กรดอะมิโน

กรดอะมิโน (amino acid) คือ ชีวโมเลกุลที่มีทั้งหมู่ฟังก์ชันอะมิโนและคาร์บอกซิลเป็นส่วนประกอบ กรดอะมิโนเป็นองค์ประกอบสำคัญของโปรตีนซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ในวิชาชีวเคมี คำว่า "กรดอะมิโน" มักหมายความถึงกรดอะมิโนแบบแอลฟา (alpha amino acids) ซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่ทั้งหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลติดอยู่กับคาร์บอนอะตอมเดียวกัน เรียกว่า -คาร์บอน
เรซิดีวของกรดอะมิโน (amino acid residue) คือกรดอะมิโนที่ถูกดึงโมเลกุลของน้ำออกไปหนึ่งโมเลกุล (ไฮโดรเจนไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่อะมิโน และไฮดรอกไซด์ไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่คาร์บอกซิล) เรซิดีวของกรดมักเกิดขึ้นในขณะสร้างพันธะเพปไทด์

**โครงสร้างทั่วไป**
โครงสร้างทั่วไปของกรดอะมิโน
กรดอะมิโนเป็นหน่วยก่อสร้างโครงสร้างพื้นฐานของโปรตีน โดยสร้างพอลิเมอร์ที่เป็นโซ่สั้น ๆ เรียกว่า เพปไทด์ หรือพอลิเพปไทด์ และกลายเป็นโครงสร้างที่เรียกว่าโปรตีน โครงสร้างทั่วไปของโปรตีโนเจนิก แอลฟ่า อะมิโน แอซิด เป็นไปตามภาพด้านขวามือ
หมู่ "R" แทน โซ่ข้าง (side chain) หรือหมู่ฟังก์ชัน ซึ่งมีความเฉพาะสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว กรดอะมิโนแบ่งตามคุณสมบัติของหมู่ฟังก์ชัน ได้เป็น- หมู่ฟังก์ชันไม่มีขั้ว และไม่ชอบน้ำ (hydrophobic) ได้แก่ ไกลซีน อะลานีน วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน และโพรลีน กรดอะมิโนเหล่านี้มีบทบาทในการทำปฏิกิริยากับส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีน และเพิ่มความยืดหยุ่นของโปรตีน- หมู่ฟังก์ชันเป็นอะโรมาติก ไฮโดรคาร์บอน ได้แก่ ฟีนิลอะลานีน ไทโรซีน และทริปโตเฟน มีบทบาทในการเพิ่มความแข็งแรงของโปรตีนโดยการซ้อนทับกับของวงแหวนอะโรมาติกซึ่งมีความคงตัว- หมู่ฟังก์ชันมีขั้ว ไม่มีประจุ ได้แก่ เซอรีน ทรีโอนีน ซิสตีอีน มีไธโอนีน กลูตามีน แอสพาราจีน หมู่ฟังก์ชันเหล่านี้ชอบน้ำ (hydrophilic) และละลายในน้ำได้ดี- หมู่ฟังก์ชันประจุลบ ได้แก่ กรดแอสปาร์ติก และกลูตาเมต โดยจะแตกตัวให้ประจุลบที่ pH 7- หมู่ฟังก์ชันประจุบวก ได้แก่ ไลซีน อาร์จินีน ฮิสทิดีน โดยจะแตกตัวให้ประจุบวกที่ pH 7

**กรดอะมิโนที่นอกเหนือจากกรดอะมิโนมาตรฐาน**
กรดอะมิโน 20 ตัวถูกตั้งรหัสโดยมาตรฐานรหัสพันธุกรรม และถูกเรียกว่า โปรตีโนเจนิก หรือกรดอะมิโนมาตรฐาน นอกเหนือจากกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เป็นองค์ประกอบของโปรตีนแล้ว ยังพบกรดอะมิโนอื่น ๆ อีก เช่น- ในโครงสร้างของโปรตีน มีกรดอะมิโนที่ดัดแปลงโครงสร้างไปจากกรดอะมิโน 20 ชนิดข้างต้น ตัวอย่างเช่น
** เดสโมซิน (desmosine) พบในเส้นใยอีลาสติน
** ซีลีโนซิสทีอีน (selenocysteine) มีหมู่ Se แทนที่ O ในโมเลกุลของซิสทีอีน พบในโมเลกุลของเอนไซม์ กลูตาไทโอนเปอร์ออกซิเดส (glutathione peroxidase)
** ไทโรซีน (tyrosine) พบในไธโรโกลบูลินที่สังเคราะห์โดยต่อมธัยรอยด์
** กรดอะมิโนอะดิปิก (aminoadipic acid) พบในโปรตีนในข้าวโพด- มีอีกอย่างน้อย 2 ตัวที่กำหนดรหัสโดย DNA ซึ่งเป็นวิธีที่ไม่ได้มาตรฐานดังนี้:
** ซีลีโนซิสตีอีน (selenocysteine) ถูกใส่เข้าไปในโปรตีนบางตัวที่ UGA โคดอน, ซึ่งเป็นโคดอนสำหรับหยุด
** ไพร์โรไลซีน (pyrrolysine) ถูกใช้โดยเมตทาโนเจน (methanogen) บางตัวในเอนไซม์ที่มันใช้สำหรับผลิตมีเทน มันถูกกำหนดรหัสให้เหมือนซีลีโนซิสตีอีน แต่กับ UGA โคดอน แทน- กรดอะมิโนและอนุพันธ์ที่ไม่เป็นองค์ประกอบของโปรตีน แต่มีหน้าที่สำคัญทางชีวภาพอื่น เช่น
** กาบา (GABA) เป็นสารสื่อประสาท
** อีพิเนปพริน (epinephrine) เป็นฮอร์โมนที่สร้างมาจากไทโรซีน
** เพนิซิลลามีน (penicillamine) เป็นส่วนประกอบของเพนนิซิลิน
** ไกลซีน และกลูตาเมต เป็นสารสื่อประสาท (neurotransmitters)
** คาร์นิตีน (carnitine) ใช้ประโยชน์ในการขนย้ายลิพิดภายในเซลล์
** ออร์นิทีน (ornithine)
** ซิตรูลลีน (citrulline)
** โฮโมซิสตีอิน (homocysteine)
** ไฮดรอกซิโพรลีน (hydroxyproline)
** ไฮดรอกซิไลซีน (hydroxylysine)
** ซาร์โคซีน (sarcosine)- กรดอะมิโนหลายตัวสามารถใช้สังเคราะห์โมเลกุลอื่นได้ เช่น:
** ทริปโตเฟน (tryptophan) เป็นสารตั้งต้นของสารสื่อประสาทเซอโรโทนิน (serotonin) ;
** ไกลซีน (glycine) เป็นหนึ่งในตัวทำปฏิกิริยาในกระบวนการสังเคราะห์พอร์ไฟริน (porphyrins) เช่น ฮีม (heme)- กรดอะมิโนอื่นที่มีในโปรตีนธรรมดาเกิดขึ้นโดย การปรับแต่งหลังทรานสเลชัน (post-translational modification) คือปรับแต่งหลังทรานสเลชันในการสังเคราะห์โปรตีน การปรับแต่งเหล่านี้บ่อยครั้งมีความสำคัญต่อหน้าที่ของโปรตีน เช่น
** โพรลีน (proline) เป็นกรดโปรตีโนเจนิกอะมิโนเท่านั้นที่หมู่ข้างเป็นไซคลิก และเชื่อมต่อกับหมู่เอ-อะมิโน เกิดเป็นหมู่ทุติยภูมิอะมิโน เดิมทีโพรลีนถูกเข้าใจผิดเรียกเป็นกรดอิมิโน
กรดอะมิโนมากกว่า 100 ชนิดพบในธรรมชาติ บางตัวถูกตรวจพบได้ในมีทีโอไรต์ (meteorite) โดยเฉพาะประเภทที่รู้จักกันในชื่อคาร์บอนาซีอัลคอนไดรต์ (carbonaceous chondrite) จุลินทรีย์และพืชบางครั้งผลิตกรดอะมิโนชนิดผิดปกติมาก ๆ ออกมา ซึ่งสามารถพบได้ในยาปฏิชีวนะประเภทเปปทีดิก เช่น นิซิน (nisin) หรืออะลาเมตทิซิน (alamethicin) แลนไทโอนีน (lanthionine) เป็นไดเมอร์ของอะลานีนที่เชื่อมกันด้วยพันธะแบบซัลไฟด์ซึ่งพบร่วมกับกรดอะมิโนอิ่มตัวในแลนติไบโอติก (lantibiotics-แอนติไบโอติกเพปไทด์ของแหล่งกำเนิดจุลินทรีย์) 1-อะมิโนไซโคลโพรเพน-1-คาร์บอกซิลิก แอซิก (1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid-ACC) เป็นกรดอะมิโนไซคลิก และเป็นผลผลิตระหว่างทางของการผลิตฮอร์โมนพืชเอทิลีนในสาหร่ายสีแดง

**กรดอะมิโนจำเป็น**
บางตัวใน 20 ตัวของกรดอะมิโนมาตรฐานเรียกว่ากรดอะมิโนจำเป็น (essential amino acid) เพราะว่ามันไม่สามารถสังเคราะห์ได้โดยร่างกาย แต่ได้จากสารประกอบผ่านปฏิกิริยาเคมี ซึ่งเราได้รับโดยการกินเข้าไป โดยกรดอะมิโนจำเป็นในมนุษย์ได้แก่- ไลซีน (lysine)- ลิวซีน (leucine)- ไอโซลิวซีน (isoleucine)- มีไธโอนีน (methionine)- ฟีนิลอะลานีน (phenylalanine)- ทรีโอนีน (threonine)- ทริปโตเฟน (tryptophan)- วาลีน (valine)
ในเด็กมีเพิ่มอีก 2 ตัว ดังนี้- ฮิสทิดีน (histidine)- อาร์จินีน (arginine)
คำว่า กรดอะมิโนโซ่สาขา หมายถึงกรดอะมิโนอะลิฟาติกซึ่งได้แก่: ลิวซีน, ไอโซลิวซีน และ วาลีน

**ลักษณะทางโครงสร้าง**

**ไอโซเมอริซึม (Isomerism)**
ยกเว้นไกลซีน ซึ่งมีหมู่ฟังก์ชัน R = H กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเป็นไปได้ที่จะมี 2 ออพติคัล ไอโซเมอร์ เรียกว่า D และ L กรดอะมิโน L จะแทนกรดอะมิโนจำนวนมากมายที่พบในโปรตีน กรดอะมิโน D พบใน โปรตีน ที่ผลิตจากสิ่งมีชีวิตที่อาศัยอยู่ในทะเลชนิดพิเศษ เช่น หอยทากกรวย (cone snail) และพบเป็นส่วนประกอบจำนวนมากของผนังเซลล์ (cell wall) ของแบคทีเรีย

**ปฏิกิริยา (Reactions)**
โปรตีนจะถูกสร้างโดยกระบวนการพอลิเมอไรเซชันของกรดอะมิโนโดยพันธะเพปไทด์ ในกระบวนการที่เรียกว่า ทรานสเลชัน (translation)
580px
การเกิดพันธะเพปไทด์1. กรดอะมิโน; 2. โครงสร้าง zwitterion; 3. แสดงพันธะเพปไทด์ระหว่างกรดอะมิโน 2 ตัว (ดูด้วย พันธะเคมี) 

**ดูเพิ่ม**
 รายชื่อกรดอะมิโนมาตรฐาน- กรดอะมิโนจำเป็น (essential amino acids)

**อ้างอิง**
 Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. In Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D. ed) Plenum Press, New York, pp. 599-623- David L. Nelson and Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6-  On the hydrophobic nature of cysteine. date=2010-02-01 

**ดูเพิ่ม**
อะมิโนวิต อาหารทดแทนโปรตีน หมอบุญชัย ช่วยโรค NCDS โรตไคได้ อะมิโนวิต.com/ กดดูรายละเอียดได้เลย- Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. In Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D. ed) Plenum Press, New York, pp. 599-623- David L. Nelson and Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6- Meierhenrich, U.J.: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, Berlin, New York, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2

**แหล่งข้อมูลอื่น**
 Amino acids overview physical-chemistry properties, 3D structures, etc-  List of Standard Amino Acids date=2010-11-10  The Detailed PDF List of Standard Amino Acids (including 3D depictions)-  Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN)-  Molecular Expressions: The Amino Acid Collection - Has detailed information and microscopy photographs of each amino acid.-  Amino acid properties date=2007-09-27  - Properties of the amino acids (a tool aimed mostly at molecular geneticists trying to understand the meaning of mutations)-  Synthesis of Amino Acids and Derivatives-  Learn the 20 proteinogenic amino acids online date=2010-10-29 -  Molecular Expressions: The Amino Acid Collection - Has detailed information and microscopy photographs of each amino acid.-  22nd amino acid date=2005-12-15  - Press release from Ohio State claiming discovery of a 22nd amino acid.

หมวดหมู่:การเผาผลาญไนโตรเจน