g–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（C-N夹角和C-C夹角）。α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，H－O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上