[ca] Els diferents subtipus de la histona H1 tenen un paper molt important en la condensació de la cromatina i en la regulació gènica. En mamífers s'han identificat sis subtipus somàtics, H1a-e, dos subtipus específics de línies germinals, H1t i H1oo i dos subtipus associats a diferenciació H10 i H1x. L'H1 està formada per tres dominis, un domini globular flanquejat per un domini amino-terminal i un domini carboxi-terminal. Es va caracteritzar l'efecte de la fosforilació sobre la interacció amb el DNA del domini C-terminal de l'H10. El domini fosforilat continua mantenint la preferència d'unió per les seqüències SAR i la cooperativitat d'unió a DNA. Es va analitzar per dicroisme circular el domini i les seves espècies fosforilades amb diferents fragments de DNA. Les espècies fosforilades són capaces d'induir un espectre ψ més intens que el domini no fosforilat, mostrant una major capacitat d'agregació ordenada del DNA. Experiments de competició varen determinar que l'afinitat relativa pel DNA en fosforilar-se el domini disminueix aproximadament en un factor de 3. Es va estudiar l'estructura secundària del domini C-terminal de l' H1e i de l'H1e sencera per espectroscòpia d'infraroig de transformada de Fourier (FTIR). La fosforilació de l'H1e provoca un canvi estructural en la proteïna: la disminució d'hèlix α i l'augment de fulla β. El grau d'estructuració secundària depèn de la posició i del nombre de fosfats. La fosforilació de la histona H1e té efectes diferencials sobre les afinitats relatives pel DNA i la capacitat d'agregació del DNA de les seves espècies fosforilades. Les espècies amb més grau de fosforilació mostren una menor afinitat pel DNA però també una major capacitat d'agregació d'aquest. A la vegada, aquestes mateixes espècies són les que contenen més estructuració en forma de fulla β, fet que afavoriria la formació d'agregats DNA-proteïna.

[en] Linker histone H1 plays an important role in chromatin folding and genic regulation. In mammals has been identified 6 somatic subtypes, H1a-e, 2 germline-specific subtypes, H1t i H1oo and 2 subtypes related to diferenciation, H10 i H1x. H1 linker histones present a tripartite structure consisting of a central globular domain flanked by N- and C-terminal tail-like domains. We characterize the effect of phosphorylation of C-terminal domain of H10 upon the interaction with DNA. The phosphorilated domain maintains the preferential binding to SAR sequences and the cooperative binding to DNA. We analyze by circular dicroism the domain and its phosphorilated species with different DNA fragments. The phosphorilated species induces an intense ψ spectrum than the non-phosphorilated domain, showing a higher organized aggregation capacity of the DNA. Competition experiments determined that relative affinity for DNA when the domain is phosphorilated decrease approximately 3-fold. We studied the effects of phosphorylation on the secondary structure of H1e and its carboxy-terminal domain by Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR). Phosphorilation of H1e leads to a structural change in the protein: a decrease of α-helix and an increase of β-sheet. The secondary structuration grade depends both of position and number of phosphate groups. Histone H1e phosphorylation has different effects in its phosphorilated species upon relativity affinities for DNA and aggregation capacity of DNA. The species with more grade of phosphorilation shows less affinity for DNA but more aggregation capacity of DNA. Furthermore, these same species are which contains a more β-sheet structure, favoring the formation of DNA-protein aggregates.