Brevet FR2792631A1 — publié le 20001027

La présente invention est relative à des supports solides fonctionnalisés pour des synthèses organiques en phase solide, à leur procédé de préparation et à leurs applications notamment pour la synthèse de peptides a-oxoaldéhydes ou d'autres molécules organiques, telles que les dérivés non peptidiques de l'acide glyoxylique. La présente invention est également relative aux peptides a-oxoaldéhydes, à leur procédé de préparation à l'aide desdits supports fonctionnalisés et à leurs applications, notamment dans l'industrie pharmaceutique, par exemple dans le domaine des vaccins synthétiques ou de la synthèse de macromolécules obtenues par ligation chimique (couplage de plusieurs fragments moléculaires grâce à l'utilisation de réactions chémosélectives), ou encore de la création de banques combinatoires, de plaques de microtitration ou de biopuces, telles que des puces à ADN. La synthèse automatisée de molécules organiques et notamment de macromolécules peptidiques en phase solide a été mise au point, au départ par Merrifield. Le schéma général de la réaction est le suivant : liaison d'un premier acide aminé N-protégé à un support solide insoluble fonctionnalisé, déprotection de la fonction amine terminale, extension de la chaîne (couplages successifs de différents acides aminés), éventuellement déprotection de l'acide aminé N-terminal puis, simultanément, clivage du polypeptide de la résine et déprotection des chaînes latérales des acides aminés. Différents types de supports solides insolubilisés ont été proposés : polystyrènes, polyméthacrylates, polysaccharides, résines phénoliques, silice, verre poreux et polyacrylamides ; supports les plus utilisés sont les polyacrylamides et les polystyrènes, plus particulièrement les poly(styrènes-co-divinylbenzènes). Une synthèse sur support solide dépend de plusieurs facteurs pour être efficace et faire preuve d'un rendement convenable : le choix de la résine fonctionnalisée, le choix des groupes protecteurs des acides aminés, le choix des conditions de réaction et le choix des différents peptides qui pourront être combinés pour obtenir le produit final souhaité. Toutefois, les résines utilisées actuellement ne permettent pas de générer directement le produit final, par exemple un produit portant une fonction a-oxoaldéhyde, à partir de la fonction d'ancrage au support solide. Dans le cas de la synthèse de peptides comportant une fonction a-oxoaldéhyde, les résines habituellement utilisées ne permettent pas d'obtenir le peptide a-oxoaldéhyde autrement que sous la forme d'un précurseur qui devra subir une transformation ultérieure en phase homogène pour générer la fonction attendue. A l'heure actuelle, des structures peptidiques de grande taille peuvent être obtenues par ligation chimique, en milieu aqueux ou partiellement aqueux, de fragments peptidiques partiellement protégés ou totalement déprotégés, préalablement obtenus par synthèse en phase solide à l'aide de résines conventionnelles. Cette méthode fait intervenir une liaison covalente de type amide, thioester, thioéther, thiazolidine, oxime ou encore hydrazone entre deux fragments peptidiques convenablement fonctionnalisés. En particulier, les liaisons thiazolidine, oxime et hydrazone nécessitent la préparation de peptides portant des fonctions aldéhydes. Geoghegan, K. F. et al. (Bioconjugate Chem., 1992, 3, 138-146) ont décrit des peptides portant une fonction aldéhyde en position N-terminale, obtenus par oxydation périodique, en phase homogène, d'une sérine ou d'une thréonine en position N-terminale (présence d'un ssamino-alcool). La fonction a-oxoaldéhyde N-terminale obtenue est hautement réactive vis-à-vis de fonctions 1,2aminothiol, hydroxylamine ou hydrazine portées par d'autres fragments peptidiques, permettant leur couplage. Cette méthode nécessite la préparation du ssamino-alcool, sa purification, son oxydation et enfin la séparation du produit des réactifs d'oxydation. L'utilisation de P-amino-alcools est également décrite dans le Brevet US 5 362 852 : une fonction a-oxoaldéhyde est générée, dans un peptide, par oxydation périodique en phase homogène d'un groupement 2-hydroxylamine présent dans la chaîne peptidique, ce qui est le cas soit dans des peptides possédant une sérine ou une thréonine en position N-terminale, soit dans des peptides dans lesquels un groupe hydroxylysine a été inséré. De façon similaire, la Demande Internationale PCT WO 94/25071 décrit la formation d'une fonction a-oxoaldéhyde au niveau de l'extrémité N-terminale d'un peptide, par oxydation periodique en phase homogène d'un peptide portant une sérine ou une thréonine au niveau de ladite extrémité N-terminale. Ledit peptide est synthétisé de façon automatisée à l'aide d'une résine Sasrin, fournie par Bachem. En ce qui concerne la création d'une fonction aldéhyde en position C-terminale, il n'existe que quelques méthodes ; certaines d'entre elles nécessitent la formation de fonctions a-aminoaldéhydes en position C-terminale. Les peptides résultant présentent l'inconvénient d'être instables, entre autres d'être sujets à des réactions d'épimérisation. J. P. TAM et al. (Proc. Natl. Acad. Sci., Août 1998, 95, 9184-9189) ont proposé la synthèse de peptides portant un groupe glycoaldéhyde (-NH-CH2-CHO) en position C-terminale. La synthèse décrite est peu pratique : elle nécessite la préparation d'un bras espaceur ainsi que la formation de la fonction aldéhyde en phase homogène. La phase solide n'est utilisée que pour la synthèse peptidique récurrente solide. Cette synthèse n'est pas automatisable puisque l'étape finale s'effectue en phase homogène. L'introduction d'une fonction a-oxoaldéhyde en position C-terminale est décrite dans la Demande Internationale PCT WO 94/25071 sus-mentionnée, ladite fonction n'étant toutefois pas directement liée au squelette peptidique, comme cela ressort du procédé utilisé : une chaîne peptidique est synthétisée en phase solide, à l'aide d'une résine de type polystyrène, une séquence de cinq lysines étant insérée en position C-terminale ; dessérines sont greffées sur les fonctions amines libres a (extrémités N-terminale du peptide) ou # (chaînes latérales des lysines) ; le peptide ainsi modifié est séparé du support solide ; une oxydation périodique en phase homogène permet la formation de fonctions a-oxoaldéhydes en position N-terminale et au niveau des chaînes latérales des lysines présentes au niveau de l'extrémité C-terminale. J. P. TAM et al. (Proc. Natl. Acad. Sci, Août 1998, 95, 9184-9189) ont également décrit, de façon similaire, l'insertion d'un résidu lysine en position C-terminale d'un peptide obtenu en phase solide, le greffage d'un résidu sérine sur la fonction amine de la chaîne latérale de lysine, le clivage du peptide du support et l'oxydation périodique, en phase homogène, du P-aminoalcool présent au niveau de ladite sérine, pour obtenir une fonction a-oxoaldéhyde. Dans toutes ces méthodes, la fonctionnalisation des peptides par une fonction aldéhyde s'effectue en phase homogène, après clivage du peptide du support solide. Le besoin d'une méthode simple et automatisable de synthèse de produits organiques présentant une fonction a-oxoaldéhyde, tels que des peptides portant une fonction a-oxoaldéhyde, en position C-terminale par exemple, pour leur utilisation par exemple en tant qu'inhibiteurs d'enzymes ou de produits d'intérêt pharmaceutique ou pharmacologique, ou dans le cadre de la ligation chimique pour l'élaboration de structures plus complexes, ainsi que d'un support adapté à la mise en #uvre de cette méthode se fait donc ressentir. Les Inventeurs se sont donc donné pour but de pourvoir à un support solide adapté à la modification chimique de molécules organiques par des fonctions a-oxoaldéhydes, ainsi qu'à un procédé de synthèse de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, ledit procédé répondant aux impératifs suivants : - il doit permettre la formation de la fonction a-oxoaldéhyde en une seule étape, au cours de la séparation du produit du support solide, - l'étape de clivage du produit du support solide doit générer directement le produit final, c'est-àdire, dans le cas d'une synthèse peptidique, le peptide a-oxoaldéhyde sous forme déprotégée, - le procédé doit mettre en #uvre des réactifs peu coûteux, être efficace (bon rendement), simple et automatisable. La présente invention a ainsi pour objet un support solide fonctionnalisé pour la synthèse de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, lequel support est caractérisé en ce qu'il répond à la formule I suivante : dans laquelle : - S représente un support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux ; - n et m, qui peuvent être identiques ou différents, représentent 0 ou 1 ; - Z représente un groupement sélectionné dans le groupe constitué par les groupements éther, thioéther, ester, amine, amide, sulfonamide, hydroxylamine, hydrazine, hydrazone, thiazolidine, oxime, carbonate, carbamate, thiocarbamate, urée, thiourée et leurs dérivés lorsque n est égal à 1 ; - Z représente un groupement sélectionné dans le groupe constitué par les groupements ester, amide, N-acylhydroxylamine, hydrazide, hydrazone, oxime, thiazolidine et leurs dérivés lorsque n est égal à 0 ; - Pl et P2, qui peuvent être identiques ou différents ou former ensemble un cycle avec les atomes d'oxygène auxquels ils sont attachés, représentent des atomes d'hydrogène ou des groupements protecteurs des fonctions hydroxyles en positions 1,2, P1 et P2 étant dans ce cas sélectionnés dans le groupe constitué par les groupements -R1, -(CO)R1, -(CO)OR1, -(SO2)OR1, -SiR'R''R''', acétals et cétals, R1, R' , R'' et R''' représentant des groupes alkyles comprenant de 1 à 18 atomes de carbone, linéaires, ramifiés ou cycliques, saturés ou insaturés, ou bien des groupes aryles ou hétéroaryles, lesdits groupes alkyles, aryles ou hétéroaryles étant éventuellement partiellement ou intégralement substitués par un ou plusieurs atomes d'halogènes, un ou plusieurs groupes amino, hydroxy, alcoxy, aryloxy, alkylthio ou arylthio ; - A et B, qui peuvent être identiques ou différents, représentent une chaîne carbonée linéaire, ramifiée ou cyclique, saturée ou insaturée, comportant de 1 à 18 atomes de carbone et éventuellement de 1 à 7 groupements sélectionnés dans le groupe constitué par les groupements carbonyles, les cycles carbonés, les hétérocycles, les aryles et les hétéroaryles, A et/ou B comportant éventuellement en outre de 1 à 16 hétéroatomes, de préférence de 1 à 16 atomes d'azote ou d'oxygène, et pouvant être substitués par 1 à 16 groupements hydroxyles ou amino éventuellement convenablement protégés, au moins l'un des carbones de A et/ou de B étant éventuellement substitué par un groupement : dans lequel A' est identique ou différent de A ; dans ce dernier cas, A' est sélectionné parmi les autres groupements A définis ci-dessus ;et - X' est sélectionné dans le groupe constitué par les groupes -OR, et -NR'R'', Rl, R' et R" représentant un atome d'hydrogène ou étant tels que définis cidessus. A titre d'exemple et de façon non limitative : - des groupes alkyles convenables sont des groupes méthyle, éthyle, propyle, isopropyle, tertiobutyle, vinyle, allyle ou benzyle, ; - des groupes aryles (cycles aromatiques) convenables sont des groupes phényle ou crésyle ; - des hétéroaryles (hétérocycles aromatiques) convenables sont des groupes pyridine, pyrimidine ou pyrazine ; - des cycles carbonés convenables sont des groupes cyclopentyle ou cyclohexyle ; - un hétérocycle convenable est un groupe pipérazine. Des atomes d'halogène pouvant substituer lesdits groupes alkyles, aryles ou hétéroaryles sont par exemple le fluor, le chlore ou le brome. Des groupes alcoxy convenables sont par exemple des groupes méthoxy, éthoxy, propoxy, isopropoxy, vinyloxy et alloxy ; des groupes aryloxy convenables sont par exemple des groupes phénoxy ou crésyloxy ; groupes alkylthio convenables sont par exemple des groupes méthylthio, éthylthio, propylthio ou vinylthio ; groupes arylthio convenables sont par exemple des groupes phénylthio ou crésylthio. A titre d'exemple et de façon non limitative, les groupes protecteurs Pl et P2 peuvent être les suivants : - lorsque Pl et P2 représentent un groupement -Ri, ce dernier peut être un méthyle, un tertiobutyle, un paraméthoxybenzyle, un méthoxyméthyle, un benzyloxyméthyle, un paraméthoxybenzyloxyméthyle, un paraméthoxy- phénoxyméthyle, un tertiobutoxyméthyle, un 4-pentènyloxyméthyle, un silyloxyméthyle, un 2-méthoxyéthoxyméthyle, un 2-(triméthylsilyl)éthoxyméthyle, un triphénylméthyle, un tétrahydropyranyle, un guaiacolméthyle... ; - lorsque Pl et P2 représentent un groupement -(CO)Ri, ce dernier peut être un acétyle, un benzoyle, un paraméthylbenzoyle, un pivaloyle ... ; - lorsque R1 et P2 représentent un groupement -(CO)OR1, ce dernier peut être un groupement -COOCH3, -COOC2H5, -COOCH2C6Hs, 9-fluorènyl-méthoxycarbonyle ... ; - lorsque R1 et P2 représentent un groupement -(SO2)OR1, ce dernier peut être un groupement -(S02)OCH3, -(SO2)OC2H5... ; - lorsque P1 et P2 représentent un groupement -SiR'R''R''', ce dernier peut être un groupement triméthylsilyle, triéthylsilyle, triisopropylsilyle, tertiobutyldiméthylsilyle, tertiobutyldiphénylsilyle... ; - lorsque P1 et P2 représentent un groupement acétal ou un cétal, ces derniers peuvent être un benzylidène, un isopropylidène... En variante, lorsque P1 et P2 forment ensemble un cycle avec les atomes d'oxygène auxquels ils sont attachés, ce cycle peut être un 1,3,2-dioxathiolane. Il est bien entendu toutefois que tout groupe protecteur d'une fonction hydroxyle peut être utilisé en tant que groupe P1 ou P2, tel que décrit par exemple dans " Protective Groups in Organic Synthesis ", Theodora W. Greene et Peter G.M. Wuts, 1991, John Wiley and Sons Inc. De manière surprenante, de tels supports fonctionnalisés selon la présente invention sont particulièrement bien adaptés à la préparation de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, et ce sans synthèse préalable d'un aldéhyde. En outre, ils présentent de nombreux avantages : . spécificité de la coupure du composé synthétisé à partir du support, dans des conditions douces, compatibilité avec beaucoup de molécule organiques, . possibilité de recyclage du support initial, comme cela sera détaillé ci-après. Selon un mode de réalisation préféré dudit support S, il est sélectionné dans le groupe constitué par : - les particules en verre borosilicaté poreux, - les surfaces en verre ou en silicium, les résines sélectionnées dans le groupe constitué par les résines polyacrylamides, les résines polyacrylamide-polyéthylèneglycol, les résines polyéthylèneglycol-polystyrène, les résines réticulées éthoxylateacrylate et les résines de type polyéthylène, polystyrène ou polypropylène greffé par des molécules hydrophiles. De telles résines sont disponibles commercialement sous les dénominations Spar (résine de type polyacrylamide), PEGA# (résine de type polyacrylamide-poly- éthylèneglycol), TentaGel, ArgoGel, NovaSyn, NovaGel (résines de type polyéthylèneglycol-polystyrène), Clear (résine réticulée éthoxylate-acrylate), Chiron, SynPhase- MD# (couronne de polyéthylène greffée par un copolymère acide méthacrylique/diméthylacrylamide), SynPhase-HM# (couronne de polyéthylène greffée par de l'hydroxyéthylméthacrylate), etc. Une surface en verre convenable est par exemple une lame de microscope. Un support de formule I préféré selon la présente invention est par exemple tel que S est une résine de type polyacrylamide-polyéthylèneglycol, m et n repré- sentent 1, B est une chaîne - (CH2) 2-CO-NH-, Z est un groupement amide, A est une chaîne -CO-NH- (CH2) 3-, P1 et P2 forment ensemble un groupement protecteur isopropylidène et X' représente une chaîne -NH- (CH2) 3-NH2- Un autre support de formule I préféré selon la présente invention est par exemple tel que S est une résine de type polyacrylamide-polyéthylèneglycol ou poly- éthylèneglycol-polystyrène, m et n représentent 0, Z est un groupement amide, Pl et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène et X' représente un groupe méthoxy. Un autre support de formule I préféré selon la présente invention répond par exemple à la formule I, dans laquelle S est tel que défini précédemment, m représente 1, n représente 0, Z est un groupement amide, P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, X' représente un groupe méthoxy et B représente le groupe suivant : Un autre support de formule I préféré selon la présente invention répond par exemple à la formule I, dans laquelle S est tel que défini précédemment, m et n représentent 1, Z est un groupe amide, P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, B est un groupe - (CH2)2-CO-NH-, A représente le groupe suivant : et x' représente le groupe suivant : Un autre support de formule I préféré selon la présente invention répond par exemple à la formule I, dans laquelle S est tel que défini précédemment, m représente 0, n représente 1, Z est un groupe carbamate, P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, X' représente un groupe méthoxy et A représente le groupe suivant : Un autre support de formule I préféré selon la présente invention répond par exemple à la formule suivante : dans laquelle S est tel que défini ci-dessus, n = 0, m = 1, Z est un groupement amide, X' représente un groupe méthoxy, Pl et P2 forment ensemble un groupe isopropylidène et B représente un groupe : Un autre support de formule I préféré selon la présente invention répond par exemple à la formule suivante : dans laquelle S est tel que défini ci-dessus, n = 0, m = 1, Z est un groupement amide, X' représente un groupe méthoxy, Pl et P2 forment ensemble un groupe isopropylidène et B représente un groupe : Les supports de formule I selon l'invention peuvent avantageusement être utilisés en tant que supports solides pour la synthèse de peptides a-oxoaldéhydes ou d'autres molécules organiques fonctionnalisées par au moins un a-oxoaldéhyde, telles que les dérivés de l'acide glyoxylique. Les supports de formule I selon la présente invention peuvent également être utilisés pour la synthèse d'oligonucléotides, notamment d'oligodésoxynucléotides, ou de lipides fonctionnalisés par au moins un a-oxoaldéhyde, par des techniques bien connues, décrites par exemple dans Oligonucleotide synthesis . a practical approach , 1984, M. J. GAIT Ed., IRL Press, Washington D. C. Les supports de formule I selon la présente invention peuvent également être utilisés pour la synthèse de peptides ou de protéines en phase solide de façon automatisée, comme décrit par exemple par R. C. Sheppard dans Comp. Org. Chem., 1979, 5, 352-355 et par R. B. Merrifield dans Science, 18 avril 1986,232, 341-347. Au cours d'une telle synthèse, les chaînes latérales des acides aminés sont convenablement protégées, comme cela est connu en soi. La présente invention a également pour objet un procédé de préparation du support de formule I décrit ci-dessus, ledit procédé étant caractérisé en ce qu'il consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule S-(B)m-Y, dans laquelle B, S et m sont tels que décrits ci-dessus et Y représente un groupe nucléophile, B pouvant être substitué par au moins un autre groupement Y, identique ou différent de celui représenté dans la formule S- (B)m-Y, en plus de celui représenté dans la formule S-(B)m-Y, auquel cas ledit support solide est polyfonctionnalisé, - avec un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés de formule II : dans laquelle n, A, Pl, P2 et X' sont tels que définis ci-dessus et X représente un groupe électrophile. Au sens de la présente invention, on entend par " nucléophile " un groupe possédant une paire d'électrons libres, c'est-à-dire un groupe donneur d'électrons. On entend par électrophile " un groupe possédant une orbitale moléculaire vacante de faible énergie capable d'interagir avec la paire d'électrons libres du groupe nucléophile, c'est-à-dire un groupe accepteur d'électrons. En variante, dans le cas où n = 1, Y peut représenter un groupe électrophile et X peut représenter un groupe nucléophile. Selon un mode de mise en #uvre avantageux dudit procédé selon la présente invention, un groupe électrophile convenable (c'est-à-dire le groupe X dans le cas ou n = 0, et le groupe X ou le groupe Y dans le cas où n = 1) est de préférence sélectionné dans le groupe constitué par les groupements suivants : - lorsque n = 1 : -CR2R3C1, -CR2R3Br, -CR2R3I, -CR2R3OSO2R4, -CHO,-COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -S020R2, -SOOC1, ester succinimidylique, ester sulfosuccinimidylique, -COO- transformé par un agent d'activation électrophile, -N=C=O (isocyanate), -N=C=S (isothiocyanate), -0-CO-OR2,-0-CO-Im, -0-COC1, -NR2-COC1 et -NR2-CO-Im, où Im représente un groupe imidazolyle éventuellement substitué de formule : et où R2, R3 et R4, qui peuvent être identiques ou différents, représentent des atomes d'hydrogène ou des groupes alkyles comprenant de 1 à 18 atomes de carbone, linéaires, ramifiés ou cycliques, saturés ou insaturés, ou bien des groupes aryles ou hétéroaryles, lesdits groupes alkyles, aryles et hétéroaryles étant éventuellement partiellement ou intégralement substitués par un ou plusieurs atomes d'halogènes, un ou plusieurs groupes amino, hydroxy, alcoxy, aryloxy, alkylthio ou arylthio ; - lorsque n = 0 : -CHO, -COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -COO- transformé par un agent d'activation électrophile, R2 étant tel que décrit ci-dessus pour n = 1. Un agent d'activation électrophile est un agent qui, réagissant avec le carboxylate -COO-, lui confère un caractère électrophile. Un tel agent est bien connu de l' Homme de l'Art et est par exemple décrit dans Comprehensive organic synthesis , B. M. Trost et I. Fleming Ed., Pergamon Press, 1991, volumes 1-9. Selon un autre mode de mise en oeuvre avantageux dudit procédé, un groupe nucléophile convenable (c'est-à-dire le groupe Y dans le cas où n = 0, et le groupe X ou le groupe Y dans le cas où n = 1) est de préférence sélectionné dans le groupe constitué par les groupements suivants lorsque n = 0 ou lorsque n = 1 : -OH,-SH, -COO-, -NHR5, -CONR5NH2, -N[R5(CO)]NH2, -N[R5O(CO) ] NH2, -N[R5NH(CO) ] NH2, -S02NH2, -SO2NR5NH2, -ONH2, - (CO) ONH2 et -C(NHR5)-CR5R6-SH, R5 et R6 ayant la même signification que les groupes R2 à R4 définis ci-dessus pour les groupements électrophiles. Selon un mode de mise en oeuvre avantageux du procédé de préparation du support de formule I, dans le cas où n = 0 et où X = -COOR2, avec R2 = H, ce groupement peut jouer aussi bien le rôle de nucléophile que d' électrophile . Dans le cas où n = 0 et où X = -COOH, X peut donc représenter un groupe nucléophile et Y un groupe électrophile. Par exemple, si X = -COOH et Y = -NHR5, X joue le rôle d'électrophile. En revanche, si X =-COOH et Y - -CR2R3Cl, -CR2R3Br, -CR2R3I ou -CR2R3OSO2R4,, alors X joue le rôle de nucléophile. Ainsi, la réaction du support solide S-(B)m-Y avec un anhydride cyclique de l'acide tartrique, ou d'un de ses dérivés, ou avec le composé de formule II permet d'obtenir le support de formule I selon l'invention. Selon les groupements X et Y choisis, différents groupements Z peuvent être formés. A titre d'exemple et de façon non limitative : - un groupement Z = éther (respectivement, thioéther ou amine) peut être formé par réaction de X = -OH (respectivement,-SH ou -NHR5) avec Y = -CR2R3C1, -CR2R3Br, -CR2R3I ou -CR2R3OSO2R4 (par exemple un tosylate ou un mésylate) ; - un groupement Z = ester (respectivement, amide) peut être formé par réaction de X = -OH (respectivement, -NHRs) avec Y = -COOR2, -COF, -COC1 ou -COBr ; - un groupement Z sulfonamide peut être formé par réaction de X = -NHRs avec Y = -SO2OR2 ou -SOOCl ; - un groupement Z = hydroxylamine ou dérivé d'hydroxylamine, tel qu'une liaison N-acylhydroxylamine ou N,O-acylhydroxylamine, peut être formé à partir de X = -ONH2 ou -(CO)ONH2 avec Y = -COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -SO2OR2 ou -SOOC1 ; - un groupement Z = hydrazine ou dérivé d'hydrazine peut être formé par réaction de X = -CONR5NH2, -N [ R5 ( CO ) ] NHz , -N [ RSO ( CO ) ] NHZ , -N [ RSNH ( CO ) ] NH2 ou -so2NR5NH2 avec Y = -COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -SO2OR2 ou -SOOC1 ; - un groupement Z = hydrazone ou ses dérivés (par exemple sulfonylhydrazone) peut être formé par réaction de X = -CONRsNH2 avec Y =-CHO ; - un groupement Z = thiazolidine peut être formé entre X = -C (NHR5) -CR5R6-SH et Y = -CHO ; - un groupement Z = oxime peut être formé par réaction entre X = -ONH2 et Y = -CHO ; - un groupement Z = carbonate (-0-CO-0-) peut être formé par réaction entre X = -0-CO-OR2,-0-CO-Im ou -O-COCl et Y = -OH ; un groupement Z = carbamate (-NR2-CO-O-) peut être formé entre X = -NR2-COC1, -NR2-CO-Im ou isocyanate et Y =-OH, ou encore entre X = -0-CO-OR2, -O-COIm ou -0-COC1 et Y = -NHRs ; - un groupement Z = thiocarbamate (-NR2-CS-O-) peut être formé entre X = isothiocyanate et Y = ~OH ; - un groupement Z = urée peut être formé entre X = -NR2-CO-Im, -NR2-CO-Im ou isocyanate et Y =-NHRs ; - un groupement Z = thiourée peut être formé entre X = isocyanate et Y =-NHRs. Selon un mode de mise en oeuvre avantageux du procédé de préparation du support de formule I selon l'invention, ledit anhydride cyclique de l'acide tartrique ou de ses dérivés est l'anhydride di-0-benzoyl-tartrique ou l'anhydride diacétyl-tartrique. Selon un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé de préparation du support de formule I selon l'invention, lorsque P1 et P2 représentent un atome d'hydrogène lors de la réaction du support solide de formule S-(B)m-Y avec le composé de formule II, des groupes P1 et P2 autres que des atomes d'hydrogène, à savoir des groupements protecteurs des fonctions hydroxyles en positions 1,2, peuvent éventuellement être introduits après la réaction du support solide de formule S-(B)m-Y avec le composé de formule II et avant que le support de formule I selon l'invention ne soit utilisé pour la synthèse de composés comportant au moins une fonction aoxoaldéhyde. Selon encore un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon l'invention, le composé de formule II représente l'acide tartrique ou un dérivé de l'acide tartrique. Auquel cas, la réaction entre le support solide S-(B)m-Y et le composé de formule II correspond, quand le groupe A du composé de formule II est tel qu'il comporte une fonction carbonyle en alpha du groupe -OP2, au greffage de l'acide tartrique ou d'un dérivé de l'acide tartrique sur le support solide S- (B)m-Y. Un tel dérivé de l'acide tartrique est par exemple, et de façon non limitative : - un sel de l'acide tartrique (sel de sodium, de lithium), - l'acide dibenzoyl-tartrique, - l'acide di-paratoluyl-tartrique, - l'acide di-isopropyl-tartrique, - l'acide di-pivaloyl-tartrique, - l'acide di-acétyl-tartrique, - l'acide métatartrique, - l'acide cichorinic, - l'acide tartralinique, - l'acide 4-fluoro-tartranilique, - l'acide 4-chloro-tartranilique, - l'acide 4-méthyl-tartranilique, - l'acide 4-nitro-tartranilique, - l'acide mono-n-octylamide tartrique, - l'acide N-(2,4-dichlorophényl)-2,3-dihydroxy-succinamique, - l'acide 2,3-diacétoxy-N-[1-(1-naphtyl)éthyl] succinamique, - l'acétate de 4-acétoxy-2,5-dioxo-tétrahydrofurane-3-yle, - le di-paratoluate de 3,4-dihydroxy-2,5-dioxotétrahydrofurane, - le tartrate de diméthyle, - le tartrate de diéthyle, - le tartrate de dibutyle, - le tartrate de ditertiobutyle, - le tartrate de diisopropyle, - le tartrate de disuccinimidyle, - le tartrate de bis(sulfosuccinimidyle), - le tartrate de diisoamyle, - le tartrate de dibenzyle, - le tartrate de 3-pyridylméthyle, - le tartrate de diméthyl-2,3-0-isopropylidène, - le tartrate de diméthyl-2,3-0-benzylidène, - le tartrate de diméthyl-2,3-0-(1-phényléthylidène), - le tartrate de diéthyl-2,3-0-isopropylidène, - le tartrate de diéthyl-2,3-0-benzylidène, - le tartrate de diisopropyl-0,0-bis(triméthylsilyl), - le bitartrate de phénylpropanolamine, - la bitartrate d'alccol nicotinylique, - le 4,5-dicarboxylate de diméthyl-1,3,2-dioxathiolane, - le 4,5-dicarboxylate de diéthyl-2-phényl-1,3-dioxolane, - le 4,5-dicarboxylate de diméthyl-2-phényl-1,3-dioxolane, - le 2,3-dihydroxysuccinate de dibenzyle, - le 2,3-dihydroxysuccinate de di[2-oxo-2-(4-(trifluorométhyl)phényl)éthyl]. Lors de la réaction entre le support solide S-(B)m-Y avec l'anhydride cyclique de l'acide tartrique (ou d'un de ses dérivés) ou le composé de formule II, et lorsque le composé de formule II est un ester de l'acide tartrique (ou d'un de ses dérivés), on peut éventuellement soumettre à une réaction d'hydrolyse ou de saponification ledit anhydride cyclique ou ledit ester avant sa réaction avec ledit support solide, et ce afin de générer une fonction acide libre réactive avec le support solide fonctionnalisé. Selon un autre mode de mise en #uvre avantageux du procédé selon la présente invention, le composé de formule II est sélectionné dans le groupe constitué par l'acide mucique, l'acide saccharique, l'acide glucarique (auxquels cas, X' = -OH, n = 1, A = -CH(OH)-CH(OH)-, X = -COOH, P1 = P2 = H dans la formule II, les trois acides se distinguant par leurs stéréochimies respectives), leurs sels (de potassium, de calcium) et leurs dérivés. Selon encore un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon la présente invention, ledit procédé consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule : H2N-(CH2)4-CH(NH2) -CO-NH-S, dans laquelle S est tel que défini précédemment, - avec un tartrate de diméthyl-2,3-0-isopropylidène. Selon un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon la présente invention, ledit procédé consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule : H2N- (CH2)3-NH-CH2-CO-NH-S, dans laquelle S est tel que défini précédemment, - avec un tartrate de diméthyl-2,3-0-isopropylidène. La présente invention a également pour objet un support de formule III suivante : dans laquelle S, B, A, n, m, Z, Pl et P2 sont tels que définis ci-dessus et Y' représente un composé organique. De préférence, Y' représente un composé ou un enchaînement de plusieurs composés sélectionnés dans le groupe constitué par les lipides, les nucléotides, lesdits nucléotides étant substitués ou non, et les acides aminés, ces derniers comportant éventuellement des lipides. De manière générale, Y' représente donc un lipide, un oligonucléotide, un peptide, un pseudopeptide, etc. Y' peut comporter un ou plusieurs types des composés susmentionnés, Y' étant alors un polymère homogène ou hétérogène. Le support de formule III peut être obtenu à partir du support de formule I après modification chimique ou dérivatisation du groupement -COX' à l'aide d'un réactif approprié, qui apportera une fonction permettant le greffage sur le support d'acides aminés, de lipides, de nucléotides, etc. On peut par exemple envisager le greffage d'une diamine, d'un dialcool ou d'un aminoalcool sur la fonction -COX', la fonction amine ou alcool libre ainsi introduite sur le support permettant la synthèse de peptides modifiés. Le support de formule III décrit ci-dessus peut être obtenu à partir du support de formule 1 selon l'invention comme cela est décrit par exemple dans " Solid phase organic reactions ", Tetrahedron report number 394, Tetrahedron, 1996, 52, 4527-4554 et dans " Solid phase organic reactions II ", Tetrahedron report number 418, Tetrahedron, 1997, 53, 5643-5678. Le support de formule III décrit ci-dessus peut ainsi être utilisé pour stocker le produit synthétisé, ledit produit étant ultérieurement séparé du support, au moment de son utilisation, avec formation simultanée de la fonction a-oxoaldéhyde. La présente invention a également pour objet un procédé de synthèse de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, caractérisé en ce que ledit procédé s'effectue en phase solide et comprend les étapes suivantes : - préparation d'un support de formule 1 tel que décrit précédemment, ladite préparation s'effectuant comme cela a été décrit ci-dessus ; - éventuellement, dérivatisation du groupe X' dudit support de formule I, de façon à introduire une fonction permettant l'élaboration sur le support du composé organique Y' tel que défini précédemment ; - élaboration du composé Y' en phase solide ; - si P1 et P2 sont différents d'un atome d'hydrogène, déprotection des deux fonctions hydroxyles en positions 1,2 protégées par P1 et P2 selon la formule III telle que décrite ci-dessus ; - oxydation périodique en phase solide ; et - isolement du produit formé, fonctionnalisé par au moins une fonction a-oxoaldéhyde. De manière avantageuse, l'étape éventuelle de dérivatisation du groupe X' du support de formule I consiste à greffer une diamine, un dialcool ou un aminoalcool. Quant à l'étape de déprotection éventuelle des deux fonctions hydroxyles en positions 1,2 protégées par P1 et P2, elle s'effectue dans des conditions bien connues de l'Homme de l'Art et décrites par exemple dans " Protective groups in organic synthesis ", Theodora W. Greene et Peter G.M. Wuts, 1991, John Wiley and Sons Inc, ou dans " Compréhensive organic synthesis ", B. M. Trost et I. Fleming Ed., Pergamon Press, 1991, volumes 1-9. Selon un mode de mise en oeuvre avantageux, la déprotection du diol-1,2 s'effectue en milieu acide, de préférence en présence d'acide trifluoroacétique. Une déprotection en milieu acide convient, par exemple et de façon non limitative, dans le cas où Pl et P2 représentent des groupes acétals, cétals, -SiR'R " R" ', tertiobutyle, triphénylméthyle, tétrahydropyranyle ou méthoxyméthyle. Lorsque le produit synthétisé à l'aide du support de formule I selon l'invention est un peptide ou une protéine, cette étape de déprotection permet également, de façon simultanée, la déprotection des chaînes latérales des acides aminés dudit peptide ou de ladite protéine. Selon un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon l'invention, la déprotection du diol-1,2 (fonctions hydroxyles en positions 1,2) s'effectue en milieu basique. Une déprotection en milieu basique convient, par exemple, lorsque P1 et P2 représentent des groupes esters -(CO)Ri. L'étape de déprotection donne ainsi le produit de formule IV suivante : De manière préférée, l'oxydation périodique est réalisée à l'aide de periodate de sodium dans un solvant eau/acide acétique, tel que décrit par exemple par L. Zhang et al. dans Proc. Natl. Acad. Sci., 1998,95, 9184-9189. Lorsque le produit synthétisé à l'aide du support de formule I selon l'invention est un peptide ou une protéine, un tel solvant permet la solubilisation desdits peptides. Un tel solvant eau/acide acétique explique également l'importance d'une bonne propriété de solvatation du support solide S choisi dans la formule I du support selon l'invention. Toutefois, d'autres mélanges de solvants peuvent être utilisés pour réaliser l'étape d'oxydation périodique. Par exemple, dans le cas où le support de formule I selon l'invention est utilisé pour la synthèse de peptides contenant des méthionines, l'oxydation périodique peut être réalisée dans un mélange tampon citrate/méthanol/diméthylsulfure ; dans le cas où le support de formule I selon l'invention est utilisé pour la synthèse de peptides dérivatisés par une chaîne d'acide gras, l'oxydation périodique peut être réalisée dans un mélange tertiobutanol/acide acétique/eau. L'oxydation périodique du produit de formule IV a pour conséquence la formation du produit Y' fonctionnalisé par une fonction a-oxoaldéhyde, ainsi que la formation du support solide de formule V suivante : OHC-(A)n-Z-(B)m-S (V) dans laquelle S, B, A, Z, n et m sont tels que définis précédemment. De façon particulièrement avantageuse, le procédé selon l'invention, de par l'étape d'oxydation en phase solide décrite ci-dessus, permet simultanément la libération du produit du support et la formation de la fonction a-oxoaldéhyde au point d'ancrage du produit sur le support. Quand le produit synthétisé sur le support est un peptide, l'étape d'oxydation périodique en phase solide, qui s'effectue sur un peptide déprotégé, permet simultanément la libération du peptide du support, sans qu'il soit nécessaire d'effectuer une étape supplémentaire de déprotection en phase homogène, et la formation de la fonction a-oxoaldéhyde au point d'ancrage du peptide au support : il peut s'agir d'une extrémité dudit peptide ou d'une chaîne latérale de ce peptide. Le produit fonctionnalisé par un a-oxoaldéhyde ainsi formé est ensuite isolé, par exemple par une étape de filtration suivie d'une purification par chromatographie liquide haute performance, au moyen de techniques connues en elles-mêmes. Quant au support solide de formule V représentée ci-dessus, il peut avantageusement être recyclé ou régénéré en vue de sa réutilisation, c'est-à-dire réagir avec un réactif approprié de façon à produire un support de formule I selon l'invention tel que décrit précédemment, comme cela sera détaillé ci-après. La présente invention a également pour objet des peptides comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, caractérisés en ce qu'au moins une fonction a-oxoaldéhyde se situe dans une position autre que l'extrémité N-terminale dudit peptide et en ce que cette fonction a-oxoaldéhyde n'est pas engagée dans une liaison amide avec une fonction amine située sur une chaîne latérale d'une lysine ou d'une ornithine. De manière préférée, les peptides selon l'invention comportent au moins une fonction a-oxoaldéhyde en position C-terminale. En variante, les peptides selon l'invention sont modifiés par des acides gras. De manière avantageuse, lesdits peptides sont obtenus conformément au procédé décrit ci-dessus. De tels peptides peuvent avantageusement être utilisés dans des réactions de ligation chimique. La présente invention a également pour objet une méthode de synthèse d'une banque de composés organiques, caractérisée en ce qu'elle comprend : - la fourniture d'une pluralité de surfaces de support solide de formule S- (B)m-Y, laquelle B, S, Y et m sont tels que décrits ci-dessus ; - leur réaction avec un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés de formule II dans laquelle n, A, P1, P2, X' et X sont tels que définis ci-dessus, de façon à obtenir un support utilisable pour la synthèse de composés comportant une fonction a-oxoaldéhyde ; - la réaction du support obtenu avec des mélanges de molécules organiques, comme cela a été décrit précédemment dans le cadre de l'obtention d'un support de formule III à partir d'un support de formule I ; et - l'obtention d'une banque de composés organiques. La réaction desdites molécules organiques avec le support décrit ci-dessus s'effectue par exemple comme cela est décrit dans " The combinatorial index ", 1998, Academic Press, London. Lesdites molécules organiques peuvent être, entre autres, des acides aminés, des nucléotides ou des lipides ; les composés organiques obtenus sont alors des peptides, des oligonucléotides ou des lipides. La présente invention a également pour objet une banque de composés organiques, caractérisée en ce qu'elle est obtenue selon le procédé décrit ci-dessus. Les composés organiques de cette banque de composés pourront être séparés du support insoluble pour être utilisés ultérieurement, comme cela a été décrit cidessus dans le cadre du procédé de synthèse de composés organiques comportant une fonction a-oxoaldéhyde. La présente invention a également pour objet l'utilisation d'un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés de formule II dans laquelle n, A, P1, P2 et X' et X sont tels que définis ci-dessus, pour la dérivatisation d'un support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux, le support résultant pouvant être utilisé pour la synthèse, en phase solide, de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde. De préférence, ledit support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux répond à la formule S-(B)m-Y, S, B, m et Y étant tels que définis précédemment. L'anhydride cyclique de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés est avantageusement l'anhydride di-0benzoyl-tartrique ou l'anhydride diacétyl-tartrique. Le composé de formule II est avantageusement tel que le groupe A comprend un groupe carbonyle en alpha du groupe -OP2 et représente l'acide tartrique ou un dérivé de l'acide tartrique. En variante, le composé de formule II est sélectionné dans le groupe comprenant l'acide mucique, l'acide saccharique, l'acide glucarique, leurs sels et leurs dérivés. La présente invention a, en outre, pour objet un procédé de préparation d'un réactif de diagnostic sur support solide, caractérisé en ce qu'il comporte les étapes suivantes : - ligation de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, obtenus par le procédé précédemment décrit, à une plaque de microtitration convenablement fonctionnalisée, - obtention d'une plaque de microtitration sur laquelle sont fixés, de façon covalente, lesdits composés organiques. Le réactif obtenu peut être utilisé pour la mise au point de réactifs immunologiques ou de tests pharmacologiques. Lesdits composés organiques sont de préférence des peptides, des oligonucléotides ou des lipides. Ladite plaque de microtitration est avantageusement fonctionnalisée de façon à permettre la ligation desdits composés organiques par liaison oxime, oxazolidine ou hydrazone. La présente invention a également pour objet un procédé d'obtention d'une biopuce, caractérisé en ce qu'il comprend une étape de greffage d'oligonucléotides comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, obtenus par le procédé précédemment décrit, à un support solide. Dans les biopuces ainsi obtenues, les oligonucléotides sont fixés de façon covalente au support solide. Ces biopuces permettent notamment le suivi de l'expression de gènes selon le concept présenté dans Science, 1995, 270, 467-470. Selon un mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon l'invention, ledit support solide est une surface en verre ou en silicium. Selon un autre mode de mise en oeuvre avantageux du procédé selon l'invention, ladite biopuce est une puce à ADN. Outre les dispositions qui précèdent, l'invention comprend encore d'autres dispositions qui ressortiront de la description qui va suivre, qui se réfère à des exemples de supports selon l'invention et à des exemples de mise en oeuvre du procédé de synthèse d'a-oxoaldéhydes selon la présente invention, ainsi qu'aux figures annexées, dans lesquelles : - les figures 1 et 2 représentent les étapes de la synthèse de supports de formule I selon l'invention ; - la figure 3 représente les peptides 3-6 et 9 synthétisés à l'aide des supports selon l'invention, ainsi que les peptides 10, 12 et 14 synthétisés par des techniques classiques en phase solide ; - la figure 4 représente le peptide 18, à savoir un peptide modifié par des acides gras et comportant une fonction a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant synthétisé à l'aide d'un support selon l'invention ; - la figure 5 représente le peptide 19, à savoir un peptide de type poly-lysine fonctionnalisé par 8 fonctions chloroacétyles et par une fonction a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant synthétisé à l'aide d'un support selon l'invention ; - la figure 6 représente le peptide 20, à savoir un peptide de type poly-lysine fonctionnalisé par 16 fonctions chloroacétyles et par une fonction a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant synthétisé à l'aide d'un support selon l'invention ; - les figures 7 et 8 représentent des réactions de ligation chimique de type hydrazone à l'aide de peptides selon l'invention ; - la figure 9 représente une réaction de ligation chimique de type thiazolidine à l'aide d'un peptide selon l'invention ; - la figure 10 représente une réaction de ligation chimique de type oxime à l'aide d'un peptide selon l'invention. Il doit être bien entendu toutefois que ces exemples sont donnés uniquement à titre d'illustration de l'objet de l'invention, dont ils ne constituent en aucune manière une limitation. EXEMPLE 1 : Synthèse d'un support de formule I selon l'invention à partir d'une résine amino-PEGA et du (+)-diméthyl-2,3-0-isopropylidène-D-tartrate. Les différentes étapes de cette synthèse sont résumées sur la figure 1. 2 ml (9,16 mmol) de (+)-diméthyl-2,3-0-isopropylidène-D-tartrate (fourni par ACROS) 1, ci-après dénommé IPT, sont ajoutés, pendant 45 minutes, à 10 ml (120 mmol) de 1,3-diaminopropane. Après 5 h 30 d'agitation à température ambiante, le 1,3-diaminopropane en excès est éliminé par évaporation sous pression réduite afin d'isoler le composé IPT-1, dont l'analyse par résonnance magnétique nucléaire et par infra-rouge est la suivante RMN 1H 300 MHz (DMSO-d6, TMS) : 8.19 (t, 2H, J = 5. 5 Hz, CONH), 4. 46 (s, 2H, COCH), 3. 15 (m, 4H, CH2NHCO) , 2. 50 (m, 4H, CH2NH2) , 1.48 (q, 4H, J = 6. 6 Hz, NHCH2CH2) , 1. 3 9 (s, 6H, (CH3)2C). RMN 13C 75 MHz (DMSO-d6, TMS) : 171. 5, 111. 5, 77. 6, 39. 0, 36. 4, 32. 6, 26. 2. IR (cm-1) : 3356.8, 2940.3, 1660.7, 1537.6, 1084.6. L'analyse élémentaire du composé IPT-1 est la suivante : 49,67 % en C, 9,14 % en H, 18,08 % en N, 22,84 % en 0. L'analyse du composé IPT-1 par spectrométrie de masse à électronébulisation (electrospray mass spectrometry) permet d'obtenir une valeur de 302,3, correspondant à la masse de ce composé. Le protocole se poursuit de la façon suivante : 0,4 mmol de résine amino-PEGA 2 (0,4 mmol/g, Novabiochem) sont imbibés dans un volume minimum (9,6 ml) de diméthylformamide (DMF), puis 400,3 mg (4,0 mmol) d'anhydride succinique sont ajoutés, en présence de 697 l (4,0 mmol) de diisopropyléthylamine (DIEA) et de 2 ml de DMF. Le support résultant 3 est lavée par du DMF (2 fois 2 minutes), du dichlorométhane (2 fois 2 minutes) et de la NMP (2 fois 2 minutes). 1209 mg (40 mmol) du composé IPT-1 dissous dans 1 ml de NMP sont ajoutés au support 3 préalablement obtenu, imbibé d'un volume minimum de NMP. 265,4 mg (0,6 mmol) de benzotriazole-1-yl-oxy-tris(diméthylamino)phosphonium-hexafluorophosphate (BOP) sont ensuite ajoutés en une fois et le mélange est agité pendant lh. Le support résultant 4 est lavé par du DMF (4 fois 2 minutes), du dichlorométhane (2 fois 2 minutes) et de l'éther (2 fois 2 minutes), puis séchée sous vide. On obtient ainsi un support de formule I selon l'invention, dans laquelle S est une résine amino-PEGA, m et n représentent 1, B est une chaîne -(CH2)2-CO-NH, Z est un groupement amide, A est une chaîne -CO-NH-(CH2)3-, P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène et X' représente une chaîne -NH-(CH2)3-NH2. Ce support est obtenu par réaction d'un support S-(B)m-Y avec un composé de formule II tel que défini précédemment, avec Y = -COOH et X = -NH2 (dans la formule II). EXEMPLE 2 : Synthèse d'un autre support de formule I selon l'invention à partir d'une résine amino-PEGA et du (+)-diméthyl-2,3-0-isopropylidène-D-tartrate. Les différentes étapes de cette synthèse sont résumées sur la figure 2. 7,2 (il (0,4 mmol) d'eau sont ajoutés à 873 l de (+)-diméthyl-2,3-0-isopropylidène-D-tartrate (fourni par ACROS) à température ambiante. 59,8 l (0,4 mmol) de 1,8-diazabicyclo[5.4.0]undecen-7-ène (DBU) sont ensuite ajoutés à cette solution et le mélange résultant est agité pendant 1 h. On obtient le mélange 5. 0,1 mmol de résine amino-PEGA (0,4 mmol/g, Novabiochem) sont lavés avec de la DIEA à 5 % dans du dichlorométhane et du DMF. La résine est imbibée d'un volume minimum de DMF, puis l'on y ajoute le mélange 5 ainsi que 177 mg (0,4 mmol) de réactif BOP (agent d'activation électrophile de la fonction carboxylate générée sur le composé 5) dissous dans 1 ml de DMF. Après 40 minutes d'agitation, le support résultant 6 est lavé par du DMF (4 fois 2 minutes), du dichlorométhane (2 fois 2 minutes). On obtient ainsi un support de formule I selon l'invention, dans laquelle S est une résine amino-PEGA, m et n représentent 0, Z est un groupement amide, Pl et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène et X' représente un groupe méthoxy. Il est obtenu par réaction d'un support S-(B)m-Y avec un composé de formule II tel que défini précédemment, avec Y = -NH2 et X = -COOtransformé par un agent d'activation électrophile (BOP). Une diamine peut avantageusement être greffée au niveau du groupement -COX' afin d'introduire sur le support une fonction amine libre permettant la synthèse de peptides modifiés. Dans ce but, le support 6 est imbibé dans un volume minimum de DMF, et 1,0 g (7,7 mmol) de 1,7-diaminoheptane dissous dans 1 ml de DMF y sont ajoutés. Après 1 h d'agitation, le support résultant 7 est lavé par du DMF (5 fois 2 minutes), du dichlorométhane (2 fois 2 minutes) et de l'éther (2 fois 2 minutes), puis séchée sous vide. EXEMPLE 3 : Synthèse de deux autres supports de formule I selon l'invention à partir de résines aminométhyl-Novagel et Argogel-NH2 et du (+)-diméthyl-2,3-0-isopropylidène-Dtartrate. Le protocole utilisé est similaire à celui décrit dans l'exemple 2. Les résines aminométhyl-Novagel# (0,76 nmol/g) et Argogel-NH2 (0,41 mmol/g), commercialisées par Novabiochem pour la première résine et par Argonaut Technologies pour la seconde, sont neutralisées par une solution de DIEA 5 % dans CH2Cl2 puis gonflées dans un volume minimal de DMF. 4,8 mmol de DBU (717,8 l sont ajoutés en une fois à une solution contenant 48 mmol de (+)-dimethyl-2,3- 0-isopropylidène-D-tartrate (10,47 ml) et 4,8 mmol d'eau (86,4 l). Après une heure d'agitation, une moitié de cette solution est versée sur 0,6 mmol de résine amino- méthyl-Novagel (0,76 mmol/g) et l'autre moitié sur 0,6 mmol de résine ARgogel#-NH2 (0,41 mmol/g). Pour chaque résine, 1,06 g (2,4 mmol) de BOP dissout dans 6 ml de DMF pour le premier couplage (45 minutes) et 12 ml pour le second (45 minutes) sont ajoutés en une fois. Les résines ont ensuite été lavées avec du DMF (4 fois 2 minutes) et du CH2C12 (2 fois 2 minutes), puis traitées par Ac2O/DIEA/CH2Cl2 (10% 5% 85 %) pendant 10 minutes. On obtient ainsi des supports de formule I selon l'invention, dans lesquels S est une résine Novagel ou une résine Argogel, m et n représentent 0, Z est un groupement amide, P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène et X' représente un groupe méthoxy. Comme cela a été décrit dans l'exemple 2, une diamine peut avantageusement être greffée au niveau du groupement-COX' du support. Dans ce but, une solution de 1,3-diaminopropane 7,70 M dans le DMF (3 ml) est ajoutée aux supports. Après 1 heure d'agitation, les supports sont lavés avec du DMF (5 fois 2 minutes), du CH2C12 (2 fois 2 minutes) puis de l'éther (2 fois 2 minutes) avant d'être séchés sous pression réduite. La charge des supports est déterminée en dosant, par spectrométrie UV, l'adduit fulvène-pipéridine libéré après couplage de la Fmoc-Gly-OH et déprotection par de la pipéridine 20 % dans le DMF. La charge est ainsi de 0,34 mmol/g pour le support selon l'invention à base de résine aminométhyl-Novagel et de 0,23 mmol/g pour le support selon l'invention à base de résine Argogel-NH2. EXEMPLE 4 : Synthèse de peptides portant une fonction a-oxoaldéhyde à leur extrémité C-terminale à l'aide des supports selon l'invention. Les peptides 3-6 et 9 synthétisés à l'aide des supports selon l'invention sont représentés sur la figure 3. a) Synthèse peptidique en phase solide Les peptides 3-5 et 9 ont été synthétisés respectivement à partir du support 4 décrit dans l'exemple 1 et du support 6 décrit dans l'exemple 2 (0,2 mmol/g). La synthèse peptidique a été réalisée de façon automatisée grâce un synthétiseur 431A fourni par Applied Biosystem, selon la méthodologie décrite par Fields, G. B. et al. dans Int. J. Pept. Protein, 1990, 35, 161. Les acides aminés protégés par des groupements Fmoc (9-fluorènylméthoxycarbonyle) ont été fournis par la Société Propeptide (Vert-Le-Petit, France). Les groupements protecteurs des chaînes latérales sont les suivants : Arg(2,2,5,7,8-pentaméthylchroman-6-sulfonyle), Asn (trityle), Asp (tertiobutyle), Gln (trityle), Lys (tertiobutyloxycarbonyle, aussi appelé Boc), Ser (tertiobutyle), Thr (tertiobutyle), Tyr (tertiobutyle). Les synthèses ont été réalisées à partir de 0,1 mmole de support, 10 équivalents d'acide aminé activé ayant été utilisés pour chaque étape de couplage. Un couplage simple a été utilisé pour les peptides 3 et 9. Pour les autres peptides, les acides aminés ont été couplés deux fois. A la suite de chaque couplage ou double couplage, une étape de blocage des fonctions amines résiduelles est réalisée pour prévenir la formation de peptides à délétion, avant de reprendre le cours de la synthèse. A cette fin, les fonctions amines sont bloquées par un groupe acétyle par réaction avec un mélange Ac20/DIEA/N-méthyl-pyrrolidone (NMP) 4,75/2,25/91,5 (en volume) contenant 7,5 mM de N-hydroxybenzotriazole (HOBt). Lorsque la synthèse peptidique est terminée, si cela est nécessaire (peptides 3, 5 et 9, qui comportent des fonctions amines acétylées à leur extrémité), l'extrémité du peptide est acétylée par réaction avec le mélange décrit ci-dessus. Le peptide 6 a été synthétisé de façon manuelle à partir de 0,1 mmole du support 4 décrit dans l'exemple 1 (0,2 mmol/g) en utilisant 10 équivalents d'acide aminé activé pour chaque étape de couplage. Les acides aminés ont été activés par un mélange, dans le DMF, de HBTU/HOBt/DIEA (10 eq./10 eq. /30 eq. ) (HBTU : Noxyde d'hexafluorophosphate de N-[(lH-benzotriazol-l-yl) (diméthylamino) méthylène]-N-méthylméthanaminium ; HOBt : N-hydroxybenzotriazole ; DIEA : diisopropyléthyl-amine). Les fonctions amines n'ayant pas réagi lors de l'étape de couplage sont ensuite bloquées par un groupe acétyle (réaction avec un mélange Ac2O/DIEA/CH2Cl2 10/5/85 en volume). Des couplages simples (1 h) ont été réalisés pour le Fmoc-(3Ala-OH et le Fmoc-L-Lys (Boc) -OH. Le Fmoc-L- Lys(Fmoc)-OH a été couplé deux fois. De l'acide chloroacétique (2 équivalents) a été couplé deux fois en utilisant une activation au diisopropylcarbodiimide (2 équivalents) dans le DMF pendant 30 minutes. b) Déprotection et clivage du support La déprotection des peptides synthétisés en phase solide, tels que décrits ci-dessus, est effectuée en phase solide en utilisant : - pour les peptides 3, 4, 6 et 9 : 10 ml d'un mélange acide trifluoroacétique/eau/anisole (95/2,5/2,5 en volume) pendant 2 h à température ambiante ; - pour le peptide 5 . 10 ml d'un mélange acide trifluoroacétique/eau/triisopropylsilane (95/2,5/2,5 en volume) pendant 3 h à température ambiante. Les supports sont ensuite lavés avec du dichlorométhane (4 fois 2 minutes) et de l'éther (2 fois 2 minutes), puis séchés sous pression réduite. Cette étape de déprotection permet à la fois la déprotection des chaînes latérales des acides aminés des peptides et celle des groupements hydroxyles voisins (en positions 1 et 2) du support de formule III selon l'invention, de façon à former le support de formule IV selon l'invention (élimination des groupements protecteurs Pl et P2). c) Oxydation périodique en phase solide 0,1 mmole du support sur lequel est attaché le peptide déprotégé, sous forme sèche (étape b) ci-dessus), sont imbibés de 5 ml d'un mélange eau/acide acétique (2/1 en volume) pendant 15 minutes. 128,3 mg (6 équivalents) de periodate de sodium dissous dans 2 ml d'un mélange eau/acide acétique (5/1 en volume) sont ensuite ajoutés en une fois. Cette étape permet simultanément la formation de la fonction a-oxoaldéhyde C-terminale et le clivage du peptide du support. Après 2 minutes d'agitation, le support est filtré et lavé deux fois avec 6 ml d'eau, pendant 1 minute. Cette solution est alors versée dans 200 l d'éthylèneglycol et injectée dans une colonne de chromatographie liquide haute performance en phase inverse (RPHPLC) de type C18 Hyperprep, commercialisée par Interchim (Montluçon, France). Les peptides sont purifiés à l'aide d'un gradient linéaire d'un éluant eau/ acétonitrile contenant 0,05 % d'acide trifluoroacétique. Les peptides 3, 4, 6 et 9 ont été directement lyophilisés. Leurs rendements respectifs après purification par RP-HPLC sont de 38,0 %, 26,0 %, 30,1 % et 32,9 %. Quant au peptide 5, on lui ajoute 500 mg de (+)-D-mannitol (fourni par Sigma) avant de le lyophiliser, ceci afin d'éviter des phénomènes d'aggrégation du peptide. La teneur en peptide 5 (3,3 %) a été déterminée par analyse quantitative des acides aminés en utilisant une détection à la ninhydrine après une hydrolyse acide totale à l'aide d'un mélange HC1 6N/phénol 10/1 à 110 C pendant 24 h. Le rendement en peptide 5 est de 6,1%. EXEMPLE 5 Synthèse d'un peptide fonctionnalisé en position C-terminale par un a-oxoaldéhyde, ledit peptide contenant des méthionines. le peptide suivant : AcKYML-NH-(CH2)3-NH-CO-CHO a été élaboré en phase solide à l'aide du support 4 décrit dans l'exemple 1, selon le protocole décrit dans l'exemple 4. Les groupements protecteurs des chaînes latérales des acides aminés sont respectivement le groupe Boc pour la lysine et le groupe 0-tertiobutyle pour la tyrosine. L'étape de déprotection est effectuée en phase solide en utilisant 10 ml d'un mélange acide trifluoroacétique/ eau/ éthanedithiol (EDT)/ triisopropyl-silane (94 / 2,5/ 2,5 / 1 en volume) pendant 2 h à température ambiante. Le support est ensuite lavé par du dichlorométhane et de l'éther, comme décrit dans l'exemple 4, puis séché sous vide avant l'étape d'oxydation périodique. L'oxydation périodique du peptide nécessite, de par la présence de méthionines, des conditions particulières, propres à éviter l'oxydation de cet acide aminé (risque de formation de méthionine sulfoxyde) : utilisation d'un pH proche de la neutralité et du diméthylsulfure, qui joue un rôle protecteur en étant oxydé préférentiellement à la méthionine. Pour l'oxydation périodique et la coupure du peptide du support, on place donc 270 mg de support sec dans un réacteur. On y ajoute 5,4 ml de tampon citrate de sodium (pH 6), 5,4 ml de méthanol et 0,9 ml de Me2S (diméthylsulfure). 15 minutes après, on ajoute en une fois 63,18 mg (6 équivalents) de periodate de sodium dans 2 ml de tampon citrate. Après 15 minutes d'agitation, on ajoute une nouvelle fois la même quantité de periodate de sodium. Après 15 minutes d'agitation, le surnageant est additionné rapidement à 0,36 ml d'éthylène glycol. Le support est immédiatement reconditionné dans 5,4 ml de tampon citrate pH 6,0,5,4 ml de méthanol et 0,9 ml de Me2S pour être traité de la même manière par le periodate de sodium. Ce protocole est répété 10 fois. Le peptide est isolé avec un rendement de 15,3 % après purification par RP-HPLC. EXEMPLE 6 : Synthèse du peptide 18 (figure 4) fonctionnalisé en position C-terminale par un a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant modifié par des acides gras. La synthèse peptidique est réalisée à l'aide du support de formule 4 selon l'invention, obtenu comme décrit dans l'exemple 1. On utilise 410 mg de support 4 (0,2 mmol/g, soit 0,082 mmol) gonflé dans le DMF par trois lavages de 2 minutes chacun. Sauf indication contraire, toutes les réactions ont lieu à température ambiante. # Introduction d'une première lysine. 76,8 mg de Fmoc-Lys(Boc)-OH (0,164 mmol, soit 2 équivalents), 25,1 mg d'HOBt (0,164 mmol, soit 2 équivalents) et 62,2 mg d'HBTU (0,164 mmol, soit 2 équivalents) sont introduits dans un tube et dissous dans 1 ml de DMF. On y ajoute 115 \il de DIEA (0,656 mmol, soit 8 équivalents). Après 1 minute d'agitation, la solution activée obtenue est déposée sur le support 4. Après 1 h d'agitation, le support est rincé 3 fois 2 minutes par du DMF, puis 3 fois 2 minutes par du dichlorométhane. La disparition de l'amine réactive est évaluée par le test de Kaiser (Anal. Biochem., 1970, 34, 595) qualitatif (négatif) et le test du TNBS (Anal. Biochem., 1976, 71, 260-264) (négatif). Une fois que l'amine réactive est éliminée, le support est rincé 3 fois 2 minutes par de la NMP. Le groupement Fmoc est déprotégé par addition d'un large excès de pipéridine à 20 % dans la NMP. Le support est ensuite rincé 3 fois 2 minutes par la NMP et 3 fois 2 minutes par le CH2Cl2. La qualité de la déprotection est évaluée par le test de Kaiser qualitatif (positif). # Introduction d'une tyrosine. Le support est rincé 3 fois 2 minutes par le DMF. 75,4 mg de Fmoc-Tyr(tertiobutyle)-OH (0,164 mmol, soit 2 équivalents), 25,1mg d'HOBt (0,164 mmol, soit 2 équivalents) et 62,2 mg d'HBTU (0,164 mmol, soit 2 équivalents) sont introduits dans un tube et dissous dans 1 ml de DMF. On procède ensuite de la même façon que décrit ci-dessus pour l'introduction d'une lysine. # Introduction d'une autre lysine. Le support est rincé 3 fois 2 minutes par le DMF. 96,9 mg de Fmoc-Lys(Fmoc)-OH (0,164 mmol, soit 2 équivalents), 25,1 mg d'HOBt (0,164 mmol, soit 2 équivalents) et 62,2 mg d'HBTU (0,164 mmol, soit 2 équivalents) sont introduits dans un tube et dissous dans 1 ml de DMF. On procède ensuite de la même façon que décrit ci-dessus pour l'introduction de la première lysine. # Modification du peptide par des acides gras. Le support sur lequel a été synthétisé le tripeptide Lys-Tyr-Lys est lavé 3 fois 2 minutes par un mélange DMF/CH2C12 50/50 (en volume). 84,1 mg d'acide palmitique (0,328 mmol, soit 4 équivalents) sont introduits dans un tube et dissous dans 500 l du mélange DMF/CH2C12 50/50. 50,2 mg d'HOBt (0,328 mmol, soit 4 équivalents) et 124,4 mg d'HBTU (0,328 mmol, soit 4 équivalents) sont introduits dans un même tube et dissous dans 1 ml de DMF/CH2C12 50/50. Le contenu des deux tubes est mélangé, agité pendant 1 minute, puis on y ajoute 230 l de DIEA (1,312 mmol, soit 16 équivalents). Après 1 minute d'agitation, la solution activée obtenue est déposée sur le support. Après 1 h d'agitation, le support est lavé 3 fois 2 minutes par le mélange DMF/CH2C12 50/50. Dans un même tube, on introduit de nouveau 84,1 mg d'acide palmitique (0,328 mmol, soit 4 équivalents) et 146 mg de PyBrop (hexafluorophosphate de bromotrispyrrolidino-phosphonium) (0,328 mmol, soit 4 équiva- lents) dissous dans 1 ml de DMF/CH2C12 50/50. 173,5 l de DIEA (0,984 mmol, soit 12 équivalents) sont solubilisés dans 1 ml de DFM/CH2C12 50/50. Les deux solutions sont mélangées pendant 1 minute. La solution résultante est déposée sur le support. Après 1 h d'agitation, le support est lavé 3 fois 2 minutes par le mélange DFM/CH2C12 50/50, puis 3 fois 2 minutes par le CH2C12. La disparition de l'amine réactive est évaluée par le test du TNBS (négatif). # Obtention du peptide 18. Le support résultant des opérations précédemment décrites est séché sous vide pendant 1 nuit. 20 ml d'un mélange d'acide trifluoroacétique, d'eau et de triisopropylsilane 95/2,5/2,5 (en volume) sont déposés sur le support. On agite pendant 2 minutes, puis on élimine le mélange acide trifluoroacétique eau triisopropylsilane et on redépose sur le support 20 ml de ce mélange. Après 20 minutes d'agitation, le support est lavé 3 fois 2 minutes par le CH2C12. Le support est séché sous vide pendant une nuit. 112 mg de support sec (0,224 mmol) sont lavés 2 fois 2 minutes par du tertiobutanol. 28,9 mg de periodate de sodium (0,135 mmol, soit 6 équivalents) sont dissous dans 200 l d'eau. On y ajoute 200 l d'une solution d'acide acétique à 33 % dans l'eau et 200 l de tertiobutanol. La solution résultante est déposée sur le support. Après 15 minutes d'agitation, la solution ayant été déposée sur le support est introduite dans un tube contenant 80 l d'éthylène glycol. Le support est lavé par 600 l d'un mélange eau/acide acétique à 33 % dans l'eau/tertiobutanol 1/1/1 (en volume). La solution résultante est également introduite dans le tube conte- nant l'éthylène glycol. Le peptide 18 (figure 4) précipite dans le tube. Sa précipitation est favorisée en plaçant le tube à -20 C. Le précipité est lavé par 200 l d'un mélange eau acide acétique à 33 % dans l'eau/tertiobutanol 1/1/1 (en volume). La solution résultante est replacée à -20 C pour faire précipiter le produit, puis centrifugée. Le culot ainsi récupéré constitue 50 % du produit total formé sur le support. Le reste du produit est extrait après 6 lavages du support par 4 ml d'un mélange tertiobutanol/méthanol à 50 C suivis d'une précipitation à froid dans le mélange d'extraction. Le rendement total de l'extraction est de 79 %. En utilisant 112 mg de support (0,224 mmol), 20,1 mg de produit pur 18 ont été isolés. [M+Na]+ calculé : 1048 ; trouvé : 1048. EXEMPLE 7 : Synthèse du peptide 19 de valence 8 (figure 5), à savoir un peptide de type poly-lysine fonctionnalisé par 8 fonctions chloroacétyles et par une fonction a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant synthétisé à l'aide d'un support selon l'invention. Le peptide 19 est synthétisé manuellement à partir de 0,1 mmol de support 4 (0,2 mmol/g) obtenu selon l'exemple 1. Tous les acides aminés (10 équivalents par fonction-NH2 libre du support) sont activés avec HBTU/HOBt/DIEA (10 équivalents / 10 équivalents / 30 equivalents) dans le DMF. Les peptides sont acétylées par un mélange Ac2O/DIEA/CH2Cl2 (dichlorométhane) : 10/5/85 (en volume) après chaque étape de couplage. Des couplages simples (1 h) sont réalisés pour la Fmoc-pAla-OH et la Fmoc-L-Lys(Boc)-OH. Les Fmoc-L-Lys(Fmoc)-OH sont toutes couplées 2 fois (1 h). L'acide chloroacétique (64 equivalents) est couplé 2 fois avec une activation par le diisopropylcarbodiimide (32 équivalents). Le peptide fonctionnalisé est déprotégé en phase solide en utilisant 10 ml de TFA/H20/anisole (95/2,5/2,5 en volume) pendant 2 heures à température ambiante. Le support est ensuite lavé par du CH2C12 (4 fois 2 minutes) et de l'éther (2 fois 2 minutes) et séché sous pression réduite. L'oxydation périodique est réalisée après gonflement du support (0,1 mmol) avec 5 ml d'eau/acide acétique 2/1 (en volume) pendant 15 minutes, en utilisant 128,33 mg de periodate de sodium dissous dans 2 ml d'eau/acide acétique 5/1 (en volume) et ajoutés en une fois sur le support. La suspension est agitée pendant 2 minutes, puis le support est filtré et lavé par 6 ml d'eau (2 x 1 minute). Les filtrats sont rassemblés et 200 ul d'éthylène glycol sont ajoutés afin de stopper la réaction d'oxydation. La purification du produit est réalisée par RP-HPLC sur colonne Hyperprep C18 (15 x 300 mm). Le produit est purifié avec un gradient linéaire 0-50% en éluant B pendant 100 minutes, un débit de 3 ml/minute et une mesure de l'absorbance à 215 nm. Eluant A : eau contenant 0,05 % en volume de TFA. Eluant B : acétonitrile/eau 4/1 (en volume) contenant 0,05 % de TFA. Les fractions pures sont directement collectées et lyophylisées. On obtient 45 mg de peptide 19 purifié, soit un rendement de 23.5%. EXEMPLE 8 : Synthèse du peptide 20 de valence 16 (figure 6), à savoir un peptide de type poly-lysine fonctionnalisé par 16 fonctions chloroacétyles et par une fonction a-oxoaldéhyde, ledit peptide étant synthétisé à l'aide d'un support selon l'invention. Le peptide 20 est synthétisé à partir de 0,1 mmol de support 6 (0,2 mmol/g) obtenu selon l'exemple 2 et fonctionnalisé par une diamine selon le protocole décrit dans l'exemple 2, la diamine utilisée étant le 1,3diaminopropane. Les réactifs d'activation utilisés lors des couplages des acides aminés sont HBTU, HOBt, DIEA dont le nombre d'équivalents utilisé par fonction -NH2 lors de chaque couplage sera rappelé dans ce qui suit. La durée d'activation est d'une minute avant introduction sur le support. La déprotection des groupements Fmoc est réalisée par de la pipéridine à 20 % dans la NMP (1 fois 5 minutes et 1 fois 20 minutes). Un test de Kaiser et un test TNBS sont effectués après chaque étape de couplage afin de vérifier l'absence de fonction -NH2 réactives. Le premier couplage est effectué avec 10 équivalents de Fmoc-p-Ala-OH/HBTU/HOBt (soit 312 mg/136 mg/379,5 mg)et 12 équivalents de DIEA dans la NMP (soit 210 l). Après 50 minutes de réaction et lavage du support pour éliminer l'excès de réactif, un test de Kaiser est réalisé pour contrôler l'absence de fonction -NH2 libre. Deuxième couplage : Fmoc-Lys-Boc-OH (4 équivalents, soit 187,4 mg). Nombre d'équivalents HOBt/HBTU/DIEA : 4/4/12 (54,4 mg/151,4 mg/210 l). Temps de réaction : 50 minutes. Troisième couplage : Fmoc-Lys-Fmoc-OH (4 équivalents, soit 236,3 mg). Nombre d'équivalents HOBt/HBTU/DIEA : 4/4/12 (54,4 mg/151,4 mg/210 l). Temps de réaction : 50 minutes. Quatrième couplage : Fmoc-Lys-Fmoc-OH (4 équivalents , soit 473 mg). Nombre d'équivalents HOBt/HBTU/DIEA : 4/4/12 (109 mg/303,6 mg/420 l). Temps de réaction : 50 minutes. Cinquième couplage : Fmoc-Lys-Fmoc-OH (2,5 équivalents, soit 590 mg). Nombre d'équivalents HOBt/HBTU/DIEA : 2,5/2,5/7,5 (136 mg/379,5 mg/579 l) Temps de réaction : 50 minutes. Sixième couplage : Fmoc-Lys-Fmoc-OH (2,5 équivalents, soit 1,18 g) Nombre d'équivalents HOBt/HBTU/DIEA : 2,5/2,5/7,5 (272 mg/759 mg/1158 pl). Temps de réaction : 50 minutes. Le couplage de l'acide chloroacétique (8 équivalents par fonction -NH2) est réalisé 2 fois en utilisant le diisopropylcarbodiimide comme agent d'activation. La déprotection du support et des acides aminés est réalisée en utilisant 10 ml de TFA/H20/anisole (95/2,5/2,5 en volume) pendant 2 heures à température ambiante. Le support est ensuite lavé par du dichlorométhane et de l'éther avant d'être séché sous pression réduite. L'oxydation périodique est réalisée après gonflement du support avec 5 ml d'eau/acide acétique 2/1 (en volume) pendant 15 minutes, en utilisant 128 mg de periodate de sodium dissous dans 2 ml d'eau/acide acétique 5/1 (en volume). Après 2 minutes de réaction, le support est filtré puis lavé à l'eau (2 fois 6 ml). Les filtrats sont rassemblés et 200 l d'éthylène glycol sont ajoutés afin de stopper la réaction d'oxydation. La purification du produit est réalisée par HPLC sur colonne Hyperprep C18 (15 x 200 mm) en utilisant un gradient linéaire (0-50% d'éluant B pendant 100 minutes), à un débit de 3 ml/min, la mesure de l'absorbance se faisant à 215 nm. Eluant A : eau contenant 0,05 % en volume de TFA. Eluant B : eau/acétonitrile (1/4 en volume) contenant 0,05 % de TFA. Les fractions pures sont collectées et lyophylisées. On obtient 71 mg de peptide 20 purifié, soit un rendement de 20 %. EXEMPLE 9 : Ligations chimiques mettant en oeuvre les peptides selon l'invention, fonctionnalisés en position C-terminale par un a-oxoaldéhyde. 1) Synthèse des peptides 10, 12 et 14 Ces peptides sont représentés sur la figure 3. # Synthèse des peptides 10 et 14 Les peptides 10 et 14 ont été élaborés sur une résine 4-méthyl-benzhydrylamine polystyrène (0,57 mmole de fonctions amines réactives par gramme de résine ; Applied Biosystem, Foster City, USA) selon le protocole décrit par R. B. Merrifield dans J. Am. Chem. Soc., 1963, 85,2149 et dans Science, 1986,232, 341 (stratégie Boc/benzyle). Le synthétiseur peptidique automatique est un appareil Applied Biosystem (Foster City, USA) 431A mettant en oeuvre le protocole décrit dans Int. J. Pept. Protein Res., 1992, 40, 180. Les acides aminés protégés par un groupement Boc ont été fournis par Propeptide (Vert-Le-Petit, France). Les groupements protecteurs des chaînes latérales sont les suivants : Arg (tosyle), Asp (0-cyclohexyle), Asn (trityle), Lys (2-chlorobenzyloxycarbonyle), Gin (trityle), Tyr (2-bromobenzyloxycarbonyle), Glu (0-cyclohexyle), Asn (trityle), His (dinitrophényle), Ser (0-benzyle), Cys (para-méthylbenzyle), Trp (formyle). Pour le peptide 10, la lysine à modifier avec le réactif de N-amination N-Boc-3-(4-cyanophényl) oxaziridine (BCPO) a été introduite sous la forme Boc-LLys(Fmoc)-OH, fournie par France Biochem (Meudon, France). Le groupe Fmoc est éliminé par un mélange de pipéridine à 20 % dans le DMF après l'assemblage des acides aminés. Le protocole de N-amination est celui qui a été décrit en rapport avec le synthétiseur automatique 431A Applied Biosystem (Tetrahedron Letters, 1996, 37, 7259-7262 et J. Peptide Res., 1998, 52, 180-184). Le peptide 10 a été déprotégé et séparé du support en utilisant de l'acide fluorhydrique (HF) liquide, selon les proportions suivantes : support sec/ HF/ paracrésol/ parathiocrésol 1 g/10 ml/0,75 g/0,25 g, pendant 1 h 30 et à 0 C. L'acide fluorhydrique est ensuite éliminé sous pression réduite à 0 C, puis le peptide brut est précipité dans 200 ml d'éther froid. Le précipité est centrifugé, dissous dans un mélange eau/acide acétique, puis lyophilisé. Le peptide brut est purifié par RP-HPLC sur une colonne Hyperprep, à l'aide d'un gradient linéaire d'un éluant eau/acétonitrile contenant 0,05 % d'acide trifluoroacétique. Le rendement en peptide 10 est de 16 %. Sa masse, obtenue par spectrométrie de masse à électronébulisation, est de 2330,6. En ce qui concerne le peptide 14, les groupes formyle situés au niveau des tryptophanes ont été enlevés, en phase solide, par un lavage du support avec un mélange pipéridine/DMF (1/10 en volume) pendant 3 h. Le support, sur lequel est greffé le peptide 14, est ensuite lavé avec du DMF, puis de l'éther, et séché sous vide. La déprotection finale et le clivage du peptide du support sont effectués à l'aide d'un mélange support sec/HF/para-crésol/parathiocrésol (1,5 g/10 ml /0,75 g/0,25 g) pendant 1 h 30 et à 0 C. Le peptide brut est précipité dans l'éther, centrifugé puis dissous dans un mélange eau/acide acétique (3/1 en volume), et enfin lyophilisé. La purification par RP-HPLC est réalisée à l'aide d'une colonne C18 nucléosil de 15 x 300 mm, fournie par Macherey nagel (Paris, France), de façon similaire au peptide 10. Le rendement en peptide 14 est de 44,6 %. Sa masse, obtenue par spectrométrie de masse à désorption de plasma, est de 1823,3. # Synthèse du groupement BocNHNHCH2COOH 31,36 g (0,144 mmol) de Boc20 sont ajoutés à 15,80 ml (0,131 mmol) de N-méthylmorpholine et 20 g (0,131 mmol) de chlorhydrate d'éthylhydrazinoacétate dissous dans 130 ml d'un mélange eau/éthanol (1/1 en volume). Le mélange réactionnel est agité pendant 24 h à température ambiante, puis 11,5 g (0,288 mmol) de soude sont ajoutés durant 15 minutes. Après 3 h 45 d(='agitation, le mélange est dilué dans 100 ml d'eau et saturé de chlorure de sodium. Le pH est ajusté à 3,0 à l'aide d'acide citrique solide. La solution aqueuse résultante est extraite à l'éther (8 fois 50 ml). Les extraits successifs sont réunis, lavés à l'eau (2 fois 50 ml), séchés avec du sulfate de sodium et concentrés sous pression réduite. Le produit brut obtenu est recristallisé dans un mélange tertiobutylméthyléther/méthanol 10/1 (en volume) pour donner 12,2 g d'un solide blanc (rendement : 43 %) dont l'analyse élémentaire obtenue est de 44,52 % en C, 7,69 % en H, 15,02 % en N et 33,57 % en 0. L'analyse RMN 1H de ce produit est la suivante (300 MHz, MeOH-d4) : 1,44 (tertiobutyle), 4,06 (CH2CO)- # Synthèse du peptide 12 Le peptide 12 a été élaboré à l'aide de 0,25 mmol d'une résine Rink Amide (0,47 mmol/g, France Biochem, Meudon, France), c'est-à-dire une résine 4- (2',4'-diméthoxyphényl-Fmoc-aminométhyl)-phénoxy, de façon similaire aux peptides 3-5 et 9 (exemple 4). 4 équivalents de BocNHNHCH2COOH préalablement synthétisés ont été greffés à l'extrémité N-terminale du peptide en utilisant un mélange BOP/DIEA (4 éq./12 éq. ) dans le DMF. Le peptide 12 est séparé du support et déprotégé à l'aide de 10 ml d'un mélange acide trifluoroacétique/thioanisol/eau (90/5/5 en volume) pendant 2 h 30. Le mélange contenant le peptide déprotégé est ajouté goutte-à-goutte à 200 ml d'éther froid. Le précipité est centrifugé, repris dans un mélange eau/acide acétique (9/1 en volume) puis lyophilisé. Le peptide brut est purifié par RP-HPLC sur une colonne Hyperprep C18 de 15 x 300 mm. On utilise un gradient linéaire de 10 à 40 % en éluant B pendant 100 minutes (éluant B : eau/CH3CN 1/4 en volume, contenant 0,05 % de TFA ; éluantA : eau contenant 0,05 % de TFA en volume), à un débit de 3 ml/min, l'absorbance étant mesurée à 215 nm. Le pH des fractions contenant le peptide 12 est ajusté à 6,8 avec du tampon Tris 0,1 M, avant la lyophilisation. Le solide obtenu (537,9 mg) contient 20,9 % de peptide 12, déterminé comme pour le peptide 5. D'où un rendement de 28,5 % en peptide 12. 2) Ligation de type hydrazone entre le peptide 10 et le peptide 3 (figure 7) 11,2 mg (3,7 mol) de peptide 10 et 3,2 mg (4,2 mol) de peptide 3, obtenu selon l'exemple 4, sont dissous dans 2,25 ml de tampon citrate/phosphate (pH 6,0) et dans 560 l de diméthylsulfoxyde, à température ambiante. Après 48 h, le mélange est purifié par RP-HPLC sur une colonne Hyperprep C18 de 15 x 300 mm. Après lyophilisation, on obtient 6,6 mg de peptide 11, soit un rendement de 48,8 %. 3) Ligation de type hydrazone entre le peptide 12 et le peptide 4 (figure 8) 15,65 mg (2,08 mol) de peptide 12 et 5,87 mg (4,15 mol) de peptide 4, obtenu selon l'exemple 4, sont dissous dans 1,5 ml de tampon citrate/phosphate (pH 6,0), à température ambiante. Après 48h, le mélange est purifié par RP-HPLC comme décrit en 2). Après lyophilisation, on obtient 6,2 mg de peptide 13, soit un rendement de 47,0 %. Il ressort des figures 7 et 8 qu'une ligation chimique de type hydrazone entre deux fragments peptidiques peut être réalisée avec de bons rendements, l'un des fragments (peptide 10 de la figure 7 et peptide 12 de la figure 8) portant, au niveau de son extrémité Nterminale, une fonction hydrazine, alors que l'autre fragment peptidique (peptide 3 de la figure 7 et peptide 4 de la figure 8) porte, à son extrémité C-terminale, une fonction a-oxoaldéhyde, cette fonction ayant été introduite grâce à la synthèse peptidique sur un support conforme à l'invention. 4) Ligation de type thiazolidine entre le peptide 14 et le peptide 4 (figure 9) La réaction a été réalisée sous atmosphère d'azote. 6 mg (2,29 mol) de peptide 14 sont dissous dans 680 l d'un mélange 1/1 (en volume) de NMP et de tampon citrate/phosphate (pH 5,1). On ajoute alors 328 u.g (1,15 mol) de chlorhydrate de tris(2-carboxyéthyl)- phosphine dissous dans 48,3 fil du tampon sus-mentionné, puis 6,49 mg (5,58 mol) de peptide 4 dissous dans 680 fil de tampon/NMP (1/1 en volume). Le mélange est agité pendant 1 h à température ambiante, puis laissé à 37 C pendant 20 h. Le mélange est alors purifié par RP-HPLC comme décrit en 2). Après lyophilisation, on obtient 4,8 mg de peptide 15, soit un rendement de 53,7 %. Il ressort ainsi de la figure 9 qu'un peptide portant une fonction a-oxoaldéhyde au niveau de son extrémité C-terminale, obtenu grâce à une synthèse peptidique réalisée sur un support conforme à l'invention, peut se lier chimiquement, avec un bon rendement, à un peptide portant un résidu cystéine (fonction P-amino-thiol) en position N-terminale, donnant lieu à la formation d'une liaison thiazolidine entre les deux fragments peptidiques. 5) Ligation de type oxime entre le peptide 16 et le peptide 4 (figure 10) # Synthèse du peptide 16 Ce tripeptide a été synthétisé en stratégie Boc/benzyle à partir de 0,5 mmole de résine tBoc-Leu-OCH2PAM (667 mg, charge 0,75 mmol/g). Après déprotection de la leucine par un mélange TFA/CH2C12 (1/1 en volume, pendant 30 minutes), les acides aminés Boc-L-Tyr(2-bromobenzyloxycarbonyle)-OH (988,4 mg, 4 équivalents, simple couplage) et Boc-Lys(2-chlorobenzyloxycarbonyle)-OH (428,3 mg, 4 équivalents, double couplage) ont été activés pendant 1 minute avec HBTU/DIEA (756 mg, soit 4 équivalents 1044 uL, soit 12 équivalents) avant d'être ajoutés à la résine solvatée par un volume minimal de NMP. Ensuite, Boc-HN-0-CH2-C02H (191,2 mg, soit 2 équivalents) et BOP (440 mg, soit 2 équivalents) ont été ajoutés sur la résine solvatée par un volume minimal de NMP. La DIEA (500 l, soit 6 équivalents) est ajoutée en une fois et la suspension agitée 45 minutes à température ambiante. La déprotection et le clivage du peptide du support (sur 0,8 g) ont été effectués par HF/paracrésol/parathiocrésol (10 ml/0,2 g/0,2 g) pendant 1 h 30 à 0 C. Après évaporation de l'acide fluorhydrique, le résidu est mis en suspension dans du TFA, filtré et le filtrat est additionné goutte à goutte dans de l'éther froid. Le précipité est centrifugé, et purifié par RP-HPLC sur une colonne C18 Hyperprep (20 x 300 mm). Eluant A : TFA 0,05% dans H20 et éluant B : TFA 0,05% dans isopropanol/ H20 : 3/2. Gradient 0-10% d' éluant B en 150 minutes, débit 1 ml/min, détection à 215 nm. # Ligation chimique 3,53 mg du peptide 4, obtenu selon l'exemple 4, sont dissous dans 200 l d'eau. On y ajoute 3,25 mg de peptide 16 dissous dans 1,2 ml de tampon acétate de sodium/acide acétique pH 4,6, préparé en mélangeant 510 l d'acide acétique 0,2 M à 492 l d'acétate de sodium 0,2 M et en complétant à 2 ml avec de l'eau. Après 42 h de réaction, le peptide 17 est purifié par RP-HPLC comme décrit en 2). Après lyophilisation, on obtient 4,0 mg de peptide 17, soit un rendement de 78,13 %. * Il ressort ainsi de la figure 10 qu'un peptide portant une fonction a-oxoaldéhyde au niveau de son extrémité C-terminale, obtenu grâce à une synthèse peptidique réalisée sur un support conforme à l'invention, peut se lier chimiquement, avec un très bon rendement, à un peptide portant une fonction hydroxylamine en position N-terminale, donnant lieu à la formation d'une liaison oxime entre les deux fragments peptidiques. EXEMPLE 10 : Recyclage d'un support selon l'invention après son utilisation dans un procédé de synthèse de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde. L'oxydation périodique réalisée au cours du procédé selon l'invention, pour la synthèse de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, génère également une fonction aldéhyde sur le support solide, c'est-à-dire le produit de formule V : OHC- (A) n-Z- (B) m-S (V) Dans cet exemple, la régénération d'un support portant une fonction amine à son extrémité est décrite, dans le cas où le groupement -(A)n-Z-(B)m- est un groupe amide (-CO-NH-), c'est-à-dire dans le cas où le support solide, après l'étape d'oxydation périodique, répond à la formule VI : OHC-CO-NH-S (VI) Une ou plusieurs fonctions amines peuvent être générées à partir de l'a-oxoaldéhyde par amination réductrice. On peut par exemple faire réagir le produit de formule VI avec NH4Br/NaCNBH3 dans le méthanol, ce qui donnera le produit de formule VII suivante : H2N-CH2-CO-NH-S (VII) On peut également faire réagir le produit de formule V avec un mélange NaCNBH3/1,3-diaminopropane (ou une autre diamine de formule H2N-(CH2)a-NH2) dans le méthanol, ce qui donnera le produit de formule VIII suivante : H2N-(CH2)a-NH-CH2-CO-NH-S (VIII) Dans ce dernier cas, l'utilisation d'une diamine primaire permet de créer, sur le support régénéré, une fonction amine primaire et une fonction amine secondaire, ce qui multiplie la charge du support par deux. L'utilisation d'une diamine secondaire aurait permis de créer sur le support une amine tertiaire et une amine secondaire, la charge initiale du support étant ainsi conservée. Les réactions d'aminations réductrices décrites ci-dessus sont bien connues de l'Homme de l'Art, comme en témoigne l'ouvrage " Réduction by the aluminoand borohydrides in organic synthesis ", J. Seyden-Penne, 1991, VCH Publishers Inc./Lavoisier, New-York. Une fois l'amination réductrice effectuée, il est ensuite possible de régénérer un support de formule I selon l'invention, en faisant réagir le produit obtenu (produit VII ou VIII)avec un composé de formule II tel que décrit précédemment. Par exemple, si l'amination réductrice est effectuée avec NH4Br/NaCNBH3 ou avec une diamine secondaire, la réaction du produit de réduction, par exemple le composé de formule VII, avec le composé de formule II donne le support suivant : Si l'amination réductrice est effectuée avec une diamine primaire, par exemple avec une diamine de formule H2N-(CH2)3-NH2, la réaction du produit de réduction, par exemple le composé de formule VIII, dans lequel a = 3, avec le composé de formule II donne le support suivant : Ces exemples démontrent ainsi l'utilité des peptides selon l'invention, qui portent une fonction a-oxoaldéhyde au niveau de leur extrémité C-terminale et qui sont obtenus à l'aide d'un support selon la présente invention, dans le cadre de la ligation chimique. EXEMPLE 11 : Synthèse d'un oligonucléotide fonctionnalisé par un a-oxoaldéhyde à l'aide d'un support selon l'invention. Le support utilisé répond à la formule générale I décrite précédemment, dans laquelle n = m = 0, P1 et P2 représentent des groupes acétyles CH3CO-, X' représente un groupe-OH, Z représente une liaison amide et S est un verre borosilicaté. Un tel support est obtenu en faisant réagir un dérivé de l'acide tartrique, dont les fonctions hydroxyles en positions 1,2 sont protégées par des groupes acétyles, avec un verre borosilicaté fonctionnalisé par une fonction amine, la fonctionnalisation de ce verre étant réalisée par des techniques bien connues de l'Homme de l'Art, décrites par exemple dans Oligonucleotides synthesis . a practical approach , 1984, M. J. GAIT Ed., IRL Press, Washington D. C. Le dérivé de l'acide tartrique utilisé est par exemple l'anhydride diacétyl-tartrique (anhydride cyclique), ou l'acide tartrique dont les fonctions hydroxyles en positions 1,2 sont protégées par des groupes acétyles et qui est activé par le BOP. Le support obtenu est fonctionnalisé par le 1,3-diaminopropane, en utilisant encore le BOP comme réactif d'activation. L'accrochage d'oligonucléotides sur le support résultant est effectué conformément aux références suivantes : Oligonucleotides synthesis : a practical approach , 1984, M. J. GAIT Ed., IRL Press, Washington D.C., Current Protocols in molecular biology , 1994, John Wiley & Sons Ed., sections 2.11.1- 2. 11.25. L'accrochage d'une première base désoxynucléotidique se fait par exemple via une liaison carbamate : réaction du support obtenu ci-dessus avec du phosgène (création d'une fonction isocyanate sur le support), puis réaction du désoxynucléotide dont la fonction hydroxyle en position 5' du sucre est protégée par un groupe diméthoxytrityle, le désoxynucléotide se fixant au support par sa fonction hydroxyle en position 3'. La base du désoxynucléotide est protégée par des groupement acyles, par exemple un benzoyle ou un méthyl-2propanoyle. De proche en proche, l'accrochage successif de plusieurs bases désoxynucléotidiques permet la synthèse en phase solide d'ADN. De façon similaire, une synthèse d'ARN selon ce même protocole pourrait être réalisée, l'hydroxyle en position 2' du sucre étant alors convenablement protégé, par exemple par un groupe tertiobutylediméthylsilyle. En fin de synthèse, les groupes P1 et P2 du support selon l'invention sont éliminés par un traitement en milieu basique, par exemple par l'ammoniaque. Ce traitement permet simultanément la déprotection des bases de l'oligonucléotide. Une étape d'oxydation périodique en phase solide, telle que décrite dans l'exemple 4, permet ensuite d'obtenir l'oligonucléotide (ADN ou ARN) fonctionnalisé par un a-oxoaldéhyde. Dans le cas de la synthèse d'ARN, le traitement en milieu basique susmentionné est précédé d'une étape de déprotection du groupe hydroxyle en position 2' du sucre, par exemple par le BU4N+, F-. Ainsi que cela ressort de ce qui précède, l'invention ne se limite nullement à ceux de ses modes de mise en oeuvre, de réalisation et d'application qui viennent d'être décrits de façon plus explicite ; elle embrasse au contraire toutes les variantes qui peuvent venir à l'esprit du technicien en la matière sans s'écarter du cadre, ni de la portée de la présente invention. REVENDICATIONS 1. Support solide fonctionnalisé pour la synthèse de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, lequel support est caractérisé en ce qu' il répond à la formule I suivante : dans laquelle : - S représente un support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux ; - n et m, qui peuvent être identiques ou différents, représentent 0 ou 1 ; - Z représente un groupement sélectionné dans le groupe constitué par les groupements éther, thioéther, ester, amine, amide, sulfonamide, hydroxylamine, hydrazine, hydrazone, thiazolidine, oxime, carbonate, carbamate, thiocarbamate, urée, thiourée et leurs dérivés lorsque n est égal à 1 ; - Z représente un groupement sélectionné dans le groupe constitué par les groupements ester, amide, N-acylhydroxylamine, hydrazide, hydrazone, oxime, thiazolidine et leurs dérivés lorsque n est égal à 0 ; - P1 et P2, qui peuvent être identiques ou différents ou former ensemble un cycle avec les atomes d'oxygène auxquels ils sont attachés, représentent des atomes d'hydrogène ou des groupements protecteurs des fonctions hydroxyles en positions 1,2, P1 et P2 étant dans ce cas sélectionnés dans le groupe constitué par les grou- pements -R1, -(CO)R1, -(CO)OR1, -(SO2)OR1, -SiR'R''R''', acétals et cétals, R1, R' , R" et R''' représentant des groupes alkyles comprenant de 1 à 18 atomes de carbone, linéaires, ramifiés ou cycliques, saturés ou insaturés, ou bien des groupes aryles ou hétéroaryles, lesdits groupes alkyles, aryles ou hétéroaryles étant éventuellement partiellement ou intégralement substitués par un ou plusieurs atomes d'halogènes, un ou plusieurs groupes amino, hydroxy, alcoxy, aryloxy, alkylthio ou arylthio ; - A et B, qui peuvent être identiques ou différents, représentent une chaîne carbonée linéaire, ramifiée ou cyclique, saturée ou insaturée, comportant de 1 à 18 atomes de carbone et éventuellement de 1 à 7 groupements sélectionnés dans le groupe constitué par les groupements carbonyles, les cycles carbonés, les hétérocycles, les aryles et les hétéroaryles, A et/ou B comportant éventuellement en outre de 1 à 16 hétéroatomes, de préférence de 1 à 16 atomes d'azote ou d'oxygène, et pouvant être substitués par 1 à 16 groupements hydroxyles ou amino éventuellement convenablement protégés, au moins l'un des carbones de A et/ou de B étant éventuellement substitué par un groupement : dans lequel A' est identique ou différent de A ; dans ce dernier cas, A' est sélectionné parmi les autres groupements A définis ci-dessus ;et - X' est sélectionné dans le groupe constitué par les groupes -OR, et -NR'R", R1, R' et R'' représentant un atome d'hydrogène ou étant tels que définis ci-dessus. 2. Support selon la revendication 1, caractérisé en ce que ledit support solide S est sélectionné dans le groupe constitué par : - les particules en verre borosilicaté poreux, - les surfaces en verre ou en silicium, - les résines sélectionnées dans le groupe constitué par les résines polyacrylamides, les résines polyacrylamide-polyéthylèneglycol, les résines polyéthylèneglycol-polystyrène, les résines réticulées éthoxylate-acrylate et les résines de type polyéthylène, polystyrène ou polypropylène greffé par des molécules hydrophiles. 3. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce que : - S est une résine de type polyacrylamidepolyéthylèneglycol, - m et n représentent 1, - B est une chaîne -(CH2)2-CO-NH, - Z est un groupement amide, - A est une chaîne -CO-NH-(CH2)3-, - P1 et P2 forment ensemble un groupement protecteur isopropylidène et - X' représente une chaîne -NH-(CH2)3-NH2. 4. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce que : - S est une résine de type polyacrylamidepolyéthylèneglycol ou polyéthylèneglycol-polystyrène, - m et n représentent 0, - Z est un groupement amide, - P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène et - X' représente un groupe méthoxy. 5. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce que : - S est tel défini dans la revendication 1 ou la revendication 2, - m représente 1, - n représente 0, - Z est un groupement amide, - P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, - X' représente un groupe méthoxy et - B représente le groupe suivant : 6. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce que : - S est tel défini dans la revendication 1 ou la revendication 2, - m et n représentent 1, - Z est un groupe amide, - P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, - B est un groupe - (CH2) 2-CO-NH-, - A représente le groupe suivant : - x' représente le groupe suivant : 7. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce que : - S est tel défini dans la revendication 1 ou la revendication 2, - m représente 0, - n représente 1, - Z est un groupe carbamate, - P1 et P2 forment ensemble un groupe protecteur isopropylidène, - X' représente un groupe méthoxy et - A représente le groupe suivant : 8. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce qu'il répond à la formule suivante : 9. Support de formule I selon la revendication 1 ou la revendication 2, caractérisé en ce qu'il répond à la formule suivante : 10. Procédé de préparation du support de formule I selon l'une quelconque des revendication précédentes, caractérisé en ce qu'il consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule S- (B)m-Y, dans laquelle B, S et m sont tels que décrits dans l'une quelconque des revendications précédentes et Y représente un groupe nucléophile, B pouvant être substitué par au moins un autre groupement Y, identique ou différent de celui représenté dans la formule S-(B)m-Y, en plus de celui représenté dans la formule S-(B)m-Y, auquel cas ledit support solide est polyfonctionnalisé, - avec un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés de formule II : dans laquelle n, A, P1, P2 et X' sont tels que définis dans l'une quelconque des revendications précédentes et X représente un groupe électrophile. 11. Procédé selon la revendication 10, caractérisé en ce que, dans le cas où n = 1, ledit groupe Y représente un groupe électrophile et ledit groupe X représente un groupe nucléophile. 12. Procédé selon la revendication 10 ou la revendication 11, caractérisé en ce qu'un groupe électrophile convenable est sélectionné dans le groupe constitué par les groupements suivants : - lorsque n = 1 : -CR2R3Cl, -CR2R3Br, -CR2R3I, -CR2R30S02R4, -CHO, -COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -SO2OR2, -SOOC1, ester succinimidylique, ester sulfosuccinimidylique, -COO- transformé par un agent d'activation électrophile, -N=C=O (isocyanate), -N=C=S (isothiocyanate), -O-CO-OR2, -O-CO-Im, -0-COC1, -NR2-COC1 et -NR2-CO-Im, où Im représente un groupe imidazolyle éventuellement substitué de formule : et où R2, R3 et R4, qui peuvent être identiques ou différents, représentent des atomes d'hydrogène ou des groupes alkyles comprenant de 1 à 18 atomes de carbone, linéaires, ramifiés ou cycliques, saturés ou insaturés, ou bien des groupes aryles ou hétéroaryles, lesdits groupes alkyles, aryles et hétéroaryles étant éventuellement partiellement ou intégralement substitués par un ou plusieurs atomes d'halogènes, un ou plusieurs groupes amino, hydroxy, alcoxy, aryloxy, alkylthio ou arylthio ; - lorsque n = 0 : -CHO, -COOR2, -COF, -COC1, -COBr, -COO- transformé par un agent d'activation électrophile, R2 étant tel que décrit ci-dessus pour n = 1. 13. Procédé selon la revendication 10 ou la revendication 11, caractérisé en ce qu'un groupe nucléo- phile convenable est sélectionné dans le groupe constitué par les groupements suivants, lorsque n = 0 ou lorsque n = 1 : -OH,-SH, -COO-, -NHRs, -CONR5NH2, -N[R5(CO)]NH2, -N[R5O(CO) ] NH2, -N[R5NH(CO) ] NH2, -S02NH2, -S02NR5NH2, -ONH2, - (CO) ONH2 et -C(NHR5)-CR5R6-SH, R5 et R6 ayant la même signification que les groupes R2 à R4 définis dans la revendication 12. 14. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 12, caractérisé en ce que, lorsque n = 0 et X = -COOR2, avec R2 = H, ledit groupement X = -COOR2 peut jouer aussi bien le rôle de nucléophile que d'électrophile. 15. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 14, caractérisé en ce que, lorsque P1 et P2 dans le composé de formule II représentent des atomes d'hydrogène, des groupes Pl et P2 autres que des atomes d'hydrogène, à savoir des groupements protecteurs des fonctions hydroxyles en positions 1,2, peuvent éventuellement être introduits après la réaction du support solide de formule S-(B)m-Y avec le composé de formule II et avant que le support de formule I selon l'une quelconque des revendications 1 à 9 ne soit utilisé pour la synthèse de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde. 16. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 15, caractérisé en ce que le composé de formule II représente l'acide tartrique ou un dérivé de l'acide tartrique. 17. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 15, caractérisé en ce que le composé de formule II est sélectionné dans le groupe constitué par l'acide mucique, l'acide saccharique, l'acide glucarique, leurs sels et leurs dérivés. 18. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 16, caractérisé en ce qu'il consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule : H2N-(CH2)4-CH(NH2) -CO-NH-S, dans laquelle S est tel que défini dans la revendication 10, - avec un tartrate de diméthyl-2,3-0- isopropylidène. 19. Procédé selon l'une quelconque des revendications 10 à 16, caractérisé en ce qu'il consiste à faire réagir : - un support solide fonctionnalisé de formule : H2N-(CH2)3-NH-CH2-CO-NH-S, dans laquelle S est tel que défini dans la revendication 10, - avec un tartrate de diméthyl-2,3-0- isopropylidène. 20. Support de formule III suivante : dans laquelle S, B, A, n, m, Z, P1 et P2 sont tels que définis dans l'une quelconque des revendications 1 à 9 et Y' représente un composé organique. 21. Support de formule III selon la revendication 20, caractérisé en ce que Y' représente un composé ou un enchaînement de plusieurs composés sélectionnés dans le groupe constitué par les lipides, les nucléotides, lesdits nucléotides étant substitués ou non, et les acides aminés, ces derniers comportant éventuellement des lipides. 22. Support de formule III selon la revendication 20 ou la revendication 21, caractérisé en ce qu'il est obtenu à partir du support de formule I selon l'une quelconque des revendications 1 à 9 après modification chimique du groupement-COX' à l'aide d'un réactif approprié, qui apporte un fonction permettant l'élaboration sur le support du composé organique Y'. 23. Support selon la revendication 22, caractérisé en ce que ledit réactif approprié est une diamine, un dialcool ou un aminoalcool. 24. Procédé de synthèse de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, caractérisé en ce que ledit procédé s'effectue en phase solide et comprend les étapes suivantes : - préparation d'un support de formule I tel que défini dans l'une quelconque des revendications 1 à 9, ladite préparation s'effectuant selon l'une quelconque des revendications 10 à 19 ; - éventuellement, dérivatisation du groupe X' dudit support de formule I, de façon à introduire une fonction permettant l'élaboration sur le support du composé organique Y' tel que défini dans la revendication 20 ou la revendication 21 ; - élaboration du composé Y' en phase solide ; - si P1 et P2 sont différents d'un atome d'hydrogène, déprotection des deux fonctions hydroxyles en positions 1,2 protégées par P1 et P2 selon la formule III telle que décrite dans la revendication 20 ; - oxydation périodique en phase solide ; et - isolement du produit formé, fonctionnalisé par au moins une fonction a-oxoaldéhyde. 25. Procédé selon la revendication 24, caractérisé en ce que ladite dérivatisation du groupe X' du support de formule I consiste à greffer une diamine, un dialcool ou un aminoalcool. 26. Procédé selon la revendication 24 ou la revendication 25, caractérisé en ce que la déprotection des deux fonctions hydroxyles en positions 1,2 s'effectue en milieu acide, de préférence en présence d'acide trifluoroacétique. 27. Procédé selon la revendication 24 ou la revendication 25, caractérisé en ce que la déprotection des deux fonctions hydroxyles en positions 1,2 s'effectue en milieu basique. 28. Procédé selon l'une quelconque des revendications 24 à 27, caractérisé en ce que l'oxydation périodique s'effectue en présence de periodate de sodium. 29. Peptides, caractérisés en ce qu'ils comportent au moins une fonction a-oxoaldéhyde se situant dans une position autre que l'extrémité N-terminale dudit peptide et n'étant pas engagée dans une liaison amide avec une fonction amine située sur une chaîne latérale d'une lysine ou d'une ornithine, et en ce qu'ils sont obtenus conformément au procédé défini dans l'une quelconque des revendications 24 à 28. 30. Utilisation d'un peptide selon la revendication 29 dans des réactions de ligation chimique. 31. Méthode de synthèse d'une banque de composés organiques, caractérisée en ce qu'elle comprend : - la fourniture d'une pluralité de surfaces de support solide de formule S-(B)m-Y, dans laquelle B, S, Y et m sont tels que décrits dans l'une quelconque des revendications 10 à 19 ; - leur réaction avec un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés formule II dans laquelle n, A, P1, P2, X' et X sont tels que définis dans l'une quelconque des revendications 10 à 19, de façon à obtenir un support utilisable pour la synthèse de composés comportant une fonction a-oxoaldéhyde ; - la réaction du support obtenu avec des mélanges de molécules organiques ; et - l'obtention d'une banque de composés organiques. 32. Méthode selon la revendication 31, caractérisée en ce que lesdites molécules organiques sont des acides aminés, des nucléotides ou des lipides. 33. Banque de composés organiques, caractérisée en ce qu'elle est obtenue par le procédé décrit dans la revendication 31 ou la revendication 32. 34. Utilisation d'un composé sélectionné dans le groupe constitué par les anhydrides cycliques de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés et les composés de formule II dans laquelle n, A, P1, P2 et X' et X sont tels que définis dans l'une quelconque des revendications 10 à 19, pour la dérivatisation d'un support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux, le support résultant pouvant être utilisé pour la synthèse, en phase solide, de composés comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde. 35. Utilisation selon la revendication 34, caractérisée en ce que ledit support solide dont au moins la surface a la propriété d'être bien solvatée en milieu aqueux ou partiellement aqueux répond à la formule S-(B)m-Y, S, B, m et Y étant tels que définis dans l'une quelconque des revendications 10 à 19. 36. Utilisation selon la revendication 34 ou la revendication 35, caractérisée en ce que ledit anhydride cyclique de l'acide tartrique ou d'un de ses dérivés est l'anhydride di-0-benzoyl-tartrique ou l'anhydride diacétyl-tartrique. 37. Utilisation selon la revendication 34 ou la revendication 35, caractérisée en ce que le composé de formule II représente l'acide tartrique ou un dérivé de l'acide tartrique. 38. Utilisation selon la revendication 34 ou la revendication 35, caractérisée en ce que le composé de formule II est sélectionné dans le groupe constitué par l'acide mucique, l'acide saccharique, l'acide glucarique, leurs sels et leurs dérivés. 39. Procédé de préparation d'un réactif de diagnostic sur support solide, caractérisé en ce qu'il comprend les étapes suivantes : - ligation de composés organiques comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, obtenus par le procédé selon l'une quelconque des revendications 24 à 28, à une plaque de microtitration convenablement fonctionnalisée, - obtention d'une plaque de microtitration sur laquelle sont fixés, de façon covalente, lesdits composés organiques. 40. Procédé selon la revendication 39, caractérisé en ce que lesdits composés organiques sont des peptides, des oligonucléotides ou des lipides. 41. Procédé selon la revendication 39 ou la revendication 40, caractérisé en ce que ladite ligation des composés organiques s'effectue par liaison oxime, oxazolidine ou hydrazone. 42.Procédé d'obtention d'une biopuce, caractérisé en ce qu'il comprend une étape de greffage d'oligonucléotides comportant au moins une fonction a-oxoaldéhyde, obtenus par le procédé selon l'une quelconque des revendications 24 à 28, à un support solide. 43. Procédé selon la revendication 42, caractérisé en ce que ledit support solide est une surface en verre ou en silicium. 44. Procédé selon la revendication 42 ou la revendication 43, caractérisé en ce que ladite biopuce est une puce à ADN.