# Ligand (biyokimya)
Ligand ya da ligant (Latince "ligare" = bağlanmak), bir biyomoleküle bağlanarak bir kompleks oluşturan bir bileşiktir. Genelde, iyonik bağlar, hidrojen bağları veya Van der Waals güçleri ile hedef bir proteindeki bağlanma yerine bağlanır. Ligand molekülün bağlanma yerine yanaşması genelde tersinir, yani birleşme ve ayrışma arasında bir denge vardır. Biyolojik sistemlerde bir ligandın hedef molekülü ile tersinmez kovalent bağlanması enderdir. İnorganik kimyadaki ligand tanımından farklı olarak, (hemoglobinde olduğu gibi) ligandın mutlaka bir metale bağlanması şart değildir. Sinyal reseptörlerine bir ligand bağlanınca reseptör proteinin üç boyutlu şekli değişebilir, bu da onun işlevsel özelliğini değiştirir. Bağlanma eğilimi veya gücüne "afinite" denir. Ligand tipleri arasında substratlar, inhibitörler, aktivatörler ve nörotransmitterler sayılabilir. Radyoligandlar, radyoizotopla işaretlenmiş bileşiklerdir, ligand bağlanma ölçümlerinde kullanılırlar.


## Reseptör/Ligand bağlanma afinitesi.
Çoğu ligandın bağlanma yeri ile etkileşimi bağlanma afinitesi ile tanımlanabilir. Genelde, yüksek afiniteli ligand bağlanması ligand ile reseptörü arasında daha yüksek güçlerin oluşmasının sonucudur. Yüksek afiniteli bağlanmalarda ligand, bağlanma yerinde daha çok zaman geçirir, düşük afiniteli bağlanmalara kıyasla. Yüksek afiniteli bağlanmada eğer bağlanma enerejisinin bir kısmı reseptörün şeklini değiştirmeyi sağlayabilirse, meydana gelen kompleksin davranışı değişebilir, bu da fizyolojik anlamda önemli bir sonuç yaratabilir, örneğin bir enzimin inhibe olması veya bir iyon kanalının açılması gibi.
Bir ligand bir reseptöre bağlanıp reseptörün fonksiyonunu değiştirir ve fizyolojik bir tepkiye neden olursa, onun bu reseptörün bir agonisti denir. Bir reseptöre agonist bağlanmasını nitelemek için hem meydana gelen fizyolojik tepkinin miktarı, hem de bu fizyolojik tepkiyi doğuran agonist konsantrasyonu kullanılabilir. Yüksek afiniteli bağlanma, göreceli düşük bir ligand konsantrasyonu ile ligand bağlanma yerini tamamen işgal etmek ve fizyolojik tepkiyi doğurmak için yeterli olduğu anlamına gelir. Tersine, düşük afiniteli bağlanmada, bağlanma yerinin tamamen işgal edilip bir en çok fizyolojik tepkinin elde edilebilmesi için göreceli yüksek bir konsantrasyon gerekmesi anlamına gelir. Sağdaki şekilde, aynı reseptöre iki farklı ligand bağlanmaktadır. Bunlardan yalnızca biri reseptörü maksimal düzeyde stimüle ettiği için "tam agonist" olarak adlandırılır. Fizyolojik tepkiyi sadece kısmen etkinleştirebilen bir agonist ise "kısmi agonist" olarak adlandırılır. Reseptöre bağlanan ama onun fizyolojik tepki vermesini sağlayamayan agonistlere "antagonist" denir. Bu örnekte, tam agonistin (kırmızı eğri) reseptörü yarı-aktive ettiği konsantrasyon 5 x 10−9 molar (5 nanomolar veya 5 nM)'dır.
Soldaki örnekte farklı afiniteye sahip iki ligandın aynı reseptöre bağlanma eğrileri gösterilmektedir. Ligand bağlanması tanımlamak için genelde, reseptör bağlanma yerlerinin yarısının tutulduğu ligand konsantrasyonu kullanılır, bu ayrışma sabiti (kd) olarak adlandırılır. Bu iki ligand beraber bulunduklarında, yüksek afiniteli olanı, diğerine kıyasla, mevcut bağlanma yerlerine daha yüksek oranda bağlanır. Örneğin, karbon monoksitin oksijenden daha sıkı hemoglobine bağlanmasından dolayı karbonmonoksit zehirlenmesi meydana gelir.
Bağlanma afinitesinin ölçülmesi için genelde radyoaktif işaretli bir ligand kullanılır. Homolog yarışmalı bağlanma deneylerinde, hem radyoaktif işaretli ligand hem de işaretsiz ligand bağlanma yeri için yarışırlar.


## Selektif ve non-selektif.
Selektif (seçici) ligandlar sınırlı sayıda reseptör tipine bağlanır, non-selektif ligandlar çeşitli reseptör tiplerine bağlanır. Bu farmakolojide önemli rol oynar, çünkü selektif olmayan ilaçlar arzu edilen reseptör dışında reseptörlere de bağlanabildiklerinden dolayı genelde daha yüksek oranda olumsuz yan etki gösterirler.