ハリー・ハーバート・フレイジーの出身はどこ？
Passage 1: エキソソームと相互作用するタンパク質複合体も存在する。細胞質では、RNAヘリカーゼ(Ski2)を含み、mRNAをエキソソームまで誘導するSki複合体がある。核では、エキソソームによるrRNA、snoRNAの転写後修飾を、RNAヘリカーゼ(Mtr4)、ポリアデニル化(Trf4)活性を持つTRAMP複合体が調節している。 
Passage 2: 真核細胞ではこれらの9個のユニットに加え、さらに2個のユニットが付随することが多い。その内の一つがRNase Rファミリーに属する加水分解リボヌクレアーゼRrp44である。Rrp44はエキソリボヌクレアーゼ、エンドリボヌクレアーゼ双方の活性を持つが、その機能はRrp44内の別々のドメインが担当する。酵母では、Rrp44は全てのエキソソーム複合体に付随しており、その活性に重要である。ヒト細胞にもこのタンパク質ホモログが存在するにもかかわらず、長い間それがヒトエキソソーム複合体に付随するという証拠は得られなかった。2010年になって、ヒトのRrp44ホモログが3つ発見され、そのうち2つが複合体に付随することが分かった。その内1つ(Dis3L1)は細胞質に、1つ(Dis3)は核に局在するため、 異なったRNA基質を分解する。
2つ目のタンパクは、酵母では"Rrp6"、ヒトでは"PM/Scl-100"とよばれる。Rrp44と同じく加水分解性エキソリボヌクレアーゼだが、このタンパクはRNase Dファミリーに属する。PM/Scl-100は核エキソソームの一部だが、細胞質エキソソームの構成要素とも成り得る。 
Passage 3: 古細菌では、Rrp41サブユニットは加リン酸分解エキソリボヌクレアーゼである。このユニットが環構造内に3個存在し、酵素活性を担う。真核細胞では、RNase PHサブユニットには酵素活性はない。つまり、環構造内に酵素活性のあるタンパクは含まれていない。それにも関わらず、エキソソーム中心部の構造は古細菌からヒトまで高度に保存されており、何らかの重要な細胞機能を持つと考えられている。真核細胞では加リン酸分解活性が欠如する代わりに、別の加水分解酵素がリボヌクレアーゼ活性を担う。