ゲオルギオスはいつ生まれた？
Passage 1: 多くのタンパク質はいくつかのユニットから成り立っている。タンパク質ドメインはタンパク質全体の構造の要素の1つであり、それ自体で安定化され、他の部分とは独立にフォールディングもなされる。多くのドメインは1つの遺伝子や遺伝子ファミリーによって作られるタンパク質に特有のものではなく、多くの種類のタンパク質に共通して見られる。ドメインは多くの場合、例えばカルモジュリンにおけるカルシウム結合ドメインのように、タンパク質の生物学的な機能にとって重要である。ドメインは独自に安定化されているため、遺伝子工学によって別のタンパク質のドメインを移植し、キメラを作ることができる。一方モチーフと言うのはヘリックスターンヘリックスのようなある程度特異的な二次結合の組み合わせを指す。これらは超二次構造と呼ばれることもある。タンパク質フォールドはヘリックスバンドルやβバレルのような、配列の空間的なタイプを意味する。真核生物では10万程度の種類のタンパク質が発現しているが、ドメイン、モチーフ、フォールドの種類はそれよりずっと少ない。これは、遺伝子の一部がゲノムの中で重複したり位置が変わったりという進化の結果である。これは、あるタンパク質のドメインが別のタンパク質のドメインにも導入されて新しい機能が加わってきたことを意味する。このようなプロセスを経て、代謝や機能の発現には多数の様々なタンパク質が関与するようになった。 
Passage 2: M1タンパク質（えむわんたんぱくしつ）はインフルエンザウイルスの構造タンパク質の１つである。ウイルスのエンベロープの内側を裏打ちする。このタンパク質は多機能タンパク質で、膜タンパク質でありながら、細胞膜でできたエンベロープの中にRNAと核タンパク質が結合したヌクレオカプシドを収める役割を持つ。つまり、M1タンパク質は膜にもRNAにも結合する。 
Passage 3: タンパク質構造（Protein structure）では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。