同一条肽链的一级序列上邻近的α螺旋组成，不像纤维状蛋白质中由几条肽链的α螺旋区相互缠绕而成。αα蛋白质超二级结构中的α螺旋主链的φ角和ψ角与正常值略有偏差，每卷螺旋为3.5个残基而不是通常的3.6个残基。α螺旋沿超螺旋轴有相当的倾斜，重复距离从5.4nm缩短至0.51nm。超螺旋的螺距约为14nm，直径约为2nm，两股α螺旋的轴相距约1nm，使两股α螺旋的侧链能紧密结合以增强螺旋结构。
βαβ组合.βαβ型包含两个平行的β strands ,中间以两个环状结构(loops)连接,