Brevet FR3005863A1 — publié le 20141128

L'invention concerne des particules de principes actifs hydrophobes et liposolubles, et leur procédé de fabrication. Ces molécules, comme les vitamines, les acides gras, sont très largement employées dans de nombreux domaines techniques tels que les industries pharmaceutique, cosmétique, agroalimentaire, et notamment dans le domaine de la nutrition animale. A titre d'exemple, les vitamines A et E sont couramment utilisées pour la préparation d'aliments favorisant la croissance d'animaux. Leur nature hydrophobe et leur fragilité environnementale, 10 notamment thermique et chimique, tant au cours de leur formulation et de leur stockage, que lors de leur utilisation, rendent nécessaire leur encapsulation. La présente invention est ci-après plus particulièrement décrite en référence à la vitamine A, mais bien entendu, son cadre n'y est pas restreint, et elle s'applique à toute substance active hydrophobe et liposoluble et tout 15 mélange de telles substances. La vitamine A existe sous plusieurs formes, notamment à l'état d'ester, et c'est sous l'une de ses formes les plus stables, l'acétate de rétinyle, qu'elle est le plus souvent consommée par les animaux d'élevage (volaille, porcs et bovins). Elle reste toutefois sensible à l'oxydation, à la température, à 20 la lumière, aux acides. En application pharmaceutique ou en nutrition animale, elle est ainsi très rapidement dégradée dès qu'elle entre en contact avec les premières conditions sévères, notamment acides, du système digestif, ce qui n'en fait pas une forme biodisponible de la vitamine A. Afin de préserver au mieux ces principes actifs sensibles, il est 25 connu depuis longtemps de les protéger par enrobage ou encapsulation. Diverses voies d'encapsulation de la vitamine A ont été développées et largement utilisées, comme celle impliquant des protéines, et notamment la gélatine : la vitamine A est mélangée à de la gélatine, puis une réticulation de la gélatine est provoquée permettant d'obtenir, par atomisation ou double 30 émulsion, des particules de vitamine A. Un des buts de la présente invention est d'obtenir une forme protégée, ou particule, de principes actifs hydrophobes et liposolubles, sans recourir à la gélatine, tout en conservant l'intérêt de cette dernière, notamment ses propriétés protectrices, son approvisionnement facile et sa manipulation 35 simple. L'utilisation de la gélatine nécessite celle d'un agent réticulant comme le glutaraldéhyde, et c'est aussi un des objectifs de l'invention de s'affranchir d'un tel agent. L'invention vise en outre la mise en oeuvre d'un procédé de fabrication industrialisable et respectueux de l'environnement, pour obtenir une telle forme de principe actif. La substitution de la gélatine par un ou plusieurs biopolymères doit 5 répondre aux exigences suivantes : - Les particules doivent comprendre une teneur en vitamine d'au moins 1.000.000 Ul/g ; - Le rendement d'encapsulation doit approcher 100% ; - Le principe actif doit être stable physico-chimiquement et 10 biodisponible. Selon le domaine d'application du principe actif, en particulier s'il est destiné à la nutrition animale et donc à être incorporé dans un prémix, les particules obtenues doivent être de faible taille, de préférence une taille comprise entre 50 et 1000 pm, avantageusement inférieure à 800 pm et mieux 15 encore de l'ordre de 300 pm. Elles doivent au surplus posséder une humidité résiduelle basse, de préférence inférieure à 8% et être insolubles dans l'eau. Les auteurs ont mis au point un procédé de fabrication de particules de principes actifs, respectant l'ensemble des impératifs ci-dessus. Ils ont en effet découvert que la gélatine pouvait être remplacée par 20 des protéines de lait. Par protéines de lait selon l'invention, on entend généralement des protéines de lait de vache, cependant ces mêmes protéines peuvent être issues du lait d'un autre mammifère comme la chèvre. Les protéines du lait de vache sont composées à 80% de caséine, une protéine susceptible de 25 coaguler en milieu acide ou sous l'action de la présure en laissant un liquide, le lactosérum qui contient les autres protéines du lait, essentiellement la lactalbumine et la lactoglobuline. Les protéines du lactosérum sont, selon l'invention, préférées. En effet, en plus de leurs propriétés émulsifiantes et gélifiantes telles qu'elles ont été révélées dans le cadre du procédé de 30 l'invention, ces protéines présentent une haute valeur nutritionnelle pour l'homme ou l'animal ; elles sont également assimilables et métabolisables par l'organisme humain ou animal. Les protéines du lactosérum sont essentiellement les suivantes : la beta-lactoglobuline, l'alpha-lactalbumine, les caséines alpha-S1 et -S2, les 35 caséines-beta, -gamma et -kappa, l'albumine de sérum bovin, les immunoglobulines IgG, IgA, IgM, IgE et IgD, la lactoferrine et la protéose peptone. Ainsi, l'invention concerne un procédé de fabrication de particules d'un principe actif hydrophobe et liposoluble, faisant appel à des protéines de lait, de préférence des protéines du lactosérum. Il prévoit d'abord la préparation d'une émulsion double dudit principe actif, puis l'obtention de particules depuis cette émulsion. Un objet de l'invention est donc un procédé de préparation d'une émulsion double d'un principe actif, comme la vitamine A, ledit procédé 10 comprenant les étapes suivantes : (a) On dispose d'une solution aqueuse de protéines de lait ; (b) On dispose d'une solution aqueuse d'au moins un polysaccharide anionique ; (c) On prépare à chaud une émulsion h/e du principe actif dans la 15 solution (a), puis on prépare à chaud une émulsion (h/e)/e de l'émulsion h/e dans la solution (b), ou (d) On prépare une émulsion e/e des solutions (a) et (b), puis on prépare à chaud une émulsion h/(e/e) du principe actif dans l'émulsion e/e. 20 Pour obtenir les particules à partir de l'émulsion (c) ou (d), et c'est un autre objet de l'invention, on complète le procédé ci-dessus par une étape (e) selon laquelle on soumet l'émulsion obtenue à l'étape (c) ou (d) à une étape d'encapsulation pour fabriquer des particules dudit principe actif. Comme dit précédemment, ce procédé permet de répondre à 25 toutes les exigences précitées, en particulier, il permet de fabriquer des particules à teneur élevée endit principe actif, stables et constituant une forme hautement biodisponible du principe actif. L'invention va maintenant être exposée plus en détail, avec une description plus précise de chacune des étapes (a) à (d) et (e) des procédés de 30 l'invention et la présentation de variantes préférentielles. Comme dit précédemment, les protéines impliquées à l'étape (a) des procédés, sont avantageusement celles du lactosérum. Le lactosérum est un produit dérivé de l'industrie fromagère et caséinière, communément appelé « petit lait » et obtenu après séparation par précipitation des caséines du lait. 35 En moyenne, 1L de lactosérum renferme environ 65g de composés solides, dont essentiellement du lactose (70-80%), des minéraux (9%) et des protéines demeurées en solution dans le sérum du lait après la précipitation des caséines (9%). Elles représentent 15 à 22% des protéines totales d'un lait bovin. Les constituants protéiques majeurs sont la 13-lactoglobuline ((3-LG), l'a-lactalbumine (a-LA), les immunoglobulines (Ig), la sérumalbumine bovine (BSA), le caséinate de sodium, ainsi que les protéose-peptones issues de la dégradation de la 13-caséine (10 à 20%). A des concentrations plus faibles, on y retrouve également de la 13-caséine, de même que diverses autres protéines telles la lactoferrine (LF), la lactolline et la transferrine. Les protéines du lactosérum sont disponibles dans le commerce. Ainsi, on trouve un isolat de protéine de lait (ou Whey Protein Isolate, WPI) de type BiPRO®, fourni par Davisco (USA) qui contient 92,4% de protéines de lait hautement purifiées, dont 72% de 13-LG, 14,4% de cc-LA et 4,1% de BSA. On trouve aussi des concentrats de protéines de lait (ou Whey Protein Concentrate, WPC), moins riches en protéines de lait que le WPI et en contenant de 35 à 80%, selon les fournisseurs. Parmi ceux-ci, on peut citer la WPC35 SICAPRO®, fourni par Euroserum (France), les WPC60-WPC80 MILEI®, fourni par Milei (Allemagne). La perte en protéines de lait, dans ces concentrats, est compensée par la présence de lactose (entre 8 et 40%, contre Selon l'invention, la proportion des protéines totales dans le lactosérum est de préférence d'au m oins 30% (p/p, en poids sec), avantageusement, elle est d'au moins 60%, mieux encore d'au moins 80%, voire d'au moins 90%. Les auteurs ont effectivement observé que plus cette proportion est élevée, plus forte sont la protection et la biodisponibilité du principe actif dans les particules obtenues. Comme dit précédemment, la fraction protéique du lactosérum est riche en 13-LG ; de préférence, selon l'invention, cette proportion atteint au moins 66% (p/p, en poids sec). Néanmoins, une plus faible proportion en dites protéines, par exemple d'au plus 25% (p/p, en poids sec) peut avantageusement être contrebalancée par la présence de lactose qui permet aussi d'augmenter significativement la valeur nutritive du produit. Pour être utilisées dans le cadre du procédé de l'invention, certaines des protéines de lactosérum sont de préférence dénaturées. Il s'agit de celles choisies parmi la beta-lactoglobuline ((3-LG), l'alpha-lactalbumine (a- LA), l'albumine de sérum bovin (BSA) et la lactoferrine. Les auteurs ont observé que cette étape permet d'accroître les propriétés émulsifiantes de ces protéines. Elles sont dénaturées dans des conditions connues de l'homme du métier. Cependant, la dénaturation est de préférence conduite par traitement thermique, à une température de 70 à 80°C, pendant au moins 15 minutes. Un chauffage à 80°C pendant 30 minutes entraîne une dénaturation complète. Selon le procédé de l'invention, on peut obtenir une émulsion, puis, par mise en forme de cette émulsion, des particules de tout principe actif, hydrophobe et liposoluble ; sans y être restreint, il est particulièrement adapté à la fabrication de particules de vitamine A ou de vitamine E. Avantageusement, la vitamine est diluée dans une huile, par exemple l'huile de colza avant d'être dispersée. Parallèlement, on dispose selon l'étape (b) du procédé d'une solution aqueuse d'au moins un polysaccharide anionique. Ceux-ci doivent être compatibles avec les protéines de lait, ils doivent faciliter l'obtention d'une double émulsion selon l'étape (c) ou (d), et être capables de former un gel en vue de l'étape (e) du procédé de fabrication des particules, A cet effet, ils sont de préférence choisis parmi les pectines, et notamment les pectines faiblement méthylées, les alginates, les carraghénanes comme le kappa-carraghénane, le xanthane et la gomme de Gellane, ainsi que tout mélange de ceux-ci. Les pectines sont des polymères d'origine végétale, composées majoritairement d'un enchaînement de liaisons a-(1-4) d'a cid e D-galacturonique (AG) qui peut être estérifié par du méthanol, ou amidé. Le degré d'estérification, ou méthylation (-COOCH3), en abrégé DE, et d'amidation (-CONH2) en abrégé DA, de l'AG est défini comme étant le nombre de fonctions carboxyliques méthylées ou amidées, respectivement, pour 100 motifs d'AG. On préfère selon l'invention des pectines faiblement méthylées, de DE inférieur à 50%. Elles permettent en effet d'obtenir des particules par gélification ionique à froid, et offrent l'avantage de ne pas affecter la solubilité des protéines de lait à un pH de 4 à 6. De telles pectines sont disponibles dans le commerce ; on peut citer celles fournies par Cargill, extraites du jus de citron, à savoir : - Unipectin OF 300C (DE=30:t:3%; pHinitial = 2,7 en solution aqueuse) ou LMP1, - Unipectin OF 305C (DE=25% + DA=21%, pHinitial =4,6 en solution aqueuse) ou LMPA, - Unipectin OF 100C (DE=3-12%; pHinitial 4,7 en solution aqueuse) ou LMP2. Avantageusement, le rapport pondéral (en poids sec) de la ou des protéines au(x) polysaccharide(s) anionique(s) varie de 1:2 à 7:1. Avantageusement, le rapport pondéral (en poids sec) du principe actif au mélange de la ou des protéines et du ou des polysaccharides 5 anioniques varie de 0,3:0,7 à 0,6:0,4. Selon l'étape (c) du procédé, on mélange ledit principe actif avec la solution protéique aqueuse de l'étape (a) et on réalise une émulsion h/e dudit principe actif à chaud, à une température suffisamment basse pour ne pas dégrader le principe actif mais assez élevée pour obtenir l'émulsion. Elle varie 10 en fonction du principe actif, elle est de généralement comprise entre 40 et 60°C. Une dispersion efficace est obtenue sous agitation. L'émulsion h/e en résultant est alors mélangée à la solution (b) en maintenant la température entre 40 et 60°C et sous agitation. Les conditions d'obtention d'une émulsion (h/e)/e peuvent être aisément déterminées par l'homme du métier sur la base 15 de ses connaissances générales. Des exemples spécifiques seront décrits plus loin. Alternativement à l'étape (c), on peut réaliser, selon l'étape (d), une émulsion e/e : on mélange les solutions des étapes (a) et (b) pour obtenir sous agitation une émulsion e/e. Le principe actif est ensuite ajouté et, dans des 20 conditions appropriées, on obtient une émulsion (e/e)/h. Des conditions avantageuses consistent à disperser, à une température variant de 40-60°C, le principe actif dans l'émulsion e/e, et à appliquer une agitation à haut cisaillement, à cette dispersion. Comme pour l'étape précédente, les conditions d'obtention de cette émulsion (e/e)/h, peuvent être aisément définies par 25 l'homme du métier sur la base de ses connaissances générales. Des exemples spécifiques seront décrits plus loin. En vue d'une utilisation optimale, et des protéines de lait, et des polymères anioniques, il est préférable de prévoir une étape préalable au procédé, selon laquelle on réhydrate, respectivement, la ou les protéines de 30 lait, et le ou les polysaccharides anioniques. Cette étape peut être réalisée sous agitation douce, pendant au moins une, voire quelques heures, de manière à ne pas casser les agrégats protéiques des premières, ni le réseau polymère des seconds. Pour obtenir selon l'étape (e) des particules de principe actif à partir 35 de l'émulsion obtenue à l'étape (c) ou (d) ci-dessus, toute technique classique bien connue et maîtrisée par l'homme du métier peut être mise en oeuvre. Elle sera en particulier sélectionnée en fonction de la taille de particules souhaitées. De préférence, la fabrication des particules est effectuée par gélification ionique à froid, par extrusion de ladite émulsion, puis immersion des gouttes obtenues dans une solution aqueuse d'ions. Des ions monovalents ou divalents sont préférés, et notamment les ions sodium, potassium, calcium et/ou zinc. Avantageusement, la solution contient de l'acétate de zinc. Ce procédé permet d'obtenir des particules d'une taille variant d'environ 1 à environ 2,5mm. L'étape (e) peut aussi être opérée par atomisation/séchage de 10 l'émulsion issue de l'étape (c) ou (d). Cette technique permet d'obtenir des particules de tailles inférieures de l'ordre de 0,05 à 1 mm. Les particules résultantes subissent ensuite les traitements routiniers de séparation, purification, solidification, séchage, déshydratation... L'invention concerne aussi des particules d'un principe actif 15 hydrophobe et liposoluble, ayant une taille de préférence inférieure à 2,5mm, comprenant au moins une protéine de lait et un polysaccharide anionique. De préférence, la ou les protéines de lait constituant ces particules sont une ou des protéines du lactosérum, et mieux encore des protéines telles que décrites précédemment selon des variantes avantageuses du procédé de l'invention. 20 De même, le ou les polysaccharides anioniques et le principe actif sont ceux définis précédemment, dans les proportions avantageuses aussi indiquées. Les particules de l'invention sont avantageusement obtenues par un procédé tel que décrit ci-dessus. Elles présentent une forme sphérique et régulière, à surface non grasse, elles sont non collantes et non agglomérées et possèdent 25 une faible humidité résiduelle. Les caractéristiques et avantages de l'invention ressortiront des exemples ci-après illustrant les particules de l'invention et leur procédé d'obtention, à l'appui de la figure annexée qui représente une comparaison de la libération de la vitamine A entre des particules selon l'invention et des 30 particules selon l'art antérieur, en fonction du temps et du pH. Exemple 1 : Fabrication de particules de vitamine A selon l'invention selon les étapes a), b), c) et e) Les ingrédients utilisés et leurs proportions (en p/p) dans les 35 particules obtenues sont les suivants : WPI BiPRO® 28,1 % 3005 863 5 8 9,3 % Pectine LMPI 58,9 % Charge vitaminée 47,2 % (Vitamine A + Butylhydroxytoluène, BHT) 3,6 % dont Vitamine A Eau On met en solution la WPI dans l'eau pour obtenir une concentration de 12% (p/v), et on la disperse sous agitation douce (300 tours/minutes) pendant au moins 2 heures. Séparément, on soumet la pectine 10 au même traitement de réhydratation, la concentration de la solution étant de 4% (p/v). Les solutions sont ensuite laissées au repos pendant une nuit à température ambiante. Chaque solution est brièvement agitée, avant utilisation. La solution de WPI est soumise à un traitement thermique, par chauffage au bain-marie pendant 30 minutes à 80°C, pour dénaturation. Le pH 15 de la solution est de l'ordre de 7. On disperse, dans cette solution protéique, la vitamine A, puis on émulsionne à chaud à 50°C, pendant 10 minutes sous agitateur à haut cisaillement de type Ultra-Turrax, T2e (IKA) à 6800 tours/min en fonction de la viscosité apparente (i) de l'émulsion pour une dispersion efficace et fine des 20 globules. Le maintien de l'émulsion à chaud, à l'aide d'un bain-marie, permet de réduire la viscosité de l'émulsion et de pallier la gélification prématurée de l'émulsion. Cette émulsion simple huile-dans-eau (h/e) est ensuite diluée par ajout en quantité égale à la protéine, d'une solution aqueuse de pectine (1 :1, 25 v/v), pendant 5 minutes sous agitation modérée (760 tours/min, toujours à 50°C. Le rapport pondéral de la protéine à la pectine est de 2,8 :1. Le taux de chargement en vitamine A peut varier de 10 à 20% du poids de l'émulsion finale. L'émulsion diluée reste sous faible agitation (300 tours/min) avant 30 d'être extrudée et ce jusqu'à la chute de la dernière goutte. L'émulsion diluée est transférée grâce à une pompe péristaltique ou un pousse-seringue, par un tuyau jusqu'à une seringue munie d'une aiguille ou d'une buse vibrante. Les gouttes d'émulsion tombent dans un bain de cations divalents (Ca2+) à 10% (p/v) sous agitation magnétique continue et 35 modérée. Les billes gélifiées sont ensuite collectées par filtration sous vide et lavées à l'eau distillée (300mL en 2 fois à partir de Ca2+. Enfin, les billes sont étalées/réparties sur une feuille de papier sulfurisé, disposée sur un plateau, pour être séchées entre 48 à 72h (selon le dispositif d'extrusion) sous étuve ventilée à 37+2°C. Les particules obtenues peuvent répondre à une structure organisée, en couches séparées, une couche de pectine étant adsorbée à la surface de la couche de protéine, ou à une structure désorganisée, en couche mixte dans laquelle sont réparties la pectine et la protéine. Le rendement d'encapsulation de la vitamine A est de 92%. Les caractéristiques des particules obtenues sont ci-après rassemblées : Taille 2,0-2,5 mm Humidité relative 3,6 % Titre en vitamine A 1.173.400 Ul/g Exemple 2 : Fabrication de particules de vitamine A selon l'invention selon les étapes a), b), d) et e) Les ingrédients utilisés et leurs proportions (en p/p) dans les 20 particules obtenues sont les suivants : WPI BiPRO® 17,6 % Pectine LMPI 5,8 % Charge vitaminée (Vitamine A + BHT) 73,0 % dont Vitamine A 58,4 % 25 Eau 3,6 % Les solutions de WPI et de pectine sont préparées comme détaillé à l'exemple 1. On réalise une émulsion eau-dans-eau (e/e) à température 30 ambiante sous agitation magnétique. A cet effet, les deux solutions, à pH 7, sont émulsionnées pendant 5 minutes à 4440 tours/minute, dans un agitateur à haut cisaillement Ultra-Turrax® T25 (IKA). On disperse la vitamine A à 50°C, puis on émulsionne à 50°C, pendant 10 min dans l'agitateur ci-dessus, à 4400 tours/min, pour obtenir une 35 émulsion h/(e/e). On soumet l'émulsion h/(e/e) à une gélification ionique à froid : à cet effet, on réalise une extrusion puis immersion des gouttes obtenues dans un bain de cations divalents à 0°C. On laisse durcir les billes obtenues sous agitation magnétique, pendant 10 minutes, Puis on sépare par filtration sous vide et on lave les particules résultantes à l'eau. Elles sont ensuite séchées sous étuve ventilée à 37°C. Le rendement d'encapsulation de la vitamine A est de 99%. Les caractéristiques des particules obtenues sont ci-après rassemblées : Exemple 3 : Libération in vitro de la vitamine A à partir de particules 200 mg de particules obtenues à l'exemple 1 sont placés dans un bain de dissolution, de milieu acide à pH 1,2 (1L, milieu stomacal) pendant 2h puis elles sont transférées pendant 4h dans un bain de milieu tampon phosphate à pH 6,8 (1L, milieu intestinal). Toutes les 30 min, un prélèvement de 3mL est effectué afin de mesurer l'absorbance et déterminer la quantité de vitamine A libérée. Une mesure de blanc est effectuée avant le démarrage cinétique (pH 1,2) et avant le transfert des particules à pH 6,8. La mesure d'absorbance est faite avec un spectrophotomètre UV/visible. La composition des milieux est ci-après décrite. Milieu stomacal : Pour un volume fixé de 1L, le milieu à pH 1,2 se compose de : NaCI 2,9g HCI (1N) 85mL Ascorbate de sodium 10g Triton X100 1g Milieu intestinal : Pour un volume fixé de 1L, le milieu à pH 6,8 se compose de : NaF12PO4 10g NaOH (1N) 30mL Ascorbate de sodium 10g Taille 1-5-2,0 mm Humidité relative 3,6 % Titre en vitamine A 1.548.320 Ul/g Triton X100 1 g L'ascorbate de sodium et le Triton X100 jouent respectivement les rôles d'antioxydant et de tensio-actif. Ils sont nécessaires afin d'améliorer la 5 stabilité de la vitamine A et de faciliter sa solubilisation en milieu aqueux polaire. Les résultats de libération sont représentés sur la figure en comparaison avec des particules de vitamine A obtenues par un procédé classique de double émulsion avec de la gélatine. 10 On observe que les particules de l'invention apporte une protection renforcée de la vitamine A à pH gastrique et favorise une libération immédiate et moins diffuse de la vitamine à pH intestinal. REVENDICATIONS1. Procédé de préparation d'une émulsion double d'un principe actif hydrophobe et liposoluble, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes : (a) On dispose d'une solution aqueuse de protéines de lait ; (b) On dispose d'une solution aqueuse d'au moins un polysaccharide anionique ; (c) On prépare à chaud une émulsion h/e du principe actif dans la solution (a), puis on prépare à chaud une émulsion (h/e)/e de l'émulsion h/e dans la solution (b), ou (d) On prépare une émulsion e/e des solutions (a) et (b), puis on prépare à chaud une émulsion h/(e/e) du principe actif dans l'émulsion e/e. 2. Procédé de fabrication de particules d'un principe actif 15 hydrophobe et liposoluble, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes : (a) On dispose d'une solution aqueuse de protéines de lait ; (b) On dispose d'une solution aqueuse d'au moins un polysaccharide anionique ; 20 (c) On prépare à chaud une émulsion h/e du principe actif dans la solution (a), puis on prépare à chaud une émulsion (h/e)/e de l'émulsion h/e dans la solution (b), ou (d) On prépare une émulsion e/e des solutions (a) et (b), puis on prépare à chaud une émulsion h/(e/e) du principe actif dans 25 l'émulsion e/e ; et (e) On soumet l'émulsion (c) ou (d) à une étape d'encapsulation pour obtenir des particules dudit principe actif. 3. Procédé selon la revendication 1 ou 2, caractérisé en ce que les protéines de lait sont choisies parmi les protéines du lactosérum comprenant 30 au moins la beta-lactoglobuline ((3-LG), l'alpha-lactalbumine (a-LA), l'albumine de sérum bovin (BSA), le caséinate de sodium et la lactoferrine. 4. Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce que la solution (a) est obtenue à partir de poudre de lactosérum dans lequel la proportion des protéines totales est d'au moins 30% (p/p, en poids sec). . Procédé selon la revendication 4, caractérisé en ce que la proportion en beta-lactoglobuline dans la poudre de lactosérum est d'au moins 66% (p/p, en poids sec). 6. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, 5 caractérisé en ce que la proportion de beta-lactoglobuline dans la poudre de lactosérum est d'au plus 25% et en ce que ladite poudre comprend du lactose. 7. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 6, caractérisé en ce que les protéines de lait sont choisies parmi la betalactoglobuline ((3-LG), l'alpha-lactalbumine (a-LA), l'albumine de sérum bovin (BSA) et la lactoferrine et en ce que, préalablement à l'étape (a), elles sont dénaturées. 8. Procédé selon la revendication 7, caractérisé en ce que lesdites protéines sont dénaturées par un traitement thermique à une température variant de 70 à 80°C. 9. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 8, caractérisé en ce que le principe actif est choisi parmi les vitamines A et E. 10. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 9, caractérisé en ce que le polysaccharide anionique est choisi parmi les pectines, les alginates, les carraghénanes comme le kappa-carraghénane, le 20 xanthane et la gomme de Gellane, ainsi que tout mélange de ceux-ci. 11. Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce que le polysaccharide anionique est choisi parmi les pectines possédant un degré de méthylation (DE) inférieur à 50%. 12. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 11, 25 caractérisé en ce que le rapport pondéral (en poids sec) de la ou des protéines au(x) polysaccharide(s) anionique(s) varie de 1:2 à 7:1. 13. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 12, caractérisé en ce que le rapport pondéral (en poids sec) du principe actif au mélange de la ou des protéines et du ou des polysaccharides anioniques varie 30 de 0,3:0,7 à 0,6:0,4. 14. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 13, caractérisé en ce qu'il comprend une étape préalable selon laquelle on réhydrate, respectivement, la ou les protéines de lait, et le ou les polysaccharides anioniques. 35 15. Procédé selon la revendication 2 et l'une quelconque des revendications 3 à 14, caractérisé en ce que, selon l'étape (e), on réalise unegélification ionique à froid, par extrusion de l'émulsion obtenue à l'étape (c) ou à l'étape (d) puis immersion des gouttes obtenues dans une solution aqueuse d'ions monovalents ou multivalents, tels que les ions sodium, potassium, calcium et zinc. 16. Procédé selon la revendication 2 et l'une quelconque des revendications 3 à 14, caractérisé en ce que, selon l'étape (e), on réalise une atomisation/séchage de l'émulsion obtenue à l'étape (c) ou à l'étape (d). 17. Particule d'un principe actif hydrophobe et liposoluble, ayant une taille au plus égale à 2,5mm, comprenant au moins une protéine de lait et un polysaccharide anionique. 18. Particule selon la revendication 17, caractérisée en ce qu'elle comprend une ou des protéines du lactosérum. 19. Particule selon la revendication 18, caractérisée en que la ou les protéines, et sa ou leurs proportions sont telles que définies à l'une quelconque 15 des revendications 3 à 7. 20. Particule selon l'une quelconque des revendications 17 à 19, caractérisée en ce que le ou les polysaccharides anioniques, et sa ou leurs proportions sont telles que définies à l'une quelconque des revendications 10 à 12. 20 22. Particule selon l'une quelconque des revendications 17 à 20, caractérisée en ce que le principe actif et sa proportion sont telles que définies à la revendication 9 ou 13. 23. Particule selon l'une quelconque des revendications 17 à 21, susceptible d'être obtenue par un procédé tel que défini à l'une quelconque des 25 revendications 2 à 16.