[ca] Les modificacions de proteïnes post-traduccionals per ubiquitina i SUMO regulen moltes vies principals a la cèl·lula. Aquestes modificacions es poden revertir mitjançant enzims deubiquitinants com les proteases específiques de la ubiquitina (USP) o les deSUMOilasees com les proteases específiques de SUMO (SENP). L'activitat proteolítica cap a substrats modificats amb ubiquitina és comuna a tots els membres de la família USP excepte USPL1, que mostra una preferència única per SUMO. En humans, l'activitat desSUMOilant la duu a terme principalment la família de proteases SENP/ULP, que està constituïda per sis membres que comparteixen un domini globular catalític homòleg. SENP6 i SENP7 són els membres més divergents de la família i mostren una preferència d'isoformes SUMO2/3 i una activitat particular per desmuntar cadenes polySUMO2. NopD, una proteïna efectora del sistema de secreció tipus III (T3SS) de Bradyrhizobium, és un enzim polivalent amb especificitat per a substrats de SUMO i ubiquitina vegetal. En la present tesi, primer presentem l'estructura cristal·lina d'USPL1 unida a SUMO2. Trobem que USPL1 manca d'elements estructurals principals presents en tots els membres canònics d'USPs com els anomenats "Blocking Loops", que permeten la unió de SUMO enlloc de ubiquitina. En segon lloc, revelem l'estructura cristal·lina del domini catalític de SENP7 humà unit a SUMO2 i describim els contactes específics entre SUMO2 i una inserció única a SENP7 (anomenada Loop1) que és responsable de l'especificitat de la isoforma SUMO2. Finalment presentem les estructures cristal·lines de NopD lligades a At.SUMO2 i a ubiquitin, i revelem els detalls moleculars d'aquesta activitat dual de NopD per SUMO i ubiquitina. L'anàlisi de mutagènesi revela els determinants estructurals, com ara un "Loop" d'inserció únic a NopD, que són responsables de l'activitat dual inusual de NopD per a SUMO i ubiquitina. Tots els resultats desvelen els detalls estructurals de la interfície d'aquests complexos proteics i contribueixen a enriquir el coneixement de les diferents direccions evolutives seguides pels membres de les famílies deubiquitinants i deSUMOilants.

[es] Las modificaciones de proteínas postraduccionales por ubiquitina y SUMO regulan muchas vías importantes en la célula. Estas modificaciones se pueden revertir mediante enzimas deubiquitinantes como las proteasas específicas de ubiquitina (USP) o deSUMOylantes como las proteasas específicas de SUMO (SENP). La actividad proteolítica frente a los sustratos modificados con ubiquitina es común a todos los miembros de la familia USP excepto a USPL1, que muestra una preferencia única por SUMO. En humanos, la actividad de deSUMOilación la realiza principalmente la familia de proteasas SENP/ULP, que está constituida por seis miembros que comparten un dominio globular catalítico homólogo. SENP6 y SENP7 son los miembros más divergentes de la familia y muestran una preferencia de isoforma SUMO2/3 única y una actividad particular para desmantelar cadenas de poliSUMO2. NopD, un efector del sistema de secreción tipo III (T3SS) de Bradyrhizobium, es una enzima multipropósito con especificidad para sustratos de ubiquitina y SUMO vegetal. En la presente tesis, primero presentamos la estructura cristalina de USPL1 unido a SUMO2. Encontramos que USPL1 carece de los principales elementos estructurales presentes en todos los miembros canónicos de USP, como los llamados "Blocking Loops", que facilitan la unión de SUMO en vez de ubiquitina. En segundo lugar, revelamos la estructura cristalina del dominio catalítico de SENP7 humano unido a SUMO2 y describimos los contactos específicos entre SUMO2 y una inserción única en SENP7 (llamada Loop1) que es responsable de la especificidad de la isoforma SUMO2. Finalmente mostramos las estructuras cristalinas de NopD unidas a AtSUMO2 y a ubiquitina, y revelar los detalles moleculares de esta actividad dual de NopD para SUMO y ubiquitina. El análisis de mutagénesis desvela los determinantes, como un "Loop" de inserción único en NopD, que son responsables de esta actividad dual inusual de NopD para SUMO y ubiquitina. Todos los resultados dan una idea de los detalles estructurales de la interfaz de estos complejos de proteínas y contribuyen a enriquecer el conocimiento de las distintas direcciones evolutivas seguidas por los miembros de las familias deubiquitinantes y deSUMOylantes.