Brevet FR2883288A1 — publié le 20060922

Le domaine de l'invention concerne l'utilisation de polypeptides dans des compositions cosmétiques destinées au soin, au renforcement et/ou à la réparation des substrats kératiniques. L'invention porte notamment sur des polypeptides modifiés de la famille des KAP (Keratin associated protein ou protéine associée aux kératines) et leur utilisation dans des compositions destinées au soin, au traitement, au renforcement et/ou à la réparation des substrats kératiniques, en particulier des fibres kératiniques. En particulier, l'invention concerne des polypeptides salifiés ou des polypeptides modifiés par liaison covalente de la famille des KAP, adaptés à une meilleure formulation dans les compositions cosmétiques. Elle porte également sur des procédés de préparation desdits polypeptides modifiés de la famille des KAP, sur des compositions cosmétiques contenant lesdits polypeptides modifiés ainsi que sur des procédés cosmétiques de soin, de renforcement et/ou de réparation des substrats kératiniques mettant en oeuvre lesdites compositions. Le terme "substrat kératinique" selon l'invention englobe la peau, les ongles et les fibres kératiniques. On entend par "fibres kératiniques", les cheveux, les cils, les sourcils et les poils. Les kératines sont des composés fondamentaux de la peau, du cheveu, du cil et de l'ongle. Ces protéines fibreuses, insolubles dans l'eau, participent notamment à leur forme, à leur élasticité et à leur résistance. Dans le cheveu par exemple, il existe deux grands types de protéines: les kératines a, divisées notamment en deux groupes- les kératines acides (hHal-8) et les kératines basiques à neutres (hHbl-6)-sont de longues chaînes polypeptidiques hélicoïdales superenroulées en hélices a qui forment les microfibrilles ou filaments intermédiaires du cortex (FI), insérés dans une matrice de KAPs; - les KAP (Keratin Associated Proteins) ou IFAPs (Intermediate Filaments Associated Protein) forment la matrice amorphe entre ces microfibrilles. Il existe 3 types de KAPs réparties en 23 familles à ce jour: les KAP très riches en cystéine (UHS ou Ultra High Sulfur qui contiennent plus de 30 mol% de cystéine), les KAP riches en cystéine (HS ou High Sulfur qui contiennent moins de 30 mol% de cystéine) et les KAP riches en glycine et tyrosine (HGT ou High Glycine and Tyrosine). L'ensemble de ces protéines assure, par le biais de liaisons covalentes (ponts disulfures notamment), liaisons salines, liaisons hydrogène ou liaisons hydrophobes entre les chaînes d'acides aminés, la cohésion de la structure tridimensionnelle du cheveu. En particulier, les séquences des kératines a et des KAPs présentent des motifs répétés, pour les uns riches en résidus lysine, pour les autres en résidus glutamine, qui constituent des substrats potentiels d'enzymes (ex: transglutaminases) aptes à former des ponts interfilaments (FI-FI), inter KAPs (KAP-KAP), ou des laisons covalentes entre les filaments de kératines et les KPAs (FI- KAP), jouant un rôle essentiel dans la structure et la forme de la tige pilaire. Les substrats kératiniques et les fibres kératiniques en particulier, peuvent être sensibilisés ou affaiblis par l'action chimique d'agents atmosphériques (UV, pollution...), et/ou de traitements (décoloration, coloration, défrisage, permanente...). On sait par exemple que les cheveux sensibilisés ou fragilisés sont souvent secs, rêches, difficiles à démêler et à coiffer. On sait aussi que les ongles présentent, de façon fréquente, des défauts de structure et de consistance, qui ont pour effet de rendre la surface des ongles inesthétique, ce qui peut être source de gêne et de désagréments multiples. On connaît de la demande WO 99/49837 L'OREAL l'utilisation de dérivés de polyamino- acides dans le renforcement et le soin des fibres kératiniques. La demande WO 03/042387 décrit des séquences nucléotidiques et polypeptidiques de type KAP à activité de liaison à la kératine du cheveu, ainsi que des agents cosmétiques ou thérapeutiques intégrant lesdites séquences. Mais à la connaissance de la Demanderesse, il n'a jamais été décrit de polypeptides KAP salifiés ou modifiés par liaison covalente adaptés à une meilleure formulation dans des compositions cosmétiques destinées au soin, au traitement, au renforcement et/ou à la réparation des substrats kératiniques, en particulier des fibres kératiniques. n,+O)oa L'invention concerne donc des polypeptides salifiés ou modifiés par liaison covalente de la famille des KAP, fonctionnalisés pour une meilleure formulation dans une composition cosmétique, c'est-à-dire présentant une bonne solubilité dans les solvants compatibles avec une application topique sur les substrats kératiniques et/ou une bonne affinité et rémanence sur lesdits substrats kératiniques. Les polypeptides modifiés de la famille des KAP selon l'invention dérivent de polypeptides natifs de la famille des KAP. On utilisera en particulierdes polypeptides possédant une séquence choisie parmi: (i) les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66; (ii) un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) ; et (iii) leurs homologues. Z' peut correspondre à un acide aminé proline (P) ou aucun acide aminé (0) . Les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66 sont présentées en annexe. 20 Les fragments (ii) comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V, R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) seront avantageusement des substrats potentiels d'enzymes (ex: transglutaminases) aptes à former des ponts interfilaments (FI-FI), inter KAPs (KAP-KAP), ou des liaisons covalentes entre les filaments de kératines et les KAPs (FI-KAP). En particulier, ledit fragment constitué d'au moins 3 acides aminés consécutifs de ladite séquence répétée SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F), de préférence d'au moins 4 acides aminés, et encore plus préférentiellement d'au moins 5 acides aminés consécutifs de ladite séquence répétée, comprendra au moins un acide aminé apte à former des liaisons covalentes (ex: cystine), liaisons salines (ex: lysine, arginine, histidine, aspartate, glutamate), liaisons hydrogène (ex: sérine, tyrosine) ou liaisons hydrophobes (ex: glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine), soit avec les filaments intermédiaires de kératine (FI), soit avec d'autres KAPs ou encore avec d'autres protéines constitutives du cheveu. Ledit fragment (ii) pourra contenir de 3 à 60 acides aminés, en particulier de 3 à 20 acides aminés, et encore plus préférentiellement de 3 à 10 acides aminés et sera en outre caractérisé en ce qu'il possède au moins un acide aminé salifiable et/ou modifiable par liaison covalente, choisi parmi les acides aminés lysine, histidine, arginine, aspartate, glutamate, cystéine, méthionine, tyrosine, thréonine, sérine. Ce fragment de polypeptide peut être obtenu par protéolyse ou de manière synthétique selon les méthodes connues. Selon un mode particulier, on pourra utiliser: la séquence SEQ ID N 9 (n accession Q9BYSO) qui contient des acides aminés salifiables (arginine) et des acides aminés modifiables par liaison covalente (thréonine, cystéine, sérine, arginine), ou - un fragment de cette séquence SEQ ID N 9, de préférence le fragment SPCCR. Par 'homologues', on entend selon l'invention toute séquence peptidique identique à au moins 50%, de préférence à au moins 80% et encore plus préférentiellement à au moins 95 % de ladite séquence peptidique (i) choisie parmi les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66 ou dudit fragment (ii) tels que définis précédemment, chez la même espèce ou chez une espèce différente; dans ce dernier cas, on le désigne également par 'polypeptide orthologue'. Et par 'pourcentage d'identité' entre deux séquences peptidiques ou séquences d'acides aminés, on entend désigner un pourcentage de résidus d'acides aminés identiques entre les deux séquences à comparer, obtenu après le meilleur alignement, c'est-à-dire l'alignement optimal réalisé par exemple au moyen de l'algorithme d'homologie locale de Smith et Waterman (1981, Ad. App. Math. 2:482), au moyen de l'algorithme d'homologie locale de Neddleman et Wunsch (1970, J.MoI. Biol. 48: 443), au moyen de la méthode de recherche de similarité de Pearson et Lipman (1988, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85:2444), au moyen de logiciels informatiques utilisant ces algorithmes (GAP, BESTFIT, BLAST P, BLAST N disponible sur le site NCBI, FASTA et TFASTA dans le Wisconsin Genetics Software Package, Genetics Computer Group, 575 Science Dr, Madison, WI). Les polypeptides KAP originels peuvent être des polypeptides d'origine naturelle ou synthétique. Par 'origine naturelle', on entend un polypeptide à l'état pur ou en solution à différentes concentrations, obtenu par différents procédés d'extraction à partir d'une 5 matière kératinique (peau, ongle, cheveu, en particulier cheveu) d'origine naturelle. Par 'origine synthétique', on entend un polypeptide à l'état pur ou en solution à différentes concentrations, obtenu chimiquement ou par production dans un organisme après introduction dans cet organisme des éléments nécessaires à cette production. Par exemple, le polypeptide sera un polypeptide recombinant. Ces polypeptides de la famille des KAP seront modifiés selon l'invention par un procédé chimique et/ou enzymatique comprenant au moins une réaction choisie parmi une réaction de salification ou une réaction de dérivation (ex: substitution nucléophile ou oxydo-réduction ou encore acylation) comme décrit ci-après. L'invention concerne donc un polypeptide modifié de la famille des KAP caractérisé en ce qu'il contient au moins un acide aminé salifié et/ou un acide aminé modifié par liaison covalente. En particulier, ledit polypeptide modifié de la famille des KAPs possède une séquence peptidique choisie parmi (i) les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, (ii) un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (iii) leurs homologues, et contient au moins un acide aminé salifié et/ou un acide aminé modifié par liaison covalente. En particulier, le polypeptide KAP modifié pourra être obtenu à partir de la séquence SEQ ID N 9 native (n accession Swissprot Q9BYSO) ou d'un fragment de cette séquence selon l'invention, en particulier le fragment SPCCR. Par 'acide aminé modifié par liaison covalente' on entend selon l'invention un acide aminé modifié par exemple par une réaction de susbtitution ou une réaction d'oxydoréduction ou encore une réaction d'acylation. En particulier, le polypeptide modifié de la famille des KAP selon l'invention contient au moins 1 acide aminé salifié et/ou modifié par liaison covalente et jusqu'à 100% d'acides aminés salifiés et/ou modifiés par liaison covalente par rapport au nombre total d'acides aminés salifiables et/ou modifiables par liaison covalente dudit polypeptide natif, de préférence de 20 à 80% et encore plus préférentiellement de 30 à 60% d'acides aminés salifiés et/ou modifiés par liaison covalente par rapport au nombre total d'acides aminés salifiables et/ou modifiables par liaison covalente dudit polypeptide natif. Par 'acide aminé salifiable' selon l'invention, on peut citer les acides aminés lysine, histidine, arginine, aspartate, et glutamate. Par acide aminé modifiable par liaison covalente' selon l'invention, on peut citer les acides aminés cystéine, méthionine, lysine, histidine, arginine, aspartate, glutamate, tyrosine, thréonine, et sérine. Selon un premier aspect de l'invention, le polypeptide modifié de la famille des KAP selon l'invention est un polypeptide cationique. II peut être obtenu par l'addition d'au moins un acide choisi parmi l'acide chlorhydrique, l'acide acétique, l'acide succinique, l'acide palmitique, l'acide stéarique, l'acide oléique, l'acide béhénique, l'acide 18-méthyl-eicosanoïque, les acides a-hydroxy, les acides f3- hydroxy et leurs mélanges. Selon un autre aspect de l'invention, le polypeptide modifié de la famille des KAP selon l'invention est un polypeptide anionique. Il peut être obtenu par l'addition d'au moins une base choisie parmi les bases minérales, les dérivés guanidine, les amines 'aires les amines Illa"' et leurs mélanges. Selon un autre aspect de l'invention, le polypeptide modifié de la famille des KAP selon l'invention est un polypeptide modifié par liaison covalente chimiquement et/ou enzymatiquement. Il peut être notamment obtenu par l'addition de dérivés électrophiles ou nucléophiles tels qu'un dérivé d'acide carboxylique, un dérivé thiol ou encore un dérivé d'amine. L'invention concerne également des procédés de préparation desdits polypeptides modifiés de la famille des KAP selon l'invention. Selon un premier aspect, il s'agit d'un procédé de préparation d'un polypeptide salifié de la famille des KAPs comprenant au moins une étape de salification d'un polypeptide KAP en présence d'un acide ou d'une base. L'acide ou la base réagit spécifiquement avec les chaînes latérales du polypeptide KAP comportant des groupes amines ou acides ionisables (ex: lysine, histidine, arginine, aspartate, glutamate). Cette réaction est généralement effectuée à une température allant de 0 C à 60 C, de préférence entre 20 C et 45 C réglé à un pH donné variant de 5 à 9 selon la structure et la solubilité du polypeptide de la famille des KAP. La durée de la réaction peut aller de 15 minutes à 3 heures en fonction de la structure générale dudit polypeptide et du nombre d'acides aminés salifiables présents dans ledit polypeptide. Selon un mode particulier, la réaction est assistée par solubilisation dans des bains ultra-sons selon la technique classique. De préférence, la réaction sera réalisée dans une base aqueuse, en présence de solvants organiques hydrophiles, tels que des mono-alcools inférieurs, linéaires ou ramifiés, ayant de 1 à 8 atomes de carbone comme l'éthanol, le propanol, le butanol, l'isopropanol, l'isobutanol, des polyéthylèneglycols éventuellement oxyéthylénés, des polyols tels que le propylèneglycol, l'isoprèneglycol, le butylène glycol, le glycérol, le sorbitol et ses dérivés et les éthers de propylène glycol. Mais elle peut également être réalisée dans ou en présence d'une base huileuse comprenant des huiles telles que les huiles hydrocarbonées d'origine animale telles que le perhydrosqualène; les huiles hydrocarbonées végétales telles que les triglycérides liquides d'acides gras de 4 à 10 atomes de carbone comme les triglycérides des acides heptanoïque ou octanoïque, ou encore les huiles de tournesol, de maïs, de soja, de pépins de raisin, de sésame, d'abricot, de macadamia, de ricin, d'avocat, les triglycérides des acides caprylique/caprique, l'huile de jojoba, de beurre de karité ; les hydrocarbures linéaires ou ramifiés, d'origine minérale ou synthétique tels que les huiles de paraffine et leurs dérivés, la vaseline, les polydécènes, le polyisobutène hydrogéné tel que le parléam; les esters et les éthers de synthèse notamment d'acides gras comme par exemple l'huile de Purcellin, le myristate d'isopropyle, le palmitate d'éthyl-2-hexyle, le stéarate d'octyl-2dodécyle, l'érucate d'octyl-2-dodécyle, l'isostéarate d'isostéaryle; les esters hydroxylés comme l'isostéaryl lactate, l'octylhydroxystéarate, l'hydroxystéarate d'octyldodécyle, le diisostéarylmalate, le citrate de triisocétyle, des heptanoates, octanoates, décanoates d'alcools gras; des esters de polyol comme le dioctanoate de propylène glycol, le diheptanoate de néopentylglycol, le diisononanoate de diéthylèneglycol; et les esters du pentaérythritol; des alcools gras ayant de 12 à 26 atomes de carbone comme l'octyldodécanol, le 2-butyloctanol, le 2- hexyldécanol, le 2-undécylpentadécanol, l'alcool oléique; les huiles fluorées partiellement hydrocarbonées et/ou siliconées; les huiles siliconées comme les polyméthylsiloxanes (PDMS) volatiles ou non, linéaires ou cycliques, liquides ou pâteux à température ambiante comme les cyclométhicones, les diméthicones, comportant éventuellement un groupement phényle, comme les phényl triméthicones, les phényltriméthylsiloxydiphényl siloxanes, les diphénylméthyldiméthyl- trisiloxanes, les diphényl diméthicones, les phényl diméthicones, les polyméthylphényl siloxanes; leurs mélanges. La réaction peut également être réalisée dans une base émulsionnée à partir d'une phase aqueuse et d'une phase huileuse. Les polypeptides salifiés obtenus peuvent être utilisés tels quels, sans étape de purification supplémentaire. En particulier, le procédé comprendra les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse ou huileuse ou émulsionnée, (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins composé choisi parmi un acide ou une base; - on ajuste la température de 20 C à 40 C et le pH de 5 à 9; et - on poursuit la réaction pendant une durée allant de 15 minutes à 3 heures. 30 En particulier, on utilisera la SEQ ID N 9 ou un fragment de cette séquence, de préférence le fragment SPCCR. Pour l'obtention d'un polypeptide cationique, on utilisera un acide choisi de préférence 35 parmi l'acide chlorhydrique, l'acide acétique, l'acide succinique, l'acide palmitique, l'acide stéarique, l'acide oléique, l'acide béhénique, l'acide 18-méthyl-eicosanoïque, les acides a- hydroxy (ex: acide glycolique, acide lactique, acide citrique), les acides p-hydroxy (ex: acide salicylique) et leurs mélanges. Pour l'obtention d'un polypeptide cationique adapté à une formulation aqueuse, on utilisera préférentiellement l'acide chlorhydrique, l'acide acétique, l'acide succinique, les acides a-hydroxy, ou les acides J3hydroxy comme l'acide citrique, ou leurs mélanges. Pour l'obtention d'un polypeptide cationique adapté à une formulation huileuse, on utilisera préférentiellement l'acide palmitique, l'acide stéarique, l'acide oléïque, l'acide béhénique, ou l'acide 18-méthyl-éicosanoïque, ou leurs mélanges. Pour l'obtention d'un polypeptide anionique, on utilisera une base choisie de préférence parmi les bases minérales (ex: soude, potasse, bicarbonate), les bases organiques (ex: ammoniaque), les dérivés guanidine (ex: hydroxyde de guanidinium, tétraméthyl- guanidine), les amines laires (ex: glucamine) et maires (ex: tri-éthanolamine, N,N- diéthyléthanolamine, N-méthyl - diéthanolamine) et leurs mélanges. Un autre aspect de l'invention concerne un procédé de préparation chimique et/ou enzymatique d'un polypeptide modifié par liaison covalente de la famille des KAPs comprenant au moins une étape de dérivation d'un polypeptide de la famille des KAP. La réaction de dérivation consiste par exemple en une modification avec formation de liaison covalente de tout groupement fonctionnel réactif situé sur les chaînes latérales (NH2, COOH, OH, SH, S-CH3, résidu arginyl, résidu histidyl). En particulier, on cherchera à modifier les acides aminés thiolés du polypeptide KAP (ex: cystéine, méthionine), les acides aminés cationiques (ex: lysine, histidine, arginine), les acides aminés anioniques (ex: aspartate, glutamate), et/ou les acides aminés à fonction hydroxyle (ex: tyrosine, thréonine, sérine). Et encore plus préférentiellement, on privilégiera les modifications de la cystéine, la lysine, l'histidine, l'arginine, la sérine et la tyrosine. Ces modifications par réaction de dérivation sont bien connues de l'homme du métier; elles sont notamment décrites dans Techniques in protein modification de R.L. Lundblad, p. 63 à 268, 1994 CRC Press, dans Chemistry of the Amino acids de J.P. Greenstein et M. Winitz, vol. 2, p. 883 à 1268, Krieger Publishing Company, reprint edition 1984 ou encore dans The Chemical Synthesis of Peptides de J. Jones, p. 17 à 94, Oxford Science Publications, 1991. A titre d'exemple de réactions de dérivation, on peut notamment citer les réactions de: a) substitution ou d'acylation par les fonctions nucléophiles des KAP (ex: cystéine, lysine, tyrosine, histidine, sérine) sur tout électrophile et en particulier sur les dérivés d'acide carboxylique (ex: esters, anhydride, halogénures dont chlorures et imidazolides) et les dérivés d'acide sulfonique (ex: chlorures) ; b) oxydation (si SH libre) ou réduction (si SS) de cystéines de polypeptides KAP, par exemple par réaction avec un dérivé thiol ou par tout autre réducteur ou oxydant. Ces réactions s'effectuent généralement à une température allant de la température ambiante à la température d'ébullition du solvant de réaction. En particulier, on pourra utiliser une réaction à une température allant de 20 à 180 C, de préférence de 20 à 80 C. On pourra utiliser un chauffage classique ou un chauffage par une énergie micro-ondes. La durée de la réaction est généralement de 30 minutes à 8 heures en fonction de la structure dudit polypeptide (taille, solubilité et nombre d'acides aminés substituables). La réaction pourra être réalisée dans une base aqueuse, une base huileuse, une base émulsionnée telles que décrites précédemment pour la réaction de salification, ou encore dans un milieu sans solvant. Par exemple, le procédé de préparation d'un polypeptide modifié par liaison covalente de la famille des KAPs par une réaction de substitution ou d'acylation comprendra les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse, huileuse ou émulsionnée ou encore dans un milieu sans solvant, (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V, R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins un dérivé d'acide carboxylique; - on ajuste la température de 20 C à 180 C; - on poursuit la réaction pendant une durée allant de 30 minutes à 8 heures. A titre d'exemple, on pourra utiliser la séquence SEQ ID N 9 ou un fragment de cette séquence, de préférence le fragment SPCCR. De façon avantageuse, la réaction de substitution ou d'acylation pourra être catalysée en présence d'une base. De préférence, on utilisera une amine maire (ex: tri-éthanolamine, N,N-diéthyl-éthanolamine, N-méthyldiéthanolamine). Pour l'obtention d'un polypeptide KAP modifié par liaison covalente adapté à une solubilisation dans les solvants aqueux, on utilisera par exemple un dérivé anhydride (ex: anhydride succinique). Pour l'obtention d'un polypeptide KAP modifié par liaison covalente adapté à une solubilisation dans les huiles, on utilisera par exemple un chlorure d'acide gras (ex: chlorure d'acide oléique). Selon un autre mode de réalisation, le procédé de préparation d'un polypeptide modifié par liaison covalente de la famille des KAPs par une réaction d'oxydo-réduction comprendra les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse ou huileuse ou émulsionnée ou dans un milieu sans solvant, (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins un dérivé thiol; - on ajuste la température de 20 C à 80 C; - on poursuit la réaction pendant une durée allant de 30 minutes à 8 heures. A titre d'exemple, on pourra utiliser la séquence SEQ ID N 9, ou un fragment de cette 30 séquence, de préférence le fragment SPCCR. Pour l'obtention d'un polypeptide KAP modifié par liaison covalente adapté à une solubilisation dans les solvants aqueux, on utilisera par exemple l'acide thioglycolique. Pour l'obtention d'un polypeptide KAP modifié par liaison covalente adapté à une solubilisation dans les huiles, on utilisera par exemple un octadécane thiol. Les polypeptides modifiés de la famille des KAP selon l'invention présentent une bonne solubilité dans les solvants aqueux et/ou alcooliques et/ou huileux, c'est-à-dire une solubilité au moins égale à celle des polypeptides de la famille des KAP originels (non modifiés), et de préférence une solubilité supérieure, par exemple supérieure de 10 à 15% par rapport à la solubilité des polypeptides de la famille des KAP non modifiés. Par "solubilité" dans les solvants, on entend selon l'invention la capacité d'un polypeptide, mélangé dans un ou plusieurs solvants, à se dissoudre dans le(s)dit(s) solvant(s). Cette solubilité peut être évaluée selon les techniques connues de l'homme du métier. Par exemple, le principe peut consister à mélanger ledit polypeptide et un solvant aqueux et/ou alcoolique et/ou huileux, et à réaliser une observation macroscopique après un temps donné. On mesure ainsi, par exemple au bout d'une semaine, la présence ou non de cristaux et/ou de dépôt dans la solution, ce qui permet de définir pour chaque polypeptide, le solvant aqueux et/ou alcoolique et/ou huileux le plus adapté à une dissolution complète dudit polypeptide. Les polypeptides modifiés de la famille des KAP selon l'invention présentent également une bonne affinité et une bonne rémanence sur le substrat kératinique, en particulier sur la fibre kératinique, voire une affinité et une rémanence supérieure, par exemple supérieure de 10 à 15% par rapport aux polypeptides de la famille des KAP originels (non modifiés). Par "affinité" sur le substrat kératinique, on entend selon l'invention la capacité d'un polypeptide à se lier sur le substrat kératinique au moment de l'application de la composition sur ledit substrat kératinique. Par "rémanence" sur le substrat kératinique, on entend selon l'invention la capacité d'un polypeptide à rester lié au substrat kératinique après application de la composition sur ledit substrat kératinique, en particulier après un ou plusieurs lavages ou shampooings. L'affinité et la rémanence desdits polypeptides sur la fibre kératinique peuvent être mesurées classiquement par dosage UV (ex: spectrophotométrie de masse), qui permet de définir la quantité de polypeptide lié ou fixé sur la fibre kératinique. Le principe peut consister par exemple à déposer ledit polypeptide ou une composition contenant ledit polypeptide sur une mèche, à laisser agir pendant un temps donné, puis à rincer la mèche, la laver avec un shampooing, la rincer à nouveau et la sécher sous sèche-cheveux. Des portions de cheveux différents sont coupés au milieu du cheveu et introduits dans un spectrophotomètre de masse. Les résultats sont exprimés par un rapport de la masse de polypeptide fixé sur le cheveu sur la masse de cheveu. On peut ainsi mesurer le pourcentage de polypeptide fixé sur ladite mèche au moment du dépôt (affinité), ou après un nombre deshampooings donnés (rémanence). L'affinité et la rémanence peut également être mesurée classiquement par microscopie optique, au moment du dépôt et après un nombre de shampooings donnés, par exemple après 5 shampooings. On évalue ainsi qualitativement le dépôt sur ladite mèche. L'invention concerne également l'utilisation cosmétique d'au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP tel que défini selon l'invention, dans une composition cosmétique comprenant un milieu physiologiquement acceptable. En particulier, on utilisera un polypeptide KAP salifié et/ou modifié par liaison covalente obtenu selon l'une des techniques décrites précédemment à partir de la SEQ ID N 9 ou d'un fragment de cette séquence, de préférence le fragment SPCCR. Par "milieu physiologiquement acceptable", on entend selon l'invention un milieu cosmétiquement acceptable et compatible avec les substrats kératiniques. D'une manière générale, un milieu compatible avec les substrats kératiniques peut être anhydre ou aqueux; il peut ainsi comprendre une phase aqueuse et/ou une phase grasse, comprenant au moins un corps gras, choisi parmi les huiles, les cires, les corps gras pâteux et leurs mélanges. Par phase aqueuse, on entend de l'eau ou un mélange d'eau et de solvant(s) organique(s) hydrophile(s) comme les alcools et notamment les monoalcools inférieurs linéaires ou ramifiés ayant de 2 à 5 atomes de carbone comme l'éthanol, l'isopropanol ou le n-propanol, et les polyols comme la glycérine, la diglycérine, le propylène glycol, le sorbitol, le penthylène glycol, et les polyéthylène glycols, ou bien encore des éthers en C2 et des aldéhydes en C2-C4 hydrophiles. L'eau ou le mélange d'eau et de solvants organiques hydrophiles peut être présent dans la composition selon l'invention en une teneur allant de 0,1 % à 99 % en poids, par rapport au poids total de la composition, et de préférence de 10 % à 80 % en poids. Par phase grasse, on entend une phase comprenant au moins un corps gras, choisi parmi les huiles, les cires, les corps gras pâteux et leurs mélanges. En particulier, ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est destiné à : maintenir et/ou restaurer et/ou améliorer le contenu protéique du substrat kératinique; - maintenir et/ou restaurer et/ou améliorer l'état de surface desdites substrats kératiniques; - conserver et/ou restaurer et/ou améliorer les propriétés physiques et/ou mécaniques des substrats kératiniques. II sera ainsi notamment destiné à améliorer la douceur des fibres kératiniques, et/ou leur souplesse et/ou leur élasticité et/ou leur résistance à la casse, et/ou leur volume et/ou leur maintien à la coiffure, et/ou leur résistance aux traitements chimiques. Le polypeptide modifié de la famille des KAP selon l'invention est présent dans la composition en une quantité suffisante en fonction de l'effet recherché. En particulier cette quantité pourra aller de 0,001 à 30% en poids par rapport au poids total de la composition, de préférence de 0,01 à 15% et encore plus préférentiellement de 0,1 à 5% en poids par rapport au poids total de la composition. L'invention porte également sur une composition comprenant, dans un milieu physiologiquement acceptable adapté à une application topique sur les substrats kératiniques, au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP tel que défini précédemment. Lorsque le milieu de la composition comprend majoritairement des solvants aqueux, on utilisera préférentiellement au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP susceptible d'être obtenu par un procédé chimique comprenant au moins une étape de salification par addition d'au moins un acide choisi parmi l'acide chlorhydrique, l'acide acétique, l'acide citrique, l'acide succinique, et leurs mélanges. Lorsque le milieu de la composition comprend majoritairement des solvants huileux, on utilisera préférentiellement au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP susceptible d'être obtenu par un procédé chimique comprenant au moins une étape de salification par addition d'au moins un acide choisi parmi l'acide palmitique, l'acide stéarique, l'acide oléique, l'acide béhéniquen l'acide 18-methyl-éicosanoïque et leurs mélanges. En particulier, ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est présent dans la composition en une quantité allant de 0,001 à 30% en poids par rapport au poids total de la composition, de préférence de 0,01 à 15% et encore plus préférentiellement de 0,1 à 5% en poids par rapport au poids total de la composition. La composition selon l'invention peut comprendre en outre au moins un ingrédient cosmétique, associé audit polypeptide modifié de la famille des KAP, de façon covalente ou non covalente. Cet ingrédient cosmétique peut être tout ingrédient connu dans le domaine cosmétique. En particulier, l'ingrédient cosmétique peut être choisi parmi un agent de conditionnement, un agent de soin et/ou de traitement des substrats kératiniques, un adjuvant cosmétique ou agent de formulation et leurs mélanges. Les agents de conditionnement, de soin et/ou de traitement des substrats kératiniques sont notamment destinés à améliorer l'aspect et/ou l'état de surface des substrats kératiniques (ex: cheveux plus doux, plus lisses, moins fourchus, ongles plus brillants...), à préserver et/ou améliorer les propriétés physiques et/ou mécaniques des substrats kératiniques (ex: cheveux plus forts, plus faciles à coiffer, ongles moins cassants...), en particulier lorsque les substrats kératiniques sont sensibilisés ou affaiblis par l'action chimique d'agents atmosphériques et/ou de traitements. Comme agents de conditionnement des substrats kératiniques, on peut citer par exemple les huiles, les cires, les céramides, les gommes, les silicones, les polysiloxanes, les polymères, les polymères filmogènes, les polymères fixants et leurs mélanges Comme agents de soin et/ou de traitement des substrats kératiniques, on peut citer notamment les agents hydratants, les agents stimulant la synthèse de macromolécules dermiques ou épidermiques et/ou empêchant leur dégradation, les agents antipollution ou antiradicalaires, les agents adoucissants, les vitamines, les acides aminés, les protéines, les agents anti-pelliculaires, les agents anti-séborrhéiques, les agents réducteurs, les précurseurs de colorants capillaires, les colorants capillaires directs, les agents oxydants, les agents favorisant le recourbement des cils, les agents favorisant la pousse des ongles, les agents durcisseurs d'ongles... Comme adjuvants cosmétiques ou agents de formulation utilisés classiquement dans les compositions cosmétiques, on peut citer les solvants organiques, les agents tensioactifs, les agents plastifiants, les agents épaississants, les agents émulsionnants, les conservateurs, les filtres UV, les charges, les matières colorantes, les parfums, les agents opacifiants, les agents humectants, les agents d'ajustement et de fixation du pH, les agents anti-bactériens, les agents antifongiques, les agents propulseurs et leurs mélanges. L'homme du métier adaptera la quantité d'ingrédient cosmétique dans la composition en fonction de l'effet recherché et de façon telle que la quantité d'ingrédient cosmétique présente dans la composition n'altère pas les propriétés recherchées du polypeptide modifié de la famille des KAP. En particulier, ledit ingrédient cosmétique sera présent dans la composition en une quantité pouvant aller de 0,001 à 20% en poids par rapport au poids total de la composition, de préférence de 0,01 à 10% et encore plus préférentiellement de 0,1 à 2% en poids par rapport au poids total de la composition. Les compositions selon l'invention comprenant, dans un milieu physiologiquement acceptable, au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP, pourront se présenter sous toutes les formes galéniques connues adaptées à une application topique sur les substrats kératiniques (peau, cils, ongles, cheveux). L'homme du métier pourra choisir la forme galénique appropriée, ainsi que sa méthode de préparation, sur la base de ses connaissances générales, en tenant compte d'une part de la nature des constituants utilisés, notamment de leur solubilité dans le support, et d'autre part de l'application envisagée pour la composition. Les compositions selon l'invention adaptées à une application topique peuvent se présenter notamment sous forme de solution aqueuse, hydroalcoolique ou huileuse, d'émulsions huile-dans-eau (H/E) ou eau-danshuile (E/H) ou multiple (E/H/E ou H/E/H), de gel aqueux ou huileux, de produits anhydres déshydratés, ou de dispersions d'une phase huileuse dans une phase aqueuse à l'aide de sphérules, ces sphérules pouvant être des nanoparticules polymériques telles que des nanosphères et les nanocapsules, ou des vésicules lipidiques de type ionique (liposomes) et/ou non ionique. Lorsque la composition utilisée selon l'invention est une émulsion, la proportion de la phase grasse peut aller de 5 à 80 % en poids, et de préférence de 5 à 50 % en poids par rapport au poids total de la composition. Les huiles, les émulsionnants et les coémulsionnants utilisés dans la composition sous forme d'émulsion sont choisis parmi ceux classiquement utilisés dans le domaine considéré. L'émulsionnant et le coémulsionnant sont présents, dans la composition, en une proportion allant de 0,3 à 30 % en poids, et de préférence de 0,5 à 20 % en poids par rapport au poids total de la composition. Pour une application sur les cheveux en particulier, la composition pourra se présenter sous la forme de crèmes, de lotions, de gels, d'émulsions, de mousses ou sous la forme de compositions pour aérosol comprenant également un agent propulseur sous pression. Elle peut se présenter sous forme d'une lotion de soin capillaire, par exemple d'application journalière ou bi-hebdomadaire, d'un shampooing ou d'un après-shampooing capillaire, en particulier d'application bi-hebdomadaire ou hebdomadaire, d'un savon liquide ou solide de nettoyage du cuir chevelu d'application journalière, d'un produit de mise en forme de la coiffure (laque, produit pour mise en pli, gel coiffant, mousse), d'un shampoing colorant, d'une composition de permanente, d'un masque traitant, d'une crème ou d'un gel moussant de nettoyage des cheveux. Elle peut encore se présenter sous forme de teinture ou de mascara capillaire à appliquer au pinceau ou au peigne. Pour une application sur les cils, la composition se présentera de préférence sous la forme d'un mascara pouvant être une composition de maquillage des cils, une base de maquillage des cils, une composition à appliquer sur un mascara, dite encore top-coat, ou bien encore une composition de traitement cosmétique des cils. Le mascara est plus particulièrement destiné aux cils d'êtres humains, mais également aux faux-cils. Pour une application sur les ongles, la composition pourra être un produit de maquillage des ongles tel qu'un vernis à ongles coloré, une base pour les ongles ou "base-coat" en terminologie anglo-saxonne, une composition de finition, encore appelée "top-coat", à appliquer sous ou sur le produit de maquillage des ongles, un dissolvant pour vernis à ongles ou bien encore un produit de soin cosmétique des ongles tel qu'une base traitante destinée à protéger, à renforcer et/ou réparer les ongles. Pour une application sur la peau, la composition pourra être plus ou moins fluide et avoir l'aspect d'une crème blanche ou colorée, d'une pommade, d'un lait, d'une lotion, d'un sérum, d'une pâte, d'une mousse. Elle peut également se présenter sous forme solide, en particulier sous forme de stick. Elle peut être utilisée comme produit de soin et/ou comme produit de maquillage pour la peau. L'application desdites compositions sera réalisée par tout moyen adéquat, tel qu'un pinceau, une brosse, un spray ou les doigts par exemple. L'invention concerne également un procédé cosmétique de soin, de traitement, de renforcement et/ou de réparation des substrats kératiniques, caractérisé en ce que l'on applique sur la peau, les cheveux, les cils ou les ongles une composition telle que définie précédemment, suivi éventuellement d'un rinçage. Par 'soin des substrats kératiniques', on entend selon l'invention une composition destinée à améliorer l'aspect et/ou l'état de surface des substrats kératiniques. Le soin des substrats kératiniques pourra consister à rendre les cheveux plus doux, plus lisses, moins fourchus; et les ongles moins cassants, moins dédoublés. Par 'renforcement et/ou réparation des substrats kératiniques' selon l'invention, on entend une composition destinée à conserver et/ou restaurer et/ou améliorer les propriétés physiques et/ou mécaniques des substrats kératiniques, pouvant se manifester par exemple: - soit par une rigidification des substrats kératiniques, qui leur procure davantage de consistance et de corps, ainsi qu'un toucher plus agréable. II en résulte par exemple une augmentation du volume des fibres kératiniques ainsi qu'une facilité et un maintien du coiffage plus élevés; - soit par une meilleure élasticité et/ou une meilleure résistance à des forces mécaniques de traction qui leur sont appliquées, par exemple lors d'un peignage pour les fibres kératiniques, en particulier sur des cheveux africains ou tous cheveux fragilisés ou sensibilisés. Les cheveux sont ainsi plus forts, plus souples, plus doux, plus lisses et plus faciles à coiffer. Les ongles sont plus lisses, plus brillants, moins abîmés, moins dédoublés et moins cassants. Selon un premier mode, la composition pourra être appliquée en prétraitement d'un traitement susceptible de sensibiliser les substrats kératiniques (ex: avant une coloration d'oxydation). Selon un autre mode de réalisation, la composition pourra êre appliquée en post- traitement d'un traitement susceptible de sensibiliser les substrats kératiniques (ex: après un traitement de peeling). La composition contenant le polypeptide modifié de la famille des KAP pourra également constituer la composition de traitement (associé à un colorant). L'application des compositions selon le procédé de l'invention se fera selon la technique d'utilisation habituelle desdites compositions. Par exemple: l'application sur cheveux peut avoir lieu avant (lotion, 1 heure avant), pendant (shampooing) ou après (lotions sprays) le shampooing; la composition peut être appliquée sur cheveux secs (laques, sprays, lotions) ou sur cheveux humides (compositions de déformation permanente ou de mise en plis) ; - l'application d'une base de soin sur les ongles pourra se faire avant ou après la pose du vernis; l'application d'une composition de soin pour cils pourra être appliquée juste après application du mascara; l'application d'une composition de soin pour la peau pourra être appliquée juste après une solution de nettoyage. En particulier, le procédé selon l'invention sera destiné au soin, au traitement, au renforcement et/ou à la réparation des substrats kératiniques sensibilisées, et préférentiellement des cheveux sensibilisés. Par 'cheveux sensibilisés', on entend des cheveux fragilisés ou abîmés par des traitements capillaires comme des défrisants, des permanentes ou des colorations, ou par l'effet d'agents atmosphériques. Les cheveux sensibilisés sont rêches après le lavage et le séchage, avec une moindre tenue mécanique, davantage d'électricité statique et un aspect terne. Les compositions peuvent être appliquées quotidiennement ou à une fréquence de 2 à 3 applications par semaine, ceci pendant une durée de 1 à 3 mois, renouvelable selon le degré d'altération des substrats kératiniques de l'individu à traiter. Les compositions selon l'invention seront ainsi destinées à améliorer l'aspect et/ou l'état de surface des substrats kératiniques, en particulier à rendre les cheveux plus doux, plus lisses, moins fourchus, plus résistants à la casse, à leur donner plus de consistance et de corps, notamment plus de volume et plus de maintien pour la coiffure, plus d'élasticité et de souplesse, ainsi qu'une meilleure résistance aux traitements susceptibles de les fragiliser (ex: coloration, permanente). L'invention est illustrée plus en détail dans l'exemple non limitatif suivant: EXEMPLE: Préparation d'un polypeptide KAP modifié de type cationique On choisit comme séquence native le fragment SPCCR de la séquence SEQ ID N 9 (n d'accession Q9BYSO) correspondant à un fragment de séquence répétée SZCCX (Z: P et X: R) contenant un acide aminé arginine (salifiable) et deux cystéine. Ce fragment de séquence peut être obtenu par voie de synthèse chimique selon les techniques classiques. On réalise ensuite une réaction de salification qui consiste à : -mettre ledit fragment de séquence à réagir dans une base aqueuse en présence d'un 25 mélange éthanol / propylène glycol et d'acide chlorhydrique; - ajuster la température à 40 C et le pH à 5 au minimum; -poursuivre la réaction pendant une durée suffisante pour salifier l'arginine présente dans la séquence, par exemple 1 heure environ. Le polypeptide cationique obtenu est extrait de ladite solution de salification; il peut être utilisé tel quel ou subir une étape de purification supplémentaire. Ce polypeptide est particulièrement adapté à une incorporation dans une formulation cosmétique de type aqueuse. Selon une alternative visant à obtenir un polypeptide particulièrement adapté à une 35 incorporation dans une formulation cosmétique de type huileuse, on utilise une base émulsionnée et l'on remplace l'acide chlorhydrique par l'acide oléique dans le procédé décrit précédemment. REVENDICATIONS 1. Polypeptide modifié de la famille des KAP caractérisé en ce qu'il contient au moins un acide aminé salifié et/ou un acide aminé modifié par liaison covalente. 5 2. Polypeptide modifié selon la revendication 1, caractérisé en ce qu'il posséde une séquence peptidique choisie parmi (i) les séquences SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, (ii) un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) ; et (iii) leurs homologues, et caractérisé en ce qu'il contient au moins un acide aminé salifié et/ou un acide aminé modifié par liaison covalente. 3. Polypeptide modifié selon la revendication 2, caractérisé en ce que ledit fragment 15 contient de 3 à 60 acides aminés, en particulier de 3 à 20 acides aminés et encore plus préférentiellement de 3 à 10 acides aminés. 4. Polypeptide modifié selon l'une quelconque des revendications 1 à 3, caractérisé en ce qu'il contient de 1 à 100% d'acides aminés salifiés et/ou modifiés par liaison covalente, de préférence de 20 à 80% et encore plus préférentiellement de à 60% d'acides aminés salifiés et/ou modifiés par liaison covalente par rapport au nombre total d'acides aminés salifiables et/ou modifiables par liaison covalente dudit polypeptide natif. 5. Polypeptide modifié selon l'une quelconque des revendication 1 à 4, caractérisé en ce que lesdits acides aminés salifiables et/ou modifiables par liaison covalente sont choisis parmi les acides aminés lysine, histidine, arginine, aspartate, glutamate, cystéine, méthionine, tyrosine, thréonine, et sérine. 6. Polypeptide modifié selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce qu'il s'agit d'un polypeptide cationique. 7. Polypeptide modifié selon l'une quelconque des revendications 1 à 5, caractérisé en ce qu'il s'agit d'un polypeptide anionique. 8. Polypeptide modifié selon l'une quelconque des revendications 1 à 7 possédant une séquence peptidique SEQ ID N 9 ou un fragment SPCCR de celle-ci et caractérisé en ce qu'il contient au moins un acide aminé salifié et/ou un acide aminé modifié par liaison covalente. 9. Procédé de préparation d'un polypeptide salifié de la famille des KAPs comprenant les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse ou huileuse ou émulsionnée, (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins composé choisi parmi un acide ou une base; - on ajuste la température de 20 C à 40 C et le pH de 5 à 9; et - on poursuit la réaction pendant une durée allant de 15 minutes à 3 heures. 10. Procédé selon la revendication 9, caractérisé en ce que l'acide est choisi parmi l'acide chlorhydrique, l'acide acétique, l'acide succinique, l'acide palmitique, l'acide stéarique, l'acide oléique, l'acide béhénique, l'acide 18-méthyleicosanoïque, les acides a-hydroxy, les acides fihydroxy et leurs mélanges. 11. Procédé selon la revendication 9, caractérisé en ce que la base est choisie parmi les bases minérales, les bases organiques, les dérivés guanidine, les amines 'aires 25, les amines 'l'aires et leurs mélanges. 12. Procédé de préparation d'un polypeptide modifié par liaison covalente de la famille des KAPs par une réaction de substitution ou d'acylation comprenant les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse ou huileuse ou émulsionnée ou dans un milieu sans solvant (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins un dérivé d'acide carboxylique; - on ajuste la température de 20 C à 180 C; - on poursuit la réaction pendant une durée allant de 30 minutes à 8 heures. 13. Procédé de préparation d'un polypeptide modifié par liaison covalente de la famille des KAPs par une réaction d'oxydo-réduction comprenant les étapes suivantes: - on fait réagir, dans une base aqueuse ou huileuse ou émulsionnée ou dans un milieu sans solvant, (a) un polypeptide de la famille des KAP possédant une séquence peptidique choisie parmi SEQ ID N 1 à SEQ ID N 66, ou un fragment desdites séquences comprenant au moins 3 acides aminés consécutifs d'une séquence répétée choisie parmi la séquence SZCCXPSCCXP (Z: 0, P et X: Q,V,R,I) et la séquence YGGXGYGSGY (X:Y,L,F) et (b) au moins un dérivé thiol; - on ajuste la température de 20 C à 80 C; on poursuit la réaction pendant une durée allant de 30 minutes à 8 heures. 15 14. Procédé selon l'une quelconque des revendications 9 à 13, caractérisé en ce que l'on utilise la séquence peptidique SEQ ID N 9 ou un fragment SPCCR de celle-ci. 15. Utilisation d'au moins un polypeptide modifié de la famille des KAPs tel que défini dans l'une quelconque des revendications 1 à 8 ou obtenu par un procédé selon l'une quelconque des revendications 9 à 14 dans une composition cosmétique comprenant un milieu physiologiquement acceptable. 16. Utilisation d'au moins un polypeptide modifié de la famille des KAPs tel que défini dans l'une quelconque des revendications 1 à 8 ou obtenu par un procédé selon l'une quelconque des revendications 9 à 14 dans une composition cosmétique, comme agent destiné à maintenir et/ou restaurer et/ou améliorer le contenu protéique du substrat kératinique. 17. Utilisation selon la revendication 15, caractérisée en ce que ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est destiné à conserver et/ou restaurer et/ou améliorer les propriétés physiques et/ou mécaniques des substrats kératiniques. 18. Utilisation selon la revendication 15, caractérisée en ce que ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est destiné à maintenir et/ou restaurer et/ou améliorer l'état de surface desdites substrats kératiniques. 19. Utilisation selon l'une quelconque des revendications 15 à 18, caractérisée en ce que ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est destiné à améliorer la douceur des fibres kératiniques, et/ou leur souplesse et/ou leur élasticité et/ou leur résistance à la casse, et/ou leur volume et/ou leur maintien à la coiffure, et/ou leur résistance aux traitements chimiques. 20. Utilisation selon l'une quelconque des revendications 15 à 19, caractérisée en ce que ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est présent dans la composition en une quantité allant de 0,001 à 30% en poids par rapport au poids total de la composition, de préférence de 0,01 à 15% et encore plus préférentiellement de 0,1 à 5% en poids par rapport au poids total de la composition. 21. Composition comprenant, dans un milieu physiologiquement acceptable adapté à une application topique sur les substrats kératiniques, au moins un polypeptide modifié de la famille des KAP tel que défini dans l'une quelconque des revendications 1 à 8 ou obtenu par le procédé selon l'une quelconque des revendications 9 à 14. 22. Composition selon la revendication 21, caractérisée en ce que ledit polypeptide modifié de la famille des KAP est présent dans la composition en une quantité allant de 0,001 à 30% en poids par rapport au poids total de la composition, de préférence de 0,01 à 15% et encore plus préférentiellement de 0,1 à 5% en poids par rapport au poids total de la composition. 23. Procédé cosmétique de soin, de traitement, de renforcement et/ou de réparation des substrats kératiniques, caractérisé en ce que l'on applique sur la peau, les cheveux, les cils ou les ongles une composition telle que définie dans l'une des revendications 21 ou 22. 24. Procédé selon la revendication 23, caractérisé en ce que la composition est appliquée sur des substrats kératiniques sensibilisés, en particulier des fibres kératiniques sensibilisées.