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에리히 폰 만슈타인

7월과 8월을 넘기면서 소련군이 입은 피해는 사상자 1천 6백만 명, 전차 및 자주포 10,000 대, 항공기 4,200 대였다. 독일군의 사상자는 소련군의 10분의 1에 불과했지만, 더 이상 끌어다 쓸 병력과 자원이 없었기에 그 정도 피해도 버티기 어려워졌다. 그해 9월 네 차례에 걸친 회의에서 만슈타인은 히틀러에게 최고사령부를 재조직하고 장군들이 보다 많은 군사적 결정을 내릴 수 있게 해달라고 진언했지만 받아들여지지 않았다. 드네프르 전역. 1943년 9월 만슈타인은 드네프르 강 서안까지 후퇴했고, 후퇴는 대부분 질서정연하게 진행되고 있었다. 그러나 일부 경우 무질서하게 궤주하듯 후퇴했다. 지친 병사들이 "이성을 잃어가고" 있었기 때문이다. 소련 민간인 수십만 명이 만슈타인의 부대와 함께 서쪽으로 움직였다. 그들은 대부분 가축이며 개인재산을 지니고 있었다. 만슈타인은 소련군의 다음 공격이 키예프 방향일 것이라고 정확히 예측했지만, 소련측은 전역 내내 마스키롭카라는 기만작전으로 공세 시작시기와 정확한 위치를 알지 못하게 했다. 역사학자 윌리엄슨 머레이와 앨런 리드 밀레(Allan Reed Millett)에 따르면, 독일 장성들은 나치의 인종주의를 믿었고, 열등한 “슬라브가 독일의 정보체계를 그렇게 지속적으로 교란할 수 있다는 생각은 감히 할 수조차 없었다.”. 니콜라이 표도로비치 바투틴이 지휘하는 제1우크라이나 전선군은 키예프 근교에서 독일 제4기갑군과 조우했다. 병력면에서 소련군이 독일군을 압도했다.
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바투틴은 우선 키예프 바로 북쪽 리우테지를 찔러들어갔고, 그 뒤 남쪽의 부크린 근교를 공격했다. 이게 11월 1일이었다. 독일군은 부크린이 주공(主攻)의 대상일 것이라고 생각하여 바투틴이 리우테지에 교두보를 마련해 드네프르 강을 도하할 수 있게 되자 깜짝 놀랐다. 키예프는 11월 6일 소련군에게 탈환되었다. 독일 제17군은 10월 28일 제4우크라이나 전선군을 공격하다가 크림반도에 고립당했다. 헤르만 발크 기갑대장의 지휘로 지토미르와 코로스텐이 11월 중순 다시 독일군에게 넘어갔지만, 증원을 받은 바투틴은 1943년 12월 24일 공세를 재개한다, 이후 소련군은 연전연승을 거두었다. 만슈타인은 히틀러에게 병력 증원을 요구했지만 기각당했다. 1944년 1월 4일, 만슈타인은 히틀러를 직접 만나서 드네프르 방어선을 지킬 수 없으며 병력을 보존하기 위해서는 후퇴해야 한다고 진언했다. 히틀러는 거부했고, 만슈타인은 재차 군사지도부 최고위급의 변화를 요구했으나 보다 넓은 전략을 관리할 수 있는 것은 자기 혼자 뿐이라고 믿던 히틀러는 이도 기각했다. 1월, 만슈타인은 소련군의 공세에 밀려 더욱 서쪽으로 후퇴했다. 히틀러의 허락도 없이 만슈타인은 남부 집단군 제11군단과 제42군단(6개 사단 56,000 여명)에게 1944년 2월 16일에서 17일로 남어가는 야음을 틈타 코르슌 돌출부를 포기하고 탈출하라는 명령을 내렸다. 소련군은 3월 초까지 독일군을 강 너머로 밀어 버렸다.
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3월 19일, 현 시점 이후 전원 자기 자리를 사수하라는 히틀러의 명령이 내려졌고, 이 때문에 만슈타인의 제1기갑군은 히틀러의 탈출 명령이 제때 내려오지 않아 포위당하고 말았다(3월 21일). 만슈타인은 리비우의 총통본부로 날아가서 히틀러를 설득했다. 히틀러는 겨우 동의했지만, 3월 30일 만슈타인을 자르고 그를 모델과 교대시킨다. 만슈타인은 1944년 1월 10일 《타임》 지 표지 인물로 선정되기도 했다. 캡션에는 “후퇴는 예술적일지라도, 승리는 반대 방향에 있다(Retreat may be masterly, but victory is in the opposite direction)”고 적혀 있었다. 해임. 만슈타인은 1944년 3월 30일 검기사십자장을 받고, 4월 2일 베르고프 총통본부에서 남부 집단군 지휘권을 모델에게 넘겨주었다. 모델의 부관 귄터 라이히헬름()은 뒷날 이 때의 장면을 다음과 같이 회상했다. 만슈타인은 오른쪽 눈의 백내장 제거를 위한 수술을 받고 리에그니츠의 자택과 드레스덴의 의료시설을 오가며 요양했다. 감염증으로 고통받았고 한때는 시력상실의 위기까지 왔다. 발퀴레 작전을 통해 히틀러를 제거하고 쿠데타를 일으키려 한 7월 20일 음모가 벌어졌을 당시 만슈타인은 발트 해 해안의 휴양지에 가 있었다. 만슈타인은 음모자들 중 주요인물 세 사람(클라우스 폰 슈타우펜베르크 백작, 헤닝 폰 트레스코브, 루돌프 크리스토프 폰 게르스도르프 남작)과 여러 차례 만난 사이였지만 음모에 가담하지는 않았다.
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뒤에 만슈타인은 “프로이센 야전원수는 반란하지 않는다()”라는 말을 남겼다. 그래도 게슈타포가 배치되어 만슈타인의 자택은 감시하에 놓였다. 히틀러가 자신에게 다른 보직을 맡기지 않을 것임이 명백해지자 만슈타인은 1944년 10월 포메라니아에 부동산을 하나 샀다. 그러나 얼마 못 있어 소련군이 그 지역을 점령해서 잃고 말았다. 만슈타인의 고향 리에그니츠는 1945년 1월 22일 소개령이 내려졌고 만슈타인 가족은 난민신세가 되어 친구들과 함께 잠시 베를린에 숨어 있었다. 만슈타인은 베를린에서 총통엄폐호 안에 들어가 있는 히틀러와 대화하려고 시도했으나 쫓겨났다. 만슈타인과 그 가족은 1945년 5월 독일의 패배로 전쟁이 끝날 때까지 계속 서쪽으로 도망갔다. 만슈타인은 오른쪽 눈에 다시 고통을 호소했고 하일리겐하펜의 병원에서 치료를 받다가 영국군에게 체포되어 8월 26일 뉘른베르크 근교 포로수용소로 이송되었다. 전후. 전범재판. 만슈타인은 1945년 10월 뉘른베르크로 옮겨졌다. 그는 나치 주요 전범들에 대한 뉘른베르크 재판이 진행되던 뉘른베르크 정의궁에 섰다. 만슈타인은 1946년 8월에 있을 재판에서 총참모부와 국방군 최고사령부(OKW)를 변호하기 위한 132쪽 분량의 문서를 만드는 것에 참여했다. 소위 국방군 무오설, 깨끗한 국방군(홀로코스트와 관련된 국방군의 과실은 없고 다 나치의 짓이다)이라는 미신은 이 문서에 그 부분적 뿌리를 두고 있다.
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내용 대부분은 만슈타인이 지크프리트 베스트팔 기병대장과 함께 썼다. 또한 만슈타인은 아인자츠그루펜, 전쟁포로 취급, 군사적 복종 등에 대해 구두 진술했다. 특히 1941년 히틀러가 포로로 잡히는 모든 소련군 정치장교를 재판 없이 총살하라는 명령을 내린 정치장교 지령에 관련된 내용이 많았다. 만슈타인은 자신이 그 지령을 받았으나 실행하지 않았다고 말했다. 뉘른베르크 및 이후 만슈타인 본인의 재판에 제출된 1941년 작성 문서를 보면 만슈타인의 주장은 거짓임이 드러난다. 만슈타인은 여름 내내 정치장교 수백 명의 처형에 관한 정기 보고서를 가납했다. 그는 아인자츠그루펜의 활동에 대해서는 전혀 몰랐으며, 자기 휘하의 병사들은 유대인 민간인 살해에 연루되지 않았다고 했다. 아인자츠그루팬 D부대 대장 오토 올렌도르프는 만슈타인과는 다른 말을 했다. 올렌도르프는 만슈타인이 학살을 알고 있었을 뿐 아니라 제11군 자체가 학살에 참여를 했다고 증언했다. 1946년 9월, 총참모부와 국방군 최고사령부는 범죄조직은 아니라는 판결이 내려졌다. 뉘른베르크에서 증언한 뒤 만슈타인은 영국군에게 구금되어 웨일스 브리드겐드의 아일랜드 농장(소위 제11특수수용소)에 전쟁포로 신분으로 수용되어 전범재판에 끌려나갈지 아닐지 결정을 기다리는 신세가 되었다. 만슈타인은 다른 포로들과 어울리지 않고 혼자 산책을 다니거나 작은 정원을 가꾸면서 소일했다. 이 시기에 책 두 권의 초안을 잡기 시작했다.
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영국의 바실 헨리 리델 하트는 만슈타인을 비롯한 아일랜드 농장 수용자들과 서신을 주고받았고 아일랜드 농장 외에도 영국 곳곳의 포로수용소들을 방문했다. 이렇게 모은 정보는 리델 하트의 1947년 베스트셀러 《언덕 반대 쪽에서》("On the Other Side of the Hill")의 바탕이 되었다. 리델 하트는 독일 장성들을 흠모했다. 그는 만슈타인을 작전의 천재라고 칭송했으며, 그 뒤로도 연락을 계속 주고받았다. 리델 하트는 만슈타인의 회고록 《잃어버린 승리》의 영어판이 1958년 간행되는 데도 도움을 주었다. 소련의 압박을 받은 영국 내각은 마침내 1948년 7월 만슈타인을 전쟁범죄 혐의로 기소하기로 결정한다. 만슈타인 외 세 명의 고급장교(발터 폰 브라우히치, 게르트 폰 룬트슈테트, 아돌프 슈트라우스)는 문스터 훈련장으로 이감되어 재판을 기다리게 되었다. 브라우히치는 10월에 죽었고 룬트슈테트와 슈트라우스는 신병을 이유로 1949년 3월 석방된다. 만슈타인의 재판은 1949년 8월 23일에서 12월 19일에 걸쳐 함부르크에서 진행되었다. 만슈타인의 기소 내용은 총 17가지였다. 그 중 셋은 대폴란드전과 관련된 것이었고 나머지 열넷은 대소련전과 관련된 것이었다. 전쟁포로들의 학대한 점, 아인자츠그루펜 D 부대가 크림반도의 유대인 주민들을 죽이는 것에 협조한 점, 소련군의 반격으로 후퇴할 때 초토화 전술로 민간인들의 복지를 묵살한 점 등이 기소이유였다.
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수석변호사 아서 코민스 카가 이끄는 기소인단은 만슈타인이 발터 폰 라이헤나우 야전원수의 강조명령에 따라 1941년 11월 20일 서명한 명령서를 증거로 제시하며 그는 집단살해에 대해 알고 있었고 또한 연루된 공모자라고 밝혔다. 문제의 명령서는 “유대 볼셰비키 시스템”의 절멸과 “유대인들에 대한 가혹한 징벌”을 운운하고 있었다. 만슈타인은 그러한 명령서의 초안을 받은 기억은 나지만 서명한 기억은 없닥도 주장했다. 미국의 역사학자 로널드 스멜서(Ronald Smelser)와 에드워드 데이비스(Edward Davies)는 2008년 저술에서 만슈타인은 소련과의 전쟁이 유대-볼셰비즘을 뿌리뽑기 위한 것이라는 히틀러의 생각에 공감하는 자였으며, 강조명령에 서명한 기억이 없다는 그의 주장은 위증이라고 쓰고 있다. 유명한 변호사 레지널드 토머스 패깃을 비롯한 만슈타인의 변호인단은 파르티잔의 상당수가 유대인이었기에 해당 명령서는 정당화될 수 있다고 주장했다. 만슈타인은 부하들을 파르티잔 공격에서 보호하고자 하는 마음에 모든 유대인을 죽이라고 명령했다는 소리였다. 패깃은 만슈타인이 자신의 주권국 정부의 명령을 설사 그 명령이 불법적인 것이라 해도 불복종할 수 없었음을 주장했다. 만슈타인은 자기변호를 위해 나치의 인종정책이 혐오스러웠다고 말했다. 그러나 열여섯 명의 서로 다른 증인들이 만슈타인이 집단살해를 인지하고 있었고 또 어쩌면 직접 연루되었을 수 있다고 진술했다.
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패깃은 러시아인들을 “야만인”이라고 부르면서 만슈타인은 최악의 “끔찍한 야만성”을 지닌 러시아인들을 상대로 싸우면서도 전쟁법을 준수하는 “품격 있는 독일 군인”으로서 절제를 보여줬다고 말했다. 만슈타인이 아인자츠그루펜 D부대의 행위에 책임이 있는지 여부는 재판의 핵심 주제였다. D부대는 만슈타인의 직접 지휘를 받지는 않았지만 만슈타인의 관할구역에서 활동했다. 검사측은 이 부대가 무엇을 하는지 파악하는 것은 사령관으로서 만슈타인의 의무이며 또 집단살해 행위를 멈추도록 압력을 행사하는 것도 그의 의무였다고 주장했다. 베놀트 르메이를 비롯한 최근 학자들은 만슈타인이 본인의 재판과 뉘른베르크 재판에서 한 말들이 거의 다 위증일 것이라는 데 의견을 같이하고 있다. 만슈타인은 기소된 내용 17가지 중 9가지에 대해 유죄를 선고받았고 징역 18년형에 처해졌다. 만슈타인의 추종자들이 영국과 독일에서 들고 일어났다. 리델 하트는 영국 언론들에 로비를 벌였고, 독일인들은 만슈타인의 형량이 정치적 결정이라고 생각했다. 1950년 2월 형량이 12년으로 줄어들었다. 패깃은 1951년 만슈타인의 경력과 재판에 관한 책을 썼고 이 책은 베스트셀러가 된다. 여기서 패깃은 만슈타인을 동부전선의 압도적인 역경 속에서도 영웅적으로 싸운 명예로운 군인이자 자신이 저지르지 않은 범죄의 혐의를 뒤집어쓴 희생양으로 미화했다. 이 책은 만슈타인 숭배자들을 더욱 늘어나게 만들었다.
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결국 만슈타인은 안질이 재발하고 거기 더하여 윈스턴 처칠, 콘라트 아데나워, 리델 하트, 레지널드 패깃 등이 행사한 압력 덕분에 1953년 5월 7일 석방되었다. 반유대주의자 만슈타인. 반유대주의는 이 시기 독일을 비롯한 유럽 전체에 퍼져 있었고, 만슈타인의 태도 역시 그와 다를 바 없었다. 만슈타인의 행동은 히틀러와 나치 정권에 대한 충성의 발로이기도 했으며, 일부는 전통적인 프로이센 군사 가치에 기반한 의무감 때문이기도 했다. 만슈타인의 히틀러 비판은 전쟁 수행 와중 의견이 일치하지 않았던 일들에 대해서만 한정되어 있다. 안토니 비보르, 비노이트 르메이(Benoît Lemay)를 비롯한 일부 역사학자들은 만슈타인의 조상 중에 유대계와 슬라브계가 있다는 의견을 내놓기도 한다. 만슈타인은 1934년의 아리아인 조항 도입을 반대한 유일한 국가방위군 장교였다. 만슈타인은 베크 장군에게 보내는 항의 편지에서 누구든지 군에 복무하려고 자원한 사람이라면 자신의 가치를 이미 증명한 사람이라고 썼다. 르메이는 만슈타인의 조카손자 두 명이 소위 말하는 유대인과 독일인의 "잡종()"이었고 국가방위군에 복무하고 있었기에 이들을 보호하기 위해 만슈타인이 나섰던 게 아닌가 추측한다. 어쩌면 자신에게도 까마득히 멀지만 유대인 조상이 있을 수도 있다는 생각을 했을 법도 하다. 친위대는 만슈타인의 혈통에 대한 조사를 수행했지만 미완으로 끝나서 그 결과는 알 수 없다.
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그런 한편, 만슈타인은 볼셰비즘과 유대인이 불가분하게 연결(유대 볼셰비즘)되어 있다고 믿었으며, 유대인들이 주도하는 범지구적 음모가 존재한다고 생각했다. 그러므로 공산주의의 확산을 막기 위해서는 유럽 사회에서 유대인들을 거세하는 것은 필수적인 일이었다. 라이헤나우의 "강조명령(severity order)"에 따른 그의 유명한 1941년 11월 20일 명령서 내용은 다음과 같다. 만슈타인은 자기 부대가 주둔한 지역에서 유대인이나 다른 민간인들이 살해당하는 것을 막기 위한 어떠한 노력도 하지 않았으며, 만슈타인의 제11군은 이러한 학살범죄에 적극적으로 참여했다. 또한 1941년에 오토 올렌도르프에게 보낸 편지를 보면 만슈타인이 아인자츠그루펜(인종말살특무부대)의 존재도 알고 있었음이 드러난다. 이 편지에서 만슈타인은 올렌도르프에게 죽인 유대인들에게서 노획한 손목시계들을 자기 부대에 나눠달라고 요구하고 있으며, 올렌도르프의 부하들의 일을 자기 부하들이 많이 도와 줬으니 자기 부하들이 시계를 받아야 한다고 주장한다. 스멜서와 데이비즈는 민간인을 학살하고 얻은 전리품을 나눠달라는 이 생떼가 만슈타인이 아인자츠그루펜에게 표출한 유일한 불만사항이었다는 점을 강조한다. 만슈타인은 나중에는 홀로코스트에서 죽은 유대인 숫자가 과장된 것이라고 생각한다는 말도 했다. 만년과 회고록. 1955년 만슈타인은 다른 구 고급장교들과 함께 독일 육군을 재건하려는 계획을 짜던 연방국방성에 소환되었다. 1953년 6월 20일, 만슈타인은 연방의회에서 연설했다.
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이 연설에서 만슈타인은 전략적 능력에 대한 자신의 분석과 독일의 국방에 대해 논하고, 독일이 전문군을 가져야 하는지 징집군을 가져야 하는지 결정해야 한다고 말했다. 만슈타인은 연방군("Bundeswher") 징집병 복무기간이 최소 18개월은 되어야 하고 24개월이 가장 좋다는 의견을 밝혔다. 또 예비군을 창설하자는 아이디어도 나중에 시행되었다. 만슈타인의 전쟁 회고록 《잃어버린 승리》("Verlorene Siege")는 1955년 서독에서 출판되었고 1958년 영어판이 출판되어 전세계적으로 널리 퍼졌다. 한국에서도 2016년 10월에 출판되었다. 히틀러와 그의 지도능력에 대해 비판적인 논조였던 회고록은 상당히 높은 평가를 받았고 팔리기도 많이 팔렸다. 리델 하트 등의 역사학자들은 만슈타인이 전쟁의 정치적 도덕적 측면은 무시하고 순수히 군사적 측면만 강조하고 있다는 것을 읽어냈다. 이는 만슈타인 본인과 국방군 최고사령부가 홀로코스트 당시 벌어진 일들에 전혀 책임이 없다고 주장하기 위한 수단이었다. 만슈타인의 자기미화는 대중들의 의견에 큰 영향을 주었다. 만슈타인은 독일 최고의 장군일 뿐 아니라 역사상 최고의 장군들 중 하나라는 거의 종교 수준의 숭배를 받았다. 만슈타인은 거의 신화적인 능력을 가진 군사적 전설적 인물처럼 그려졌고 대중과 학자들에게 모두 높은 평가를 받았다. 베놀트 르메이 등의 전기작가들은 도덕적 문제를 배제하고 군사 문제만 집중한 만슈타인의 태도는 윤리적이라고 말할 수 없다고 생각한다. 1967년 독일 연방군의 에른스트 페르버 중장은 젊은 독일 군인들에게 수뇌부에게 무조건 복종하지 말고, 국가와 독일 인민에게 봉사하는 데 집중할 것을 장려했다.
에리히 폰 만슈타인

감옥에서 나온 뒤 만슈타인 부부는 여기저기 옮겨 다녔다. 에센과 본에서 잠깐 살다가 1958년 뮌헨 근교에 집을 한 채 마련해서 거기에 정착한다. 1887년부터 1939년까지를 다룬 만슈타인의 두 번째 회고록 《군인의 삶》("Aus einem Soldatenleben")이 1958년 출판되었다. 만슈타인의 아내 유타 시빌레 폰 만슈타인은 1966년 사망했다. 에리히 폰 만슈타인은 1973년 6월 9일 밤중에 중풍을 일으켜 사망했다. 향년 85세. 그때까지 살아 있던 유이한 독일 야전원수(페르디난트 쇠르너가 1973년 7월 2일 사망하여 가장 오래 살았다)였기에 군장의 예를 다하여 성대한 장례식이 진행되었고, 계급을 막론한 수백 명의 군인들이 장례식에 참석했다. 《타임스》에 실린 만슈타인의 부고 기사는 “만슈타인의 영향력과 능력은 정신의 힘과 지식의 깊이에서 나온 것이지 오늘날 군인들 사이에 광신을 유행시키고 그 인격을 ‘미화(putting over)’시켜서 얻은 것이 아니”라고 서술했다. 독일의 《슈피겔》은 더욱 박한 평가를 내려서, “그는 직무에 대한 맹목으로써 파멸로 향하는 행진을 도왔다”라고 썼다.
페닐알라닌

페닐알라닌() (기호: Phe or F)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 페닐알라닌은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH3+ 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 벤질기를 포함하고 있다. 페닐알라닌은 곁사슬인 벤질기의 불활성 및 소수성으로 인해 중성 및 비극성으로 분류되는 방향족 아미노산이다. L-페닐알라닌은 DNA에 의해 암호화되는 단백질을 생화학적으로 생성하는 데 사용된다. 페닐알라닌은 티로신, 모노아민 신경전달물질인 도파민, 노르에피네프린(노르아드레날린), 에피네프린(아드레날린) 및 피부 색소인 멜라닌의 전구체이다. 페닐알라닌은 UUU, UUC 코돈에 의해 암호화되어 있다. 페닐알라닌은 포유류의 젖에서 자연적으로 발견된다. 페닐알라닌은 식품 및 음료의 제조에 사용되며, 진통 및 항우울 효과를 위한 영양 보충제로 판매된다. 페닐알라닌은 일반적으로 사용되는 식이 보충제로 신경조절물질인 펜에틸아민의 직접적인 전구체이다. 필수 아미노산인 페닐알라닌은 페닐알라닌이나 페닐알라닌 함유 단백질을 섭취해야 하는 사람과 다른 동물들에서 신생합성되지 않는다. 역사. 페닐알라닌에 대한 최초의 설명은 1879년에 에른스트 슐츠와 바르비에리(Barbieri)가 루피누스 루테우스("Lupinus luteus") 묘목에서 실험식이 C9H11NO2인 화합물을 확인했을 때 이루어졌다.
페닐알라닌

1882년에 에밀 에를렌마이어와 리프()는 페닐아세트알데하이드, 사이안화 수소 및 암모니아로부터 페닐알라닌을 최초로 합성했다. 페닐알라닌의 코돈은 1961년에 요하네스 하인리히 마테이와 마셜 워런 니런버그에 의해 처음으로 발견되었다. 그들은 mRNA를 사용하여 대장균의 게놈에 유라실 염기를 반복적으로 삽입함으로써 대장균이 반복되는 페닐알라닌으로만 구성된 폴리펩타이드를 생성하도록 할 수 있음을 보여주었다. 이러한 발견은 게놈에 저장된 정보와 살아 있는 세포에서의 단백질 발현을 연결하는 암호화 관계의 본질을 확립하는 데 도움이 되었다. 식이 공급원. 페닐알라닌의 좋은 식이 공급원으로는 계란, 닭고기, 간, 쇠고기, 우유 및 콩이 있다. 페닐알라닌의 또 다른 일반적인 공급원으로는 다이어트 음료, 다이어트 식품, 약물과 같은 인공 감미료인 아스파르탐으로 단맛을 낸 모든 것들이 있다. 아스파르탐의 대사로 인해 화합물의 대사 산물 중 하나인 페닐알라닌이 생성된다. 식이 권장사항. 미국 의학 연구소의 식품 영양 위원회(FNB)는 2002년에 필수 아미노산에 대한 권장 식이 허용량(RDA)을 제정했다.19세 이상의 성인의 경우 매일 체중 1 kg당 33 mg의 페닐알라닌 및 티로신이 필요하다. 기타 생물학적 역할. L-페닐알라닌은 생물학적으로 DNA에 의해 암호화되는 아미노산 중 하나인 L-티로신으로 전환된다.
페닐알라닌

L-티로신은 차례로 L-도파로 전환되고, 이는 추가적으로 도파민, 노르에피네프린(노르아드레날린) 및 에피네프린(아드레날린)으로 전환된다. 후자의 세 가지 화합물은 카테콜아민으로 알려져 있다. 페닐알라닌은 트립토판과 동일한 능동 수송 운반체를 사용하여 혈액뇌장벽을 통과한다. 과량의 보충은 관련 보조 인자, 철 또는 테트라하이드로비오프테린의 남용(결국 제한된 가용성)으로 인해 세로토닌 및 다른 방향족 아미노산 및 산화 질소의 생성을 방해할 수 있다. 이들 화합물에 상응하는 효소는 방향족 아미노산 하이드록실화효소 계열과 산화 질소 생성효소이다. 식물에서. 페닐알라닌은 플라보노이드의 생합성에 사용되는 출발 물질이다. 리그난은 페닐알라닌과 티로신으로부터 유도된다. 페닐알라닌은 페닐알라닌 암모니아-분해효소에 의해 신남산으로 전환된다. 생합성. 페닐알라닌은 시킴산 경로를 통해 생합성된다. 페닐케톤뇨증. 유전 질환인 페닐케톤뇨증(PKU)은 페닐알라닌 하이드록실화효소의 결핍으로 인해 페닐알라닌을 대사할 수 없는 질환이다. 이러한 증상은 페닐케톤뇨증으로 알려져 있으며, 페닐알라닌의 섭취를 조절해야 한다. 페닐케톤뇨증에 대해서는 보통 혈액 검사를 통해 혈액 내의 페닐알라닌의 양을 모니터링한다. 검사 결과는 mg/dL 및 μmol/L를 사용하여 페닐알라닌의 수치를 보고할 수 있다.
페닐알라닌

페닐알라닌 1 mg/dL은 대략 60 μmol/L에 해당한다. 고페닐알라닌혈증이라고 하는 페닐케톤뇨증의 (희귀한) 변형은 보충될 수 있는 테트라하이드로비오프테린이라는 보조 인자를 합성할 수 없기 때문에 발생한다. 고페닐알라닌혈증이 있는 임산부는 장애와 유사한 증상(혈액 내 페닐알라닌의 수치가 높음)을 보일 수 있지만, 이러한 지표는 일반적으로 임신 말기에 사라진다. 페닐케톤뇨증이 있는 임산부는 태아가 질환 유전자에 대해 이형접합성인 경우에도 간의 미성숙으로 인해 태아에 악영향을 미칠 수 있으므로 혈중 페닐알라닌의 수치를 조절해야 한다. 페닐알라닌의 비식품 공급원으로는 인공 감미료인 아스파르탐이 있다. 이 화합물은 신체에서 페닐알라닌을 포함한 여러 화학적 부산물로 대체된다. 페닐케톤뇨증에서 체내에 페닐알라닌이 축적될 때 발생하는 문제는 아스파르탐을 섭취시에도 발생하지만 그 정도가 덜하다. 오스트레일리아, 미국, 캐나다에서 아스파르탐을 함유하고 있는 모든 제품에는 "페닐케톤뇨제: 페닐알라닌 함유"라는 문구가 붙어있어야 한다. 영국에서 아스파르탐을 함유하고 있는 식품은 "아스파르탐 또는 E951"의 존재를 나타내는 성분표를 표시해야 하며 "페닐알라닌 공급원을 함유함"이라는 경고 문구를 부착해야 한다. 브라질에서는 페닐알라닌이 포함된 제품에 "페닐알라닌 함유"라는 문구가 의무적으로 표시된다. 이러한 경고문은 사람들이 이러한 식품을 피하는 데 도움을 준다.
페닐알라닌

D-페닐알라닌, L-페닐알라닌 및 DL-페닐알라닌. 입체 이성질체인 D-페닐알라닌은 단일 거울상 이성질체 또는 라세미 혼합물의 성분으로서 통상적인 유기 합성에 의해 생성될 수 있다. D-페닐알라닌은 소량의 단백질, 특히 노화된 단백질 및 가공된 식품 단백질에서 발견되지만 단백질 생합성에서는 참여하지 않는다. D-페닐알라닌이 니아신 수용체 2에 대해 약리학적 활성을 가지고 있지만, D-아미노산의 생물학적 기능은 불분명하다. DL-페닐알라닌은 진통 및 항우울 활성을 위한 식이 보충제로 판매된다. DL-페닐알라닌은 D-페닐알라닌과 L-페닐알라닌의 혼합물이다. DL-페닐알라닌의 유명한 진통 활성은 카복시펩티데이스 A에 의한 D-페닐알라닌의 엔케팔린 분해에 의한 차단 가능성으로 설명될 수 있다. DL-페닐알라닌의 추정되는 항우울제 활성의 메커니즘은 신경전달물질인 노르에피네프린과 도파민의 합성에서 L-페닐알라닌의 전구체 역할에 의해 설명될 수 있다. 엔케팔린은 뮤 및 델타 오피오이드 수용체의 작용제로 작용하며, 이러한 수용체의 작용제는 항우울 효과를 나타내는 것으로 알려져 있다. DL-페닐알라닌의 추정되는 항우울제 활성의 메커니즘은 신경전달물질인 노르에피네프린과 도파민의 합성에서 L-페닐알라닌의 전구체 역할에 의해 설명될 수 있으나 임상 시험에서 L-페닐알라닌 단독으로는 항우울 효과를 발견하지 못했다.
페닐알라닌

뇌에서 노르에피네프린과 도파민의 수치 증가는 항우울 효과를 가지는 것으로 생각된다. D-페닐알라닌은 소장에서 흡수되어 문맥 순환을 통해 간으로 운반된다. 소량의 D-페닐알라닌이 L-페닐알라닌으로 전환되는 것으로 보인다. D-페닐알라닌은 전신 순환을 통해 신체의 다양한 조직에 분포될 수 있다. D-페닐알라닌은 L-페닐알라닌보다 혈액뇌장벽을 덜 효율적으로 통과하는 것으로 보이며, 섭취한 소량의 D-페닐알라닌은 중추신경계를 통하지 않고 소변으로 배설된다. L-페닐알라닌은 Ki가 980 nM인 α2δ Ca2+ 칼슘 통로에서 길항제이다. 뇌에서 L-페닐알라닌은 NMDA 수용체의 글리신 결합 부위와 AMPA 수용체의 글루탐산 결합 부위에서 경쟁적 길항제이다. NMDA 수용체의 글리신 결합 부위에서 L-페닐알라닌은 실트 회귀에 의해 추정된 573 μM의 겉보기 평형 해리 상수(KB)를 가지며, 이는 치료되지 않은 사람의 페닐케톤뇨증에서 관찰된 뇌의 L-페닐알라닌의 농도보다 상당히 낮다. L-페닐알라닌은 또한 고전적인 페닐케톤뇨증에서 볼 수 있는 뇌에서의 농도인 980 μM의 IC50으로 해마와 대뇌 피질의 글루탐산작동성 시냅스에서 신경전달물질의 방출을 억제하는 반면, D-페닐알라닌은 이에 대한 효과가 훨씬 더 작다.
페닐알라닌

상업적 합성. L-페닐알라닌은 페닐알라닌과 같은 방향족 아미노산을 자연적으로 생성하는 대장균을 이용하여 의료용, 사료용 및 아스파르탐과 같은 영양학적 용도로 대량 생산된다. 상업적으로 생산되는 L-페닐알라닌의 양은 조절 프로모터를 변경하거나 아미노산 합성을 담당하는 효소를 조절하는 유전자의 수를 증폭하는 것과 같이 대장균을 유전적으로 조작함으로써 증가될 수 있다. 유도체. 보로노페닐알라닌(BPA)은 중성자 포획요법에서 사용되는 페닐알라닌의 다이하이드록시보릴 유도체이다. 4-아지도-L-페닐알라닌은 화학생물학에서 생체접합을 위한 도구로 사용되는 단백질을 구성하는 비천연 아미노산이다.
알란인

알란족 또는 알라니족()은 고대의 사르마티아계 유목민족이다. 알라니(Alani)라는 명칭은 아리아인에 대한 이란어군 방언 형태이다. 마사게타이족과 관련이 되었을 수도 있는, 알란족들은 현대 역사가들에 의해서 각각 중국과 로마의 사료에서 나오는 중앙 아시아의 엄채와 아오르소이족과 연관지어졌다. 서쪽으로 이주하여 폰토스 스텝 지역에 있던 사르마티아인들에게서 우위권을 장악한, 이들은 로마인들의 기록에서 서기 1세기에 언급되었다. 그 당시에 이들은 흑해 북쪽 지역에 정착했고 파르티아 제국과 로마 제국의 코카서스 속주를 자주 약탈했다. 215–250년경에 폰토스 스텝에서 알란족의 세력은 고트족들에게 붕괴되었다. 375년 쯤에 폰토스 스텝에서 고트족이 훈족에게 패배하자, 많은 알란족들은 여러 게르만 부족들과 서쪽으로 이주했다. 알란족들은 반달족, 수에비족과 함께 406년에 라인강을 건넜고, 오를레앙과 발랑스에 정착했다. 406년경에 알란족은 피레네산맥을 넘어 이베리아반도로 향하는 반달족과 수에비족에 동참했고, 루시타니아와 카르타기넨시스에 정착했다. 이베리아의 알란족은 418년에 서고트인에게 처참하게 패배했고, 그 후에는 하스딩기계 반달족의 세력권에 투항했다. 428년에 반달족과 알란족은 북아프리카를 향해 지브롤터 해협을 건넜고, 6세기에 비잔티움의 황제 유스티니아누스 1세에게 정복될 때까지 지속된 강력한 왕국을 세웠다.
알란인

훈족의 지배 하에 남아 있었던 알란족은 중세시대 북캅카스 지역에 강력한 왕국을 세웠으며, 이 왕국은 13세기 몽골의 침략으로 멸망했다. 이 알란족들이 현재의 오세트인들의 조상이 되었다고 한다. 알란족은 이란어군에서 전래된 동부 이란어군을 구사했고, 그 언어는 북동부 이란어군을 거쳐 현재의 오세트어로 변했다.
구로다 간이치

쿠로다 칸이치(, 1927년 10월 20일 ~ 2006년 6월 26일)는 일본의 트로츠키주의 이론가다. 소위 반제국주의 반스탈린주의를 정식화해서 제창했으며, 일본혁명적공산주의자동맹 혁명적마르크스주의파(혁마르파)의 최고지도자, 교조가 되었다. 통칭 쿠로 칸(クロカン). 필명으로 야마모토 카츠히코(山本 勝彦), 마키노 카츠히코(牧野 勝彦) 등을 사용했다. 실명 寛一도 나중에는 “칸이치”로 읽히지만 원래 본명은 “히로카즈”이며, 최초의 저작인 『헤겔과 마르크스』(1952년)에는 저자명이 “쿠로다 히로카즈”라고 후리가나가 붙어 있다. 내력. 도쿄도 후추시 출신. 쿠로다 히로카즈의 본가는 후추시의 유력한 지주로, 바바다이몬 느티나무 가로수길과 고슈 가도가 정확히 만나는 모퉁이에 대저택을 가지고 있었다. 증조부 쿠로다 나오타케(1847년생)는 미타마자유당 등에서 활동했던 자유민권운동가였고, 조부 쿠로다 나오히로(1869년생)는 동경제국대학 의학부를 졸업하고 동경대학병원에서 근무한 개업의였다. 부친 쿠로다 카나마(1903년생)는 후추시의회 의원을 역임하고 의장도 맡았다. 쿠로다는 구제 동경고등학교에서 이과 을류(독일어 의학부 진학과정)와 축구부에 속했고, 아미노 요시히코・시로츠카 노보루・우지이에 세이이치로 등과 동기였다. 그러다 간장병과 피부결핵에 걸려서 학교를 중퇴하고 자택에서 공부했다.
구로다 간이치

이후 결핵이 눈에까지 미쳐 시력이 극도로 나빠졌다. 학교를 중퇴한 쿠로다는 출판사 “코부시서방”을 자영했다. 그 밖에 마르크스주의 연구・저작을 거듭하여, 연구 동아리 “변증법연구회”를 발전적 해소하는 형태로 오오타 류 등과 함께 일본트로츠키스트연맹(트로련)을 결성한다. 이후 트로련이 혁명적공산주의자동맹(혁공동)이 되는데, 1957년 제4인터내셔널에서 받아온 입당전술 지령을 둘러싸고 입당전술 실행을 고집한 오오타파가 이탈하면서 쿠로다가 혁공동 의장으로 취임한다. 이것이 소위 제1차 혁공동 분열이다. 이후 1959년 초엽, “오오카와”라는 인물이 일본민주청년동맹의 정보를 경시청 공안부에 팔자고 제안하고, 쿠로다도 그것을 받아들인 것 아니냐는 의혹이 발각된다(쿠로다-오오카와 스파이 문제). 이 행위 자체는 미수에 그쳤지만, 쿠로다는 혁공동 내부에서 일본공산당의 미야모토 켄지와 동류의 배신자로 간주되게 되었고, 동년 8월 혁공동 제1차 대회에서 쿠로다는 계급적 배신행위를 이유로 제명되었다. 이 때 쿠로다와 함께 “혁명적마르크스주의그룹(RMG)” 실무를 맡았던 혼다 노부요시는 일관되게 쿠로다를 변호했고, 제명된 쿠로다를 따라 혁공동을 탈당, 둘이서 혁명적공산주의자동맹 전국위원회를 결성했다. 이것이 소위 제2차 혁공동 분열이다. 1962년 제6회 참원선에서 쿠로다는 당 공천으로 전국구에 출마하지만 낙선한다.
구로다 간이치

당시 쿠로다의 득표수는 2만여 표로, 대일본애국당 총재 아카오 빈이 12만 표를 받은 것과 비교하면 대참패였다. 이 선거 패배에 따라 동년 6월, 시미즈 이쿠타로・코야마 켄이치・모리타 미노루・요시모토 타카아키 등이 「쿠로다 교조를 우러르는 광신적 종교단체 마르학동의 폭거를 용납하지 말라」는 공동성명을 제출했다. 이후 쿠로다는 정세인식과 당건설 방침을 둘러싸고 혼다파와 갈등을 빚었고, 1963년 쿠로다파가 혁공동 전국위원회에서 집단탈당, 새로운 조직으로서 일본혁명적공산주의자동맹 혁명적마르크스주의파(혁마르파)를 출범시켰다. 한편 혁공동 전국위원회에 잔류한 혼다파는 현재의 중핵파가 된다. 이로써 혁공동 전국위원회는 혁마르파와 중핵파로 분열되었는데, 이것이 소위 제3차 혁공동 분열이다. 이후 쿠로다 칸이치는 혁마르파의 최고지도자로서 오랫동안 군림했다. 쿠로다 자신이 공개석상에 모습을 드러내는 경우는 거의 없었고, 연설도 녹음테이프로 대신했다. 외출할 수 없는 쿠로다를 대신해 나선 것이 마츠자키 아키라였다. 1996년 10월 건강상의 문제로 의장직을 사임하지만 사망할 때까지 여전히 최고지도자, 교조로서 남아 있었다. 2006년 6월 26일 사이타마현 가스카베시의 병원에서 간부전으로 사망했다. 향년 78세. 혁마르파는 한동안 교조 쿠로다의 죽음을 은폐했다.
구로다 간이치

8월 10일에야 교도통신・산케이신문 등에 사망이 보도되었고 이어 8월 11일 아사히・요미우리・마이니치 등 주요 일간지에서 그 죽음을 전했다. 이것을 받아 8월 12일 혁마르파 의장 우에다 타쿠마가 기자회견을 열어 쿠로다의 죽음을 확인해 주었다. 쿠로다 칸이치의 묘소는 하치오지시 미나미타마영원 23구에 소재하며, 묘비에는 한자 “투(闘)” 한 글자만 새겨져 있다. 쿠로다가 설립한 출판사 코부시서방에서는 쿠로다의 철학서들이 간행되어 현재도 혁마르파 멤버들의 필독서로 여겨지고 있는데, 내용이 난해하다. 또한 청년시대의 쿠로다에게 사상적 영향을 준 애독서들을 쿠로다 자신이 감수하여 『코부시문고』 전 60권으로 간행했는데, 그 다채로운 서목에서 젊은 날의 왕성한 지적 관심을 엿볼 수 있다.
일본의 문부과학대신

문부과학대신()은 문부과학성의 장으로, 국무대신이다. 2001년 1월 6일의 중앙 성청 개편에 의해 종전의 문부성(1871년 9월 2일~2001년 1월 5일)과 (科学技術庁)이 통합되어 그때까지의 문부대신, 의 직무가 인계되어 문부과학대신이 되었다.
아스파라긴

아스파라긴() (기호: Asn 또는 N)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 아스파라긴은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 카복사마이드를 포함하고 있다. 아스파라긴은 극성(생리학적 pH에서) 비전하 아미노산으로 분류된다. 아스파라긴은 비필수 아미노산으로 인체에서 합성될 수 있다. 아스파라긴은 AAU, AAC 코돈에 의해 암호화되어 있다. 역사. 아스파라긴은 1806년에 프랑스의 화학자 루이니콜라 보클랭과 피에르 장 로비케(당시에 젊은 조수)에 의해 결정 형태로 처음 분리되었다. 아스파라긴은 아스파라거스 주스에 풍부하게 존재하며, 이로부터 분리되었기 때문에 붙여진 이름이다. 아스파라긴은 최초로 분리된 아미노산이다. 3년 후인 1809년에 피에르 장 로비케는 민감초 뿌리에서 아스파라긴과 매우 유사한 특성을 갖는 물질을 확인했으며, 오귀스트 아르튀르 플리송은 1828년에 이것 자체가 아스파라긴이라는 것을 확인했다. 아스파라긴의 구조를 결정하는 데 수십년의 연구가 소요되었다. 아스파라긴의 실험식은 1833년에 프랑스의 화학자 앙투안 프랑수아 보트롱 샤라르(Antoine François Boutron Charlard)와 테오필 질 펠루즈에 의해 처음으로 결정되었다. 같은 해에 독일의 화학자 유스투스 폰 리비히는 더 정확한 실험식을 도출해 냈다.
아스파라긴

1846년에 이탈리아의 화학자 라파엘레 피리아는 아스파라긴을 아질산으로 처리하여 분자의 아미노기(–NH2)를 제거하여 아스파라긴을 말산으로 전환시켰다. 이것으로 4개의 탄소 원자로 이루어진 사슬 구조임을 알아냈다. 피리아는 아스파라긴이 말산의 다이아마이드라고 생각했다. 그러나 1862년에 독일의 화학자 헤르만 콜베는 이러한 추측이 틀렸음을 보여주었다. 대신 콜베는 아스파라긴이 석신산의 아민의 아마이드라고 결론지었다. 1886년에 이탈리아의 화학자 아르날도 피우티(Arnaldo Piutti, 1857–1928)는 아스파라긴의 많은 특성들을 공유하지만 그것과는 다른 천연 형태의 아스파라긴의 거울상 이성질체를 발견했다. 아스파라긴의 구조가 아직 완전히 알려지지 않았기 때문에(분자 내 아미노기의 위치는 아직 결정되지 않았다) 피우티는 아스파라긴을 합성하여 1888년에 아스파라긴의 실제 구조를 발표했다. 단백질에서의 구조적 기능. 아스파라긴의 곁사슬은 펩타이드 골격과 수소 결합 상호작용을 형성할 수 있기 때문에, 아스파라긴 잔기는 α 나선의 시작 부분 근처에서 종종 Asx 턴 및 Asx 모티프, 유사한 턴 모티프 또는 β 시트에서 아마이드 고리로 발견된다. 아스파라긴의 역할은 폴리펩타이드 골격에 의해 충족되는 수소 결합 상호작용을 "캡핑"하는 것으로 생각할 수 있다. 아스파라긴은 또한 탄수화물 사슬을 추가하여 단백질 사슬을 변형하는 "N"-결합 글리코실화의 핵심 부위를 제공한다.
아스파라긴

일반적으로 탄수화물 사슬은 아스파라긴 잔기가 X-세린 또는 X-트레오닌에 의해 C 측면에 있는 경우에만 아스파라긴 잔기에 첨가될 수 있다. 여기서 X는 프롤린을 제외한 임의의 아미노산이다. 아스파라긴은 HIF1 저산소증 유도성 전사인자에서 하이드록실화될 수 있다. 이러한 변형은 HIF1-매개 유전자 활성화를 억제한다. 공급원. 식이 공급원. 아스파라긴은 비필수 아미노산으로 인체에서 대사 경로의 중간생성물로부터 합성될 수 있기 때문에 음식물을 통해 반드시 섭취해야 할 필요는 없다. 아스파라긴은 다음의 공급원에서 발견된다. 생합성 및 분해. 아스파라긴의 전구체는 옥살로아세트산이며, 옥살로아세트산은 아미노기전이효소에 의해 아스파르트산으로 전환된다. 아미노기전이효소는 아미노기를 글루탐산으로부터 옥살로아세트산으로 전이시켜 α-케토글루타르산 및 아스파르트산을 생성한다. 아스파라긴 합성효소는 아스파르트산, 글루타민, ATP로부터 아스파라긴, 글루탐산, AMP, 피로인산을 생성한다. 아스파라긴 합성효소는 ATP를 사용하여 아스파르트산을 활성화시켜 β-아스파르틸-AMP를 생성시킨다. 글루타민은 아미노기를 제공하여, 이는 β-아스파르틸-AMP와 반응하여 아스파라긴 및 유리 AMP를 생성한다. 생합성의 역반응에서 아스파라긴은 아스파라기네이스에 의해 아스파르트산으로 가수분해된다.
아스파라긴

아스파르트산은 α-케토글루타르산으로부터 글루탐산과 옥살로아세트산을 형성하기 위해 아미노기 전이반응을 겪는다. 옥살로아세트산은 시트르산 회로로 들어간다. 아크릴아마이드에 관한 논란. 아스파라긴과 환원당 또는 기타 카보닐기 공급원의 혼합물을 가열하면 아크릴아마이드가 생성된다. 아크릴아마이드는 감자 튀김, 감자 칩, 토스트와 같은 구운 식품에서 생성된다. 아크릴아마이드는 간에서 발암 가능성이 있는 글리시드아마이드로 전환된다. 기능. 아스파라긴은 뇌의 발생과 기능에 필요하다. 아스파라긴의 가용성은 또한 폭스바이러스의 복제에서 단백질 합성에 중요하다. 아스파라긴에 "N"-아세틸글루코사민을 첨가하는 것은 소포체에서 올리고사카릴트랜스퍼레이스에 의해 수행된다. 이러한 글리코실화는 단백질 구조와 단백질 기능 모두에 중요하다.
프롤린

프롤린() (기호: Pro 또는 P)는 아미노기(–NH2)를 포함하고 있진 않지만 단백질생성성 아미노산(단백질의 생합성에 사용됨)으로 분류되는 유기산으로 2차 아민이다. 2차 아민의 질소는 생물학적 조건에서 양성자화된 NH2+ 형태이고, 카복실기는 탈양성자화된 −COO− 형태이다. α 탄소의 곁사슬은 질소와 연결되어 피롤리딘 고리를 형성하며, 지방족 아미노산으로 분류된다. 이는 인체에서 비필수 아미노산인 L-글루탐산으로부터 프롤린을 합성할 수 있다는 것을 의미한다. 프롤린은 CC로 시작하는 모든 코돈(CCU, CCC, CCA, CCG)으로 암호화되어 있다. 프롤린은 유일하게 2차 아민이면서 단백질생성성인 2차 아미노산으로, 질소 원자가 α 탄소와 함께 3개의 탄소 사슬에 결합하여 5원자 고리를 형성한다. 역사 및 어원. 프롤린은 1900년에 "N"-메틸프롤린을 연구하면서 아미노산을 얻은 리하르트 빌슈테터에 의해 처음으로 분리되었으며, 그는 말론산 다이에틸의 나트륨 염과 1,3-다이브로모프로페인의 반응으로 프롤린을 합성했다. 이듬해에 에밀 피셔는 카제인과 γ-프탈이미도-프로필말론산 에스터의 분해 산물로부터 프롤린을 분리하고 프탈이미드 프로필말론산 에스터로부터 프롤린을 합성했다는 것을 발표했다. 프롤린이라는 명칭은 그 구성 성분 중 하나인 피롤리딘에서 따온 것이다. 생합성. 프롤린은 아미노산인 L-글루탐산으로부터 생합성된다.
프롤린

글루탐산-5-세미알데하이드는 글루탐산 5-키네이스 (ATP 의존성) 및 글루탐산-5-세미알데하이드 탈수소효소 (NADH 또는 NADPH가 필요)에 의해 먼저 생성된다. 글루탐산-5-세미알데하이드는 자발적으로 고리화되어 1-피롤린-5-카복실산을 형성할 수 있으며, 이는 피롤린-5-카복실산 환원효소 (NADH 또는 NADPH 사용)에 의해 프롤린으로 환원되거나 오르니틴 아미노기전이효소에 의해 오르니틴으로 전환된 다음, 오르니틴 사이클로디아미네이스에 의해 고리화되어 프롤린을 형성할 수 있다. 생물학적 활성. L-프롤린은 글리신 수용체와 NMDA 수용체 및 비 NMDA (AMPA/카인산) 이온성 글루탐산 수용체에 약한 작용제로 작용하는 것으로 밝혀졌다. 프롤린은 잠재적인 내인성 흥분독소로 제안되었다. 식물에서 프롤린의 축적은 다양한 스트레스에 대한 일반적인 생리학적 반응이지만 분열 조직(예: 꽃가루)의 발생 프로그램의 일부이기도 하다. 단백질 구조의 특성. 프롤린 곁사슬의 독특한 고리 구조는 다른 아미노산들에 비해 프롤린에게 입체구조적 견고성을 부여한다. 이것은 또한 프롤린과 다른 아미노산 사이에 펩타이드 결합 형성의 속도에 영향을 미친다. 프롤린이 펩타이드 결합에서 아마이드로 결합될 때 프롤린의 질소는 수소와 결합하지 않는다. 즉, 프롤린은 수소 결합 공여체로 작용할 수는 없지만 수소 결합 수용체는 될 수 있다.
프롤린

도입되는 Pro-tRNAPro와의 펩타이드 결합의 형성은 "N"-알킬아미노산의 일반적인 특성을 가지고 있는 다른 tRNA보다 상당히 느리게 형성된다. 도입되는 다른 아미노아실-tRNA와 말단이 프롤린인 사슬 사이에서도 펩타이드 결합은 느리게 형성되는데, 프롤린-프롤린 결합의 생성 속도가 가장 느리다. 프롤린의 예외적인 입체구조적 강성은 프롤린 잔기 근처의 단백질 2차 구조에 영향을 미치며, 호열성 생물의 단백질에서 프롤린이 더 높은 빈도로 존재하는지를 설명해준다. 단백질의 2차 구조는 단백질 골격의 이면각인 φ, ψ 및 ω로 설명할 수 있다. 프롤린 곁사슬의 고리 구조는 φ를 약 −65°로 고정시킨다. 프롤린은 α-나선 및 β-시트와 같은 규칙적인 2차 구조 요소들의 중간에서 구조적 파괴자 역할을 한다. 그러나 프롤린은 일반적으로 α-나선의 첫 번째 잔기와 β-시트의 가장자리 가닥에서 발견된다. 프롤린은 또한 턴(다른 종류의 2차 구조)에서 흔히 발견되며 β-턴의 형성을 돕는다. 이것은 프롤린이 지방족 곁사슬을 가지고 있음에도 불구하고 일반적으로 용매에 노출된다는 흥미로운 사실을 설명할 수 있게 한다. 여러 개의 프롤린 및 하이드록시프롤린을 연속적으로 사용하면 콜라겐의 주요 2차 구조인 폴리프롤린 나선을 생성할 수 있다. 프롤릴 하이드록실화효소에 의한 프롤린의 하이드록실화(또는 플루오린과 같은 전자를 끌어당기는 치환기의 첨가)는 콜라겐의 입체구조적 안정성을 상당히 증가시킨다.
프롤린

따라서 프롤린의 하이드록실화는 고등 생물의 결합 조직을 유지하기 위한 중요한 생화학적 과정이다. 괴혈병과 같은 심각한 질병은 이 하이드록실화 과정의 결함(예: 프롤릴 하이드록실화효소 유전자의 돌연변이 또는 필수적인 보조 인자인 아스코르브산(비타민 C)의 부족)으로 인해 일어날 수 있다. 시스-트랜스 이성질화. 프롤린 및 기타 "N"-치환 아미노산(예: 사르코신)에 대한 펩타이드 결합은 시스 및 트랜스 이성질체를 둘 다 수용할 수 있다. 대부분의 펩타이드 결합은 트랜스 이성질체를 압도적으로 채택(변형되지 않은 조건에서 일반적으로 99.9%)한다. 그 이유는 주로 아마이드 수소(트랜스 이성질체)가 다음 Cα 원자(시스 이성질체)보다 이전 Cα 원자에 대한 입체 반발력이 덜하기 때문이다. 대조적으로 X-Pro 펩타이드 결합의 시스 및 트랜스 이성질체(여기서 X는 임의의 아미노산을 나타냄)는 모두 인접 치환과 입체 충돌을 경험하고 훨씬 더 낮은 에너지 차이를 갖는다. 따라서 변형되지 않은 조건 하의 시스 이성질체에서 X-Pro 펩타이드 결합의 분율은 일반적으로 3~10% 범위에 있는 시스 분획으로 상당히 증가한다. 그러나 이러한 값은 앞선 아미노산에 따라 달라지며, 글리신(Gly) 및 방향족 잔기는 시스 이성질체의 분획을 증가시킨다. 방향족-Pro 펩타이드 결합에 대해 최대 40%의 시스 분획이 확인되었다.
프롤린

동역학적 관점에서 시스-트랜스 프롤린 이성질화는 특히 천연 단백질이 시스 이성질체를 필요로 하는 경우 비천연 이성질체에서 접힘에 중요한 하나 이상의 프롤린 잔기를 포획함으로써 단백질 접힘의 진행을 방해할 수 있는 매우 느린 과정이다. 이는 프롤린 잔기가 트랜시 이성질체 형태로 리보솜에서만 합성되기 때문이다. 모든 생물은 이러한 이성질화를 촉매하는 프롤릴 이성질화효소를 가지고 있으며, 일부 세균은 리보솜과 관련된 전문화된 프롤릴 이성질화효소를 가지고 있다. 그러나 모든 프롤린이 접힘에 필수적인 것은 아니며 많은 X-Pro 펩타이드 결합의 비천연 형태 이성질체가 있음에도 불구하고 단백질 접힘이 정상적인 속도로 진행될 수 있다. 용도. 프롤린 및 그 유도체는 종종 프롤린 유기촉매 반응에서 비대칭 촉매로 사용된다. 코리-이츠노 환원 및 프롤린 촉매 알돌 축합이 대표적인 예이다. 양조 시 프롤린이 풍부한 단백질은 폴리페놀과 결합하여 탁도를 형성한다. L-프롤린은 삼투보호물질이기 때문에 제약 및 생명공학 응용 분야에서 사용된다. 식물 조직 배양에 사용되는 생장 배지에는 프롤린이 보충될 수 있다. 프롤린은 식물이 조직 배양의 스트레스를 견디는 데 도움을 주기 때문에 생장을 촉진시킬 수 있다. 특성. 프롤린은 글리신과 함께 전형적인 라마찬드란 플롯을 따르지 않는 아미노산이다. β 탄소에 연결된 고리 형성으로 인해 펩타이드 결합에 대한 ψ 및 φ 각도는 허용가능한 회전 정도가 더 적다.
프롤린

결과적으로 자유 엔트로피(ΔS)가 다른 아미노산에 비해 상대적으로 크지 않으므로 접힌 형태와 접히지 않은 형태의 엔트로피의 변화가 더 작기 때문에 단백질의 "턴"에서 프롤린이 종종 발견된다. 또한 프롤린은 곁사슬의 α-N이 하나의 질소 결합만 형성할 수 있어서 α 및 β 구조의 안정성을 감소시키기 때문에 α 및 β 구조에서 거의 발견되지 않는다. 프롤린은 크로마토그래피에 사용하기 위해 닌하이드린을 분무하여 전개할 때 빨간색/보라색을 생성하지 않는 유일한 아미노산이다. 대신에 프롤린은 주황색/노란색을 생성한다. 합성. 라세미 프롤린은 말론산 다이에틸 및 아크릴로나이트릴로부터 합성될 수 있다. 진화. 다양한 유형의 데이터를 사용한 여러 독립적인 진화 연구에서 프롤린이 초기 유전 암호를 구성하는 아미노산 그룹에 속한다고 제안되었다. 예를 들어 초기 유전 암호의 원형 펩타이드와 유사할 수 있는 단백질의 낮은 복잡성 영역은 프롤린이 매우 풍부하다.
다운스-톰슨의 역설

피구-나이트-다운스 역설로도 알려진 다운스-톰슨 역설(Downs-Thomson paradox)은 도로 네트워크 상에서 자동차의 평균 속력이 동일한 거리를 대중교통 수단으로 이동할 때의 평균 속력에 의해 결정된다는 주장이다. 이 주장에 따르면 도로를 늘리는 것은 전체적으로 교통 상황을 더 악화시킬 수 있다는 결론이 나온다. 도로가 늘어나면 교통 수단을 대중교통에서 자동차로 바꾸는 사람들이 늘어나고, 이는 대중교통 수단의 운행의 감소나 운임의 상승을 일으키며, 따라서 대중교통 이용객은 더 줄어든다. 이러한 악순환이 계속되어 결국 도로가 늘어나기 전보다 교통 상황은 더 나빠지게 된다. 만일 이 주장이 참이라면 교통 체증에 대한 해결책으로 도로를 늘리는 것은 효과적이지 않을 뿐만 아니라, 상황을 더 나쁘게 만든다는 결론이 나온다. 이것은 루이스-모그리지 명제(Lewis-Mogridge Position)로도 알려져 있다. 마틴 모그리지는 이것을 그의 저서 《Travel in towns: jam yesterday, jam today and jam tomorrow?》에서 런던의 사례 연구를 통해 광범위하게 정리하였다. 현재 루르 대학의 수학부에 있는, 디트리히 브라에스의 1968년 논문에서 이미 이러한 비직관적인 현상이 네트워크 상에서 나타난다는 점은 언급되었다. 브라에스의 역설은 네트워크 상에서 움직이는 개체들이 이기적으로 그들의 경로를 선택할 때, 네트워크의 크기를 늘리는 것은 때때로 전체적인 효율의 감소를 일으킬 수 있다는 주장이다. 도로 교통 네트워크뿐만 아니라 컴퓨터 네트워크에서도 비슷한 현상이 일어날 수 있기 때문에, 이 현상에 대한 연구는 최근 관심을 받고 있다.
다운스-톰슨의 역설

네트워크의 크기를 늘리는 것은 도로 교통 네트워크의 통행자와 비슷한, 서로 독립적으로 출발점과 도착점 사이의 최적의 경로를 선택하는 사용자들의 행동으로 특징지을 수 있다. 이는 유도된 수요 이론의 확장이며 또한 다운스의 삼중의 융합 이론과도 일치한다. 다운스는 이 이론으로 고속도로의 러시아워를 해소하는 것의 어려움을 설명하였다. 도로의 증가는 세 가지 즉각적인 효과를 나타나게 한다. 다른 경로를 이용하던 운전자는 확장된 도로를 쓰기 시작하고, 이전에 혼잡하지 않은 시간대에 통행하던 사람들이 혼잡한 시간에 이동하게 되며, 대중교통 이용객들은 자동차를 타기 시작한다.
에드윈 허블

에드윈 파월 허블(, 1889년 11월 20일 ~ 1953년 9월 28일)은 미국의 천문학자이다. 그의 업적은 크게 두 가지가 있다. 1924년 안드로메다 성운이 우리 은하에 속하지 않는다는 논문을 발표, 우주의 크기가 우리가 생각했던 것보다 더 크다는 걸 확인했다. 1929년에는 우주가 팽창하고 있다는 사실을 발표했다. 허블은 1921년 경 세페이드 변광성을 이용하여 우주의 크기를 재었다. 이 발견은 후에 할로 섀플리와 히버 커티스의 대논쟁을 종결하는 데 근거로 쓰였다. 또한, 그는 1929년 경 은하를 관측하여 스펙트럼의 선에 나타나는 적색 편이를 시선속도라고 해석하고, 후퇴하는 속도가 은하 간 거리에 비례한다는 허블의 법칙을 발표하였다. 이는 우주가 팽창한다는 사실을 뒷받침하여 이후 빅뱅 이론의 기초가 된다. 자신의 발견 덕분에 그는 여러 영예를 누렸다. 허블 우주 망원경은 그의 이름을 따서 명명되었다. 생애. 출생과 학창 시절. 에드윈 허블은 1889년 미국 미주리 주에서 존과 제니 허블의 아들로 태어났다. 허블은 그의 할아버지 마틴 허블에게서 천문학을 배웠다. 허블은 고등학생 때 별과 행성의 아름다움에 감동을 받고 화성에 관한 글을 썼는데, 이 글은 지방 신문에 실렸다. 당시 허블의 선생님이었던 해리엇 그로트 부인은 허블이 이 시대의 가장 뛰어난 위인이 될 것이라고 했다. 후에 허블은 휘튼 칼리지에 진학했다. 휘튼 칼리지를 졸업하고 허블은 대학의 다른 여러 물리학 과목을 수강하여 천문학자의 꿈을 계속 길러나갔다.
에드윈 허블

청년 시절. 1913년 1월 19일에 아버지가 세상을 떠나고, 허블은 영국에서의 생활을 접게 되었다. 부친 사망 이후, 허블은 가족의 생계를 책임져야 했다. 한동안 고등학교 교사로 일한 뒤, 18개월간 시간제로 법률 관련 일을 하여 가족의 생계를 안정시켰다. 허블은 천문학자가 되고자 하는 꿈을 접지 않았다. 다시 천문학자가 되기 위해서 헤일의 첫 번째 망원경이 있는 여키스 천문대로 가서 박사과정을 밟았다. 허블은 네벨플렉켄이라고 불리는 성운을 연구하여 박사학위를 받게 되었다. 그 후에 허블은 가장 좋은 망원경이 있는 천문대에 가야 한다고 생각하여, 윌슨산 천문대로 가고자 하였다. 1916년 11월에 윌슨산 천문대로부터 허블에게 제의가 왔다. 하지만 미국의 세계 제 1차 대전 참전으로 인해 채용이 미뤄졌다. 허블은 4개월간 독일 점령군으로 복무한 뒤 1919년 8월에 윌슨산 천문대에 도착하였다. 당시 윌슨산 천문대에는 할로 섀플리가 자리 잡고 있었다. 윌슨산 천문대에서 허블과 섀플리는 충돌이 잦았다. 대논쟁의 막을 내리기까지. 1921년 섀플리가 하버드 천문대의 책임자가 되어 윌슨산을 떠나면서 허블은 더 많은 시간 망원경을 관측할 수 있게 되었다. 1923년 10월 4일 저녁, 허블이 윌슨산에 와서 4년이 지난 날, 그는 100인치짜리 망원경으로 안드로메다 성운을 관측하였다. 당시 관측상태는 최악의 상태였다. 허블은 40분간 노출하여 안드로메다성운 사진을 찍었다.
에드윈 허블

다음날 사진 현상 후, 사진에서는 흠집이거나 신성이라고 볼 수 있는 점이 발견되었다. 허블은 그 점이 신성임을 다시 확인하기 위해서 안드로메다 성운을 5분간 노출하여 찍었다. 그 점은 그대로 그 자리에 있었고, 신성일 가능성이 있는 두 점을 더 발견하였다. 이후에 그는 두 번째 점이 신성임을 알아냈고, 세 번째 점이 세페이드형 변광성임을 알아냈다. 허블은 자신이 발견한 세페이드형 변광성을 이용하여 안드로메다 성운까지의 거리를 추정했다. 그 결과는 놀라웠다. 안드로메다 성운까지의 거리는 지구에서 약 90만 광년으로, 우리 은하의 지름의 길이인 10만 광년보다 훨씬 먼 거리였다. 그는 안드로메다 성운이 하나의 또 다른 은하임을 증명하여 대논쟁의 막을 내렸다. 1924년 2월, 허블이 섀플리에게 자신이 발견한 결과를 편지로 알리자, 섀플리는 “이것이 내 우주를 파괴한 편지다” 라고 말했다고 한다. 1924년 위싱턴에서 열린 미국 과학진흥협회 회의에서 허블의 성과가 발표되었는데, 그는 그 회의에서 가장 뛰어난 논문에 수여하는 1천 달러의 상금을 공동으로 수상했다. 우주팽창론, 그리고 죽음. 허블은 성운 까지의 거리를 측정해 많은 성운들이 독립된 은하라는 것을 증명하여 몇 년 동안 천문학계에서 최고의 권위를 누리고 있었다. 멀어지는 은하가 많다는 슬라이퍼의 관측 결과를 알게 되었을 때, 그는 이 현상을 밝혀야 한다는 사명감을 느꼈다. 허블은 당시 윌슨산 천문대의 천문 사진가인 밀턴 휴메이슨과 함께 은하를 관측하였다.
에드윈 허블

두 사람은 일을 분담하여, 허블은 은하들 까지의 거리를 측정하고, 휴메이슨은 은하들의 도플러 편이를 측정하였다. 1929년 허블과 휴메이슨은 46개 은하들의 적색 편이와 거리를 측정하였고, 관측한 은하들의 데이터를 속도와 거리를 각각의 축으로 하는 그래프 위에 나타내었다. 그 그래프는 은하의 속도가 거리에 비례함을 나타내고 있었다. 허블은 이 그래프를 ‘외계 은하 성운의 시선 속도와 거리 사이의 관계(A Relation between DISTANCE and RADIAL VELOCITY among EXTRA-GALACTIC NEBULAE)’ 라는 제목의 6쪽짜리 논문에 실었다. 허블과 휴메이슨은 계속 관측하여 1931년 더 멀리 있는 은하들을 측정하고 새로운 논문을 발표하였다. 그 논문은 우주가 팽창하고 있다는 것을 알려주었다. 이것은 당시 조르주 르메트르와 알렉산드르 프리드만이 제시한 대폭발 이론을 증명하는 최초의 증거였다고 한다. 그는 그의 유명세를 통하여 팔로마산의 200인치 망원경의 계획과 건립에 힘썼다. 1953년 9월 28일 허블이 뇌경색으로 세상을 떠나기 전까지 은하의 연구에 이 망원경을 사용했다고 한다. 허블의 업적. 세페이드 변광성의 밝기. 오언변광성이라는 별의 밝기가 주기적으로 변하는 항성이다. 이런 현상은 존 구드릭(John Goodricke) 와 에드워드 피것(Edward Pigott)에 의해 규명되었다. 구드릭은 대부분의 변광성의 밝기는 대칭적이며 매우 짧은 시간 동안 어두워졌다 다시 밝아진다는 것을 알게 되었다. 구드릭은 이 현상을 식현상이라고 설명하였다.
에드윈 허블

왜냐하면 식현상과 변광성의 밝기 모두 대칭적인 성향을 띠고 있고, 거의 대부분의 시간에 밝다 짧은 시간동안 어두워지기 때문이다. 이는 실제로 대부분의 변광성을 잘 설명하였다. 하지만, 이는 모든 변광성을 설명하지 못하였기에 구드릭은 다른 종류의 변광성이, 즉 세페이드 변광성이 있다고 주장하였다. 이 변광성의 밝기는 주기가 길고, 밝기가 천천히 감소하다가 비교적 빨리 최고 밝기에 도달하였다. 헨리에타 스완 리빗은 세페이드 변광성의 주기와 밝기의 관계를 찾아내었다. 그녀는 에드워드 찰스 피커링이 고용한 사진을 분석하여 정리하는 “여자 계산가”(Harvard Computers) 중 1명이었다. 리빗은 거리가 대략적으로 같은 마젤란 성운의 수많은 변광성들(약 2400개)의 사진을 분석하여 광도와 주기가 연관이 있다는 것을 알게 되었다. 리빗은 후에 광도와 주기의 log값이 비례한다는 것을 찾아냈다. 이 발견은 허블이 안드로메다 은하(그 당시에는 성운이라고도 불렸다) 까지의 거리를 측정하는데 발판이 되었다. 할로 섀플리와 에나르 헤르츠스프룽 같은 천문학자들의 힘으로 세페이드 변광성은 우주에서 거리를 재는 척도가 되었다. 그들은 연주시차법을 동원하여 어떤 한 세페이드 변광성 까지의 거리를 쟀다. 이 측정은 리빗의 밝기-주기 관계에서 비례상수를 구한거라 할 수 있다. 이를 통하여 천문학자들은 모든 세페이드 변광성까지의 거리를 잴 수 있게 되었다. 허블은 이 모든 발견들을 안드로메다 성운(현재는 안드로메다 은하)의 한 변광성에 적용을 시켰다.
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그는 이를 통하여 안드로메다까지의 거리를 쟀는데 90만 광년이라는 이 거리는 안드로메다가 우리 은하 내부에 있다고 하기에는 너무 먼 거리였다(우리 은하의 반지름은 대략 10만 광년이다). 그런데 이렇게 먼 안드로메다가 선명하게 관측된다는 것은 그만큼 밝다는 것이고 이는 안드로메다에는 별이 많다는 것을 의미한다. 그래서 자연스럽게 안드로메다는 우리 은하 내의 성운이 아니라 수많은 별들을 포함하고 있는 독립적인 다른 하나의 은하라는 것이 밝혀졌다. 이를 통해 허블은 대논쟁을 종결짓게 되었다. 은하의 분류. 허블은 은하들을 관찰하여 생김새에 따라 분류하였다.(이 분류 방법을 허블 순차라고 한다) 허블의 분류에 따르면 은하들은 크게 네 가지로 나뉘는데, 타원은하, 나선은하, 렌즈은하, 그리고 불규칙 은하들이다. 관측되는 은하 중 나선은하는 약 77%, 타원은하는 약 20%, 불규칙은하는 약 2%를 차지한다. 각 은하들은 다음과 같은 특징을 가진다. 타원은하. 타원은하는 나선팔을 갖고 있지 않으며 특별히 삐져나오거나 뾰족한 곳 없이 매끄러운 타원 모양을 가진다. 보통 E (Ellipse에서 따옴)로 표기하며, 구형에서 가장 찌그러진 모양까지, E0에서 E7까지 표기한다. (E0가 구형에 가까운 것들이고, E7은 가장 찌그러진 것들이다.) 가장 흔하게 관측되고, 다른 은하들보다는 비교적 나이가 많은 별들로 구성된다. 대표적인 예로 처녀자리 은하단에 있는 M49 은하가 있다. 나선은하. 나선은하는 나선 모양의 팔을 가지고 있는 것으로 특징지어지는데, 일반적으로 자전축의 중심 부근에 대칭적으로 위치한 두 팔을 가지고 있다.
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나선은하에는 두 가지 종류가 있는데, S나 SA로 표기되는 정상나선은하(Normality Spiral Galaxy)와 SB로 표시되는 막대나선은하(Barred Spiral Galaxy)이다. 정상나선은하는 나선팔이 핵에서부터 나오는 은하를 이르고, 전체 나선 은하의 1/3 정도가 정상나선은하인 것으로 알려져 있다. 가장 역동적이고 활발한 모습의 은하이다. 막대나선은하는 중간에 중심을 가로지르는 막대물질이 있는데, 두 팔은 이 막대의 양쪽 끝에서부터 반대 방향으로 나온다. 정상나선은하와 막대나선은하 모두 팔이 얼마나 단단하게 감겼는지, 팔의 균형, 그리고 핵의 상대적인 크기에 따라서 a, b, c 타입으로 다시 분류한다. 즉, Sa, Sb, Sc, SBa, SBb, SBc의 6가지로 분류되는 것이다. 첨자 a가 있는 Sa, SBa 타입은 핵이 상대적으로 크고, 나선팔이 핵을 중심으로 단단하게 감겨 있는 경우이다. Sa는 나선팔이 구별하기 어려울 때가 많다. 첨자 b는 나선팔이 좀더 열려 있는 경우를 나타내고, 첨자 c는 보통 핵이 상대적으로 작고 나선팔이 강조되어, 더 펼쳐져 있는 경우를 나타낸다. 대표적인 정상나선은하로는 안드로메다 은하가 있고, 전형적인 막대나선은하로는 NGC 1300이 있다. 렌즈형 은하. 나선은하 중 S0를 렌즈은하라고 하는데, 이는 나선은하와 타원은하 사이의 형태를 가진다. 마치 타원은하처럼, 가운데가 (핵이) 볼록하게 튀어나와 있고, 그것을 통과하는 원판이나 막대 모양의 구조가 있다. 그렇지만 나선은하와 다른 모습은 뚜렷한 팔이 없고, 나선은하만큼 활발한 별의 생성이 일어나고 있지 않다는 것이다.
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처음에 허블이 은하를 분류했을 때, 렌즈 은하에 대해서는 아직 실존여부가 알려져 있지 않았었다. 하지만 허블은 렌즈 은하가 존재할 것이라는 사실을 굳게 믿고, 회견에서도 은하의 진화를 생각해 보았을 때 꼭 필요한 단계라고 말하였다. 추후의 많은 관측들에서 허블의 예상이 정확하다는 것이 판명났다. 불규칙 은하. 허블은 불규칙 은하를 두 가지로 또 분류하였는데, 불규칙 은하 I, 그리고 불규칙 은하 II이다. (Irr I galaxy, Irr II galaxy) 불규칙 은하의 특성상 둘 다 대칭적인 구조를 보이지 않으며, 성간 먼지의 뚜렷한 흡수선과, 가스 성분의 많은 방출선을 보인다. 불규칙 은하 I은 비대칭적인 윤곽을 가지고, 어린 별들로 이루어진 여러 개별적인 성단들로 이루어져 있다. 불규칙은하 II는 좀더 매끄러운 윤곽선을 가지고, 개별적인 별이나 성단이 보이는 대신 뿌옇고 흐릿하게 분산되어 보인다. 대표적인 불규칙 은하로는 큰곰자리의 M81과 마젤란 은하가 있다. 보통 나선은하에는 젊은 별들과, 별 생성이 일어나는 곳들이 여러 군데 있는데 반면 타원은하에서는 오래된 성단들이 많이 관찰된다. 따라서 여러 과학자들은 타원은하와 렌즈은하가 나선은하와 불규칙 은하보다 더 일직 진화했다는 설을 내놓았다. 그렇지만 이와 같은 접근은 오류가 있는데, “허블 순차”가 은하가 진화한다는 것을 함축하고 있다는 가정을 하고 있기 때문에다. 하지만, 허블은 허블 순차에 대한 시간적인 해석은 전혀 의도하지 않았다고 말했다.
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또한, 최근의 연구에서는 우주의 탄생 직후에는 나선은하와 불규칙 은하가 많았으며, 이로부터 타원 은하와 렌즈 은하가 진화했다고 보고 있다. 허블의 법칙. 허블의 법칙은 크게 두 부분으로 기술되는데, (1) 성간 공간에 있는 (우주의) 모든 천체들은 도플러 효과를 보인다. (2) 도플러 효과로 인해 측정된 이들의 서로에 대한, 그리고 지구에 대한 상대 속도는 두 물체의 거리에 비례한다는 것이다. 결국, 우주는 팽창하고 있고 은하들은 바깥쪽으로 움직이고 있는데, 은하의 팽창 속도는 그들의 거리에 비례한다는 말이다. 결국, 허블의 법칙은 우주 (엄밀하게는, 관측 가능한 우주)가 (시공간이) 팽창하고 있다는 것을 의미한다. 허블은 그의 유명한 1929년 논문에서 “적색 편이의 법칙”을 발표하였고, 이것이 곧 “허블의 법칙”이다. 허블의 법칙은 잘 알려진 공식으로 나타나는데, 바로 v = H0D라는 공식이다. H0는 비례상수인 “허블 상수”인데, 아직까지 이 값에 대해서는 모두가 동의하는 결과치가 없다. D는, 천체와 관측지점과의 거리이며, v는 천체의 상대속도 (겉보기 속도)이다. 즉, 천체의 상대 이동속도는 거리와 직접적으로 비례한다는 것을 나타내 주는 공식이다. H0은 은하가 얼마나 빨리 움직이는가와 관련이 깊다. H0가 클수록 은하가 빨리 움직이는 것이라 할 수 있고, H0가 작을수록 은하가 더 느리게 움직이는 것이라고 할 수 있다. H0에 대해서는 많은 논쟁들이 일고 있으며, 아직 의견들이 완전하게 통일되지 못했다. 반면, 1/H0은 우주의 나이를 나타낸다. (1/H0를 “허블 시간”이라고 한다.
에드윈 허블

즉, 우주팽창이 시작된 이래의 경과 시간(우주의 연령)을 나타낸다.) 허블 상수. 허블 상수의 측정. 허블 상수를 측정하는 일에는 두 가지 측정값이 필요하다. 우선, 은하의 적색 편이를 알기 위한 천체들(은하)의 흡수 스펙트럼 분석을 해야 한다. 적색 편이를 통해 상대속도를 알아내기 위해서이다. 둘째로는, 은하와 지구의 정확한 거리를 재어야 한다. 이 때, 허블 상수를 재기 위해 측정하는 은하는 지구와 충분히 멀리 떨어져 있어야 하는데, 은하들의 속도 v는 적색편이가 진정한 별들의 운동에 기인한다는 가정 하에서 측정될 수 있는 것이기 때문이다. 여러 가지 주변 천체들의 중력으로 인해서 오차가 나는 것을 예방하기 위해서 멀리 떨어진 은하를 측정해야 한다. (이 ‘특이한 운동(peculiar motion)’은 허블의 법칙의 경향성에서 벗어난 점들에 대한 설명이 된다.) 허블 상수의 단위. SI 단위로 허블 상수를 나타내면 그 단위는 /s가 되겠지만, 보통은 (km/s)/Mpc을 사용한다. 그 이유는 허블의 법칙으로 속도를 계산했을 때 km/s으로 단위를 얻기 위해서이다. 만약 허블 상수가 H (km/s)/Mpc라면, 1Mpc만큼 천체가 멀어질 때마다, 그것이 바깥쪽으로 가려 하는 속도는 H km/s만큼 증가한다는 말이다. 비록 km과 Mpc는 둘 다 거리의 단위이지만, (km/s)/Mpc으로 계산하는 것이 더 간단하고 편리하기 때문에 허블 상수는 대부분의 경우 저 단위로 나타낸다. 허블 상수의 값. 허블 상수는 빛의 속도처럼 단 하나의 공통적으로 동의하는 이론값을 구할 수 없다. 천체들 사이의 거리에 대해서 학자들마다 의견이 다르고 계산값도 다르기 때문이다.
에드윈 허블

허블 상수의 가능한 작은 값은 h = 0.5 정도로 앨런 샌디지와 카네기 연구소에 있는 그의 동료들에 의해서 주장되고 있다. (참고: 허블 상수는 그 불확실성 때문에 H = 100h (km/s)/Mpc으로 정의되는 상수 h값을 사용하여 표기하는 것이 일반적이다.) 이 상수 값에 의하면 우주의 나이는 193 억년 정도가 된다. 큰 값은 h = 1 정도로, 많은 다른 천문학자들(제라드 드보쿨레르, 리처드 피셔 등) 에 의해서 주장되고 있다. H = 100의 값은 사용된 중력인자에 의존하여 우주의 나이가 샌디지가 주장한 것의 반 정도인 단지 90억년 전후가 된다. 그러나 현재 대부분의 의견은 그 중간 값인 70(km/s)/Mpc 정도로 모아지고 있다. 현재 많은 백과사전에는 H0 = 70.4 ± 2.4 (km/s)/Mpc으로 나와 있다. 한편, WMAP 데이터를 이용하여 구한 허블 상수의 값은 대략 h = 0.71 (+0.04/-0.03)이다. 이 H0 값을 이용하여 “허블 시간”, 즉 우주의 나이를 계산해 보면, 150±50억 년이 되는데, 이 값은 구상성단의 연령이나 우주 초기의 원소 합성이론으로 유도되는 연령과 본질적으로 같다. 의의: 과학사에 끼친 영향. 대논쟁의 종결. 대논쟁은 이 질문에서 시작되었다. 성운들은 어디에 있을까? 보이는 것처럼 작고 가까울까? 아니면 멀어서 작아 보이는 걸까? 국립 과학아카데미는 이 질문에 서로 다른 의견을 가진 두 집단이 다른 과학자들 앞에서 토론을 벌이게 했다.
에드윈 허블

이 두 집단은 바로 우리 은하가 성운뿐만 아니라 전 우주를 포함하고 있다는 주장을 하고 있던 윌슨산 천문대의 천문학자들과 성운이 우리 은하 밖에 있는 독립된 은하라는 생각을 지지하던 릭 천문대의 천문학자들이다. 전자는 할로 섀플리()를 대표로 내보냈고 후자는 히버 커티스()를 대표로 내보냈다. 1920년 4월, 대논쟁은 섀플리와 커티스의 토론으로 진행되었다. 섀플리는 우리 은하가 우주 전체를 포함한다는 주장에 크게 2가지 근거를 내세웠다. 먼저, 성운의 분포가 있었다. 성운들은 보통 우리 은하의 은하면 바로 위와 아래에서 발견되었다. 여기서 섀플리는 성운들이 바로 행성과 항성들의 기원이라고 주장하였다. 섀플리가 관측한 것은 우리 은하로 가까워질수록 항성과 행성들이 완전해진다는 것이다. 그래서 섀플리는 성운들은 우리 은하 위와 아래쪽에 있고, 그 성운들에서 생성된 항성과 행성들은 모양을 갖춰가면서 우리 은하 쪽으로 이동해간다고 주장했다. 만약 은하들이 우주에 골고루 분포한다면 성운의 분포는 일정해야하기 때문에 우주에서 은하는 우리 은하 하나뿐이라고 주장했다. 두 번째 근거는 바로 신성(nova)의 발견이었다. 신성은 근처에 있는 동반성의 물질을 흡수하여 갑자기 밝게 빛나는 별을 말하는데, 1885년 안드로메다에서 어떤 신성이 발견되었다. 그런데 안드로메다에서 발견된 이 신성이 특이한 것은 이 신성은 안드로메다 밝기 전체의 1/10이나 된다는 것이었다.
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섀플리는 만약 안드로메다가 성운이 아니고 은하라면 신성의 밝기는 안드로메다의 밝기의 수십억분의 일이 돼야 하는데 실제로는 수백만 개의 별의 밝기와 비슷하기 때문에 안드로메다는 은하가 아니라 성운이라고 주장하였다. 커티스는 이 근거들에 대해서 전문적인 반박을 했다. 첫 번째 근거에는 특정 지역에서만 관측되는 것은 은하면의 별들, 성간먼지에 가려 관측이 되지 않는 것뿐이라 반박을 하였다. 두 번째 근거에는 안드로메다의 나선팔에서 발견된 다른 수많은 신성들은 그 특정 신성보다 훨씬 희미하다는 것을 예로 들면서 안드로메다 신성의 경우는 특이한 경우라고 주장했다. 커티스는 전문지식을 이용하여 이를 비롯한 여러 반박들과 주장들을 펼쳤다. 후에 섀플리는 자신이 “논문을 읽었으며" 커티스는 “발표”하였다고 했고, 커티스는 자신이 “비교적 앞섰다”고 하였다. 하지만, 이 주제는 관측결과가 매우 적었기 때문에 어떤 주장을 펼쳐도 불충분한 근거라는 명목이 발목을 잡았기 때문에 큰 진전이 없었다. 허블이 계산한 안드로메다에 있는 세페이드 변광성까지의 거리는 대논쟁을 확실히 끝맺었다. 그 거리는 우리 은하의 크기와 비교할 수 없이 멀었기 때문에 안드로메다가 우리 은하 내부에 존재한다는 것이 말이 되지 않았다. 허블은 또다른 희미한 세페이드 변광성 하나를 찾아서 똑같은 90만 광년이라는 거리를 계산해냈다. 그는 이 결과를 은하는 하나뿐이라는 주장을 한 섀플리에게 편지로 부쳤다.
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섀플리는 세페이드 변광성의 주기가 20일이나 되는데 주기가 긴 세페이드 변광성을 이용해 계산한 거리는 신빙성이 없다며 반박을 시도했지만 몇 년 만에 다른 은하들의 거리가 안드로메다보다 훨씬 멀리 있다는 것이 계산되고 나서 대논쟁은 해결되었다. 하지만 기존의 성운이라는 개념 중에서 정말로 우리 은하 내부에 있는 기체구름들이 있다는 것이 발견되었고 이들은 계속 성운이라 불리고 있다. 또한, 대논쟁에서 섀플리가 언급한 안드로메다 신성은 별이 폭발하는 현상인 초신성이라는 것이 밝혀졌고, 이는 실제로 순간적으로 수십억 개의 별보다 밝게 빛난다는 것이 발견되었다. 팽창우주론. 팽창우주론(또는 우주팽창론)의 시작은 아인슈타인의 일반 상대성 이론에서부터였다. 비록 아인슈타인은 정적인 우주를 굳게 믿고 있었지만, W. 데시테르는 일반 상대성 이론에 근거하여 우주각 팽창하고 있다는 설을 발표하였다. 그렇지만 데시테르가 중력론의 방정식을 풀 때 우주의 평균 밀도를 0으로 두었기 때문에, 그의 우주론에는 물질이 포함되지 않는다는 흠이 있다. 1922~1929년에 알렉산드르 프리드만, 조르주 르메트르, 하워드 퍼시 로버트슨 등이 물질을 포함하는 팽창우주론을 발표하였다. 1922년, 프리드만은 아인슈타인이나 데시테르와는 다른 새 팽창우주론을 수학적으로 전개하였지만, 폐렴 때문에 사망하는 바람에 젊은 나이에 세상을 떠났다.
에드윈 허블

반면, 비슷한 시기의 1927년, 조르주 르메트르는 허블과 유사한, 속도-거리 관계와 유사한 적색편이-거리와의 관계를 언급하면서 더 물리적이고 실제적인 의미를 가지는 새로운 팽창우주론을 제안했지만, 안타깝게도 큰 주목을 끌지 못했다. 이렇게 새로운 가설들이 나오고 있을 때 과학계의 정설은 정적 우주였다. 아인슈타인 자신을 포함한 대다수의 사람들이 정적 우주론을 믿고 있었고, 팽창우주론 지지자들과 정적 우주론 지지자들은 이 주제로 논쟁을 많이 일으켰다. 1929년, 허블은 윌슨 산의 100인치 망원경으로 은하들 사이의 거리와 적색편이의 체계적 분석을 통해 팽창 우주론을 지지하는 논문을 표하였다. 이 “허블의 법칙”이 바로 팽창우주론의 결정적 천문학적 증거였다. 1930년, 에딩턴과 드 시터 등 영향력 있는 천문학자들이 정적 우주론보다 팽창 우주론이 새로운 천체 관측 결과와 더 잘 맞는다는 사실을 인식하고, 묻혀 있던 프리드만과 르메트르의 작업이 재발견되면서 과학계의 인식은 정적우주론에서 팽창우주론으로 변화하게 되었다. 천체들 사이의 도플러 효과를 보여 주는 허블의 법칙이 팽창우주론을 뒷받침하는 강력한 증거가 되어 주었던 것이다. 팽창우주론은 그 후 더 보충되어 대폭발 이론으로서 많은 학자의 지지를 얻고 있다. 대폭발 이론이란, 우주가 하나의 아주 작은 질량점으로부터 시작했고, 한순간의 ‘대폭발’로 인해 우리 우주는 팽창을 시작했으며, 지금까지도 계속해서 팽창하고 있다는 설이다.
에드윈 허블

1940년 가모브에 의하여 현재의 대폭발론으로 체계화하였다. 대폭발 이론의 두 가지 대표적인 증거는 허블의 법칙 (멀리 떨어진 은하일수록 우리 은하계로부터 빠른 속도로 멀어지고 있다)과 3 K의 우주 마이크로파 배경이다. 영예와 인정. 허블은 살아 생전에, 그리고 죽고 난 뒤에까지 많은 영예와 인정을 누렸다. 노벨 상. 허블은 생전에 많은 여러 상을 수상하였지만 궁극적으로 노벨상을 수상하지 못한 점에 대해 아쉬워했다. 당시 노벨물리학회는 허블이 당대 가장 위대한 천문학자임을 인정하고 있었다. 그럼에도 불구하고 노벨물리학상을 수여하지 않았던 이유는, 그의 업적이 부족해서가 아니라 당시 천문학을 물리학의 일부로 생각하지 않았기 때문이었다. 이후에 노벨물리학위원회는 비밀리에 규칙을 바꾸어 에드윈 허블의 노벨상 수상을 결정하였다. 하지만 안타깝게도 이것을 발표하기 전, 1953년 9월에 허블은 뇌경색으로 세상을 떠났다. 노벨상은 사후에 수여될 수 없었기 때문에 허블은 수상할 수 없었고, 위와 같은 토의 내용은 비밀에 부쳐졌다. 하지만, 노벨물리학위원회의 두 위원, 엔리코 페르미와 수브라마니안 찬드라세카르는 허블의 위대한 업적이 결코 무시되지 않았음을 알리고 싶었다. 그래서 허블의 노벨상 수상 결정 사실을 허블의 부인 그레이스에게 알려 세상에 공개하였다. 허블 우주 망원경. 허블 우주 망원경은 대기권 밖에서 지구 중심 궤도를 돌고 있는 우주 망원경이다. 이 망원경은 1969년 미국 항공우주국(NASA)에서 스피처의 제안에 의해서 제작 추진이 되었다.
에드윈 허블

에드윈 허블의 이름을 따서 이름이 지어졌고, 1990년 4월 25일 디스커버리 우주왕복선에 실려 지구 상공 610 km 궤도에 올려져 관측활동을 시작하였다. 허블 우주 망원경은 지구 대기 밖에 있어 지구 대기에 의한 효과를 받지 않아 고분해능의 많은 관측자료를 얻어낼 수 있었다. 허블 우주 망원경은 많은 관측 자료를 제공하여 천문학 발전에 이바지하고 있다. 최근에는 관측 25주년을 맞는 허블 우주 망원경을 기리기 위해 과학 학술지 네이처에서 허블이 찍은 '가장 아름다운 우주 사진 10 가지'를 공개하기도 했다. 지 표지모델. 허블은 타임지의 표지 모델이 된 최초의 천문학자였다. 그는 허블법칙이라고 불리는 은하들의 멀어지는 속도가 거리에 비례한다는 것을 다양한 은하들의 분포를 측정하여 알아낸 뒤, 엄청난 명예를 얻게 되었다. 그는 타임지의 표지 모델이 된 것 뿐만 아니라 영화 배우나, 작가들과 모임을 가지게 되었다. 1937년에 허블은 아카데미 영화상 시상식에 프랭크 캐프라의 주빈으로 참석하기도 했다. 우표. 허블 망원경 10주년 우표. 2000년 4월 2일, 미국 항공우주국(NASA)의 허블 망원경 10주년 기념을 맞아 미국에서 허블 우표가 발행되었다. 우표는 허블이 팔로마산 천문대에서 40인치 망원경으로 관측하는 사진과 다양한 성운들의 사진이 포함되었다. 이 우표는 2000년 7월 16일, 캘리포니아에서 열린 세계 우표 엑스포를 장식했다. 미국의 4대 과학자 우표.
에드윈 허블

2008년 3월 6일, 미국 우체국(USPS)에서 4명의 유명한 미국 과학자를 기념하는 우표를 발행했다. 에드윈 허블은 4명의 과학자 중 한 사람으로 선정되었다.
류신

류신(, , , 기호: Leu or L)은 단백질의 생합성에 사용되는 필수 아미노산이다. 류신은 α-아미노산이며, α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH3+ 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 아이소뷰틸기를 포함하고 있다. 류신은 비극성 지방족 아미노산이다. 류신은 사람에게 필수적인 아미노산으로 신체에서 합성되지 않으며 음식을 통해 섭취해야 한다. 사람은 육류, 유제품, 콩 제품, 기타 콩류와 같은 단백질을 함유한 식품으로부터 류신을 얻을 수 있다. 류신은 UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 코돈에 의해 암호화되어 있다. 발린과 아이소류신과 마찬가지로 류신은 가지사슬 아미노산이다. 류신 대사의 주요한 대사 최종 산물은 아세틸-CoA와 아세토아세트산이다. 따라서 류신은 리신과 함께 케톤체생성성 아미노산이다. 류신은 사람에서 가장 중요한 케톤체생성성 아미노산이다. 류신 및 류신의 소량 대사산물인 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산은 사람에서 약리학적 활성을 나타내며, mTOR의 인산화를 통해 단백질의 생합성을 촉진하는 것으로 입증되었다. 식이 류신. 식품 첨가물로 사용되는 L-류신은 E 번호 E641로 향미 증진제로 분류된다. 요구 사항. 미국 의학 연구소의 식품 영양 위원회(FNB)는 2002년에 필수 아미노산에 대한 권장 식이 허용량(RDA)을 제정했다. 19세 이상의 성인의 경우 매일 체중 1 kg당 42 mg의 류신이 필요하다.
류신

건강에 대한 효과. 식이 보충제로서 류신은 나이든 쥐의 근육 단백질의 합성을 증가시켜 근육 조직의 분해를 늦추는 것으로 밝혀졌다. 그러나 비교 연구 결과는 상충된다. 장기간의 류신 보충은 건강한 노인 남성의 근육량이나 근력을 증가시키지 않는다. 더 많은 연구가 필요하며, 바람직하게는 객관적이고 무작위적인 사회 표본을 기반으로 하는 연구가 필요하다. 류신을 단독으로 또는 다른 가지사슬 아미노산과 함께 섭취하는 경우 류신 보충의 효과를 알아내기 위해 생활 방식, 연령, 성별, 식이, 운동 등과 같은 요인들을 분석시 고려해야 한다. 그때가지는 식이 류신 보충을 전체 인구에 대한 근육 생장 또는 최적 상태의 유지를 위한 주요 이유와 관련시킬 수 없다. L-류신과 D-류신은 모두 뇌전증 발작으로부터 쥐를 보호한다. 또한 D-류신은 적어도 다이제팜만큼 효과적으로 진정 효과없이 발작이 시작된 후에 쥐의 발작을 종결시킨다. L-류신의 식이 섭취 감소는 쥐의 비만을 촉진한다. 류신의 높은 혈중 수치는 사람, 쥐 및 설치류에서 인슐린 저항성과 관련이 있다. 이것은 mTOR 신호전달을 자극하는 류신의 효과 때문일 수 있다. 류신 및 다른 가지사슬 아미노산의 식이 제한은 에너지 소비를 증가시켜 야행성 쥐에서 식이 유발 비만을 억제시킬 수 있고 과다섭취 쥐의 지방 증가를 제한할 수 있다. 안전성. 대상부전 단풍시럽뇨병에서 볼 수 있는 류신 독성은 섬망과 신경학적 손상을 유발하고 생명을 위협할 수 있다.
류신

류신을 많이 섭취하면 L-트립토판이 니아신으로 전환되는 것을 방해하기 때문에 니아신 수치가 낮은 사람들에게 펠라그라 증상을 유발하거나 악화시킬 수 있다. 500 mg/kg/d를 초과하는 용량의 류신은 고암모니아혈증에서 관찰되었다. 따라서 비공식적으로 건강한 성인 남성의 류신 허용 상한 섭취량(UL)은 급석 식이 조건에서 500 mg/kg/d 또는 35 g/d로 제안될 수 있다. 약리학. 약력학. 류신은 근원섬유 근단백질 합성을 직접적으로 자극하는 능력을 가진 식이성 아미노산이다. 류신의 이러한 효과는 단백질 생합성 및 세포 생장을 조절하는 세린-트레오닌 단백질 키네이스인 mTOR의 활성인자로서의 역할에서 비롯된다. 류신에 의한 mTOR의 활성화는 Rag GTPase, 류실-tRNA 합성효소에 대한 류신의 결합, 세스트린 2에 대한 류신의 결합, 및 다른 가능한 메커니즘을 통해 매개된다. 사람에서의 물질대사. 류신 대사는 인체의 많은 조직에서 일어난다. 그러나 대부분의 식이 류신은 간, 지방 조직 및 근육 조직 내에서 대사된다. 지방 조직 및 근육 조직은 스테롤 및 기타 화합물의 형성에 류신을 사용한다. 이들 두 조직에서 결합된 류신의 사용은 간보다 7배 더 많다. 건강한 사람의 경우 식이 L-류신의 약 60%가 몇 시간 후에 대사되고, 식이 L-류신의 약 5%(2~10% 범위)가 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산(HMB)으로 전환된다. 식이 L-류신의 약 40%는 아세틸-CoA로 전환되며, 이는 이후에 다른 화합물의 합성에 사용된다.
류신

대부분의 L-류신 대사는 초기에 가지사슬 아미노산 아미노기전이효소에 의해 촉매되어 α-케토아이소카프로산(α-KIC)을 생성한다. α-케토아이소카프로산은 대부분 미토콘드리아의 효소인 가지사슬 α-케토산 탈수소효소 복합체에 의해 대사되어 아이소발레릴-CoA로 전환된다. 아이소발레릴-CoA는 이후에 아이소발레릴-CoA 탈수소효소에 의해 대사되어 아세틸-CoA 및 기타 화합물의 합성에 사용되는 β-메틸크로토닐-CoA로 전환된다. 비오틴 결핍증에서 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산(HMB)은 β-메틸크로토닐-CoA(MC-CoA)를 β-하이드록시 β-메틸뷰티릴-CoA(HMB-CoA)로, β-하이드록시 β-메틸뷰티릴-CoA를 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산으로 각각 전환시키는 엔오일-CoA 수화효소와 알려지지 않은 싸이오에스터레이스를 통해 β-메틸크로토닐-CoA로부터 합성될 수 있다. 상대적으로 적은 양의 α-케토아이소카프로산은 세포질의 효소 4-하이드록시페닐피루브산 이산소화효소에 의해 간에서 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산으로 전환된다. 건강한 사람의 경우 L-류신이 α-케토아이소카프로산으로 전환된 다음 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산으로 전환되는 이러한 마이너 경로가 β-하이드록시 β-메틸뷰티르산 합성의 주요 경로이다.
류신

L-류신 대사의 작은 부분(약 33%를 차지하는 고환을 제외한 모든 조직에서 5% 미만)은 초기에 류신 2,3-아미노뮤테이스에 의해 촉매되어 β-류신을 생성하고, 이는 후속적으로 일련의 특성화되지 않은 효소들에 의해 β-케토아이소카프로산, β-케토아이소카프로일-CoA, 아세틸-CoA로 대사된다. β-하이드록시 β-메틸뷰티르산(HMB)의 대사는 β-하이드록시 β-메틸뷰티릴-CoA(HMB-CoA)로 전환시키는 특성화되지 않은 효소에 의해 촉매된다. β-하이드록시 β-메틸뷰티릴-CoA는 엔오일-CoA 수화효소 또는 다른 특성화되지 않은 효소에 의해 대사되어 각각 β-메틸크로토닐-CoA(MC-CoA) 또는 β-하이드록시 β-메틸글루타릴-CoA(HMG-CoA)를 생성한다. 그런 다음 β-메틸크로토닐-CoA는 메틸크로토닐-CoA 카복실화효소에 의해 β-메틸글루타코닐-CoA(MG-CoA)로 전환되고, 이는 후속적으로 메틸글루타코닐-CoA 수화효소에 의해 β-하이드록시 β-메틸글루타릴-CoA로 전환된다. 그런 다음 β-하이드록시 β-메틸글루타릴-CoA는 β-하이드록시 β-메틸글루타릴-CoA 분해효소에 의해 아세틸-CoA와 아세토아세트산으로 분해되거나 메발론산 경로를 통해 콜레스테롤의 생산에 사용된다. 사람 이외의 생물에서의 합성. 동물에서 류신은 잠재적인 전구체 화합물로부터 신생합성되는 완전한 대사 경로가 없기 때문에 동물의 식단에서 필수 아미노산이다.
류신

따라서 동물은 일반적으로 단백질의 구성 성분으로 류신을 섭취해야 한다. 식물과 미생물은 일련의 효소들을 사용하여 피루브산으로부터 류신을 합성한다. 소수성 아미노산인 발린의 합성에도 이 대사 경로의 초기 부분이 사용된다. 화학. 류신은 선형이 아닌 지방족 곁사슬을 가지고 있기 때문에 가지사슬 아미노산이다. 라세미 류신은 생체분자의 비대칭 기원을 더 잘 이해하기 위해 원형 편광 싱크로트론 방사에 노출되었다. 2.6%의 거울성 이성질체의 증가가 유도되었으며, 이는 생체분자의 호모카이랄성의 가능한 광화학적 기원을 나타낸다.
미나미 오미

미나미 오미(, 1968년 7월 13일~ )는 일본의 성우이다. 스머프 더빙에 참여하면서 성우로 데뷔했다.
티로신 (아미노산)

티로신(, 기호: Tyr or Y)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 4-하이드록시페닐알라닌()이라고도 한다. 티로신은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH3+ 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 하이드록시벤질기를 포함하고 있다. 티로신은 극성의 곁사슬을 가지고 있는 비필수 아미노산이다. "티로신"이라는 용어는 1846년에 독일의 화학자 유스투스 폰 리비히가 치즈의 단백질인 카제인에서 처음으로 발견하였고 "치즈"를 의미하는 그리스어 "tyrós"에서 유래하였다. 티로신이 작용기나 곁사슬로 지칭될 때는 티로실()이라고 불린다. 티로신은 일반적으로 소수성 아미노산으로 분류되지만, 페닐알라닌보다 더 친수성이다. 티로신은 UAC, UAU 코돈에 의해 암호화되어 있다. 기능. 단백질생성성 아미노산인 것 외에도 티로신은 페놀의 특성으로 인해 특별한 역할을 한다. 이것은 신호전달 과정의 일부인 단백질에서 일어나며 단백질 키네이스를 통해 전달되는 인산기의 수용체 역할을 한다. 하이드록실기의 인산화는 표적 단백질의 활성을 변화시키거나 SH2 도메인 결합을 통한 신호전달 캐스케이드의 일부를 형성할 수 있다. 티로신 잔기는 또한 광합성에서 중요한 역할을 한다. 엽록체의 광계 II에서 티로신은 산화된 엽록소의 환원에서 전자 공여체로 작용한다. 이 과정에서 티로신은 페놀성 하이드록실기의 수소 원자를 잃게 된다.
티로신 (아미노산)

이 라디칼은 광계 II에서 4개의 핵심 망가니즈 클러스터에 의해 연속적으로 환원된다. 식이 요구 사항 및 공급원. 페닐알라닌과 티로신의 영양소 섭취기준(권장 식이 허용량, RDA)은 체중 1 kg당 42 mg이다. 체중이 70 kg인 사람의 경우 권장량은 2.94 g(페닐알라닌+티로신)이다. 페닐알라닌으로부터 체내에서도 합성될 수 있는 티로신은 닭고기, 칠면조, 생선, 우유, 요구르트, 코티지 치즈, 치즈, 땅콩, 아몬드, 호박씨, 참깨, 콩 제품, 리마콩과 같은 많은 고단백 식품 뿐만 아니라 아보카도와 바나나에서도 발견된다. 예를 들어, 달걀 흰자위에는 달걀 1개당 약 250 mg이 들어 있는 반면, 기름기가 없는 쇠고기, 양고기, 돼지고기, 연어, 닭고기, 칠면조에는 85 g당 약 1 g이 들어 있다. 생합성. 식물 및 대부분의 미생물에서 티로신은 시킴산 경로의 대사 중간생성물인 프레펜산으로부터 생성된다. 프레펜산은 하이드록실기를 유지하면서 산화적 탈카복실화되어 "p"-하이드록시페닐피루브산을 생성하고, "p"-하이드록시페닐피루브산은 글루탐산을 질소 공급원으로 사용하여 아미노기 전이 반응을 통해 티로신 및 α-케토글루타르산을 생성한다. 포유류는 음식물로부터 섭취한 필수 아미노산인 페닐알라닌으로부터 티로신을 합성한다. 페닐알라닌에서 티로신으로의 전환은 일산소화효소인 페닐알라닌 하이드록실화효소에 의해 촉매된다.
티로신 (아미노산)

이 효소는 페닐알라닌의 방향족 고리에 하이드록실기를 첨가하여 티로신으로 전환하는 반응을 촉매한다. 물질대사. 인산화 및 황산화. 일부 티로신 잔기는 단백질 키네이스에 의해 하이드록실기에서 인산화될 수 있다. 인산화된 형태의 티로신은 포스포티로신()이라고 한다. 티로신 인산화는 신호전달 및 효소 활성의 조절에서 핵심적인 단계 중 하나로 간주된다. 포스포티로신은 특정 항체를 통해 검출될 수 있다. 티로신 잔기는 또한 티로신 황산화로 알려진 과정인 황산기의 첨가에 의해 변형될 수 있다. 티로신 황산화는 티로실단백질 황전이효소에 의해 촉매된다. 위에서 언급한 포스포티로신 항체와 마찬가지로 최근에는 설포티로신을 특이적으로 검출하는 항체가 개발되었다. 신경전달물질과 호르몬의 전구체. 뇌의 도파민작동성 세포에서 티로신은 티로신 하이드록실화효소에 의해 L-도파로 전환된다. 티로신 하이드록실화효소는 신경전달물질인 도파민의 합성에 관여하는 속도 제한 효소이다. 그런 다음 도파민은 노르에피네프린(노르아드레날린) 및 에피네프린(아드레날린)과 같은 다른 카테콜아민으로 전환될 수 있다. 갑상샘의 교질에서의 갑상샘 호르몬인 트라이아이오도티로닌(T3)과 티록신(T4)도 티로신으로부터 유래한다. 알칼로이드의 전구체.
티로신 (아미노산)

양귀비("Papaver somniferum")의 라텍스는 티로신을 알칼로이드인 모르핀으로 전환시키는 것으로 나타났으며 생체 내 합성 경로를 추적하기 위해 방사성 원소인 14C로 표지된 티로신을 사용하여 티로신에서 모르핀으로의 생합성 경로가 밝혀졌다. 천연 페놀의 전구체. 티로신 암모니아-분해효소는 천연 페놀 생합성 경로의 효소이다. 티로신 암모니아-분해효소는 L-티로신을 "p"-쿠마르산으로 전환시킨다. 색소의 전구체. 티로신은 멜라닌 색소의 전구체이기도 하다. 유비퀴논 합성에서의 역할. 유비퀴논의 일부를 형성하는 벤조퀴논 구조를 합성하려면 티로신(또는 그 전구체인 페닐알라닌)이 필요하다. 분해. L-티로신(동의어: 파라-하이드록시페닐알라닌)의 분해는 티로신 아미노기전이효소에 의해 파라-하이드록시페닐피루브산으로의 α-케토글루타르산 의존성 아미노기 전이 반응으로 시작된다. "p"로 축약되는 파라는 곁사슬의 하이드록실기와 페닐기가 서로 마주 보고 있음(아래의 그림 참조)을 의미한다. 다음 산화 단계에서 "p"-하이드록시페닐피루브산 이산소화효소에 의해 CO2와 호모젠티스산(2,5-다이하이드록시페닐-1-아세트산)으로 분해된다. 호모젠티스산의 방향족 고리를 분해하기 위해서는 추가적인 이산소화효소인 호모젠티스산 1,2-이산소화효소가 필요하다. 따라서 추가적인 O2 분자의 통합을 통해 4-말레일아세토아세트산이 생성된다.
티로신 (아미노산)

푸마릴아세토아세트산은 산화를 통해 하이드록실기로부터 생성된 카복실기의 회전을 통해 말레일아세토아세트산 이성질화효소에 의해 생성된다. 말레일아세토아세트산 이성질화효소는 조효소로 글루타티온을 함유하고 있다. 푸마릴아세토아세트산은 최종적으로 물 분자의 첨가를 통해 푸마릴아세토아세트산 가수분해효소에 의해 분해된다. 이로써 푸마르산(시트르산 회로의 대사 중간생성물이기도 함)과 아세토아세트산(3-케토뷰티르산)이 유리된다. 아세토아세트산은 석시닐-CoA로 활성화된 케톤체이며, 그 후 아세틸-CoA로 전환되어 시트르산 회로에 의해 산화되거나 지방산 합성에 사용될 수 있다. 플로레트산은 또한 쥐에서 티로신의 소변 대사 산물이다. 오르토-티로신 및 메타-티로신. L-티로신의 세 가지 구조 이성질체가 알려져 있다. 파라 이성질체(파라-티로신, "p"-티로신, 4-하이드록시페닐알라닌)인 일반적인 아미노산인 L-티로신 외에도 자연에서 생성되는 두 가지 추가적인 위치 이성질체, 즉 메타-티로신(3-하이드록시페닐알라닌, L-"m"-티로신, "m"-티로신) 및 오르토-티로신(L-"o"-티로신, "o"-티로신, 2-하이드록시페닐알라닌)이 있다. 드물게 존재하는 "m"-티로신 및 "o"-티로신 이성질체는 산화 스트레스 조건에서 페닐알라닌의 비효소적 자유 라디칼 하이드록실화를 통해 생성된다.
티로신 (아미노산)

"m"-티로신 및 유사체(자연에서 드물지만 합성으로 이용 가능)는 파킨슨병, 알츠하이머병 및 관절염에 적용할 수 있는 것으로 나타났다. 의료용. 티로신은 신경전달물질의 전구체이며 혈장 신경전달물질의 수준(특히 도파민과 노르에피네프린)을 증가시키지만 정상인의 기분에는 거의 영향을 미치지 않는다. 많은 연구에서 티로신은 스트레스, 추위, 피로(쥐의 경우), 장기간의 작업 및 수면 부족시 스트레스 호르몬 수치 감소, 동물 실험에서 볼 수 있는 스트레스 유발 체중 감소의 감소, 사람을 대상으로 한 실험에서 볼 수 있는 인지 기능 및 신체적 기능 향상에 유용하다는 것이 발견되었다. 티로신은 정상적인 상황에서 인지 기능 또는 신체적 기능에 큰 영향을 미치지 않는 것으로 보이지만 멀티태스킹 중에 작업 기억을 더 잘 유지하는 데 도움을 준다. 상호작용. 모노아민 산화효소 저해제(MAOI)가 티로신과 상호작용 하는지 여부는 알려져 있지 않다. 산업적 합성. L-티로신 및 그 유도체(L-도파, 멜라닌, 페닐프로파노이드 등)는 의약품, 식이 보충제, 및 식품 첨가물에 사용된다. 이전에는 두 가지 방법이 L-티로신을 제조하는 데 사용되었다. 첫 번째 방법은 화학적 접근법을 사용하여 단백질 가수분해물로부터 원하는 아미노산을 추출하는 것이다. 두 번째 방법은 티로신 페놀-분해효소를 사용하여 페놀, 피루브산, 암모니아로부터 효소적으로 합성하는 것이다. 유전공학의 발전과 산업 발효의 도입으로 인해 대장균의 조작된 균주를 사용하여 L-티로신을 합성하게 되었다.
트립토판

트립토판() (기호: Trp or W)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 트립토판은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH3+ 형태), α-카복실기(생물학적 조건에서 탈양성자화된 −COO− 형태) 및 곁사슬인 인돌을 포함하고 있다. 트립토판은 곁사슬인 인돌로 인해 비극성 방향족 베타 탄소 치환기를 갖는 극성 분자가 된다. 트립토판은 사람에게 필수적인 아미노산으로 인체에서 합성되지 않으며 음식을 통해 섭취해야 한다. 트립토판은 또한 신경전달물질인 세로토닌, 호르몬인 멜라토닌 및 비타민 B3의 전구체이다. 트립토판은 UGG 코돈에 의해 암호화되어 있다. 다른 아미노산들과 마찬가지로 트립토판은 아미노기가 양성자화되고(–; pKa = 9.39) 카복실기가 탈양성자화되는( –COO−; pKa = 2.38) 생리학적 pH에서 양쪽성 이온이다. 사람을 포함한 많은 동물들은 트립토판을 합성할 수 없다. 이러한 동물들에게 트립토판은 음식물을 통해 섭취해야 하는 필수 아미노산이다. 기능. 트립토판을 포함한 아미노산들은 단백질 생합성에서 단위체로 사용되며, 단백질은 생명 현상을 유지하는 데 필수적이다. 트립토판은 다른 아미노산들에 비해 단백질에서 발견되는 빈도가 낮은 편이지만, 단백질에서 중요한 구조적 또는 기능적 역할을 담당한다. 예를 들어, 트립토판과 티로신 잔기는 세포막 내에서 막 단백질을 고정하는 데 특별한 역할을 한다. 트립토판은 다른 방향족 아미노산과 함께 글리칸-단백질 상호작용에서도 중요한 역할을 한다.
트립토판

또한 트립토판은 다음과 같은 화합물들의 생화학적 전구체로 작용한다. 과당 흡수장애는 장에서 트립토판의 부적절한 흡수, 혈액 내 트립토판의 수치 감소 및 우울증을 유발한다. 트립토판을 합성하는 세균에서 세포 내 트립토판의 높은 수준은 트립토판 오페론에 결합하는 억제인자 단백질을 활성화시킨다. 이 억제인자가 트립토판 오페론에 결합하면 트립토판의 생합성에 관여하는 효소를 암호화하고 있는 하류 DNA의 전사를 막는다. 따라서 높은 수준의 트립토판은 음성 피드백을 통해 트립토판의 합성을 막고 세포의 트립토판 수준이 다시 낮아지면 트립토판 오페론의 전사가 재개된다. 이는 세포의 내부 및 외부 트립토판 수준의 변화에 대해 엄격하게 조절되고 신속하게 반응하도록 한다. 권장 식이 허용량. 미국 의학 연구소의 식품 영양 위원회(FNB)는 2002년에 필수 아미노산에 대한 권장 식이 허용량(RDA)을 제정했다. 19세 이상의 성인의 경우 매일 체중 1 kg 당 5 mg의 트립토판을 필요로 한다. 식이 공급원. 트립토판은 대부분의 단백질 기반 식품이나 식이 단백질에 존재한다. 트립토판은 특히 초콜릿, 귀리, 말린 대추야자, 우유, 요구르트, 코티지 치즈, 붉은색 고기, 계란, 생선, 가금류, 참깨, 병아리콩, 아몬드, 해바라기씨, 호박씨, 대마씨, 메밀, 스피룰리나, 땅콩에 풍부하다. 조리된 칠면조에는 트립토판이 풍부하다는 일반적인 믿음과는 달리 칠면조의 트립토판 함량은 전형적인 가금류에서 볼 수 있는 함량이다.
트립토판

의료용. 우울증. 트립토판은 5-하이드록시트립토판(5-HTP)으로 전환된 다음 신경전달물질인 세로토닌으로 전환되기 때문에 트립토판 또는 5-하이드록시트립토판을 섭취하면 뇌에서 세로토닌의 수준을 증가시켜 우울증 증상을 개선할 수 있다고 제안되었다. 트립토판은 미국(1989년과 2005년 사이에 다양한 범위에서 금지된 후)에서 일반의약품으로, 영국에서 항우울제, 항불안제 및 수면 보조제로 사용하기 위한 식이 보충제로 일반 판매되고 있다. 또한 트립토판은 주요 우울증 치료를 위해 일부 유럽 국가에서 처방전 의약품으로 판매된다. 혈액의 트립토판 수치는 식단을 변경해도 바뀌지 않을 것이라는 증거가 있는데, 정제된 트립토판을 섭취하면 뇌의 세로토닌 수치가 증가하지만 트립토판을 함유한 식품을 섭취하면 뇌의 세로토닌 수치가 증가하지 않는다. 2001년에 5-하이드록시트립토판(5-HTP)과 트립토판이 우울증에 미치는 영향에 대한 코크란 리뷰가 발표되었다. 저자는 엄격한 연구만 포함했으며 5-하이드록시트립토판과 트립토판에 대한 데이터가 제한적이기 때문에 리뷰에 모두 포함시켰다. 1966년에서 2000년 사이에 발표된 우울증에 대한 108건의 연구 중 2건만이 저자의 기준을 충족했으며 총 64명의 연구 참가자들이 참여했다. 포함된 두 연구에서 이 물질은 위약보다 더 효과적이었지만 저자는 "결론을 내리기에는 증거의 질이 충분하지 않다"라고 언급하고 "효과적이고 안전한 것으로 입증된 대체 항우울제가 존재하기 때문에 5-하이드록시트립토판과 트립토판의 임상적 유용성은 현재 제한적"이라고 말한다.
트립토판

기분 및 불안 장애에 대한 표준 치료에 추가하여 보조 요법으로 트립토판을 사용하는 것은 과학적 증거에 의해 뒷받침되지 않는다. 불면증. 미국 수면의학회의 2017년 임상 진료 지침은 효과가 좋지 않기 때문에 불면증 치료에 트립토판의 사용을 권장하지 않는다. 부작용. 트립토판 보충의 잠재적인 부작용으로는 메스꺼움, 설사, 졸음, 현기증, 두통, 구강건조증, 흐린 시력, 진정, 행복감, 안구진탕증(무의식적 안구 운동)이 있다. 상호작용. 식이 보충제(예: 정제 형태)로 복용하는 트립토판은 모노아민 산화효소 저해제(MAOI) 또는 선택적 세로토닌 재흡수 저해제(SSRI) 계열의 항우울제 또는 기타 강력한 세로토닌작동성 약물과 함께 사용하면 세로토닌 증후군을 유발할 가능성이 있다. 트립토판 보충은 임상 환경에서 철저히 연구되지 않았기 때문에 다른 약물과의 상호작용은 잘 알려져 있지 않다. 분리. 트립토판의 분리는 1901년에 프레더릭 가울랜드 홉킨스에 의해 처음으로 보고되었다. 홉킨스는 가수분해된 카제인으로부터 트립토판을 분리하였고, 카제인 600 g으로부터 트립토판 4~8 g을 분리했다. 생합성 및 산업적 생산. 사람과 다른 동물들은 단순한 물질로부터 필수 아미노산인 트립토판을 합성할 수 없기 때문에 트립토판을 함유하고 있는 단백질의 형태로 음식물을 통해 섭취해야 한다. 식물과 미생물은 일반적으로 시킴산 또는 안트라닐산으로부터 트립토판을 합성한다.