的氨基酸序列相差较大，仅长度就相差50个氨基酸残基。
机制.EF手结构域为<chem>Ca^2+</chem>结合提供了一个电负性环境。钙结合后，α-螺旋处于垂直的位置，使得钙调蛋白处在一个开放的构象中，其中甲硫氨酸残基的疏水性甲基通过构象变化暴露在钙调蛋白表面，让钙调蛋白表面更具有疏水性质。此后钙调蛋白可以与目标蛋白上的碱性的两亲性螺旋(BAA螺旋)结合。这些螺旋含有互补的疏水区域。钙调蛋白的柔性连接区域允许钙调蛋白的两个亚基紧密环绕它的靶蛋白。这种特性使它能够紧密地结合在不同的