[ca] Aquesta tesis centra els esforços en el desenvolupament d'ensamblatges protèics bioenginyeritzats per neutralitzar el Coronovirs 2, causant de la Síndrome Respiratoria Aguda Greu (SARS-CoV-2), oferint noves estratègies antivirals pel desenvolupament de solucions terapèutiques y de diagnòstic. Per fer-ho, explotem les propietats d'autoensamblatge de la proteïna Sup35 de llevat. En concret, la capacitat amiloidogènica del fragment de 21 aminoàcids corresponent al seu nucli d'agregació (SAC). Fusionem el pèptid SAC de Sup35 a dos dominis d'alta afinitat capaços de reconèixer el Domini de Unió al Receptor de la proteïna Spike de SARS-CoV-2 per generar una proteïna quimèrica bifuncional sobre la qual basem el desenvolupament de dos biomaterials diferents. Primer, explotant les propietats amiloidogèniques de la regió SAC generem fibres funcionals (Nanofibrils) per crear un entramat capaç de reconèixer i capturar SARS-CoV-2. Segon, construim oligòmers solubles (OligoBinders) que en neutralitzen les partícules víriques. Mentres que les Nanofibres tenen potencial per a ser aplicades en la neutralització de materials com superfícies y solucions aquoses per prevenir la transmissió vírica, els OligoBinders es poden aplicar en usos clínics, ja sigui com a estratègia terapèutica o de diagnòstic. Ambdós materials reportats en la tesis s'aprofiten de les propietats d'autoensamblatge pròpies dels prions naturals per a crear noves aplicacions segures, dirigides y compatibles amb biomaterials aplicats en el camp de la salut. Aquests resultats suggereixen que la composició modular dels nostres biomaterials es pot extrapolar a altres patògens y a noves aplicacions més enllà de la neutralització de SARS-CoV-2, obrint les portes a la bioenginyeria de nous nanomaterials.

[en] This doctoral thesis centers on developing innovative bioengineered prion-inspired protein assemblies aimed at neutralizing Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 (SARS-CoV-2), providing potential applications in antiviral surfaces and therapeutic interventions. In this regard, a generalizable modular method using the 21-residue Soft Amyloid Core (SAC) peptide from the Sup35 yeast prion domain has been applied as an assembling module fused to two different high-affinity binding domains that recognize the Receptor Binding Domain of SARS-CoV-2 spike protein. To do so, we have implemented two distinct bioengineered platforms to build stable and biocompatible materials. First, we incorporated our binding domains to insoluble amyloid-like fibrils, exploiting Sup35 self-assembly. Second, we built soluble amyloid-like oligomers, referred to as OligoBinders. Nanofibrils offer a potential solution as a viral neutralization material for high-risk public spaces to prevent virus transmission, while OligoBinders are a promising candidate for diagnostics, therapeutics, and preventive measures against viral transmission. Both approaches leverage the self-assembly nature of prion domains to create targeted, safe, and biocompatible antiviral modular tools. These findings indicate broader implications for bioengineered antiviral materials, potentially extending to other viral pathogens beyond SARS-CoV-2.