ol反应的能量消耗 。由于Cyclol键的不稳定性为变性特性提供了一个自然解释，因此被视为该模型的一个"优势"；Cyclol键的逆转 从而形成更加稳定的酰胺结构使整个结构变为一个开放构型，并使其能够与蛋白酶反应，这与实验结果是一致的。早起研究表明，蛋白质由于压力造成与由于高温度造成的变性往往处于不同的状态，这被视为支持Cyclol模型可能性的理论.。朗缪尔—林奇疏水性稳定假设和Cyclol模型的衰落，主要是由于莱纳斯·鲍林的影响，他提出了氢键使蛋白质结构稳定的假设。20年之后疏水性相互作用被确认为是