ein-only hypothesis)，身为致病因子的朊毒体只由以主要为β折叠的不正常构型的PrP构成，而且这些错误结构的PrP蛋白质会导致正常以α螺旋为主结构的PrP蛋白质也转变结构成为PrP，如此不断复制；而错误结构的PrP不再是一般易溶于水的蛋白质单体，而是由于其疏水的性质而产生现象。最终形成可见的类淀粉蛋白斑块（经常以纤维的形态出现）堆积在脑部神经细胞外。这种聚集的蛋白质很难被细胞内的清除系统如蛋白酶体或溶酶体所清除，而且被认为有神经毒性，因此造成脑神经细胞死亡和组织空洞化的现象。在其它的神经