[ca] L'aigua és present en gairebé qualsevol superfície exposada a l'aire. Tant el vapor com l'aigua líquida modifiquen i determinen les propietats de les molècules i materials exposats a l'aire (la fricció, l'adhesió, la reactivitat, el folding ...). No obstant això, existeix una important manca de coneixement sobre com l'aigua interactua amb les superfícies a nivell sub-micromètric. Aquestes interaccions determinaran les propietats macroscòpiques de superfícies i compostos. A més d'aquests fets, l'aigua també juga un paper central en la determinació de la conformació estructural i les propietats de moltse biomolècules, com ara les proteïnes. Durant l'última dècada, s'ha parat molta atenció en l'assoliment d'una comprensió més profunda sobre com l'aigua interactua amb les proteïnes. Avui dia, l'aigua és considerada no com els medi on es troben presents les proteïnes, sinó com una part més de la pròpia proteïna. Molts estudis teòrics han estat realitzat recentment, però encara cal extreure més informació amb experiments directes. La Microscòpia de sonda de rastreig (SPM) ha obert la porta a les mesures de gran precisió en l'escala nanomètrica, que ens permeten seguir els processos i detectar propietats en escales no assolides fins recent. La Microscòpia de Forces Atòmiques (AFM) és un membre de la família SPM, amb múltiples modes d'operació capaços de detectar les diferents propietats de la superfície, que la converteixen en una eina molt versàtil. En aquest treball de tesi, he estudiat la interacció de l'aigua amb diverses superfícies, utilitzant diferents modes de AFM. L'estudi es va iniciar amb el seguiment de la interacció de l'aigua sobre la superfície de diverses cares cristal·lines en diversos aminoàcids: monocristalls de L-alanina, D-alanina, L-valina, D-valina, DL-valina i L-leucina van ser estudiats utilitzant tècniques AFM en els seus diversos modes. Aquests aminoàcids van ser triats per la seva simplicitat estructural i la seva importància en les biomolècules del cos humà. L'estudi va revelar la importància que els dipols dels aminoàcids juguen en la seva interacció amb l'aigua. Els canvis estructurals a les superfícies d'aminoàcids, com a causa de l'acció de l'aigua en ells va concloure en la descripció d'una nova superfície amb dos nivells diferenciats a la L-alanina (011). A més, la diferenciació enantiomèrica de la L i la D-valina s'ha descrit utilitzant un senzill experiment AFM. El camp elèctric generat per alguns dels cristalls dels aminoàcids ha sigut estudiat com a possible factor d'afavoriment de la congelació de l'aigua, es va estudiar l'efecte del camp elèctric natural de diversos monocristalls a les molècules d'aigua presents com a funció de la humitat relativa i la temperatura. En l'última part d'aquesta tesi, diferents capes primes de ferroelèctrics PZT2080 es van utilitzar a causa de que els seus dipols poden ser orientats mitjançant AFM en una manera controlada. He utilitzat aquestes superfícies per estudiar la influència dels dipols en l'ordenament d'aigua. Les condicions experimentals òptimes per assegurar una polarització propera al 100% d'una regió PZT2080 (utilitzant les imatges de fase de PFM com a referència) amb una injecció de càrrega mínima han sigut descrites. Les imatges KPFM van revelar diferències de desenes de mV sobre les regions polaritzades per a lleugeres disminucions de temperatura, d'una manera controlada i reproduïble.

[en] Water is present on almost any surface exposed to air. Both vapor and liquid water modify and determine the properties of molecules and materials (friction, adhesion, folding, reactivity...). However, there is still an important lack of knowledge about how water interacts with surfaces at the sub-micrometer level. Such interactions will determine the final macroscopic properties of surfaces and compounds. In addition to these facts, water also plays a central role in determining the structural conformation and the properties of biomolecules, such as proteins. During the last decade, much attention has been driven into achieving a deeper understanding in how water interacts with proteins. Nowadays, water is considered, not as the solvent media where proteins are placed, but as a proper part of the protein itself. Many theoretical studies have been performed recently, but it is still necessary to extract more information with direct experiments. Scanning Probe Microscopy (SPM) has opened the door to powerful measures at the nanometer level that allow us to follow processes and detect properties in scales not achieved until recently. Atomic Force Microscopy (AFM) is a member of the SPM family, with multiple operational modes able to sense different surface properties, that turn it into a very versatile tool. During this thesis work, I have studied the interaction of water with several surfaces, using different AFM modes. The study began by describing how water affects different crystal surfaces of several amino acids: L-alanine, D-alanine, L-valine, D-valine, DL-Valine and L-leucine were studied by means of AFM imaging using several modes. These amino acids were chosen for their structural simplicity and their importance in the human-body biomolecules. The study revealed the importance that the amino acid dipoles play in their interaction with water. The structural changes on amino acid surfaces due to vapor and liquid water action on them have been also studied. From this study we described a new 2D landscape on the L-alanine (011) surface as a consequence of its interaction with water. Also, the enantiomeric recognition of L- and D-valine has been described in a easy experiment using AFM. The electric field generated by some amino acid crystals has been studied as a possible factor of water freezing (as reported for some amino acids at the macroscopic level). I studied the effect of the natural electric field of several crystals on the water molecules present in the media as a function of relative humidity and temperature. The importance of the dipole-dipole interactions in these processes drove me towards ferroelectric materials. In the last part of this thesis work, PZT2080 ferroelectric thin films have been used due to that their dipoles can be oriented by means of AFM in a controlled way. I have used these surfaces to study the influence of their dipoles in the ordering of water. From this study, the optimum experimental conditions to ensure a the polarization in a near a 100% effectiveness of a PZT2080 region (using its PFM phase signal as reference) with a minimum charge injection. KPFM imaging revealed differences of several tens of mV on polarized regions for slight temperature decreasing, in a controlled and reproducible manner. This demonstrates the effectiveness of the polarized regions to order the nearby water molecules when the loss of temperature decreases their thermal energy.