Β摺疊

β摺疊 （ β - sheet ） ， 又稱β片層結構 （ β - pleated sheet ） ， 是蛋白質的一種二級結構 。 在β摺疊中 ， 兩條以上氨基酸鏈 （ 肽鏈 ） ， 或同一條肽鏈之間的不同部分形成平行或反平行排列 ， 成爲 “ 股 ” 。 肽平面之間呈手風琴狀摺疊 ， 股與股之間會通過氫鍵固定 ， 但氫鍵主要在股間而不是股內 。 氨基酸殘基的R側鏈分佈在片層的上下 。 β摺疊層並不是平的 ， 因爲側鏈的存在使得它看上去像手風琴一樣波紋起伏 。 （ 英語pleated ） 這樣每一股會更緊密排列 ， 氫鍵更容易建立 。 氫鍵的距離爲7埃 。 在蛋白質結構中β摺疊通常會用箭頭表示 。 肽鏈的氮端在同側爲順式 ， 兩殘基間距爲 0.65 nm ； 不在同側爲反式 ， 兩殘基間距爲 0.70 nm 。 反式較順式平行摺疊更加穩定 。 能形成β摺疊的氨基酸殘基一般不大 ， 而且不帶同種電荷 ， 這樣有利於多肽鏈的伸展 ， 如甘氨酸 、 丙氨酸在β摺疊中出現的幾率最高 。 免疫球蛋白有大量的β摺疊層 。 另一種常見的蛋白質模序是α螺旋和三種不同的β轉角 。 不屬於一個模序的蛋白質一級結構部分被稱之爲不規則螺旋 。 這些部分對蛋白質的空間構象非常重要 。