CALM/arwiki huggingface dataset:
يعتبر بوليمر F-actin ذو قطبية هيكلية نظرًا لحقيقة أن جميع الوحدات الفرعية للخيوط الدقيقة تشير إلى نفس النهاية. يؤدي هذا إلى ظهور اصطلاح تسمية: النهاية التي تمتلك وحدة فرعية أكتين تعرض موقع ارتباط ATP الخاص بها تسمى "(-) النهاية" ، بينما يسمى الطرف المقابل حيث يتم توجيه الشق إلى مونومر مجاور مختلف بـ " (+) النهاية ".  المصطلحات "مدببة" و "شائكة" تشير إلى طرفي الألياف الدقيقة مشتقة من مظهرها تحت المجهر الإلكتروني النافذ عند فحص العينات باتباع تقنية تحضير تسمى "زخرفة".. يشكل هذا الميوسين روابط قطبية مع مونومرات الأكتين، مما يؤدي إلى تكوين يشبه الأسهم مع قاذفات الريش على طول عمودها، حيث يكون العمود هو الأكتين والقفزات هي الميوسين. باتباع هذا المنطق، فإن نهاية الخيوط الدقيقة التي لا تحتوي على أي ميوسين بارز تسمى نقطة السهم (- النهاية) وتسمى النهاية الأخرى بالنهاية الشائكة (+ النهاية).  يتكون الجزء S1 من مناطق الرأس والرقبة للميوسين الثاني . في ظل الظروف الفسيولوجية، يتم تحويل G-actin ( شكل المونومر ) إلى F-actin ( شكل البوليمر ) بواسطة ATP ، حيث يكون دور ATP ضروريًا.
تحتوي خيوط F-actin الحلزونية الموجودة في العضلات أيضًا على جزيء تروبوميوسين، وهو بروتين بطول 40نانومترًا ملفوفًا حول حلزون F-actin.  خلال مرحلة الراحة، يغطي التروبوميوسين المواقع النشطة للأكتين بحيث لا يحدث تفاعل الأكتين والميوسين وينتج تقلصًا عضليًا. هناك جزيئات بروتينية أخرى منضمة إلى موضوع التروبوميوزين، وهذه هي troponins التي لديها ثلاثة البوليمرات: التروبونين I ، التروبونين T ، و تروبونين C .
قابلة للطي.
يمكن أن يكتسب الأكتين تلقائيًا جزءًا كبيرًا من هيكله
الثالث . ومع ذلك، فإن الطريقة التي يكتسب بها شكله الوظيفي الكامل من شكله الأصلي المركب حديثًا خاصة وفريدة تقريبًا في كيمياء البروتين. قد يكون سبب هذا المسار الخاص هو الحاجة إلى تجنب وجود مونومرات الأكتين المطوية بشكل غير صحيح، والتي يمكن أن تكون سامة لأنها يمكن أن تعمل كمنهي بلمرة غير فعال. ومع ذلك، فهي أساسية لتحقيق استقرار الهيكل الخلوي، بالإضافة إلى أنها عملية أساسية لتنسيق دورة الخلية .
مطلوب CCT للتأكد من أن الطي يتم بشكل صحيح. CCT هي مجموعة تشبيرونين من المجموعة الثانية، وهي مركب بروتين كبير يساعد في طي البروتينات الأخرى. يتكون CCT من حلقة مزدوجة من ثماني وحدات فرعية مختلفة (غير متجانسة - ثماني النواة) ويختلف عن مرافقي المجموعة الأولى مثل GroEL ، الموجود في Eubacteria وفي عضيات حقيقية النواة، لأنه لا يتطلب مساعدًا مساعدًاليكون بمثابة غطاء. فوق التجويف الحفاز المركزي . ترتبط الركائز بـ CCT من خلال مجالات محددة. كان يُعتقد في البداية أنه يرتبط فقط بالأكتين والتوبيولين، على الرغم من أن دراسات الترسيب المناعي الحديثة أظهرت أنه يتفاعل مع عدد كبير من عديد الببتيدات، والتي ربما تعمل مثلركائز . إنه يعمل من خلال التغييرات التوافقية المعتمدة على ATP والتي تتطلب أحيانًا عدة جولات من التحرير والحفز من أجل إكمال التفاعل.
من أجل إكمال طيها بنجاح، يحتاج كل من الأكتينوالتوبيولين إلى التفاعل مع بروتين آخر يسمى بريفولدين، وهو مركب غير متجانس هكساميريكي (يتكون من ستة وحدات فرعية متميزة) ، في تفاعل محدد جدًا لدرجة أن الجزيئات قد تطورت معًا [ "بحاجة لمصدر" ] . مجمعات الأكتين مع البروفولدين بينما لا تزال قيد التكوين، عندما يكون طولها حوالي 145 حمضًا أمينيًا، وتحديداً تلك الموجودة في N-terminal.
تُستخدم وحدات تمييز فرعية مختلفة للأكتين أو التوبولين على الرغم من وجود بعض التداخل. في الأكتين، تكون الوحدات الفرعية التي ترتبط بالبريفولدين هي على الأرجح PFD3 و PFD4 ، والتي ترتبط في مكانين، أحدهما بين المخلفات 60-79 والآخر بين المخلفات 170-198. يتم التعرف على الأكتين وتحميله وتسليمه إلى مرافق عصاري خلوي (CCT) في شكل مفتوح من خلال النهاية الداخلية لـ "مخالب" بريفولدين (انظر الصورة والملاحظة). الاتصال عند توصيل الأكتين قصير جدًا بحيث لم يتم تشكيل مجمع العالي، وتحرير الفور prefoldin.
نموذج الشريط للمجال γ القمي لـ chaperoninCCT ثم يتسبب CCT في الطي المتسلسل للأكتين عن طريق تكوين روابط مع وحداته الفرعية بدلاً من مجرد وضعه في تجويفه.  هذا هو السبب في أنها تمتلك مناطق تمييز محددة في مجالها القمي β. تتكون المرحلة الأولى من الطي من التعرف على المخلفات من 245 إلى 249. بعد ذلك، تحدد المحددات الأخرى الاتصال.  يرتبط كل من الأكتين والتوبيولين بـ CCT في مطابقة مفتوحة في غياب ATP. في حالة الأكتين، يتم ربط وحدتين فرعيتين أثناء كل تغيير توافقي، بينما يحدث ربط التوبولين بأربع وحدات فرعية. يحتوي الأكتين على تسلسلات ربط محددة، والتي تتفاعل مع الوحدات الفرعية δ و β-CCT أو مع δ-CCT و ε-CCT. بعد ربط AMP-PNP بـ CCT ، تتحرك الركائز داخل تجويف المرافق. يبدو أيضًا أنه في حالة الأكتين، فإنمطلوب بروتين CAP كعامل مساعد محتمل في حالات الطي النهائية للأكتين.
لا تزال الطريقة الدقيقة التي يتم بها تنظيم هذه العملية غير مفهومة تمامًا، ولكن من المعروف أن البروتين PhLP3 (بروتين مشابه للفوسدوسين ) يثبط نشاطه من خلال تكوين مركب ثلاثي.
آلية التحفيز ATPase.
الأكتين هو أتباز، مما يعني أنه هو الإنزيم الذيhydrolyzes ATP. تتميز هذه المجموعة من الإنزيمات بمعدلات تفاعلها البطيئة. من المعروف أن ATPase "نشط" ، أي أن سرعته تزداد بنحو 40.000 مرة عندما يشكل الأكتين جزءًا من خيوط.  تبلغ القيمة المرجعية لمعدل التحلل المائي هذا في ظل الظروف المثالية حوالي 0.3ثانية −1 . بعد ذلك، يظل P i مرتبطًا بالأكتين بجوار ADP لفترة طويلة، حتى يتم تحريره بشكل تعاوني من داخل الشعيرة.
لا تزال التفاصيل الجزيئية الدقيقة لآلية التحفيز غير مفهومة تمامًا. على الرغم من وجود الكثير من الجدل حول هذه المسألة، يبدو من المؤكد أن التشكل "المغلق" مطلوب للتحلل المائي لـ ATP ، ويُعتقد أن البقايا المتضمنة في العملية تتحرك إلى المسافة المناسبة.  و حمض الجلوتاميك Glu137 هي واحدة من بقايا الرئيسية، والذي يقع في نطاق فرعي 1. وتتمثل مهمتها في ربط جزيء الماء الذي ينتج هجوم أليف النواة على γ-الفوسفات ATP وفي السندات، في حين أن النيوكليوتيد مرتبط بشدة بالمجالات الفرعية 3 و 4. يرجع بطء العملية التحفيزية إلى المسافة الكبيرة والموضع المنحرف لجزيء الماء بالنسبة إلى المادة المتفاعلة. من المحتمل جدًا أن يؤدي التغيير التوافقي الناتج عن دوران المجالات بين شكلي G و F في أكتين إلى تحريك Glu137 أقرب مما يسمح بالتحلل المائي. يشير هذا النموذج إلى أن البلمرة ووظيفة ATPase سيتم فصلهما على الفور.  و "فتح" إلى "مغلقة" اتسمت تحول بين G و F الأشكال وآثارها على الحركة النسبية للعديد من مخلفات مفتاح وتشكيل الأسلاك المياه في الديناميات الجزيئية و QM / MM المحاكاة.
كان الأكتين واحدًا من أكثر البروتينات التي تم الحفاظ
. عليها بشكل كبير خلال التطور لأنه يتفاعل مع عدد كبير من البروتينات الأخرى. يحتوي على 80.2 ٪ من الحفظ المتسلسل على مستوى الجينات بين "Homo sapiens" و "Saccharomyces cerevisiae" (نوع من الخميرة) ، و 95 ٪ الحفاظ على الهيكل الأساسي لمنتج البروتين.
على الرغم من أن معظم الخمائر تحتوي على جين أكتين واحد فقط، فإن حقيقيات النوى الأعلى، بشكل عام، تعبر عن العديد من الأشكال الإسوية من الأكتين المشفرة بواسطة عائلة من الجينات ذات الصلة. تحتوي الثديياتعلى ما لا يقل عن ستة أشكال إسوية أكتين مشفرة بواسطة جينات منفصلة،   والتي تنقسم إلى ثلاث فئات (ألفا ،وبيتا ، وجاما) وفقًا لنقاطها الكهربية . بشكل عام ، توجد الأكتينات ألفا في العضلات (α-skeletal ، α-aortic soft ، α-cardiac) ، في حين أن الأشكال الإسوية بيتا وجاما بارزة في الخلايا غير العضلية (β-cytoplasmic ، γ1-cytoplasmic ، γ2- معوي أملس) . على الرغم من تسلسل الأحماض الأمينية وفي "المختبر"تتشابه خصائص الأشكال الإسوية إلى حد كبير ، ولا يمكن لهذه الأشكال الإسوية أن تحل تمامًا محل بعضها البعض "في الجسم الحي" .
يحتوي جين الأكتين النموذجي على حوالي 100 نيوكليوتيد 5 'UTR ، ومنطقة مترجمة 1200 نيوكليوتيد ، و 200 نيوكليوتيد 3' UTR . يتم مقاطعة غالبية جينات الأكتين عن طريق الإنترونات ، مع ما يصل إلى ستة إنترونات في أي من 19 موقعًا متميزًا. يجعل الحفظ العالي للعائلة الأكتين النموذج المفضل للدراسات التي تقارن بين نماذج الإنترونات المبكرة والإنترونات المتأخرة لتطور الإنترون.
كل غير كروية بدائيات النوى ويبدو أن تمتلك جينات مثلMreB ، التي ترميز المتماثلات الأكتين. هذه الجينات مطلوبة للحفاظ على شكل الخلية. يقوم الجين المشتق من البلازميد بارم بتشفير بروتين شبيه بالأكتين يكون شكلَهُ المبلمر غير مستقر ديناميكيًا ، ويبدو أنه يقسم DNAالبلازميد إلى خلايا ابنته أثناء انقسام الخلية بواسطة آلية مماثلة لتلك المستخدمة بواسطة الأنابيب الدقيقة في الانقسام حقيقية النواة .  تم العثور على الأكتين في كل من الشبكيات الإندوبلازمية الملساء والخشنة.
ديناميات التجميع.
التنوي والبلمرة.
عوامل النواة ضرورية لتحفيز بلمرة الأكتين. أحد هذه
العوامل هو مركب Arp2 / 3 ، الذي يحاكي ثنائيات G-actin من أجل تحفيز التنوي (أو تكوين الثلث الأول) لـ G-actin الأحادي. و Arp2 / 3 معقدة تربط لالأكتين خيوط في 70 درجة لتشكيل فروع جديدة الأكتين خارج القائمة الأكتين خيوط. التنوي Arp2 / 3 بوساطة ضروري للهجرة الخلوية الموجهة.  أيضًا ، تربط خيوط الأكتين نفسها بـ ATP ، ويؤدي التحلل المائي لـ ATP إلى زعزعة استقرار البوليمر.
نمو شعيرات الأكتين يمكن ينظمها ثيموسين و profilin . يرتبط الثيموسين بـ G-actin لعزل عملية البلمرة ، بينما يرتبط البروفيلين بـ G-actin لتبادل ADP لـ ATP ، مما يعزز الإضافة الأحادية إلى الشائكة ، بالإضافة إلى نهاية خيوط F-actin.
F-actin قوي وديناميكي. على عكس البوليمرات الأخرى ، مثل الحمض النووي ، الذي ترتبط عناصره المكونة معروابط تساهمية ، يتم تجميع مونومرات خيوط الأكتين بواسطة روابط أضعف.  تحل الروابط الجانبية مع المونومرات المجاورة هذه الحالة الشاذة ، والتي من الناحية النظرية يجب أن تضعف الهيكل حيث يمكن كسرها عن طريق التحريض الحراري. بالإضافة إلى ذلك ، تمنح الروابط الضعيفة ميزة أن الأطراف الخيطية يمكنها بسهولة تحرير أو دمج المونومرات. وهذا يعني أنه يمكن إعادة تشكيل الخيوط بسرعة ويمكن أن تغير البنية الخلوية استجابةً لمحفز بيئي. التي ، جنبا إلى جنب مع الكيمياء الحيوية الآلية التي يتم بواسطتها تُعرف باسم "ديناميكية التجميع".
يتم إجراء الدراسات التي تركز على تراكم وفقدان الوحدات الفرعية بواسطة الألياف الدقيقة "في المختبر" (أي في المختبر وليس على الأنظمة الخلوية) حيث تؤدي بلمرة الأكتين الناتج إلى نفس الأكتين F كما ينتج "في الجسم الحي" . و "في الجسم الحي" يتم التحكم العملية عن طريق العديد من البروتينات من أجل جعلها تستجيب لمطالب الخلوية، وهذا يجعل من الصعب مراقبة الأوضاع الأساسية.
يحدث الإنتاج "في المختبر" بطريقة متسلسلة:
أولاً ، هناك "مرحلة التنشيط" ، عندما يحدث الترابط وتبادل الكاتيونات ثنائية التكافؤ في أماكن محددة على G-actin ، المرتبط بـ ATP. ينتج عن ذلك تغيير في التوافق ، يُسمى أحيانًا مونومر G * -actin أو F-actin لأنه يشبه إلى حد بعيد الوحدات الموجودة على الفتيل.  هذا يجهزها لـ "طور التنوي" ، حيث يؤدي الأكتين G إلى ظهور شظايا صغيرة غير مستقرة من F-actin تكون قادرة على البلمرة. يتم تشكيل الثنائيات والقواطع غير المستقرة في البداية. تبدأ "مرحلة الاستطالة" عندما يكون هناك عدد كبير بما فيه الكفاية من هذه البوليمرات القصيرة. في هذه المرحلة ، تتشكل الخيوط وتنمو بسرعة من خلال الإضافة القابلة للانعكاس لمونومرات جديدة في كلا الطرفين.أخيرًا ، يتم تحقيق توازن ثابت حيث يتم تبادل مونومرات G-actin عند طرفي الميكروفيلم دون أي تغيير في طوله الإجمالي.  في هذه المرحلة الأخيرة ، يُعرَّف "التركيز الحرج C c " على أنه النسبة بين ثابت التجميع وثابت التفكك لـ G-actin ، حيث لا ينتج عن الديناميكية الخاصة بإضافة وإزالة الثنائيات والقواطع أي تغيير في طول الميكروفيلمنت. تحت "في المختبر" الظروف C ج هو 0.1 ميكرومتر،  وهو ما يعني أنه في حدوث ارتفاع قيم البلمرة وفي انخفاض قيم يحدث التحلل.
كما هو موضح أعلاه ، على الرغم من أن الأكتين يحلل ATP ، فإن كل شيء يشير إلى حقيقة أن ATP ليس مطلوبًا لتجميع الأكتين ، بالنظر إلى أنه من ناحية ، يحدث التحلل المائي بشكل أساسي داخل الشعيرة ، ومن ناحية أخرى يمكن لـ ADP أيضًا تحريض البلمرة. هذا يطرح السؤال عن فهم أي عملية غير مواتية للديناميكا الحرارية تتطلب مثل هذا الإنفاق الهائل للطاقة. تتكون دورة الأكتين ، التي تجمع بين التحلل المائي لـ ATP إلى بلمرة الأكتين ، من الإضافة التفضيلية لمونومرات G-actin-ATP إلى نهاية الشعيرة الشائكة ، والتفكيك المتزامن لمونومرات F-actin-ADP عند الطرف المدبب حيث يكون ADP لاحقًا تحولت إلى ATP ، وبالتالي إغلاق الدورة. يُعرف هذا الجانب من تكوين خيوط الأكتين "بالمطاحن".
يتحلل ATP بالماء بسرعة نسبيًا بعد إضافة مونومر G-actin إلى الفتيل. هناك نوعان من الفرضيات حول كيفية حدوث ذلك ؛ على مؤشر ستوكاستيك ، مما يوحي بأن التحلل عشوائيا يحدث بطريقة ما في بعض الطريق تتأثر جزيئات المجاورة؛ والمتجهية ، مما يشير إلى أن التحلل المائي يحدث فقط بجوار الجزيئات الأخرى التي تم تحلل ATP فيها بالفعل. في كلتا الحالتين ، لا يتم تحرير P iالناتج ؛ يبقى لبعض الوقت مرتبطًا بشكل غير تساهمي بـ ADP في أكتين. بهذه الطريقة توجد ثلاثة أنواع من الأكتين في الشعيرة: ATP- Actin و ADP + P i -Actin و ADP-Actin. تعتمد كمية كل نوع من هذه الأنواع الموجودة في خيوط على طوله وحالته: مع بدء الاستطالة ، يحتوي الخيط على كمية متساوية تقريبًا من مونومرات الأكتين المرتبطة بـ ATP و ADP + P i وكمية صغيرة من ADP-Actin عند (-) النهاية. عندما يتم الوصول إلى الحالة الثابتة ، ينعكس الموقف ، مع وجود ADP على طول غالبية الفتيل والمنطقة الأقرب للنهاية (+) التي تحتوي على ADP + P i ومع وجود ATP فقط عند الطرف.
إذا قارنا الخيوط التي تحتوي فقط على ADP-Actin مع تلك التي تتضمن ATP ، في السابق تكون الثوابت الحرجة متشابهة في كلا الطرفين ، بينما C c للنيوكليوتيدات الأخرى مختلفة: عند الطرف (+) Cc + = 0.1 μM ، بينما في الطرف (-) Cc - = 0.8 ميكرومتر ، مما يؤدي إلى المواقف التالية:
لذلك من الممكن استنتاج أن الطاقة الناتجة عن التحلل المائي تُستخدم لإنشاء "حالة ثابتة" حقيقية ، أي تدفق ، بدلاً من توازن بسيط ، ديناميكي ، قطبي ، ومتصل بالخيوط. هذا يبرر إنفاق الطاقة لأنه يعزز الوظائف البيولوجية الأساسية.  بالإضافة إلى ذلك ، يتم الكشف عن تكوين أنواع المونومر المختلفة بواسطة بروتينات ربط الأكتين ، والتي تتحكم أيضًا في هذه الديناميكية ، كما سيتم وصفه في القسم التالي.
تم العثور على تشكيل الميكروفيلم عن طريق جهاز المشي ليكون غير نمطي في الستريوسيليا . في هذه الحالة ، يكون التحكم في حجم الهيكل قميًا تمامًا ويتم التحكم فيه بطريقة ما عن طريق التعبير الجيني ، أي من خلال الكمية الإجمالية لمونومر البروتين المركب في أي لحظة معينة.
البروتينات المرتبطة.
لا يتكون الهيكل الخلوي للأكتين "في الجسم الحي"
حصريًا من الأكتين ، فالبروتينات الأخرى مطلوبة لتكوينه واستمراريته ووظيفته. تسمى هذه البروتينات بروتينات"ربط الأكتين" (ABP) وهي تشارك في بلمرة الأكتين ، وإزالة البلمرة ، والاستقرار ، والتنظيم في حزم أو شبكات ، والتجزئة ، والتدمير.  تنوع هذه البروتينات يُعتقد أن الأكتين هو البروتين الذي يشارك في أكبر عدد من تفاعلات البروتين والبروتين .  على سبيل المثال ، توجد عناصر عزل G-actin التي تعيق دمجها في الميكروفيلامين. هناك أيضًا بروتينات تحفز البلمرة أو تعطي تعقيدًا لشبكات التركيب.
تغطي البروتينات الأخرى التي ترتبط مع الأكتين أطراف F-actin من أجل تثبيتها ، لكنها غير قادرة على كسرها. أمثلة على هذا النوع من البروتين هي CapZ ، والتي تربط النهايات (+) اعتمادًا على مستويات الخلية من Ca 2+ / calodulin . تعتمد هذه المستويات على الإشارات الداخلية والخارجية للخلية وتشارك في تنظيم وظائفها البيولوجية).  مثال آخر هو تروبومودولين (الذي يرتبط بالنهاية (-)). Tropomodulin في الأساس يعمل على استقرار F-الأكتين موجودة في اللييفات العضلية تقدم في العضلات ساركومير ، وهي الهياكل التي تتميز استقرارها كبير.
تم العثور على مجمع Arp2 / 3 على نطاق واسع في جميعالكائنات حقيقية النواة .  وتتكون من سبع وحدات فرعية ، بعضها يمتلك طوبولوجيا ترتبط بوضوح بوظيفتها البيولوجية: اثنتان من الوحدات الفرعية ، ARP2 و ARP3 ، لها بنية مشابهة لمونومرات الأكتين. يسمح هذا التناظر لكلا الوحدتين بالعمل كعوامل تنوي في بلمرة G-actin و F-actin. هذا المركب مطلوب أيضًا في عمليات أكثر تعقيدًا مثل إنشاء الهياكل التغصنية وأيضًا في التفاغر (إعادة توصيل بنيتين متفرعتين تم ربطهما سابقًا ، مثل الأوعية الدموية).
مثبطات كيميائية.
وهناك عدد من السموم التي تتداخل مع ديناميات الأكتين، وإما عن طريق منعه من البلمرة ( latrunculin و مثبط حركة الخلايا D ) أو عن طريق تثبيت ذلك ( phalloidin ):
الوظائف والموقع.
تشكل خيوط الأكتين ("F-actin" أو الخيوط الدقيقة ) عناصر أساسية في الهيكل الخلوي حقيقية النواة ، قادرة على الخضوع لديناميكيات البلمرة وإزالة البلمرة بسرعة كبيرة. تشكل خيوط الأكتين في معظم الخلايا شبكات واسعة النطاق والتي تعد ضرورية للعديد من الوظائف الرئيسية في الخلايا:
تم العثور على بروتين الأكتين في كل من السيتوبلازم والنواة خلية .  يتم تنظيم موقعه عن طريق مسارات تحويل إشارة غشاء الخلية التي تدمج المحفزات التي تتلقاها الخلية لتحفيز إعادة هيكلة شبكات الأكتين استجابةً لذلك. في "Dictyostelium" ، تم العثور على phospholipase D للتدخل في مسارات فوسفات الإينوزيتول.  خيوط الأكتين مستقرة بشكل خاص ووفرة في ألياف العضلات . داخل قسيم عضلي(الوحدة المورفولوجية والفسيولوجية الأساسية لألياف العضلات) الأكتين موجود في كل من العصابات I و A ؛ الميوسين موجود أيضًا في الأخير.
تشارك الألياف الدقيقة في حركة جميع الخلايا المتنقلة ،
بما في ذلك الأنواع غير العضلية  والأدوية التي تعطل تنظيم F-actin (مثل السيتوكالاسين ) تؤثر على نشاط هذه الخلايا. يشكل الأكتين 2٪ من إجمالي كمية البروتينات في خلايا الكبد ، و 10٪ في الخلايا الليفية ، و 15٪ فيالأميبات ، وما يصل إلى 50-80٪ في الصفائح الدموية المنشطة .  هناك عدد من الأنواع المختلفة من الأكتين ذات الهياكل والوظائف المختلفة قليلاً. هذا يعني أن الأكتين موجود حصريًا في ألياف العضلات، بينما توجد الأنواع β و في خلايا أخرى. بالإضافة إلى ذلك ، نظرًا لأن الأنواع الأخيرة لديها معدل دوران مرتفع ، فإن الغالبية منها توجد خارج الهياكل الدائمة. هذا يعني أن الميكروفيلامين الموجود في الخلايا غير الخلايا العضلية موجود في ثلاثة أشكال:
كومة مدمجة من الصور (كنفوكل) تظهر خيوط الأكتين داخل الخلية. تم ترميز الصورة بالألوان في المحور z لتظهر في صورة ثنائية الأبعاد بارتفاعات يمكن العثور عليها داخل الخلايا.
الهيكل الخلوي الأكتين هو المفتاح لعمليات الإلتقام ،السيتوبلازمي ، وتحديد قطبية الخلايا والتشكل فيالخمائر . بالإضافة إلى الاعتماد على الأكتين ، تشتمل هذه العمليات على 20 أو 30 بروتينًا مرتبطًا ، والتي تتمتع جميعها بدرجة عالية من الحفظ التطوري ، إلى جانب العديد من جزيئات الإشارة. تسمح هذه العناصر معًا بتجميع مُعدَّل مكانيًا وزمنيًا يحدد استجابة الخلية لكل من المحفزات الداخلية والخارجية.
تحتوي الخميرة على ثلاثة عناصر رئيسية مرتبطة بالأكتين: البقع والكابلات والحلقات التي ، على الرغم من عدم وجودها لفترة طويلة ، تخضع لتوازن ديناميكي بسبب البلمرة المستمرة وإزالة البلمرة. لديهم عدد من البروتينات الملحقة بما في ذلك ADF / cofilin ، الذي يبلغ وزنه الجزيئي 16 كيلو دالتون ويتم ترميزه بواسطة جين واحد يسمى "COF1" ؛ Aip1 ، عامل مساعد cofilin يعزز تفكيك الخيوط الدقيقة ؛ Srv2 / CAP ، منظم عملية متعلق ببروتينات محلقة أدينيلات ؛ بروفيلين بوزن جزيئي يقارب 14 كيلو دالتون يرتبط / يرتبط بمونومرات الأكتين ؛ و twinfilin ، وهو بروتين 40 كيلو دالتون يشارك في تنظيم البقع.
كشفت دراسات الجينوم النباتي عن وجود متغيرات البروتين داخل عائلة جينات الأكتين. داخل "Arabidopsis thaliana" ، وهو ثنائي الفلقة يستخدم ككائن نموذجي ، هناك عشرة أنواع من الأكتين ، وتسعة أنواع من α-tubulins ، وستة-tubulins ، وستة بروفيلن ، وعشرات من الميوسينات. يتم تفسير هذا التنوع من خلال الضرورة التطورية لامتلاك متغيرات تختلف قليلاً في تعبيرها الزمني والمكاني.  تم التعبير عن غالبية هذه البروتينات بشكل مشترك في الأنسجة التي تم تحليلها. يتم توزيع شبكات الأكتين في جميع أنحاء سيتوبلازم الخلايا التي تمت زراعتها "في المختبر". يوجد تركيز للشبكة حول النواة متصل بالقشرة الخلوية عبر مكبرات الصوت ، وهذه الشبكة ديناميكية للغاية ، مع بلمرة مستمرة وإزالة البلمرة.
على الرغم من أن غالبية الخلايا النباتية لها جدار خلوييحدد شكلها ويعيق حركتها ، يمكن أن تولد أليافها الدقيقة قوة كافية لتحقيق عدد من الأنشطة الخلوية ، مثل التيارات السيتوبلازمية الناتجة عن الألياف الدقيقة والميوسين. يشارك الأكتين أيضًا في حركة العضيات والتكوين الخلوي ، والذي يتضمن انقسام الخلية بالإضافة إلى استطالة وتمايز الخلية.
من أبرز البروتينات المرتبطة بهيكل خلوي الأكتين في النباتات:  فيلين ، الذي ينتمي إلى نفس عائلة جيلسولين/ سيفرين ، وهو قادر على قطع الألياف الدقيقة وربط مونومرات الأكتين في وجود كاتيونات الكالسيوم ؛ فيمبرين، القادر على التعرف على مونومرات الأكتين وتوحيدها والذي يشارك في تكوين الشبكات (من خلال عملية تنظيم مختلفة عن تلك الخاصة بالحيوانات والخمائر) ؛ الفورمينات ، القادرة على العمل كعامل نواة لبلمرة أكتين F ؛الميوسين ، محرك جزيئي نموذجي خاص بحقيقيات النوى والذي يوجد في "Arabidopsis thaliana"يتم ترميزه بواسطة 17 جينًا في فئتين متميزتين ؛ CHUP1 ، الذي يمكنه ربط الأكتين ومتورط في التوزيع المكاني للبلاستيدات الخضراء في الخلية ؛ KAM1 / MUR3 التي تحدد مورفولوجيا جهاز جولجي وكذلك تكوينالزيلوغلوكان في جدار الخلية ؛ NtWLIM1 ، مما يسهل ظهور هياكل خلايا الأكتين ؛ و ERD10 ، الذي يشارك في ارتباط العضيات داخل الأغشية والخيوط الدقيقة والذي يبدو أنه يلعب دورًا يشارك في تفاعل الكائن الحي مع الإجهاد .
الأكتين النووي.
تمت ملاحظة الأكتين النووي ووصفه لأول مرة في عام 1977 من قبل كلارك وميريام. يصف المؤلفون بروتينًا موجودًا في الجزء النووي ، تم الحصول عليه من البويضات"Xenopus laevis" ، والذي يُظهر نفس ميزات الأكتين العضلي الهيكلي. منذ ذلك الوقت ، كان هناك العديد من التقارير العلمية حول بنية ووظائف الأكتين في النواة (للمراجعة ، انظر: Hofmann 2009.  ) مستوى الأكتين الخاضع للرقابة في النواة ، وتفاعله مع بروتينات ربط الأكتين (ABP) ويسمح وجود الأشكال الإسوية المختلفة للأكتين بلعب دور مهم في العديد من العمليات النووية المهمة.
نقل الأكتين عبر الغشاء النووي.
لا يحتوي تسلسل الأكتين على إشارة توطين نووية. يسمح الحجم الصغير للأكتين (حوالي 43 كيلو دالتون) بدخول النواة عن طريق الانتشار السلبي. لكن الأكتين ينتقل بين السيتوبلازم والنواة بسرعة كبيرة ، مما يشير إلى وجود نقل نشط. يتم تسهيل استيراد الأكتين إلى النواة (ربما في مجمع مع cofilin) عن طريق استيراد البروتين 9.
يبدو أن انخفاض مستوى الأكتين في النواة مهم للغاية ، لأن الأكتين يحتوي على إشارتين للتصدير النووي (NES) في تسلسله. تتم إزالة الأكتين المجهري بسرعة من النواة إلى السيتوبلازم. يتم تصدير الأكتين بطريقتين على الأقل ، من خلال التصدير 1 (EXP1) والتصدير في 6 (Exp6).
تسمح تعديلات محددة ، مثل SUMOylation ، بالاحتفاظ بالأكتين النووي. تم إثبات أن الطفرة التي تمنع ارتباط SUMOylation تؤدي إلى تصدير سريع لبيتا أكتين من النواة.
بناءً على النتائج التجريبية ، يمكن اقتراح آلية عامة لنقل الأكتين النووي:
تنظيم الأكتين النووي.
يوجد الأكتين النووي بشكل أساسي كمونومر ، ولكن يمكنه أيضًا تكوين أوليغومرات ديناميكية وبوليمرات قصيرة. يختلف تنظيم الأكتين النووي باختلاف أنواع الخلايا. على سبيل المثال ، في البويضات "Xenopus"(مع مستوى أكتين نووي أعلى مقارنة بالخلايا الجسدية) يشكل الأكتين خيوطًا ، والتي تعمل على استقرار بنية النواة. يمكن ملاحظة هذه الخيوط تحت المجهر بفضل تلطيخ phalloidin المترافق بالفلوروفور.
ومع ذلك ، في نوى الخلايا الجسدية ، لا يمكن ملاحظة خيوط الأكتين باستخدام هذه التقنية.  كشف اختبار تثبيط DNase I ، وهو الاختبار الوحيد حتى الآن الذي يسمح بتحديد كمية الأكتين المبلمر مباشرة في العينات البيولوجية ، أن الأكتين النووي الداخلي يحدث بالفعل بشكل أحادي.
مستوى الأكتين الذي يتم التحكم فيه بدقة في نواة الخلية ، أقل مما هو عليه في السيتوبلازم ، يمنع تكوين الشعيرات. يتم تقليل البلمرة أيضًا من خلال الوصول المحدود إلى مونومرات الأكتين ، والتي ترتبط في مجمعات مع ABPs ، بشكل أساسي cofilin.
الأشكال الإسوية للأكتين في نواة الخلية.
يتم إيلاء القليل من الاهتمام للأشكال الإسوية للأكتين ؛ ومع ذلك ، فقد ثبت وجود أشكال مختلفة من الأكتين في نواة الخلية. على الرغم من التشابه العالي في التسلسل ، فإن الأشكال الإسوية للأكتين لها خصائص كيميائية حيوية مختلفة مثل البلمرة وإزالة البلمرة الحركية.  كما أنها تُظهر توطين ووظائف مختلفة.
قد يتغير مستوى الأشكال الإسوية للأكتين ، في كل من السيتوبلازم والنواة ، على سبيل المثال استجابة لتحفيز نمو الخلية أو توقف الانتشار ونشاط النسخ.
عادة ما تركز المخاوف البحثية حول الأكتين النووي على الشكل الإسوي بيتا.  ومع ذلك ، فإن استخدام الأجسام المضادة الموجهة ضد الأشكال الإسوية المختلفة للأكتين يسمح بتحديد ليس فقط بيتا السيتوبلازمي في نواة الخلية ، ولكن أيضًا:
قد يكون لوجود أشكال مختلفة من الأكتين تأثير كبير على وظيفتها في العمليات النووية ، خاصةً لأنه يمكن التحكم في مستوى الأشكال الإسوية الفردية بشكل مستقل.
وظائف الأكتين النووية.
.ترتبط وظائف الأكتين في النواة بقدرتها على البلمرة والتفاعل مع مجموعة متنوعة من ABPs ومع العناصر الهيكلية للنواة. يشارك الأكتين النووي في:
نظرًا لقدرته على الخضوع لتغييرات توافقية والتفاعل مع العديد من البروتينات ، يعمل الأكتين كمنظم لتكوين ونشاط مجمعات البروتين مثل مجمع النسخ.
انكماش العضلات.
هيكل قسيم عضلي ، الوحدة المورفولوجية والوظيفية الأساسية للعضلات الهيكلية التي تحتوي على الأكتين
الخطوط العريضة لانقباض العضلات.
في خلايا العضلات، أكتوميوزين اللييفات العضلية تشكل الكثير من المواد هيولي. تتكون هذه اللييفات العضلية من"خيوط رفيعة" من الأكتين (يبلغ قطرها عادة حوالي 7 نانومتر) ، "وخيوط سميكة" من بروتين الميوسين الحركي(عادة يبلغ قطره حوالي 15 نانومتر).   تستخدم اللييفات العضلية هذه الطاقة المشتقة من ATP لإنشاء حركات الخلايا ، مثل تقلص العضلات .  باستخدام التحلل المائي لـ ATP للحصول على الطاقة ، تخضع رؤوس الميوسين لدورة تلتصق خلالها بالخيوط الرفيعة ، وتؤدي إلى شد ، وبعد ذلك ، اعتمادًا على الحمل ، تقوم بضربة كهربائية تتسبب في انزلاق الشعيرات الرقيقة إلى الماضي ، وتقصيرها عضلة.
في حزم مقلص، والبروتين تجميع الأكتين ألفا actininيفصل كل خيوط رقيقة من قبل ≈35 نانومتر. هذه الزيادة في المسافة تسمح للخيوط السميكة أن تتلاءم وتتفاعل ، مما يتيح التشوه أو الانكماش. في حالة التشوه ، يرتبط أحد طرفي الميوسين بغشاء البلازما ، بينما "يسير" الطرف الآخر باتجاه الطرف الزائد لخيوط الأكتين. يؤدي هذا إلى سحب الغشاء إلى شكل مختلف بالنسبة لقشرة الخلية. في حالة الانكماش ، يرتبط جزيء الميوسين عادةً بشيطين منفصلين و "يسير" كلا الطرفين في نفس الوقت باتجاه الطرف الزائد للخيوط ، مما يؤدي إلى تحريك خيوط الأكتين بالقرب من بعضها البعض. ينتج عن هذا تقصير أو تقلص حزمة الأكتين (ولكن ليس الفتيل). هذه الآلية مسؤولة عن تقلص العضلاتوالتحرك الخلوي ، وتقسيم خلية واحدة إلى خليتين.
دور أكتين في تقلص العضلات.
تحتوي خيوط F-actin الحلزونية الموجودة في العضلات أيضًا على جزيء تروبوميوسين ، وهو بروتين يبلغ 40نانومترًا ملفوفًا حول حلزون F-actin. خلال مرحلة الراحة ، يغطي التروبوميوسين المواقع النشطة للأكتين بحيث لا يحدث تفاعل الأكتين والميوسين وينتج تقلصًا عضليًا (يؤدي التفاعل إلى حركة بين البروتينين الذي ينتج عنه تقلص ، لأنه يتكرر عدة مرات) . هناك جزيئات بروتينية أخرى منضمة إلى موضوع التروبوميوزين، وتشمل هذه troponins التي لديها ثلاثة البوليمرات: التروبونين I ، التروبونين T ، و تروبونين C . تعتمد الوظيفة التنظيمية لـ Tropomyosin على تفاعلها مع التروبونين في وجود أيونات Ca 2+ .