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해당과정

해당과정은 엔트너-듀도로프 경로(Entner–Doudoroff pathway)와 다양한 혼합 발효(heterofermentative) 및 정상 발효(homofermentative) 경로와 같은 다른 경로를 지칭하기도 한다. 하지만, 이 문서에서는 엠덴-마이어호프-파르나스 경로로 제한해서 논의하기로 한다. 해당과정은 크게 두 단계로 나눌 수 있다. 개요. 해당과정의 전체 반응식은 다음과 같다. 세포 환경에서는 ADP의 3개의 하이드록시기가 모두 −O−와 H+로 해리되어 ADP3−를 생성하며, ADP3−는 Mg2+와 이온결합을 형성하여 ADPMg−를 생성하는 경향이 있다. ATP는 4개의 하이드록시기를 가지는 ATPMg2−를 제외하고 동일하게 작용한다. 해당과정에서 1분자의 포도당이 2분자의 피루브산으로 분해되며, 이 과정에서 2분자의 ATP가 순생산된다. 발효 과정을 수행하는 대부분의 세포는 사용한 NAD+를 재생성하기 위한 추가 반응을 수행하고 최종생성물로 에탄올이나 젖산을 생성한다. 많은 세균들은 NAD+를 재생성하기 위한 전자수용체로 무기화합물을 사용한다. 산소 호흡을 수행하는 세포는 훨씬 많은 ATP를 합성하지만, 해당과정을 통해 많은 ATP를 생성하는 것은 아니다. 산소 호흡에서의 추가적인 반응들은 해당과정에서 생성된 피루브산과 NADH + H+를 사용한다. 진핵생물에서 산소 호흡은 1분자의 포도당에 대해 대략 32분자의 ATP를 생성하지만, 생성되는 ATP의 대부분은 해당과정이나 시트르산 회로에서의 기질수준 인산화와는 다른 기작인 산화적 인산화에 의해 ATP를 생성한다.
해당과정

산소 호흡에 비해 무산소 호흡은 포도당 1분자당 ATP 생산량이 적지만, 격렬한 활동 등으로 산소가 부족한 조건에 직면하게 되면 무산소 호흡으로의 대사 흐름이 증가한다. 역사. 오늘날 알려져 있는 해당과정의 경로는 완전히 밝혀지기까지 거의 100년이 걸렸다. 전체적인 해당과정의 경로를 밝히기 위해서 수없이 많은 실험들과 각각의 결론들이 합쳐진 결과물이 필요했다. 해당과정을 이해하기 위한 첫 걸음은 19세기에 와인 산업에서 시작되었다. 경제적인 이유로 프랑스의 와인 업계는 왜 발효 과정에서 에탄올이 제대로 생성되지 않고 와인이 종종 맛없게 변질되는지를 조사하고자 했다. 프랑스의 과학자 루이 파스퇴르는 1850년대에 이 문제를 연구했으며, 파스퇴르의 연구 결과들은 해당과정을 밝혀내는 대장정의 시작이었다. 파스퇴르의 실험은 발효가 살아있는 미생물의 작용에 의해 일어난다는 것을 보여주었다. 발효시 혐기성 조건에 비해 호기성 조건에서 효모의 포도당 소비가 감소한다는 사실을 발견했다(파스퇴르 효과). 파스퇴르의 실험은 획기적이었지만, 해당과정의 구성 단계들에 대한 이해는 1890년대에 에두아르트 부흐너의 비세포 발효 실험을 통해 제공되었다. 부흐너는 생명이 없는 효모 추출액(추출액 속에 들어있는 효소의 작용을 통해)을 이용해서 포도당을 에탄올로 전환시키는 것이 가능하다는 것을 입증했다. 이 실험은 생화학에 혁명을 일으켰을 뿐만 아니라, 이 후의 과학자들이 보다 통제된 실험실 환경에서 해당과정을 분석할 수 있도록 해주었다. 일련의 실험들(1905년~1911년)에서 아서 하든과 윌리엄 영은 해당과정의 보다 많은 부분들을 밝혀냈다.
해당과정

그들은 알코올 발효에서 포도당 소비에 대한 ATP의 조절 효과를 발견했다. 또한 해당과정의 중간생성물인 과당 1,6-이중인산의 역할을 밝혀냈다. 과당 1,6-이중인산에 대한 설명은 효모 추출액을 포도당과 함께 배양했을 때 CO2 생성량을 측정함으로써 이루어졌다. CO2 생성량은 급격히 증가한 후 점차 느리게 감소하였다. 하든과 영은 무기인산(Pi)이 혼합물에 첨가되면 이 과정이 재개된다는 것에 주목했다. 하든과 영은 이러한 과정이 유기인산 에스터(에스테르)를 생성하고, 추후 실험을 통해 과당 1,6-이중인산을 추출할 수 있을 것이라고 추측했다. 아서 하든과 윌리엄 영은 닉 셰퍼드와 함께 실시한 두 번째 실험에서 발효를 진행시키기 위해서 열에 민감한 고분자량의 부분(효소의 단백질 부분)과 열에 민감하지 않은 저분자량의 부분(ADP, ATP, NAD+ 및 다른 보조 인자들)이 함께 필요하다는 것을 밝혀냈다. 이 실험은 투석된(정제된) 효모 추출액으로 발효시킬 수 없거나 당인산을 생성할 수 없음을 관찰함으로써 이루어졌다. 끓인 후 투석시키지 않은 효모 추출액과 투석된 효모 추출액을 섞은 혼합물은 발효를 시킬 수 있었다. 효모 추출액을 끓이면 단백질이 변성되므로 단백질이 활성을 잃어버린다. 끓인 효모 추출액과 투석된 효모 추출액의 혼합물이 발효를 시킬 수 있다는 것은 보조 인자가 비단백질이라는 것을 암시한다. 1920년대에 오토 마이어호프는 부흐너, 하덴, 영이 발견한 해당과정의 부분적인 과정들을 서로 연결시켰다.
해당과정

마이어호프와 그의 연구팀은 근육 조직으로부터 해당과정의 효소들을 추출하여 인위적으로 글리코젠에서 젖산까지 생성하는 경로를 만들었다. 마이어호프와 르네이트 주노비츠 코콜라티(Renate Junowicz-Kockolaty)는 과당 1,6-이중인산이 2개의 삼탄당 인산으로 분해되는 반응을 연구했다. 이전의 연구는 1,3-다이포스포글리세르알데하이드와 산화효소와 보조 인자들을 통해 분열이 일어난다고 제안되었었다. 마이어호프와 주노비츠는 알도스와 이성질화효소 반응의 평형 상수가 무기인산이나 다른 보조 인자 또는 산화효소에 의해 영향을 받지 않는다는 것을 발견했다. 이들은 해당과정의 가능한 중간생성물에서 1,3-다이포스포글리세르알데하이드를 제외했다. 1930년대에 구스타프 엠덴은 우리가 현재 해당과정으로 알고 있는 대사 경로의 상세한 단계별 개요를 제안했다. 해당과정의 복잡성을 결정하는데 가장 큰 어려움은 빠른 분해 반응, 해당 과정 중간생성물의 매우 짧은 수명과 낮은 정상 상태 농도에 있었다. 1940년대에 이르러서 마이어호프, 엠덴, 및 다른 많은 생화학자들은 마침내 해당과정의 퍼즐을 완성했다. 해당과정에 대한 이해는 다음 수십년 동안 확장되었고, 해당과정 조절에 대한 보다 세부적인 내용들과 다른 대사 경로들과의 통합에 대한 내용들을 포함하게 되었다. 반응 순서. 에너지 투자기. 처음 다섯 단계는 1분자의 포도당을 2분자의 삼탄당 인산인 글리세르알데하이드 3-인산(G3P)으로 전환시키는데 에너지를 소비하기 때문에 에너지 투자기(또는 준비기)로 간주된다.
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단계 1: 포도당의 인산화. 해당과정의 첫 번째 단계는 헥소키네이스로 불리는 효소군에 의해 포도당이 인산화되어 포도당 6-인산(G6P)을 생성하는 것이다. 이 반응은 ATP를 소모하지만, 포도당의 농도를 낮게 유지하여 세포막 운반체를 통해 세포 내로 포도당이 계속해서 유입될 수 있도록 한다. 또한 포도당이 세포 밖으로 새어나가는 것을 막는다. 세포는 포도당 6-인산을 위한 운반체가 없으며 포도당 6-인산의 전하로 인해 세포 밖으로의 자유로운 확산이 방지된다. 포도당은 선택적으로 세포 내 녹말 또는 글리코젠의 가인산분해 또는 가수분해로부터 형성될 수 있다. 동물에서 글루코키네이스라고 불리는 헥소키네이스의 동질효소(isozyme)는 간에서 사용되며, 포도당에 대한 친화도가 훨씬 낮으며(정상 혈당 부근에서의 Km), 조절 메커니즘도 전혀 다르다. 글루코키네이스의 다른 기질 친화성 및 다른 조절 메커니즘은 혈당량을 유지하는 간의 역할을 반영한다. 보조 인자는 Mg2+이다. 단계 2: 포도당 6-인산에서 과당 6-인산으로의 변환. 포스포헥소스 이성질화효소는 포도당 6-인산(G6P)을 과당 6-인산(F6P)으로 재배열한다. 과당은 인산화되어 과당 6-인산의 형태로 해당과정으로 들어간다. 포도당 6-인산이 과당 6-인산으로 전환되는 것처럼 화학식의 변화없이 구조만 바뀌는 것이 이성질화이다. 반응을 진행시키기 위해 포스포헥소스 이성질화효소가 필요하다. 이 반응은 정상적인 세포 조건하에서 가역적이다.
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그러나 과당 6-인산의 농도가 낮기 때문에 과당 6-인산을 생성하는 쪽으로 반응이 진행되고 과당 6-인산은 해당과정의 다음 단계에서 지속적으로 소비된다. 과당 6-인산의 농도가 높은 조건하에서 이 반응은 쉽게 역방향으로 진행된다. 이 현상은 르 샤틀리에의 원리를 통해 설명할 수 있다. 케토스로의 이성질화는 아래의 단계 4에서 탄소 음이온의 안정화에 필요하다. 단계 3: 과당 6-인산에서 과당 1,6-이중인산으로의 인산화. 이 단계에서 ATP의 에너지를 소비하는 것에는 다음의 2가지 이유가 있다. 포스포프럭토키네이스-1의 반응은 비가역적이며, 공급된 에너지는 분자를 불안정하게 만든다. 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)에 의해 촉매되는 반응은 ATP의 가수분해 반응과 동반하기 때문에(에너지적으로 유리한 단계) 본질적으로 비가역적이며, 포도당신생합성에서 역반응을 수행하기 위해선 다른 경로가 사용되어야 한다. 이것은 이 반응을 핵심 조절 지점으로 만든다(아래 참조). 이 반응은 또한 속도 제한 단계이다. 또한 두 번째 인산화는 다음 단계에서 2개의 하전된 인산기를 형성하게 하여, 세포 밖으로 자유롭게 기질이 확산되는 것을 막기 위해 필요하다. 동일한 반응은 피로인산 의존성 포스포프럭토키네이스(PFP 또는 PPi-PFK)에 의해 촉매될 수 있는데 이는 대부분의 식물, 일부 세균, 고세균 및 원생생물에서 발견되지만, 동물에서는 발견되지 않는다. 이 효소는 인산 공급원으로 ATP 대신에 피로인산(PPi)을 사용한다. 이 반응은 가역적이며, 해당과정의 대사 유연성을 증가시킨다.
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희귀한 ADP-의존성 포스포프럭토키네이스의 변이체는 고세균 종에서 확인되었다. 보조 인자는 Mg2+이다. 단계 4: 과당 1,6-이중인산의 분해. 이전 반응에서 분자를 불안정하게 만든 것은 육탄당 고리가 알돌레이스에 의해 두 개의 삼탄당, 즉 다이하이드록시아세톤 인산(케토스)과 글리세르알데하이드 3-인산(알도스)으로 분리되도록 한다. 알돌레이스에는 두 가지 종류가 있는데 동물과 식물에 존재하는 I 형 알돌레이스와 균류와 세균에 존재하는 II 형 알돌레이스로 이 두 종류의 효소는 케토스 고리를 분해할 때 서로 다른 메커니즘을 사용한다. 탄소-탄소 결합의 분해시 다른 위치로 옮겨진 전자는 하이드록시기와 결합한다. 생성된 탄소 음이온은 공명 전하 분포를 통한 탄소 음이온의 자체 구조 및 하전된 이온 보결분자단의 존재에 의해 안정화된다. 단계 5: 삼탄당 인산의 상호변환. 삼탄당 인산 이성질화효소는 다이하이드록시아세톤 인산과 글리세르알데하이드 3-인산을 신속하게 상호변환시킨다. 다이하이드록시아세톤 인산을 글리세르알데하이드 3-인산(G3P)으로 변환시키는 것은 글리세르알데하이드 3-인산만이 해당과정에서 직접적으로 계속 분해될 수 있기 때문에 조절을 단순화하는데에 이점이 있다. 에너지 회수기. 해당과정의 후반부는 에너지가 풍부한 분자인 ATP와 NADH를 생성하는 에너지 회수기(payoff phase)로 알려져 있다.
해당과정

포도당은 준비기에서 2분자의 삼탄당으로 변환되기 때문에 회수기에서 각 단계의 반응은 포도당 1분자당 2회 발생한다. 에너지 회수기에서 2분자의 NADH와 4분자의 ATP가 생성되므로 전체 해당과정을 통해서 포도당 1분자당 2분자의 NADH와 2분자의 ATP가 순생성된다. 단계 6: 글리세르알데하이드 3-인산에서 1,3-비스포스포글리세르산으로의 산화와 인산화. 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 글리세르알데하이드 3-인산의 알데하이드기는 산화되고, 무기인산이 첨가되어 1,3-비스포스포글리세르산이 형성된다. 2분자의 NAD+는 환원되어 2분자의 NADH + H+를 생성한다. 인산기(Pi)가 실제로 인산 음이온(HPO42−)의 형태로 존재하기 때문에 수소 원자의 균형과 전하의 균형이 둘 다 유지되며, 이는 여분의 H+이온을 주도록 해리되고, 양 쪽에 −3의 순전하를 제공한다. 무기인산과 유사한 음이온인 비산(arsenate, AsO43−)은 인산을 대체할 수 있는 기질로 1-아르세노-3-포스포글리세르산을 형성한다. 그러나, 1-아르세노-3-포스포글리세르산은 불안정하고 쉽게 가수분해되어 다음 단계에서 중간생성물인 3-포스포글리세르산을 형성한다. 이 단계를 우회해서 반응이 진행되더라도 다음 반응에서 1,3-비스포스포글리세르산으로부터 ATP는 생성되지 않을 것이다. 결과적으로 비산은 해당과정의 짝풀림제이다.
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단계 7: 1,3-비스포스포글리세르산에서 ADP로의 인산기 전달. 이 단계는 포스포글리세르산 키네이스가 촉매하는 반응으로 1,3-비스포스포글리세르산에서 인산기를 전이해서 3-포스포글리세르산과 ATP를 형성한다. 이 단계에서 해당과정은 손익분기점에 도달하는데 단계 1과 단계 3에서 각각 1분자씩 2분자의 ATP가 소비되었고, 이 단계에서 2분자의 새로운 ATP가 합성된다. 이 단계에서 ATP는 기질수준 인산화로 생성된다. 따라서 세포가 ATP를 충분히 가지고 있을 때(그리고 ADP를 적게 가질 때), 이 반응은 일어나지 않는다. ATP는 대사되지 않을 때 상대적으로 빨리 감소하기 때문에, 이 단계는 해당과정에서 중요한 조절 지점이다. 실제로 ADP는 ADPMg−로, ATP는 ATPMg2−로 존재한다. 보조 인자는 Mg2+이다. 단계 8: 3-포스포글리세르산에서 2-포스포글리세르산으로의 이성질화. 포스포글리세르산 뮤테이스는 3-포스포글리세르산을 2-포스포글리세르산으로 이성질화시킨다. 단계 9: 2-포스포글리세르산에서 포스포엔올피루브산으로의 탈수반응. 엔올레이스는 2-포스포글리세르산을 포스포엔올피루브산으로 변환시킨다. 이 반응은 E1cB 메커니즘을 포함하는 제거 반응이다. 보조 인자는 Mg2+이다. 하나는 기질의 카복실기와 배위결합을 하는 "입체구조" 이온이고, 다른 하나는 탈수 반응에 참여하는 "촉매" 이온이다.
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단계 10: 포스포엔올피루브산으로부터 ADP로의 인산기 전이. 마지막 단계의 반응은 기질수준 인산화로 피루브산 키네이스를 통해 피루브산과 ATP를 생성한다. 이 반응은 포스포글리세르산이 촉매하는 단계와 유사한, 추가적인 조절 단계로 작용한다. 보조 인자는 Mg2+이다. 생화학적인 논리. 하나 이상의 조절 지점이 존재한다는 것은 이러한 지점들에서 중간생성물들이 다른 대사 과정을 통해 해당과정으로 들어오거나 빠져 나간다는 것을 의미한다. 예를 들어, 첫 번째 조절 단계에서 헥소키네이스는 포도당을 포도당 6-인산으로 전환시킨다. 해당과정을 계속 진행하는 대신, 이러한 중간생성물을 글리코젠이나 녹말과 같은 포도당 저장 분자로 전환할 수 있다. 예를 들어 역반응인 글리코젠 분해는 주로 포도당 6-인산을 생성하고, 매우 적은 포도당을 생성한다. 이렇게 생성된 포도당 6-인산은 첫 번째 조절 지점 이후의 지점을 통해 해당과정으로 들어올 수 있다. 두 번째 조절 단계(해당과정의 단계 3)에서, 포스포프럭토키네이스-1은 과당 6-인산을 과당 1,6-이중인산으로 변환한다. 그리고 다음 단계에서 글리세르알데하이드 3-인산과 다이하이드록시아세톤 인산으로 분해된다. 다이하이드록시아세톤 인산은 트라이글리세라이드를 형성하는데 사용될 수 있는 글리세롤 3-인산으로 전환되어 해당과정으로부터 빠져 나갈 수 있다. 반대로 트라이글리세라이드는 지방산과 글리세롤로 분해될 수 있다. 글리세롤은 다이하이드록시아세톤 인산으로 전환될 수 있고, 두 번째 조절 지점 이후에 해당과정으로 들어올 수 있다.
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자유 에너지 변화. 해당과정의 각 단계에 대한 자유 에너지 변화 ΔG는 ΔG = ΔG°' + RTln Q를 사용하여 계산할 수 있으며, 여기서 Q는 반응지수이다. 이 값을 구하기 위해서는 대사 산물의 농도를 알아야 한다. NAD+ 와 NADH의 농도를 제외한 모든 값은 적혈구를 이용해서 얻을 수 있다. 세포질에서 대략적으로 NAD+ : NADH = 1000 : 1의 비율이며, 이는 글리세르알데하이드 3-인산의 산화(단계 6)를 보다 유리하게 만든다. 각 단계에서 측정된 농도와 표준 자유 에너지 변화를 사용하여 실제 자유 에너지 변화를 계산할 수 있다. 적혈구에서 대사산물의 생리적 농도를 측정하는 것으로부터 해당과정의 전체 10개의 단계 중 7개의 단계가 평형상태에 있음을 알 수 있다. 큰 음의 자유 에너지 변화가 있는 나머지 3개의 단계는 평형 상태가 아니며 비가역적인 반응으로 이 단계들은 종종 조절의 대상이 된다. 단계 5는 중간생성물인 글리세르알데하이드 3-인산의 농도를 감소시키거나 증가시킬 수 있는 부반응(side-reaction)이다. 글리세르알데하이드 3-인산은 촉매적으로 완벽한 효소인 삼탄당 인산 이성질화효소에 의해 다이하이드록시아세톤 인산으로 전환되는데 그 반응이 평형 상태에 있다고 간주될 수 있을 정도로 그 반응속도가 매우 빠르다. ΔG가 0이 아니라는 것은 적혈구에서의 실제 농도를 정확하게 모른다는 것을 의미한다. 속도 제한 효소의 조절. 4가지 조절 효소는 헥소키네이스, 글루코키네이스, 포스포프럭토키네이스-1, 피루브산 키네이스이다. 해당과정을 통한 흐름은 세포 내부 및 외부 조건에 따라 조절된다.
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해당과정을 조절하는 내부 요인은 주로 세포의 필요에 따라 적절한 양의 ATP를 공급하는 것이다. 외부 요인은 주로 식사 후에 혈액에서 많은 양의 포도당을 이동시킬 수 있는 간, 지방 조직, 근육에 작용한다(조직 유형에 따라 과량의 포도당을 지방 또는 글리코젠으로 저장하여 고혈당을 방지한다). 간은 또한 식사 사이, 단식 중이나 운동 중에 글리코젠 분해 및 포도당신생합성을 통해 혈액으로 포도당을 방출하여 저혈당을 방지할 수 있다. 동물에서는 간과 이자에서 혈당량을 조절하는 것이 항상성 유지의 중요한 부분이다. 이자의 β 세포는 혈당 농도에 민감하다. 혈당 농도가 상승하면 인슐린이 혈액으로 방출되어 특히 간에 영향을 미치고, 지방세포와 근육세포는 혈액으로부터 포도당을 흡수한다. 혈당량이 떨어지면 이자의 β 세포가 인슐린 생성을 멈추고, 인접한 이자의 α 세포에서 혈액으로 글루카곤을 방출하도록 자극한다. 이것은 저장되어 있는 글리코젠 분해와 포도당신생합성을 통해 간에서 혈액으로 포도당을 방출하게 한다. 혈당량의 저하가 급격하거나 심하면 다른 포도당 센서로 인해 부신 속질에서 혈액으로 에피네프린이 방출된다. 에피네프린은 포도당 대사에서 글루카곤과 동일한 작용을 하지만 그 효과는 더욱 두드러진다. 글루카곤과 에피네프린은 간에서 해당과정, 지방산 합성, 콜레스테롤 합성, 포도당신생합성, 글리코젠 분해 대사 경로에서 핵심적인 속도 제한 효소들의 인산화를 일으킨다. 인슐린은 이러한 효소들에 대해 반대되는 효과를 나타낸다.
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이러한 효소들의 인산화와 탈인산화(궁극적으로 혈당량에 반응함)는 간, 지방세포 및 근육세포에서 이들 대사 경로들이 조절되는 지배적인 방식이다. 따라서 포스포프럭토키네이스-2(PFK-2)의 인산화는 해당과정을 억제하고, 인슐린의 작용을 통한 포스포프럭토키네이스-2의 탈인산화는 해당과정을 촉진한다. 또한 헥소키네이스와 글루코키네이스는 다른 조직세포로 포도당의 흡수 조절에 호르몬 작용과는 별개로 작동한다. 헥소키네이스는 세포의 포도당 6-인산의 양에, 글루코키네이스는 혈당량에 반응하여 다른 조직에서 해당 과정의 세포 내 조절을 수행한다. 포도당이 헥소키네이스나 글루코키네이스에 의해 포도당 6-인산(G6P)로 전환될 때 포도당 6-인산은 글리코젠 합성을 위해 포도당 1-인산(G1P)으로 전환되거나, 해당과정에 의해 피루브산으로 전환되어 미토콘드리아로 들어가 아세틸-CoA로 전환된 다음 시트르산으로 대사된다. 과량의 시트르산은 미토콘드리아에서 ATP 시트르산 분해효소가 아세틸-CoA와 옥살아세트산을 재생성하는 장소인 세포질로 다시 내보내진다. 아세틸-CoA는 지방산 합성 및 콜레스테롤 합성에 사용되며, 혈당량이 높을 때 과량의 포도당을 이용하는 두 가지 주요 방법이 있다. 이러한 반응을 촉매하는 속도 제한 효소는 간세포에서 인슐린의 작용을 통해 탈인산화될 때 기능을 수행한다.
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식사 사이에, 또는 단식 중이거나 운동 중일 때 또는 저혈당 상태일 때는 글루카곤과 에피네프린이 혈액으로 방출된다. 이로 인해 간에 저장된 글리코젠은 다시 포도당 6-인산으로 전환된 다음 간에 존재하는 특이적인 효소인 포도당 6-인산가수분해효소에 의해 포도당으로 전환되어 혈액으로 방출된다. 또한 글루카곤과 에피네프린은 포도당신생합성을 촉진하여 비탄수화물 기질을 포도당 6-인산으로 전환하고, 글리코젠 분해에서 유래한 포도당 6-인산을 합류시키거나 간에 저장된 글리코젠이 고갈될 때 이를 대체한다. 뇌는 대부분의 조건에서 에너지원으로 포도당을 사용하기 때문에, 포도당은 뇌 기능에 있어 중요하다. 포스포프럭토키네이스와 피루브산 키네이스에 대한 조절은 해당과정이 포도당신생합성이나 글리코젠 분해와 동시에 일어나는 것을 방지한다. 헥소키네이스와 글루코키네이스. 모든 세포에는 헥소키네이스가 존재하는데, 이는 세포로 들어온 포도당을 포도당 6-인산으로 전환되는 것을 촉매한다. 세포막은 포도당6-인산을 통과시키지 않기 때문에, 헥소키네이스는 본질적으로 포도당을 인산화시켜서 세포 안으로 들어온 포도당을 세포 밖으로 빠져나가지 않도록 붙잡아둔다. 헥소키네이스는 세포 내에서 높은 농도의 포도당 6-인산에 의해 저해된다. 따라서 세포 내로 포도당이 유입되는 속도는 부분적으로 포도당 6-인산이 해당과정과 글리코젠 합성(간과 근육 같은 글리코젠을 저장하는 세포에서)에 의해 처리되는 속도에 달려있다.
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헥소키네이스와는 달리 글루코키네이스는 포도당 6-인산에 의해 저해되지 않는다. 글루코키네이스는 간에 존재하며 혈액 중에 포도당이 풍부할 때 간세포로 들어오는 포도당을 인산화시켜 포도당 6-인산을 형성한다. 이것은 간에서 일어나는 해당과정에 대해 추가적인 조절 단계로 작용한다. 포스포프럭토키네이스-1. 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)는 비가역적인 반응을 촉매하며, 핵심적인 다른자리입체성 조절자인 AMP와 과당 2,6-이중인산(F2,6,BP)를 가지기 때문에 포스포프럭토키네이스는 해당과정에서 주요 조절 지점이다. 과당 6-인산(F6P)이 포스포프럭토키네이스-2(PFK-2)에 의해 인산화될 때 합성되는 과당 2,6-이중인산(F2,6BP)은 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)의 매우 강력한 활성인자이다. 간에서 혈당이 낮고, 글루카곤이 cAMP를 증가시키면, 포스포프럭토키네이스-2(PFK-2)는 단백질 키네이스 A에 의해 인산화된다. 포스포프럭토키네이스-2(PFK-2)와 과당 2,6-이중인산가수분해효소(FBPase-2)는 2가지 기능을 가진 단일 단백질이며, 이 단백질에 존재하는 2가지 다른 효소의 활성부위가 각각의 기능을 수행한다. 글루카곤과 에피네프린은 둘 다 간에서 cAMP의 농도를 증가시킨다.
해당과정

간에서 과당 2,6-이중인산(F2,6BP)의 농도가 낮으면 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)의 활성이 감소하고, 과당 1,6-이중인산가수분해효소(FBPase-1)의 활성은 증가하므로 포도당신생합성(본질적으로 "해당과정의 역반응")이 촉진된다. 따라서 간은 글루카곤과 에피네프린에 반응하여 포도당을 혈액으로 방출시켜 혈당량을 증가시킨다. ATP는 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)의 알로스테릭 조절 자리를 두고 AMP와 경쟁한다. 세포의 ATP 농도는 AMP의 농도보다 훨씬 더 높으며, 일반적으로 100배 더 높지만, 정상적인 생리 조건하에서 ATP의 농도는 10% 이상 변하지 않는 반면에 ATP가 10% 감소하면 AMP는 6배 증가한다. 따라서 ATP가 알로스테릭 조절인자라는 것은 상당히 의심스럽다. AMP의 증가는 세포의 에너지 생산이 감소한 결과다. 시험관 내의 실험에서 시트르산은 ATP의 억제효과를 강화하여 포스포프럭토키네이스-1(PFK-1)을 억제한다. 그러나 세포질에서 시트르산은 주로 지방산 합성 및 콜레스테롤 합성을 위한 아세틸-CoA로의 전환에 이용되기 때문에 시험관 내에서의 실험이 생체 내에서 의미있는 효과를 가질지는 의심스럽다. p53 유도 효소인 TIGAR는 포스포프럭토키네이스-1의 조절에 관여하며, 산화적인 스트레스로부터 보호하는 역할을 한다. TIGAR는 F2,6BP를 조절하는 2가지 기능을 가진 단일 효소이다.
해당과정

TIGAR는 과당 2,6-이중인산의 2번 탄소의 인산기를 떼어내어 과당 6-인산을 생성하는 과당 2,6-이중인산가수분해효소(FBPase-2)로 작용할 수 있다. 또한 TIGAR는 과당 6-인산의 2번 탄소에 인산기를 붙여 과당 2,6-이중인산(F2,6BP)를 생성하는 포스포프럭토키네이스-2(PFK-2)로도 작용할 수 있다. 피루브산 키네이스. 피루브산 키네이스는 피루브산과 ATP를 생성하는 해당과정의 마지막 단계를 촉매한다. 피루브산 키네이스는 포스포엔올피루브산(PEP)에서 ADP로 인산기를 전이시키는 반응을 촉매하여 1분자의 피루브산과 1분자의 ATP를 생성시킨다. 에피네프린과 글루카곤은 단백질 키네이스 A를 통해 간에 있는 피루브산 키네이스를 간접적으로 조절한다. 단백질 키네이스 A는 간의 피루브산 키네이스를 인산화시켜 비활성 상태로 만든다. 근육의 피루브산 키네이스는 에피네프린으로 인한 단백질 키네이스 A의 활성화에 의해 저해되지 않는다. 단식 중일 때와 같이 포도당을 이용할 수 없는 상황에서는 글루카곤이 분비된다. 따라서 단식 중일 때 해당과정은 간에서 억제되지만, 근육에서는 영향을 받지 않는다. 혈당량이 증가하면 인슐린이 분비되고, 인단백질 인산가수분해효소 I (phosphoprotein phosphatase I)이 활성화되고 피루브산 키네이스가 탈인산화되어 활성화된다.
해당과정

이러한 조절은 피루브산 키네이스가 촉매하는 반응과 이에 대한 역반응(피루브산 카복실화효소와 포스포엔올피루브산 카복시키네이스)이 동시에 활성화되어 낭비 회로가 되는 것을 방지한다. 해당과정 이후의 대사과정. 해당과정의 전체 반응식은 다음과 같다. 해당과정이 계속해서 일어난다면, NAD+가 고갈되고, 해당과정도 중단될 것이다. 해당과정을 계속 진행시키기 위해서 생물은 NADH를 다시 NAD+로 산화시킬 수 있어야 한다. 이것이 어떻게 수행되는지의 여부는 외부의 전자수용체를 이용가능한가에 달려있다. 무산소 조건에서 NAD+의 재생성. NAD+를 재생성하는 한 가지 방법은 피루브산을 환원시키는 것이다. 젖산 발효라고 불리는 과정에서 피루브산은 젖산으로 환원되고, 이 과정에서 NADH가 NAD+로 산화된다. 젖산 발효는 요구르트를 만드는 데 이용되는(젖산은 우유를 응고시킨다) 세균에서 일어난다. 또한 젖산 발효는 저산소 상태(또는 부분적으로 혐기성 상태)인 동물에서 일어나는데, 예를 들면 산소가 부족한 근육에서 발견된다. 많은 조직에서 젖산 발효는 에너지 생성을 위한 최후의 수단이다. 대부분의 동물 조직은 혐기성 조건을 오래 견디지 못한다. 효모와 같은 일부 생물은 에탄올 발효라고 불리는 과정에서 NADH를 NAD+로 전환시킨다. 에탄올 발효에서 피루브산은 먼저 아세트알데하이드와 이산화 탄소로 변환된 다음 에탄올로 전환된다. 젖산 발효와 에탄올 발효는 산소가 없을 때 일어날 수 있다. 이러한 혐기성 발효는 많은 단세포 생물이 유일한 에너지 공급원으로 해당과정을 사용할 수 있게 한다.
해당과정

무산소 조건에서 NAD+의 재생성은 척추동물에서 짧고 격렬한 운동을 하는 동안 에너지 생성의 효과적인 수단이 된다. 사람은 단거리 달리기 같은 격렬한 운동을 1분 이상 지속하기 힘들다. 물개, 고래와 같은 잠수동물들은 운동 강도가 낮으면 매우 오랜 시간 동안 근육 활동을 유지할 수 있다. 산소가 부족한 조건에서 NADH의 전자를 피루브산이 받아서 피루브산이 젖산으로 환원되고 NADH가 NAD+로 산화되어 NAD+를 보충한다. 젖산 발효에서 포도당 1분자당 2분자의 ATP가 생성된다. 젖산 발효를 통해 ATP를 생성하는 속도는 산화적 인산화를 통해 ATP를 생성하는 속도의 약 100배이다. H+가 근육에 축적되면 세포질의 pH가 낮아져서 결국 해당과정에 관여하는 효소를 억제하게 된다. 격렬한 운동을 하는 동안 근육의 타는 듯한 느낌은 산소 호흡으로는 더 이상 근육의 에너지 요구량을 따라갈 수 없을 때 산소 호흡에서 발효로 전환되는 동안 H+의 방출로 인한 것일 수도 있다. 이러한 H+는 젖산에서 일부 생성된다. 낮은 산소 조건에서 신체는 ATP 생성의 효율성은 떨어지지만, ATP 생성 속도는 빠른 방식을 취한다. 대기 중의 산소의 농도가 높아지기 전인 20억년~25억년 전에 발효는 생물에서 에너지를 생산하는 주요 방식이라 생각되어 왔고, 따라서 혐기성 조건에서 NAD+를 재생성하는 방식이 호기성 조건에서 NAD+를 재생성하는 방식보다 더 오래되었음을 나타낸다. 포유류의 간은 호기성 조건에서 젖산을 피루브산으로 전환시켜 과잉의 젖산을 제거한다(코리 회로 참조).
해당과정

피루브산의 젖산으로의 발효는 때때로 "혐기성 해당과정"이라고도 불리지만, 해당과정은 산소의 유무에 관계없이 피루브산의 생성으로 끝난다. 젖산 발효에서 NADH는 2개의 전자를 피루브산에게 주고 산화되고, 에탄올 발효에서 NADH는 2개의 전자를 아세트알데하이드에게 주고 산화된다. 그러나, 혐기성 세균은 세포 호흡에서 최종 전자수용체로 다양한 화합물을 사용한다. 이러한 화합물에는 질산, 아질산 같은 질소화합물, 황산, 아황산, 이산화황, 황 같은 황화합물, 이산화 탄소, 철화합물, 망간화합물, 코발트화합물, 우라늄화합물 등이 있다. 산소 조건에서 NAD+의 재생성 및 피루브산의 대사 과정. 호기성 생물은 공기 중의 산소를 최종 전자수용체로 사용하는 복잡한 메커니즘을 발달시켜 왔다. 탄수화물의 지방산과 콜레스테롤로의 전환. 해당과정에서 생성된 피루브산은 탄수화물을 지방산과 콜레스테롤로 전환시키는 중요한 매개체이다. 이것은 미토콘드리아에서 피루브산이 아세틸-CoA로 전환되는 것을 통해 일어난다. 그러나, 아세틸-CoA는 지방산과 콜레스테롤의 합성을 위해 세포질로 이동되어야 하는데, 이 과정은 직접적으로 일어나지 않는다. 세포질의 아세틸-CoA를 얻기 위해 시트르산 회로에서 아세틸-CoA와 옥살아세트산의 축합반응으로 생성된 시트르산이 빠져나온 다음, 미토콘드리아 내막을 가로질러 세포질로 운반된다.
해당과정

세포질에서 시트르산은 ATP 시트르산 분해효소에 의해 아세틸-CoA 및 옥살아세트산으로 분해된다. 옥살아세트산은 말산으로 전환된 후 미토콘드리아 기질로 돌아오고, 말산은 다시 옥살아세트산으로 전환되고, 옥살아세트산은 더 많은 아세틸-CoA를 미토콘드리아 밖으로 이동시키는데 사용된다. 지방산 합성의 첫 단계로 세포질의 아세틸-CoA는 아세틸-CoA 카복실화효소에 의해 카복실화되어 말로닐-CoA로 전환되거나, 아세틸-CoA는 아세토아세틸-CoA와 결합하여 β-하이드록시-β-메틸글루타릴-CoA(HMG-CoA)가 되는데 이 반응은 콜레스테롤 합성의 속도 제한 단계로 조절된다. 콜레스테롤은 동물 세포막의 구성 성분으로 사용되거나, 스테로이드 호르몬, 담즙산, 비타민 D를 합성하는데 사용될 수 있다. 피루브산의 옥살아세트산으로의 전환. 해당과정에 의해 생성된 피루브산은 능동수송에 의해서 미토콘드리아 기질로 들어간 후에 피루브산 탈수소효소 복합체에 의해 아세틸-CoA, CO2, NADH + H+를 생성하거나, 피루브산 카복실화효소에 의해 옥살아세트산을 생성한다. 피루브산 카복실화효소가 촉매하는 반응은 보충대사 반응인데 활동으로 인한 조직(예: 심장과 골격근)의 에너지 필요량이 갑자기 증가할 때 아세틸-CoA가 대사되는 시트르산 회로의 용량을 증가시킨다.
해당과정

시트르산 회로에서 회로를 도는 동안 모든 중간생성물들(예: 시트르산, 아이소시트르산, α-케토글루타르산, 석시닐-CoA, 석신산, 푸마르산, 말산, 옥살아세트산)이 재생된다. 따라서 이러한 중간생성물들 중 하나를 더 많이 미토콘드리아에 첨가해주면 추가된 분량이 시트르산 회로 내에서 유지되고, 회로를 도는 동안 다른 모든 중간생성물들이 증가한다. 따라서 옥살아세트산의 첨가는 모든 시트르산 회로의 중간생성물의 양을 크게 증가시켜 시트르산 회로의 아세틸-CoA를 대사하는 용량을 증가시킨다. 아세틸-CoA 1분자당 9분자의 ATP와 1분자의 GTP를 형성하기에 충분한 에너지를 방출한다. 시트르산 회로에서 옥살아세트산을 제거하기 위해 말산을 미토콘드리아에서 세포질로 이동시켜 재생성될 수 있는 옥살아세트산의 양을 감소시킬 수 있다. 또한, 시트르산 회로의 중간생성물들은 퓨린, 피리미딘, 포르피린과 같은 다양한 물질을 생성하기 위해 끊임없이 사용된다. 다른 대사경로에 사용되는 중간생성물. 이 문단은 포도당이 피루브산으로 산화되는 동안 잠재적인 화학 에너지를 사용가능한 화학에너지로 전환하는 것과 관련된 이화작용에 집중하여 서술한다. 해당과정의 대사산물들은 동화작용에서도 사용되기 때문에 생합성을 위한 탄소 골격의 공급에도 중요한 역할을 담당한다. 다음의 대사경로들은 대사물질의 공급원으로 해당과정에 크게 의존한다. 해당과정과 포도당신생합성은 많은 중간생성물들을 공유한다.
해당과정

해당과정과 포도당신생합성 모두에서 조절 단계가 있으며 한 경로가 활성화될 때 다른 경로는 자동으로 비활성화된다. 따라서 해당과정과 포도당신생합성을 동시에 활성화시킬 수 없다. 만일 이 두 반응이 같은 세포 내에서 동시에 일어난다면 반응 사이클당 4개의 고에너지 인산 결합(2개의 ATP와 2개의 GTP)이 가수분해되어 낭비된다. NAD+는 대부분의 다른 에너지 생성 반응(예: 지방산의 β산화, 시트르산 회로)에서와 같이 해당과정에서 산화제로 사용된다. 이렇게 생성된 NADH는 궁극적으로 전자를 O2로 전달하여 물을 생성하거나 O2를 사용할 수 없는 경우 젖산 또는 에탄올과 같은 화합물을 생성하는데 주로 사용된다. NADH는 합성 반응에서는 거의 사용되지 않으며, 포도당신생합성에서는 예외적으로 사용된다. 지방산 합성과 콜레스테롤 합성 반응에서의 환원제는 NADPH이다. 이러한 차이는 NADPH는 생합성 반응에 사용되고, NADH는 에너지 방출 반응에서 생성된다는 일반적인 원리를 보여준다. NADPH의 공급원은 두 가지이다. 말산은 NADP+-의존성 말산효소에 의해 산화적으로 탈카복실화되고, 피루브산, CO2, NADPH를 생성한다. 또한 NADPH는 포도당을 리보스로 전환시키는 오탄당 인산 경로에 의해 생성된다. 생성된 오탄당은 뉴클레오타이드와 핵산의 합성에 사용되거나, 피루브산으로 분해될 수도 있다. 질병에서의 해당과정. 당뇨병. 인슐린에 반응하여 세포는 포도당을 흡수하고, 흡수된 포도당은 해당과정을 통해 분해되어, 혈당량이 낮아진다.
해당과정

그러나 당뇨병에서 볼 수 있는 낮은 인슐린 수치는 혈당량을 상승시키고, 포도당이 세포로 제대로 흡수되지 못해서 고혈당증을 일으킨다. 간세포는 포도당신생합성을 통해 이러한 고혈당증에 더욱 기여하게 된다. 간세포 내에서의 해당과정은 간에서 포도당 생산 조절에 관여하며, 포도당이 간에서 과잉생산될 경우 고혈당증이 발생한다. 유전병. 대사과정의 중요성으로 인해 해당과정의 돌연변이는 일반적으로 드물며, 이것은 돌연변이 발생의 대다수가 세포 호흡을 제대로 하지못해 초기 단계에서 세포가 죽어버리는 것을 의미한다. 그러나 일부 돌연변이에서는 만성 용혈성 빈혈을 유발하는 피루브산 키네이스 결핍증이 관찰되기도 한다. 암. 암세포는 정상세포보다 해당과정의 속도가 10배 빠르다. 대부분의 암세포들은 성장 초기에 충분한 산소를 공급할 모세혈관이 부족하기 때문에 저산소 상태에서 성장한다. 따라서 암세포는 ATP를 생성하기 위해 해당과정과 같은 혐기적인 대사과정에 의존한다. 일부 암세포는 해당과정의 특정 효소들을 과발현시켜서 해당과정의 속도를 높인다. 종종 이러한 효소들은 해당과정 효소의 동질효소로 피드백 억제에 대한 감수성이 다양하다. 해당과정의 활성 증가는 궁극적으로 혐기성 대사 경로로부터 충분한 ATP를 생성함으로써 저산소증의 영향을 막는다. 이 현상은 1930년 오토 바르부르크(Otto Warburg)에 의해 처음 기술되었으며, 바르부르크 효과(Warburg effect)라고 한다. 이러한 바르부르크 효과를 설명하기 위해 많은 이론들이 제시되었다. 암세포에서 해당과정의 속도가 빠른 것은 의학적으로 매우 유용하다.
해당과정

양전자 방출 단층촬영(PET)을 이용해 2-18F-2-디옥시글루코스(FDG, 방사성 동위원소로 변형된 헥소키네이스의 기질)를 흡수시켜 암세포의 위치를 정확하게 진단할 때 이용한다. 해당과정을 억제함으로써 암을 치료하는 연구가 진행 중인데, 케톤생성 식이요법을 포함한 다양한 방법으로 암세포를 굶겨 죽일 수도 있다. 다른 명명법. 해당과정의 대사산물의 일부는 다른 이름과 명명법이 있다. 해당과정의 대사산물의 일부는 캘빈 회로와 같은 다른 대사경로의 대사 산물들과 부분적으로 겹친다.
플랑크 질량

물리학에서, 플랑크 질량()은 질량에 대한 플랑크 단위다. 기호는 formula_1이며, 그 정의는 다음과 같다. 즉, 약 0.02 밀리그램이다. 여기서 formula_3는 광속, formula_4는 디랙 상수, formula_5는 중력상수를 나타낸다. 플랑크 질량은 슈바르츠실트 반지름과 콤프턴 파장, 그리고 플랑크 길이가 같아질 때의 값이다. 입자물리학과 우주론 학자들은 종종 다음과 같은 환산 플랑크 질량을 쓰기도 한다. 이와 같이 정의하면 중력에 관계된 몇몇 식들이 간소화된다.
동인지

동인지()는 취미, 경향 등이 같은 사람들끼리 모여 기획·집필·편집·발행하는 잡지, 만화, 소설 등의 자비출판물을 이르는 말이다. 일반적으로 아마추어들이 출판하며, 실험적인 작품들이 많이 나오는 경향이 있다. 전문 창작자들도 일반적인 출판 산업 바깥에서 동인지를 출간하기도 한다. 동인지를 출간하는 사람들을 동인이라 부른다. 동인지는 학술·사상·정치·문학 등 각 분야에 걸쳐 출간되고 있다. 동인잡지는 일반시민층에서 나온 학자·작가들의 집필자가 등장할 수 있는 근대시민사회를 전제로 하여 성립된 것이다. 그러나, 출판활동이 자본주의적 경영의 대상이 되고나서부터 동인잡지는 잡지출판의 주도적 지위를 잃고 상업출판에 의하여 충족되지 않는 공백을 메우는 역할을 하고 있다. 현대의 동인지들은 동인지 즉매회에서 배포되며, 이 중 최대는 도쿄 빅 사이트에서 매년 여름과 겨울 개최되는 코믹마켓이다. 이곳에서는 참가자들에 의해 수많은 동인지들이 거래된다. 다른 창작자의 작품에 기반한 동인 제작은 저작권 소송의 위험을 줄이기 위해 소수로, 저가로 판매된다. 이는 수요가 많은 유능한 제작자와 동인 서클의 동인지들이 다 팔리기 전에 운 좋게 손에 넣을 수 있는 기회를 주기도 한다. 문학 동인지. 유럽과 미국에서는 18~19세기부터 동인잡지가 발행되었다. 그리고, 20세기에 이르러 동인잡지의 존재가 재평가되었다. 특히, 제1차 세계 대전 이후 유럽이나 미국에서 문명의 기계화에 반항하는 사상가나 작가들이 영리를 목적으로 하지 않는 잡지를 발행함으로써 소수자의 사상 전파에 노력하였다.
동인지

예를 들면, 포드가 중심이 된 "잉글리쉬"(1908년)와 메리 부처가 중심이 된 "시그나티아"(1916년) 등이 유명하다. 일본에서의 동인지는 메이지 시대 초인 1874년부터 발간된 "메이로쿠잣시"(明六雑誌)를 그 시초라고 한다. 일본 최초의 소설 동인지는 1885년 작가 오자키 고요와 야마다 비묘(山田美妙)가 창간한 "가라쿠타분코"(我楽多文庫)이다. 문학 동인 출판은 쇼와 시대 초반에 최대에 이르렀으며, 이 시기 동인지는 창조적 신인들의 표현의 장이 되었다. 동인지는 주로 작가들의 소모임이나 친구 사이에서 출간되어 배포되었으며, 사소설의 등장과 발달에 크게 기여했다. 제2차 세계 대전 전후, 동인지의 표현의 장으로서의 역할은 줄어들고, 이러한 역할들은 "군조"(群像), "분가쿠카이" 등의 문학지들이 맡게 되었다. 하지만 1933년부터 1966년까지 발간된 "분게이슈토"(文芸首都) 등의 예외도 있었다. 하이쿠나 단카 등을 다루는 동인지들은 현재에도 발간되고 있다. 한국에서는 현대문학의 초창기라고 할 수 있는 3·1운동 전후에 동인지 운동이 활발하였다. 1919년 2월 도쿄에서 김동인 등이 중심이 되어 "창조"를 발행하였으며, 이것이 동인지의 효시이자 현대문학으로 전환하는 역할을 하였다. 뒤이어 1920년 염상섭·오상순·황석우·남궁벽·김억 등이 중심이 되어 "폐허"를 창간하였다. 이들은 낭만주의·이상주의적 경향과 함께 퇴폐적이며 세기말적인 흐름을 띠고 있었으나, 1923년까지 2호만을 발행하는 데 그쳤다.
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그 후 1922년 낭만파에 속하는 홍사용·이상화·박영희·박종화·나도향·현진건 등이 중심이 되어 순문학 동인지 "백조"를 간행하였으나 2호 발행에 그쳤다. 그 후 1930년에 김영랑·박용철이 "시문학"을 창간하였다. 청록파인 조지훈·박두진·박목월을 비롯하여 김종한·임옥인 등이 활약한 김연만(金鍊萬) 발행의 "문장"(1939~1941년)이 창간되었고, 이와 때를 같이하여 최재서를 중심으로 "인문평론"(1938년)이 창간됨으로써 "문장" 지와 쌍벽을 이루었다. 한국 현대문학의 발전은 동인지가 주도하였다고도 한다. 만화 동인지. 1970년대 일본 복사기 분야에서의 기술적 발달로 인해 만화 동인지 발간이 증가한 것으로 알려져 있다. 이 시기, 만화 편집자들은 만화가들이 대중 시장의 요구를 따르도록 했으며, 이는 동인지에서도 마찬가지였던 것으로 보인다. 1980년대에는, 동인지의 내용들이 주로 창작에서 다른 창작물 시리즈들의 패러디로 변화했다. 이는 최초의 동인지 즉매회로서 1975년 시작된 코믹마켓의 인기 증대와 시기적으로 겹친다. 지난 10년 동안, 동인지 제작의 규모는 크게 확대되어, 수많은 창작자들과 팬들을 끌어모으게 되었다. 개인 출판 기술의 발달 또한 동인 작가들이 작품을 제작, 출간, 홍보하기 쉽게 하여 이러한 확장을 가속화했다. 예를 들어, 현대의 동인지들은 디지털 매체를 통해 배포되기도 한다. 2008년, 오타쿠 산업 백서가 출간되었으며, 여기에서는 2007년도의 총 동인지 판매 수익을 277억 3천만 엔으로, 오타쿠 시장에서의 전체 지출 중 14.9%로 추산했다.
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많은 동인지들이 원작을 변형한 제작물이며 동인지 작가들은 원작자의 허가를 거의 구하지 않기에 일본 저작권법에서 논쟁이 되고 있으나, 코믹마켓은 현재도 매년 두 차례 개최되고 있으며 매회 50만 명 수준의 인원들을 불러들이고 있다. 동인지는 열정적인 만화가들이 연습을 할 표현의 장을 만들고, 유능한 동인지 제작자들과 출판계를 연결함으로써 상업 만화 시장에 도움이 될 수 있다. 이러한 관행은 1980년대부터 이어져 왔다. 동인지에 대한 법적 분쟁에서는 두 건의 큰 사건이 있다. 1999년, "포켓몬스터" 성인 동인지 작가가 닌텐도 사에 의해 고소당했다. 이 사건은 동인지에 대한 파문과 일본 저작권법에 대한 분석이 이루어지게 했다. 이 당시, 법적 분석으로는 동인지가 아마추어들의 일시적인 행사를 위해 제작될 뿐이고 상업적 시장에서 판매되지는 않기 때문에 가볍게 다루어졌다. 2006년, 현재에도 계속되고 있는 "도라에몽" 시리즈의 "결말"을 다룬 동인지의 작가는 후지코 후지오에 의해 직접 경고를 받았다. 동인지는 실제 "도라에몽" 만화와 혼동될 정도로 비슷해 보였다. 동인지 작가는 동인지 배포를 중단하고 자발적으로 후지코에게 배상했다. 당시 "도라에몽" 편집자는 동인지는 큰 문제가 되지 않는다고 언급했다. 동인 마크(同人マーク)는 법적 문제를 줄이기 위해 만들어졌다. 크리에이티브 커먼즈 라이선스에서 영감을 얻은 저작권 라이선스로, 이 라이선스를 최초로 인정한 것은 아카마츠 켄의 "UQ HOLDER!" 주간 소년 매거진 2013년 8월 28일 연재분이다.
동인지

현재 대한민국에서는 주로 코믹월드, ACA, 서드플레이스 등의, 일본에서는 코믹마켓 등의 동인지 즉매회가 이루어지고 있다. 코믹마켓은 세계 최대의 동인지 즉매회로, 일본 도쿄에서 매해 여름과 겨울 두 차례 개최된다. 제1회 코믹마켓은 1975년 12월 개최되었으며, 당시 32개 서클 및 600명의 인원이 참가했다. 이 중 80% 가량이 여성이었으나, 이후 남성 참가자들의 비중이 증가했다. 1982년까지도 참가 인원이 채 1만 명이 되지 않았으나, 이는 1989년 10만 명 이상으로 증가했다. 참가 인원의 빠른 증가는 동인지 작가들이 수천 권의 작품들을 판매하고, 취미 생활을 통해 돈을 꽤 벌 수 있게 해 주었다. 이후 참가 인원은 50만 명 수준까지 증가했다. 수많은 참가자들이 동인지들을 거래하기 위해 코믹마켓을 찾는다.
계룡산

계룡산(鷄龍山)은 충청남도 공주시와 계룡시 그리고 대전광역시 유성구에 걸쳐 있는 높이 845m의 산이다. 1968년 12월 31일에 2번째 국립공원으로 지정되었다. 계룡산은 충청지역에서 대표적인 산이나 높이나 면적에서 최고나 최대는 아니다. 계룡산의 천왕봉과 연천봉, 삼불봉을 잇는 능선이 닭의 볏을 쓴 용을 닮았다하여 계룡산이라는 이름이 붙여졌다. 최고봉인 천황봉의 높이는 해발 845m이고 계룡산 전체면적은 65.335km2이다. 계룡산 기슭에는 동학사, 갑사, 신원사 등 유명한 사찰이 있으며, 국어교과서에 소개되었던 남매탑이 있다. 계룡산의 남쪽 지역인 신도안은 조선 왕조 개국 직전 도읍 후보지로 꼽히기도 했다. 계룡산은 국립공원으로 지정되어 있으며, 그 구역은 3개로 나뉘는데 동학사지구, 갑사지구, 신원사ㆍ수통골지구이다. 역사. 백제시대에는 계산(鷄山), 계람산(鷄籃山)으로 불렸다. 계룡산에 대한 가장 오래된 기록은 중국 당대(唐代) 장초금(張楚金)이 지은 이라는 책의 기록으로 ‘괄지지(括地志)’ 부분에 ‘國(百濟)東有鷄籃山’(백제의 동쪽에 계람산이 있다)라고 기록되었다. 신라에서 계람산으로 불렀던 것으로 미루어 계룡산이 계산 또는 계람산으로 추정된다. 통일신라시대에는 오악의 하나로 중요시되었다. 신라는 국가의 제사를 대사, 중사, 소사로 분류하였는데, 계룡산에서 지내는 제사는 중사에 해당되었다.
계룡산

이후 이 신앙은 고려와 조선에 걸쳐 전해져 내려왔다. 이 제사는 신원사의 중악단에서 지내져왔다. 계룡산의 계룡산성은 나말선초인 9세기 중엽에 축조된 산성으로 연천봉, 관음봉, 쌀개봉 능선을 거쳐 서쪽으로 이 산들의 2개의 계곡이 합쳐지는 지점까지 산 능선을 따라서 쌓았으며, 3.5km의 길이에 달한다. 계룡산의 서쪽에 위치한 것으로 미루어 후백제가 처음 축조했을 것으로 추정한다. 봉우리. 계룡산은 태백산맥에서 차령산맥이 서남쪽을 뻗어나가다가 금강에 의하여 침식되고 남은 잔구성 산이다. 주봉은 천왕봉이며, 연천봉, 삼불봉, 관음봉 등 20개의 봉우리로 이루어져 있다. 산세는 동쪽으로 U자형으로 열린 침식분지이다. 폭포. 은선폭포와 용문폭포, 수통폭포가 있다. 은선폭포. 옛날 신선들이 숨어서 놀았을만큼 아름다운 곳이라하여 이름지어졌으며, 폭포의 물줄기가 낙차되어 피어나는 운무는 계룡팔경 중 7경으로 지정되었다. 이 폭포는 홍색장석질 화강암에 나타난 20cm 정도의 두께로 겹겹이 쌓인 판산의 사 절리들이 외부로부터 떨어져나가 만들어진 높이 46m, 폭 10m, 경사 60도 정도의 폭포로써 지형적인 조건을 갖추고 있지만 산지의 정상부 주변에 위치하여 폭포를 형성 할 수 있을 만큼의 유수량이 계속 유지될 수 없기 때문에 갈수기에는 낙수현상이 거의 나타나지 않는 폭포이다. 산의 생태. 식생. 계룡산은 주로 낙엽활엽수림으로 덮여 있고, 계룡산 주변에는 계엽수림이 많다.
계룡산

고도 200~400m의 산록대에는 소나무, 떡갈나무, 느티나무, 졸참나무와 층층나무가 있으며, 고도 400~650m의 중복대에는 박달나무, 까치박달, 서어나무, 단풍나무, 고로쇠나무, 굴참나무가 많다. 650m이상의 산정대에는 소나무, 신갈나무, 쇠물푸레, 철쭉이 많다. 중상부의 식생은 비교적 잘 보존되어 있는 편이다. 깃대종. 계룡산의 깃대종에는 호반새와 깽깽이풀이 있다. 풍수. 『삼국사기』는 계룡산을 오악 중 하나로 꼽는데 오악은 토함산, 지리산, 계룡산, 태백산이다. 계룡산은 하늘을 향하는 용의 모양이고 '산태극', '수태극', '회룡고조' 등 하늘의 이치를 가진 신비로운 땅으로서 언젠가는 이곳이 수도가 되어 천하 36국에서 조공을 받는 시대가 도래한다고 묘사한다. 신라 말기 사람 도선은 자신이 쓴 비기에서 개성은 5백년 도읍지이고 한양은 4백년 도읍지이며 계룡산의 신도안은 8백년 도읍지라고 했고 『정감록』에는 "정도령"이 나타나서 8백 년간 도읍을 삼는다고 씌어 있다. 금강이 계룡산을 휘어감고 계룡산 주변의 여러 산이 태극을 이루어 수태극/산태극이라고 하였다. 계룡 8경. 이외에도 경치 좋은 곳이 많이 있는데, 산의 북쪽 상신리계곡에 용산 9곡, 계룡 9곡, 갑사 9곡도 이름이 있다.
계룡산

공주 10경. 공주문화원, 공주예총, 향토사학자, 언론인, 사진작가 등으로 구성된 공주 10경 선정위원회에서 선정한 공주 10경 후보지 15개소를 대상으로 설문조사를 실시한 결과 최종 선정된 공주 10경에 계룡산이 선정되었다. 이성계의 천도설화. 신도안으로 도읍을 정하려던 이성계로 인하여 계룡산에는 관련된 설화가 전해지고 있다. 고려를 무너뜨린 이성계는 새로운 도읍으로 신도안(新都案)을 선택하고 궁궐을 짓는 공사를 시작했는데, 자신은 계룡산의 사연봉에 올라가 제단을 차려 놓고 기도를 하였다. 기도를 하던 곳은 기도굴이라는 이름으로 지금도 전해지고 있다. 반년쯤 공사가 진행되었을 때 하얀 할머니가 나타나 공사를 계속하면 생명이 위태로울 것이니 공사를 중지하라고 하였다. 계룡산 할머니는 계룡산의 정기를 타고 정도령이라는 신인이 나타나 이곳에 도읍을 정하고 800년간 다스릴 것이니 이성계는 500리 북쪽으로 올라가 도읍을 정하라고 하였다. 이성계는 공사를 중지시켰는데 그때 일군들이 신에 묻었던 흙을 털었는데 그 흙이 모여 신털봉이 되었다는 설화이다.
항공모함

항공모함(航空母艦, ) 또는 항모(航母)는 군함의 일종으로, 물 위에서 항공기를 전개하고 유지·보수할 수 있는 일종의 '해상 항공 기지'라 할 수 있다. 따라서 항모를 보유한 군대는 육상 기지를 확보하지 못한 지역에서도 항공기를 배치할 수 있어 제공권(制空權)을 크게 확보하게 된다. 항모를 보유한 현대 해군에서는 전략·전술의 중핵이 되므로 '현대 해군의 총아'로 불린다. 제트 폭격기·제트 전투기, 그 밖의 군용기가 이착륙할 수 있는 넓은 갑판과 격납고 및 수리 설비를 갖춘 대형 군함으로 바다 위의 군사 기지라 해도 과언이 아니다. 이 항공모함의 갑판을 플랫탑이라고 부른다. 또 현대의 항공모함은 배 안에 정찰기·제트 폭격기·초계기·공중급유기 등도 싣고 다닌다. 역사. 1916년 영국 해군이 순양전함 MS 퓨리어스를 고쳐서 만든 것이 개조 항모로는 최초이지만, 평갑판을 채용한 최초의 현대적 항공모함이라 할 수 있는 것은 HMS 아거스이다. 처음부터 항모로서 설계, 착공, 진수되어 실전 배치된 세계 최초의 항공모함은 1922년에 취역한 일본의 호쇼이다. 항공기를 이용한 공격은 제1차 세계 대전 이후 각국의 선구적인 군인들에 의해 여러 가지 형태로 제창되었으며, 기술적으로 놀라운 발전을 이룬 항공기는 당연히 모든 함정에게 두려운 존재로 떠오르게 된다.
항공모함

거함거포주의 사상 아래에서 대개의 국가들은 함대를 엄호/공격하기 위한 플랫폼으로 항공모함을 준비하였으나, 일본 제국 해군 일부에서는 태평양에서의 제해권을 확보하기 위해 독자적인 항공모함 운용전략을 세우고 항공모함 전력을 강화하는 데 집중적인 노력을 기울였다. 태평양에서 벌어진 미국과 일본의 전쟁은 일본 제국 해군 항공모함에서 발진한 공격부대가 진주만을 기습함으로써 시작되었으며(항모기동전술의 시작임), 미 해군은 이 때 살아남은 항공모함 전력을 이용해 일본에 대한 반격전을 수행하게 된다. 이후 태평양에서 벌어진 대부분의 해전에서 미 해군과 일본 제국 해군 간의 승패는 누가 상대방 항공모함을 먼저 발견해서 격파하느냐에 달려 있었다. 따라서 항공모함을 중심으로 하는 기동 부대가 수백 해리의 거리를 두고 탑재한 항공기를 날려 싸우는 형태가 되었고 전함은 해전에서 부차적 존재로 격하되었다. 제2차 세계 대전 후 항공모함이 함대의 주력으로 등장했으나, 충분한 수효의 항공기를 탑재한 항공모함을 운용할 수 있는 국가는 얼마 되지 않았고, 현재 정규 항공모함 전단을 운용하는 곳은 미 해군 하나이다. 또한 현재 전 세계 소수의 국가들이 항공모함을 보유하고 있지만, 그 규모는 미 해군 항공모함에 비해 절반 미만이다. 러시아 해군 및 프랑스 해군은 정규 항공모함을 보유하고 현대적인 항공모함 전단을 구성하기 위해 노력하고 있는 것으로 알려져 있으며, 영국 해군은 본래 정규 항공모함을 보유하였으나 1970년대까지 전량 퇴역 혹은 건조 취소하고 V/STOL 전투기로 구성되는 경항공모함 3척 만을 유지하고 있다.
항공모함

그러나 영국 해군은 최근 정규 항모 건조 계획(CVF)을 발표하였다. 국가별 항공모함. 현재 운용 중인 국가 또는 보유 예정이거나 건조 중인 국가. 미국. 미 해군의 항공모함 전단은 항공모함 1척을 중심으로 이지스 방공함 1~2척, 구축함 2~5척, 보급함, 공격형 원자력 추진 잠수함으로 구성되는 것이 일반적이다. 함 자체무장은 방공용 발칸포 정도로 빈약하며, 모든 전투기능을 탑재하고 있는 전투기 및 전술기에 의존한다. 일반적인 탑재 전력은 전투공격기 전력으로 F/A-18 호넷 36기 또는 F/A-18E/F 슈퍼 호넷 36기(현재 이쪽으로 대부분 바뀌었다고 알려져 있다.)와 정보전 전력으로 E-2C 호크아이 4기, 전자전 전력으로 EA-18G 4기를 탑재하고 그 외에 수기의 헬리콥터를 탑재한다. 이 외에 미 해군은 헬리콥터 모함으로 구분할 수도 있는 강습상륙함을 다수 운용하고 있다. 영국. 퀸 엘리자베스급 항공모함은 포클랜드 전쟁을 치렀던 영국이 경항모의 한계를 절감하고 새로 건조한 항공모함으로 배수량은 6만 5천톤으로 미국의 니미츠급과 러시아의 아드미랄 쿠즈네초프급에 이어 세계에서 세 번째로 거대한 항공모함이 되었다. 러시아. 쿠츠네초프함은 러시아 해군에서 유일하게 운용하고 있는 항공모함으로 최근 러시아 해군참모총장은 신형 항공모함 3척을 새로 건조할 계획임을 밝혔다.
항공모함

중국. 건조 중단된 쿠즈네초프 항공모함의 2번함 바랴크함을 중국인민해방군측에서 인수해 랴오닝호 항공모함으로 취역시켰다. 함재기는 러시아제 수호이 Su-33이며, 함번호는 001형이다. 또 중국이 첫 건조한 산둥함으로 함제기는 젠-15, 젠-20이다. 함번호는 002형, 바랴크 만재배수량은 67.000톤, 전장 304.5m다. 2022년 푸젠호가 취역하였으며, 004형 항공모함을 건조중인데, 핵추진 항공모함으로 2030년 취역을 목표로 하고있다. 인도. 영국제 구형 항공모함을 운용하고 있다. 인도 해군측에서 인수해 1987년에 재취역하였다. 그러나 비라트 호는 너무 낡았기 때문에 인도는 러시아가 퇴역시킨 키에프급 항공모함 4번함 아드미랄 고르시코프호를 개조하여 INS비크라마디티야라는 이름으로 재취역시켰다. INS 비크라마디티야는 비록 크기는 작지만 능력에 한계가 있는 해리어 수직이착륙 전투기 뿐만 아니라 강력한 미그-29전투기도 탑재할 것이어서 실전배치되면 강력한 전력으로 활용될 수 있을 것이다. 또한 인도는 이탈리아의 협력을 얻어 비크란트급 항공모함이라는 자국산 항공모함도 건조하였다. 비크란트호는 이탈리아의 신형 항모 콘테 디 카부르급의 설계를 개량하여 비크라마디티야호와 함께 항공모함 함대를 이뤘다. 또한 3번함인 INS 비샬을 건조하고있다.
항공모함

프랑스. 클레망소급 항공모함 2척을 운용하던 프랑스는 최근 샤를르 드골급 핵추진 항공모함을 취역시켰다. 이 항공모함은 대략 만재배수량 5만톤 가량의 중형 항모이다. 그러나 샤를르 드골 호는 원자로 고장, 프로펠러 고장, 비행갑판이 예상보다 짧아 다시 늘리는 공사 등등 잦은 보수공사로 인해 결함 항공모함으로 악명이 높다. 그리하여 프랑스는 샤를르 드골 호의 2번함을 건조하려던 계획을 포기하고, 영국의 퀸 엘리자베스급 항공모함의 설계를 거액을 주고 사들여 신형 항모를 건조할 계획이다. 신형 항모는 PA2라는 계획명으로 불리며, 퀸 엘리자베스급의 설계에서 프랑스의 라팔 M전투기와 E-2C 조기경보기를 날리기 위해 스키점프대를 없애고 캐터펄트를 장치하는 정도의 개량을 할 예정이었으나, 2013년 프랑스 국방백서에서 계획이 취소됐다고 밝혔다. 또 잔 다르크급 헬기순양함을 대체할 미스트랄급 강습상륙함이 현재 프랑스와 이집트에 취역되어 사용중이다. 태국. 스페인에서 수입한 프린시페 데 아스투리아스급 경항공모함으로 타이만의 패권을 장악하기 위해 도입은 했지만 비용상 문제로 인해 호위함대를 구축하지 못한 채 파타야의 해군기지에 발이 묶인 상태이다. 다만 노후되는 것을 방지하기 위해 몇 달에 한번씩 시범 운행을 하고 있다. 함명은 '위대한 차크리 왕조'란 뜻으로 왕실 전용실도 갖춰져 있다. 예전에 운용되었던 항모 목록. 미국. 미국 최초의 항공모함.
항공모함

엔터프라이즈나 요크타운과 같은 수훈함들이 많은 함급 세계 최초의 슈퍼캐리어 독일. 나치 독일에서 건조한 독일 유일의 항공모함으로 체펠린 백작을 기념하여 명명되었다. 킬 조선소에서 건조가 되어 95%정도 완성되었지만 비용상의 문제로 중단되어 독일과 독일의 점령지의 항구에 옮겨다니다가 결국 독일이 패망한 이후 소련에 인수되었다. 그리고 해군훈련의 연습 표적이 되어 최후를 맞았다. 영국. 세계 최초로 평갑판을 채용하였다. 세계 최초로 항모로 설계되었다. 취역이 호쇼보다 늦었으나 순양함 수준의 방호력을 가지고 있다. 세계 최초의 장갑갑판항모이다. 인빈시블급의 두번째 함과 이름이 같다. 세계 최초의 항공모함인 HMS 퓨리어스가 속해있는 함급 인빈시블급의 세번째 함과 같은 동명함이 두 척인데, 하나는 항공모함의 효시가 된 수상기모함 아크 로열과 2차 세계대전에서 활약한 아크로열이 있다. 2005년부터 2014년에 걸쳐 3척 모두 퇴역됨 일본. 제2차 세계 대전 당시 일본은 많은 항모들을 운용했지만 태평양 전쟁 때 전부 격침되거나 퇴역했다. 하지만 현재 16DDH라는 차기 구축함 건조를 추진 중이다. 그런데 일본은 호위함(구축함)이라고 주장하고 있지만, 격납고 및 비행간판 등을 고려할 때 정규 항모 건조에 앞서 시범적으로 건조하는 경항공모함이라는 비판도 거센 편이다. 2007년 8월 23일 16DDH의 1번함인 DDH-181 휴우가 함이 진수되었고 2009년 8월 21일 2번함인 DDH-182 이세가 진수되었다.
항공모함

유사시 항공모함으로 전용될 것이라는 중화인민공화국 등 주변국의 우려에 대해 해상자위대 측은 "함재기를 발착시키지는 않을 것"이라고 설명했다.
펩타이드

펩타이드()는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산들의 짧은 사슬이다. 펩타이드라는 용어는 "소화되다(digested)"라는 의미의 고대 그리스어 "πεπτός (peptós)", "소화하다(to digest)"라는 의미의 고대 그리스어 "πέσσειν (péssein)"에서 유래하였다. 아미노산이 20개 미만인 사슬을 올리고펩타이드라고 하며, 올리고펩타이드는 다이펩타이드, 트라이펩타이드, 테트라펩타이드를 포함한다. 폴리펩타이드()는 보다 더 길고, 연속적이며, 가지가 없는 펩타이드 사슬이다. 따라서 펩타이드는 핵산, 올리고당류, 다당류 및 기타 분자들과 함께 생물학적 중합체 및 올리고머의 광범위한 화학적 부류에 속한다. 대략 50개 이상의 아미노산을 포함하는 폴리펩타이드를 단백질이라고 한다. 단백질은 생물학적 방식으로 배열된 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성되며, 보통 조효소 및 보조 인자와 같은 리간드, 또는 다른 단백질 또는 DNA나 RNA와 같은 다른 거대분자, 또는 복잡한 거대분자 집합체와 결합한다. 펩타이드에 포함된 아미노산을 잔기라고 한다. 각각의 아마이드 결합이 형성될 때 물 분자가 방출된다. 고리형 펩타이드를 제외한 모든 펩타이드는 펩타이드 양쪽 말단에 각각 N-말단(아미노기)과 C-말단(카복실기) 잔기를 갖는다. 종류. 많은 종류의 펩타이드들이 알려져 있다. 펩타이드들은 공급원과 기능에 따라 분류되거나 범주화되었다.
펩타이드

《생물학적 활성 펩타이드의 핸드북》(The Handbook of Biologically Active Peptides)에 따르면 펩타이드의 일부 부류에는 식물 펩타이드, 세균/항균 펩타이드, 균류 펩타이드, 무척추동물 펩타이드, 양서류/피부 펩타이드, 독 펩타이드, 암/항암 펩타이드, 백신 펩타이드, 면역/염증 펩타이드, 뇌 펩타이드, 내분비 펩타이드, 섭취 펩타이드, 위장 펩타이드, 심혈관 펩타이드, 신장 펩타이드, 호흡 펩타이드, 아편 펩타이드, 신경영양 펩타이드 및 혈액-뇌 펩타이드 등이 있다. 일부 리보솜 펩타이드는 단백질 분해의 대상이 된다. 이러한 기능은 일반적으로 고등 생물에서 호르몬 및 신호 분자로 기능하게 한다. 일부 미생물은 마이크로신 및 박테리오신과 같은 항생제로 펩타이드를 생성한다. 펩타이드는 종종 인산화, 하이드록실화, 설폰화, 팔미토일화, 글리코실화 및 이황화물 형성과 같은 번역 후 변형을 겪는다. 일반적으로 펩타이드는 선형이지만 올가미 구조도 관찰되었다. 오리너구리 독에서 L-아미노산을 D-아미노산으로 라세미화하는 것과 같은 보다 더 특이한 변형도 일어난다. 비리보솜 펩타이드는 리보솜이 아니라 효소에 의해 만들어진다. 일반적인 비리보솜 펩타이드는 대부분의 호기성 생물에서 항산화 방어 성분인 글루타티온이다. 다른 비리보솜 펩타이드는 단세포 생물, 식물, 균류에서 가장 일반적이며, 비리보솜 펩타이드 합성효소라고 하는 모듈식 효소 복합체에 의해 합성된다.
펩타이드

이러한 복합체는 보통 유사한 방식으로 배치되며, 생성물에 대해 다양한 화학적 변형을 수행하기 위해 다양한 모듈을 포함할 수 있다. 선형의 비리보솜 펩타이드도 일반적이지만 이러한 펩타이드는 보통 고리형이고 고도로 복잡한 고리 구조를 가질 수 있다. 이러한 시스템은 지방산과 폴리케타이드를 만드는 체계와 밀접하게 관련되어 있기 때문에 혼성체 화합물이 종종 발견된다. 옥사졸 또는 싸이아졸의 존재는 보통 화합물이 이러한 방식으로 합성되었음을 나타낸다. 펩톤()은 동물성 우유 또는 단백질 분해에 의해 소화된 고기에서 유래한다. 작은 펩타이드를 포함하는 것 외에도 결과로 생성되는 물질에는 지방, 금속, 염, 비타민 및 기타 많은 생물학적 화합물이 포함된다. 펩톤은 생장하는 세균과 곰팡이를 위한 영양 배지에 사용된다. 펩타이드 단편은 공급원 단백질을 식별하거나 정량화하는 데 사용되는 단백질 단편을 나타낸다. 종종 이들은 통제된 샘플에 대해 실험실에서 수행된 효소 분해의 산물이지만 자연적인 영향에 의해 분해된 법의학 또는 고생물학 샘플일 수도 있다. 패밀리의 예시. 이 부류의 펩타이드 패밀리는 일반적으로 호르몬 활성이 있는 리보솜 펩타이드이다. 이러한 모든 펩타이드는 세포에 의해 더 긴 "프로펩타이드(propeptide)" 또는 "전구단백질(proprotein)"로 합성되고 세포를 빠져 나가기 전에 절단된다. 이들은 신호전달 기능을 수행하는 혈류로 방출된다. 용어. 길이에 따른 용어. 펩타이드와 관련된 여러 용어는 길이에 대한 엄격한 정의가 없으며, 그 사용에서 중복되는 경우가 많다. 아미노산의 수에 따른 용어.
펩타이드

정의된 길이의 펩타이드는 IUPAC 숫자 접두사를 사용하여 명명한다.
강유

강유(姜維, 202년 ~ 264년)는 중국 삼국 시대 촉한의 무장으로 자는 백약(伯約)이며 옹주 천수군 기현(冀縣) 사람이다. 본래 위의 관리였는데 제갈량의 제1차 북벌 때 촉으로 귀순하였다. 제갈량에게 능력을 인정받아 촉에서 주요 직책을 맡으며 중히 쓰였으며 촉한사영이 죽자 병권을 잡아 대장군이 되었다. 주로 외치를 담당하여 주도적으로 북벌 실행했고 위나라와 일진일퇴의 공방을 펼쳤으나 당시엔 큰 공로는 없었다. 비의 사후, 본격적으로 병권을 잡고 나서 조수, 적도에서의 대승으로 한때 옹주 전체를 점령할 뻔 하기도 했고 농서에서 강족같은 이민족들에게 상당한 영향력을 행사했으나 단곡 전투의 패배 이후엔 별 다른 소득을 거두지 못하고 이후 잦은 북벌로 민생이 피폐해졌다는 이유로 인해 중앙정계에서 사실상 배제되었다. 촉한의 멸망 후에는 위나라 점령군 종회를 이용해 촉한의 재건을 꾀했지만 실패로 돌아갔다. 배잠론(裴潛論)에서 강유(姜維)는 촉한에서 내세운 최후의 명장으로, 삼국지연의에서는 나이가 너무 젊어 논란이 많았으나 제갈량의 후사(後事)를 받은 뛰어난 인재라는 평을 내리고 있다. 생애. 위나라에서 촉나라로. 아버지 강경(姜冏)은 군에서 공조(功曹)로 일했으며 강유가 어렸을 때 강족으로부터 태수를 지키다 전사하였다. 정현의 학문을 좋아했으며 입신양명에 뜻이 있어 자신을 목숨 바쳐 따르는 무리를 양성하였다. 군에서 상계연(上計掾)으로 근무했고, 주의 종사(―從事)도 지냈다.
강유

아버지의 순직으로 인해 중랑(中郞)이 되어 천수군의 군무에도 참여하였다. 228년(건흥 6년) 촉나라 승상 제갈량이 기산(祁山)으로 진출하였다. 이때 옹주자사 곽회는 천수군을 순찰 중이었고, 천수태수 마준은 강유, 공조 양서, 주부(主簿) 윤상, 주기(主記) 양건(梁虔) 등을 데리고 곽회를 수행하고 있었다. 곽회는 긴급히 상규현(上邽縣)으로 달려갔고 마준도 여러 현들이 호응한다는 소식에 곽회를 따라갔다. 강유는 기현으로 복귀해야 한다고 간언했지만 마준은 강유 등도 믿지 않았다. 강유는 어찌하지 못하고 태수와 떨어져 가족이 있는 기현으로 돌아왔다. 기현 사람들의 바람에 따라 제갈량의 진영으로 가 회담하는데 장합이 촉군 선봉 마속이 선점하고 있던 가정(街亭)을 뚫어냈다. 제갈량은 서현(西縣)의 1,000여 가와 강유 등을 끌고 퇴각하였다. 제갈량의 촉망을 받아 창조연(倉曹掾)에 봉의장군(奉義将軍)을 겸하고 당양정후(當陽亭侯)로 봉해졌다. 230년, 정서장군(征西将軍)에 임명되고 중감군(中監軍) 혹은 호군(護軍)을 맡았다. 234년, 보한장군(輔漢将軍)으로 옮기고 우감군(右監軍)을 담당했으며 평양후(平襄侯)로 진봉됐다. 238년(연희 원년) 대장군 장완을 따라 한중군에 주둔하였다. 239년 장완이 대사마가 되었다. 강유는 그 사마가 되어 소규모 분견대로 수차례 위나라를 침범하였다.
강유

243년, 진서대장군(鎮西大将軍)으로 승진하고 양주자사를 겸하였다. 장완은 강유와 함께 상용기습작전을 기획하나 장완 본인의 병세 때문에 실행하지 못했다. 244년 낙곡 대전에선 왕평이 시간을 끄는 사이 비의와 함께 중앙군을 이끌고 깊숙히 몰아쳐 위나라 군대를 몰아내었다. 비의의 시대. 246년, 장완이 병사한 이후 그의 권한은 제갈량이 생전 안배해 둔 후계자인 비의에게로 옮겨졌다. 246년 11월, 강유는 농서로 진격하여 곽회와 하후패를 이기고 돌아왔으며 247년 위장군으로 승진하고 대장군 비의와 함께 녹상서사에 오른다. 강유 역시 녹상서사였지만 비의가 대장군, 강유가 위장군인만큼 실제적으론 비의가 강유의 상관이었다. 문산군(汶山郡) 평강현(平康縣)의 반항하는 이민족들을 토벌하였다. 한편 농서군, 남안군, 금성군, 서평군 일대의 강족 아하소과, 벌동(伐同), 아차새(蛾遮塞) 등이 위나라에 반기를 들고 촉나라에 연락을 취하였다. 양주의 유명 호인(胡人)인 치무대(治無戴)도 이에 가담하였다. 강유가 토촉호군(討蜀護軍) 하후패가 진을 치고 있던 위시(爲翅)로 치고 올라갔으나 곽회가 풍중(渢中)을 거쳐 내려오는 바람에 후퇴하였다. 곽회는 다음 해까지 대적하는 강족들을 몽땅 소탕하였다. 강유는 패주한 치무대를 강천(彊川)으로 나가 영접하고, 음평태수 요화는 성중산(成重山)에 요새를 쌓으면서 패배한 강족들을 거둬들였다.
강유

곽회는 부대를 나눠 하후패는 답중(沓中)에서 강유를 저지하고, 자신은 요화를 공격하였다. 강유는 위군의 뜻밖의 기동에 더 서쪽으로 가지 못하고 요화를 구원하러 갈 수밖에 없었다. 249년, 국산(麴山)에 의거해 성 두 개를 축조하고 구안과 이흠(李歆)을 주둔시켰다. 위나라의 신임 옹주자사 진태는 그 보급로를 끊어 말려 죽이려 하였다. 구안 등은 진태를 도발하는 한편 눈을 녹여가며 어렵사리 버텼다. 강유가 이들을 구하기 위해 우두산(牛頭山)에서 나오자 정서장군 곽회가 조수(洮水)로 이동하며 강유의 퇴로까지 끊으려 하였다. 강유는 포위망이 완성되기 전에 철수하였고 고립무원에 빠진 구안 등은 저항을 포기하였다. 강유는 철수하다 말고 다시 방향을 돌렸는데 남안태수 등애가 어떻게 알고 백수(白水) 북쪽에 진을 치고 있었다. 이에 요화로 하여금 맞은편에 진영을 설치해 그 시선을 붙잡아두고 자신은 동쪽으로 60리 거리에 있던 조성(洮城)을 습격했는데 등애는 혹시라도 강유가 다시 돌아올지도 모른다고 생각해 먼저 와있어 허사가 되었다. 250년, 다시 서평군으로 출진했으나 이기지 못하고 돌아왔다. 강유는 서방의 풍속에 익숙하고 그 무재도 자신했으므로 여러 강인과 호인들의 도움을 받아 농산(隴山)의 서쪽 지역을 아우를 수 있다고 여겼다. 매양 대군을 일으키고 싶어했지만 비의가 “우리는 제갈승상이 아니오. 승상조차 중국을 평정하지 못했는데 하물며 우리야! 나라를 지키고 백성을 잘 다스려 사직을 보존해야 합니다.
강유

대업은 능력자를 기다려야지 요행을 바라서는 안 됩니다.”라며 제지하여 10,000명 이상을 운용하지 못했다. 본격적인 북벌. 253년 정월, 비의가 피살당했다. 여름, 드디어 수만 명을 동원해서는 석영(石營)과 동정(董亭)을 지나 남안을 포위하였다. 진태가 낙문(洛門, 落門, 천수군 기현 소재)으로 와 대치하였고 강유는 식량이 바닥나 철군하였다. 254년, 독중외군사(督中外軍事)를 더하였다. 농서군 적도현장(狄道―) 이간(李簡)이 성을 들어 투항하였다. 이를 기회로 농서군을 휩쓸고 다녀 양무현(襄武縣)에서 서질을 무찌르고 하관(河關), 적도, 임조(臨洮) 세 현의 주민들을 데려왔다. 255년, 이전에 귀순해온 거기장군 하후패 등과 같이 또 적도로 진격하였다. 국가도 작고 백성들도 힘들어한다며 무력을 남용해선 안 된다고 반대하는 장익도 대동하였다. 일단 기산, 석영, 금성(金城) 세 군데로 진군한다며 거짓 정보를 흘리고는 수만 명을 통솔해 부한현(枹罕縣)으로 갔다가 적도로 내달렸다. 곽회 사후 정서장군을 이은 진태는 여기에 속지 않고 옹주자사 왕경더러 적도로 나아가 자신을 기다리라 명하였다. 강유는 시간을 주지 않고 조수 서쪽에서 왕경을 대파하였다. 왕경군은 수만 명이 죽거나 뿔뿔이 흩어졌으며 만여 명만이 적도성으로 물러났다. 이에 등애마저 당황하여 옹주를 포기하는게 좋겠다는 발언을 했으나 진태는 이를 거부하였다.
강유

한편 장익이 지금의 크나큰 공적도 훼손될 수 있다며 작전을 더 지속하는 것은 사족(蛇足)이라고 말렸지만 강유는 그대로 적도를 에워쌌다. 진태는 신속하게 부풍군 진창현(陳倉縣)과 천수군 상규현을 경과하고 몰래 고성령(高城嶺)도 넘어 밤중에 적도의 동남쪽 산에 당도하였다. 진태의 군대가 갑자기 적도 남쪽에서 나타나자 강유는 일부 군사를 인솔하여 산을 타고 진태의 군사를 습격했으나 이미 고지에 자리잡은 진태에게 이길 수 없어 돌아갔다. 이어 양주의 위군까지 금성을 지나 적도로 오고 있었고 진태와 왕경이 비밀리에 날짜를 정하고 함께 강유의 퇴로를 막으려고 하자 이 계획을 들은 강유군은 즉시 퇴각했다. 구원받은 왕경은 "식량은 열흘분도 못 남았습니다. 만일 때에 이르러 구원병이 오지 않았다면 성을 들어 궤멸해 옹주를 잃게 되었을 것입니다."라며 진태에게 감사했다. 한편 강유는 위나라 영토 내 적도 남쪽인 종제(鍾提, 鍾題)로 군을 물렸다. 단곡의 패배 이후 입지가 좁아지다.. 256년 적도 전투의 공으로 대장군에 이르렀다. 이번엔 기산으로 출정했는데 안서장군(安西将軍) 등애가 미리 방비를 하고 있었다. 방향을 동정으로 틀어 남안으로 질주하니 등애도 무성산(武城山)에서 맞섰다. 이에 교전해봤지만 뚫기 어려웠다. 진서대장군 호제(胡濟)와 동쪽의 상규에서 합치기로 약속하고 밤중에 위수를 건너 재빠르게 기동하였다.
강유

그러나 알 수 없는 이유로 약속 날짜에 호제는 제 시간에 도달하지 않았고 결국 상규 앞 단곡(段谷)에서 등애 군과 회전을 하여 대패당했다. 장수 십 수 명이 사망하고 천여급이 참수되는 등 많은 사람이 죽거나 흩어졌다. 여론은 강유를 원망하였고 농서의 협력 세력들도 요동쳤다. 스스로 후장군으로 관직을 깎되 대장군의 업무는 그대로 보았다. 257년(연희 20년), 위나라의 정동대장군(征東大将軍) 제갈탄이 회남에서 반란을 일으킨 덕분에 관중의 병력이 동쪽으로 빠졌다. 강유는 진천(秦川) 지방을 목표로 수만 명을 이끌고 낙곡(駱谷)을 나서 침령(沈嶺)에 다다랐다. 그 앞의 위나라 성채 장성(長城)에는 비축된 곡물만 많을 뿐 수비병이 적어 대다수가 몹시 두려워하였다. 그럼에도 진태의 후임 정서장군 사마망이 막아서고, 진서장군으로 옮긴 등애도 농서로부터 지원을 왔다. 강유는 망수(芒水)에 군영을 설치하고 연거푸 싸움을 걸었으나 사마망과 등애는 꿈틀도 하지 않았다. 이 해, 연이은 출병으로 촉한사람들이 초췌하니 초주가 진지의 협조하에 북벌을 쉬고 때를 기다리자는 내용의 을 짓는다. 그런데 정작 초주의 구국론을 당시 사람들이 주의깊게 살피지 않았다. 258년(경요 원년), 제갈탄이 패망했다는 소식에 성도로 환군하였다. 이 해, 내치를 총괄하던 진지가 죽고 환관 황호가 권력을 잡았다. 강유는 다시 대장군 직위를 회복하였으나 262년까지 4년간 북벌을 쉬고 별다른 움직임을 보이지 않았다.
강유

방어 작전 계획의 변경. 선주인 유비 때부터 촉나라의 방어 계획은 적을 경계서부터 겹겹이 막아 아예 한중 분지로 들어오지 못하게 하는 것이었다. 왕평이 조상을 상대로 대승을 거두었던 낙곡 전투의 기본 전략도 그것이었다. 강유는 다음과 같이 건의하며 이를 개편하였다. “이 방법은 《주역》의 중문격탁(重門擊柝)에는 부합하지만, 적을 막기만 할 뿐 큰 이익을 꾀할 수는 없습니다. 적의 공격 징후가 포착되면 한중 일대의 군사와 곡식을 한성(漢城, 한중군 면양현 소재)과 낙성(樂城, 성고현 소재)으로 집중시켜 적을 평지로 들이고, 쓰촨 분지로 향하는 관문들을 강화하는 게 낫습니다. 유사시에는 유격병을 투입해 빈틈을 노립니다. 적들은 쓰촨 분지로 진입하지 못하고 길게 늘어지기만 한 보급선에 고통받을 것입니다. 적들이 총퇴각할 때 비로소 출성하여 한꺼번에 들이치면 적들을 쓸어버릴 수 있습니다.” 그리하여 독한중 호제는 자동군(재동군) 한수현(漢壽縣, 옛 가맹)으로 이전하고, 감군 왕함(王含)은 낙성에, 호군 장빈(蔣斌)은 한성에 머물렀다. 서안(西安), 건위(建威), 무위(武衛), 석문(石門), 무성(武城), 건창(建昌), 임원(臨遠)에도 수비 거점을 마련하였다. 황호와의 대립. 262년, 황호의 방자함을 싫어하여 처형해야 한다고 유선에게 아뢰었다. 유선은 “황호는 보잘것없는 신하일 뿐이오. 지난날 동윤이 치를 떨던 것도 내 안타까웠었소.
강유

그에겐 신경쓸 가치가 없소.”라 답하였다. 유선과 황호의 관계는 생각보다 끈끈했기에 강유는 아차 싶었다. 황호가 유선의 칙명을 받고 사과하러 왔다. 강유는 답중에서 맥곡 농사를 짓겠다는 구실로 성도를 빠져나왔다. 동년 10월(음력), 강유는 4년만에 조양(洮陽)을 찔러봤다가 후화(侯和)에서 정서장군 등애에게 격파당하고 답중으로 후퇴하였다. 단곡 이후 강유는 공적을 세우지 못했고 따라서 교체하자는 의론이 있었다. 황호는 강유를 내리고 평소 친밀했던 우대장군 염우를 올리고 싶어했다. 강유는 일이 생길까 우려하여 성도로 귀환하지 않고 답중에 그대로 눌러앉았다. 263년, 위나라 진서장군 종회가 촉나라를 도모하고자 관중군을 훈련한다는 보고를 받았다. 그래서 좌거기장군 장익과 우거기장군 요화를 각각 양안관구(陽安關口)와 음평교두(陰平橋頭)에 미연에 배치해야 한다고 표를 올렸다. 황호가 무당을 불러 점을 치니 쳐들어오지 않는다는 점괘가 나와 유선은 그 표문을 공론에 부치지 않았다. 촉한의 운명과 함께. 가을, 종회가 낙곡으로, 등애가 답중으로 대거 남하해서야 조정에서는 요화를 답중으로, 장익과 보국대장군(輔國大将軍) 동궐을 양안관구로 파병하였다. 옹주자사 제갈서마저 건위로 남진했으므로 요화는 강유의 주요 후퇴로인 음평에서 대비하였다. 강유는 음평으로 패주하였다.
강유

관구는 장서가 관성을 나가 항복하면서 부첨의 분전에도 불구하고 호열에게 함락됐는데 장익과 동궐은 이제야 한수현에 닿았다. 종회는 한성과 낙성은 포위만 해두고 바로 촉나라의 중심부를 향해 쇄도하였다. 강유와 요화는 음평을 포기하고 장익·동궐과 합쳐 검각에서 항전하였다. 강유는 종회의 회유에 답하지도 않고 수비에만 임하였다. 종회는 검각을 돌파하지 못하고 무척이나 길어진 병참선에 철병을 고려하였다. 겨울, 등애가 측면의 무인지경인 산과 계곡 700여 리를 개척해 내려갔다. 강유(江油)의 수비대장 마막은 항복하고 광한군 면죽현(緜竹縣)을 사수하던 위장군 제갈첨은 패사하였다. 검각에선 유선이 성도를 고수한다는 둥, 오나라로 망명한다는 둥, 그게 아니고 남쪽의 건녕군으로 피난간다는 둥 소문만 무성하였다. 진위를 파악하고자 광한현과 처현(郪縣) 방면으로 내려갔다. 얼마 안 가 유선의 항복 조서가 내려와 과(戈)와 갑옷을 내던지고 종회가 있는 부현(涪縣)으로 출두하였다. 장졸들은 분하여 칼로 돌을 찍었다. 종회의 왜 늦었냐는 물음에 낯빛을 바로 하고 눈물을 흘리며 오늘 보는 것만도 빠르다고 답하였다. 종회가 비범하게 여겼다. 촉나라 재건 기도. 종회는 강유를 후대하여 출타할 때는 같은 수레에 태우고 앉을 때도 동석을 내주었으며 중원의 명사인 태초나 공휴도 그에 미치지 못한다며 칭찬을 아끼지 않았다.
강유

강유는 종회에게 딴 마음이 있음을 알아채고 촉나라 부흥에 이용할 목적으로 바람을 더 넣었다. “듣건대 군께서는 회남에서부터 그 계책에 허점이 없었다고 합니다. 진나라가 창대해진 것은 모두 그 덕택입니다. 이렇게 촉나라까지 정복하여 그 위엄과 덕망이 세상에 진동하니 백성들은 그 공을 존경하고 군주도 그 지모를 두려워할 정도입니다. 그런데도 어찌 이대로 돌아가려 하십니까? 한신은 한나라를 배반하지 않았어도 천하가 평정되자 의심을 받았으며 문종은 범려의 조언을 듣지 않았다가 허망하게 죽었습니다. 그들이 어리석어서 그런 것이었겠습니까? 이해관계가 그런 겁니다. 군께선 이미 엄청난 공과 덕을 이루셨으니 도주공(陶朱公=범려)이 배를 띄워 월왕 구천을 떠난 것을 본받아야지 않겠습니까? 공훈과 몸을 보전하려면 아미산(峨嵋山)에 올라 장량처럼 신선 적송자(赤松子)를 따라가야지 않겠습니까?” 종회는 강유의 본심도 모르고 등애를 참소하였다. 264년 정월, 등애는 체포되어 중앙으로 압송되었다. 사마소는 촉 지방의 정세가 심상찮음을 감지하고 병사 10만을 장안으로 보내 대비하게 했다. 종회는 사마소의 움직임에 압박을 느끼고 서둘러 익주목을 칭하며 반란을 일으켰다. 종회는 위나라 장수들을 잡아들인 다음 수십개의 큰 구덩이를 파고 수천개의 몽둥이를 준비하여서는 외부의 병사를 불러들이게 하여 차례대로 때려죽여 구덩이 속에 넣으려 하였다.
강유

한편 강유는 종회가 위나라 장수들을 죽이면 자신이 종회를 주멸하고 위나라 병사들도 죄다 묻은 후에 유선을 복위시킬 속셈이었다. 유선에게 ‘며칠만 치욕을 견디시면 신이 위태로운 사직을 다시 평안케 하고, 어두워진 일월을 다시 환하게 하겠습니다.’라고 밀서를 전했다. 종회는 강유에게 50,000명을 줘 선봉으로 삼으려 했는데 마침 구건이 음식물을 전해준다고 속이고 잡혀있던 호열을 만나 종회의 계획이 담긴 밀서를 그의 아들 호연에게 몰래 전하니 남아 있던 위나라 장수들과 병졸들이 사실을 알고 분노하여 성도로 너나없이 몰려들었고 마침 무기를 배분하던 중인 종회와 강유를 습격하였다. 강유는 어떻게 하면 좋겠냐고 두려워하는 종회에게 "오로지 적을 격퇴할 뿐."이라고 말하고 손수 위나라 군사 대여섯명을 죽였으나 결국 전사했고 종회도 살해당했다. 이때 강유의 나이 63세였으며 그 시체는 참혹하게 찢겨 훼손되었고 그 처자들도 주살되었다.
야오이

야오이() 또는 BL(Boys' Love, 보이즈 러브)는 남성간의 동성애를 다루는 장르이다. 사회적 시선. 야오이 (동성애)에 대한 긍정적인 시선도 있지만, 부정적인 시선과 차별도 존재한다. 부정적인 시선 측은 같은 성끼리 성 활동을 하고 사랑을 나누는 것이 아직 편하지 않다는 의견 등이 있고, 일부 등은 역겹다는 표현도 쓰기도 한다. 유래. 1968년 일본에서 결성된 만화 동인 ‘라부리(ラヴリ)’의 회원이었던 마루 미키코(磨留美樹子)는 남성 간의 성애가 그 내용인 〈밤을 쫓는다(夜追い, 야오이)〉라는 만화를 그렸는데, 미키코 자신이 자조적으로 그 제목을 “갈등도 결말도 의미도 없다(ヤマなし、オチなし、意味なし, 야마나시, 오치나시, 이미나시)”의 두문자어로 해석하였다. 이 정의가 동인 안에서 인기를 끌어, 1979년 12월 발간한 35쪽짜리 동인지 《라포리―야오이특집호(らぽり―やおい特集号)》에서 ‘갈등·결말·의미가 없고, 남성 간의 연애를 다루며, 색기가 있는 작품’을 ‘야오이’로 정의하였다. 이러한 장르를 당시에는 주로 ‘주네(June)’라고 불렀으며, 야오이라는 용어의 사용은 1980년대 중반에 와서야 보편화되었다. 1990년대 중후반부터는 ‘BL(Boy's Love)’이라는 표현이 야오이보다 더 흔하게 사용되고 있으며, 상업적으로 출판된 작품들 역시 BL이라는 장르명으로 취급되는 경우가 많다. 일본에는 야오이 만화를 전문으로 다루는 시장이 확립되어 있으며, 동인지 시장 역시 융성하고 있다.
야오이

개념. 원래 야오이라는 표현은 남성 캐릭터들 간의(특히 두 미소년의) 동성애를 다룬 팬 만화, 특히 동인지 따위를 일컫는 말이었다. 이 말은 애니메이션, 만화 그리고 팬 픽션에 등장하는 남성간의 성적 혹은 낭만적 내용물을 일컫는 보편적인 표현으로 사용되고 있다. 주 독자층은 10~20대의 젊은 여성이며 이들은 모두 부녀자(腐女子)라 부른다. 야오이는 동성애 관계를 다루고는 있으나, 실제 동성애를 다룬다기보다는 이성애 로맨스에서 한 쪽을 남자로 바꾼 경우가 많다. 또한 보통의 동성애 관계와는 달리 상당히 극단적인 관계가 형성되므로 상당히 비현실적인 내용을 다룬다. 야오이를 즐기는 일부 여성들이 실제의 동성애를 혐오하는 경향이 있다는 의견도 있으나, 반대의 주장도 존재한다. 즉 야오이 감상을 통해서 동성애에 대한 호감을 품게 되는 경향도 있다는 주장도 있는 것이다. 어느 경우이든 확인된 공식적 근거는 없다. 실제의 동성애자들은 야오이를 싫어한다는 의견도 있다. 이 경우 역시 야오이를 즐기는 남성 동성애자들도 있으며, 또한 야오이 자체에 무관심한 경우도 있다는 주장이 함께 고려되어야 공평하다. 야오이의 등장인물들이 대부분 미소년-미청년-미중년인 경우를 고려할 때, 야오이가 보여주는 동성애 관계가 현실 동성애자들의 실제 삶과 유리되어 있다는 비판은 타당할 수 있다. 그러나 이러한 비판 역시 기타 만화나 영화, 드라마의 이성애 커플들이 대부분 미남미녀인 것을 감안한다면 감상자의 판타지를 충족시키는 매체가 갖는 당연한 특성이라는 반론도 가능할 수 있다.
뉴클레오타이드

뉴클레오타이드()는 뉴클레오사이드와 인산으로 구성된 유기 분자이다. 뉴클레오타이드는 중합체인 핵산의 단위체이다. 디옥시리보핵산(DNA)과 리보핵산(RNA)은 모두 지구 상의 모든 생명체에 필수적인 생체분자이다. 뉴클레오타이드는 음식물로부터 얻을 수 있으며 간에서 일반적인 영양소로부터 합성되기도 한다. 뉴클레오타이드는 핵염기, 5탄당(리보스 또는 디옥시리보스), 1~3개의 인산으로 구성된 인산의 3가지 성분으로 구성된다. DNA의 4가지 핵염기는 구아닌, 아데닌, 사이토신, 티민이며, RNA에서는 티민 대신 유라실이 사용된다. 뉴클레오타이드는 또한 기본적인 세포 수준에서 물질대사에 중심적인 역할을 한다. 뉴클레오타이드는 뉴클레오사이드 삼인산인 아데노신 삼인산(ATP), 구아노신 삼인산(GTP), 사이티딘 삼인산(CTP), 유리딘 삼인산(UTP)의 형태로 화학 에너지를 제공한다. 뉴클레오사이드 삼인산들은 아미노산 합성, 단백질 합성, 세포막 합성, 세포 및 세포 부분(세포 내부 및 세포 간 모두) 이동, 세포 분열 등을 포함한 에너지를 요구하는 많은 세포 기능들을 위해 세포 전체에 걸쳐 분포되어 있다. 또한 뉴클레오타이드는 세포 신호전달(고리형 구아노신 일인산(cGMP) 및 고리형 아데노신 일인산(cAMP))에 참여하고 효소 반응의 중요한 보조 인자(예: 조효소 A, FAD, FMN, NAD+ 및 NADP+)에 통합된다. 생화학 실험에서 뉴클레오타이드는 방사성 동위원소를 사용하여 방사성 표지되어 방사성 뉴클레오타이드를 생성할 수 있다.
뉴클레오타이드

5-뉴클레오타이드는 보통 효모 추출물의 형태로 감칠맛을 향상시키기 위한 식품 첨가물로 향미 증강제에 사용된다. 구조. 뉴클레오타이드는 5개의 탄소로 구성된 당 분자인 5탄당, 핵염기(5탄당과 핵염기가 결합된 화합물을 뉴클레오사이드라고 함), 1~3개의 인산으로 구성된 인산의 3가지 독특한 화학적 하위 단위들로 구성되어 있다. 뉴클레오타이드는 인산 부분을 구성하는 인산의 수에 따라 뉴클레오사이드 일인산, 뉴클레오사이드 이인산, 뉴클레오사이드 삼인산으로 구분할 수 있다. 핵산에서 뉴클레오타이드는 퓨린 계열 염기 또는 피리미딘 계열 염기(즉, 질소 염기로도 알려진 핵염기 분자)를 포함하며, 5탄당이 리보스인 경우 리보뉴클레오타이드, 5탄당이 디옥시리보스인 경우 디옥시리보뉴클레오타이드라고 한다. 두 개의 인접한 뉴클레오타이드 단량체에서 인산 분자는 5탄당 분자와 반복적으로 결합하여 뉴클레오타이드 단량체를 긴 사슬의 핵산 중합체로 연결시킬 수 있다. 이러한 5탄당과 인산의 결합은 단일 가닥 또는 이중 나선을 만들기 위한 골격을 형성한다. 새로운 가닥의 합성에서 합성의 방향성은 5' 말단에서 3' 말단으로(읽는법: 5 프라임 말단에서 3 프라임 말단으로) 진행되며, 여기서 5'과 3'은 뉴클레오타이드의 5탄당의 탄소 위치를 지칭한다. 이중 나선을 이루고 있는 두 가닥은 양 말단의 방향이 서로 반대인 역평행 구조이다.
뉴클레오타이드

퓨린 계열 염기와 피리미딘 계열 염기 사이에 상보적 염기쌍이 형성되며, 이는 DNA의 정보를 복제하거나 전사하는 데 필수적이다. 핵산은 단위체인 뉴클레오타이드들의 결합으로 형성되는 중합체이다. 퓨린 계열 염기인 아데닌과 구아닌, 피리미딘 계열 염기인 사이토신은 DNA와 RNA에 모두 존재하는 반면, 피리미딘 계열 염기인 티민은 DNA에, 유라실은 RNA에 존재한다. 아데닌은 항상 티민과 염기쌍을 형성하고, 구아닌은 항상 사이토신과 염기쌍을 형성한다. 아데닌과 티민 사이에는 2개의 수소 결합이, 구아닌과 사이토신 사이에는 3개의 수소 결합이 형성된다. 단일 뉴클레오타이드는 중합체인 핵산을 구성하기 위한 빌딩 블록이 될 뿐만 아니라 단백질 및 기타 신호전달 분자의 활성을 조절하는 데 사용되는 인산기의 공급원으로서, 그리고 보통 산화환원반응을 수행하는 효소 보조 인자로서 세포의 에너지 저장 및 공급, 세포 신호전달에서 역할을 한다. 세포 신호전달에 사용되는 고리형 뉴클레오타이드는 인산기가 동일한 당 분자의 5'-하이드록실기 및 3'-하이드록실기와 결합함으로써 형성된다. 일부 세포 신호전달 뉴클레오타이드는 당의 다른 위치에 여러 인산기가 붙어있다는 점에서 표준 단일 인산기 입체 배치와 다르다.
뉴클레오타이드

뉴클레오타이드 보조 인자는 글리코사이드 결합을 통해 당에 부착되는 니코틴아마이드와 플라빈을 포함한 더 넓은 범위의 작용기들을 포함하며, 플라빈의 경우 리보스는 다른 뉴클레오타이드들에서 볼 수 있는 고리형을 형성하기보다는 선형으로 존재한다. 합성. 뉴클레오타이드는 생체 외 및 생체 내 모두에서 다양한 수단에 의해 합성될 수 있다. 생체 외에서 보호기는 실험실에서의 뉴클레오타이드의 생성 중에 사용될 수 있다. 정제된 뉴클레오사이드는 보호되어 포스포아미다이트를 생성하고, 이는 자연에서 발견되지 않는 유사체를 얻거나 올리고뉴클레오타이드를 합성하는 데 사용할 수 있다. 생체 내에서 뉴클레오타이드는 새로 합성되거나 회수 경로를 통해 재활용될 수 있다. 뉴클레오타이드 신생합성에 사용되는 구성 요소들은 탄수화물 대사와 아미노산 대사의 생합성 전구체, 그리고 암모니아와 이산화 탄소로부터 유래한다. 최근에는 세포의 탄산수소염 대사가 mTORC1 신호전달에 의해 조절될 수 있다는 것이 입증되었다. 간은 뉴클레오타이드 신생합성에 관여하는 주요 기관이다. 피리미딘과 퓨린의 신생합성에는 두 가지 다른 경로가 있다. 피리미딘은 먼저 세포질에서 아스파르트산 및 카바모일 인산으로부터 공통의 전구체 고리 구조인 오로트산으로 합성되며, 여기에 인산화된 리보실 단위가 공유결합으로 연결된다. 그러나 퓨린은 먼저 고리 합성이 일어나는 당 주형으로부터 합성된다. 참고로 퓨린 뉴클레오타이드와 피리미딘 뉴클레오타이드의 합성은 특정 세포소기관이 아니라 세포질에서 여러 효소들에 의해 수행된다.
뉴클레오타이드

뉴클레오타이드는 유용한 부분이 합성 반응에서 재사용되어 새로운 뉴클레오타이드를 생성할 수 있도록 분해된다. 피리미딘 뉴클레오타이드의 합성. 피리미딘 뉴클레오타이드인 사이티딘 삼인산(CTP)과 유리딘 삼인산(UTP)의 합성은 세포질에서 일어나고 글루타민과 이산화 탄소(CO2)로부터 카바모일 인산이 형성되는 것으로 시작된다. 다음으로 아스파르트산 카바모일기전이효소는 아스파르트산과 카바모일 인산 사이의 축합 반응을 촉매하여 카바모일 아스파르트산을 형성하고 이는 다이하이드로오로테이스에 의해 4,5-다이하이드로오로트산으로 고리화된다. 4,5-다이하이드로오로트산은 다이하이드로오로트산 탈수소효소에 의해 오로트산으로 전환된다. 순반응은 다음과 같다. 오로티딜산은 인산화된 리보실 단위와 공유결합으로 연결되어 있다. 리보스와 피리미딘 사이의 공유결합은 피로인산을 포함하는 리보스 고리의 C1과 피리미딘 고리의 N1에서 일어난다. 오로트산 포스포리보실기전이효소(PRPP 전이효소)는 다음과 같이 오로니틴 일인산(OMP)을 생성하는 순반응을 촉매한다. 오로티딘 5'-일인산(OMP)은 오로티딘 5'-일인산 탈카복실화효소에 의해 탈카복실화되어 유리딘 일인산(UMP)을 형성한다.
뉴클레오타이드

오로트산 포스포리보실기전이효소(PRPP 전이효소)는 리보실화 및 탈카복실화 반응을 모두 촉매하여 포스포리보실 피로인산(PRPP)의 존재 하에 오로트산으로부터 유리딘 일인산(UMP)를 형성한다. 유리딘 일인산(UMP)으로부터 다른 피리미딘 뉴클레오타이드들이 유도된다. 유리딘 일인산(UMP)은 두 가지 키네이스에 의해 아데노신 삼인산(ATP)과의 두 단계의 순차적인 반응을 거쳐 유리딘 삼인산(UTP)으로 인산화된다. 두 단계에서 모두 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급된다. 사이티딘 삼인산(CTP)은 CTP 합성효소의 촉매 활성에 의한 유리딘 삼인산(UTP)의 아미노화에 의해 후속적으로 형성된다. 글루타민은 NH3 공여체이며 이 반응도 역시 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급된다. 사이티딘 일인산(CMP)은 사이티딘 삼인산(CTP)으로부터 유도되며, 후속적으로 두 개의 인산이 소실된다. 퓨린 뉴클레오타이드의 합성. 퓨린 뉴클레오타이드를 만드는 데 사용되는 원자들은 다음과 같이 다양한 분자들로부터 유래된다. 이들 전구체가 퓨린 고리에 통합되는 퓨린 뉴클레오타이드의 신생합성은 하이포잔틴의 뉴클레오타이드인 이노신 일인산(IMP)이 생성되는 10단계의 반응들에 의해 진행된다. 아데노신 일인산(AMP)와 구아노신 일인산(GMP)는 이후에 별도의 두 단계 반응을 통해 이노신 일인산(IMP)로부터 합성된다. 따라서 퓨린 부분은 초기에 유리 염기가 아닌 리보뉴클레오타이드의 일부로 형성된다.
뉴클레오타이드

6가지 효소들이 이노신 일인산(IMP) 합성에 참여한다. 이 중 세 가지는 다기능성이다. 퓨린 뉴클레오타이드 신생합성 경로는 포스포리보실 피로인산(PRPP)의 형성으로 시작된다. 리보스-인산 다이포스포키네이스(PRPS1)는 주로 오탄당 인산 경로에 의해 형성되는 리보스 5-인산(R5P)를 ATP와 반응시켜 포스포리보실 피로인산(PRPP)로 활성화시키는 효소이다. 이 효소에 의한 반응은 피로인산기가 ATP로부터 리보스 5-인산(R5P)의 C1으로 직접적으로 전이되고 생성물이 C1에 대해 α 입체배치를 갖는다는 점에서 이례적이다. 이 반응은 또한 트립토판, 히스티딘 및 피리미딘 뉴클레오타이드의 합성 경로와 공유한다. 주요 대사 경로들의 교차 지점에 있고 많은 에너지를 필요로 하는 이 반응은 고도로 조절된다. 퓨린 뉴클레오타이드 생합성에 고유한 첫 번째 반응에서 아미도포스포리보실기전이효소(PPAT)는 글루타민(N), 글리신(N&C), 아스파르트산(N), 폴산(C1) 또는 CO2로부터 공여된 아마이드 질소에 의해 PRPP의 피로인산기(PPi)의 변위를 촉매한다. 이것은 퓨린 합성에서의 개입 단계이다. 이 반응은 리보스의 C1에 대한 입체배치의 역전으로 일어나며 β-5-포스포리보실아민(5-PRA)을 형성하고 앞으로 생성될 뉴클레오타이드의 아노머 형태를 확립한다. 다음으로 ATP의 가수분해에 의해 에너지가 공급되는 것과 더불어 글리신이 도입되고 카복실기는 이전에 도입된 아미노기와 공유결합을 형성한다.
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그런 다음 폴산의 조효소인 10-폼일테트라하이드로폴산(N10-폼일-THF)의 탄소 원자 1개의 단위가 치환된 글리신의 아미노기에 첨가된 다음 이미다졸 고리가 닫힌다. 다음으로 두 번째 아미노기가 글루타민에서 글리신으로부터 유래한 단위의 첫 번째 탄소로 이동한다. 글리신으로부터 유래한 단위의 두 번째 탄소의 카복실화가 함께 일어난다. 이 새로운 탄소는 세 번째 아미노기 단위의 첨가에 의해 변형되며, 이번에는 아스파르트산 잔기로부터 전이된다. 마지막으로 10-폼일테트라하이드로폴산(N10-폼일-THF)로부터 두 번째 1-탄소 단위가 질소 작용기에 첨가되고 고리가 공유적으로 닫혀 공통의 퓨린 전구체인 이노신 일인산(IMP)을 형성한다. 이노신 일인산(IMP)은 두 단계를 거쳐 아데노신 일인산(AMP)으로 전환된다. 먼저, GTP의 가수분해는 아데닐로석신산 생성효소에 의해 이노신 일인산(IMP)로 아스파르트산을 첨가하는 데 필요한 에너지를 공급하여, 카보닐기의 산소를 질소로 치환하고 대사 중간생성물인 아데닐로석신산을 형성한다. 그런 다음 아데닐로석신산은 아데닐로석신산 분해효소에 의해 푸마르산을 방출하면서 아데노신 일인산(AMP)으로 전환된다. 이노신 일인산(IMP)은 이노신 일인산 탈수소효소에 의해 산화되어 잔토신 일인산(XMP)으로 전환된다. NAD+는 이 산화 반응에서 전자 수용체이다.
뉴클레오타이드

잔토신 일인산은 XMP-글루타민 아미도기전이효소에 의해 구아노신 일인산(GMP)으로 전환된다. 글루타민으로부터 아미노기의 전이는 ATP의 가수분해로부터 에너지를 공급받는다. 피리미딘과 퓨린의 분해. 사람에서 피리미딘 계열의 염기(C, T, U)는 이산화 탄소(CO2)와 암모니아(NH3, 요소의 형태로 배설)로 완전히 분해될 수 있다. 하지만 퓨린 계열의 염기(G, A)는 완전히 분해되지 않는다. 대신에 퓨린은 대사적으로 불활성인 요산으로 분해되어 신체에서 배설된다. 요산은 구아노신 일인산(GMP)이 구아노신과 인산으로 분해되고, 구아노신이 질소 염기인 구아닌과 당인 리보스로 분해되는 것을 시작으로 일련의 대사 과정을 거쳐 형성된다. 구아닌은 잔틴으로 탈아미노화된 다음 요산으로 산화된다. 잔틴이 잔틴 산화효소에 의해 요산으로 전환되는 반응은 비가역적이다. 유사하게 아데노신 일인산(AMP)은 아데노신과 인산으로 분해되고, 아데노신이 탈아미노화되어 이노신으로 전환된 다음 이노신이 하이포잔틴과 리보스로 분해되는 일련의 대사 과정을 거쳐 요산으로 전환된다. 하이포잔틴은 잔틴으로 산화되고 잔틴은 최종적으로 요산으로 산화된다. 요산으로 전환되는 대신에 구아닌과 이노신 일인산(IMP)은 포스포리보실 피로인산(PRPP)와 아스파르트산(NH3 공여체)가 있는 상태에서 재활용 및 핵산 합성에 사용될 수 있다. 생물 발생 이전의 뉴클레오타이드의 합성.
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생명의 기원에 대한 이론은 그럴듯한 생물 발생 이전의 조건에서 생명의 핵심 구성 요소들을 형성할 수 있는 화학적 경로에 대한 지식을 필요로 한다. RNA 세계 가설은 원시 수프에서 RNA를 형성하기 위해 직렬로 결합하는 기본 분자인 자유 부동 리보뉴클레오타이드가 존재했다고 주장한다. RNA와 같은 복잡한 분자들은 반응성이 물리화학적 과정에 의해 지배되는 작은 분자들로부터 발생했을 것이다. RNA는 퓨린 뉴클레오타이드와 피리미딘 뉴클레오타이드로 구성되며, 둘 다 신뢰할 수 있는 정보 전달과 진화에 필요하다. 벡커(Becker) 등은 피리미딘 뉴클레오타이드가 습식-건식 주기에 의해서만 구동되는 소분자와 리보스로부터 합성될 수 있는 방법을 보여주었다. 퓨린 뉴클레오타이드는 유사한 경로로 합성될 수 있다. 5'-일인산 및 이인산은 또한 인산염 함유 광물로부터 선택적으로 형성되어 퓨린 및 피리미딘 염기 모두와 폴리리보뉴클레오타이드를 동시에 형성할 수 있다. 따라서 퓨린 및 피리미딘 RNA 빌딩 블록에 대한 반응 네트워크는 단순한 대기 또는 화산 분자에서 시작하여 확립될 수 있다. 비천연 염기쌍. 비천연 염기쌍은 실험실에서 생성되고 자연에서는 생성되지 않는 DNA에서의 인공적인 염기쌍이다. 예로는 d5SICS와 dNaM이 있다. 소수성 핵염기를 지닌 이 인공 뉴클레오타이드는 DNA에서 d5SICS–dNaM 복합체 또는 염기쌍을 형성하는 두 개의 융합된 방향족 고리를 특징으로 한다. 대장균은 여러 세대에 걸쳐 비천연 염기쌍을 포함하는 플라스미드를 복제하도록 유도되었다.
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이것은 확장된 유전 부호에 따른 유전 정보를 다음 세대로 전달하는 살아 있는 생물의 첫 번째 알려진 예이다. 합성 뉴클레오타이드의 의학적 활용. 여러 뉴클레오타이드 유도체들이 간염 및 HIV에 대한 항바이러스제로 사용되었다. 테노포비르 디소프록실, 테노포비르 알라페나미드, 소포스부비르는 간염에 사용되는 역전사효소 저해제의 예이다. 메리시타빈, 라미부딘, 엔테카비르, 텔비부딘과 같은 특정 약물은 뉴클레오타이드이지만 인산화를 통해 생리활성 뉴클레오타이드 형태로 대사된다. 길이 단위. 뉴클레오타이드(약어로 "nt")는 단일 가닥 핵산에 대한 일반적인 길이 단위이며, 염기쌍(bp)이 이중 가닥 핵산에 대한 길이 단위인 것과 유사하다. 축퇴 염기에 대한 약어 코드. IUPAC는 뉴클레오타이드에 대한 기호를 지정했다. 5가지의 염기(A, G, C, T/U)외에도 특히 PCR 프라이머를 설계할 때 종종 축퇴 염기가 사용된다. 이러한 뉴클레오타이드는 코드가 표에 나열되어 있다. 일부 프라이머 서열은 또한 비표준 뉴클레오타이드인 이노신을 암호화하는 문자 "I"를 포함할 수 있다. 이노신은 tRNA에서 발견되며 아데닌, 사이토신 또는 티민과 염기쌍을 형성한다. 그러나 이 문자는 축퇴를 나타내지 않기 때문에 다음 표에는 나타나 있지 않다. 이노신은 축퇴 "D"와 유사한 기능을 수행할 수 있지만 필요한 각 가능한 쌍을 포함하는 뉴클레오타이드의 혼합물의 표현이라기보다는 실제 뉴클레오타이드이다.