n::::α-螺旋跨膜蛋白的稳定性.从热变性研究判定α-螺旋跨膜蛋白通常是稳定的，因为在膜内它们不完全解折叠（在非极性介质中的完全展开需要断裂太多的α-螺旋H-键）。另一方面，这些蛋白很容易“错折叠”，因为在膜中的非天然聚集转化成熔球态，形成非天然的双硫键，或者外周区域和不规则环的解折叠，这些解使局部稳定性降低。。恰当地定义“解折叠态”也很重要。在去污剂胶束中的膜蛋白的“解折叠态”不同于热变性实验中的“解折叠态”。在去污剂中的状态代表了折叠的疏水α-螺旋和去污剂覆盖的部分解折叠片段。例如，在十二烷基磺