آنزیم

context: آنزیم (به فرانسوی: enzyme) یا زی‌مایه پروتئین‌هایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می‌کنند. کاتالیزورها سرعت واکنش‌های شیمیایی را افزایش می‌دهند. مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند سوبسترا نامیده می‌شوند و آنزیم بسترها را به مولکول‌های مختلفی که به عنوان فراورده معروف هستند تبدیل می‌کند. تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول نیاز به کاتالیز آنزیم دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد. مسیرهای متابولیک به کاتالیز مراحل فردی آنزیم‌ها بستگی دارند. مطالعه آنزیم‌ها که به عنوان آنزیم‌شناسی[lower-alpha 1]
qas: answers: text: پروتئین‌هایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می‌کنند
question: آنزیم چیست؟

answers: text: سرعت واکنش‌های شیمیایی را افزایش می‌دهند
question: کاتالیزورها چه تأثیری روی واکنش‌های شیمیایی دارند؟

answers: text: سوبسترا
question: مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند چه نام دارند؟

answers: text: مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند
question: سوبسترا چیست؟

answers: text: کاتالیز آنزیم
question: تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول به چه چیزی نیاز دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد؟

answers: text: تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد
question: به چه دلیل تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول نیاز به کاتالیز آنزیم دارند؟

question: چگونه آنزیم‌ها واکنش‌ها را کاتالیز می‌کنند؟

question: آنزیم اولین بار توسط چه کسی مورد بررسی قرار گرفت؟

question: آنزیم‌ها در چند  نوع واکنش بیوشیمیایی به عنوان کاتالیزور شناخته شده‌اند؟

context: آنزیم‌ها با ویژگی‌های خاصی نسبت به سایر کاتالیزورهای دیگر متفاوت هستند. فعالیت آنزیم را می‌توان تحت تأثیر مولکول‌های دیگر قرار داد: بازدارندهها مولکول‌هایی هستند که باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند و فعال‌کننده‌ها مولکول‌هایی هستند که فعالیت را افزایش می‌دهند. بسیاری از داروهای درمانی و سموم مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند. فعالیت آنزیم به‌طور قابل توجهی خارج از دمای و pH مطلوب آن کاهش می‌یابد و بسیاری از آنزیم‌ها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد (پایدار) واسرشته می‌شوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست می‌دهند.
qas: answers: text: باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند
question: بازدارنده‌ها چه تأثیری در فعالیت آنزیم دارند؟

answers: text: فعالیت را افزایش می‌دهند
question: فعال‌کننده‌ها چه نوع مولکول‌هایی هستند؟

answers: text: بازدارندهها
question: مولکول‌هایی که باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند چه نام دارند؟

answers: text: فعال‌کننده‌ها
question: مولکول‌هایی که باعث افزایش فعالیت آنزیم می‌شوند چه نام دارند؟

answers: text: مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند
question: بسیاری از داروهای درمانی و سموم چه تأثیری روی آنزیم‌ها دارند؟

answers: text: کاهش می‌یابد
question: فعالیت آنزیم خارج از دمای و پی اچ مطلوب چه تغییری می‌کند؟

answers: text: واسرشته می‌شوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست می‌دهند.
question: بسیاری از آنزیم‌ها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد چه تغییری می‌کنند؟

question:  ریبوزیم چیست؟

question: آنزیم گلوکزیداز قند مالتوز را به چند قند گلوکز تبدیل می‌کند؟

context: به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیم‌ها مطابق واکنشی که انجام می‌دهند به صورت ترکیب پسوند -آز با اضافه بستر، برای نمونه، لاکتاز آنزیمی است که لاکتوز را جدا می‌کند یا بسته به نوع واکنش مانند، DNA پلیمراز که پلیمرهای DNA را تشکیل می‌دهد نامگذاری شده‌اند. هویت بیوشیمیایی آنزیم‌ها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده می‌کردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، ریچارد ویلستر) برا این باور بودند که پروتئین‌ها صرفاً حامل آنزیم‌های واقعی هستند و پروتئین‌ها به خودی خود قادر به کاتالیز نیستند.
qas: answers: text: آنزیمی است که لاکتوز را جدا می‌کند
question: لاکتاز چیست؟

answers: text: لاکتاز
question: آنزیمی که لاکتوز را جدا می‌کند چه نام دارد؟

answers: text: اوایل دهه ۱۹۰۰
question: هویت بیوشیمیایی آنزیم‌ها در کدام دهه ناشناخته بود؟

answers: text: ریچارد ویلستر
question: چه کسی بر این باور بود که پروتئین‌ها صرفاً حامل آنزیم‌های واقعی هستند و پروتئین‌ها به خودی خود قادر به کاتالیز نیستند؟

question: ریچارد ویلستر در چه سالی جایزه نوبل کسب کرد؟

context: آنزیم‌ها به‌طور کلی پروتئین‌های کروی هستند که به تنهایی یا در کمپلکس‌های بزرگتر[lower-alpha 5] فعالیت می‌کنند. دنباله اسیدهای آمینه ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین می‌کند. گرچه ساختار عملکرد را تعیین می‌کند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمی‌تواند به تنهایی از طریق ساختار پیش‌بینی شود. ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که واسرشتن نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت می‌شود.
qas: answers: text: ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که واسرشتن نام دارد
question: واسرشتن چیست؟

answers: text: واسرشتن
question: ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند و آشکار می‌شوند چه نامیده ‌می‌شوند؟

answers: text: وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند
question: ساختارهای آنزیمی چه زمانی آشکار می‌شوند؟

question: اولین بار چه کسی آنزیم دیاستاز را کشف کرد؟

context: آنزیم‌ها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقی‌مانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در  سنتاز اسیدهای چرب  حیوانات متفاوت است. تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است. این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن مانده‌ها بسترها را جهت می‌دهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل می‌دهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهت‌گیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد.
qas: answers: text: بسیار بزرگتر
question: اندازه آنزیم‌ها نسبت به بسترهای آنها چگونه است؟

answers: text: دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقی‌مانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در  سنتاز اسیدهای چرب  حیوانات متفاوت است
question: دامنه اندازه آنزیم‌ها چقدر است؟

answers: text: سایت کاتالیزوری
question: چه بخشی از آنزیم‌ها به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است؟

answers: text: سایت کاتالیزوری
question: بخش کوچکی از ساختار آنزیم‌ها (حدود ۲-۴ آمینو اسید) چه نام دارد؟

question: چه کسی نشان داد که آنزیم اوره‌آز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن می‌شود؟

context: جایگاه فعال ناحیه‌ای از آنزیمی است که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل می شوند و تحت واکنش شیمیایی قرار می گیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر ( محل اتصال ) و باقی مانده ای ایجاد می کند که واکنش را کاتالیز می کند.  اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال می کند.:19 اما مهمترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می کند . این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل می شود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است.
qas: answers: text: جایگاه فعال
question: ناحیه‌ای از آنزیم که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل می‌شوند و تحت واکنش شیمیایی قرار می‌گیرند چه نام دارد؟

answers: text: جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر ( محل اتصال ) و باقی مانده ای ایجاد می کند که واکنش را کاتالیز می کند
question: جایگاه فعال متشکل از چیست؟

answers: text: ۱۰ تا ۲۰ درصد
question: جایگاه فعال چند درصد از حجم آنزیم را اشغال می کند؟

answers: text: زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می کند
question: چرا جایگاه فعال مهمترین بخش در ساختار یک آنزیم است؟

answers: text: جایگاه فعال
question: کدام بخش در آنزیم مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می کند؟

answers: text: سه تا چهار اسید آمینه
question: جایگاه فعال آنزیم از چند اسید آمینه تشکیل می‌شود؟

question: به چه دلیل جایگاه فعال می تواند یک واکنش را به طور مکرر کاتالیز کند؟

question: کربنیک آنهیدراز چه نوعی از آنزیم است؟

context: هر جایگاه فعال تکامل یافته است تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد . این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین می شود. گاهی اوقات آنزیم ها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از کوفاکتورها را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که می تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد،  یا بین رابط های آنزیم های چند مولتی قرار گیرد . یک جایگاه فعال می تواند یک واکنش را به طور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیمانده ها در پایان واکنش تغییر نمی‌کنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید می شوند).  این فرایند با کاهش انرژی فعال سازی واکنش حاصل می شود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند.
qas: answers: text: تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد
question: به چه دلیل هر جایگاه فعال تکامل یافته‌است؟

answers: text: برخی از کوفاکتورها
question: گاهی اوقات آنزیم‌ها برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با چه چیزهایی دارند؟

answers: text: جایگاه فعال
question: یک شیار از آنزیم که می تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد، یا بین رابط های آنزیم‌های چند مولتی قرار گیرد چیست؟

question: اهداف کوفاکتورها چیست؟

context: برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند، در کپی و بیان ژنوم نقش دارند. برخی از این آنزیم‌ها مکانیسم‌های نمونه‌خوانی[lower-alpha 8] دارند. در اینجا، آنزیمی مانند DNA پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند. این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای پستانداران با راستی بالا می‌شود. :5.3.1 مکانیسم‌های تصحیح مشابه نیز در RNA پلی مراز، آمینواسیل tRNA سنتاز[lower-alpha 9] و ریبوزوم یافت می‌شود.
qas: answers: text: برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند
question: کدام آنزیم‌ها در کپی و بیان ژنوم نقش دارند؟

answers: text: در کپی و بیان ژنوم
question: برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند کجا نقش دارند؟

answers: text: کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش
question: فرآیند دومرحله‌ای آنزیمی که مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند منجر به میانگین نرخ خطای چند می‌شود؟

question: القاکننده آنزیم چیست؟

context: در سال ۱۹۵۸، دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیم‌ها ساختارهای نسبتاً انعطاف‌پذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال به‌طور مداوم با تعامل با بستر تغییر فرم می‌دهد. در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمی‌شود. زنجیره‌های جانبی اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل می‌دهند در موقعیت‌های دقیق قالب‌بندی می‌شوند که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند گلیکوزید هیدرولازها، مولکول سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل می‌دهد. سایت فعال همچنان تغییر می‌کند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین می‌شود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاری[lower-alpha 12] افزایش دهد.
qas: answers: text: ۱۹۵۸
question: در چه سالی دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد؟

answers: text: دانیل کوشلند
question: در سال ۱۹۵۸، چه کسی اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد؟

answers: text: تناسب القایی
question: چه عاملی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاری افزایش دهد؟

question: دانیل کوشلند در کجا به دنیا آمد؟

context: آنزیم‌ها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت می‌شود که در تعادل با یکدیگر تعامل برقرار می‌کنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبه‌های مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری[lower-alpha 14] با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است.
qas: answers: text: حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی
question: آنزیم‌ها دارای چه حرکتی هستند؟

answers: text: شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند
question: حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی آنزیم‌ها شامل چه حرکت‌هایی است؟ 

answers: text: اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری
question: ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوری با چه عواملی مرتبط است؟


question: به چه فرآیندی در آنزیم ارائه بستر می‌گویند؟

context: ارائه بستر[lower-alpha 15] فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود. آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد می‌شود با بستر آن مخلوط می‌شود. متناوباً، می‌توان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم می‌تواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکول‌های غشای پلاسما عمل کند.
qas: answers: text: ارائه بستر
question: فرایندی که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود چه نام دارد؟

answers: text: آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد.
question: آنزیم‌ها را چگونه می‌توان جدا کرد؟

answers: text: آنزیم فعال شود
question: متناوباً اگر آنزیم در نزدیکی بستر آن جداسازی شود چه اتفاقی می‌افتد؟

question: غشای پلاسما چیست؟

context: مکان‌های آلوستریک یا دگرریختار محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند. این مولکول‌ها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی می‌شوند که به جایگاه فعال منتقل می‌شود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر می‌گذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم بازخورد می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به شار[lower-alpha 16] از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد.
qas: answers: text: دگرریختار
question: نام دیگر مکان‌های آلوستریک چیست؟

answers: text: محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند
question: مکان‌های آلوستریک چیست؟

answers: text: مکان‌های آلوستریک
question: محل‌هایی روی آنزیم که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند چه نام دارند؟

answers: text: می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند
question: برهمکنش دگرریختار چه تأثیری بر آنزیم‌ها دارد؟

answers: text: برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم
question: چه عاملی باعث تنظیم بازخورد می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به شار از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد؟

question: مهندسی آنزیم چیست؟

context: برخی از آنزیم‌ها برای نشان دادن فعالیت کامل نیازی به مؤلفه‌های اضافی ندارند. برخی دیگر برای محدود کردن فعالیت به مولکولهای غیر پروتئینی به نام کوفاکتور نیاز دارند. کوفاکتورها می‌توانند به صورت معدنی (مانند یون‌های فلزی و خوشه‌های گوگرد آهن[lower-alpha 17] یا ترکیبات آلی (به عنوان مثال، فلاوین[lower-alpha 18] و هم) باشند. این کوفاکتورها اهداف بسیاری را ارائه می‌دهند. به عنوان مثال، یون‌های فلزی می‌توانند در تثبیت گونه‌های هسته‌ای در محل فعال کمک کنند. کوفاکتورهای آلی می‌توانند یا کوآنزیم‌هایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد می‌شوند، یا گروه‌های پروتز که محکم به آنزیم وصل می‌شوند. گروه‌های پروتزهای آلی می‌توانند به صورت کووالانسی محدود شوند (به عنوان مثال، بیوتین در آنزیم‌هایی مانند پیروات کربوکسیلاز).
qas: answers: text: کوفاکتور
question: مولکولهای غیر پروتئینی که برخی آنزیم‌ها برای محدود کردن فعالیت به آن نیاز دارند چه نامیده می‌شود؟

answers: text: گونه‌های هسته‌ای
question: یون‌های فلزی می‌توانند در تثبیت چه چیزهایی در محل فعال کمک کنند؟

answers: text: یون‌های فلزی
question: کدام یون‌ها می‌توانند در تثبیت گونه‌های هسته‌ای در محل فعال کمک کنند؟

answers: text: یا کوآنزیم‌هایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد می‌شوند، یا گروه‌های پروتز که محکم به آنزیم وصل می‌شوند
question: کوفاکتورهای آلی می‌توانند چند نوع باشند؟

answers: text: کووالانسی
question: گروه‌های پروتزهای آلی می‌توانند به چه صورت محدود شوند؟

answers: text: کووالانسی
question: بیوتین در آنزیم‌هایی مانند پیروات کربوکسیلاز به چه صورت محدود می‌شود؟

question: گوگرد چیست؟

context: کوآنزیم‌ها مولکول‌های آلی کوچکی هستند که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند. کوآنزیم‌ها گروه‌های شیمیایی را از یک آنزیم به دیگری منتقل می‌کنند. نمونه‌های آن شامل نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید فسفات (NADPH)، نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید (NADH) و آدنوزین تری‌فسفات (ATP) است. برخی کوآنزیم‌ها، مانند فلاوین مونونوکلئوتید (FMN)، فلاوین آدنین دینوکلئوتید (FAD)، تیامین پیروفسفات (TPP) و تترا هیدروفولات (THF) از ویتامین‌ها مشتق می‌شوند. این کوآنزیم‌ها نمی‌توانند توسط بدن طی فرایند سنتز نوپدید ساخته شوند و ترکیبات (ویتامین‌ها) که از نزدیک مرتبط هستند باید از رژیم غذایی حاصل شود. گروه‌های شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند:
qas: answers: text: مولکول‌های آلی کوچکی هستند که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند
question: کوآنزیم‌ها چه نوع مولکول‌هایی هستند؟

answers: text: کوآنزیم‌ها
question: مولکول‌های آلی کوچکی که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند چه نام دارند؟

answers: text: کوآنزیم‌ها
question: گروه‌های شیمیایی از یک آنزیم به دیگری از چه طریق منتقل می‌شوند؟

answers: text: ویتامین‌ها
question: برخی کوآنزیم‌ها، مانند فلاوین مونونوکلئوتید، فلاوین آدنین دینوکلئوتید، تیامین پیروفسفات و تترا هیدروفولات از چه چیزهایی مشتق می‌شوند؟

question: آنزیم‌ها در تولید مواد غذایی چه کاربردی دارند؟

context: سینتیک آنزیم بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات است. داده‌های نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از سنجش آنزیم[lower-alpha 21] به دست می‌آیند. در سال ۱۹۱۳ لیونور میکائلیس و ماد منتن نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند که از آن به عنوان سینتیک میکائلیس–منتن یاد می‌شود. سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنشهای آنزیمی در دو مرحله بود. در حالت اول، سوبسترا برگشت‌پذیر به آنزیم متصل می‌شود، و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل می‌دهد که به افتخار آنها مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن نامیده می‌شود. سپس آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند. این کار توسط جرج ادوارد بریگز و جان هالدین توسعه یافت. آنها معادلات سینتیک را بدست آوردند که امروزه هنوز هم کاربرد گسترده‌ای دارند.
qas: answers: text: بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات
question: سینتیک آنزیم چه کاری انجام می‌دهد؟

answers: text: سینتیک آنزیم
question: بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات کار چیست؟

answers: text: سنجش آنزیم
question: داده‌های نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از چه راهی به‌دست می‌آیند؟

answers: text: لیونور میکائلیس و ماد منتن
question: چه کسانی در سال 1913، نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند؟

answers: text: ۱۹۱۳
question: در چه سالی لیونور میکائلیس و ماد منتن نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند؟

answers: text: سینتیک میکائلیس–منتن
question: نظریه کمی که لیونور میکائلیس و ماد منتن از سینتیک آنزیم مطرح کردند به چه عنوان یاد می‌شود؟

answers: text: دو مرحله
question: سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنش‌های آنزیمی در چند مرحله بود؟

answers: text: کمپلکس آنزیم-سوبسترا
question: مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن چیست؟

answers: text: جرج ادوارد بریگز و جان هالدین
question: مرحله‌ای که آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند توسط چه کسانی توسعه یافت؟

answers: text: جرج ادوارد بریگز و جان هالدین
question: چه کسانی معادلات سینتیک را بدست آوردند؟

question: جرج ادوارد بریگز و جان هالدین در چه سالی معادلات سینتیک را بدست آوردند؟

context: یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در هندسه مولکولی یا سوبسترا برای جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال سوبسترا با آنزیم ممانعت می‌کند. مهارکننده (Competitive inhibition) و سوبسترا نمی‌توانند همزمان با آنزیم متصل شوند. اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه سوبسترا واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی متوترکسات یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات می‌شود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شده‌است. با غلظت زیاد سوبسترا می‌توان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده می‌تواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر آلوستریک برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند.
qas: answers: text: سوبسترا واقعی آنزیم
question: اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه چه هستند؟

answers: text: داروی متوترکسات
question: کدام دارو یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات می‌شود؟

answers: text: یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز
question: داروی متوترکسات چیست؟

question: داروی متوترکسات در چه سالی کشف شد؟

context: از آنجا که بازدارنده‌ها عملکرد آنزیم‌ها را تعدیل می‌کنند، اغلب به عنوان دارو استفاده می‌شوند. بسیاری از این داروها بازدارنده‌های قابل برگشت رقابتی هستند که شبیه سوبسترا بومی آنزیم هستند، مشابه متوترکسات که در بالا اشاره شد، سایر نمونه‌های معروف شامل استاتین‌هایی است که برای درمان کلسترول بالا استفاده می‌شود، و بازدارنده‌های پروتئاز که برای درمان عفونت‌های ویروسی مانند ویروس HIV استفاده می‌شود. یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر که به عنوان دارو استفاده می‌شود، آسپرین یا استیل‌سالیسیلیک اسید است که آنزیم‌های COX-1 و COX-2 را که پروستاگلاندین پیام رسان التهاب را مهار می‌کنند. دیگر بازدارنده‌های آنزیم سموم هستند. به عنوان مثال، سیانور یک مهارکننده آنزیم برگشت‌ناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم سیتوکروم اکسیداز سی ترکیب شده و از تنفس سلولی جلوگیری می‌کند.
qas: answers: text: دارو
question: اغلب بازدارنده‌ها به چه عنوان استفاده می‌شوند؟

answers: text: عملکرد آنزیم‌ها را تعدیل می‌کنند
question: بازدارنده‌ها چه تأثیری روی عملکرد آنزیم‌ها دارند؟

answers: text: آسپرین یا استیل‌سالیسیلیک اسید
question: یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر که به عنوان دارو استفاده می‌شود چیست؟

answers: text: آسپرین
question: نام دیگر استیل‌سالیسیلیک اسید چیست؟

answers: text: یک مهارکننده آنزیم برگشت‌ناپذیر
question: سیانور چیست؟

answers: text: سیانور
question: کدام بازدارنده آنزیم یک مهارکننده آنزیم برگشت‌ناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم سیتوکروم اکسیداز سی ترکیب شده و از تنفس سلولی جلوگیری می‌کند؟

question: کلسترول چیست؟

question: داروها به چند دسته تقسیم می‌شوند؟

context: آنزیم‌ها کاربردهای گسترده‌ای در اندام‌های زنده دارند. آنها برای ترارسانی پیام و تنظیم فعالیت‌های سلول ضروری اند؛ از جمله مهم‌ترین آنزیم‌ها در تنظیم سلول می‌توان به کیناز و فسفاتاز اشاره کرد. آنزیم‌ها در ایجاد حرکت در ماهیچه‌ها هم موثرند آنها با کمک میوزین و آبکافت ای‌تی‌پی‌ایز در ماهیچه‌ها کشش ایجاد می‌کنند. علاوه بر این آنزیم‌ها در انتقال مواد در پیرامون سلول و جزئی از اسکلت سلولی اهمیت دارند. دیگر ای‌تی‌پی‌ایزها در غشاء سلول، ناقل‌های یونی اند که در فرایند انتقال فعال سلولی درگیرند. آنزیم‌ها در جانوران کاربردهایی با نمود بیرونی هم دارند برای نمونه در فرایند ایجاد نور در کرمهای شب‌تاب آنزیمها نقش اساسی دارند. ویروس‌ها هم ممکن است برای آلوده کردن سلول از آنزیم استفاده کنند مانند آنزیم اینتگراز و آنزیم رونوشت‌بردار معکوس در HIV یا مانند آنزیم‌های نورآمینیداز در آنفلوانزا که در انتشار ویروس کاربرد دارند.
qas: answers: text: کیناز و فسفاتاز
question: مهم‌ترین آنزیم‌ها در تنظیم سلول را نام ببرید؟

answers: text: آنها با کمک میوزین و آبکافت ای‌تی‌پی‌ایز در ماهیچه‌ها کشش ایجاد می‌کنند
question: آنزیم‌ها چگونه در ایجاد حرکت در ماهیچه‌ها موثرند؟

answers: text: آنزیم‌های نورآمینیداز در آنفلوانزا
question: کدام آنزیم‌ها در انتشار ویروس کاربرد دارند؟

question: آنزیم‌ها چگونه در فرایند ایجاد نور در کرمهای شب‌تاب نقش دارند؟

context: یکی از کاربردهای مهم آنزیم‌ها در دستگاه گوارش حیوانات است. آنزیم‌هایی مانند آمیلاز و پروتئاز به ترتیب مولکول‌های بزرگ مانند نشاسته و پروتئین را می‌شکنند تا برای بدن قابل جذب شوند. برای نمونه مولکول نشاسته برای جذب بسیار بزرگ است اما آنزیم‌ها آن را به مولکول‌های کوچکتری مانند مالتوز و بعد گلوکز می‌شکند و آن را قابل جذب می‌کند. هر آنزیمی برای شکستن مولکول خاصی کاربرد دارد برای نمونه پستانداران گیاه‌خوار که رژیم ویژهٔ گیاه‌خواری دارند از آنزیم سلولاز برای شکستن فیبر گیاهان استفاده می‌کنند.
qas: answers: text: آنزیم‌هایی مانند آمیلاز و پروتئاز
question: کدام آنزیم‌ها به ترتیب مولکول‌های بزرگ مانند نشاسته و پروتئین را می‌شکنند تا برای بدن قابل جذب شوند؟

answers: text: تا برای بدن قابل جذب شوند
question: آنزیم‌هایی مانند آمیلاز و پروتئاز به چه علت مولکول‌های بزرگ مانند نشاسته و پروتئین را می‌شکنند؟

answers: text: مالتوز و بعد گلوکز
question: آنزیم مولکول نشاسته را به چه مولکول‌های کوچکتری می‌شکند؟

answers: text: سلولاز
question: پستانداران گیاه‌خوار که رژیم ویژهٔ گیاه‌خواری دارند از کدام آنزیم برای شکستن فیبر گیاهان استفاده می‌کنند؟

question: گلوکز چیست؟

context: آنزیم‌ها تصمیم می‌گیرند در جریان مسیرهای سوخت‌وساز هر بار چه گامی باید برداشته شود بدون آنزیم‌ها سوخت‌وساز با همین ترتیبی که صورت می‌گیرد هرگز پیش نخواهد رفت و نمی‌تواند نیازهای سلول را برطرف کند. بیشتر مسیرهای سوخت‌وساز مرکزی، چند گام کلیدی دارند که معمولاً توسط آنزیم‌هایی انجام می‌شود که فعالیت شان، هیدرولیزِ آدنوزین تری‌فسفات را دربر می‌گیرد. چون این واکنش انرژی بسیار زیادی ایجاد می‌کند و واکنش‌های دیگری که برای انجام به انرژی نیاز دارند با این انرژی به دست آمده از هیدرولیز، جفت می‌شوند به این ترتیب زنجیره ای از واکنش‌های سوخت و سازی مرتبط با هم، در بدن صورت می‌گیرد.:30.1
qas: answers: text: آنزیم‌ها
question: تصمیم گیری برداشتن گام مناسب در جریان مسیرهای سوخت‌وساز کار چیست؟

answers: text: معمولاً توسط آنزیم‌هایی انجام می‌شود که فعالیت شان، هیدرولیزِ آدنوزین تری‌فسفات را دربر می‌گیرد
question: مسیرهای سوخت‌وساز مرکزی که چند گام کلیدی دارند معمولاً توسط کدام آنزیم‌ها انجام می‌شود؟

answers: text: بیشتر مسیرهای سوخت‌وساز مرکزی
question: کدام مسیرهای سوخت و ساز چند گام کلیدی دارند که معمولاً توسط آنزیم‌هایی انجام می‌شود که فعالیت شان، هیدرولیزِ آدنوزین تری‌فسفات را دربر می‌گیرد؟

question: آنزیمهای بی حرکت در کجاها کاربرد دارند؟

context: آنزیم‌ها می‌توانند توسط مولکول‌های دیگر فعال یا مهار شوند. به عنوان مثال، محصول (های) نهایی یک مسیر متابولیکی اغلب مهارکننده یکی از اولین آنزیم‌های مسیر (معمولاً اولین مرحله برگشت‌ناپذیر به نام مرحله متعهد) است، بنابراین مقدار محصول نهایی ساخته شده توسط مسیرها را تنظیم می‌کند. چنین مکانیزم نظارتی مکانیزم بازخورد منفی نامیده می‌شود، زیرا مقدار محصول نهایی تولید شده توسط غلظت خود تنظیم می‌شود.:141–48 مکانیسم بازخورد منفی می‌تواند به‌طور مؤثری میزان سنتز متابولیت‌های میانی را با توجه به نیاز سلول‌ها تنظیم کند. این امر به تخصیص مؤثر مواد و صرفه جویی در انرژی کمک می‌کند و از تولید بیش از حد محصولات نهایی جلوگیری می‌کند. مانند سایر دستگاه‌های هموستاتیک ، کنترل عملکرد آنزیمی به حفظ یک محیط داخلی پایدار در موجودات زنده کمک می‌کند.:141
qas: answers: text: یکی از اولین آنزیم‌های مسیر
question: محصول (های) نهایی یک مسیر متابولیکی اغلب مهارکننده چندمین آنزیم‌های مسیر است؟

answers: text: 141–48
question: چند مکانیسم بازخورد منفی می‌تواند به‌طور مؤثری میزان سنتز متابولیت‌های میانی را با توجه به نیاز سلول‌ها تنظیم کند؟

answers: text: غلظت خود
question: در مکانیزم بازخورد منفی مقدار محصول نهایی تولید شده توسط  چه چیز تنظیم می‌شود؟

question: امروزه تکامل مصنوعی برای اصلاح فعالیت آنزیم چگونه انجام می‌گیرد؟