[ca] L'objectiu del treball d'investigació és observar els efectes del tractaments per alta pressió isostàtica en llet de cabra, especialment aquells referents a modificacions en l'estat de les proteïnes sèriques, caseïnes i estructura micel.lar de les caseïnes. Els tractaments efectuats (fins 500 MPa a 20 o 45 °C) es comparen amb els efectes dels tractaments tèrmics sobre la fracció proteica de la llet. Les conclusions extretes en el treball indiquen que la sensibilitat a l'agregació de les proteïnes sèriques caprines, utilitzant cromatografia en gel, és diferent segons si es tracta de processament tèrmic de pasteurització o per alta pressió. En el primer cas, l'ordre de sensibilitat és: immunoglobulines > seralbúmina > b-lactoglobulina > a-lactalbúmina. En pressuritzar, però, l'ordre és: b-lactoglobulina > immunoglobulines > seralbúmina > a-lactalbúmina. Així mateix, s'observa que el patró d'agregació de la b-lactoglobulina és diferent en sotmetre la llet a alta pressió o a calor. En el primer cas, es descriuen per primera vegada la formació d'agregats solubles, formats únicament per b-lactoglobulina si el tractament es fa a 25 °C, o amb molècules de a-lactalbúmina si es fa a 50 °C. La quantitat i el pes molecular dels agregats depenen de la pressió i temperatura de tractament. La pressurització de la llet de cabra provoca la modificació de l'estructura de la micel·la de caseïna. En tractaments a 20 °C, es produeix una disgregació amb la formació posterior de cadenes de submicel·les. La disminució de la mida micel·lar depèn de la pressió de tractament a 20 °C. A 45 °C i 300-400 MPa, apareixen estructures caseíniques de gran diàmetre, amb una proporció molt baixa de k-caseïna i de proteïnes sèriques. En augmentar la pressió de tractament, aquestes estructures no són observades per microscopia electrònica. El tipus de complex caseínic resultant de la pressurització de la llet de cabra a 20 o 45 °C depèn d'un equilibri entre la facilitat de formació d'enllaços hidrofòbics, potenciats per l'exposició de grups hidròfobs cap a la fase aquosa, i la presència de calci iònic en la fase soluble de la llet. La intensitat amb què actuen aquests paràmetres depèn de la temperatura de tractament. En tots els tractaments assajats, es comprova que les concentracions de fòsfor i calci total en el lactoserum obtingut per ultracentrifugació de la llet pressuritzada estan directament relacionades amb la quantitat de caseïna del mateix lactoserum, per la qual cosa podem assumir que es troben amb algun tipus d'associació. L'anàlisi per cromatografia en gel de les proteïnes sèriques en lactoserum acidificat a pH 4,6, en posar en evidència la formació d'agregats de proteïna sèrica específics dels tractaments per alta pressió, es mostra com un mètode vàlid per a detectar el tipus de tractament aplicat a la llet i, per tant, per a ser utilitzat com a indicador dels tractaments per alta pressió.

[en] The aim of the research work is to know the effect of high-pressure treatments on goat's milk, and, in particular, on whey proteins, casein and casein micelles. The pressurisation treatments (up to 500 MPa at 20 or 45 °C), are compared with the effect of thermal treatment on the same milk compounds. The conclusions of the work show that there are different sensibilities to the aggregation due pressure or thermal treatments for the different whey proteins. For thermal treatment, the more easy aggregated protein is immunoglobulin > seralbumin > b-lactoglobulin > a-lactalbumin. However, on pressure treatments, the degree of aggregation follows the order: b-lactoglobulin > immunoglobulin > seralbumin > a-lactalbumin. Moreover, the pattern of aggregation of the b-lactoglobulin is different for thermal or pressure treatments. On the firs case, we describe the apparition of soluble aggregates, just composed by b-lactoglobulin if the pressure treatment is carried out at 25 °C, or mixed with a-lactalbumin if the pressurisation is at 50 °C. The amount and size of the aggregates depend on the pressure and temperature of the treatment. The pressurisation of goat's milk causes modifications on micelle structure. If the pressurisation is carried out at 20 °C, the micelle breaks on small particles that tend to form chains. At 45 °C and 300-400 MPa, the casein aggregate to form great structures with a very low proportion of k-casein and whey proteins. However, if the pressure is increased, these structures are not observed by electronic microscopy. The kind of casein aggregate that appears after pressurisation is related to the make up of hydrophobic links, that are promoted by the exposition of hydrophobic parts of the protein to the water phase, and to the action of ionic calcium on the watery phase of the milk. The phosphor and calcium concentration on lactoserum obtained by ultracentrifugation of pressurised milk, were directly related to the amount of casein concentration on the same lactoserum, and therefore, it is concluded that these substances are associated by the pressurisation.