蛋白質結構

蛋白質結構是指蛋白質分子的空間結構 。 作爲一類重要的生物大分子 ， 蛋白質主要由碳 、 氫 、 氧 、 氮 、 硫等化學元素組成 。 所有蛋白質都是由20種不同的L型α氨基酸連接形成的多聚體 ， 在形成蛋白質後 ， 這些氨基酸又被稱爲殘基 。 蛋白質和多肽之間的界限並不是很清晰 ， 有人基於發揮功能性作用的結構域所需的殘基數認爲 ， 若殘基數少於40 ， 就稱之爲多肽或肽 。 要發揮生物學功能 ， 蛋白質需要正確摺疊爲一個特定構型 ， 主要是 - { zh - hans: 通過; zh - tw: 透過 } - 大量的非共價相互作用 （ 如氫鍵 、 離子鍵 、 範德華力和疏水作用 ） 來實現 ； 此外 ， 在一些蛋白質 （ 特別是分泌性蛋白質 ） 摺疊中 ， 二硫鍵也起到關鍵作用 。 爲了從分子水平上了解蛋白質的作用機制 ， 常常需要測定蛋白質的三維結構 。 由研究蛋白質結構而發展起來了結構生物學 ， 採用了包括X射線晶體學 、 核磁共振以及冷凍電鏡 （ cryo - EM ） 等技術來解析蛋白質結構 。 一定數量的殘基對於發揮某一生物化學功能是必要的 ； 40 - 50個殘基通常是一個功能性結構域大小的下限 。 蛋白質大小的範圍可以從這樣一個下限一直到數千個殘基 。 目前估計的蛋白質的平均長度在不同的物種中有所區別 ， 一般約爲200 - 380個殘基 ， 而真核生物的蛋白質平均長度比原核生物長約55 % 。 更大的蛋白質聚合體可以 - { zh - hans: 通過; zh - tw: 透過 } - 許多蛋白質亞基形成 ； 如由數千個肌動蛋白分子聚合形成蛋白纖維 。