfolobus acidocalaricus de séquence SEQ ID NO : 6, Sulfolobus islandicus de séquence SEQ ID NO : 7 et Saccharolobus shibatae de séquence SEQ ID NO : 8. Lactonase mutée telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, pour son utilisation pour : perturber le quorum-sensing des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, limiter ou inhiber la formation de biofilms. Composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 6 pour son utilisation en santé humaine, notamment pour le traitement des infections bactériennes, telles que les pneumonies ou les maladies nosocomiales, les plaies, les brûlures, les infections occulaires, le pied diabétique, pour le traitement des dysbioses, ou pour le traitement de la plaque dentaire, lesdites infections bactériennes étant de préférence causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, lesdites bactéries étant notamment choisies parmi : Acinetobacter sp., Brucella sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Enterobacter sp., Hafnia sp., Klebsiella sp., Kluyvera sp., Pandoraea sp., Proteus sp., Pseudomonas sp., Rahnella sp., Vibrio sp. et Yersinia sp. Composition comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, pour son utilisation en santé animale notamment pour le traitement des infections bactériennes, le traitement des dysbioses, lesdites infections bactériennes étant de préférence causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, lesdites bactéries étant notamment choisies parmi : Aeromonas sp., Aliivibrio sp., Brucella sp., Burkholderia sp., Chromobacterium sp., Edwardsiella sp., Enterobacter sp., Halomonas sp., Pseudomonas sp., Vibrio sp. et Yersinia sp. Composition phytosanitaire comprenant comme principe actif au moins une lactonase mutée telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, ladite composition étant appliquée pour le traitement des infections de plantes telles que le feu bactérien, la jambe noire, les pourritures, les chancres, le flétrissement, les nécroses, la maladie du broussin, la maladie de Stewart, la maladie de Granville, la maladie de Moko, la maladie de la vigne jaune, lesdites infections étant de préférence causées par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer, lesdites bactéries étant notamment choisies parmi : Acidithiobacillus sp., Agrobacterium sp., Azospirillum sp., Bradyrhizobium sp., Burkholderia sp., Dickeya sp., Erwinia sp., Gluconacetobacter sp., Mesorhizobium sp., Nitrobacter sp., Pantoea sp., Pectobacterium sp., Pseudomonas sp., Ralstonia sp., Rhizobium sp., Serratia sp. et Sinorhizobium sp. . Utilisation d’une composition comprenant au moins une lactonase mutée telle que définie selon l’une quelconque des revendications 1 à 6, sur du matériel contaminé ou susceptible d’être contaminé par des bactéries utilisant des substrats lactones d’homosérine pour communiquer et former des biofilms, ledit matériel contaminé étant choisi parmi : des dispositifs médicaux tels que des pansements, des cathéters, des endoscopes, des implants, des nébulisateurs du matériel médical des surfaces immergées telles que des coques de bateaux, des infrastructures portuaires ou pétrolières pouvant être la cible de biofouling ou de biocorrosion, des installations industrielles telles que des tours aéroréfrigérées, des systèmes de climatisation, des bioréacteurs, des tuyauteries, des nébulisateurs, des brumisateurs, des bassins, des piscines, des spa, des appareils de balnéothérapie, des bassins, lesdits biofilms contenant de préférence l’une des espèces suivantes : Aliivibrio sp., Chromobacterium sp., Dinoroseobacter sp., Halomonas sp., Pseudomonas sp., Roseobacter sp. et Vibrio sp.