NES可以被外输蛋白识别并结合。由生物信息学分析发现NES疏水性残基的最常见间隔为LLLL，其中“L”是疏水性残基（通常是白胺酸），“x”则是任何其它氨基酸。这些疏水性残基的间距可以通过检查含有NES的已知结构来解释，因为关键残基通常位于蛋白质内的相邻二级结构的相同面中，这允许它们与输出蛋白相互作用。此外，由于核糖核酸 (RNA) 仅由核苷酸组成，因此它缺乏核出口信号来移出核。故大多数形式的RNA将结合蛋白质分子，来形成能从核中输出的核糖核蛋白复合物。
外部链接.Eukaryot