蛋白），其N端结构域为一M2多肽酶，位于细胞膜外侧；C端则与另一种名为collectrin的蛋白同源，包括疏水的跨膜结构域和一个结构域，位于细胞内。ACE2因有跨膜区域而造成其结构测定的困难，过去仅知其N端多肽酶的结构，直到2020年科学家才用低温电子显微镜测出了与另一蛋白结合状态的完整ACE2结构，发现两个ACE2和两个BAT1组成一复合体，复合体中两个ACE2有交互作用，BAT1间则无交互作用，仅与邻近的ACE2作用，因此研究人员推测细胞膜上的ACE2也可能会形成二聚体。
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