Brevet FR2893326A1 — publié le 20070518

La présente invention concerne un amas de gènes impliqué dans la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate dans la voie non mévalonate d'Hevea brasiliensis. Tous les types de stéroïdes, de terpénoïdes, de caroténoïdes et tous les types de vitamines sont constitués de plusieurs isoprènes à 5 atomes de carbone liés par covalence les uns aux autres. La structure isoprène fondamentale est appelée "motif isoprène" et un composé ayant un motif isoprène est appelé de manière générale "isoprénoïde". L'isopentényl-diphosphate (IPP), qui est un composé ayant cinq atomes de carbone, sert de motif dans la réaction de condensation lors de la synthèse d'un composé d'isoprénoïde. Les deux voies constituées de la voie du mévalonate et de la voie non mévalonate sont connues comme voies de biosynthèse d'IPP. Dans les plantes, il est considéré que la voie du mévalonate fonctionne dans le cytoplasme cellulaire et la voie non mévalonate fonctionne dans les plastides. Dans Escherichia coli, chacun des gènes de la voie non mévalonate a été isolé et leurs fonctions ont été confirmées. Dans Hevea brasiliensis, en revanche, les séquences de l'amas de gène n'ont pas été décrites. La figure 1 représente la voie non mévalonate de synthèse d'IPP. Les détails concernant la biosynthèse d'isoprénoïdes par la voie non mévalonate sont fournis dans les remarques générales figurant dans l'article de W. Eisenreich et al., Cell Mol. Life Sci. 61 (2004) 1401-1426, par exemple. Dans la voie non mévalonate, tout d'abord du glycéraldéhyde-3-phosphate et de l'acide pyruvique sont catalysés par la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase (DXS) pour subir une condensation accompagnée par une réaction de décarboxylation, ce qui provoque la formation de 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate (DXP). DXS catalyse le transfert de 2 groupes carbonate en utilisant du thiaminediphosphate comme cofacteur par le mécanisme réactionnel similaire à celui de la transcétolase et de l'acide pyruvique-décarboxylase. DXP subit une réaction de transfert et est ensuite réduit par catalyse par la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphateréductoisomérase (DXR), en formant ainsi du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate (MEP). Le MEP est conjugué avec CDP par la MEP-cytidyltransférase (MCT) pour former du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol (MEPPC). Le groupe 3-hydroxyle du MEPPC est phosphorylé par la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase (CMK), et le MEPPC est converti en 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-2-phosphate (MEPPCP). Le MEPPCP est catalysé par la 2-C-méthylérythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase (MECPS) pour former du 2-C-méthylérythritol-2,4-cyclodiphosphate (MECPP). Puis le MSCPP est converti par réduction en 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)- butényl-4-phosphate (HMBPP). En outre, les IPP et DMAPP sont biosynthétisés à partir de HMBPP. A présent, un objectif de la présente invention consiste à isoler l'amas de gènes impliqué dans la biosynthèse d'IPP dans la voie non mévalonate d'Hevea brasiliensis, et à analyser la séquence de nucléotides de chacun des gènes constituant l'amas de gènes. Les séquences qui sont considérées comme représentant l'amas de gènes impliqué dans la biosynthèse d'IPP dans la voie non mévalonate sont identifiées par analyse syntactique de l'information sur le fragment de gène obtenu par analyse EST (marqueurs de séquence d'expression) d'Hevea brasiliensis et des bases de données de gènes connues, et les homologues de gène en rapport avec la voie non mévalonate sont obtenus par clonage d'ADNc complet. Puis la séquence de nucléotides de chacun des gènes obtenus est déterminée. L'amas de gènes de la présente invention impliqué dans la biosynthèse d'IPP par la voie non mévalonate est impliqué dans la biosynthèse de la vitamine E et des caroténoïdes, ainsi, des plantes utiles contenant de la vitamine E et des caroténoïdes en grande quantité peuvent être produites par transformation de plantes par l'amas de gènes obtenu dans la présente invention. Plus spécifiquement, il peut être escompté que les Hevea brasiliensis transformés obtenus en introduisant les gènes de la présente invention produisent un caoutchouc de grande qualité avec une permanence améliorée. En particulier, conjointement avec la teneur accrue en vitamine E, il est possible d'escompter de nombreux effets, comprenant la réduction de la quantité d'antioxydants synthétiques ajoutée lors du traitement du caoutchouc. La figure 1 est une figure représentant les détails de la voie du mévalonate. La figure 2 est une photographie représentant le résultat de l'analyse de complémentation de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase. La figure 3 est une photographie représentant le résultat de l'analyse de complémentation de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase. La figure 4 est une photographie représentant le résultat de l'analyse de complémentation de la 2-C-méthyl-20 D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase. Afin d'atteindre l'objectif précité, les inventeurs de la présente invention ont déterminé les séquences de nucléotides des gènes par analyse EST et clonage d'ADNc. L'ARN total a été extrait du latex de l'arbre classique et 25 du xylème de la branche de l'année en cours d'Hevea brasiliensis de manière à préparer des banques d'ADNc. Une analyse de séquences exhaustive en une passe a été effectuée sur ces banques. Puis 16 407 séquences EST ont été obtenues à partir de la banque d'ADNc préparée à partir 30 de latex et 16 305 séquences EST ont été obtenues à partir de la banque d'ADNc provenant du xylème avec une grande précision (total 32 442). Sur les séquences partielles obtenues, une analyse de groupements basée sur la similarité entre les séquences et une analyse d'annotations 35 basée sur la comparaison avec des gènes connus ont été effectuées et, ainsi, la base de données d'EST d'Hevea brasiliensis a été construite. Dans la base de données d'EST obtenue, les inventeurs ont trouvé des séquences d'EST qui sont considérés comme codant pour les enzymes de la voie non mévalonate, plus spécifiquement la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase, la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase, la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase, la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase, la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase, la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase et la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase. En outre, en ce qui concerne ces séquences, les inventeurs ont déterminé la séquence 3'-terminale par analyse 3'-RACE (amplification rapide des extrémités d'ADNc) et ont obtenu les ADNc complets. Un gène codant pour la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphatesynthase est représenté par les nucléotides n 1 à 2591 dans la SEQ ID N 1 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 235 à 2394 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 1 dans la liste des séquences correspond au cadre de lecture ouvert. Une séquence d'aminoacides déduite de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 720 dans la SEQ ID N 2 dans la liste des séquences. A ce propos, la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde-3-phosphate comme substrats. Un gène codant pour la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphateréductoisomérase est représenté par les nucléotides n 1 à 1929 dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences. A ce propos, cette séquence contient la séquence d'un vecteur, et la partie exclue avec la partie du vecteur correspond aux nucléotides n 1 à 1884 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 301 à 1713 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences correspond à un cadre de lecture ouvert. A ce propos, cette partie contient la séquence d'un vecteur, et le cadre de lecture ouvert exclu avec le vecteur correspond aux nucléotides n 256 à 1671 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences. Une séquence d'aminoacides déduite de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 471 dans la SEQ ID N 4 dans la liste des séquences. A ce propose, la 1-désoxy-D-xylulose- 5-phosphate-réductoisomérase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. Un gène codant pour la 2-C-méthyl-D-érythritol-4- phosphate-cytidyltransférase est représenté par les nucléotides n 1 à 1335 dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences. A ce propos, cette séquence contient la séquence d'un vecteur et la partie exclue avec la partie du vecteur correspond aux nucléotides n 1 à 1301 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 214 à 1146 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences correspond à un cadre de lecture ouvert. A ce propos, cette partie contient la séquence d'un vecteur, et le cadre de lecture ouvert exclu avec le vecteur correspond aux nucléotides n 180 à 1115 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences. Une séquence d'aminoacides déduite de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 311 dans la SEQ ID N 6 dans la liste des séquences. A ce propos, la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. Un gène codant pour la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase obtenu à partir d'un autre clone est représenté par les nucléotides n 1 à 2069 dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences. A ce propos, cette séquence contient la séquence d'un vecteur, et la partie exclue avec la partie du vecteur correspond aux nucléotides n 1 à 1254 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 185 à 1117 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences correspond à un cadre de lecture ouvert. A ce propos, cette partie contient la séquence d'un vecteur, et le cadre de lecture ouvert exclu avec le vecteur correspond aux nucléotides n 150 à 1085 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences. Une séquence d'aminoacides déduite de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cyticyltransférase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 311 dans la SEQ ID N 8 dans la liste des séquences. A ce propos, la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. Un gène codant pour la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase est représenté par les nucléotides n 1 à 1512 dans la SEQ ID N 9 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 110 à 1276 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 9 dans la liste des séquences correspond au cadre de lecture ouvert. Une séquence d'aminoacides déduite de la 4-(cytidine-5'- diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 388 dans la SEQ ID N 10 dans la liste des séquences. A ce propos, la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. Un gène codant pour la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase est représenté par les nucléotides n 1 à 1036 dans la SEQ ID N 11 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 1 à 714 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 11 dans la liste des séquences correspond au cadre de lecture ouvert. Une séquence d'aminoacides déduite de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 237 dans la SEQ ID N 12 dans la liste des séquences. A ce propos, la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. Un gène codant pour la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase obtenu à partir d'un autre clone est représenté par les nucléotides n 1 à 989 dans la SEQ ID N 13 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 49 à 774 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 13 dans la liste des séquences correspond au cadre de lecture ouvert. Une séquence d'aminoacides déduite de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 241 dans la SEQ ID N 14 dans la liste des séquences. A ce propos, la 2-C-méthyl-D-érythritol- 8 2,4-cyclodiphosphate-synthase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. Un gène codant pour la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase est représenté par les nucléotides n 1 à 2745 dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences. A ce propos, cette séquence contient la séquence d'un vecteur, et la partie exclue avec la partie du vecteur correspond aux nucléotides n 1 à 2713 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 184 à 2403 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences correspond à un cadre de lecture ouvert. A ce propos, cette partie contient la séquence d'un vecteur, et le cadre de lecture ouvert exclu avec le vecteur correspond aux nucléotides n 152 à 2374 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences. Une séquence d'aminoacides déduite de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 740 clans la SEQ ID N 16 dans la liste des séquences. A ce propos, la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse de 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2, 4-cyclodiphosphate comme substrat. Un gène codant pour la 1--hydroxy-2-méthyl-butényl-4- diphosphate-réductase est représenté par les nucléotides n 1 à 1682 dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences. A ce propos, cette séquence contient la séquence d'un vecteur, et la partie exclue avec la partie du vecteur correspond aux nucléotides n 1 à 1632 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences. La partie correspondant aux nucléotides n 107 à 1492 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences correspond à un cadre de lecture ouvert. A ce propos, cette partie contient la séquence d'un vecteur, et le cadre de lecture ouvert exclu avec le vecteur correspond aux nucléotides n 57 à 1445 dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences. Une séquence d'aminoacides déduite de la 1-hydroxy-2-méthylbutényl-4-diphosphate-réductase obtenue à partir de la séquence de nucléotides du cadre de lecture ouvert est représentée par les aminoacides n 1 à 462 dans la SEQ ID N 18 dans la liste des séquences. A ce propos, la 1-hydroxy-2-méthylbutényl-4-diphosphate-réductase est une enzyme qui catalyse la réaction qui assure la biosynthèse de l'isopentényldiphosphate et du diméthylallyl--diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. Suivant les techniques de formation d'ADN recombinant, un site particulier d'ADN initial peut être soumis à une mutation artificielle, sans modifier les propriétés fondamentales de l'ADN ou de manière à améliorer ces propriétés. En ce qui concerne les gènes ayant des séquences de nucléotides naturelles fournies conformément à la présente invention ou même des gènes ayant des séquences de nucléotides différentes de la séquence naturelle, une insertion, une délétion et une substitution artificielles peuvent être effectuées de la même manière, et ces gènes peuvent être modifiés de manière à avoir des propriétés égales ou supérieures à celles des gènes naturels. En outre, la présente invention comprend ces gènes mutés. Plus spécifiquement, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 1 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 1 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 1. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphatesynthase, qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde-3-phosphate comme substrats. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 1 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 3 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 3 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 3. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphateréductoisomérase, qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 3 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 5 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 5 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 5. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphatecytidyltransférase, qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. Un outre, un tel gène s'hybride avec un gène représenté dans la SEQ ID N 5 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 7 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 7 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 7. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphatecytidyltransférase, qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 7 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 9 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 9 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 9. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 9 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 11 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 11 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 11. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclo- diphosphate-synthase, qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 11 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 13 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 13 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 13. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase, qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 13 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 15 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 15 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 15. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4- diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 15 dans des conditions drastiques. De manière similaire, un gène consistant en une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de la séquence de nucléotides représentée dans la SEQ ID N 17 dans la liste de séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en un gène dans lequel un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 nucléotides dans la séquence de nucléotides dans la SEQ ID N 17 a été substitué. En outre, un tel gène présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence de nucléotidesreprésentée dans la SEQ ID N 17. Même un tel gène est également inclus dans le cadre de la présente invention, du moment que le gène code pour une protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de 1'isopentényl-diphosphate du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl--2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. En outre, un tel gène s'hybride avec le gène représenté dans la SEQ ID N 17 dans des conditions drastiques. L'homme de l'art peut choisir les conditions pour l'hybridation ad libitum. Une membrane sur laquelle une molécule d'ADN ou d'ARN à tester a été transférée et une sonde marquée peuvent être hybridées dans un tampon d'hybridation utilisable. Le tampon d'hybridation peut être constitué de SSC 5 x avec 0,1 % en poids de N-lauroyl-sarcosine, 0,02 % 15 en poids de SDS, 2 % en poids de réactif de blocage pour l'hybridation de la séquence de nucléotides et 50 % en poids de formamide, par exemple. Comme réactif de blocage pour l'hybridation de la séquence de nucléotides, par exemple, un réactif de blocage disponible dans le commerce pour l'hybridation de la séquence de nucléotides peut être dissous dans une solution tampon (pH 7,5) constituée de 0,1 M d'acide maléique et 0,15 M de NaCl pour porter la concentration du réactif de blocage à 10 %. La solution de SSC 20 x peut être constituée d'une solution de NaCl 3 M et acide citrique 0,3 M. Le SSC peut être utilisé avantageusement à une concentration en SSC de 3 à 6 x, plus avantageusement à une concentration en SCC de 4 à 5 x. L'hybridation peut être effectuée à une température de 40 à 80 C, avantageusement de 50 à 70 C, plus avantageusement de 55 à 65 C. Le lavage peut être effectué en utilisant un tampon de lavage après incubation pendant plusieurs heures ou une nuit. Le lavage peut être effectué de préférence à température ambiante et notamment à la température d'hybridation. Le tampon de lavage peut être constitué d'une solution de SSC 6 x + 0,1 % en poids de SDS, avantageusement constitué d'une solution de SSC 4 x + 0,1 % en poids de SDS, plus avantageusement constitué d'une solution de SSC 2 x + 0,1 % en poids de SDS, encore plus avantageusement constitué d'une solution de SSC 1 x + 0,1 % en poids de SDS et de préférence constitué d'une solution de SSC 0,1 x + 0,1 % en poids de SDS. La membrane peut être lavée avec un tel tampon de lavage et la molécule d'ADN ou molécule d'ARN hybridée avec la sonde peut être identifiée par le marqueur utilisé pour la sonde. En outre, dans la présente invention, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 2 a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 2 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 2. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase, qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde-3-phosphate comme substrats. En outre, dans la présente invention, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 4 a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 4 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 4. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate--réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 6 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 6 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 6. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 8 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 8 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 8. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 10 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 10 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 10. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 12 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 12 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 12. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 14 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 14 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 14. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 16 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 16 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 16. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. De manière similaire, une protéine consistant en une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 18 dans la liste des séquences a été éliminée par délétion, substituée ou ajoutée, consiste en une protéine dans laquelle un nombre non supérieur à 20, avantageusement non supérieur à 10, plus avantageusement non supérieur à 5 aminoacides dans la séquence d'aminoacides dans la SEQ ID N 18 a été substitué. En outre, une telle protéine présente une homologie non inférieure à 95 %, avantageusement non inférieure à 97 %, plus avantageusement non inférieure à 99 % avec la séquence d'aminoacides représentée dans la SEQ ID N 18. Même une telle protéine est incluse dans le cadre de la présente invention, du moment que la protéine a la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. L'amas de gènes de la présente invention impliqué dans la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate dans la voie non mévalonate peut être introduit dans des plantes telles qu'un arbre à caoutchouc pour augmenter son expression de telle sorte que la quantité de produits de gènes provenant de la voie non mévalonate puisse être augmentée dans lesdites plantes. Hormis le polyisoprène (constituant du caoutchouc), qui est la principale constituante du latex, de nombreux constituants non du caoutchouc peuvent être synthétisés dans la voie non mévalonate. En particulier, on sait que le tocotriénol et les caroténoïdes, qui sont des vitamines E, exercent des effets antioxydants dans le caoutchouc naturel produit à partir du latex traité ; ainsi, si la quantité de ce constituant est augmentée, une amélioration de la permanence du caoutchouc peut être escomptée. De plus, l'expression "amélioration de la propriété du caoutchouc" désigne ici l'obtention des effets désirés d'amélioration de la permanence du caoutchouc obtenus en augmentant les teneurs en vitamines E ou caroténoïdes dans les caoutchoucs naturels. La plante destinée à l'introduction du gène de la présente invention n'est pas limitée à Hevea brasiliensis, des exemples d'autres plantes pouvant être le guayule, le manioc, le tournesol, la laitue, l'arbre à caoutchouc indien et des plantes similaires, mais les plantes cibles à 21 transformer ne sont pas limitées à ces plantes et des transformants dans lesquels le gène de la présente invention est introduit peuvent être produits dans diverses plantes. En particulier, conformément à la présente invention, il est préférable de transformer des plantes productrices de caoutchouc, telles que Hevea brasiliensis, afin d'améliorer la qualité du caoutchouc obtenu à partir desdites plantes productrices de caoutchouc. On sait que des plantes productrices de caoutchouc sont dispersées dans une large gamme de familles comprenant les Asteraceae, Moraceae, Euphorbiaceae, Asclepiadaceae et Apocynaceae. En ce qui concerne un procédé pour la production de transformants, il est possible d'utiliser les procédés habituels connus dans ce domaine. Comme promoteur utile pour l'activation du gène introduit, le promoteur 35S du virus de la mosaïque du chou-fleur couramment utilisé dans ce domaine, par exemple, peut être utilisé et positionné en amont du gène de la présente invention, qui doit être transduit. Dans de nombreux cas, un certain promoteur est requis pour parvenir à l'expression suffisante du gène étranger introduit. Le promoteur préféré n'est pas limité au promoteur 35S du virus de la mosaïque du chou-fleur et divers promoteurs couramment utilisés dans ce domaine peuvent également être utilisés. En outre, les vecteurs qui peuvent être utilisés dans la présente invention peuvent comprendre, mais à titre non limitatif, des vecteurs tels que les vecteurs pIG121-Hm, pBIl2, pBI221, pBIN19, pCC22, pGA482, pPCV001, pCGN1547, pJJ1881, pPZP111, pGreen0029, pBIl01, pBIl21 et pYLTAC7. Des plantes transgéniques peuvent être préparées en introduisant ces vecteurs dans un Agrobacterium, par exemple, pour obtenir un cal infecté ou une plantule infectée et, ainsi, des graines dérivées de ces plantes transgéniques peuvent être obtenues. En outre, le procédé de transformation pour l'introduction du gène végétal dans des plantes n'est pas limité au procédé utilisant un Agrobacterium, mais divers procédés couramment utilisés dans ce domaine, comprenant le procédé utilisant un canon à particules et le procédé d'électroporation, peuvent également être utilisés. En outre, un exemple dans lequel un gène étranger est introduit dans un arbre à caoutchouc à des fins de transformation est décrit dans la publication de brevet japonais n 1996-116977. En conséquence, l'homme de l'art peut produire une plante transgénique, dans laquelle le gène de la présente invention a été introduit, en apportant des modifications appropriées par référence à la description de la publication de brevet japonais n 1996-116977. EXEMPLES La présente invention est décrite spécifiquement ci- dessous par référence à des exemples, mais le cadre de la 15 présente invention n'est pas limité à ces exemples. (Matières) Le latex et le xylème de la branche de l'année en cours de l'arbre classique Hevea brasiliensis PRIM 600 cultivé à Cikampek, Indonésie, ont été utilisés comme 20 échantillon végétal. Le latex a été mis en suspension dans une quantité égale de tampon d'échantillonnage 2 x (Tris-HC1 0,1 M, LiCl 0,3 M, EDTA 0,01 M, 10 % de SDS) immédiatement après prélèvement du latex. En outre, une souche de E. coli mutante utilisée a été fournie par le 25 professeur adjoint Tomohisa Kuzuyama, Biotechnology Research Center de l'Université de Tokyo. (Extraction de l'ARN d'Hevea brasiliensis) L'ARN a été extrait du latex et du xylème respectivement par les modes opératoires suivants. Immédiatement après 30 prélèvement, l'échantillon (équivalent à 25 ml de latex) mis en suspension dans une quantité égale de tampon d'échantillonnage 2 x (Tris-HC1 0,1 M, LiCl 0,3 M, EDTA 0,01 M, 10 % de SDS) a été centrifugé, et la phase supérieure constituant la couche de caoutchouc a été 35 séparée. Puis une quantité de 1,5 équivalent de solution de CTAB 2 x (2 % de bromure d'hexadécyltriméthylammonium (CTAB), 1 de 2-mercaptoéthanol, 0,1 M de Tris-HC1 (pH 9,5), 1,4 M de NaCl, 20 mM d'EDTA) a été ajoutée. Après incubation à 65 C pendant 10 minutes, le traitement avec un mélange chloroforme/alcool isoamylique a été effectué (répété deux fois). Une quantité d'1/4 de solution de LiCl 10 M a été ajoutée à la phase recueillie et mélangée, puis le mélange a été mis en incubation à -20 C pendant 2 heures (précipitation sélective de l'ARN). Le produit a été centrifugé, le précipité a été dissous dans une quantité appropriée de TE, puis a été centrifugé et le surnageant a été recueilli (les polysaccharides ont été éliminés). En outre, la fraction a été traitée avec du phénol, un mélange phénol/chloroforme et un mélange chloroforme/alcool isoamylique, puis la précipitation sélective de l'ARN par LiCl a été effectuée de nouveau. Le précipité a été purifié avec de l'éthanol à 70 % et a été dissous dans de l'eau traitée avec du DEPC après séchage sous pression réduite. Ainsi, l'ARN total dérivé du latex a été obtenu. En outre, le phloème de la branche de l'année en cours a été pelé avec un couteau pour obtenir environ 1 g de xylème, et il a été broyé dans un mortier avec un pilon tout en refroidissant avec de l'azote liquide. L'ARN total dérivé du xylème a été obtenu en utilisant le kit RNeasy Plant Mini Kit (marque commerciale déposée, Qiagen). La solution d'ARN obtenue a été quantifiée par des mesures de densité optique et cela a été confirmé par électrophorèse. Un échantillon de 450 g d'ARN a été obtenu à partir de 25 mg de latex, et 110 g d'ARN ont été obtenus à partir de 1 g de xylème. (Préparation de banques d'ADNc d'Hevea brasiliensis) Les banques d'ADNc ont été préparées à partir des échantillons d'ARN dérivés du :Latex et du xylème d'Hevea brasiliensis par le procédé G-Capping à Hitachi Instruments Service Co., Ltd. Le procédé G-Capping est un procédé qui 35 permet d'obtenir des ADNc complets en un pourcentage élevé. La banque d'ADNc dérivée du latex a une dimension de banque de 1,7 x 105, le pourcentage de segments d'insertion est égal à 71 % (24 échantillons/électrophorèse sur gel d'agarose) et le pourcentage d'ADNc complet est égal à 82 % (vis-à-vis des clones avec un segment d'insertion). La dimension de la banque d'ADNc dérivée du xylème est égale à 2,9 x 105 et le pourcentage de segments d'insertion est égal à 80 % (24 échantillons/électrophorèse sur gel d'agarose) et le pourcentage d'ADNc complet est égal à 87 % (vis-à-vis des clones avec un segment d'insertion). (Analyse de séquences, analyse de groupements et analyse d'annotations des séquences d'EST). Au Genome Information Science Laboratory of Kitasato Institute for Life Sciences de l'Université de Kitasato, une analyse de séquences exhaustives en une passe a été effectuée sur approximativement 20 000 clones des banques d'ADNc dérivées du latex et du xylème d'Hevea brasiliensis, respectivement. Suivant l'information de séquences obtenues d'après l'analyse de séquences, des clones sans aucun segment d'insertion et des clones dont il est impossible de déterminer la séquence ont été éliminés, et une information de séquence de grande précision a été alors obtenue. La banque d'ADNc provenant du latex et la banque d'ADNc provenant du xylème ont fourni 16 407 séquences d'EST et 16 305 séquences d'EST, respectivement, avec une grande précision (total 32 442). Les séquences partielles obtenues ont été soumises à une analyse de groupements sur la base de la similarité entre les séquences et à une analyse d'annotations sur la base de la comparaison avec des gènes connus, ce qui a permis de construire une base de données d'EST d'Hevea brasiliensis. Un groupement VISUALBIO du logiciel NTT a été utilisé pour l'analyse de groupements. L'analyse d'annotations a été effectuée par une recherche d'homologie en utilisant NCBI BLAST. La base de données utilisée pour la recherche était la base de données nr (toutes les traductions CDS non redondantes de GenBank + PDB + SwissProt + PIR (base de données de séquences de peptides)). Dans la base de données d'EST obtenue, des séquences d'EST des enzymes impliquées dans la voie non mévalonate ont été trouvées, à savoir la l-désoxy-D-xylulose-5-phosphatesynthase, la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase, la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase, la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase, la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase, la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase et la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase. (Détermination des séquences à l'extrémité 3'-terminale par 3'-RACE) Les séquences à l'extrémité 3'-terminale ont été déterminées par une analyse 3'-RACE (amplification rapide des extrémités d'ADNc) sur chaque séquence obtenue par les analyses précitées pour obtenir les ADNc complets. Pour l'analyse 3'-RACE, une série 3'--Full RACE Core Set (Takara Bio Inc.) a été utilisée. Une amorce oligo-dT a été utilisée pour la transcription inverse. Pour l'amplification par PCR, une amorce oligo-dT et une amorce sens présentant une identité de séquence avec une partie de séquences connues ont été utilisées. Les fragments amplifiés ont été obtenus par transcription inverse et PCR, puis les fragments ont été soumis à un clonage TA dans un vecteur pT7Blue, l'opération a été couronnée de succès d'après l'analyse de séquences. Les séquences obtenues de cette manière sont les suivantes : (1) la séquence de nucléotides du gène de 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase (SEQ ID N 1 dans la liste des séquences), (2) la séquence de nucléotides du gène de 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase (SEQ ID N 3 dans la liste des séquences), (3) la séquence de nucléotides du gène de 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase (SEQ ID N 5 dans la liste des séquences), (4) la séquence de nucléotides du gène de 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate- cytidyltransférase dérivé d'un autre clone (SEQ ID N 7 dans la liste des séquences), (5) la séquence de nucléotides du gène de 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritolkinase (SEQ ID N 9 dans la liste des séquences), (6) la séquence de nucléotides du gène de 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase (SEQ ID N 11 dans la liste des séquences), (7) la séquence de nucléotides du gène de 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase dérivé d'un autre clone (SEQ ID N 13 dans la liste des séquences), (8) la séquence de nucléotides du gène de 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase (SEQ ID N 15 dans la liste des séquences) et (9) la séquence de nucléotides du gène de 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase (SEQ ID N 17 dans la liste des séquences). En outre, les séquences d'aminoacides déduites des protéines obtenues à partir des cadres de lecture ouverts de ces séquences de nucléotides sont les suivantes : (1) la séquence d'aminoacides de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphatesynthase (SEQ ID N 2 dans la liste des séquences), (2) la séquence d'aminoacides de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphateréductoisomérase (SEQ ID N 4 dans la liste des séquences), (3) la séquence d'aminoacides de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase (SEQ ID N 6 dans la liste des séquences), (4) la séquence d'aminoacides de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase dérivée d'un autre clone (SEQ ID N 8 dans la liste des séquences), (5) la séquence d'aminoacides de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase (SEQ ID N 10 dans la liste des séquences), (6) la séquence d'aminoacides de la 2-C-méthyl- D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase (SEQ ID N 12 dans la liste des séquences), (7) la séquence d'aminoacides de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase dérivée d'un autre clone (SEQ ID N 14 dans la liste des séquences), (8) la séquence d'aminoacides de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase (SEQ ID N 16 dans la liste des séquences) et (9) la séquence d'aminoacides de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase (SEQ ID N 18 dans la liste des séquences). (Analyse complémentaire en utilisant une E. coli transformée) Parmi les séquences obtenues par le mode opératoire décrit ci-dessus, les fonctions des gènes codant pour la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase, la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase et la 2-C-méthyl-D-érythritol-2, 4-cyclodiphosphate-synthase ont été confirmées par une analyse complémentaire en utilisant des souches de E. coli transformées déficientes en les gènes correspondants précités. Une PCR a été effectuée en utilisant des amorces sens et des amorces antisens fixées avec les sites de restriction appropriés, et les séquences correspondant aux cadres de lecture de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphateréductoisomérase, de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphatecytidyltransférase et de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4- cyclodiphosphate-synthase ont été amplifiées, respectivement. Les fragments amplifiés ont été clonés en cadre dans le vecteur pMW118 (Nippon gene). Les gènes soumis à l'analyse sont indispensables pour la croissance de la souche de E. coll. La souche déficiente en gène de 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase, qui a été utilisée comme base dans l'analyse complémentaire, peut se développer sur un milieu de culture en ajoutant du 2-C-méthylérythritol au milieu de culture. En outre, la souche déficiente en 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate- cytidyltranférase et la souche déficiente en 2-C-méthyl-D- érythritol-2,4-cyclodiphosphate--synthase sont soumises à l'introduction d'un plasmide (pTMV2OKM) contenant l'amas de gènes impliqué dans la voie du mévalonate, provenant de la souche Streptomyces sp. CL190. En conséquence, les souches peuvent croître en ajoutant de l'acide mévalonique au milieu en raison des enzymes impliquées dans l'acide mévalonique introduites dans les souches. Ces souches mutantes de E. coli ont été fournies par le professeur Tomohisa Kuzuyama, Biotechnology Research Center de l'Université de Tokyo. A ce propos, la souche déficiente en 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase utilisée dans cette étude est décrite dans l'article de Kuzuyama et al., Biosci. Biotechnol. Biochem., 63(4), 776-778, 1999, et les souches déficientes en 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase etla souche déficiente en 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase sont décrites par Takagi et al., Tetrahedron Letters 41(2000) 3395-3398, respectivement. Le vecteur pMW118 a été introduit dans les souches mutantes et le vecteur contenait la région de cadre de lecture du gène cible dérivé d'Heves brasiliensis. Si la fonction de la souche de E. coli transformée est complémentée par le gène cible introduit provenant d'Hevea brasiliensis, il a été considéré que la souche de E. coli transformée peut récupérer l'aptitude à croître sur le milieu LB normal ne contenant pas de 2-C-méthyl-érythritol ou d'acide mévalonique. En effectuant l'analyse de complémentation pour identifier les fonctions des gènes cibles, les fonctions de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase (un clone), de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4--phosphate-cytidyltransférase (2 clones) et de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphatesynthase (deux clones) ont été confirmées. Les résultats concrets sont décrits ci-dessous. Les résultats de l'analyse complémentaire de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase sont représentés sur la figure 2, ceux de l'analyse complémentaire de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase sont représentés sur la figure 3 et ceux de l'analyse complémentaire de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphatesynthase sont représentés sur la figure 4, respectivement. Egalement, sur la figure 2, les résultats correspondant à la partie 1 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de type sauvage, les résultats correspondant à la partie 2 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée, les résultats correspondant à la partie 3 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un fragment génomique de gène de E. coli, les résultats correspondant à la partie 4 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant du gène de E. coli, les résultats correspondant à la partie 5 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant d'un gène d'Arabidopsis, les résultats correspondant à la partie 6 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant d'un gène d'Arabidopsis présentant une délétion de la séquence signal, les résultats correspondant à la partie 7 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant du gène d'Hevea brasiliensis et les résultats correspondant à la partie 8 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée du cadre de lecture ouvert d'un gène d'Arabidopsis présentant une délétion de la séquence signal, respectivement. En outre, sur les figures 3 et 4, les résultats correspondant à la partie 1 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de type sauvage, les résultats correspondant à la partie 2 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. cols transformée, les résultats correspondant à la partie 3 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un fragment génomique de gène de E. coli, les résultats correspondant à la partie 4 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant du gène de E. coli, les résultats correspondant à la partie 5 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant 30 d'un gène d'Arabidopsis, les résultats correspondant à la partie 6 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant d'un gène d'Arabidopsis présentant une délétion de la séquence signal, les résultats correspondant aux parties 7 et 9 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert provenant d'un gène d'Hevea brasiliensis et les résultats correspondant aux parties 8 et 10 de la boîte de Pétri représentent la série de la souche de E. coli transformée additionnée d'un cadre de lecture ouvert d'un gène d'Arabidopsis présentant une délétion de la séquence signal, respectivement. Comme le montre les figures 2 à 4, la souche de type sauvage s'est développée normalement de la manière indiquée dans la partie 1 de la boîte de Pétri, tandis que la souche mutante de E. coli n'a pu se développer normalement dans ce milieu, de la manière indiquée dans la partie 2 de boîte de Pétri. Cependant, la souche mutante de E. coli a récupéré l'aptitude à croître en compensant le gène à tester, ce qui indique la complémentation du gène déficient. Conformément à la présente invention, l'amas de gènes impliqué dans la voie non mévalonate d'Hevea brasiliensis a été obtenu et les séquences de nucléotides de ce gène ont été déterminées. L'amas de gènes conforme à la présente invention impliqué dans la biosynthèse d'IPP de la voie non mévalonate est impliqué dans la biosynthèse de la vitamine E et des caroténoïdes. En conséquence, des plantes utiles dans la pratique ayant de hautes teneurs en vitamine E et caroténoïdes peuvent être produites en transformant des plantes par l'amas de gènes obtenus dans la présente invention. Plus spécifiquement, il est possible d'escompter que l'Hevea brasiliensis obtenu en introduisant l'amas de gènes de la présente invention produise un caoutchouc de grande qualité avec une permanence améliorée. Il va de soi que la présente invention n'a été décrite qu'à titre explicatif, mais nullement limitatif, et que de nombreuses modifications peuvent y être apportées sans sortir de son cadre. REVENDICATIONS 1. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 720 indiqués dans la SEQ ID N 2 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de la séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphatesynthase qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde- 3-phosphate comme substrats. 2. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 1. 3. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 235 à 2394 indiqués dans la SEQ ID N 1 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde-3-phosphate comme substrats. 4. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 2591 indiqués dans la SEQ ID N 1 dans la liste des séquences,(b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate en utilisant l'acide pyruvique et le glycéraldéhyde-3-phosphate comme substrats. 5. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit à partir de ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 2 à 4 dans ladite plante. 6. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 2 à 4 dans ladite plante. 7. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 471 indiqués dans la SEQ ID N 4 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate- réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. 8. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 7. 9. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants :(a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 256 à 1671 indiqués dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate--réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. 10. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 301 à 1713 indiqués dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate--réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. 11. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1884 indiqués dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides(b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate-réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose--5-phosphate comme substrat. 12. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1929 indiqués dans la SEQ ID N 3 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate--réductoisomérase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate en utilisant le 1-désoxy-D-xylulose-5-phosphate comme substrat. 13. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 8 à 12 dans ladite plante. 14. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 8 à 12 dans ladite plante. 15. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 311 indiqués dans la SEQ ID N 6 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides(b) ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 16. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 15. 17. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 180 à 1115 indiqués dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D- érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 18. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 214 à 1146 indiqués dans la SEQ ID N 5 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D- érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 19. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1301 indiqués dans la SEQ ID N 5 dans 5 la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite 10 séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate 15 comme substrat. 20. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1335 indiqués dans la SEQ ID N 5 dans 20 la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite 25 séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate 30 comme substrat. 21. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 16 à 20 dans ladite plante. 35 22. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'ilcomprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 16 à 20 dans ladite plante. 23. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 311 indiqués dans la SEQ ID N 8 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 24. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 23. 25. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 150 à 1085 indiqués dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C- méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 26. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une 35 séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : 39 (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 185 à 1117 indiqués dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C- méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 27. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1254 indiqués dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C- méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine--5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 28. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 2069 indiqués dans la SEQ ID N 7 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une 35 partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien 40 une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate-cytidyltransférase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-Dérythritol en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-4-phosphate comme substrat. 29. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 24 à 28 dans ladite plante. 30. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 24 à 28 dans ladite plante. 31. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 388 indiqués dans la SEQ ID N 8 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. 32. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 31. 33. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants :(a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 110 à 1276 indiqués dans la SEQ ID N 9 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. 34. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1512 indiqués dans la SEQ ID N 9 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-kinase qui assure la biosynthèse du 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol comme substrat. 35. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 32 à 34 dans ladite plante. 36. Procédé pour améliorer les propriétés du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 32 à 34 dans ladite plante. 37. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 237 indiqués dans la SEQ ID N 12 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. 38. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 37. 39. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 714 indiqués dans la SEQ ID N 11 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. 40. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants :(a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1036 indiqués dans la SEQ ID N 11 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C- méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. 41. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 38 à 40 dans ladite plante. 42. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 38 à 40 dans ladite plante. 43. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 241 indiqués dans la SEQ ID N 14 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritol-diphosphate comme substrat. 44. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 43. 45. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 49 à 774 indiqués dans la SEQ ID N 13 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. 46. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 989 indiqués dans la SEQ ID N 13 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate en utilisant le 4-(cytidine-5'-diphospho)-2-C-méthyl-D-érythritoldiphosphate comme substrat. 47. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 44 à 46 dans ladite plante. 45 48. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 44 à 46 dans ladite plante. 49. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 740 indiqués dans la SEQ ID N 16 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. 50. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 49. 51. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 152 à 2374 indiqués dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. 52. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 184 à 2403 indiqués dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisantle 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. 53. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 2713 indiqués dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. 54. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 2745 indiqués dans la SEQ ID N 15 dans la liste des séquences, 47 (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate-synthase qui assure la biosynthèse du 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate en utilisant le 2-C-méthyl-D-érythritol-2,4-cyclodiphosphate comme substrat. 55. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 50 à 54 dans ladite plante. 56. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 50 à 54 dans ladite plante. 57. Protéine, caractérisée en ce qu'elle consiste en une séquence d'aminoacides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence d'aminoacides représentée par les aminoacides n 1 à 462 indiqués dans la SEQ ID N 18 dans la liste des séquences, (b) une séquence d'aminoacides dans laquelle une partie de ladite séquence d'aminoacides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre aminoacide ou bien une autre séquence d'aminoacides est ajoutée à ladite séquence d'aminoacides (a), la protéine de ladite séquence d'aminoacides (b) ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4- diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényldiphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. 58. Gène, caractérisé en ce qu'il code pour la protéine suivant la revendication 57. 59. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants :(a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 57 à 1445 indiqués dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy- 2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. 60. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 107 à 1492 indiqués dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy- 2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. 61. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1632 indiqués dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une 35 partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bienune autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. 62. Gène, caractérisé en ce qu'il consiste en une séquence de nucléotides décrite en (a) ou (b) suivants : (a) une séquence de nucléotides représentée par les nucléotides n 1 à 1682 indiqués dans la SEQ ID N 17 dans la liste des séquences, (b) une séquence de nucléotides dans laquelle une partie de ladite séquence de nucléotides (a) est éliminée par délétion ou substituée par un autre nucléotide ou bien une autre séquence de nucléotides est ajoutée à ladite séquence de nucléotides (a), ladite séquence de nucléotides (b) codant pour la protéine ayant la fonction de la 1-hydroxy-2-méthyl-butényl-4-diphosphate-réductase qui assure la biosynthèse de l'isopentényl-diphosphate et du diméthylallyl-diphosphate en utilisant le 1-hydroxy-2-méthyl-2-(E)-butényl-4-diphosphate comme substrat. 63. Plante transgénique, caractérisée en ce que les propriétés du caoutchouc produit par ladite plante sont améliorées en introduisant le gène suivant l'une quelconque des revendications 58 à 62 dans ladite plante. 64. Procédé pour améliorer la propriété du caoutchouc produit à partir de ladite plante, caractérisé en ce qu'il comprend l'introduction du gène suivant l'une quelconque des revendications 58 à 62 dans ladite plante.