# Enzim kinetiği
Enzim kinetiği enzimler tarafından katalizlenen kimyasal reaksiyonların bilimidir. Enzim kinetiğinde reaksiyon hızı ölçülür ve reaksiyon şartlarını değiştirmenin etkisi araştırılır. Bir enzimin kinetiğinin bu şekilde çalışılması enzimin katalitik mekanizmasını, metabolizmadaki rolünü, aktivitesinin nasıl kontrol edildiğini ve bir ilaç veya zehrin enzimi nasıl inhibe edebileceğini ortaya koyabilir.
Enzimler genelde diğer molekülleri (enzimin substratları) manipüle eden protein molekülleridir. Bu hedef moleküller enzimin aktif bölgesine bağlanır ve, enzim mekanizması denen bir seri adımlar sonucunda, ürünlere dönüşür. Bu mekanizmalar tek substratlı ve çok substratlı mekanizmalar olarak ayrılabilir. Tek bir substrata bağlanan enzimler (triozfosfat izomeraz gibi) üzerinde yapılan kinetik çalışmalar, enzimin substratına bağlanma afinitesini (ilgisini) ve devir hızını ölçmeyi amaçlar.
Enzimler birden çok substrata bağlanınca, (sağda gösterilen) dihidrofolat redüktaz gibi, enzim kinetiği bu substratların bağlanma sırasını ve ürünlerin salınma sırasını gösterebilir. Bir tek substrata bağlanıp birden çok ürün salan enzimlere örnek, proteazlardır, bunlar bir protein substratı kesip iki polipeptit ürün oluştururlar. Başka enzimler iki substratı birleştirir, öreneğin DNA polimeraz'ın DNA'ya bir nükleotit eklemesi gibi. Bu mekanizmalar genelde karmaşık bir adımlar dizisi olsa da, tipik olarak bir "hız belirleyici basamak", tüm reaksiyonun hızını belirler. Bu hız belirleyici basamak kimyasal bir reaksiyon veya, enzim veya substratlarında konformasyonel bir değişim olabilir, ürünlerin enzimden salınması sırasında görüldüğü gibi.
Enzimin yapısının bilinmesi kinetik verilerin yorumlanmasında faydalıdır. Örneğin, yapının bilinmesi sayesinde substrat ve ürünlerin kataliz sırasında nasıl bağlandıkları, reaksiyon sırasından hangi değişikliklerin meydana geldiği ve hatta mekanizmadaki belli amino asit kalıntılarınını rolleri tahmin edilebilir. Bazı enzimler mekanizma sırasında önemli derecede biçimlerini değiştirirler; böylesi durumlarda enzimin tek başına yapısının ve enzimatik reaksiyona girmeyen substrat analogları ona bağlı ikenki yapısının belirlenmesi yararlı olur.
Tüm biyolojik katalizörler protein değildir; ribozim ve ribozom gibi RNA-temelli katalizörler pek çok hücresel işlev için esastırlar, örneğin RNA uçbirleştirmesi ("splicing") ve çeviri (translasyon) gibi. Ribozimler ve enzimler arasındaki temel fark, RNA katalizörlerin nükleotitlerden, enzimlerin ise amino asitlerden oluşmasıdır. Ribozimler daha sınırlı bir reaksiyonlar grubunu katalizler, ama reaksiyon mekanizmaları ve kinetikleri protein enzimleri ile aynı yöntemlerle analiz edilebilir ve sınıflandırılabilir.


## Genel ilkeler.
Bir enzim tarafından katalizlenen reaksiyon, katalizlenmeyen reaksiyon ile aynı denge özelliklerine sahiptir. Diğer katalizörler gibi, enzimler substrat ve ürünler arasındaki dengenin konumunu değiştirmezler.
Enzim kinetiği ölçümleri bir enzim tarafından hangi kataliz yolunun kullanıldığını kanıtlayamaz. Ancak, bazı kinetik veriler, başka yöntemlerle doğrulanabilecek olasılıkları öne sürebilir. Örneğin, sabit-hâl öncesi çoğuşmalı pinpon kinetiği gösteren bir reaksiyon, kovalent katalizin bu enzim reaksiyonunda önemli olabileceğini ima eder. Alternatif olarak, "V"max üzerinde kuvvetli bir pH etkisi olması ama "K"m üzerinde bir pH etksisi olmaması, katalizin olabilmesi için aktif bölgedeki bir amino asit kalıntısının belli bir iyonizasyon hâlinde olması gerektiğine işaret edebilir.


## Dipnotlar.
α. Interaktif Michaelis–Menten kinetiği eğitseli (Java gereklidir)
β. dihidrofolat redüktaz mekanizması (Gif)
γ. DNA polimeraz mekanizması (Gif)
δ. Şimotripsin mekanziması (Flash gereklidir)


## Konuyla ilgili yayınlar.
Giriş düzeyi
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Cornish-Bowden, Athel |başlık=Fundamentals of enzyme kinetics |yayıncı=Portland Press |yer=Londra|yıl=2004 |isbn=1-85578-158-1 |basım=3.3 {{İng}}
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Stevens, Lewis  Price, Nicholas C. |başlık=Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins |yayıncı=Oxford University Press |yer=Oxford [Oxfordshire] |yıl=1999 |isbn=0-19-850229-X }} {{İng}}
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Bugg, Tim |başlık=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry |yayıncı=Blackwell Publishers |yer=Cambridge, MA |yıl=2004 |isbn=1-4051-1452-5 }} {{İng}}
İleri düzey
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Segel, Irwin H. |başlık=Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems |yayıncı=Wiley |yer=New York |yıl=1993 |isbn=0-471-30309-7 |basım=New}} {{İng}}
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Fersht, Alan |başlık=Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding |yayıncı=W.H. Freeman |yer=San Francisco |yıl=1999 |isbn=0-7167-3268-8 }} {{İng}}
 - {{Dergi kaynağı |yazar=Santiago Schnell, Philip K. Maini |başlık=A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax estimates |dergi=Comments on Theoretical Biology |cilt=8 |sayfalar=169-87|yıl=2004 |doi=10.1080/08948550302453 |url=http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |erişimtarihi=13 Temmuz 2011 |arşivurl=https://web.archive.org/web/20060221045110/http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |arşivtarihi=21 Şubat 2006 |ölüurl=evet}} {{İng}}
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Walsh, Christopher |başlık=Enzymatic reaction mechanisms |yayıncı=W. H. Freeman |yer=San Francisco |yıl=1979 |isbn=0-7167-0070-0 }} {{İng}}
 - {{Kitap kaynağı|yazar=Cleland, William Wallace  Cook, Paul |başlık=Enzyme kinetics and mechanism |url=https://archive.org/details/enzymekineticsme0000cook |yayıncı=Garland Science |yer=New York |yıl=2007 |isbn=0-8153-4140-7 }} {{İng}}