α螺旋（alpha helix (α-helix)；Pauling–Corey–Branson α-helix；3.613-helix）是蛋白质的二级结构。它和β折叠一起被称为「规则二级结构」，因为他们都具有重复的Φ和Ψ值（C-N夹角和C-C夹角）。α螺旋一般是右手螺旋。在α螺旋中，平均每个螺旋周期包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，H－O距离是2.8Å。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α螺旋构象的推动力就是