[ca] En les cèl·lules eucariotes, les modificacions post-traduccionals per ubiquitina (Ub) i per polipèptids similars a ubiquitina (UBL, ubiquitin-like) controlen l'activitat proteica mitjançant diferents mecanismes moleculars. SUMO (Small ubiquitin-like modifier) és el membre més estudiat dins de la família de les Ubl i modula l'activitat de les proteïnes regulant la seva localització subcel·lular, l'activitat i l'estabilitat, així com les interaccions proteïna-proteïna. Des del seu descobriment, molts estudis han abordat la funció biològica de SUMO en plantes utilitzant principalment Arabidopsis i l'arròs com a models d'estudi, i demostrant, en tots dos models, que SUMO està implicat en el desenvolupament i creixement de les plantes, així com en respostes a estrès biòtic i abiòtic. No obstant això i malgrat la seva importància, els mecanismes moleculars que permeten la regulació de la SUMOilació in vivo són fins ara poc coneguts. En aquest sentit, el present treball se centra en l'estudi i caracterització dels processos de regulació de la SUMOilació i les seves implicacions biològiques a partir del desenvolupament de noves estratègies i eines moleculars, generades a partir del coneixement bioquímic i molecular dels diferents components de la maquinària de conjugació de SUMO. En concret, s'ha descobert un nou mecanisme que regula la SUMOilació a nivell subcel·lular, el qual facilita la conjugació de proteïnes citosòliques. L'increment de la conjugació citosòlica mostra un efecte antagònic al de la conjugació nuclear en certs estadi del desenvolupament i respostes a estrès salí. A més, fent servir eines moleculars desenvolupades prèviament, s'ha establert el paper rellevant de SUMO en la resposta de defensa de les plantes enfront a patògens necròtrofs. Ambdós descobriments han generat noves línies d'investigació amb un elevat interès biotecnològic.

[es] En las células eucariotas, las modificaciones post-traduccionales por ubiquitina (ub) y por polipéptidos similares a ubiquitina (Ubl de ubiquitin-like) controlan la actividad proteica mediante diferentes mecanismos moleculares. SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) es el miembro más estudiado dentro de la familia de las Ubl y modula la actividad de las proteínas regulando la localización subcelular, la actividad y la estabilidad proteica, así como las interacciones proteína-proteína. Desde su descubrimiento, muchos estudios han abordado la función biológica de SUMO en plantas utilizando principalmente Arabidopsis y arroz como modelos de estudio, demostrándose, en ambos modelos, que SUMO está implicado en el desarrollo y crecimiento de las plantas, así como en respuestas a estrés biótico y abiótico. Sin embargo y a pesar de su importancia, los mecanismos moleculares que permiten la regulación de la SUMOylación in vivo son hasta ahora poco conocidos. En este sentido, el presente trabajo se centra en el estudio y caracterización de los procesos de regulación de la SUMOylación y sus implicaciones biológicas a partir del desarrollo de nuevas estrategias y herramientas moleculares, generadas a partir del conocimiento bioquímico y molecular de los diferentes componentes de la maquinaria de conjugación de SUMO. En concreto, se ha descubierto un nuevo mecanismo que regula la SUMOylación a nivel subcelular, el cual facilita la conjugación de proteínas citosólicas. El incremento de la conjugación citosólica muestra un efecto antagónico al de la conjugación nuclear en ciertos estadíos del desarrollo y respuestas a estrés salino. Además, utilizando herramientas moleculares desarrolladas previamente, se ha establecido el papel relevante de SUMO en la respuesta de defensa de las plantas frente a patógenos necrótrofos. Ambos descubrimientos han generado nuevas líneas de investigación con un elevado interés biotecnológico.