[en] In eukaryotic cells, post-translational modifications by ubiquitin (Ub) and by ubiquitin-like polypeptides (ubiquitin-like Ubl) control protein activity through different molecular mechanisms. SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) is the most studied member within this family of Ubl proteins and modulates the activity of proteins through regulation of subcellular localization, activity and protein stability, as well as protein-protein interactions. Since its discovery, many studies have addressed the biological function of SUMO in plants using mainly Arabidopsis and rice as model organisms, demonstrating in both models that SUMO is involved in plant development as well as in responses to biotic and abiotic stress. However, and despite their importance, the molecular mechanisms that allow the regulation of in vivo SUMOylation are not well characterized. This dissertation focuses on the study and characterization of processes which regulate SUMOylation and its biological implications using new strategies and molecular tools, developed from the biochemical and molecular knowledge of the different components of the SUMO machinery. Specifically, it has been uncovered a novel mechanism that regulates SUMOylation at the subcellular level, which facilitates the conjugation of cytosolic proteins. Increment of cytosolic conjugation results in an antagonistic effect to that of the nuclear conjugation in some developmental stages and salt stress responses. Moreover, by using molecular tools previously developed, we have stablished a major role of SUMO in defense responses against necrotrophic fungal pathogens. Both findings have provided novel research lines of high biotechnological interest.

[es] En las células eucariotas, las modificaciones post-traduccionales por ubiquitina (ub) y por polipéptidos similares a ubiquitina (Ubl de ubiquitin-like) controlan la actividad proteica mediante diferentes mecanismos moleculares. SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) es el miembro más estudiado dentro de la familia de las Ubl y modula la actividad de las proteínas regulando la localización subcelular, la actividad y la estabilidad proteica, así como las interacciones proteína-proteína. Desde su descubrimiento, muchos estudios han abordado la función biológica de SUMO en plantas utilizando principalmente Arabidopsis y arroz como modelos de estudio, demostrándose, en ambos modelos, que SUMO está implicado en el desarrollo y crecimiento de las plantas, así como en respuestas a estrés biótico y abiótico. Sin embargo y a pesar de su importancia, los mecanismos moleculares que permiten la regulación de la SUMOylación in vivo son hasta ahora poco conocidos. En este sentido, el presente trabajo se centra en el estudio y caracterización de los procesos de regulación de la SUMOylación y sus implicaciones biológicas a partir del desarrollo de nuevas estrategias y herramientas moleculares, generadas a partir del conocimiento bioquímico y molecular de los diferentes componentes de la maquinaria de conjugación de SUMO. En concreto, se ha descubierto un nuevo mecanismo que regula la SUMOylación a nivel subcelular, el cual facilita la conjugación de proteínas citosólicas. El incremento de la conjugación citosólica muestra un efecto antagónico al de la conjugación nuclear en ciertos estadíos del desarrollo y respuestas a estrés salino. Además, utilizando herramientas moleculares desarrolladas previamente, se ha establecido el papel relevante de SUMO en la respuesta de defensa de las plantas frente a patógenos necrótrofos. Ambos descubrimientos han generado nuevas líneas de investigación con un elevado interés biotecnológico.