Brevet FR2138125A1 — publié le 19721229

L'invention concerne un nouveau procédé de coagulation enzymatique du lait des ruminants ou du lait de soja. La présure synthétisée par la caillette des veaux est une protéase bien connue qui coagule les protéines du lait. Ce pouvoir de coagulation est très important et particulièrement utile dans la fabrication du fromage. Cependant, en raison des besoins croissants en préparations enzymatiques de ce type, il a été nécessaire de rechercher un enzyme de remplacement de la présure. Quelques procédés de préparation d'enzymes de coagulation du lait, à partir de micro-organismes, tels que des basidiomycètes et des moisissures, sont connus ( brevet japonais nO 17 149/1970 et nO 18 330/1965 ). Ces enzymes microbiens ont une action coagulatrice suffisante sur le lait de vache, mais aucune action coagulatrice sur un lait végétal tel que le lait de soja, par exemple. Certaines protéases,autres que celles mentionnées ci-dessus, sont également connues pour leur action coagulatrice transitionnelle sur le lait. Cependant, ces protéases ne sont pas utilisées pour la coagulation du lait, en raison de leur forte action protéolytique. Selon la Demanderesse, la présence de lipase favorise efficacement l'action coagulatrice des protéases. Ainsi, llutilisa- tion, comme coagulant du lait, d'un mélange de protéase et de lipase diminue considérablement leStemps de coagulation et la quantité de protéase nécessaire, et augmente le rendement en protéines coagulées. En outre, la Demanderesse a également découvert que des lipases peuvent inhiber l'action protéolytique des protéases. Cette propriété intéressante des lipases permet l'utilisation de présures, des enzymes de coagulation du lait cités dans les brevets japonais précités, et de diverses autres protéases de coagulation des protéines du lait. Le procédé de l'invention consiste essentiellement à coaguler du lait de ruminants ou du lait de soja avec un mélange de protéase et de lipase. La coagulation du lait de ruminants ou de lait de soja par un mélange enzymatique peut avoir lieu à une température comprise entre la température ambiante et 700C, de préférence entre 40 et 600C. Le pH doit de préférence dtre compris entre 5,6 et 75 ou, mieux, entre 6,0 et 6,5. De petites quantités de sel de calcium, tel que du chlorure de calcium ou du glucuronate de calcium, peuvent en outre être ajoutées à la solution de réaction, si nécessaire. Une concentration en sel de calcium de io 2 à 10 4 mole/litre améliore remarquablement la coagulation des protéines du lait. De plus, il n'est pas indispensable d'utiliser un mélange enzymatique préalablement préparé.Il est également possible d'ajouter individuellement à la solution réactionnelle la protéase et la lipase. Le lait de vache et le lait de brebis sont donnés à titre d'exemples de laits de ruminantis. Les protéases et lipases utilisées dans le procédé de l'in vention proviennent de diverses sources. Ces protéases peuvent entre, par exemple, de la présure, de la papaine, de la trypsine et des protéases synthétisées par des micro-organismes tels que Aspergillus saitoi ( "Morsin" de Morsin SEIYAKU Co. Ltd.; Bulletin Agricultural Chemical Society of Japan 20 (1956), 252), Bacillus subtilis var. Biotecus ( "Bioprase" de Nagase Sangyo Co. Ltd.; Journal of Biochemistry 45 (1958), 185), Streptomyces griseus ( "Pronase" de Kaken Chemical Co.Ltd.; Journal of Biochemistry 44 (1957), 653), Streptomyces naraensis ( "Nikken Protease" de Niiden Chemical Co. Ltd.; Journal of Biochemistry 62 (1967),353), Mucor pusillus Lindt ("Microbial Rennet" de Meito Sangyo Co. Ltd.; brevet japonais n 18 830/1965), Aspergillus niger ("Panprosin" de Kinki Yakuruto Seizo Co.Std.),Asper- gillus niger var. Tieghem ("Proctase" de Meijei Seika Co. Ltd.) Aspergillus melleus ("Prozyme" de Amano Seivaicu Co. Ltd.) et Bacillus subtilis ("CE 207", "AMANO C" etAlcalase" de Amano Seiyaku Co.Ltd.; "Protin" de Daiwa Seiyaku Co. Ltd.; "Diazyme" de Matsutani Chemical Co. Ltd.; et "Biotamylase" de Nagase Sangyo Co. Ltd.) Les lipases mises en oeuvre au cours du procédé de l'invention peuvent être extraites des viscères animaux, de microorganismes et de végétaux. La pancréatine, la lipase glandulaire de veau et la lipase pancréatique du porc sont des exemples de lipases extraites des viscères animaux, Les micro-organismes synthétisant les lipases utilisées dans le procédé de l'invention sont, par exemple, Rhizopus delemar (Bois) Wehrner et Hans var. minimus ("Talipase de Trabe Seiyaku Co. Ltd.; brevet des Etats-Unis d'Amérique n 3 262 863), Candida cylindracea ('ELi~ pase MY" de Meito Sangyo Co. Ltd.; Journal of The Agricultural Chemical Society of Japan 36 (1962), 858), Aspergillus niger ('Li 122 pase B" de Rohm & Haas Co. Ltd. ; Journal of Biological Chemistry/ (1937), 125) et Aspergillus niger ("Lipase AP" de Amano Seiyaku Cp. Ltd.). La lipase de germe de blé est un exemple de lipase végétale. Les protéases et lipases mentionnées ci-dessus peuvent entre utilisées en poudre ou liquides. En outre, il est possible d'employer des mélanges de protéases et lipases en quantités convenables. Par exemple, un mélange de lipase synthétisé par Rhizopus delemar ("Talipase") et drune protéase choisie parmi la présure, la papaïne, la pepsine et des protéases synthétisées par des micro-organismes tels que Mucor pusillus ("Microbial Rennet") Aspergillus saitoi ("Morsin"), Bacillus subtilis ("Bioprase',) et Streptomyces griseus ("Pronase"), est avantageusement utilisé pour la coagulation du lait homogénéisé de ruminants.Un mélange de protéases synthétisées par Mucor pusillus ("Microbial Ren net") et dtune lipase choisie parmi la lipase glandulaire de veau, la lipase de germe de blé et des lipases synthétisées par des micro-organismes tels que Candida cylindracea ("Lipase MY") et Aspergillus niger ("Lipase B") est également avantageux pour la coagulation du lait homogénéisé.Pour la coagulation du lait brut de ruminants, il est préférable d'employeur une composition de présure ou de protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet") et de lipase synthétique par Rhizopus delemar ("Talipase"),ou Aspergillus niger ("Lipase B").En outre , le mélange enzymatique destiné à coaguler le lait de soja doit être, de préférence, un mélange de lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") et d'une protéase choisie parmi la papaïnes la pepsine et des protéases synthétisées par des micro-organismes tels que Aspergillus niger ("Morsin"), Bacillus subtilis ("Bioprase") et Streptomyces griseus ("Pronase"); ; ou un mélange de lipase pancréatique du porc et de protéase synthétisée par Aspergillus niger ("Morsin") ou Streptomyces naraensis ("Nikken Protease"). Le rapport de la protéase à la lipase dans le mélange enzyme matique, doit être inférieur à 20:1, et de préférence à 10:1. En ce qui concerne la présure ou la protéase synthétisée par Mucor pusillus et utilisée pour la coagulation du lait de ruminants, le rapport de la protéase à la lipase est avantageusement inférieur à 5:1. La quantité efficace du mélange de protéase et de lipase, pour la coagulation du lait, peut varier assez largement selon l'aptitude à la coagulation du lait des protéases utilisées. En général, cependant, les quantités respectives de protéase et de lipase utilisées pour la coagulation du lait de ruminantisont comprises entre 50 et 1000 unités et 20 et 3 500 unités, par gramme de protéines. Selon une variante de l'invention, concernant la coagulation du lait de soja, les quantités respectives de protéase et de lipase sont comprises entre 25 et 3 500 unités et 250 et 1 000 unités par gramme de protéines. Les protéines coagulés (caillebotte) ainsi obtenues et leur poudre (poudre de protéines) sont utiles comme additifs ou excipients dans divers aliments tels que des pains, des craquelins, des crèmes, des gâteaux, des glaces, des fromages, de la margarine et analogues. Par exemple, l'incorporation d'une petite quantité de caillebotte Ou de poudre de protéines dans un mélange de farine de blé, de matières grasses et autres ingrédients, avant fermentation ou cuisson, peut renforcer le goût de pains et de craquelins. L'addition de caillebotte ou de poudre de protéines peut également améliorer les propriétés organoleptiques des crûmes, des gateaux, des fromages et de la margarine.Lorsqu'une lipase synthétisée par ZliZopus delemar, Candida cylindracea ou Aspergillus niger, constitue l'un des ingrédients du coagulant utilisé selon le procédé de l'invention, les caillebottes ou poudres de protéines obtenues ont un goût excellent de beurre. L'addition de protéines traitées par ces lipases est donc particulièrement efficace pour améliorer le goût de beurre des -aliments. Les paragraphes suivants mettent en évidence des modes de réalisation pratiques et préférés de l'invention. Dans ce qui suit, l'activité enzymatique de la lipase et de la protéase est déterminée-comme suit Activité enzymatique de la lipase: cette activité est égale à 5 unités lorsque 1 ml d'une solution aqueuse d'hydrc xyde de sodium 0,05N neutralise l'acide libre produit lors de la réaction de la lipase sur de lthuile d'olive, à 300C pendant 3C mn. Activité enzymatique de la protéase: l'activité de la protéase est égale à 1 unité , la réaction de la protéase sur une solution de caséine à 0,6 % à 400C. et pendant 10 mn libère 1 microgramnie de tyrosine par ml et par mn. Ces activités sont mesurées à pH 7s0 sauf dans les cas des activités de la présure, de la pepsine et des protéases synthétisées par Aspergillus niger, Aspergillus saitoi et Mucor pusillus, qui sont mesurées à pif 2,7. En outre, dans le présent mémoire, le lait de soja" est un filtrat obtenu après macération de soja dans seau, broyage des graines de soja gonflées dans liteau, ébullition du mélange aqueux résultant, puis filtration sous pression. Divers ouvrages tels que, par exemple, "Journal of Food Science and Technology"15 (1968), page 103, brevet japonais N 7950/1970 et"Agricultural Biological Chemistry"33 (1969) page 36, donnent des explications détaillées sur la préparation du lait de soja. Expérience 1 Le temps de coagulation des protéines du lait de vache ou du lait de soja est mesuré par traitement de 4 ml de ce lait par de la protéase, à 400C et en présence ou en l'absence de lipase (synthétisée par Rhizopus delemar ; "Talipase"). Le Tableau I donne les résultats obtenus.(Dans ce tableau, (-) indique que les protéines ne coagulent -pas au cours des 60 mn qui suivent le traitement. Tableau I Temps de coagulation (minutes) Type et quantité de lait de vache lait de soja protéase ajoutée de quantite de lipase quantité de lipase ajoutée ajoutée 250 unités/ Néant 250 unités/Néant ml ml Protéase synthétisée par Aspergillus saitoi 4,5 (-) 27 (-) ("Morsin") 486 unités Protéase synthétisée par Aspergillus niger 7 (-) 30 (-) ("Panprosin") 316 unités Protéase synthétisée par Aspergillus niger 5 (-) 30 (-) ("Proctase") 440 unités Papaïne 166 unités 14,5 (-) 18 (-) Broméline 46 unités 3,5 12 4 40 Ficine 1390 unités 4 30 8 25 Pepsine 470-unités 3 (-) 19 (-) Trypsine 216 unités 7 (-) 24 (-) Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Bioprase") 197 unités 7 (-) 4 8 Protéase synthétisée par Streptomyces griseus ("Pronase") 855 unités 2 26 3 5 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("CE 207") 270 unités 3 (-) 14 (-) Protéase synthétisée par Stretomyces naraensis ("Nilden Protease") 378 unités 3 (-) 9 (-) Protéase synthétisée par Aspergillus melleus ("Prozyme") 1000 unités 2 (-) 4-,5 (-) Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C") 154 unités 4,5 25 11 55 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Protin") 262 unités 3 55 10 55 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Alcalase") 223 unités 4,5 58 11 55 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Diazyme") 177 unités 4,5 (-) 13 (-) Protéase synthétisée par Bacillus subtilis (nBiotamrlase't) 870 unités 2,5 (-) 6,5 43 Protéase synthétisée par Mucor pusillus (" Microbial Rennet") 100 unités 1 32 Présure 6 unités 5 (-) Les résultats mentionnés ci-dessus mettent en évidence la décroissance remarquable du temps de coagulation en présence de lipase. Après avoir laissé au repos pendant 60 mn les solutions réactionnelles mentionnées ci-dessus, on ajoute à chaeun des mé- langes réactiollnels, 5 ml d'une solution contenant 0,11 mole/ml d'acide trichloracétique, 0,22 mole/ml d'acétate de sodium et 0,33 mole/ml d'acide acétique. La quantité d'aminoacides libérée dans chacune des solutions surnageantes est ensuite calculée/ l'absorption optique de aoîuticn surnageante à 275 nanomètres. Dans tous les cas, linhibition de l'action protéolytique de la protéase par la lipase est calculée selon l'équation suivante: Quantité d'amino-acides libérée dans la solution sur nageante après traitement par la protéase et la lipase 1- X 100 Quantité d'amino-acides libérée dans la solution surna grante après traitement par la protéase seule. Les résultats obtenus sont donnés dans le tableau II. (Dans ce tableau, (x) indique que la protéase utilisée n'a pas d'action protéolytique sur le lait de vache.) Tableau II Inhibition (%) de la protéolyse Type de protéase lait de vache lait de soja Protéase synthétisée par Aspergillus saitoi ("tlcrsin") (x) 76 protéase synthétisée par Aspergillus niger ("Panprosin") (x) 31 Protéase synthétisée par Aspergillus niger ("Proctase") (x) 76 Papaïne 37 48 Bromé linge 42 55 Fie inde 40 8 Pepsine . (x) 28 Trypsine 70 49 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Bioprase") 26 14 Protéase synthétisée par Streptomyces griseus ('Pronase") 61 6 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("CE 207") 65. 8 Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis ("Nilcken Protease") 58 16 Protéase synthétisée par Aspergillus melleus ("Prozyme") 57 24 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C") 60 16 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Pratin") 58 13 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Alcalase") 62 7 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Diazyme") 38 18 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Biotamylase") 67 10 Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet") (x) Présure (x) Expérience 2 Après chauffage de 4 ml de lait de vache à 40 C et pendant 5 minutes, on ajoute 1 ml d'une solution contenant de la protéase, ou un mélange de protéase et de lipase, au lait de vache. Après repos de la solution à 40 C, le temps de la coagulation de la protéine du lait de vache est mesuré. Les résultats sont donnés dans le tableau III. (Dans ce tableau, (-) signifie que les protéines du lait de vache ne coagulent pas dans les 60 minutes qui suivent l'addition). Tableau III Type et quantité de Type et quantité de Temps de coprotéase ajoutée lipase ajoutée agulation en minutes Présure 8 unités Rien (-) " " Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 20 unités 39 " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 20 unités 37,0 Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet") 25 unités Rien (-) 'I Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 20 unités 34,0 " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 20 unités 59,0 E in Lipase synthétisée par Candida cylindracea ("Lipase MY") 20 unités 49,0 " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase B") 20 unités 12,0 Protéase synthétisée Lipase glandulaire par Mucor pusillus de veau ("Microbial Rennet") 20 unités 35,0 25 unités Lipase de gerne de blé 20 unités 36,5 Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis ("Nikken Protease") 95 unités Rien 50 11 Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 20 unités 18,5 Protease synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C") 39 unités Rien 50 " E Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 20 unités 39,5 " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 10,5 Expérience 3 50 g de soja, macérés pendant 16 heures dans l'eau et à la température ambiante, sont ajoutés à 200 ml d'eau, puis broyés. Le mélange aqueux obtenu est filtré sous pression.Le filtrat obtenu représente 200 ml de lait de soja. 1 ml d'une solution contenant une protéase, ou un mélange de protéase et de lipase, est ajouté à 4 ml de lait de soja. Après repos de la solution à 40oC, le temps de coagulation des protéines du lait de soja est mesuré. Les résultats obtenus sont représentés sur le tableau IV. (Dans ce tableau, (-) indique que les protéines du lait de soja ne coagulent pas dans les 60 minutes qui suivent l'addition). TABLEAU IV Type et quantité de Type et quantité de Temps de coprotéase ajoutée lipase ajoutée coagulation en minutes Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Bioprase") 10 unités Rien (-) " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 100 unités 48,0 't tE Lipase glandulaire de veau 100 unités 51,0 Protéase synthétisée par Aspergillus saitoi ("Morsin") 240 unités Rien (-) " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 100 unités 52,0 tE Et Lipase synthétisée par Candida cylindracea ("Lipase MI") 100 unités 55,5 Et t, Pancréatine 100 unités 45,5 " " Pancréatine du porc 100 unités 39,5 t, Et Lipase glandulaire de veau 100 unités 55,0 Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis ("Nikken Protease") 95 unités Rien (-) " " Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 100 unités 37,0 Protéase synthétisée Lipase synthétisée par par Streptonyces Aspergillus niger naraensis ("Nikken ("Lipase Ap") 100 unités 23,0 Protease") 95 unités " " Pancréatine 100 unités 24,0 " " Pancréatine- de porc 100 unités 24,0 " " Lipase glandulaire de veau 100 unités 50,0 " " Lipase de germe de blé 100 unités 38,0 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C") 39 unités Rien (-) " " Lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase") 100 unités 51,5 " " Lipase synthétisée par Aspergillus niger ("Lipase AP") 100 unités 38,5 " " Lipase synthétisée par Candida cylindracea ("Lipase MY") 100 unités 55,5 " " Pancréatine 100 unités 37,0 " " Pancréatine de porc 100 unités 36,5 " " Lipase glandulaire de veau 100 unités 51,0 " " Lipase de germe de blé 100 unités 53,5 Expérience 4 On ajoute 1 ml d'une solution contenant une protéase, ou un mélange de protéase et de lipase, à 4 ml de lait de vache. La solution est laissée au repos pendant 40 minutes à 40oC. Le temps de coagulation des protéines du lait de vache est alors mesuré. Les résultats obtenus sont donnés dans le tableau V. Ceux-ci mettent en évidence ltefficacité de la lipase pour diminuer le temps de coagulation et la quantité de protéase nécessaire pour la coagulation des protéines du lait. TABLEAU V Type et quantité d'enzyme ajoutée Temps de coagu lation lation en minutes Présure (30 unités) 37 Présure (0,3 unité) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" 125 unités) 30 Protéase synthétisée par Mucor pusillus (7'Microbial Rennet" ; 100 unités) 32 Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet" ; 1 unité) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase"; 25 125 unités) Protéase synthétisée par Streptomyces Pas de naraensis (18 900 unités) coagulation Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis (19 unités) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" 125 unités) 34 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis Pas de ("Amano C" ; 7 700 unités) coagulation Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C" ; 3,9 unités) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" ; 125 unités) 29 Expérience 5 On ajoute 10 ml d'une solution contenant une protéase, ou un mélange de protéase et de lipase, à 500 ml de lait de vache. Le mélange est laissé au repos à 40 C. Lorsque la coa- gulation des protéines du lait de vache est achevée, le mélange est à nouveau laissé au repos à 40 C pendant 30 minutes, puis refroidi. Le mélangeWest centrifugé (5 000 tr/mn) afin d'iso- ler la caillebotte. Le pH de la solution surnageante du mélange réactionnel est mesuré. En poutre, la quantité de protéines restant dans la solution surnageante est calculée d'auprès ltabsorp- tion optique à 280 millimicrons.Le temps de coagulation, la quantité de caillebotte obtenue, le pH de la solution surnageante et la quantité de protéines restant dans cette solution sont indiqués dans le tableau VI. Les enzymes utilisées dans cette expérience sont les suivants N 1-a : Présure (2 380 unités) N 1-b : Présure (238 unités) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" ; 23 000 unités) No 2-a : Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet" ; 8 000 unités) No 2-b : Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet" ; 800 unités) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" ; 23 000 unités) NO 3-a : Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis (56 700 unités) No 3-b :Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis (5 670 unités) et lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" ; 23 000 unités) TABLEAU VI pH de la Quantité de pro Quantité de liqueur téines restant dans Temps de caillebotte surna- la liqueur surna coagulation obtenue (g) geante geante (densité Enzymes (minutes) ~~~~~~~~~~ optique) No 1-a 4 119 6,50 0,646 No 1-b 8 161 5,75 0,212 No 2-a 5 116 6,50 0,471 N 2-b 5,5 167 5,70 0,177 No 3-a 8 122 6,48 0,700 No 3-b 11,5 171 5,63 0,115 Expérience 6 Les -protéases citées dans les tableaux VII et VIII et la lipase synthétisée par Rhizopus delemar ("Talipase" activité enzymatique - 10 unités/mg) sont mélangées de façon que le rapport de l'activité enzymatique de la protéase à celle de la lipase soit celui donné dans les tableaux VII et VIII. On mesure la quantité de mélange nécessaire pour coaguler 100 nl de lait de vache ou de lait de soja en 40 minutes. Les résultats obtenus sont représentés dans les tableaux VII et VIII. TABLEAU VII Type de protéase utilisée et son Rapport de Quantité de activité enzymatique activité mélange né de la protéase cessaire pour à celle de la coaguler du lipase lait de vache (m2) Présure (6,0 unités/mg) 0,36 25 Protéase synthétisée par Mucor pusillus ("Microbial Rennet" 20 unités/mg) 1,20 15 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C" ; 154 unités/ 0,31 130 mg) Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis ("Nikken Protease" 378 unités/mg) 0,94 70 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("CE 207eue; 270 unités/mg) 0,63 30 TABLEAU VIII Rapport de Quantité de Type de protéase utilisée l'activité de mélange nécessaire et son activité znzymatique la protéase à pour coaguler du enzymatique celle de la lait de soja (mg) lipase Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("Amano C" 154 unités/mg) 0,31 300 Protéase synthétisée par Streptomyces naraensis ("Nikken Protease" 378 unités/mg) 0,94 450 Protéase synthétisée par Bacillus subtilis ("CE 207" 270 unités/mg) 0,63 550 Exemple 1. On dissout dans 200 ml d'eau, un mélange de 3,7 g de présure ("Hansen's Rennet powder" de Hansen Co. Ltd. ; activité enzymatique - 6 000 unités/g), 6,3 g de lipase ("Talipase" de Tanabe Seiyaku Co. Ltd. ; activité enzymatique 10 000 unités/g) et 100 g de chlorure de calcium. On ajoute 100 litres de lait de vache,préalablement chauffé a' 40OC, à la solution aqueuse enzymatique, sous agitation. La coagulation des protéines commence 8 minutes après l'addition. Le mélange est laissé au repos à 40oC, pendant 50 minutes. Après refroidissement et centrifugation du mélange on isole 19 kg de caillebotte. Cette caillebotte est séchée sous vide. On obtient ainsi 6,8 kg de poudre de protéines ayant un gout de beurre et aucune amertume. Exemple 2. On dissout dans 200 ml d'eau, un mélange de 4,3 g de protéase ("Propeptase" de Ueda Chemical Co. Ltd. ; activité enzymatique 46 500 unités/g), 10,7 g de lipase ("Talipase" de Tanabe Seiyaku Co. Ltd. ; activité enzymatique 10 000 unités/g) et 100 g de chlorure de calcium. On ajoute à la solution aqueuse enzymatique, sous agitation, 100 litres de lait de vache préalablement chauffé à 40oC. Les protéines commencent à coaguler 25 minutes après l'addition. On laisse le mélange au repos à 40oC pendant 30 minutes. Après refroidissement, le mélange est centrifugé pour séparer la caillebotte. Celle-ci est séchée sous vide. On obtient ainsi 6,9 kg de poudre de protéines ayant le goût de beurre et aucune amertume. Exemple 3. On laisse macérer 10 kg de soja pendant 16 heures, dans 11 eau et à la température ambiante. On élimine par filtration 11 eau de ce mélange, puis on ajoute au soja gonflé 50 litres d'eau et on broie le tout. Le mélange aqueux ainsi obtenu est chauffé à 1OOC pendant 10 minutes. Il est ensuite filtré sous pression. Le filtrat ainsi obtenu représente 50 litres de lait de soja. On dissout dans 50 ml d'eau un mélange de 1,4 g de protéase ("Amano C" de Amano Pharmaceutical Co. Ltd. ; activité enzymatique 154 000 unités/g). 73,6 g de lipase ("Tali pase'1 de Tanabe Seiyaku Co. Ltd. ; activité enzymatique 10 000 unités/g) et 12,5 g de chlorure de calcium. La solution aqueuse enzymatique est ajoutée à 50 litres de lait de soja, à 50-C et sous agitation. Le mélange est laissé au repos à la même température pendant 40 minutes, alors que la coagulation des protéines commence. Le mélange est ensuite laissé au repos à 430-C pendant 30 minutes. Après refroidissement, et centrifugation on isole 23 kg de caillebotte (teneur en eau 85 %). Celleci est lavée avec 20 litres d'acétone. On obtient ainsi 2,5 kg de protéines de soja sous forme d'une poudre blanche. Il va de soi que de nombreuses modifications peuvent être apportées au procédé décrit sans sortir du cadre de l'invention. REVENDICATIONS 1. Procédé de coagulation du lait de ruminants ou de soja, caractérisé en ce que le lait est soumis à l'action d'un mélange enzymatique de protéase et de lipase. 2. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le lait est du lait de ruminants homogénéisé. 3. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le lait est du lait de ruminants brut. 4. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que la protéase est de la présure, de la papaine, de la trypsine ou une des protéases synthétisées par des microorganismes tels qu'Aspergillus saitoi, Bacillus subtilis, Streptomyces griseus, Streptomyces naraensis, Mucor pusillus, Aspergillus niger et Aspergillus melleus, et en ce que la lipase est de la pancréatine, de la lipase glandulaire de veau, de la lipase pancréatique du porc,de la lipase de germe de blé ou une des lipases synthétisées par des micro-organismes tels que Rhizopus delemar, Candida cylindracea et Aspergillus niger. 5. Procédé selon la revendication 2, caractérisé en ce que le mélange enzymatique agissant sur le lait de ruminants homogénéisé est un mélange d'une lipase synthétisée par Rhyzopus delemar et d:une protéase choisie parmi la présure, la papaïne, la pepsine et les protéases synthétisées par des micro-organismes tels que Mucor pusillus, Bacillus subtilis et Streptomyces griseus ; ou un mélange de protéase synthétisée par Mucor pusillus et de lipase choisie parmi la lipase glandulaire de veau, la lipase de germe de blé, et les lipases synthétisées par des micro-organismes tels que Candida cylindracea et Aspergillus niger. 6. Procédé selon la revendication 3, caractérisé en ce qu'un mélange de présure ou de protéase synthétisée par Mucor pusillus et de lipase synthétisée par Rhizopus delemar ou Aspergillus niger est utilisé pour coaguler le lait brut de ruminants. 7. Procédé selon la revendication 1, caractérisé en ce que le mélange enzymatique utilisé pour coaguler le lait de soja est un mélange de lipase synthétisée par Rhizopus delemar et de protéase choisie parmi la papaïne, la pepsine et les protéases synthétisées par des micro-organismes tels que Aspergillus niger et Streptomyces griseus, ou un mélange de lipase pancréatique du porc et de protéase synthétisée par des micro-organismes tels qu'Aspergillus niger et Streptomyces naraensis. 8. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que le rapport de la protéase à la lipase dans le mélange est inférieur à 20:1, et de préférence à 10:1. 9. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que la coagulation du lait a lieu à une température comprise entre la température ambiante et 70oC, de préférence entre 40 et 60oC. 10. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que la coagulation du lait a lieu à une température comprise entre la température ambiante et 70oC et à un pH compris entre 5,6 et 7,5. 11. Procédé selon l'une quelconque des revendications 1 à 7, caractérisé en ce que la coagulation du lait a lieu à une température comprise entre 40 et 60oC et à un pH compris entre 5,6 et 7,5 et de préférence entre 6,0 et 6,5. 12. Procédé selon l'unb--quelconque des revendications X à 7, caractérisé en ce que la coagulation du lait a lieu à une température comprise entre la température ambiante et 70oC et à un pH compris entre 5,6 et 7,5 en présence de 10 à 10 moles par litre de sel de calcium, par exemple du chlorure de calcium ou du glucuronate de calcium.