[ca] L'activitat oleat diol sintasa va ser caracteritzada bioquímicament en Pseudomonas aeruginosa 42A2, una soque del medi ambient aïllat en aigües contaminades amb residus oleaginosos, capaç d'acumular oxilipines derivades de l'àcid oleic com els àcids (10S)-hidroperoxi-(8E)-octadecenoic (10S-HPOME), (10S)-hidroxi-(8E)- octadecenoic (10S-HOME) i (7S,10S)-dihidroxi-(8E)-octadecenoic (7,10-DiHOME) en el mediextracel·lular. Aquest treball descriu el primer transportador de membrana externa de oxilipines en P. aeruginosa, la proteïna ExFadLO, i identifica l'operó del qual gens codifiquen dos enzims no caracteritzades fins al moment, que participen en l'activitat oleat diol sintasa, actuant de forma seqüencial mitjançant les activitats dioxigenasa de l'àcid oleic (10S-DOX) i hidroperòxid isomerasa o diol sintasa (7,10-DS). Aquestes proteïnes pertanyen a una nova subfamília d'enzims bacterians, designades com FadCCPs, distribuïdes únicament entre les espècies de P. aeruginosa. A més, es discuteixen nous aspectes al voltant de la via evolutiva de la ruta metabòlica oleat diol sintasa i la possible rellevància biològica de la biosíntesi de oxilipinas i el seu metabolisme en P. aeruginosa. Finalment, es proposa una aproximació biotecnològica de l'activitat oleat diol sintasa de P. aeruginosa per a la producció de oxilipines.

[es] Estudio global de la actividad oleato diol sintasa en Pseudomonas aeruginosa El descubrimiento de nuevas aplicaciones biotecnológicas de ácidos grasos hidroxilados tales como las oxilipinas, ha proporcionado las bases para explorar nuevos mecanismos de biosíntesis de oxilipinas en procariotas, ya que durante mucho tiempo no hubo evidencias sobre la producción de oxilipinas en bacterias. En 2010, se caracterizó bioquímicamente la actividad diolsintasa en Pseudomonas aeruginosa 42A2, una cepa del medio ambiente aisladaen aguas contaminadas con residuos oleaginosos, capaz de acumular oxilipinas en el medio extracelular. Esta actividad diol sintasa ha sido descrita por primera vez en bacterias, posibilitando la obtención de oxilipinas con propiedades interesantes mediante la oxigenación de ácidos grasos monoinsaturados, preferentemente el ácido oleico. El mecanismo catalítico descrito tiene lugar a través de la dioxigenación de ácido oleico para liberar ácido (105)-hidroperoxi-(8E)-octadecenoico (105-HPOME), que se reduce al ácido (105)-hidroxi-(8E)-octadecenoico (105-HOME) a través de una reacción secundaria no enzimática, seguido por la conversión del intermediario hidroperóxido a ácido (75,105)-dihidroxi-(8E)-octadecenoico (7,10-DiHOME). Sin embargo, los genes implicados en la biosíntesis de oxilipinas y su transporte al medio extracelular, así como la relevancia biológica de estos metabolitos en esta bacteria eran desconocidos. El presente trabajo describe el primer transportador de membrana externa de oxilipinas en P. aeruginosa, la proteína ExFadLO, e identifica el operón cuyos genes codifican dos enzimas no caracterizadas hasta el momento, que participan en la actividad oleato diol sintasa actuando de forma secuencial mediante las actividades dioxigenasa del ácido oleico (105-DOX) e hidroperóxido isomerasa o diol sintasa (7,10-DS). Estas proteínas pertenecen a una nueva subfamilia de enzimas bacterianas, designadas como FadCCPs, distribuidas únicamente entre las especies de P. aeruginosa. Además, se discuten nuevos aspectos en torno a la vía evolutiva de la ruta metabólica oleato diol sintasa,y la posible relevancia biológica de la biosíntesis de oxilipinas y su metabolismo en P. aeruginosa. Por último, se propone una aproximación biotecnológica de la actividad oleato diol sintasa de P. aeruginosa para la producción de oxilipinas.