的短α-螺旋组成。标准的每一转3.6个残基的α-螺旋结构在亮氨酸拉链中发生了轻微的变化，形成了每一转3.5个残基的α-螺旋。与七肽重复一样，每条链每两转就有一个亮氨酸与另一条链上的亮氨酸发生接触。转录因子中的bZIP家族由两个区域组成，其中之一是通过氢键与DNA的小沟发生作用的碱性区域，另一区域是承担二聚化作用的疏水性的亮氨酸拉链。
生物学.亮氨酸拉链调节蛋白包括"c-fos"与"c-jun"（AP1转录因子），还有"myc"家族的成员包括"myc"、"max"与"mdx1"，